氢键和极性相互作用在抑制剂-蛋白结合专一性识别过程中起到重要作用。抑制剂Benzamidine ( BEN)与胰岛素trypsin相互作用机制的阐明有助于胰岛素高效抑制剂的研发。本文采用分子动力学模拟和MM-PBSA( molecular mechanics-Poisson Boltzmann surface area)从原子层次上研究BEN与胰岛素的结合模式。结果表明抑制剂BEN的脒基不仅与 Asp189的羰基产生静电相互作用,而且与残基 Ser190和Gly214形成氢键相互作用。基于残基能量分解的计算表明抑制剂的苯基与残基His58, Cys191, Gln192, Trp211, Gly212和Cys215形成有利于抑制剂结合的疏水性相互作用。期望当前的研究能为胰岛素有效抑制剂的研发提供重要的理论指导。
胰岛素trypsin 分子动力学 结合自由能 抑制剂Benzamidine