近年来, 内源性H2S作为第3种被发现的新型气体信号分子, 其生理学作用逐渐受到研究者的重视.在哺乳动物体内, H2S与血红素蛋白的结合有两种方式, 一种是H2S直接键合血红素中心Fe形成Fe-H2S复合物;另一种则是H2S修饰血红素卟啉环, 形成硫代血红素结构.我们选用肌红蛋白 (myoglobin, Mb) 作为研究对象, 通过点突变技术改变了血红素活性中心结构, 结合紫外-可见光谱学以及X-射线晶体学, 研究了H2S与不同突变型Mb反应后的光谱和结构变化.结果显示:血红素中心近、远端腔微环境的变化, 如腔体极性、氢键数目、氢键位置等因素直接影响蛋白质与H2S的结合, 以及硫代血红素 (sulfheme) 的形成.这些结果为研究血红素蛋白参与内源性H2S代谢机理提供了重要的实验数据.
气体信号分子 硫化氢 肌红蛋白 硫代血红素 活性中心