运用加速模拟方法,以岩藻糖转运蛋白(L-fucose/proton symporter,FucP)为对象,试图揭示主要协同转运蛋白超家族(major facilitator superfamily,MFS)的转运机理.结果 表明:除了典型的胞外开口和胞内开口构象之外,FucP还存在一个两端都闭合的构象.这些构象之间的转变并非通过刚体运动,其结构域内部,特别是N端结构域发生了较大的结构重排.实验还证明了135位残基谷氨酸(E135)在底物转运和构象变化中的重要作用,并发现了312位精氨酸(R312)、159位谷氨酰胺(Q159)和365位酪氨酸(Y365)对构象变化的影响,提出了FucP中底物转运和构象变化之间耦合的可能机理.
生物物理学 主要转运蛋白超家族 自我指导的Langevin动力学 岩藻糖转运蛋白 分子动力学模拟