ಮೈಸೂರು ವಿಶ್ವವಿದ್ಯಾನಿಲಯ ವಿಶ್ವಕೋಶ/ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು
ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು
ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ನಡುವೆ  ಏರ್ಪಡುವ ಪೆಪ್ಟ್ಯಡ್ ಬಂಧಗಳಿಂದಾಗಿ ರಚಿತವಾಗುವ ಬೃಹದಣುಗಳು. ಎಲ್ಲ ಜೀವಿಗಳಲ್ಲಿದ್ದು ನಾನಾಬಗೆಯ ಜೈವಿಕ ರಾಸಾಯನಿಕ ಕಾರ್ಯಗಳ ನಿರ್ವಹಣೆಯಲ್ಲಿ ಪ್ರಮುಖಪಾತ್ರ ವಹಿಸುತ್ತವೆ. ಜೀವನ ನಿರ್ಮಾಣ ಘಟಕಗಳಾಗಿರುವ ವಸ್ತುಗಳ ಪೈಕಿ ಇವುಗಳಿಗೆ ಗಣನೀಯ ಸ್ಥಾನ ಉಂಟು. ರಾಚನಿಕ ವಸ್ತುಗಳಾದ ಕೂದಲು, ಮೃದ್ವಸ್ಧಿ, ತುಪ್ಪಟಗಳಿಂದ ಹಿಡಿದು ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ವಸ್ತುಗಳಾದ ಕಿಣ್ವಗಳು. ಪ್ರಚೋದಕ ವಸ್ತುಗಳು (ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಇನ್ಸುಲಿನ್), ಆಕ್ಸಿಜನ್ ಅನಿಲವನ್ನು ಸೆರೆಹಿಡಿದು ದೇಹಕ್ಕೆ ಒದಗಿಸುವ ಹೇಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್, ಮತ್ತು ಸೈಟೂಕ್ರೋಮ್‍ವರೆಗೆ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುವ ಇವನ್ನು ಜೀವಿಸೃಷ್ಟಿಯ ಮೂಲವಸ್ತುಗಳೆಂದು ಪರಿಗಣಿಸಲಾಗಿದೆ.

	ಪ್ರಸಕ್ತ ಲೇಖನವನ್ನು ಈ ಮುಂದಿನ ಶೀರ್ಷಿಕೆಗಳ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಬಿತ್ತರಿಸಿದೆ.
		1 ಇತಿಹಾಸ
		2 ಪೋಷಕ ಮೌಲ್ಯ
		3 ದೇಹದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪಾತ್ರ
		4 ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಕರಗಳು
		5 ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಬೇರ್ಪಡೆ
		6 ಶುದ್ಧೀಕರಣ
		7 ಶುದ್ಧತೆಯ ನಿರ್ಧಾರ
		8 ವೈವಿಧ್ಯ
		9 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಾನುಕ್ರಮದ ನಿರ್ವಹಣೆ
		10 ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪತ್ತೆ
		11 ವರ್ಗೀಕರಣ
		12 ಸ್ವಭಾವ
		13 ಅಣುತೂಕ
		14 ಜೈವಿಕ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ

	1 ಇತಿಹಾಸ : ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಕಲಜೀವರಾಶಿಗೆ ಅತ್ಯಾವಶ್ಯಕವಸ್ತು. ನಮ್ಮ ದೇಹದ ಮಾಂಸ, ರಕ್ತ, ಮೂಳೆ, ಚರ್ಮ, ಕೂದಲು ಮುಂತಾದ ಅಂಗಾಂಶಗಳು ಇದರಿಂದ ನಿರ್ಮಿತ. ಗ್ರೀಕ್ ಭಾಷೆಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ (ಪ್ರೋಟಿಯಸ್) ಎಂದರೆ ಪ್ರಥಮ ಪ್ರಾಶಸ್ತ್ಯ ಎಂದು ಅರ್ಥ, ಮುಲ್ಡರ್ ಎಂಬ ವಿಜ್ಞಾನಿ ಈ ವಸ್ತು ಎಲ್ಲ ಜೀವಿಗಳಿಗೂ ಅವಶ್ಯಕವೆಂಬುದನ್ನು ಅರಿತು ಇದಕ್ಕೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಎಂದು ನಾಮಕರಣಮಾಡಿದ (1878). ಆಹಾರದಿಂದ ಒದಗುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಎರಡು ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರಗಳನ್ನು ವಹಿಸುತ್ತವೆ. ದೇಹದ ಅಂಗೋಪಾಂಗಗಳ ರಚನೆಗೆ ಬೇಕಾಗುವ ಮೂಲ ಸಾಮಗ್ರಿಗಳ ಪೂರೈಕೆ ಮತ್ತು ಅಂಗಾಂಶಗಳು ಸವೆದುಹೋದಾಗಲೆಲ್ಲ ಅವುಗಳ ದುರಸ್ತಿಗೆ ಯುಕ್ತ ಸಾಮಗ್ರಿಗಳ ಪೂರೈಕೆ.

	ಆಹಾರದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ದೇಹದೊಳಗೆ ಜೀರ್ಣವಾದಾಗ ಒಡೆದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಬೇರ್ಪಡೆಯಾಗಿ ರಕ್ತಗತವಾಗುತ್ತವೆ. ವಿವಿಧ ಕೋಶಗಳು ಇವನ್ನು ಉಪಯೋಗಿಸಿಕೊಂಡು ತಮಗೆ ಅಗತ್ಯವಾದ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಪಿಸುತ್ತವೆ. ಇಪ್ಪತ್ತು ಬಗೆಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ನಮ್ಮ ದೇಹದ ಪ್ರಮುಖ ಘಟಕಗಳು. ಇವನ್ನು ಅಗತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳೆಂದು ಹೇಳುವುದುಂಟು.

	2 ಪೋಷಕ ಮೌಲ್ಯ: ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪೋಷಕ ಮೌಲ್ಯ ಅದರಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿದೆ. 1915ರಲ್ಲಿ ಆಸ್‍ಬೋರ್ನ್ ಮತ್ತು ಮೆಂಡಲ್ ಎಂಬ ವಿಜ್ಞಾನಿಗಳು ಇಲಿಗಳ ಮೇಲೆ ಪ್ರಯೋಗ ನಡೆಸಿ ಆಹಾರದ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ದೇಹದ ಸಂರಕ್ಷಣೆ ಮತ್ತು ಬೆಳೆವಣಿಗೆಗೆ ಸಹಾಯಕವಾಗುವ ಸಾಮಥ್ರ್ಯದಲ್ಲಿ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳಿವೆ ಎಂಬುದನ್ನು ದೃಢ ಪಡಿಸಿದರು. ತದನುಗುಣವಾಗಿ ಆಹಾರದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಅವುಗಳ ಪೋಷಕ ಮೌಲ್ಯಗಳ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಮೂರು ಬಗೆಗಳಾಗಿ ವಿಂಗಡಿಸಲಾಗಿದೆ.

	(i) ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು : ಇವು ಜೀವಸಂರಕ್ಷಣೆಗೂ ದೇಹಬೆಳೆವಣಿಗೆಗೂ ಸಹಾಯಕವಾಗುತ್ತವೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಮಾಂಸ, ಮೀನು, ಮೊಟ್ಟೆ, ಹಾಲು ಮತ್ತು ಸಸ್ಯಾಹಾರದಲ್ಲಿರುವ ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು (ಸೋಯಾಬೀನಿನಲ್ಲಿರುವ ಗೈಸಿನಿನ್ ಗೋದಿಯಲ್ಲಿರುವ ಗ್ಲುಟೆನಿನ್ ಮತ್ತು ಮುಸುಕಿನ ಜೋಳದಲ್ಲಿರುವ ಗ್ಲುಟೆಲಿನ್).

	(ii) ಭಾಗಶಃ ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು : ಇವು ಜೀವಸಂರಕ್ಷಕವಾಗಿರಬಲ್ಲವೇ ಹೊರತು ದೇಹಬೆಳೆವಣಿಗೆಗೆ ಸಹಾಯಕವಾಗಲಾರವು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಗೋದಿಯಲ್ಲಿರುವ ಗ್ಲೈಯಾಡಿನ್, ಜವೆ ಗೋಧಿಯಲ್ಲಿರುವ ಹಾರ್ಡೆಯಿನ್ ಮತ್ತು ಚಿಕ್ಕ ಗೋದಿಯಲ್ಲಿರುವ (ರೈ) ಪ್ರೋಲಮಿನ್.

	(iii) ಅಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು : ಇವು ಜೀವಸಂರಕ್ಷಣೆಗಾಗಲಿ ದೇಹದ ಬೆಳೆವಣಿಗೆಗಾಗಲಿ ಸಹಾಯಕವಾಗಲಾರವು. ಸಸ್ಯಜನಿತ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಪೈಕಿ ಹೆಚ್ಚಿನವು ಈ ವರ್ಗಕ್ಕೆ ಸೇರಿವೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಮುಸುಕಿನ ಜೋಳದಲ್ಲಿರುವ ಜೀನ್ ಮತ್ತು ಪ್ರಾಣಿಗಳಲ್ಲಿರುವ ಜಿಲ್ಯಾಟಿನ್.

	1938ರಲ್ಲಿ ರೋಸ್ ಎಂಬ ವಿಜ್ಞಾನಿ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಿಗೆ ಬದಲಾಗಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಮಿಶ್ರಣವನ್ನು ಆಹಾರವಾಗಿಕೊಟ್ಟು ಇಲಿಗಳ ಮೇಲೆ ಮತ್ತು ಮನುಷ್ಯರ ಮೇಲೆ ಪ್ರಯೋಗ ನಡೆಸಿ ಇದರ ಫಲವಾಗಿ ಆತ ಈ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಪೋಷಣೆಯ ದೃಷ್ಟಿಯಿಂದ ಅಗತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಮತ್ತು ಅಗತ್ಯೇತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳೆಂದು ಎರಡು ಬಗೆಗಳಾಗಿ ವಿಂಗಡಿಸಿದ. ಅರ್ಜಿನಿನ್, ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್, ಐಸೊಲ್ಯೂಸೆನ್, ಲ್ಯೂಸಿನ್, ಲೈಸಿನ್, ಮೆಥಿಯಾನೀನ್. ಫೀನೈಲ್ ಆಲನಿನ್, ತ್ರಿಯೊನಿನ್, ಟ್ರಿಪ್ಟೋಫೇನ್ ಮತ್ತು ವ್ಯಾಲನ್ ಅಗತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು. ಉಳಿದವು ಅಗತ್ಯೇತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು. ಇಲಿಗಳ ಬೆಳೆವಣಿಗೆಗೆ ಹತ್ತು ಅಗತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳೂ ಬೇಕೇ ಬೇಕು. ಚಿಕ್ಕ ಮಕ್ಕಳ ಬೆಳೆವಣಿಗೆಗೆ ಆರ್ಜಿನಿನ್ ಹೊರತು ಉಳಿದ ಒಂಬತ್ತು ಅಗತ್ಯ. ಆಮ್ಲಗಳೂ ವಯಸ್ಕರ ಸಂರಕ್ಷಣೆಗೆ ಅರ್ಜಿನಿನ್ ಮತ್ತು ಹಿಸ್ಟಡೀನ್ ಬಿಟ್ಟು ಉಳಿದ ಎಂಟು ಅಗತ್ಯ ಆಮ್ಲಗಳೂ ಬೇಕು. ಇಲ್ಲಿ ಅಗತ್ಯೇತರ ಆಮ್ಲಗಳೆಂದರೆ ಅವು ನಮ್ಮ ದೇಹಕ್ಕೆ ಬೇಡವೇ ಬೇಡವೆಂದು ಅರ್ಥವಲ್ಲ. ಇವು ದೇಹದಲ್ಲೇ ಸಂಶ್ಲೇಷಿತವಾಗುವುದರಿಂದ ಇವನ್ನು ಆಹಾರದ ಮೂಲಕ ಒದಗಿಸಬೇಕಾದ ಅಗತ್ಯವಿಲ್ಲ ಎಂದರ್ಥ. ಅಗತ್ಯ ಆಮ್ಲಗಳು ದೇಹದಲ್ಲಿ ಸಾಕಷ್ಟು ವೇಗದಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯಾಗದ್ದರಿಂದ ಇವನ್ನು ಆಹಾರದ ಮೂಲಕವೇ ಪೂರೈಸಬೇಕಾಗುತ್ತದೆ. ಒಟ್ಟಿನಲ್ಲಿ ದೇಹದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ರಚನೆಗೆ ಅಗತ್ಯ ಮತ್ತು ಅಗತ್ಯೇತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಸಾಕಷ್ಟು ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಲಭ್ಯವಾಗಬೇಕು. ಆಹಾರದಲ್ಲಿ ಇವುಗಳ ದಾಮಾಶಯ 4:1 ಇರಲೇಬೇಕೆಂದು ಅಂದಾಜು ಮಾಡಲಾಗಿದೆ.

	ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಮೌಲ್ಯವನ್ನು ತಿಳಿಯಲು ಅನುಸರಿಸುವ ವಿಧಾನಗಳು ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಮೂರು : ಜೈವಿಕ ಮೌಲ್ಯ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ದಕ್ಷತಾಪ್ರಮಾಣ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಉಪಯೋಗಾಂಶ. ಇವುಗಳಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದ ಆಲ್ಬಿನೋ ಜಾತಿಯ ಬಿಳಿ ಇಲಿಗಳನ್ನು ಉಪಯೋಗಿಸಿ ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಸಾರಜನಕದ ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯುತ್ತಾರೆ. ಆಹಾರದಿಂದ ಲಭಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನಿನಲ್ಲಿ ಶೇಕಡಾ 16ರಷ್ಟು ಸಾರಜನಕವಿದೆಯೆಂದು ಗೊತ್ತಾಗಿದೆ.

	ಜೈವಿಕ ಮೌಲ್ಯ : ಜೀವ ಸಂರಕ್ಷಣೆಗೂ ದೇಹ ಬೆಳೆವಣಿಗೆಗೂ ಲಭ್ಯವಾಗುವ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಶೇಕಡಾಂಶವಿದು. ಇದನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವಲ್ಲಿ 28 ದಿವಸ ವಯಸ್ಸಿನ ಇಲಿಗಳನ್ನು ಪ್ರಯೋಗಕ್ಕೆ ಒಳಪಡಿಸುತ್ತಾರೆ. ಇವನ್ನು ಎರಡು ಗುಂಪುಗಳಾಗಿ ವಿಂಗಡಿಸಿ, ಒಂದು ಗುಂಪಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‍ರಹಿತ ಆಹಾರವನ್ನೂ ಮತ್ತೊಂದು ಗುಂಪಿಗೆ ಶೇಕಡಾ 10 ಭಾಗ ಪ್ರೋಟೀನ್‍ಯುತ ಆಹಾರವನ್ನೂ 10 ದಿವಸಗಳ ಪರ್ಯಂತಕೊಟ್ಟು ಇಲಿಗಳ ಮೂತ್ರ ಮತ್ತು ಮಲದಲ್ಲಿ ಹೊರಬರುವ ಸಾರಜನಕಾಂಶವನ್ನು ಅಳೆದು ಮುಂದಿನ ಸೂತ್ರಾನುಸಾರ ಜೈವಿಕ ಮೌಲ್ಯವನ್ನು ಗಣಿಸುತ್ತಾರೆ :

	[ಜೀಸಾ] - [ಉನಸಾ]
[ಜೈಮೌ] =   	ಘಿ 100
	[ಜೀಸಾಪ್ರ]
[ಜೀಸಾಪ್ರ] = [ಸೇಸಾಪ್ರ] - [ಪ್ರೋಸೇಮ + ಪ್ರೋರಮ]
[ಉನಸಾ] = [ಪ್ರೋಸೇಮೂ] - [ಪ್ರೋರಮೂ]

	ಜೈಮೌ=ಜೈವಿಕ ಮೌಲ್ಯ. ಜೀಸಾ=ಜೀರ್ಣವಾದ ಸಾರಜನಕ. ಉನಸಾ= ಉಪಾಪಚಯ ಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ನಷ್ಟವಾದ ಸಾರಜನಕದ ಪ್ರಮಾಣ. ಜೀಸಾಪ್ರ = ಜೀರ್ಣವಾದ ಸಾರಜನಕದ ಪ್ರಮಾಣ. ಪ್ರೋಸೇಮ=ಪ್ರೋಟೀನ್‍ಯುತ ಆಹಾರ ಸೇವಿಸಿದಾಗ ವಿಸರ್ಜಿಸಿದ ಮಲದಲ್ಲಿರುವ ಸಾರಜನಕದ ಪ್ರಮಾಣ. ಪ್ರೋರಮ=ಪ್ರೋಟೀನ್‍ರಹಿತ ಆಹಾರ  ಸೇವನೆಯಾದಾಗ ವಿಸರ್ಜಿಸಿದ ಮಲದಲ್ಲಿರುವ ಸಾರಜನಕದ ಪ್ರಮಾಣ. ಪ್ರೋಸೇಮೂ=ಪ್ರೋಟೀನ್‍ಯುತ ಆಹಾರ ಸೇವನೆಯಾದಾಗ ವಿಸರ್ಜಿಸಿದ ಮೂತ್ರದಲ್ಲಿರುವ ಸಾರಜನಕದ ಪ್ರಮಾಣ. ಪ್ರೋಸಮೂ=ಪ್ರೋಟೀನ್‍ರಹಿತ ಆಹಾರ ಸೇವನೆಯಾದಾಗ ವಿಸರ್ಜಿಸಿದ ಮೂತ್ರದಲ್ಲಿರುವ ಸಾರಜನಕದ ಪ್ರಮಾಣ.

	ಪ್ರೋಟೀನ್‍ದಕ್ಷತಾ ಪ್ರಮಾಣ : ಇದು ಇಲಿಗಳ ಬೆಳೆವಣಿಗೆಯನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿದೆ. ಈ ಪ್ರಯೋಗಕ್ಕೆ 21 ದಿವಸಗಳ ವಯಸ್ಸಿನ ಇಲಿಗಳನ್ನು ಉಪಯೋಗಿಸುತ್ತಾರೆ. ಇವುಗಳಿಗೆ ಶೇಕಡಾ 10 ಭಾಗದಷ್ಟು ಪ್ರೋಟೀನ್‍ಯುತ ಆಹಾರವನ್ನು 28 ದಿವಸಗಳ ಕಾಲ ಕೊಟ್ಟು ಪರೀಕ್ಷಿಸುತ್ತಾರೆ. ಪ್ರತಿನಿತ್ಯ ಇಲಿಗಳು ಸೇವಿಸಿದ ಆಹಾರದ ತೂಕ ಮತ್ತು ಖುದ್ದು ಇಲಿಗಳ ತೂಕಮಾಡಿ, ಈ ಕೆಳಗಿನ ಸೂತ್ರದ ಸಹಾಯದಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪ್ರಮಾಣ ಕಂಡು ಹಿಡಿಯುತ್ತಾರೆ.

	[ದೇಹದ ತೂಕದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಳ, ಗ್ರಾಮ್]
	ದಕ್ಷತಾ ಪ್ರಮಾಣ =	
		[ಸೇವಿಸಿದ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪ್ರಮಾಣ, ಗ್ರಾಮ್]
	ನಿವ್ವಳ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಉಪಯೋಗಾಂಶ : ದೇಹದಲ್ಲಿ ಎಷ್ಟು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಉಪಯೋಗವಾಗುತ್ತದೆ ಎನ್ನುವುದು ಇದರಿಂದ ಗೊತ್ತಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಪ್ರಯೋಗಕ್ಕೆ 28 ದಿವಸ ವಯಸ್ಸಿನ ಬಿಳಿ ಇಲಿಗಳನ್ನು ಎರಡು ತಂಡಗಳಾಗಿ ವಿಂಗಡಿಸುತ್ತಾರೆ. ಒಂದು ತಂಡಕ್ಕೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‍ರಹಿತ ಆಹಾರವನ್ನೂ ಮತ್ತೊಂದು ತಂಡಕ್ಕೆ ಶೇಕಡಾ 10 ಭಾಗ ಪ್ರೋಟೀನ್‍ಯುತ ಆಹಾರವನ್ನೂ 10 ದಿವಸಗಳ ಕಾಲ ಕೊಡುತ್ತಾರೆ. ಕೊಟ್ಟ ಆಹಾರದ ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು ಅಳೆಯುತ್ತಾರೆ. 10 ದಿವಸಗಳಾದ ಬಳಿಕ ಇಲಿಗಳನ್ನು ಕೊಂದು, ಅವುಗಳ ಶರೀರದಲ್ಲಿರುವ ಸಾರಜನಕದ ಮೊತ್ತ ಕಂಡುಹಿಡಿದು ಈ ಕೆಳಗಿನ ಸೂತ್ರದ ಸಹಾಯದಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ನಿವ್ವಳ ಉಪಯೋಗಾಂಶ ಗಣಿಸುತ್ತಾರೆ.
[ಪ್ರೋನಿಉ] = [ಜೀಸಅಂ] ( [ಜೈಮೌ] (100
	ಪ್ರೋನಿಉ = ಪ್ರೋಟೀನಿನ ನಿವ್ವಳ ಉಪಯೋಗಾಂಶ. ಜೀಸಅಂ = ಜೀರ್ಣವಾಗುವಿಕೆ ಸಹಕಾರಕ ಅಂಶ. ಜೈಮೌ = ಜೈವಿಕ ಮೌಲ್ಯ.
		{[ಸೇಸಾಅಂ]-[ಜೀನಸಾಅಂ]} ( 100
	[ಜೀಸಅಂ] = 
		[ಸೇಸಾಅಂ]
ಸೇಸಾಅಂ = ಸೇವಿಸಿದ ಸಾರಜನಕ ಅಂಶ. ಜೀನಸಾಅಂ = ಜೀರ್ಣಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ನಷ್ಟವಾದ ಸಾರಜನಕ ಅಂಶ.
	ಹೀಗೆ ಶೋಧಿಸಿ ತಿಳಿದಿರುವಂತೆ ಕಲವು ಆಹಾರಗಳ ಪ್ರೋಟೀನ್‍ಮೌಲ್ಯವನ್ನು ಮುಂದಿನ ಪಟ್ಟಿಯಲ್ಲಿ ಕೊಟ್ಟಿದೆ.

ಆಹಾರದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪೋಷಕ ಮೌಲ್ಯ
ಆಹಾರ
ಪ್ರೋಟೀನಿನ
ದಕ್ಷತಾ ಪ್ರಮಾಣ
ಜೈವಿಕ
ಮೌಲ್ಯ
ಪ್ರೋಟಿನಿನ ನಿವ್ವಳ
ಉಪಯೋಗ

ಮೊಟ್ಟೆ
... 
 4.5
... 
... 96
...
91

ಹಾಲು (ಹಸು)
...   
3
...
84
...
75

ಮಾಂಸ
... 
 2.8
...
80
...
76

ಮೀನು
...   
3
...
85
...
72

ಅಕ್ಕಿ
... 
2
...
64
...
57

ಗೋದಿ
...
1.7
...
58
...
47

ಕಡಲೇ ಬೇಳೆ
...
1.7
...
58
...
47

ಒಣಗಿದ ಬಟಾಣಿ
...
1.6
...
56
...
45

 	ಬೇರೆ ಬೇರೆ ಆಹಾರದಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಪರಿಮಿತವಾಗಿರುವುದೇ ಅದರ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮೌಲ್ಯ ಬೇರೆ ಬೇರೆ ಆಗಿರುವುದರ ಕಾರಣ. ಮಿಶ್ರಾಹಾರವನ್ನು ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳುವುದರಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪೋಷಕ ಮೌಲ್ಯ ಉತ್ತಮವಾಗುತ್ತದೆ. ಏಕೆಂದರೆ ಒಂದು ಆಹಾರದಲ್ಲಿರುವ ಒಂದೆರಡು ಅಗತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಕೊರತೆಯನ್ನು ಮತ್ತೊಂದು ಆಹಾರ ತುಂಬಿಕೊಡುತ್ತದೆ. ಸಸ್ಯಾಹಾರಿಗಳಿಗೆ ಮಿಶ್ರಾಹಾರ ಸೇವನೆ ಪೂರಕ ಪರಿಣಾಮವನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುತ್ತದೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಧಾನ್ಯಗಳನ್ನು  (ಅಕ್ಕಿ, ಗೋದಿ, ಜೋಳ ಇತ್ಯಾದಿ) ಬೇಳೆಕಾಳುಗಳೊಂದಿಗೆ (ತೊಗರಿ, ಅವರೆ, ಬಟಾಣಿ, ಇತ್ಯಾದಿ) ಮಿಶ್ರಮಾಡಿ ಸೇವಿಸುವುದು. ಧಾನ್ಯಗಳ ಜೊತೆಗೆ ಹಾಲು ಅಥವಾ ಮಾಂಸಾಹಾರವನ್ನು ಮಿಶ್ರಮಾಡಿದರೂ ಪೂರಕ ಪರಿಣಾಮ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ. ಸಸ್ಯಾಹಾರಿಗಳು ಯಾವ ಧಾನ್ಯವನ್ನೇ ಆಗಲಿ ಬೇಳೆಕಾಳುಗಳನ್ನೇ ಆಗಲಿ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ಸೇವಿಸುವುದಕ್ಕಿಂತ ಮಿಶ್ರಮಾಡಿ ಸೇವಿಸಿದರೆ ಅವರಿಗೆ ಉತ್ತಮ ಮಟ್ಟದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಒದಗುತ್ತದೆ.

	3. ದೇಹದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪಾತ್ರ : ನಮ್ಮ ದೇಹದಲ್ಲಿ ಸಾವಿರಾರು ಕೋಶಗಳ ರಚನೆಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮೂಲಭೂತವಸ್ತು. ಮಕ್ಕಳ ಬೆಳವಣಿಗೆ ಇದು ಅವಶ್ಯಕ. ಸಾಕಷ್ಟು ಪ್ರೋಟೀನ್ ದೊರೆಯದಿದ್ದರೆ ಮಕ್ಕಳಲ್ಲಿ ಮಿದುಳಿನ ಕೋಶಗಳು ಸರಿಯಾಗಿ ಬೆಳೆಯದೆ ಬುದ್ಧಿ ಸಾಮಥ್ರ್ಯ ಕಡಿಮೆ ಆಗುವ ಸಾಧ್ಯತೆ ಉಂಟು. ರಕ್ತದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕಣಗಳು ದ್ರವಗಳ ಒತ್ತಡದ ಸಮತೋಲಕ್ಕೆ ಸಹಕಾರಿಗಳಾಗಿವೆ. ಇದಲ್ಲದೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕಣಗಳು ಬಫರ್ ವಸ್ತುಗಳಾಗಿ ಆಮ್ಲ ಮತ್ತು ಪ್ರತ್ಯಾಮ್ಲಗಳ ಸಮತೋಲಕ್ಕೆ ಸಹಾಯಮಾಡುತ್ತವೆ. ಕೆಲವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಜೀವಸತ್ವಗಳ ತಯಾರಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಪಾಲ್ಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಟ್ರಿಪ್ಟೊಫೇನ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ದೇಹದಲ್ಲಿ ನಯಾಸಿನ್ ಆಗಿ ಪರಿವರ್ತನೆಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಫೋಲಿಕ್ ಆಮ್ಲ ನಿರ್ಮಾಣವಾಗಲು ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಬೇಕಾಗುತ್ತದೆ. ಇಷ್ಟಲ್ಲದೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮತ್ತು ದೇಹಕ್ಕೆ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ಸಹ ಒದಗಿಸುತ್ತದೆ. 1 ಗ್ರಾಮ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸುಮಾರು 4 ಕಿಲೊಕೆಲೊರಿ ಶಕ್ತಿ ಒದಗಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಕೊರತೆಯಿಂದ ಅನೇಕ ರೋಗಗಳು ಉಂಟಾಗುವ ಸಂಭವ ಉಂಟು. ಪ್ರಮುಖವಾಗಿ ಕಂಡುಬರುವ ರೋಗದ ಲಕ್ಷಣಗಳ ಪೈಕಿ ನಾಲ್ಕನ್ನು ಗುರುತಿಸಲಾಗಿದೆ; ಎಡೀಮಾ. ಪೆಲ್ಲಾಗ್ರ, ಕ್ವಾಷಿಯೊರ್ಕರ್ ಮತ್ತು  ಯಕೃತ್ತಿನ ರೋಗ. ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಕೊರತೆ ಶಕ್ತಿಯ ಕೊರತೆಯೊಂದಿಗೆ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು. ಇದಕ್ಕೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕೆಲೋರಿ ನ್ಯೂನಪೋಷಣೆ ಎಂದು ಹೆಸರು. ಪ್ರೋಟೀನಿನ ನ್ಯೂನತೆ ಅಧಿಕವಾದಾಗ ಕ್ವಾಷಿಯೋರ್ಕರ್ ಸ್ಥಿತಿ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಸ್ಥಿತಿ ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ 1 ರಿಂದ 5 ವರ್ಷ ಒಳಗಿನ ಮಕ್ಕಳಲ್ಲಿ ಕಾಣಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಆಗ ಮಗುವಿನ ಬೆಳವಣಿಗೆ ಕುಂಠಿತವಾಗುತ್ತದೆ. ನಿರಾಸಕ್ತಿ, ಮಾನಸಿಕಹಿಂಸೆ, ದೇಹದ ಅಂಗಾಂಶಗಳಲ್ಲಿ ನೀರುತುಂಬಿ ಮುಖ, ಕೈಕಾಲು ದುಂಡಗಾಗುತ್ತವೆ. ಕೂದಲಿನ ಮತ್ತು ಚರ್ಮದ ಹೊಳಪು ಇಲ್ಲವಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕೆಲೊರಿ ನ್ಯೂನ ಪೋಷಣೆ ಆದಾಗ ರಾಸ್‍ಸಾಮಸ್ ಎಂಬ ಸ್ಥಿತಿ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ. ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಒಂದು ವರ್ಷದೊಳಗಿನ ಮಕ್ಕಳಲ್ಲಿ ಇದು ಕಾಣಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಆ ಮಗುವಿನ ಬೆಳೆವಣಿಗೆ ಕುಂಠಿತವಾಗಿ ದೇಹ ಕ್ಷೀಣವಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಚರ್ಮ ಒಣಗಿ ಸುಕ್ಕುಗಟ್ಟಿ ದೇಹಕ್ಕೆ ಅಂಟಿಕೊಂಡಿರುತ್ತದೆ. ಆದರೆ ದೇಹದ ಅಂಗಾಂಶಗಳಲ್ಲಿ ನೀರು ತುಂಬಿರುವುದಿಲ್ಲ. ಈ ಎರಡು ಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ದೈಹಿಕ ಬದಲಾವಣೆಗಳ ಜೊತೆಗೆ ಅನೇಕ ಜೈವಿಕ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ಕೂಡ ಅಸಹಜವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಉತ್ತಮ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನೂ ಶಕ್ತಿಯುತ ಆಹಾರವನ್ನು ಉಳಿದೆಲ್ಲ ಪೋಷಕಗಳೊಡನೆ ಸೇವಿಸಿ ಈ ಸ್ಥಿತಿಗಳನ್ನು ನಿವಾರಿಸಬಹುದು. ದೇºಕ್ಕೆ ಅಗತ್ಯವಾಗಿ ಬೇಕಾಗುವ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲು ಸಾರಜನಕ ಸಮತೋಲನ ಮತ್ತು ಇತರ ಪ್ರಯೋಗಗಳು ನಡೆದಿವೆ. ಇವುಗಳ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ 1973ರಲ್ಲಿ ಆಹಾರ ಮತ್ತು ಕೃಷಿ ಸಂಸ್ಥೆ ಮತ್ತು ವಿಶ್ವಆರೋಗ್ಯ ಸಂಸ್ಥೆಯವರು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸೇವನೆ ಎಷ್ಟಿರಬೇಕೆಂಬುದನ್ನು ಸೂಚಿಸಲೋಸುಗ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸೇವನೆಯ ಸುರಕ್ಷಿತ ಮಟ್ಟ ಸೂಚಿಸುವ ಪಟ್ಟಿ ತಯಾರಿಸಿದ್ದಾರೆ.
ಹಾಲು ಅಥವಾ ಮೊಟ್ಟೆಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸೇವನೆಯ ಸುರಕ್ಷಿತ ಮಟ್ಟ

ವಯಸ್ಸು
ವ್ಯಕ್ತಿಯ 1 ಕೆಜಿ ತೂಕಕ್ಕೆ
ದಿನವೊಂದರ ಬೇಕಾಗುವ ಪ್ರೋಟೀನಿನ 
ಪ್ರಮಾಣ (ಗ್ರಾಮ)

ತಿಂಗಳು

< 3
...
2.4

3-6
...
1.8

6-9
...
1.62

9-11
...
1.44

ವರ್ಷ
...

1
...
1.23

2
...
1.19

3
...
1.12

4
...
1.06

5
...
1.01

6
...
0.98

7
...
0.92

8
...
0.87

9
...
0.85

ವಯಸ್ಸು
ವ್ಯಕ್ತಿಯ 1 ಕೆಜಿ ತೂಕಕ್ಕೆ
ದಿವವೊಂದರ ಬೇಕಾಗುವ ಪ್ರೋಟೀನಿನ
ಪ್ರಮಾಣ (ಗ್ರಾಮ್)

ಗಂಡಸರು

ಹೆಂಗಸರು

10
...
0.82
...
0.81

11
...
0.81
...
0.76

12
...
0.78
...
0.74

13
...
0.77
...
0.68

14
...
0.72
...
0.62

15
...
0.67
...
0.59

16
...
0.64
...
0.58

17
...
0.61
...
0.57

ವಯಸ್ಕರು
...
0.57
...
0.52

	ಉತ್ತಮ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಾದ ಹಾಲು ಅಥವಾ ಮೊಟ್ಟೆಯ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸೇವನೆಯ                              ಸುರಕ್ಷಿತ ಮಟ್ಟವನ್ನು ಈ ಪಟ್ಟಿಯಲ್ಲಿ ಸೂಚಿಸಿದೆ. ಇತರ ಆಹಾರದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸೇವನೆಯ ಸುರಕ್ಷಿತ ಮಟ್ಟ ಆ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಪೋಷಣೆ ಮೌಲ್ಯಕ್ಕೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿ ಹೆಚ್ಚು ಕಡಿಮೆ ಆಗಬಹುದು. ಅಲ್ಲದೆ ಗರ್ಭಿಣಿ ಮತ್ತು ಮೊಲೆಯೂಡಿಸುವ ಮಹಿಳೆಗೆ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪ್ರಮಾಣ ಪಟ್ಟಿಯಲ್ಲಿ ಸೂಚಿಸಿರುವುದಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚಾಗಿರಬೇಕು.
	4. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಕರಗಳು: ಪ್ರಾಣಿಜನ್ಯ ಆಹಾರಗಳಾದ ಮೊಟ್ಟೆ, ಮಾಂಸ, ಮೀನು ಮತ್ತು ಹಾಲುಗಳಲ್ಲಿ ಅಂತೆಯೇ ಸಸ್ಯಜನ್ಯ ಆಹಾರಗಳಾದ ತೊಗರಿ, ಕಡಲೆ, ಹೆಸರು, ಉದ್ದು ಇವುಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಧಿಕ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ದೊರೆಯುತ್ತದೆ. ಎಣ್ಣೆ ಬೀಜಗಳಾದ ಕಡಲೆಕಾಯಿ, ಗೋಡಂಬಿ ಮತ್ತು ಬಾದಾಮಿಗಳಲ್ಲಿ ಅದು ಅತ್ಯಧಿಕ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಉಂಟು. ಪೋಷಕ ಮೌಲ್ಯದ ದೃಷ್ಟಿಯಿಂದ ಸಸ್ಯಜನ್ಯ ಆಹಾರಗಳಲ್ಲಿ ಲಭಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರಾಣಿಜನ್ಯ ಆಹಾರಗಳಲ್ಲಿ ಲಭಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನಿಗಿಂತ ಕಡಿಮೆಯದು. ಮಿಶ್ರಾಹಾರಗಳನ್ನು ಸೇವಿಸುವುದರಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪೋಷಕಮೌಲ್ಯವನ್ನು ವೃದ್ಧಿಗೊಳಿಸಬಹುದು. ನಾವು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಸೇವಿಸುವ ಆಹಾರದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು ಮುಂದಿನ ಪಟ್ಟಿಯಲ್ಲಿ ಕೊಟ್ಟಿದೆ.
ಮುಖ್ಯ ಆಹಾರಗಳಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪ್ರಮಾಣ
ಆಹಾರ
100ಗ್ರಾಮ್ ಆಹಾರದಲ್ಲಿರುವ
ಪ್ರೋಟೀನ್ (ಗ್ರಾಮ್‍ಗಳಲ್ಲಿ)

ಧಾನ್ಯಗಳು

(ಅಕ್ಕಿ ಗೋದಿ/ಇತ್ಯಾದಿ)
ಬೆಳೆಕಾಳುಗಳು

6-14

(ತೊಗರಿ ಕಡಲೆ/ಉದ್ದು ಇತ್ಯಾದಿ)

18-24

ಎಣ್ಣೆ ಕಾಳುಗಳು
...
18-40

ಹಿಂಡಿ
...
45-55

ಮೊಟ್ಟೆ
...
12-13

ಹಾಲು
...
3-5

ಮೀನು
...
18-20

ಮಾಂಸ
...
18-22

(ಜಿ.ಸಿ.)
	5. ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಬೇರ್ಪಡೆ: ಎಲ್ಲ ಜೀವಂತ ವಸ್ತಗಳೂ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಉತ್ಪಾದಿಸುತ್ತವೆ; ಎಂದೇ ಇವುಗಳ ಅಧ್ಯಯನಕ್ಕೆ ಪೂರ್ವಭಾವಿಯಾಗಿ ಇವನ್ನು ಶುದ್ಧರೂಪದಲ್ಲಿ ಪಡೆಯಲು ಯಾವುದೇ ಜೀವಿಯನ್ನು ಮೂಲವಸ್ತುವಾಗಿ ಬಳಸಬಹುದು ಈ ಮೂಲ ವಸ್ತುವಿನ ಪ್ರಕೃತಿಯನ್ನು ಅನುಸರಿಸಿ ಅದಕ್ಕೆ ತಕ್ಕ ಪ್ರಯೋಗವನ್ನು ರೂಪಿಸಬೇಕು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಸಸ್ಯಮೂಲಗಳಿಂದ ದೊರೆಯುವ ಕೋಶಗಳ ಹೊರಹೊದಿಕೆಯನ್ನು ಸುಲಭವಾಗಿ ತೆಗೆಯುವುದು ಸಾದ್ಯವಾಗದು. ಆದ್ದರಿಂದ ಗಾಜಿನ ಪುಡಿ ಅಥವಾ ಶುದ್ಧೀಕರಿಸಿದ ಮರಳು ಪುಡಿಯೊಂದಿಗೆ ಸಸ್ಯದ ಅಂಗಾಂಶವನ್ನು ಜಜ್ಜಿ ನೀರಿನಿಂದ ಅಥವಾ ಬಫರ್ ದ್ರಾವಣದಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ನಿಷ್ಕಾಸಿಸಬೇಕಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರಾಣಿಕೋಶಗಳ ಹೊರೆಪೊರೆ ಮೃದುವಾಗಿರುವುದರಿಂದ ಅದನ್ನು ಒಂದಿಕೆ ಯಂತ್ರದಲ್ಲಿ (ಬ್ಲೆಂಡರ್) ಕತ್ತರಿಸಿ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಬಿಡುಗಡೆ  ಮಾಡಿದರಾಯಿತು.  ಅಂಗಾಂಶದ  ಕೋಶಗಳನ್ನು  ವಿಭಜಿಸಿ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು  ಬಿಡುಗಡೆ  ಮಾಡಿ  ದ್ರಾವಣದಲ್ಲಿ  ವಿಲೀನಮಾಡುವ  ಸಂಸ್ಕರಣೆಗೆ  ಹೊಮೊಜಿನೇಶನ್  ಎಂದು  ಹೆಸರು. ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ  ಬೇರ್ಪಡೆಯಲ್ಲಿ  ಇದು  ಮೊದಲನೆಯ  ಹಂತ.

