研究了Ⅰ型Kunitz大豆胰蛋白酶抑制剂(Ⅰ-KSTI)和Bowman-Birk大豆胰蛋白酶抑制剂(BBTI)列胰蛋白酶的抑制活性及其二级结构的组成差异.发现Ⅰ-KSTI及BBTI对胰蛋白酶的抑制曲线分为两部分:活性急剧下降部分和缓慢下降部分.使胰蛋白酶的活性降为原来的一半时的Ⅰ-KSTI和BBTI浓度为1.5μg/ml和1.2μg/ml.使胰蛋白酶活性趋向于零(完全钝化)时的Ⅰ-KSTI浓度为13.5μg/ml,而BBTI则为9μg/ml.两种抑制剂的存在不改变胰蛋白酶的Km值,但其Vmax随抑制剂浓度的增加而下降.表明其对胰蛋白酶的抑制作用是一种非竞争性抑制作用.远紫外圆二色谱的研究发现Ⅰ-KSTI和BBTI的单一吸收负峰在200nm波长处,Ⅰ-KSTI的克分子椭圆度[θ]200nm=-2545deg·cm2/d mol,其二级结构由22.5%β折叠,16.25%β转角和61.4%无规卷曲组成;BBTI的[θ]200nm=-797deg·cm2/d mol,由52.6%β折叠和47.4%无规卷曲组成.