抑制素A和抑制素B是由不同抑制素/激活素β亚基(βA、βB)和结构相似的α亚基组成的同源二聚体,即抑制素A (αβA)、抑制素B(αβB)。利用生物信息学技术对抑制素α亚基( INHα)进行三级结构建模,并利用ClustalW和SPDV软件比较INHα与其他转化生长因子β( TGF-β)超结构家族成员在结构和序列方面的异同。结果表明,激活素(ACT)、骨形成蛋白7(BMP7)、BMP9与type Ⅱ受体结合面的核心氨基酸在INH α中不仅在多处发生了突变,而且在空间上也发生了很大位移,因此如果INH α同时与type Ⅱ受体在与激活素、BMP7、BMP9的相同位置结合,那么INHα会比激活素与激活素受体ActRⅡ、ActRⅡB的亲和力低。 ACT A中几个参与活化素受体样激酶4( ALK4)相互作用的氨基酸在INHα中发生了突变,ACT Aα螺旋中极性氨基酸在INHα中被非极性氨基酸所替代,且α螺旋在空间上发生了很大位移,INH α不与ALK4结合。可见,抑制素信号传导机制为：抑制素与Betaglycan高亲和力结合并与ActR Ⅱ、ActR ⅡB、BMPR Ⅱ形成复合物,但不与ALK4结合,因此将它们与激活素和BMP隔离。
抑制素α亚基 3D结构模拟 TGF-β 结构特征