	ಹೀಗೆ  ಪಡೆದ  ದ್ರಾವಣವನ್ನು  ಮುಂದೆ  ಭ್ರಮನಯಂತ್ರದಲ್ಲಿ  ಅಧಿಕವೇಗದಿಂದ  ಆವರ್ತಿಸಿ  ವಿಲೀನವಾಗಿರದ  ಕೋಶಪೊರೆ,  ವಿಭಜನೆಯಾಗಿರುವ  ಕಣಗಳು  ಇತ್ಯಾದಿ  ಅನಪೇಕ್ಷಿತ  ವಸ್ತುಗಳನ್ನು  ಒತ್ತರಿಸಿ  ತಿಳಿದ್ರಾವಣವನ್ನು  ಬೇರ್ಪಡಿಸಬೇಕು.  ಮೇಲಿನ  ತಿಳಿಯಲ್ಲಿ  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಇರುತ್ತದೆ.  ಇದನ್ನು  ಶುದ್ಧಗೊಳಿಸಬೇಕು.  ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣಕ್ಕೆ ಲವಣಗಳನ್ನು ಬೆರೆಸಿದಾಗ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಹೆಚ್ಚು ಮಟ್ಟಿಗೆ ಮೇಲಿನ  ವಿಲೀನವಾಗುತ್ತವೆ.  ಇಲ್ಲವೆ  ಒತ್ತರಿಸುತ್ತವೆ.  ಈ  ಎರಡನೆಯ  ಗುಣವನ್ನು  ಬಳಸಿ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು  ದ್ರಾವಣದಿಂದ  ಬೇರ್ಪಡಿಸಬಹುದು.  ಅಮೊನಿಯಮ್  ಸಲ್ಫೇಟ್  ನೀರಿನಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ವಿಲೀನವಾಗುವುದರಿಂದ ಪ್ರಯೋಗಶಾಲೆಯಲ್ಲಿ ಬಲುಮಟ್ಟಿಗೆ ಇದನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತಿದೆ. ಮಿಶ್ರಣದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಅಮೂಲ್ಯ ಸಲ್ಫೇಟಿನ ಒಂದೇ  ಸಾರದಲ್ಲಿ  ಒತ್ತರಿಸದೆ  ತಮ್ಮ  ಗುಣಗಳ  ಪ್ರಕಾರ  ವಿವಿಧ  ಸಾರಗಳಲ್ಲಿ  ಒತ್ತರಿಸುತ್ತವೆ.  ಉದಾಹರಣೆಗೆ  ಪ್ರತಿ  ಶತ  30  ಪ್ರರ್ಯಾಪ್ತ  ದ್ರಾವಣದಲ್ಲಿ  ಒಂದು  ಪ್ರೋಟಿನ್  ಒತ್ತರಿಸುತ್ತದೆ.  ಆದರೆ  ಇನ್ನೊಂದು  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಪ್ರತಿ ಶತ  50  ಪರ್ಯಾಪ್ತ  ದ್ರಾವಣದಲ್ಲಿ  ಒತ್ತರಿಸಬಹುದು.  ಆದ್ದರಿಂದ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು  ಶುದ್ಧಮಾಡುವ  ಕಾರ್ಯದಲ್ಲಿ  ಈ  ಹಂತ  ಬಹಳ  ಮುಖ್ಯವಾದದ್ದು.  ಅಪೇಕ್ಷಿತ  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಒತ್ತರಿಸುವ  ಸಾರವನ್ನು  ಪ್ರಯೋಗದ  ಮೂಲಕ  ತಿಳಿದು  ಅದನ್ನು  ಮಾತ್ರ  ಒತ್ತರಿಸಿ  ಭ್ರಮಣಯಂತ್ರದಲ್ಲಿ  ಬೇರ್ಪಡಿಸಿಕೊಳ್ಳಬಹುದು.  ಇದು  ಎರಡನೆಯ  ಹಂತ.
	6  ಶುದ್ಧೀಕರಣ :  ಹೀಗೆ  ದೊರೆತ  ಪ್ರೋಟೀನಾದರೂ  ಶುದ್ಧವಾಗಿದೆಯೆಂದು  ಭಾವಿಸಬೇಕಾಗಿಲ್ಲ,  ಇದನ್ನು  ಇನ್ನಷ್ಟು  ಶುದ್ಧೀಕರಿಸಲು  ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ  ಮೀಥೈಲ್  ಸೆಲ್ಯುಲೊಸ್  ಮತ್ತು  ಡೈ  ಈಥೈನ್  ಅಮೈನೊ  ಈಥೈಲ್ ಸೆಲ್ಯುಲೋಸುಗಳೆಂಬ  ಸೆಲ್ಯುಲೋಸ್  ಉತ್ಪನ್ನಗಳನ್ನು ಬಳಸಬೇಕು.  ಅಪೇಕ್ಷಿತ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ದ್ರಾವಣವನ್ನು  ಈ  ವಸ್ತುಗಳ  ಸ್ತಂಭಗಳ  ಮೂಲಕ  ಅನುಕೂಲ  ಬಫರಿನಿಂದ  ಸ್ಥಪನ  ಮಾಡಿ  (ಎಲ್ಯೂಟ್)  ಶುದ್ಧಗೊಳಿಸಬಹುದು.  ಪ್ರಯೊಗಶಾಲೆಯಲ್ಲಿ  ನಡೆಸುವ  ಕ್ರಮದ  ಪ್ರಕಾರ  ಇವೆರಡು  ಅಯಾನ್  ವಿನಿಮಯ  ವಸ್ತುಗಳ  ಪೈಕಿ  ಒಂದನ್ನು  ಆಯ್ದು  ಸ್ತಂಭ  ತಯಾರಿಸಿ  ಅನುಕೂಲ  ಬಫರಿನಿಂದ  ತೊಳೆದು  ಸಮಾನ  ಸ್ಥಿತಿಗೆ  (ಈಕ್ವಿಲಿಬ್ರೇಟ್)  ತರಬೇಕು.  ಅನಂತರ  ಭಾಗಶಃ  ಶುದ್ಧಗೊಂಡ  ಅಪೇಕ್ಷಿತ  ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು  ಸ್ತಂಭದ  ಮುಲಕ  ಹಾಯಿಸಬೇಕು.  ಸ್ತಂಭವನ್ನು  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಹೊಕ್ಕ  ತರುವಾಯ  ಅನುಕೂಲ  ಬಫರನ್ನು  ಸ್ತಂಭದ  ಮೂಲಕ  ಹಾಯಿಸಿ  ಹೊರಬರುವ  ದ್ರಾವಣವನ್ನು  ಅಂಶಗಳಂತೆ  (ಫ್ರ್ಯಾಕ್ಷನ್ಸ್)  ಶೇಖರಿಸಬೇಕು  ಪ್ರತಿ  ಅಂಶವನ್ನು  ಪ್ರೋಟೀನಿಗಾಗಿ  ಪರೀಕ್ಷಿಸಿದಾಗ  ಯಾವ  ಅಂಶಗಳಲ್ಲಿ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ  ಹೊರಬರುತ್ತವೆ  ಎಂಬುದು  ವ್ಯಕ್ತವಾಗುತ್ತದೆ.  ಅಪೇಕ್ಷಿತ  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಜೈವಿಕ  ಕ್ರಿಯಾಶೀಲತೆಯಿರುವ  ವಸ್ತುವಾಗಿದ್ದರೆ  ಯಾವ  ಅಂಶಗಳಲ್ಲಿ  ಅದು  ಹೊರಬಂದಿದೆಯೆಂಬುದನ್ನು  ತಿಳಿಯುವುದು  ಸುಲಭ  (ಉದಾಹರಣೆಗೆ  ಕಿಣ್ವಗಳು,  ಪ್ರಚೋದಕಗಳು,)  ಅಶುದ್ಧತೆಗಳು  (ಎಂದರೆ  ಅನಪೇಕ್ಷಿತ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು)  ಬೇರೆ  ಬೇರೆ  ಅಂಶಗಳನ್ನು  ಹೊರಬರುತ್ತವೆ.  ಅಂಶ  ಸಂಖ್ಯೆಗಳನ್ನು,  ಅವುಗಳಲ್ಲಿರುವ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ  ಸಾರದ  ವಿರುದ್ಧವಾಗಿ.  ನಕ್ಷೆಯಲ್ಲಿ  ಗುರುತಿಸಿದಾಗ  ಹಲವು  ಶೃಂಗಗಳು  ಕಂಡುಬರಬಹುದು.  ಒಂದೇ  ಒಂದು  ಶೃಂಗವಿದ್ದು  ಅದು  ಅಪೇಕ್ಷಿತ  ಪ್ರೋಟೀನಾಗಿದ್ದರೆ  ಈ  ವಿಧಾನಕ್ಕೆ  ಅನುಸಾರವಾಗಿ  ಅಪೇಕ್ಷಿತ  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಶುದ್ಧವೆಂದು  ಪರಿಗಣಿಸಬಹುದು.  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು  ಋಣ  ಮತ್ತು  ಧನ  ವಿದ್ಯುವೇಶಗಳನ್ನು  ಪಡೆದಿರುತ್ತವೆ.  ನಿವ್ವಳ  ಆವೇಶಗಳಲ್ಲಿ  ಸಾಕಷ್ಟು  ವ್ಯತ್ಯಾಸವಿದ್ದರೆ  ಮೇಲಿನ ಎರಡು  ಅಯಾನ್  ವಿನಿಮಯಗಳನ್ನು  ಬಳಸಿ  ಪ್ರೊಟೀನುಗಳನ್ನು  ಯಶಸ್ವಿಯಾಗಿ  ಶುದ್ಧೀಕರಿಸಬಹುದು.  ನಿವ್ವಳ  ಆವೇಶ  ಬಫರ್  ದ್ರಾವಣದ ಠಿಊನಿಂದ  ಪ್ರಭಾವಿತವಾಗುವುದಾಗಿ  ಎಚ್ಚರಿಕೆಯಿಂದ  ಬಫರನ್ನು  ಆಯಬೇಕು.  ಎರಡು  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ  ನಿವ್ವಳ  ಆವೇಶ  ಎಲ್ಲ  ಬಫರುಗಳಲ್ಲಿ  ಒಂದೇ  ಆದರೆ  ಈ  ವಿಧಾನ  ಪ್ರಯೋಜನಕಾರಿಯಾಗುವುದಿಲ್ಲ  ಎಂಬುದು  ಸ್ವಯಂವೇದ್ಯ.

	ಸೆಫಾಡೆಕ್ಸ್  ಜೆಲ್ಲುಗಳನ್ನು  ಬಳಸಿ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು  ಶುದ್ಧಗೊಳಿಸಬಹುದು.  ನೀಳ  ಅಣುಗಳನ್ನು  ಪರಸ್ಪರವಾಗಿ  ಅಡ್ಡ  ಬಂಧಗಳಿಂದ  ಬಂಧಿಸಿ  ಮೂರು  ಆಯಾಮಗಳಿರುವ  ಘನ  ಆಧಾರವಸ್ತುವನ್ನು  ಪಡೆಯಬಹುದು.  ಇವೇ  ಸೆಫಾಡೆಕ್ಸ್‍ಜೆಲ್ಲುಗಳು.  ಇವುಗಳಲ್ಲಿ  ಸೂಕ್ಷ್ಮ  ರಂಧ್ರಗಳುಂಟು.  ಇವುಗಳ  ಅಗಲವನ್ನು  ಪೂರ್ವಭಾವಿಯಾಗಿ  ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು.  ಮಿಶ್ರಣವನ್ನು  ಸೆಫಾಡೆಕ್ಸ್ ಸ್ತಂಭದ ಮೂಲಕ  ಹಾಯಿಸಿದಾಗ  ವಿವಿಧ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ  ತಮ್ಮ  ಗಾತ್ರಾನುಸಾರ  ಪ್ರವೇಶಿಸುತ್ತವೆ.  ಯಾವ  ರಂಧ್ರವನ್ನೂ  ಪ್ರವೇಶಿಸಲು  ಸಾಧ್ಯವಾಗದವು  ಹೊರಗೆ  ಉಳಿಯುತ್ತವೆ.  ಜೆಲ್ಲನ್ನು  ಅನಂತರ  0.9  ಮೋಲಾರ್  ಸೋಡಿಯಮ್  ಕ್ಲೋರೈಡ್  ದ್ರಾವಣದಿಂದ  ಸ್ಥಾಪಿಸಿದರೆ  ಹೊರಗೆ ಉಳಿಯುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಮೊತ್ತಮೊದಲಿನ ಅಂಶಗಳಲ್ಲಿ ಜೆಲ್ಲಿನಿಂದ ಹೊರಬರುತ್ತದೆ.  ಸ್ಥಪನವನ್ನು  ಮುಂದುವರಿಸಿದಾಗ  ರಂಧ್ರದ  ಒಳಗಿರುವ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು  ತಮ್ಮ  ಗಾತ್ರಾನುಸಾರ  ಹಿಂದೆ  ಮುಂದೆ  ಹೊರಬರುತ್ತವೆ.-  ಹಿರಿಯ  ಗಾತ್ರದವು  ನಿಧಾನವಾಗಿ.

	ವಾತ್ಸಲ್ಯ  ಕ್ರೊಮಟಾಗ್ರಾಫಿ,  ವಿಧಾನದಿಂದ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು  ಒಂದೇ  ಹಂತದಲ್ಲಿ  ಶುದ್ಧಮಾಡಬಹುದು.  ಜೈವಿಕ  ಚಟುವಟಿಕೆಯುಳ್ಳವು-  ಉದಾಹರಣೆಗೆ  ಕಿಣ್ವಗಳು  ಲೆಕ್ಟಿನುಗಳು-ಅಲ್ಪ  ಅಣುತೂಕದ  ಕೆಲವು  ವಸ್ತುಗಳಿಂದ  ಕ್ರಿಯಾಶೀಲತೆಯನ್ನು  ಕಳೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ.  ಕಿಣ್ವಗಳು  ತಮಗೆ  ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ  ಅಣುಗಳಿಂದಲೂ  ಲೆಕ್ಟಿನುಗಳು  ತಮಗೆ  ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ  ಶರ್ಕರಗಳಿಂದಲೂ  ಪಟುತ್ವವನ್ನು  ಕಳೆದುಕೊಳ್ಳುವುದರ  ಕಾರಣ  ಈ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು  ಅಲ್ಪ  ಅಣುತೂಕದ  ವಸ್ತುಗಳನ್ನು  ಬಂಧಿಸುವುದಾಗಿದೆ.  ಈ  ಗುಣವನ್ನು  ಆಧರಿಸಿ  ಅವುಗಳ  ಶುದ್ಧೀಕರಣ  ವಿಧಾನವನ್ನು  ರೂಪಿಸಲಾಗಿದೆ.  ಆಗರೊಸ್  ಸೆಫರೋಸ್  ಮುಂತಾದ  ಜಡವಸ್ತುಗಳನ್ನು  ಆಧಾರ  ವಸ್ತುಗಳಾಗಿ  ಬಳಸಿ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಿಂದ  ಬದ್ಧವಾಗುವ  ಅಲ್ಪ  ಅಣುತೂಕದ  ವಸ್ತುಗಳನು  ಈ  ಆಧಾರವಸ್ತುಗಳಿಗೆ  ಕೋವೇಲೆಂಟ್  ಬಂಧಗಳ  ಮೂಲಕ  ಸೇರ್ಪಡಿಸಿ  ಸ್ತಂಭವನ್ನು  ಸಿದ್ಧಿಪಡಿಸಲಾಗುವುದು.  ತನಗೆ  ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ  ವಸ್ತುಗಳನ್ನು  ಒಳಗೊಂಡ  ಸ್ತಂಭದ  ಮೂಲಕ  ಒಂದು  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಹಾಯ್ದುಹೋಗುವಾಗ,  ಸ್ತಂಭದ  ಆಲ್ಪಾಣು  ತೂಕದ  ವಸ್ತುವಿಗೆ-ಇದನ್ನು  ಲಿಗ್ಯಾಂಡ್  ಎಂದು  ಕರೆಯುವುದುಂಟು-ವಾತ್ಸಲ್ಯವನ್ನು  ತೋರುವ  ಆ  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಸ್ತಂಭದ  ಜಡವಸ್ತುವಿಗೆ  ಅಲ್ಪಾಣುತೂಕದ  ವಸ್ತುವಿನ  ಮೂಲಕ  ಬದ್ಧವಾಗುತ್ತದೆ.  ಇತರ  ವಾತ್ಸಲ್ಯರಹಿತ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಬದ್ಧವಾಗದೆ  ಹೊರಬರುತ್ತದೆ.  ಅನಂತರ  ಯುಕ್ತ  ಸ್ಧಪನದ್ರಾವಣವನ್ನು  ಬಳಸಿ  ಬದ್ಧವಾದ  ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು  ಸ್ಥಳಪಲ್ಲಟಿಸಿ  ಶೇಖರಿಸಬಹುದು.

	ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಅತಿವೇಗ  ಭ್ರಮಣ  ಯಂತ್ರಗಳ  ಸಹಾಯದಿಂದ  ಬೇರ್ಪಡಿಸಬಹುದು.  ಸಕ್ಕರೆ  ಅಥವಾ  ಲಿಥಿಯಮ್  ಕ್ಲೋರೈಡ್  ದ್ರಾವಣಗಳನ್ನು  ಅತಿವೇಗ  ಭ್ರಮಣ  ಯಂತ್ರದ  ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿಟ್ಟು  ಹೆಚ್ಚಿನ  ವೇಗದಲ್ಲಿ  ತಿರುಗಿಸಿದಾಗ,  ವಿಲೇಯಿತ  ಅಣುಗಳು  ಕೋಶದ  ಕೆಳಭಾಗಕ್ಕೆ  ನಿಧಾನವಾಗಿ  ಚಲಿಸುತ್ತವೆ.  ಇದರಿಂದ  ದ್ರಾವಣದ  ಸಾಂದ್ರತೆಯಲ್ಲಿ  ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳಾಗಿ,  ಸಾಂದ್ರತಾಶ್ರೇಣಿ  ಏರ್ಪಡುತ್ತದೆ.  ಕೋಶದ  ಬುಡದಲ್ಲಿ  ಸಾಂದ್ರತೆ  ಅತ್ಯಧಿಕ,  ದ್ರಾವಣದ  ಮೇಲ್ಭಾಗದಲ್ಲಿ  ಅತಿ  ನ್ಯೂನ.  ಈ  ಪರಿಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ  ದ್ರಾವಣದ  ಮೇಲ್ಬಾಗದಲ್ಲಿ  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಮಿಶ್ರಣವನ್ನು  ಎಚ್ಚರಿಕೆಯಿಂದ  ಇಟ್ಟು  ಪುನಃ  ಕೋಶವನ್ನು  ಅತಿವೇಗದಿಂದ  ತಿರುಗಿಸಿದರೆ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು  ದ್ರಾವಣದ  ಒಳಭಾಗಕ್ಕೆ  ಚಲಿಸುತ್ತವೆ  ಮತ್ತು  ತಮ್ಮ  ಗಾತ್ರಾನುಸಾರ  ಸಾಂದ್ರತೆಯ  ಶ್ರೇಣಿಗೆ  ಹೊಂದಿಕೊಂಡು  ದ್ರಾವಣಾದ್ಯಂತ  ವಿಂಗಡವಾಗುತ್ತವೆ.  ಪ್ರಯೋಗವನ್ನು  ಎಚ್ಚರಿಕೆಯಿಂದ  ನಡೆಸಿ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು  ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿ  ವಿಂಗಡಿಸಬಹುದು.  ಅನಂತರ  ಕೋಶದ  ಬುಡದಲ್ಲಿ  ತೂತು  ಕೊರೆದು  ಅಪೇಕ್ಷಿತ  ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು  ಒಳಗೊಂಡ ದ್ರಾವಣದ  ಭಾಗವನ್ನು  ಶೇಖರಿಸಬಹುದು.

	ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು  ಅವುಗಳ  ನಿವ್ವಳ  ಆವೇಶ  ಆಧಾರದ  ಮೇಲೆ  ಎಲೆಕ್ಟ್ರೊಫಾರಿಸಿಸ್  ವಿಧಾನದಿಂದ  ಬೇರ್ಪಡಿಸಬಹುದು.  ಸ್ಟಾರ್ಚ್,  ಅಗರೋಸ್,  ಸೆಲ್ಯುಲೋಸ್  ಅಸಿಟೇಟ್  ಮತ್ತು  ಆಕ್ಸಿಲಮೈಡುಗಳನ್ನು  ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ  ಅಥವಾ  ಜಡ  ಆಧಾರಗಳಂತೆ  ಬಳಸಿ  ಯುಕ್ತ  ದ್ರಾವಣ  ಆಯ್ದು  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು  ವಿಂಗಡಿಸಿ  ಶುದ್ಧಮಾಡಬಹುದು.

