α-甘露糖苷酶(α-mannosidase,α-Man)是真核生物蛋白质N-聚糖修饰的关键酶,其对甘露糖残基的修剪过程是糖蛋白N-糖链复杂化的必要步骤,对蛋白质的合成及正确构象的折叠起决定性作用.根据α-Man的功能特异性,其一般被分为糖基水解酶38家族(glycosyl hydrolase 38 family,GH38)、糖基水解酶47家族(glycosyl hydrolase 47 family,GH47)两个家族.利用生物信息学分析GH38家族与GH47家族在进化上的关系和氨基酸序列保守性以及不同物种内质网Ⅰ型甘露糖苷酶(endoplasmic reticulum Man Ⅰ,ERMan Ⅰ)的理化性质、结构特点、功能特征后发现,GH47家族比GH38家族在进化上更早且保守性更好;α-Man基因在不同物种中长度存在明显差异,物种越高等基因平均长度越长;真核生物ERManⅠ均为亲水性不稳定蛋白质,其氨基酸序列存在跨膜螺旋并含有信号肽,且蛋白质空间构像为桶状,包含Ca2+结合位点.文中对α-Man的生物信息学分析可以为研究α-Man在生命过程中的作用提供重要的信息.