現在のドッキングは生物学的な働きをあまり考慮しない物理的な評価関数ばかりを用いて、蛋白とリガンド化合物の結合の強さをターゲットとし、その精度や早さばかりを追っている感じがしてなりません。　これでは、蛋白のレセプターサイトにピッタリと結合するようなリガンド化合物が理想的な化合物として設計されてしまう事になりますね。　確かに、結合の観点だけからドッキングをみると正しい選択です。　しかし、ドッキングの実施目的は、化合物と蛋白の結合度を見る程度の単純で、動きの無い死んだドッキングを行なうものではありませんね。　真の目的は、もっと生体内でダイナミックに起こっている生きた現象を追跡することで薬をデザインする事にあると思います。　