	7  ಶುದ್ಧತೆಯ  ನಿರ್ಧಾರ :  ಬೇರ್ಪಡಿಸಿದ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಶುದ್ಧತೆಯನ್ನು  ನಿರ್ಧರಿಸಬೇಕು.  ಆರು  ವಿವಿಧ  ವಿಧಾನಗಳನ್ನು  ಇಲ್ಲಿ  ವಿವರಿಸಿದೆ:

	(i)  ವಿಲೀನತೆಯ  ನಿರ್ಧಾರ :  ಪ್ರತಿಯೊಂದು  ಪ್ರೋಟೀನಿಗೂ  ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ  ವಿಲೀನತೆಯುಂಟು.  ಆದರಿಂದ  ಬೇರ್ಪಡಿಸಿದ  ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು  ವಿಲೀನಿಸಿ  ಅದರ  ದ್ರಾವಣದಲ್ಲಿರುವ  ನೈಟ್ರೊಜನ್  ಅಂಶವನ್ನು  ನಿರ್ಧರಿಸಬೇಕು.  ದ್ರಾವಣದಲ್ಲಿ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಪ್ರಮಾಣ  ಹೆಚ್ಚಿದಂತೆ  ತದನುಗುಣವಾಗಿ  ನೈಟ್ರೊಜನ್ನಿನ  ಪ್ರಮಾಣ  ಸಹ  ಹೆಚ್ಚಬೇಕು.  ದ್ರಾವಣ  ಪರ್ಯಾಪ್ತ  ಸ್ಥಿತಿಯನ್ನೈದಿದ  ಬಳಿಕ  ಎಷ್ಟೇ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು  ದ್ರಾವಣದ  ನೈಟ್ರೊಜನ್  ಪ್ರಮಾಣಕ್ಕೆ  ಎದುರಾಗಿ  ನಕ್ಷೆಯಲ್ಲಿ  ಗುರುತಿಸಿದರೆ  ಮುಂದಿನ  ಪುಟದ  ಚಿತ್ರದಲ್ಲಿರುವಂತೆ  ಗೆರೆ  (ಚಿ)  ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ.  ಉದ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಇತರ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳೊಂದಿಗೆ ಮಿಶ್ರಿತವಾಗಿದ್ದರೆ ವಿಲೀನತೆಯಲ್ಲಿ ವ್ಯತ್ಯಾಸವಿರುವುದು.  ಹೀಗಾಗಿ  ನೈಟ್ರೊಜನ್  ಪ್ರಮಾಣ  ನಿಶ್ಚಲವಾಗದೆ  ಹೆಚ್ಚುತ್ತ  ಹೋಗುವುದು.  ಈ  ಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ  ಗೆರೆ  (b)  ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ.

	(ii)  ಸ್ಥಪನ  ವಿಧಾನ :  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಶುದ್ಧತೆಯನ್ನು  ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ  ಮೀಥೈಲ್.  ಸೆಲ್ಯುಲೋಸ್,  ಡೈಮೀಥೈಲ್  ಅಮೈನೋ  ಈಥೈಲ್  ಸೆಲ್ಯುಲೋಸ್,  ಸೆಫಾಡಕ್ಸ್  ಮತ್ತಿತರ  ಸ್ತಂಭಗಳ  ಮೂಲಕ  ಹಾಯಿಸಿ  ಯುಕ್ತ  ಬಫರ್  ದ್ರಾವಣಗಳಿಂದ  ಸ್ಥಾಪಿಸಿ ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು. 

ಚಿತ್ರ-1

ಸ್ಥಾಪಿತ  ದ್ರಾವಣವನ್ನು  ಅಂಶಗಳಂತೆ  ಶೇಖರಿಸಿ  ಅವುಗಳಲ್ಲಿ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು  ಕಂಡುಹಿಡಿದು  ಅಂಶಗಳ  ಸಂಖ್ಯೆಗೆದುರಾಗಿ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು  ನಕ್ಷೆಯಲ್ಲಿ  ಗುರುತಿಸಿದಾಗ  ಶುದ್ಧ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ  ಒಂದು  ಶೃಂಗಮಾತ್ರ  ದೊರೆಯುತ್ತದೆ.  ಮಿಶ್ರವಾದರೋ  ಹಲವು  ಶೃಂಗಗಳನ್ನು  ಕೊಡುತ್ತದೆ.

	(iii)  ಎಲೆಕ್ಟ್ರೊಫಾರಿಸಿಸ್  ವಿಧಾನ :  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಶುದ್ಧತೆಯನ್ನು  ಎಲೆಕ್ಟ್ರೊಫಾರಿಸಿಸ್  ವಿಧಾನದಿಂದ  ಗುರುತಿಸಬಹುದು.  ಸ್ಟಾರ್ಚ್,  ಅಗಾರ್,  ಪಾಲಿಅಕ್ರಿಲ್  ಮೈಡುಗಳನ್ನು  ಆಧಾರದಂತೆ  ಬಳಸಿ  ಯುಕ್ತ  ಬಫರುಗಳಲ್ಲಿ  ಈ  ಪ್ರಯೋಗವನ್ನು  ನಡೆಸಿದಾಗ  ಶುದ್ಧ  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಒಂದೇ  ಪಟ್ಟಿಯಂತೆ  ಚಲಿಸುತ್ತದೆ.  ಕೊಮಾಂಷೀನೀಲಿ  ಅಥವಾ  ಇತರ  ವರ್ಣವಸ್ತುಗಳನ್ನು  ಬಳಸಿದಾಗ  ಈ  ಪಟ್ಟಿ  ನೀಲಿವರ್ಣವನ್ನು  ಕಳೆದು  ಎದ್ದು  ಕಾಣುತ್ತದೆ.  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಅಶುದ್ಧವಾಗಿದ್ದರೆ  ಒಂದಕ್ಕಿಂತ  ಹೆಚ್ಚಿನ  ಪಟ್ಟಿಗಳು  ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ.  ಈಚೆಗೆ  ಪಾಲಿ  ಅಕ್ರಿಲ್  ಅಮೈಡ್  ಜೊತೆ  ಸೋಡಿಯಮ್  ಡೋಡೆಕೈಲ್  ಸಲ್ಛೇಟನ್ನು  (ಎಸ್  ಡಿ  ಎಸ್)  ಸೇರಿಸಿ  ಪ್ರೊಟೀನನ್ನು  ಎಲೆಕ್ಟ್ರೊಫಾರಿಸಿಸ್ಸಿಗೆ  ಗುರಿಮಾಡಿ  ಶುದ್ಧತೆಯನ್ನು  ಗೊತ್ತುಮಾಡುವ  ವಿಧಾನ  ಹೆಚ್ಚಿಗೆ  ಬಳಕೆಗೆ  ಬಂದಿದೆ.

	(iv)  ಇಮ್ಯೂನೊರಸಾಯನವಿಜ್ಞಾನದ  ಆಧಾರ:  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಶುದ್ಧತೆಯನ್ನು  ಇಮ್ಯೂನೊರಸಾಯನವಿಜ್ಞಾನದ  ಆಧಾರದ  ಮೇಲೆ  ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು.  ಶುದ್ಧ  ಪ್ರೋಟೀನ್  ಒಂದೇ  ಪ್ರತಿಕಾಯವನ್ನು  (ಆ್ಯಂಟಿಬಾಡಿ)  ಕೊಡುತ್ತದೆ.  ಇದು  ಆಕ್ಟರ್‍ಲೋನಿ  ವಿಧಾನದಲ್ಲಿ  ಅಂತೆಯೇ  ಇಮ್ಯೂನೊ ಎಲೆಕ್ಟ್ರೊಫಾರಿಸಿಸ್ಸಿನಲ್ಲಿ  ಸಹ  ಒಂದೇ ಒತ್ತರದ ರೇಖೆಯನ್ನು ಕೊಡುವುದು. 	(v)	ಅಣುತೂಕಾಧಾರ: ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಶುದ್ಧತೆಯನ್ನು ಅದರ ಅಣುತೂಕವನ್ನು ಆಧರಿಸಿ ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು.  ಅತಿವೇಗ ಭ್ರಮಣಯಂತ್ರದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಪರೀಕ್ಷೀಸಿದಾಗ ಒಂದೇ ಶೃಂಗ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ.  ಸೆಫಾಡೆಕ್ಸ್ ಸ್ತಂಭವನ್ನು ಬಳಸಿ ಸಹ ಶುದ್ಧತೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು.

	(vi) ಜೈವಿಕಪಟುತ್ವ:  ಜೈವಿಕಪಟುತ್ವವುಳ್ಳ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ  ಶುದ್ಧತೆಯನ್ನು  ಅತಿ  ಸೂಕ್ಷ್ಮರೀತಿಯಲ್ಲಿ  ಕಂಡುಹಿಡಿಯಬಹುದು. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರತಿಚಯವೊಂದು ಅನೇಕ ಜೈವಿಕಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ನಡೆಸುವುದೆಂದು  ಭಾವಿಸೋಣ.  ಶುದ್ಧಗೊಳಿಸುವ  ಕ್ರಿಯೆ  ಮುಂದುವರಿದಂತೆ,  ಒಂದು  ಬಗೆಯ  ಚಟುವಟಿಕೆ  ಭಾಗಶಃ  ಕುಂಠಿತವಾದಲ್ಲಿ,  ಇತರ  ಬಗೆಯ  ಚಟುವಟಿಕೆ  ಸಾಪೇಕ್ಷ  ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ  ವ್ಯತ್ಯಾಸ  ಕಂಡುಬರಬಾರದು.  ಉದಾಹರಣೆಗೆ  ಒಂದು  ಕಿಣ್ವ  ಂ  ವಸ್ತುವನ್ನು  ಃ  ವಸ್ತುವಿಗಿಂತ  ಹತ್ತು  ಪಟ್ಟು  ವೇಗವಾಗಿ  ಪರಿವರ್ತಿಸುತ್ತದೆಂದು  ಭಾವಿಸೋಣ.  ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು  ಪುನಃ  ಒತ್ತರಿಸಿದಾಗ  ಂ  ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ  ಕ್ರಿಯೆ  ನೂರುಪಟ್ಟು  ಹೆಚ್ಚಿದರೆ  ಎರಡು  ಬಗೆಯ  ಕಿಣ್ವಗಳು  ಎರಡು  ರಾಸಾಯನಿಕ  ಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು  ನಡೆಸುತ್ತವೆ  (ಎಂದರೆ  ಂ  ಮತ್ತು  ಃ ಗಳ  ಪರಿವರ್ತನೆ)  ಎಂಬುದು  ಸ್ಪಷ್ಟ.

