研究人源性穿膜肽HBD的N端融合蛋白的跨膜转导作用.通过DNA重组技术将HBD融合在EGFP蛋白的氨基端(N端),构建重组质粒pET28b-HBD-EGFP-Histag,经IPTG诱导表达和Ni2+-NTA纯化,获得重组蛋白HBD-EGFP.通过激光共聚焦显微镜定性观察及流式细胞仪定量检测发现,融合在EGFP氨基端的HBD跨膜转导效率比融合在EGFP羧基端(C端)的HBD转导效率提高了约10倍.实验结果表明,N端融合的HBD-EGFP对于外源蛋白具有跨膜运输效果,且比C端融合的HBD具有更高的跨膜转导效率.该结果可为HBD在抗癌药物递送方面的有效应用提供理论依据.
穿膜肽 肝素结合域 HeLa细胞 EGFP的N端