利用p53蛋白质核心区晶体结构作分子动力学研究发现,除了生化方面的稳定性之外,该区还具有分子动力学上的高度稳定性.在此基础上作的R175残基替换分子动力学研究显示,p53蛋白质核心区175位点精氨酸被其他残基替换后能引起p53蛋白质核心区L2、L3结构域间的密切联系趋于松散,正常的空间构象发生改变并使整个核心区结构稳定性受到破坏.这一研究从三维结构变化上,直观地解释了R175残基替换造成的p53蛋白质免疫和生化特性改变的结构机制.
p53蛋白质 分子动力学 R175残基替换