	ವೈವಿಧ್ಯ:  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು  ಬೃಹದಣುಗಳು.  ನಿಸರ್ಗಲಭ್ಯ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ    20-21  ಬಗೆಯ  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲಗಳಿರುತ್ತವೆ.  ಇವುಗಳ  ಸಂಘಟನೆ  ಮತ್ತು  ಇವು  ಜೋಡಣೆಯಾಗಿರುವ  ರೀತಿಯಿಂದ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ  ವೈವಿಧ್ಯವೇರ್ಪಡುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ರಚನೆಯನ್ನು  ಅರಿತು  ಅದಕ್ಕೂ  ಅದರ  ಜೈವಿಕ  ಗುಣಗಳಿಗೂ  ಇರುವ  ಸಂಬಂಧವನ್ನು  ಕಂಡುಹಿಡಿಯುವುದು  ವಿಜ್ಞಾನಿಗೆ  ಒಂದು  ಸವಾಲು.  ಅನುಕೂಲತೆಯ  ದೃಷ್ಟಿಯಿಂದ  ಈ  ರಚನೆಯನ್ನು  ನಾಲ್ಕು  ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ  ಪರಿಗಣಿಸಬಹುದು.  ಪಾಥಮಿಕ  ರಚನೆ  ಪ್ರೋಟೀನಿನಲ್ಲಿರುವ  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲಗಳ  ಸರಣಿಯ  ಅನುಕ್ರಮಕ್ಕೆ  ಸಂಬಂಧ  ಪಟ್ಟದ್ದು.  ಇದನ್ನು  ಕೋವೇಲೆಂಟ್  ರಚನೆಯೆಂದೂ  ಕರೆಯಬಹುದು.  ದ್ವಿತೀಯಕ  ರಚನೆ  ಪ್ರೋಟೀನಿನಲ್ಲಿ  ಕಂಡುಬರುವ  ಕ್ರಮಬದ್ಧರಚನೆಗಳನ್ನು  ಕುರಿತಾದದ್ದು.  ಈ  ಬಗೆಯ  ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಲ್ಲಿ  (  ಕುಂಡಲಿನಿ  ಮತ್ತು  (  ನೆರಿಗೆ  ರಚನೆಗಳು  ಸೇರಿವೆ.  ಕುಂಡಲಿನಿ  ರಚನೆ  ಒಂದೇ  ಬಹುಪೆಪ್ಟೈಡಿಗೆ  ಸಂಬಂಧಪಟ್ಟದ್ದು.  ನೆರಿಗೆ  ರಚನೆಯಲ್ಲಿ    ಎರಡು  ಅಥವಾ  ಹೆಚ್ಚಿನ  ಸಂಖ್ಯೆಯ  ಬಹುಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳು  ಪಾಲ್ಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ.  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಮೂರು  ಆಯಾಮ  ವ್ಯವಸ್ಥೆ  ಮತ್ತು  ಅದರ  ಒಟ್ಟು  ವಿನ್ಯಾಸ  ಇವನ್ನು  ತೃತೀಯಕ  ವ್ಯವಸ್ಥೆಯೆಂದು  ಕರೆಯುತ್ತೇವೆ.  ಕೆಲವು  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ  ಉಪಘಟಕಗಳಿದ್ದರೆ  ಮೂರು  ಆಯಾಮಗಳಲ್ಲಿ  ಅವು  ಜೋಡಣೆಯಾಗಿರುವ  ರೀತಿಯನ್ನು  ಚತುರ್ಥಕ  ರಚನೆ  ವಿವರಿಸುತ್ತದೆ.
	ಪ್ರಾಥಮಿಕ  ರಚನೆ :  ಪ್ರೋಟೀನೊಂದರ  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲ  ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು  ನಿರ್ಧರಿಸುವ  ಮೊದಲು  ಅದರ  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲಗಳ  ಸಂಘಟನೆಯನ್ನು  (ಎಂದರೆ  ಅದರಲ್ಲಿ  ಯಾವ  ಯಾವ  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲಗಳಿವೆ  ಮತ್ತು  ಎಷ್ಟು  ಎಷ್ಟು  ಪ್ರಮಾಣಗಳಲ್ಲಿವೆ  ಎಂಬುದನ್ನು)  ತಿಳಿದುಕೊಳ್ಳಬೇಕು.  ಇದಕ್ಕಾಗಿ  ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು  ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆಗೆ    ಗುರಿಮಾಡಬೇಕು.  ಅನಂತರ  ಪ್ರತಿಯೊಂದು  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲವನ್ನು  ಗುರುತಿಸಿ  ಅದರ  ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು  ನಿರ್ಧರಿಸಬೇಕು.  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆಗೆ  ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ  6ಓಊಅI  ಅನ್ನು  ಬಳಸುತ್ತಾರೆ.  ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು  6ಓಊಅI  ನೊಂದಿಗೆ  ಮಿಶ್ರ  ಮಾಡಿ,  ಆಕ್ಸಿಜನ್‍ರಹಿತ  ನಳಿಕೆಯಲ್ಲಿಟ್ಟು  ಮೊಹರುಮಾಡಿ  100(ನಲ್ಲಿ  20  ಗಂಟೆ  ಅಥವಾ  ಹೆಚ್ಚುಕಾಲ  ಕಾಸಬೇಕು.  ಹೊರಬಂದ  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು  ಅಯಾನ್  ವಿನಿಮಯರಾಳ  ಸ್ತಂಭದ  ಮೂಲಕ  ಹಾಯಿಸಿ  ಬೇರ್ಪಡಿಸಿ  ಸ್ವಯಂಚಾಲಿತ  ಸಲಕರಣೆಯಿಂದ  ಪ್ರತಿಯೊಂದು  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲದ  ಪ್ರಮಾಣವನ್ನೂ  ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು.  ಆದರೆ  ಆಮ್ಲದಿಂದ  ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆಯಲ್ಲಿ  ಟ್ರಿಪ್ಟೊಫಾನ್  ನಾಶವಾಗುತ್ತದೆ.  ಆದ್ದರಿಂದ  ಅದನ್ನು  ರೋಹಿತದ್ಯುತಿಮಾಪನ  ವಿಧಾನದಿಂದ  ಪರಿಮಾಣಾತ್ಮಕವಾಗಿ  ನಿರ್ಧರಿಸಬೇಕು.  ಸಿಸ್ಟೈನ್  ಮತ್ತು  ಸಿಸ್ಟೀನುಗಳನ್ನು  ಈ  ವಿಧಾನದಿಂದ  ನಿಖರವಾಗಿ  ನಿರ್ಧರಿಸಲು  ಸಾಧ್ಯವಿಲ್ಲ.  S-S  ಬಂಧಗಳನ್ನು  ಮರ್‍ಕ್ಯಾಪ್ಟೊ  ಎಥನಾಲಿನಿಂದ  ಆಪಕರ್ಷಿಸಿ  ರೂಪಿತವಾಗುವ - Sಊ  ಪುಂಜಗಳನ್ನು  ಅಯಡೊಅಸಿಟೇಟಿನಿಂದ  ಸಂಸ್ಕರಿಸಿ  ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆಗೆ  ಗುರಿಪಡಿಸಿದರೆ  S-ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಮೀಥೈಲ್  ಸಿಸ್ಟೀನ್  ದೊರೆಯುತ್ತದೆ.  ಇದನ್ನು  ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು.  ಇಲ್ಲವೆ  ಸಿಸ್ಟೀನನ್ನಾಗಲೀ  -S-S  ಬಂಧಗಳನ್ನಾಗಲೀ  ಪರ್‍ಫಾರ್ಮಿಕ್  ಆಮ್ಲದಿಂದ  ಉತ್ಕರ್ಷಿಸಿ  ಅನಂತರ  ಜಲವಿಚ್ಛೇದಿಸಿದರೆ  ಸಿಸ್ಟೆಯಿಕ್  ಆಮ್ಲ  ದೊರೆಯುತ್ತದೆ.  ಇದನ್ನು  ಅಯಾನ್  ವಿನಿಮಯರಾಳ  ಕ್ರೊಮಟಾಗ್ರಫಿಯಿಂದ  ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು.  ಅನೇಕ  ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲ  ಸಂಘಟನೆಗಳನ್ನು  ಪರಿಶೀಲಿಸಿದಾಗ  ಬಲುಮಟ್ಟಿಗೆ  ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳನ್ನು  ಕಾಣುತ್ತವೆ.  ಉದಾಹರಣೆಗೆ  ಇನ್ಸುಲಿನ್ನಿನಲ್ಲಿ  ಟ್ರಿಪೊಫಾನ್  ಮತ್ತು  ಮೆಥಿಯೊನಿನ್ನುಗಳಿಲ್ಲ.  ಮಯೊಗ್ಲೋಬಿನ್ನಿನಲ್ಲಿ  ಸಿಸ್ಟೀನ್  ಆಗಲಿ  ಸಿಸ್ಟೈನ್  ಆಗಲಿ  ಇಲ್ಲ.  ಪ್ರೋಟಿನಿನ  ಆಮ್ಲ  ಸಂಘಟನೆಯನ್ನು  100  ಗ್ರಾಮ್  ಪ್ರೋಟೀನಿಗೆ  ಪ್ರತಿಯೊಂದು  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲದ  ಪರಿಮಾಣ  ಇಷ್ಟು  ಎಂದು  ಕಾಣಬಹುದು.  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಅಣುತೂಕ ಗೊತ್ತಿದ್ದರೆ  ಪ್ರತಿಯೊಂದು  ಅಣುವಿನಲ್ಲಿರುವ  ಒಂದೊಂದು  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲದ  ಅಂಶವನ್ನು  ಪೂರ್ಣಸಂಖ್ಯೆಯಾಗಿ  ಲೆಕ್ಕಹಾಕಬಹುದು.
	ಯಾವುದೇ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಅಮೈನೋ  ಆಮ್ಲ  ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು  ನಿರ್ಧರಿಸುವ  ಮುನ್ನ  ಅದರಲ್ಲಿ  ಒಂದೇ  ಒಂದು  ಪೆಪ್ಟೈಡ್  ಸರಣಿ  ಇರುವುದೇ  ಅಥವಾ  ಒಂದಕ್ಕಿಂತ  ಹೆಚ್ಚು  ಉಪಘಟಕಗಳಿವೆಯೇ  ಎಂದು  ಪರೀಕ್ಷಿಸಬೇಕು.  ಈ  ಎರಡನೆಯ  ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ  ಇವುಗಳ  ಅನುಕ್ರಮ  ತದ್ವತ್ತಾಗಿದೆಯೇ  ಮತ್ತು  ಇವುಗಳ  ನಡುವೆ  ಡೈಸಲ್ಛೈಡ್  (-S-S)  ಬಂಧಗಳಿವೆಯೇ  ಎಂದು  ತಿಳಿದುಕೊಳ್ಳಬೇಕು.  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಅಣುತೂಕ  ನಿರ್ಧರಿಸಲು  ಅನುಸರಿಸುವ  ಅನೇಕ  ವಿಧಾನಗಳನ್ನು  ಬಳಸಿ  ಈ  ಪಶ್ನೆಗಳಿಗೆ  ಉತ್ತರ  ದೊರಕಿಸಿಕೊಳ್ಳಬಹುದು.  ಅತಿವೇಗ  ಭ್ರಮಣಯಂತ್ರದಲ್ಲಿ  ಒತ್ತರಿಕೆ-ಸಮತೋಲನ  ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯಿಂದ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಅಣುತೂಕ  ನಿರ್ಧರಿಸಿ  ಅದೇ  ವಿಧಾನವನ್ನು  ಬಳಸಿ  6ಒ  ಗ್ಯಾನಿಡಿನಿಯಮ್  ಹೈಡ್ರೊಕ್ಲೋರೈಡಿನ  ಇರುವಿಕೆಯಲ್ಲಿ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ಅಣು  ತೂಕ  ನಿರ್ಧರಿಸಬೇಕು.  ಈ  ಅಭಿಕಾರಕ  ಪ್ರೋಟೀನಿನ  ತೃತೀಯಕ    ಮತ್ತು  ಚತುರ್ಥಕ  ರಚನೆಗಳಿಗೆ  ಹಾನಿ  ಉಂಟುಮಾಡಿ  ವಿಕೃತಿಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ.  ಇವೆರಡು  ಪ್ರಯೋಗಗಳಿಂದ  ಒಂದೇ  ಅಣುತೂಕ  ದೊರಕಿದರೆ,  ಪ್ರೋಟೀನಿನನಲ್ಲಿ  ಒಂದು  ಪೆಪ್ಟೈಡ್  ಶ್ರೇಣಿ  ಇದೆ  ಅಥವಾ  ಒಂದಕ್ಕಿಂತ  ಹೆಚ್ಚಿನ  ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳು  ಡೈಸಲ್ಟೈಡ್  ಬಂಧಗಳ  ಮೂಲಕ  ಬದ್ಧವಾಗಿವೆ  ಎಂದು  ತಿಳಿಯಬಹುದು.  6ಒ  ಗ್ವಾನಿಡಿಯಮ್ ಹೈಡ್ರೋಕ್ಲೋರೈಡ್ ಮತ್ತು ಮರ್‍ಕ್ಯಾಪ್ಟೋ ಎಥನಾಲಿನ ಇರುವಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಮೂರನೆಯ ಅತಿವೇಗ ಭ್ರಮಣ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ನಡೆಸಿದಾಗ ಸಹ ಅಣುತೂಕಲ್ಲಿ ವ್ಯತ್ಯಾಸ ಕಂಡುಬರದಿದ್ದರೆ ಪ್ರೋಟಿನಿನಲ್ಲಿ ಒಂದೇ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಶ್ರೇಣಿ ಇದೆ ಎಂದರ್ಥ. 6ಒ ಗ್ವಾನಿಡಿಯಮ್ ಹೈಡ್ರೋಕ್ಲೋರೈಡಿನ ಇರುವಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಅಣುತೂಕ ತಗ್ಗಿ ಗ್ವಾನಿಡಿಯಮ್ ಹೈಡ್ರೋಕ್ಲೊರೈಡ್ ಮರ್‍ಕ್ಯಾಪ್ಟೋ ಎಥನಾಲಿನ ಇರುವಿಕೆಯಲ್ಲಿ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗೊಳ್ಳದಿದ್ದರೆ ಪ್ರೋಟೀನಿನಲ್ಲಿ ಒಂದಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಉಪಘಟಕಗಳಿರುತ್ತವೆ. ಆದರೆ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳ ಮೂಲಕ ಅವು ಬದ್ಧವಾಗಿಲ್ಲ ಎನ್ನಬಹುದು. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಗ್ವಾನಿಡಿಯಮ್ ಹೈಡ್ರೋಕ್ಲೋರೈಡಿನಲ್ಲಿ ದೊರೆತ ಅಣುತೂಕ ನೈಜಪ್ರೋಟೀನಿನ ಅಣುತೂಕದ ಗುಣಿತವಾಗಿರಬೇಕು; ಎರಡು ತದ್ವತ್ ಉಪ ಘಟಕಗಳಿದ್ದರೆ ಅರ್ಧ, ನಾಲ್ಕು ಇದ್ದರೆ ಕಾಲು ಇತ್ಯಾದಿ ವಿವಿಧ ಗಾತ್ರದ ಉಪಘಟಕಗಳಿದ್ದರೆ SಆSಜೆಲ್ ಎಲೆಕ್ಟ್ರೋಫಾರಿಸಿನಿಂದ ಈ ಸಂಗತಿಯನ್ನು ತಿಳಿಯಬಹುದು.
	ಯಾವುದೇ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯುವ ಪ್ರಥಮ ಕ್ರಮ ಅಂದರೆ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಅಂತ್ಯದಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಪತ್ತೆ. ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯದಲ್ಲಿ  ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅಮೈನೋ ಪುಂಜ ಮುಕ್ತವಾಗಿರುವುದರಿಂದ. ಈ ಪುಂಜದೊಂದಿಗೆ ವರ್ತಿಸುವ ರಾಸಾಯನಿಕ ವಸ್ತುಗಳನ್ನು ಬಳಸಬಹುದು. 1-ಫ್ಲೋರೋ 2,4, ಡೈನೈಟ್ರೊಬೆನ್‍ಜಿûೀನ್ (ಆಓP) (ಸ್ಸಾಂಗರ್ ಅಭಿಕಾರಕ) ಈ ಬಳಗಕ್ಕೆ ಸೇರಿದ ಒಂದು ಅಭಿಕಾರಕ. ಇದು ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅಮೈನೋ ಪುಂಜ. ಲೈಸಿನ್ನಿನ ((ಓಊ2) ಪುಂಜಗಳೊಂದಿಗೆ ವರ್ತಿಸಿ ಹಳದಿ ಬಣ್ಣದ ವ್ಯುತ್ಪನ್ನವನ್ನು ಕೊಡುತ್ತದೆ. ಅಲ್ಲದೆ ಇಮಿಡಸೋಲ್, ಫಿನಾಲ್, ಥಯೋಲ್ ಪಾಶ್ರ್ವ ಸರಣಿಗಳೊಂದಿಗೆ ವರ್ತಿಸಿ ನಿರ್ವರ್ಣ ವ್ಯುತ್ಪನ್ನಗಳನ್ನು ಕೊಡುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಈ ಅಭಿಕಾರಕದೊಂದಿಗೆ ಸೌಮ್ಯಪ್ರತ್ಯಾಮ್ಲೀಯ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಅಭಿಕಾರವನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕಿ, ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು 6ಓಊಅಟನಲ್ಲಿ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆಗೆ ಗುರಿಮಾಡಲಾಗುವುದು. ಹಳದಿ ವ್ಯುತ್ಪನ್ನಗಳನ್ನು ನೀರಿನೊಂದಿಗೆ ಬೆರೆಯದ ವಿಲೇಯಕಗಳಿಂದ (ಈಥರ್, ಕ್ಲೋರೊಫೌರ್ಮ್) ನಿಷ್ಕಾಸಿಸಿ ಪತ್ರಕ್ರೊಮಟೋಗ್ರಫಿಯಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಬಹುದು. (-ಆಓP- ಲೈಸಿನ್ ನೀರಿನ ಅಂಶದಲ್ಲಿಯೇ ಉಳಿಯುತ್ತದೆಯಾಗಿ ಈ ವಿಧಾನವನ್ನು ಪರಿಮಾಣಾತ್ಮಕ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಗೂ ಬಳಸಬಹುದು.
	ಇನ್ನೊಂದು ರಾಸಾಯನಿಕ ವಿಧಾನದಲ್ಲಿ ಸಯನೇಟನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡನ್ನು ಸಯನೇಟಿನೊಂದಿಗೆ ಸ್ವಲ್ಪಮಟ್ಟಿಗೆ ಪ್ರತ್ಯಾಮ್ಲೀಯವಾಗಿರುವ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿದಾಗ ಕಾರ್ಬಾಮಾಯಿಲ್ ವ್ಯುತ್ಪನ್ನ ದೊರೆಯುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಆಮ್ಲದೊಂದಿಗೆ 100(ಛಿಯಲ್ಲಿ ಕಾಸಿದಾಗ ಅಂತ್ಯದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಚಕ್ರೀಯ ಹೈಡಂಟಾಯಿನ್ ಸಂಯುಕ್ತವಾಗಿ ಪರಿವರ್ತನೆಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಗುರುತಿಸುವುದು ಸುಲಭ.
	ಫೀನೈಲ್ ಐಸೊಯೊತಸಯನೇಟನ್ನು (ಎಡ್‍ಮಾನನ ಅಭಿಕಾರಕ) ಬಳಸಿ ಉಳಿದ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಭಾಗವನ್ನು ವಿಚ್ಛೇದಿಸದೆ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ಪೆಪ್ಟೈಡನ್ನು ಎಡ್‍ಮಾನನ ಅಭಿಕಾರಕದೊಂದಿಗೆ ಸೌಮ್ಯಪ್ರತ್ಯಾಮ್ಲೀಯ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿ ಫೀನೈಲ್ ತಯೊಕಾರ್ಬಮಾಯಲ್ ಪೆಪ್ಟೈಡನ್ನು (Pಖಿಅ-ಪೆಪ್ಟೈಡ್) ಪಡೆದು ಅನಂತರ ಅದನ್ನು ಸೌಮ್ಯ ಆಮ್ಲದೊಂದಿಗೆ ಕೊಠಡಿ ಉಷ್ಣತೆಯಲ್ಲಿ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿದಾಗ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಫೀನೈಲ್ ತಯೋಹೈಡಂಟಾಯಿನ್ ದೊರಕುತ್ತದೆ. ಪ್ರಾರಂಭ ಪೆಪ್ಟೈಡಿಗಿಂತ ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಕಡಿಮೆ ಇರುವ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸಹ ದೊರಕುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಮತ್ತೆ ಎಡ್‍ಮಾನನ ಅಭಿಕಾರದಿಂದ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿ ನೂತನ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ಈ ವಿಧಾನವನ್ನು ಅನುಕ್ರಮವಾಗಿ ನಡೆಸಿಕೊಂಡು ಹೋಗುವ ಸ್ವಯಂಚಾಲಿತ ಸಲಕರಣಿಗಳು ಈಗ ಲಭ್ಯ ಇವೆ. ಅನುಕೂಲ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ 40-50 ಎಡ್‍ಮಾನ್ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಗಳನ್ನು ನಡೆಸಬಹುದು. ಪ್ರತಿ ಹಂತದಲ್ಲಿ ಬಿಡುಗಡೆಯಾಗುವ ಫೀನೈಲ್ ತಯೊಹೈಡಂಟಾಯಿನನ್ನು ಕ್ರೊಮಟಾಗ್ರಫಿ ವಿಧಾನಗಳಿಂದ ಗುರುತಿಸಬಹುದು.
	ಡಾನ್ಸೈಲ್ ಕ್ಲೋರೈಡ್ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲು ಬಳಸುವ ಇನ್ನೊಂದು ಅಭಿಕಾರಕ. ಅಲ್ಪ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿರುವ ಪೆಪ್ಟೈಡನ್ನು ಬಳಸಲು ಅನುಕೂಲ ಮಾಡಿಕೊಡುವ ಇದರ ಡಾನ್ಸೈಲ್ ಪುಂಜ ಹೆಚ್ಚಿನ ಮಟ್ಟದಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿದೀಪ್ತಿಯನ್ನು (ಫ್ಲೂರೋಸೆನ್ಸ್) ಪ್ರದರ್ಶಿಸುತ್ತದೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡನ್ನು ಪ್ರತ್ಯಾಮ್ಲೀಯ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಡಾನ್ಸೈಲ್ ಕ್ಲೋರೈಡಿನೊಂದಿಗೆ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿದಾಗ ಅಭಿಕಾರಕ ಅಮೈನೋ ಪುಂಜದೊಂದಿಗೆ ಕೂಡಿಕೆಯಾಗುತ್ತದೆ. ಅನಂತರ ಆಮ್ಲದಿಂದ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿ ಡಾನ್ಸೈಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಪಡೆದು ಅತ್ಯಲ್ಪ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಸಹ ಗುರುತಿಸಿ ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು.
	ರಾಸಾಯನಿಕ ವಿಧಾನಗಳ ಜೊತೆಗೆ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸಿ ಕೂಡ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯದ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ಲ್ಯೂಸಿನ್ ಅಮೈನೋ ಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಕಿಣ್ವ ವರ್ತಿಸಲು ಮುಕ್ತ ಅಮೈನೋ ಪುಂಜವಿರಬೇಕು. ಆದ್ದರಿಂದ ಈ ಕಿಣ್ವ ಒಂದು ಪೆಪ್ಟೈಡಿನ ಅಮೈನೋ ಪುಂಜ ಅಂತ್ಯದಿಂದ ಪ್ರಾರಂಭಿಸಿ ಒಂದಾದ ಅನಂತರ ಇನ್ನೊಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಬಿಡುಗಡೆ ಮಾಡುತ್ತಾ ಹೋಗುತ್ತದೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡಿನಲ್ಲಿ ಂ,ಃ,ಅ,ಆ ಎಂಬ ನಾಲ್ಕು ವಿವಿಧ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಅನುಕ್ರಮವಾಗಿದ್ದರೆ ಯಾವುದೇ ಕಾಲಾವಧಿಯಲ್ಲಿ ಃಗಿಂತ ಂ ಮತ್ತು ಆ ಗಿಂತ ಅ ಅಧಿಕ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಕಿಣ್ವದಿಂದ ಬಿಡುಗಡೆಯಾಗಬೇಕೆಂದು ನಿರೀಕ್ಷಿಸಬಹುದು. ಆದ್ದರಿಂದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಬಿಡುಗಡೆಯಾಗುವ ದರವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಿ ಂಃಅ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಊಹಿಸಬಹುದು. ಲ್ಯೂಸಿನ್ ಅಮೈನೋ ಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯದ ಲ್ಯೂಸಿನನ್ನು ತ್ವರಿತವಾಗಿ ಬಿಡುಗಡೆ ಮಾಡಿದರೂ ಇತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಕೂಡ ಬಿಡುಗಡೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ.
	ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂದರ್ಭಗಳಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಂಖ್ಯೆ ಅದರ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಶ್ರೇಣಿಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಗೆ ಸಮವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಆದರೂ ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಮುಕ್ತ ಅಮೈನೋ ಪುಂಜಗಳೇ ಇರುವುದಿಲ್ಲ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಸೈಟೊಕ್ರೋಮ್ ಅ, ಓವಾಲ್ಬುಮಿನ್ ಮತ್ತು ಹೊಗೆಸೊಪ್ಪಿನ ಚುಕ್ಕೆ ರೋಗದ ವೈರಸ್ಸಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್. ಈ ಸಂದರ್ಭಗಳಲ್ಲಿ ಅಂತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಪುಂಜ, ಓ-ಅಸಿಟೈಲ್ ಪುಂಜದಿಂದ ಮರೆಮಾಚಲ್ಪಟ್ಟಿರುತ್ತದೆ.
	ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಅಂತ್ಯದಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಲು ಅನುಸರಿಸುವ ರಾಸಾಯನಿಕ ವಿಧಾನಗಳ ಪೈಕಿ ಒಂದರಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಥವಾ ಪೆಪ್ಟೈಡನ್ನು ನಿರ್ಜಲ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರಜೀನಿನಿಂದ 100(ಅಯಲ್ಲಿ ಕಾಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಹೈಡ್ರಾಜೀನ್ ವಿಚ್ಛೇದನದಿಂದ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧುಗಳು ಕತ್ತರಿಸಿಹೋಗಿ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಲಿಕ್ ಅಂತ್ಯದಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ವಿನಾ ಉಳಿವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಹೈಡ್ರಾಜೈಡುಗಳಾಗಿ ಪರಿವರ್ತಿತವಾಗುತ್ತವೆ. ಮುಕ್ತ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಕ್ರೊಮೊಟಾಗ್ರಫಿ ವಿಧಾನಗಳಿಂದ ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಅಂತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಗುರುತಿಸಲು ಮೇದೋಜೀರಕದ ಕಿಣ್ವ ಪೆಪ್ಟಿಡೇಸನ್ನು ಬಳಸಬಹುದು. ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಂಮುಕ್ತ (-ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಪುಂಜವುಳ್ಳ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅಂಶವನ್ನು ಮಾತ್ರ ಬಿಡುಗಡೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಸಹ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಬಿಡುಗಡೆಯಾಗುವ ದರದ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಅಂತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ಕಾಬಾಕ್ಸಿ ಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಅಂತ್ಯದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆರ್ಜಿನಿನ್ ಅಥವಾ ಲೈಸಿನ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಬಿಡುಗಡೆ ಮಾಡಲಾರದು. ಈ ಕಿಣ್ವಕ್ಕಿಂತ ವಿಭಿನ್ನವಾದ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಃ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಅಂತ್ಯದಲ್ಲಿರುವ ಲೈಸಿನ್ ಅಥವಾ ಅರ್ಜಿನಿನ್ ಅಂಶಗಳನ್ನು ಬಿಡುಗಡೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ.
	9 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಾನುಕ್ರಮದ ನಿರ್ಧರಣ: ಇಲ್ಲಿ ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಅನುಸರಿಸುವ ಮಾರ್ಗಗಳಿವು: 1 ಕಿಣ್ವ ಅಥವಾ ರಾಸಾಯನಿಕ ವಿಧಾನಗಳಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಭಾಗಶಃ ಜಲವಿಚ್ಛೇಧಿಸುವುದು. 2 ದೊರಕುವ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸುವುದು. 3 ಸಣ್ಣ ಸಣ್ಣ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವುದು. 4. ಅಧಿವ್ಯಾಪಿಸುವ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳ ಸಹಾಯದಿಂದ ಪೂರ್ಣ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವುದು. ಈ ಸಾಮಾನ್ಯ ವಿಧಾನವನ್ನು ಅನುಸರಿಸುವ ಮುನ್ನ ಸಿಸ್ಟೈನ್ ಮತ್ತು ಸಿಸ್ಟೀನ್ ಅಂಶಗಳನ್ನು ಮಾರ್ಪಡಿಸಬೇಕು. ಇಲ್ಲದಿದ್ದರೆ ಅವು ಅನುಕ್ರಮ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯಲ್ಲಿ ಬಳಸುವ ಅನೇಕ ಅಭಿಕಾರಕಗಳೊಂದಿಗೆ ವರ್ತಿಸುವ ಅಪಾಯ ಉಂಟು. ಅಲ್ಲದೆ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧದ ವಿನಿಮಯವಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವುದು ಕಷ್ಟ.
	ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಅಥವಾ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಭಾಗಶಃ ಜಲವಿಚ್ಛೇದಿಸಲು ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಇವು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸೀಮಿತ ಛೇದನೆಯನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುವುದರ  ಜೊತೆಗೆ ದೊಡ್ಡ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳನ್ನು ಕೂಡ ಬಿಡುಗಡೆಮಾಡುತ್ತದೆ. ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಪೆಪ್ಟೈಡನ್ನು ಶುದ್ಧರೂಪದಲ್ಲಿ ಕ್ರೊಮಟಾಗ್ರಫಿ ಅಥವಾ ಎಲೆಕ್ಟ್ರೊಫಾರಿಸಿಸ್ ವಿಧಾನದಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಬೇಕಾದ್ದರಿಂದ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳು ಎಷ್ಟು ಸಣ್ಣಗಿದ್ದರೆ ಅಷ್ಟು ಉತ್ತಮ. ಬಳಸುವ ಕಿಣ್ವಗಳೆಂದರೆ ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, ಕೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, ಪೆಪ್ಸಿನ್ ಮತ್ತು ಪಪೇನ್. ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ಕಿಣ್ವ ಆರ್ಜಿನಿನ್ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಪುಂಜಗಳಿಂದ ರಚಿತವಾದ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆಯನ್ನು ಮಾತ್ರ ವರ್ಧಿಸುತ್ತದೆ. ಕೈಮೊಟ್ರಿಪಿಸನ್, ಲ್ಯೂಸಿನ್ ಮತ್ತು ಟೈರೊಸಿನ್ನುಗಳ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಪುಂಜಗಳು ರಚಿಸುವ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳ ಛೇದನೆಯನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುತ್ತವೆ. ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ಬಳಕೆಯೇ ಹೆಚ್ಚು. ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ಪಚನದಿಂದ ದೊರೆತ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳ ಮುಂದಿನ ಅನುಕ್ರಮ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಗೆ ಉಪಯುಕ್ತವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಎರಡನೆಯ ಪೆಪ್ಟೈಡ ಗಣವನ್ನು ಕೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ಅಥವಾ ಪೆಪ್ಸಿನ್ನುಗಳಿಂದ ಪಡೆಯಲಾಗುವುದು. ಪಪೇನ್, ತಮೋಲೈಸಿನ್ ಅಥವಾ ಎಲಾಸ್ಟೇಸುಗಳನ್ನು ಬಳಸುವ ಪದ್ಧತಿ ಇದೆ. ಸಿಸ್ಟಿನ್ ಅಥವಾ ಲೈಸಿನ್ನುಗಳನ್ನು ಮಾರ್ಪಡಿಸಿ ಕಿಣ್ವಗಳ ಛೇದನವ್ಯಾಪ್ತಿಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸಿ ಅಥವಾ ಸೀಮಿತಗೊಳಿಸಿ ಅಪೇಕ್ಷಿತ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳನ್ನು ಪಡೆಯಬಹುದು.
	ಪಪ್ಟೈಡುಗಳನ್ನು ಬೇರ್ಪಡಿಸಿ ಶುದ್ಧಮಾಡಿದ ಬಳಿಕ ಅವುಗಳ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಬೇಕು. ಸಣ್ಣ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳನ್ನು ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಫೀನೈಲ್‍ತಯೋಹೈಡಂಟಾಯಿನ್ ವಿಧಾನದಿಂದ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯದಿಂದ ಪ್ರಾರಂಭಿಸಿ ಹಂತ ಹಂತವಾಗಿ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು. ಅಲ್ಲದೆ ಅಮೈನೋ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಅಂತ್ಯದ ಅಮೈನೋ ಅಮ್ಲಗಳನ್ನು ಕಿಣ್ವಗಳ ಬಳಕೆಯಿಂದ ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ದೊಡ್ಡ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಅವನ್ನು ಪುನಃ ಕಿಣ್ವಗಳಿಂದ ಪಚನ ಮಾಡಬೇಕಾಗಬಹುದು. ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ನಿನಿಂದ ಪಚನವಾಗುವ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಕೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, ಪೆಪ್ಸಿನ್, ಪಪೇನ್ ಅಥವಾ ತರ್ಮೊಲೈಸಿನ್ನುಗಳು ಛೇದಿಸುವುದರಿಂದ ಟ್ರಿಪ್ಟಿಕ್ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳನ್ನು ಈ ಕಿಣ್ವಗಳಿಂದ ವಿಭಜಿಸಿ ಸಣ್ಣ ಸಣ್ಣ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳನ್ನು ಪಡೆಯಬಹುದು.
	ಒಂದು ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಅಮೈನೋ ಅಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಿದ ಅನಂತರ ಡೈಸಲ್ಛೈಡ್ (-S-) ಬಂಧಗಳನ್ನು ರಚಿಸುವ ಅರೆಸಿಸ್ಟೀನ್ ಶೇಷಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಬೇಕು. ಥಯಾಲ್‍ಪುಂಜಗಳಿಲ್ಲದೆ ಡೈಸಲ್ಛೈಡ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಮಾತ್ರ ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಸಹಜ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್ ವಿಚ್ಛೇದಕ ಕಿಣ್ವಗಳಿಂದ ಪಚನಮಾಡಿ ಸಿಸ್ಟೈನ್‍ಯುತ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳನ್ನು ಶುದ್ಧರೂಪದಲ್ಲಿ ಪಡೆಯಬಹುದು ಇದಕ್ಕಾಗಿ ಪೆಪ್ಸಿನ್ ಮತ್ತು ತರ್ಮೊಲೈಸಿನ್ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸುವುದು ಯುಕ್ತ. ಶುದ್ಧ ಪೆಪ್ಟೈಡನ್ನು ದೊರಕಿಸಿಕೊಂಡ ಬಳೀಕ ಅದನ್ನು ಮರ್ಕಾಪ್ಟೋ ಎಥನಾಲಿನಿಂದ ಅಪಕರ್ಷಿಸಿ ಅಯಡೊ ಅಸಿಟೇಟಿನಿಂದ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿ ಎರಡು ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳನ್ನು ಬೇರ್ಪಡಿಸಬಹುದು. ಅನಂತರ ಅವುಗಳ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಬೇಕು. ಅರೆಸಿಸ್ಟೈನುಗಳ ಅಕ್ಕಪಕ್ಕದ ಅಮೈನೋ ಅಮ್ಲಗಳ ಪರಿಚಯ ಈಗಾಗಲೇ ಆಗಿರುವುದರಿಂದ ಡೈಸಲ್ಛೈಡ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರಚಿಸುವ ಅರೆಸಿಸ್ಟೈನ್ ಅಂಶಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ಥಯಾಲ್ ಪುಂಜಗಳು ಮತ್ತು ಡೈಸಲ್ಛೈಡ್ ಬಂಧ ಎರಡನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಇದನ್ನು ವಿಕೃತಿಗೊಳಿಸುವ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ 14ಅ ಅಯಡೊಅಸಿಟೇಟಿನಿಂದ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿದರೆ ಥಯಾಲ್ ಪುಂಜಗಳು ಮಾತ್ರ (ವಿಕಿರಣಪಟು) ಅಂಕಿತವಾಗುತ್ತವೆ. ಅನಂತರ ಮೇಲೆ ವಿವಿರಿಸಿದ ವಿಧಾನದಿಂದ ಅರೆಸಿಸ್ಟೈನ್ ಶೇಷಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಬಹುದು.
	ಮೇಲೆ ಹೇಳಿದ ವಿದಾನಗಳಿಂದ ಈಗ ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಒಂದು ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪೂರ್ಣ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಪ್ರಪಥಮವಾಗಿ ಕಂಡು ಹಿಡಿದ ಕೀರ್ತಿ ಎಫ್. ಸ್ಸಾಂಗರ್ ಎಂಬಾತನಿಗೆ ಸಲ್ಲುತ್ತದೆ. ಇನ್ಸುಲಿನ್ನಿನ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿದುದಕ್ಕೋಸ್ಕರ ಇವನಿಗೆ ನೊಬೆಲ್ ಪಾರಿತೋಷಿಕ ದೊರೆಯಿತು (1958).
	ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ವಿನ್ಯಾಸವನ್ನು ಬಲುಮಟ್ಟಿಗೆ ಎಕ್ಸ್‍ಕಿರಣಗಳ ಬಳಕೆಯಿಂದ ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ಮಯೊಗ್ಲೋಬಿನ್ನಿನ ಹರಳನ್ನು ಈ ವಿಧಾನದಿಂದ ಪರೀಕ್ಷಿಸಿ ಅದರ ವಿನ್ಯಾಸವನ್ನು 1915ರಲ್ಲಿ ಮೊದಲಬಾರಿಗೆ ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಯಿತು. ತದನಂತರ ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ವಿನ್ಯಾಸಗಳನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಅಣುವಿನಲ್ಲಿ ಒಂದು ಪರಮಾಣುವಿಗೂ ಇನ್ನೊಂದು ಪರಮಾಣುವಿಗೂ ನಡುವೆ ಇರುವ ಅಂತರವನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯುವ ವಿಧಾನ ಈಗಲೂ ಇದೊಂದೇ. ಆದರೆ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ರಚನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲು ಅದರ ಹರಳನ್ನು ವಿಧಾನಗಳು ಇನ್ನೂ ಅಷ್ಟಾಗಿ ನಿಖರವಾಗಿಲ್ಲವಾದ್ದರಿಂದ ದೊರೆತ ಪರೀಕ್ಷಾಫಲಿತಾಂಶಗಳನ್ನು ಅರ್ಥವಿಸಲು ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಅಮೈನೋ ಅಮ್ಲದ ಪರಿಚಯ ಇರಲೇಬೇಕು.
	ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ವಿನ್ಯಾಸವನ್ನು ಎಕ್ಸ್‍ಕಿರಣಗಳಿಂದ ಗುರುತಿಸುವುದಕ್ಕೂ ಮುಂಚಿತವಾಗಿ ಈ ವಿಧಾನವನ್ನು ಅಮೈನೋ ಅಮ್ಲಗಳ ಮತ್ತು ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಗೆ ಬಳಸಲಾಗಿತ್ತು. ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳಲ್ಲಿ ಅ-ಓ ಬಂಧದೂರ ಇತರ ಅನೇಕ ಸಂಯುಕ್ತಗಳಲ್ಲಿರುವ ಬಂಧದೂರಕ್ಕಿಂತ ಮೊಟಕಾಗಿದೆಯೆಂದು ತಿಳಿದುಬಂದಿತ್ತು. ಆದ್ದಿರಿಂದ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಕ್ಕೆ ಭಾಗಶಃ ಬಂಧುಗುಣಗಳಿರುವೆಯೆಂದು ಊಹಿಸಲಾಯಿತು. ಇದರ ಈ ಬಂಧಕ್ಕೆ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬೆನ್ನೆಲುಬಿನಲ್ಲಿಯ ಇನ್ನೆರಡು ಬಂಧಗಳಿಗಿರುವ ಓ-ಛಿ( ಮತ್ತು ಛಿ-ಛಿ() ಭ್ರಮಣ ಸ್ವಾತಂತ್ರ್ಯವಿರುವುದಿಲ್ಲ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಆರು ಪರಮಾಣುಗಳು ಒಂದೇ ಸಮತಲದಲ್ಲಿದ್ದು ಈ ಬಂಧ ದೃಢಸಮತಲ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಲ್ಲಿದೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಎರಡು ಪಾಶ್ರ್ವಗಳಲ್ಲಿರುವ ಅ( ಪರಮಾಣುಗಳು ಸಿಸ್ (ಸಮಪಕ್ಷ) ಅಥವಾ ಟ್ರಾನ್ಸ್ (ವಿರುದ್ಧ ಪಕ್ಷ) ಸ್ಥಳಗಳಲ್ಲಿರಬಹುದು. ಪಾಶ್ರ್ವಪುಂಜಗಳು ಭ್ರಮಣಕ್ಕೆ ಮೂರು ಆಯಾಮಗಳಲ್ಲಿ ಆಡಚಣೆ ಒಡ್ಡುವುದರಿಂದ ಸಿಸ್ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಿರುವುದಕ್ಕಿಂತ ಟ್ರಾನ್ಸ್ ವ್ಯವಸ್ಥೆ ಇರಬಹುದಾದ ಸಾಧ್ಯತೆ ಹೆಚ್ಚು.
	ಪಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಜ್ಯಾಮಿತೀಯ ಮತ್ತು ಭ್ರಮಣ ಸ್ವಾತಂತ್ರ್ಯದ ದೃಷ್ಟಿಯಿಂದ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ಬಲಮುರಿ-ಕುಂಡಲಿನಿ ರಚನೆಗಳಿರಬೇಕೆಂದು ತೀರ್ಮಾನಿಸಲಾಗಿದೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡಿನ ಸರಣಿಗಳು ಹೀಗೆ ಮಡಚಿಕೊಂಡಾಗ ಕುಂಡಲಿನಿಯ ಒಂದೊಂದು ತಿರುವಿಗೆ 3.6 ಅಮೈನೋ ಅಮ್ಲ ಅಂಶಗಳು ಬೇಕಾಗುತ್ತವೆ. ಒಂದೊಂದು ತಿರುವಿನ ಉದ್ದ 5.4Å. ಈ ರಚನೆಯನ್ನು ಛಿ = 0 ಮತ್ತು ಓ-ಊ ಪುಂಜಗಳ ನಡುವೆ ರಚಿತವಾಗುವ ಹೈಡ್ರೊಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ವ್ಯಾಪಕವಾಗಿ ಸ್ಥಿರೀಕರಿಸುತ್ತವೆ. ಎಕ್ಸ್‍ಕಿರಣಗಳು ಹೈಡ್ರೊಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಪತ್ತೆ ಮಾಡಲಾರವು. ಆದರೆ ಛಿ = o ಮತ್ತು ಓ-ಊ ಪುಂಜಗಳ ನಡುವೆ ಇರುವ ಅಂತರವನ್ನು ಈ ವಿಧಾನದಿಂದ ಅಳೆದು ಹೈಡ್ರೊಜನ್ ಬಂಧದೂರಕ್ಕೆ ಹೊಲಿಸಿದಾಗ ಇವೆರಡು ಬಲುಮಟ್ಟಿಗೆ ತಾಳೆಯಾಗುತ್ತವೆ. ಬೇರೆ ವಿಧಾನಗಳಿಂದ ಸಹ ಪ್ರೋಟೀನಿನಲ್ಲಿ ಹೈಡೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿವೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ.
	ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ದೀರ್ಘ (-ಕುಂಡಲಿನಿ ಭಾಗಗಳಿದ್ದರೂ (-ಕುಂಡಲಿನಿ ಮಾತ್ರ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಅಲ್ಪಪಾತ್ರ ವಹಿಸುತ್ರದೆ. ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ನಾಪತ್ತೆಯೇ ಆಗಿರಬಹುದು. ಇಂಥ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ಯಾದೃಚ್ಛಿಕ ಸುರುಳಿ ರಚನೆ ಪ್ರಮುಖವಾದದ್ದು. ಖಆ (ಆಪ್ಟಿಕಲ್ ರೊಟೇಟರಿ ಡಿಸ್ಪರ್ಶನ್ - ಪ್ರಕಾಶೀಯ ಆವರ್ತಕ ವರ್ಣವಿಭಜನೆ) ಮತ್ತು ಅಆ (ಸಕ್ರ್ಯುಲರ್ ಡೈಕ್ರೋಯಿಸಮ್-ವರ್ತುಳೀಯ ದ್ವಿವರ್ಣತೆ) ವಿಧಾನಗಳಿಂದ ಒಂದು ಪ್ರೋಟೀನಿನಲ್ಲಿ (-ಕುಂಡಲಿನಿಯ ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು ಸರಿಸುಮಾರಾಗಿ ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು. ಉಷ್ಣ ಯೂರಿಯಾ ಹಾಗೂ ಹೈಡ್ರೊಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ಮುರಿಯಬಲ್ಲ ಇತರ ರಾಸಾಯನಿಕ ವಸ್ತುಗಳು (-ಕುಂಡಿಲಿನಿಯ ರಚನೆಯನ್ನು ನಷ್ಟಗೊಳಿಸುತ್ತವೆ. ಕೆಲವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು, ಪ್ರೋಟೀನ್, ಗ್ವೈಸಿನ್, ಟೈರೊಸೀನ್ ಮತ್ತು ಅಸ್ಟಾರಿಜಿನ್ (-ಕುಂಡಲಿನಿಯನ್ನು ಅಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುವ ಪ್ರವೃತ್ತಿ ಪ್ರದರ್ಶಿಸುತ್ತವೆ. ತದ್ವಿರುದ್ಧವಾಗಿ ಅಲಾನಿನ್, ಲ್ಯೂಸಿನ್, ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್, ಮೆಥಿಯೊನಿನ್, ಗ್ಲುಟಾಮಿನ್, ಟ್ರಿಪ್ಟೊಫಾನ್, ವ್ಯಾಲಿನ್ ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲ ಮತ್ತು ಫೀನೈಲ್ ಅಲಾನಿನುಗಳು ಅನುಕ್ರಮದಲ್ಲಿ ಒಂದೆಡೆ ಇದ್ದರೆ (-ಕುಂಡಲಿನಿಯನ್ನು ರಚಿಸುವ ಕಡೆ ಒಲವನ್ನು ತೋರುತ್ತವೆ.
