过氧物酶体多功能酶(包括Ⅰ型、Ⅱ型,简称MFE1、MFE2)在哺乳类动物的脂类代谢中发挥其重要作用.MFE1具有2-烯酰CoA水合酶1和(3S)-羟脂酰CoA脱氢酶的活性,而MFE2具有2-烯酰CoA水合酶2和(3R)-羟脂酰CoA脱氢酶的活性,两者均催化烯酰CoA在过氧物酶体β-氧化途径中的第2步和第3步反应.MFE1与MFE2的氨基酸序列不具有任何同源性,并且它们的底物特异性也不相同.比较哺乳类MFE1及酵母MFE2发现,哺乳类MFE2羧基末端带有由125个残基组成的固醇载体蛋白2(简称SCP2)结构域,其功能是未知的.为了研究SCP2结构域在MFE2中的功能,将人MFE2、MFE2△SCP2(删除MFE2中的SCP2)、脱氢酶结构域、水合酶结构域以及SCP2结构域分别在E.coli中表达,并经纯化得到相应的重组蛋白.通过测定2-烯酰CoA水合酶2和(3R)-羟脂酰CoA脱氢酶对烯酰CoA的催化活性发现,带有SCP2结构域的重组蛋白的酶活力及催化效率高于删除SCP2的突变体蛋白.实验结果表明,SCP2结构域可能通过增强MFE2与脂酰CoA的结合力,使得MFE2发挥最有效的催化活力.
过氧物酶体多功能酶 固醇载体蛋白2 功能