[目的]研究紫花芸豆(Phaseolus vulgaris)胰蛋白酶抑制剂(PVTI)的部分性质.[方法]探索了不同温度、不同还原剂和变性剂处理对PVTI抑制活性和蛋白构象的影响.[结果]PVTI是一种对热稳定蛋白;部分二硫键对活性中心有重要贡献;经尿素处理,PVTI的荧光光谱没有明显变化,但残留了较少的抑制活性,推测亚基的解离影响了抑制活性而每个亚基的内部结构未受到影响;经盐酸胍处理,Trp残基完全暴露于极性环境中,整个蛋白质分子处于一种松散伸展的状态,PVTI活性全部丧失.[结论]该研究可为PVTI的功能研究及其进一步应用奠定基础.
紫花芸豆 胰蛋白酶抑制剂 荧光光谱 蛋白构象