	ಕಿರಾಟನ್ನಿನ ಎಕ್ಸ್‍ಕಿರಣ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯಿಂದ (-ಕುಂಡಲಿನಿಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತವೆ ಎಂದು ಸೂಚನೆ ದೊರೆತರೆ (-ಕೆರಾಟಿನ್ನಿನ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಬೇರೊಂದು ಬಗೆಯ ರಚನೆಗಳೂ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಗೆ ತಮ್ಮ ಕೊಡುಗೆ ನೀಡುತ್ತವೆ ಎಂದು ತಿಳಿದು ಬಂದಿತು. ಇದನ್ನು ಬೀಟ ರಚನೆ ಅಥವಾ ನೆರಿಗೆಹಾಳೆ ರಚನೆ ಎನ್ನುತ್ತಾರೆ. ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ಎರಡು ಬಗೆಯ ನೆರಿಗೆಹಾಳೆ ರಚನೆಗಳಿದ್ದು ಎರಡೂ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ರಚನೆ ವಿಧಿಸುವ ನಿರ್ಬಂಧಗಳನ್ನು ತೃಪ್ತಿಗೊಳಿಸುತ್ತವೆ. ಯಾವುದೇ ಬೀಟ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಎರಡು ವಿಸ್ತøತ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಣಿಗಳು ಪರಸ್ಪರ ದಿಕ್ಕುಗಳಲ್ಲಿ ಎಂದರೆ ಅವುಗಳ ಅಮೈನೋ ಅಂತ್ಯ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಲಿಕ್ ಅಂತ್ಯಗಳಿಗೆ ಸಂಬಂಧಪಟ್ಟಂತೆ ಇರುತ್ತವೆ. ಈ ಬಗೆಯ ವ್ಯವಸ್ಥೆಗೆ ವಿರುದ್ಧ ಸಮಾಂತರ ನೆರಿಗೆ ಹಾಳೆ ರಚನೆ ಎಂದು ಹೆಸರು. ಸಮಾಂತರ ನೆರಿಗೆಹಾಳೆ ಇನ್ನೊಂದು ರಚನೆ. ಇದರಲ್ಲಿ  ಎರಡು ವಿಸ್ತøತ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಣಿಗಳು ಒಂದೇ ದಿಕ್ಕಿನ ಕಡೆ ತಿರುಗಿರುತ್ತವೆ. ಇವೆರಡು ರಚನೆಗಳನ್ನು ಪಕ್ಕದ ಶ್ರೇಣಿಯ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ ಪರಮಾಣುಗಳ ನಡುವೆ ಏರ್ಪಡುವ ಅಸಂಖ್ಯಾತ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುತ್ತವೆ. ಸೂಪರ್ ಆಕ್ಸೈಡ್ ಡಿಸ್‍ಮ್ಯುಟೀಸ್ ಮತ್ತು ಫ್ಲೇವಡಾಕ್ಸಿನ್ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ಈ ಬಗೆಯ ರಚನೆಗಳುಂಟು. ಸಾಧಾರಣವಾಗಿ ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲಿನನುಗಳಲ್ಲಿ ನೆರಿಗೆಹಾಳೆ ರಚನೆಗಳಿರುವುದಿಲ್ಲ. ತಂತುಗಳಂತೆ ಇರುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ (ರೇಷ್ಮೆ, ಕೂದಲಿನ ಕೆರಾಟಿನ್) ಇವು ಮುಖ್ಯ ರಚನೆಗಳು. ಕೆಲವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು-ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲ, ಪ್ರೋಟೀನ್, ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್, ಸಿರೀನ್, ಲೈಸಿನ್-ನೆರಿಗೆಹಾಳೆ ರಚನೆಯನ್ನು ಅಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುತ್ತವೆ. ಇನ್ನು ಕೆಲವು-ಮೆಥಿಯೇನಿಯನ್, ಲ್ಯೂಸಿನ್-ಈ ಬಗೆಯ ರಚನೆಗೆ ಉತ್ತೇಜನ ನೀಡುತ್ತವೆ.
ಪ್ರೋಟೀನಿನಲ್ಲಿರುವ (-ಕುಂಡಲಿನಿ, ಬೀಟ ರಚನೆಗಳು ಹಾಗೂ ಪಾಶ್ರ್ವಪುಂಜಗಳು ಮತ್ತು ಬೆನ್ನೆಲುಬುಗಳ ನಡುವೆ ಉಂಟಾಗುವ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳು ಪ್ರೋಟೀನಿಗೆ ಅದ್ವಿತೀಯವಾದ ತೃತೀಯಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನೀಡುತ್ತವೆ. S-S ಬಂಧಗಳ ವಿನಾ ಈ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳು ಕೋವೇಲೆಂಟ್ ಬಂಧಗಳಲ್ಲ. ತೃತೀಯಕ ರಚನೆಗೆ ಅಧ್ರುವೀಯ ಪಾಶ್ರ್ವಪುಂಜಗಳು ರಚಿಸುವ ಜಲದ್ವೇಷಿ ಪ್ರದೇಶಗಳು ಅತ್ಯವಶ್ಯ. ಇಂಥ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ರಚಿಸುವ ಪಾಶ್ರ್ವಪುಂಜಗಳು ಪರಸ್ಪರವಾಗಿ ಅನುಕ್ರಮದಲ್ಲಿ ದೂರವಾಗಿರುವ ಸಾಧ್ಯತೆಗಳುಂಟು.
	ತೃತೀಯಕ ವಿನ್ಯಾಸವನ್ನು ರಚಿಸುವುದರಲ್ಲಿ ಧ್ರುವೀಯ ಪುಂಜಗಳೂ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತವೆ. ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲರ್ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ಧ್ರುವೀಯ ಪಾಶ್ರ್ವಪುಂಜಗಳಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅಂಶಗಳ ಸಂಖ್ಯೆ ಪ್ರತಿಶತ 25-30ರಷ್ಟಿದ್ದರೆ ಧ್ರುವೀಯ ಪುಂಜಗಳಿರುವಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿಶತ 45-50ರಷ್ಟಿರುತ್ತವೆ. ಇತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಗ್ಲೈಸಿನ್, ಅಲಾನಿನ್ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಒಳಭಾಗದಲ್ಲಿ ಅಥವಾ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿರಬಹುದು. ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಹಜಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಅಧ್ರುವೀಯ ಪಾಶ್ರ್ವ ಪುಂಜಗಳು ನೀರಿನ ರಚನೆಯನ್ನು ಪಡೆಯುವ ಪ್ರವೃತ್ತಿಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿನ ಮಟ್ಟಿಗೆ ತೋರುವುದಿಲ್ಲ. ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಮಡಿಕೆ ಬಿಚ್ಚಿದಾಗ ಈ ಪ್ರವೃತ್ತಿ ಹೆಚ್ಚುತ್ತದೆ. ಆದ್ದರಿಂದ ಉಷ್ಣಚಲನ ಸಿದ್ಧಾಂತದ ಪ್ರಕಾರ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಹಜಸ್ಥಿತಿ ಹೆಚ್ಚು ಒಲವಿನ ರಚನೆ. ಆದರೆ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಹಜ ತೃತೀಯಕ ರಚನೆ ಇತರ ಸಾಧ್ಯವಾದ ತೃತೀಯಕ ವಿನ್ಯಾಸಗಳೊಂದಿಗೆ ಹಿಮ್ಮುಖವಾಗಬಲ್ಲ ಸಮತೋಲ ಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿರುತ್ತದೆ. ಸಮತೋಲಸ್ಥಿತಿ ಜಲಮಾಧ್ಯಮದ ಠಿಊ ಉಷ್ಣತೆ ಮತ್ತು ಘಟನೆಗಳನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ. ಧ್ರುವೀಯ ಪುಂಜಗಳು ನೀರಿನಕಡೆಗೆ ತಿರುಗುವ ಪ್ರವೃತ್ತಿಯನ್ನು ತೋರುತ್ತವೆಯಾದರೂ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಅಮೈನೋಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮದಲ್ಲಿ ಜಲದ್ವೇಷಿ ಪಾಶ್ರ್ವ ಪುಂಜಗಳ ನಡುವೆ ಅಲ್ಲಲ್ಲಿ ಅಯಾನಿಕ್ ಅಥವಾ ಧ್ರುವೀಯ ಪಾಶ್ರ್ವಪುಂಜಗಳಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿರುತ್ತವೆಯಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಚಿಕೊಳ್ಳುವಾಗ ಧ್ರುವೀಯ ಅಂಶಗಳುಳ್ಳ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ಸಹಜ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಒಳಭಾಗಕ್ಕೆ ತಳ್ಳಿಹೋಗುವುದು ಅನಿವಾರ್ಯ. ನೀರಿಗೂ ಅಂಥ ಬಂಧಗಳಿಗೂ ಇರುವ ವಾತ್ಸಲ್ಯವನ್ನು ನಿವಾರಿಸುವುದರಲ್ಲಿ ಪಾಶ್ರ್ವಪುಂಜಗಳ ನಡುವಿನ ಜಲದ್ವೇಷಿ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳು ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರೊಜನ್ ಬಂಧಗಳು ಸಹಕರಿಸಬಹುದು.
	ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅದರ ಸಹಜ ತೃತೀಯಕ ವಿನ್ಯಾಸವನ್ನು ತಳೆಯುವಂತೆ ನೂಕುವ ಬಲ ಧ್ರುವೀಯ ಪಾಶ್ರ್ವಪುಂಜಗಳಿಂದಲೂ ಒದಗಿಬರುತ್ತದೆ. ಅಸ್ಫಾಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ ಮತ್ತು ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲಗಳ ಪಾಶ್ರ್ವ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲಿಕ್ ಪುಂಜಗಳು (β ಮತ್ತು (), ಆರ್ಜಿನಿನ್ ಮತ್ತು ಲೈಸಿನ್ನಿನ ಪಾಶ್ರ್ವಪುಂಜಗಳ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಮೇಲ್ಮೈ ಪ್ರದೇಶದಲ್ಲಿ ಇರುವ ಪ್ರವೃತ್ತಿಯನ್ನು ತೋರಿಸುತ್ತವೆ. ಇವನ್ನು ಹೂತಿಡುವುದು ಸುಲಭ ಸಾಧ್ಯವಲ್ಲ. ನೀರಿನಲ್ಲಿ ವಿಲೀನವಾಗುವ ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲಿನ್ನಿನಲ್ಲಿ ಧ್ರುವೀಯ ಮತ್ತು ಅಧ್ರುವೀಯ ಪುಂಜಗಳುಳ್ಳ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಅನುಕ್ರಮದಲ್ಲಿ ದೂರ ದೂರ ಇರದೆ ಅಕ್ಕಪಕ್ಕದಲ್ಲಿಯೂ ಇರುತ್ತವೆಯಾಗಿ ಸ್ಥಿರರಚನೆಗಳನ್ನು ನೀಡಬಲ್ಲ ವಿನ್ಯಾಸಗಳಿಗೆ ಒಂದು ಮಿತಿಯಿರಲೇಬೇಕು. ತಾತ್ತ್ವಿಕವಾಗಿ ಯಾದೃಚ್ಛಿಕ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮದ ಪ್ರೋಟೀನ್, ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲಿನ್ ರಚನೆಯನ್ನು ಕೊಡುವ ಸಂಭವ ಕಡಿಮೆ. ಬಹುಶಃ ವಿಕಾಸದ ಅವಧಿಯಲ್ಲಿ ಜಲದ್ವೇಷಿ ಪುಂಜಗಳು ರಚನೆಯ ಒಳಭಾಗದಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಸ್ಥಿರಗೊಂಡು, ಜಲಪ್ರಿಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ರಚನೆಯ ಹೊರಭಾಗದಲ್ಲಿರುವಂತೆ ಸಾಧ್ಯವಾಗುವ ವಿನ್ಯಾಸಗಳನ್ನು ಮಾತ್ರ ಕಾಪಾಡಿಕೊಂಡು ಬಂದಿರಬೇಕು. ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ತೃತೀಯಕ ವಿನ್ಯಾಸದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಿನ ಪಾತ್ರ ವಹಿಸುವುದಿಲ್ಲ. ಆದರೆ ಅದನ್ನು ಸ್ಥಿರೀಕರಿಸುವುದರಲ್ಲಿ ಸಹಕರಿಸುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಹಜ ತೃತೀಯಕ ರಚನೆ ಉದ್ಭವಿಸುವಂತೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸಿಕೊಳ್ಳುವಾಗ ತಯಾಲ್‍ಪುಂಜಗಳು ಸಮೀಪಕ್ಕೆ ಬಂದು S-S ಬಂಧಗಳನ್ನು ಸ್ವಯಂಪ್ರೇರಿತವಾಗಿ ರಚಿಸುತ್ತವೆ. ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ (ಉದಾಹರಣೆಗೆ ರೈಬೊನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೇಸ್ ಕಿಣ್ವ) ಇದನ್ನು ಅನುಮಾನಕ್ಕೆ ಆಸ್ಪದವಿಲ್ಲದಂತೆ ಪ್ರಯೋಗಗಳ ಮೂಲಕ ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. ರೈಬೊನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ಸಿನಲ್ಲಿ ನಾಲ್ಕು S-S ಬಂಧಗಳಿವೆ. ಇವನ್ನು ಅಪಕರ್ಷಿಸಿದಾಗ ಕಿಣ್ವದ ಪಟುತ್ವ ನಾಶವಾಗುತ್ತದೆ. ಆಕ್ಸಿಜನ್ ಅಥವಾ ವಾಯುವಿನಲ್ಲಿ ನಿಧಾನವಾಗಿ ಉತ್ಕರ್ಷಿಸಿದಾಗ ಪಟುತ್ವವನ್ನು ಕಳೆದುಕೊಂಡು ಕಿಣ್ವ ತನ್ನ ಹಿಂದಿನ ಪಟುತ್ವವನ್ನು ಗಳಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ನಾಲ್ಕು ತಯಾಲ್ ಪುಂಜಗಳು ತಾತ್ತ್ವಿಕವಾಗಿ 256 ಬಗೆಯ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರಚಿಸುವ ಸಾಧ್ಯತೆ ಇದ್ದರೂ ಸರಿಯಾದ ನಾಲ್ಕೇ ಬಂಧಗಳು ರೂಪಿತವಾಗುತ್ತವೆ.
	ಕಿಣ್ವಗಳ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಹೊರಮೈಯಲ್ಲಿ ಧ್ರುವೀಯ ಪುಂಜಗಳಲ್ಲದೆ ಅಲ್ಲಲ್ಲಿ ಅಧ್ರುವೀಯ ಪ್ರದೇಶಗಳೂ ಇರಬೇಕು. ಏಕೆಂದರೆ ಅವು ಯಾವ ಅಭಿಕಾರಗಳ ಮೇಲೆ ವರ್ತಿಸುತ್ತವೆಯೋ ಅವು ಕಿಣ್ವದೊಂದಿಗೆ ಕ್ಷಣಿಕವಾಗಿಯಾದರೂ ಸಂಕ್ಲಿಷ್ಟವನ್ನು ರಚಿಸಬೇಕು. ಅಭಿಕಾರದ ಪ್ರಕೃತಿಗೆ ಅನುಸಾರವಾಗಿ ಅವು ಜಲದ್ವೇಷಿಪ್ರದೇಶಗಳಿಗೆ ಸೇರಿಕೊಳ್ಳಬಹುದು. ಕೆಲವು ಅಭಿಕಾರಗಳ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಕಿಣ್ವದ ಜಲಪ್ರಿಯ ಪುಂಜಗಳು ಈ ಬಗೆಯ ಸಂಪರ್ಕ ರಚಿಸುವುದರಲ್ಲಿ ಪಾತ್ರವಹಿಸುತ್ತವೆ.
	ಪ್ರಕೃತಿಯಲ್ಲಿ ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಒಂದಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚಾದ ಸಂಖ್ಯೆಯಲ್ಲಿ ಉಪಘಟಕಗಳನ್ನು ಪಡೆದಿರುತ್ತವೆ. ಇವುಗಳ ಅಣುತೂಕ 50,000ಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು. ಉಪಘಟಕಗಳು ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟರೀತಿಯಲ್ಲಿ ವ್ಯವಸ್ಥಿತವಾಗಿದ್ದು ಪ್ರೋಟೀನಿಗೆ ಚತುರ್ಥಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಕೊಡುತ್ತವೆ. ಉಪಘಟಕಗಳಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಚತುರ್ಥಕರಚನೆ ಉಪಘಟಕಗಳ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮದಿಂದ ನಿರ್ಧರಿತವಾಗುವಂತೆ ತೋರುತ್ತದೆ. ಹರಳಿನ ರಚನೆಯ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯಿಂದಲೂ ಉಪಘಟಕಗಳು ಒಡೆದು ಪುನಃ ಸೇರಿ ಕಾರ್ಯಕಾರಿಯಾಗಬಲ್ಲ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಪುನರುಜ್ಜೀವಿಸುತ್ತವೆ ಎಂಬ ಸಂಗತಿಯಿಂದಲೂ ಈ ಅಂಶ ಸ್ಪಷ್ಟ. ಹೆಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್ ಇಂಥ ಒಂದು ಪ್ರೋಟೀನಿಗೆ ಉದಾಹರಣೆ. ಅಸಿಟೋನಿನಲ್ಲಿಯ ಆಮ್ಲೀಯ ಠಿಊಗಳಲ್ಲಿ ವಿಕೃತ ಗ್ಲೋಬಿನ್ನಿನಿಂದ ಹೇಮ್ ಪುಂಜವನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಬಹುದು. ಆದರೂ ತಟಸ್ಥ ಠಿಊನಲ್ಲಿ ಸಹಜ ಹೆಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್ ಹೇಮ್ ಪುಂಜ ಮತ್ತು ಗ್ಲೋಬಿನ್ನುಗಳಿಂದ ಪುನಾರಚಿತವಾಗುತ್ತದೆ. ಹೆಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್ನಿನಲ್ಲಿ ನಾಲ್ಕು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಶ್ರೇಣಿಗಳಿದ್ದು ಪ್ರತಿಯೊಂದರಲ್ಲಿಯೂ ಹೇಮ್ ಪುಂಜ ತನ್ನ ಮೀಸಲು ಸ್ಥಳದಲ್ಲಿರುತ್ತದೆ. ಇಂಥ ಕ್ಲಿಷ್ಟ ಅಣುಕೂಡ ಪುನಾರಚಿತವಾಗಬಲ್ಲದು ಎಂದಮೇಲೆ ದ್ವಿತೀಯಕ, ತೃತೀಯಕ ರಚನೆಗಳಲ್ಲದೆ, ಪೆಪ್ಟೈಡಿನ ಅಮೈನೋ ಅನುಕ್ರಮಗಳು ಸಹ ಚತುರ್ಥಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಪಾಲ್ಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ ಎಂದು ನಿಸ್ಸಂದೇಹವಾಗಿ ಹೇಳಬಹುದು.
	ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು, ಹಲವು ಕಿಣ್ವಗಳೂ ಸೇರಿದಂತೆ, ಅನೇಕ ಅಭಿಕಾರಕಗಳಿಂದ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ಉಪಘಟಕಗಳಾಗಿ ವಿಭಜನೆಯಾಗುತ್ತವೆ. ಹೀಗಾಗಿ ಸಹಜ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಅಣುತೂಕ ಬಹಳ ಹೆಚ್ಚಾಗಿದ್ದರೂ, ಹಲವು ಸಹಸ್ರಗಳಿಂದ ಹಿಡಿದು ದಶಲಕ್ಷದವರೆಗೆ, ಪ್ರಥಮ ಪೆಪ್ಟೈಡುಗಳ ಅಣುತೂಕ ಕಡಿಮೆಯಾಗಿರಬಹುದು. ಹಲವು ಸಣ್ಣ ಸಣ್ಣ ಘಟಕಗಳು ಸೇರಿ ಜೈವಿಕ ಪಟುತ್ವವುಳ್ಳ ಸಮುದಾಯ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ರಚಿಸಲು ಬಳಕೆಯಾಗುವ ಬಂಧಗಳೂ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಮಡಿಕೆಯಾಗಿ ಸರಿಯಾದ ತೃತೀಯಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಸೃಷ್ಟಿಸುವಾಗ ಬಳಕೆಯಾಗುವ ಬಂಧಗಳೂ ಒಂದೇ ಬಗೆಯವು.
	ಅನೇಕ ಉಪಘಟಕಗಳಿರುವ ಬೃಹದಣುಗಳ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಚತುರ್ಥಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಅರಿಯಲು ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್ ಸೂಕ್ಷ್ಮದರ್ಶಕವನ್ನು ಬಳಸಬಹುದು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಈ ವಿಧಾನದಿಂದ ಅಸ್ಪಾರ್‍ಟೇಟ್ ಟ್ರಾನ್ಸ್‍ಕಾರ್ಬಮೇಲೇಸ್ ಕಿಣ್ವದಲ್ಲಿ ಹನ್ನೆರಡು ಉಪಘಟಕಗಳಿವೆ ಎಂದು ಪತ್ತೆಮಾಡಲಾಯಿತು. ಬೇರೆ ವಿಧಾನಗಳಿಂದ ಈ ಹನ್ನೆರಡು ಉಪಘಟಕಗಳ ಪೈಕಿ ಅದರ ಅಣುತೂಕ 17,000 (ಕ) ಮತ್ತು ಉಳಿದ ಆರರ ಅಣುತೂಕ 33,500 (ಚ) ಎಂದು ತಿಳಿದುಬಂದಿತು, ಚ ಉಪಘಟಕದ ತ್ರಿರಂಶಿಗಳು (ಟ್ರೈಮರ್ಸ್) ಕಿಣ್ವಪಟುತ್ವವುಳ್ಳವು, ಮತ್ತು ಇವು ಕ ದ್ವಿರಂಶಿಗಳೊಂದಿಗೆ ಸೇರಿ (ಕ2)3 (ಚ3)2 ಉಪಘಟಕ ರಚನೆಯುಳ್ಳ ಬೃಹದಣುವನ್ನು ರಚಿಸುತ್ತವೆ. ಇವೆರಡು ವಿಷಯಗಳ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಕಿಣ್ವದ ಚತುರ್ಥಕ ರಚನೆಯ ಮಾದರಿಯೊಂದನ್ನು ಸೂಚಿಸಲಾಗಿದೆ. ಪೈರೂವೇಟ್ ಡೀ ಹೈಡ್ರೊಜಿನೇಸ್ ಸಂಕ್ಲಿಷ್ಟ ಅನೇಕ ಕಿಣ್ವಗಳ ಸಮುದಾಯ. ಇದರ ಹರಳನ್ನು ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್ ಸೂಕ್ಷ್ಮದರ್ಶಕದಿಂದ ವಿಶ್ಲೇಷಿಸಿ ಇದರ ಚತುರ್ಥಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಊಹಿಸಲಾಗಿದೆ. ಲ್ಯಾಕ್ಟಿಕ್ ಡೀ ಹೈಡ್ರೊಜಿನೇಸ್ ಕಿಣ್ವವನ್ನು ಕೂಲಂಕಷವಾಗಿ ಪರಿಶೀಲಿಸಲಾಗಿದೆ. ಇದರಲ್ಲಿ ನಾಲ್ಕು ಉಪಘಟಕಗಳಿವೆ. ಇವು ಎರಡು ಬಗೆಯವು : ಹೃದಯದ ಮಾಂಸಖಂಡದ ವರ್ಗ (ಹ) ಮತ್ತು ಮಾಂಸಖಂಡದ ವರ್ಗ (ಮ). ಹ ವರ್ಗದ ನಾಲ್ಕು ಉಪಘಟಕಗಳು ಸೇರಿ ಶುದ್ಧ ಹ4 ಕಿಣ್ವವನ್ನೂ ಮ ವರ್ಗದ ನಾಲ್ಕು ಸೇರಿ ಮ4 ಶುದ್ಧ ಕಿಣ್ವವನ್ನೂ ರಚಿಸುತ್ತವೆ. ಹ ಮತ್ತು ಮ ವರ್ಗಗಳೆರಡು ಉಪಘಟಕಗಳನ್ನೊಳಗೊಂಡ ಸಂಕರ ಕಿಣ್ವ ಕೂಡ-ಹ1 ಮ3, ಹ2, ಮ2, ಹ3, ಮ1-ರಚಿತವಾಗುತ್ತವೆ. ಒಟ್ಟು ಐದು ಬಗೆಯ ಕಿಣ್ವಗಳಿರುವ ಸಾಧ್ಯತೆಯುಂಟು. ಇವೆಲ್ಲ ಕಿಣ್ವಗಳ ಕಾರ್ಯ ಒಂದೇ ಆದರೂ ಹೃದಯವರ್ಗದ ಕಿಣ್ವಕ್ಕೂ ಮಾಂಸವರ್ಗದ ಕಿಣ್ವಕ್ಕೂ ಸ್ವಲ್ಪ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳುಂಟು.
	ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್ ಸೂಕ್ಷ್ಮದರ್ಶಕದಿಂದ ವೈರಸ್ಸಿನ ರಚನೆಯನ್ನು ವಿಶದವಾಗಿ ಪರೀಕ್ಷಿಸಲಾಗಿದೆ. ಹಳದಿ ಚುಕ್ಕೆ ವೈರಸ್ಸಿನ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿ 32 ಪ್ರೋಟೀನ್ ಘಟಕಗಳಿವೆ. ಇವುಗಳ ಪೈಕಿ ಹನ್ನೆರಡು 5 ಪ್ರೋಟೀನ್ ಉಪಘಟಕಗಳನ್ನೊಳಗೊಂಡ ವರ್ತುಲದಂತೆಯೂ ಉಳಿದ ಇಪ್ಪತ್ತು 6 ಉಪಘಟಕಗಳನ್ನೊಳಗೊಂಡ ವರ್ತುಲದಂತೆಯೂ ವ್ಯವಸ್ಥಿತವಾಗಿವೆ. ಒಟ್ಟು 180 ಉಪಘಟಕಗಳಿದ್ದು ಪ್ರತಿ ಉಪಘಟಕದ ಅಣುತೂಕ 21,000.
