模拟分析发现血红蛋白两条α珠蛋白链上99位的Lys突变为Cys后,它们之间可以形成二硫键,两条β珠蛋白链上82位的Lys突变为Cys后可以增加血红蛋白四聚体间氢键的作用,分别起到稳定四聚体的作用.利用寡核苷酸介导的定点突变技术将α99、β82位的Lys突变为Cys.将突变后的血红蛋白插入pBV220载体,在大肠杆茵中获得了高效表达,其表达产物达细菌总蛋白的20%左右,并经Western印迹证实.
血红蛋白 大肠杆茵 定点突变