	10 ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪತ್ತೆ : ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಪತ್ತೆಹಚ್ಚಲು ಕೆಲವು ರಾಸಾಯನಿಕ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಅನುಸರಿಸಬಹುದು. (i) ಮಿಲ್ಲನ ದ್ರಾವಣದೊಂದಿಗೆ ಕಾಸಿದಾಗ ಬಿಳಿ ಒತ್ತರ ದೊರೆಯುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಕಾಸುವುದನ್ನು ಮುಂದುವರಿಸಿದರೆ ಕೆಂಪುಬಣ್ಣ ಗೋಚರಿಸುತ್ತದೆ. (ii) ಸಾರನೈಟ್ರಿಕ್ ಆಮ್ಲದೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಬಿಳಿ ಒತ್ತರವನ್ನು ಕೊಡುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಕಾಸಿದಾಗ ಹಳದಿ ಬಣ್ಣ ದೊರೆಯುತ್ತದೆ. (iii) ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣವನ್ನು ಗ್ಲೈಆಕ್ಸೆಲಿಕ್ ಆಮ್ಲದೊಂದಿಗೆ ಕಾಸಿ ಸಲ್ಫ್ಯೂರಿಕ್ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಸೇರಿಸಿದಾಗ ಕೆಂಪು ನೇರಿಳೆ ಬಣ್ಣ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ.
	ಪರಿಮಾಣಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಅಳೆಯಬೇಕಾದ ಸಂದರ್ಭಗಳಲ್ಲಿ ಮೂರು ಮುಖ್ಯ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಬಳಸಬಹುದು. (i) ಕೇಲ್ಡಾಲ್ ವಿಧಾನ : ಇದರಲ್ಲಿ ಗೊತ್ತಾದ ತೂಕದ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಸಾರ ಸಲ್ಫ್ಯೂರಿಕ್ ಆಮ್ಲದಿಂದ 6-8 ಗಂಟೆಗಳ ಕಾಲ ಪಚನಮಾಡಿದಾಗ ಅದರಲ್ಲಿಯ ನೈಟ್ರೊಜನ್ ಅಂಶ ಅಮೊನಿಯಮ್ ಸಲ್ಫೇಟಾಗಿ ಪರಿವರ್ತನೆಯಾಗುತ್ತದೆ. ಅನಂತರ ಸಾರ ಸೋಡಿಯಮ್ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸೈಡಿನಿಂದ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿ ಆವಿಯಲ್ಲಿ ಕಾಸಿದಾಗ ಇದರೊಂದಿಗೆ ಆಮೊನಿಯಮ್ ಹೊರಬರುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಸಾರರಿಕ್ತ ಆಮ್ಲ ಅಥವಾ 2% ಬೇರಿಕ್ ಆಮ್ಲದಲ್ಲಿ ಚೂಪಿಸಿ ಸಲ್ಫ್ಯೂರಿಕ್ ಆಮ್ಲದೊಂದಿಗೆ ಅನುಮಾಪನೆ ಮಾಡಿ ಅಮೊನಿಯಮನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು. ಇದರಿಂದ ನೈಟ್ರೊಜನ್ನಿನ ತೂಕವನ್ನು ಲೆಕ್ಕ ಹಾಕಿ ಫಲಿತವನ್ನು 6.25 ರಿಂದ ಗುಣಿಸಿದರೆ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ತೂಕ ಸರಿಸುಮಾರಾಗಿ ಗೊತ್ತಾಗುತ್ತದೆ.
	(ii) ಬೈಯುರೇಟ್ ಅಭಿಕಾರಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣದೊಂದಿಗೆ ವರ್ತಿಸಿ ನೇರಿಳೆ ಬಣ್ಣವನ್ನು ಕೊಡುತ್ತದೆ. ಈ ಕ್ರಿಯೆಯ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಕಲಾರಿಮೀಟರಿನ ಸಹಾಯದಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪರಿಮಾಣವನ್ನು ಅಳೆಯಬಹುದು. ಇದು ಅಷ್ಟೇನೂ ಸೂಕ್ಷ್ಮ ವಿಧಾನವಲ್ಲ.
	(iii) ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಲ್ಪಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿದ್ದಾಗ ಸಹ ಫಾಲಿನ್-ಸಿಯೋಕಾಲ್ಟೂ ಅಭಿಕಾರಕ ಬಳಸಿ ಇದನ್ನು ಅಳೆಯಬಹುದು. ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣವನ್ನು (0-50 ಮೈಕ್ರೊಗ್ರಾಮ್) ಪೂರ್ವಭಾವಿಯಾಗಿ ಕಾಪರ್ ಸಲ್ಫೇಟ್ ದ್ರಾವಣದಿಂದ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿ ಅನಂತರ ಪಾಲಿನ್-ಸಿಯೋಕಾಲ್ಟೂ ಅಭಿಕಾರಕದಿಂದ ಸಂಸ್ಕರಿಸಿದರೆ ನೀಲಿ ಬಣ್ಣ ದೊರೆಯುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಕಲಾರಿಮೀಟರಿನಲ್ಲಿ ಅಳೆದು ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಪರಿಮಾಣವನ್ನು ಅಳೆಯಬಹುದು.
	11 ವರ್ಗೀಕರಣ : ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಗುಣಗಳಲ್ಲಿ ಬಲುಮಟ್ಟಿಗೆ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳನ್ನು ಪ್ರದರ್ಶಿಸುವುದರಿಂದ ಅವನ್ನು ವರ್ಗೀಕರಿಸುವುದು ಸುಲಭವಲ್ಲ. ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಎರಡು ಬಗೆಯ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು - ತಂತು ರೂಪದಲ್ಲಿರುವ ಮತ್ತು ಗೋಳಾಕಾರದಲ್ಲಿರುವ (ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲರ್) ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು - ತಂತು ರೂಪದಲ್ಲಿರುವ ಮತ್ತು ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಗೋಳ ಅಥವಾ ಅಂಡಾಕಾರಗಳಲ್ಲಿರಬಹುದು. ಹೆಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್, ಸೈಟ್ರೊಕ್ರೋಮ್ ಸಿ ಇವು ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನಿಗೆ ಉದಾಹರಣೆಗಳು. ಕೂದಲು, ಉಣ್ಣೆ, ರೇಷ್ಮೆ ಇವು ತಂತುರೂಪದ ಪ್ರೋಟೀನಿಗೆ ಉದಾಹರಣೆಗಳು. ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಅವುಗಳಲ್ಲಿರುವ ಸಹಪುಂಜಗಳ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ವರ್ಗೀಕರಿಸುವುದುಂಟು. ಲೋಹಯುತ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಲೋಹೀಯ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳೆಂದೂ ಶರ್ಕರಾಂಶಯುತವಾದವನ್ನು ಗ್ಲೈಕೊಪ್ರೋಟೀನುಗಳೆಂದೂ ತೈಲಯುತವಾದವನ್ನು ತೈಲೀಯ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳೆಂದೂ ವರ್ಗೀಕರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಈ ತನಕ ತಿಳಿದುಬಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಪೈಕಿ ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯೇ ಹೆಚ್ಚು. ಇವುಗಳ ಜಲವಿಲೀನತೆಯನ್ನು ಆಧರಿಸಿ ಇವನ್ನು ಆಲ್ಬುಮಿನ್ನುಗಳು, ಯೂಗ್ಲೋಬ್ಯುಲಿನ್ನುಗಳು ಇತ್ಯಾದಿ ವರ್ಗಗಳಂತೆ ಮೊದಲಿಗೆ ವಿಂಗಡಿಸಲಾಗಿತ್ತು. ಈಗ ಈ ವರ್ಗೀಕರಣಕ್ಕೆ ಯಾವ ಮನ್ನಣೆಯೂ ಇಲ್ಲ. ತಂತುರೂಪದ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ಸಹ ವೈವಿಧ್ಯ ಉಂಟು. ಇವು ಒಂದು ಅಸಮತೆಯನ್ನು ತೋರುವ ವಸ್ತುಗಳು. ಅಗಲಕ್ಕಿಂತ ಉದ್ದ ಬಲು ಹೆಚ್ಚು. ತಂತು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳೂ ರಾಚನಿಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಂತೆ ಸ್ನಾಯುಗಳಲ್ಲಿಯೂ ಸಂಕೋಚಗೊಳ್ಳುವ ಅಂಗಾಂಶಗಳಲ್ಲಿಯೂ ಕೂದಲಿನ ಮತ್ತು ಚರ್ಮದ ಅವಿಲೀನಶಾಲಿ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿಯೂ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ.
	12 ಸ್ವಭಾವ : ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಅವುಗಳ ಸ್ವಭಾವಾನುಸಾರ ನೀರು, ಲವಣ ದ್ರಾವಣ ಮತ್ತು ಪ್ರತ್ಯಾಮ್ಲಗಳಲ್ಲಿ ವಿಲೀನವಾಗುತ್ತವೆ. ನಿಜದ್ರಾವಗಳಲ್ಲದೆ ಕಲಿಲ ದ್ರಾವಣಗಳೂ ದೊರಕುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ನಿಜದ್ರಾವಣದಿಂದ ಲವಣಗಳನ್ನು (ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಅಮೊನಿಯಮ್ ಸಲ್ಫೇಟ್ ಬಳಸಿ ಒತ್ತರಿಸಬಹುದು. ಪರ್‍ಕ್ಲೋರಿಕ್ ಆಮ್ಲ, ಟ್ರೈಕೇರ್ ಅಸೆಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ, ಫಾಸ್ಟೊ ಟಂಗ್‍ಸ್ಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ ಇತ್ಯಾದಿ ಅಭಿಕಾರಕಗಳನ್ನು ಬಳಸಿ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಒತ್ತರಿಸಬಹುದು. ಪ್ರೋಟೀನಿನ ದ್ರಾವಣವನ್ನು 100ಂ ಅಯಲ್ಲಿ ಮೂರು ಮಿನಿಟುಗಳ ಕಾಲ ಕುದಿಸಿದರೆ ಅದು ವಿಕೃತಿಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. 
	ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಮೂರು ಪ್ರದೇಶಗಳಲ್ಲಿ ಬೆಳಕನ್ನು ಹೀರಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. (i) 250 ನಾನೊಮೀಟರಿನ ಮೇಲೆ, 280 ನಾಮೀ ಸಮೀಪದಲ್ಲಿ ಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಆರೊಮ್ಯಾಟಿಕ್ ಅಂಶವಿರುವುದು ಇದರ ಕಾರಣ. (ii) 210 ಮತ್ತು 250 ನಾಮೀ ನಡುವೆ. ಇದರ ಕಾರಣಗಳು ಹಲವು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಆರೊಮ್ಯಾಟಿಕ್ ಪುಂಜಗಳು, ಇತರ ಪುಂಜಗಳು, ಕೆಲವು ಬಗೆಯ ಹೈಡ್ರೊಜನ್ ಬಂಧಗಳು, ವಿನ್ಯಾಸ ಮತ್ತು-ಕುಂಡಲನಿಯ ಪ್ರಮಾಣಕ್ಕೆ ಅನುಸಾರವಾಗಿ. (iii) 210 ನಾಮೀಗಿಂತ ಕೆಳಗೆ. ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಪೆಪ್ಟೈಡು ಬಂಧಗಳಿರುವುದು ಇದರ ಕಾರಣ.
	ಇಲ್ಲ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ದ್ರಾವಣಗಳು ಧ್ರುವೀಕೃತ ಬೆಳಕಿನ ದಿಕ್ಕನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸುತ್ತವೆ. ಈ ಗುಣ ಭಾಗಶಃ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅಂಶದಿಂದಲೂ ಭಾಗಶಃ ಪ್ರೋಟೀನು ಅಣುವಿನ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಅಥವಾ ವಿನ್ಯಾಸದಲ್ಲಿ ತಲೆದೋರುವ ಬದಲಾವಣೆಯಿಂದಲೂ ಪ್ರಕಟವಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ವಿಶಿಷ್ಟ ಭ್ರಮಣೆ ಯಾವಾಗಲೂ ಋಣ ಮತ್ತು ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ 30ಂ ಅಯಿಂದ 60ಂ ಅವರೆಗೆ ಇರುತ್ತದೆ. ಠಿಊ ಮತ್ತು ಉಷ್ಣತೆಗಳು ಭ್ರಮಣದ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಉಂಟುಮಾಡುತ್ತವೆಯಾಗಿ ಈ ಬದಲಾವಣೆಗಳು ದ್ವಿತೀಯಕ ಮತ್ತು ತೃತೀಯಕ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ ರಚನೆ ಅಥವಾ ವಿನ್ಯಾಸದಲ್ಲಿ ಆಗುವ ಬದಲಾವಣೆಗಳ ಸೂಚಕಗಳೆಂದು ಪರಿಗಣಿಸಬಹುದು.
	13 ಅಣುತೂಕ : ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಬೃಹದಣುಗಳು, ಎಂದೇ ಇವುಗಳ ಅಣುತೂಕ ಶೋಧಿಸಲು ಅಗ್ರ್ಯಾನಿಕ್ ರಸಾಯನವಿಜ್ಞಾನದ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಬಳಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿಲ್ಲ. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಂತೆ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳೂ ಸಹ ದ್ವಿರಂಶಿಗಳು ಮತ್ತು ವಿದ್ಯುತ್ ಕ್ಷೇತ್ರದಲ್ಲಿ ಮಾಧ್ಯಮದ ಠಿಊ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಮೇಲಿನ ನಿವ್ವಳ ಆವೇಶಕ್ಕೆ ಅನುಸಾರವಾಗಿ ಚಲಿಸುತ್ತವೆ. ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ ಒಂದು ಠಿಊ ನಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ತಟಸ್ಥವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಇಂಥ ಠಿಊಗೇ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಮ ವಿದ್ಯುದ್ಬಿಂದು (PI ಐಸೊಎಲೆಕ್ಟ್ರಿಕ್ ಪಾಯಿಂಟ್) ಎಂದು ಹೆಸರು. ಯಾವುದೋ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅದರ ಠಿಊನಲ್ಲಿ ಋಣಾವೇಶವನ್ನೂ ಪಡೆದಿರುತ್ತದೆ.
	ದ್ವಿರಂಶಿಗಳಾದ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಧನ ಮತ್ತು ಋಣ ಅಯಾನುಗಳನ್ನು ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಕೋಆರ್ಡಿನೇಟ್ ಸಂಕ್ಲಿಷ್ಟಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವುದರ ಮೂಲಕ ಲೋಹಗಳನ್ನು (ತಾಮ್ರ, ಸತುವು, ಕಬ್ಬಿಣ) ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಇವುಗಳಿಗೆ ಲೋಹೀಯ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳೆಂದು ಹೆಸರು.
	ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಪ್ರೋಟೀನಿನ ವಿಲೀನತೆ ಠಿಊ ಮತ್ತು ಮಾಧ್ಯಮದ ಘಟನೆಯನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿದೆ. ವಿಲೀನತೆ ಠಿಊನಿಂದ ಬಲುಮಟ್ಟಿಗೆ ಪ್ರಭಾವಿತವಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು PIಯಲ್ಲಿ ಕನಿಷ್ಠಮಟ್ಟದಲ್ಲಿರುತ್ತದೆ. ಧನ ಇಲ್ಲವೆ ಋಣ ಆವಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ವಿಲೀನತೆ ಹೆಚ್ಚುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನಿನ ವಿಲೀನತೆಯನ್ನು ಲವಣಗಳು ತಗ್ಗಿಸಬಹುದು ಇಲ್ಲವೇ ಹೆಚ್ಚಿಸಬಹುದು. ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ದ್ರಾವಣದಿಂದ ತಟಸ್ಥ ಲವಣಗಳನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಾರದಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸಿ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಒತ್ತರಿಸಬಹುದು. ಸೋಡಿಯಮ್ ಕ್ಲೋರೈಡ್, ಅಮೊನಿಯಮ್ ಸಲ್ಫೇಟ್, ಮೆಗ್ನೀಸಿಯಮ್ ಲವಣಗಳನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಗೆ ಈ ಕಾರ್ಯಕ್ಕಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತಿದೆ. ಇವಲ್ಲದೆ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಅಧ್ರುವೀಯ ವಿಲೇಯಕಗಳನ್ನು ಬಳಸಿ (ಎಥನಾಲ್, ಮೆಥನಾಲ್, ಅಸಿಟೋನ್) ಒತ್ತರಿಸಬಹುದು. ಅನೇಕ ಆಗ್ರ್ಯಾನಿಕ್ ಮತ್ತು ಇನಾಗ್ರ್ಯಾನಿಕ್ ರಾಸಾಯನಿಕ ವಸ್ತುಗಳು (ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಟ್ರೈಕ್ಲೋರ್ ಅಸೆಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ, ಪಿಕ್ರಿಕ್ ಆಮ್ಲ ಮತ್ತು ಫಾಸ್ಫೋಟಂಗ್ಸ್ಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ, ಭಾರಲೋಹದ ಅಯಾನುಗಳು) ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಒತ್ತರಿಸುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಅಣುತೂಕವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲು ಅತಿವೇಗ ಭ್ರಮಣಯಂತ್ರವನ್ನು ಬಳಸಬಹುದು. ಇದರ ದ್ರಾವಣವನ್ನು ಭ್ರಮಣ ಯಂತ್ರದ ಕೋಶದಲ್ಲಿಟ್ಟು ಅತಿವೇಗದಲ್ಲಿ ತಿರುಗಿಸಿದಾಗ ಅದು ನಿಧಾನವಾಗಿ ಕೋಶದ ಬುಡದ ಕಡೆಗೆ ಚಲಿಸಿ ಒತ್ತರಿಸುತ್ತದೆ. ಕಾಲ ಸಂದಂತೆ ಕೋಶದ ದ್ರಾವಣದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಾರ ಮೇಲಿನಿಂದ ಕೆಳಕ್ಕೆ ವ್ಯತ್ಯಾಸವಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ವ್ಯತ್ಯಾಸದ ವೇಗವನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಎಲ್ಲೆಯನ್ನು ಆಗಾಗ್ಗೆ ಅಳೆಯುವುದರ ಮೂಲಕ ಅಳೆದು, ಒತ್ತರಿಕೆ ನಿಯತಾಂಕವನ್ನು ಗಣಿಸಬಹುದು. ಇದು ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಅಣುತೂಕವನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿದೆ.
	ಯಾವುದೇ ಅಣುವಿನ ತೂಕವನ್ನು ಅದರಲ್ಲಿರುವ ಪರಮಾಣು ಘಟನೆಯಿಂದ ಲೆಕ್ಕ ಹಾಕಬಹುದು. ಆದರೆ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ಅನೇಕಾನೇಕ ಇಂಗಾಲ, ಆಕ್ಸಿಜನ್, ಸಾರಜನಕ, ಹೈಡ್ರೊಜನ್ ಪರಮಾಣುಗಳಿರುವುದರಿಂದ ಈ ವಿಧಾನ ಪ್ರಯೋಜನವಾಗದು. ಆದರೂ ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಲ್ಲಿ ಬೇರೆ ಯಾವುದೊಂದು ಪರಮಾಣು ಅಲ್ಪಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿದ್ದರೆ, ಅವುಗಳ ಕನಿಷ್ಠ ಅಣುತೂಕವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಹಿಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್ನಿನಲ್ಲಿ ಕಬ್ಬಿಣದ ತೂಕ ಪ್ರತಿ ಶತ 0.34ರಷ್ಷು. ಆದ್ದರಿಂದ ಹಿಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್ನಿನ ಕನಿಷ್ಠ ಅಣುತೂಕವನ್ನು
[ಪರಮಾಣುತೂಕ] x 100
[ಅಣುತೂಕ]ಕನಿಷ್ಠ =
[ಪರಮಾಣುವಿನ ಭಾರದ ಮೇಲೆ ಪ್ರತಿಶತ]
ಎಂಬ ಸಮೀಕರಣದಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು. ಆದ್ದರಿಂದ
	[ಹೆಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್ ಅಣುತೂಕ]ಕನಿಷ್ಠ =  	
ಹಿಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್ನಿನಲ್ಲಿ ನಾಲ್ಕು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಶ್ರೇಣಿಯಿದ್ದು ಪ್ರತಿಯೊಂದರಲ್ಲೂ ಕಬ್ಬಿಣದ ಪರಮಾಣುವಿರುದರಿಂದ ಅದರ ಒಟ್ಟು ಅಣುತೂಕ 16,700 x 4.
	ಆಣವಿಕ ಜರಡಿಯ ಮೂಲಕ ಶೋಧಿಸಿ ಸಹ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಅಣುತೂಕವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು. ಸೆಫಾಡೆಕ್ಸ್ ಜೆಲ್ಲುಗಳನ್ನು ಬಳಸಿ ಅಣುತೂಕ ರೀತ್ಯ ಮತ್ತು ಆಣವಿಕ ಗಾತ್ರದ ರೀತ್ಯ ಜೆಲ್ಲುಗಳನ್ನು ಬಳಸಿ ಅಣುತೂಕ ರೀತ್ಯ ಮತ್ತು ಆಣವಿಕ ಗಾತ್ರದ ರೀತ್ಯ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ವಿಂಗಡಿಸಹುದು. ಸ್ತಂಭವನ್ನು ಸ್ಥಾಪಿಸಿದಾಗ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕಾಲಾಂತರದಲ್ಲಿ ಅಥವಾ ಭಿನ್ನಾಂಕ ದ್ರಾವಣಗಳಲ್ಲಿ ಗೊತ್ತಾದ ಅಣುತೂಕವುಳ್ಳ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಬಳಸಿ ಸ್ತಂಭವನ್ನು ಶಿಷ್ಟೀಕರಿಸಬಹುದು. ಅನಂತರ ಪ್ರಾಯೋಗಿಕ ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಸ್ತಂಭದ ಮೂಲಕ ಹಾಯಿಸಿ ಅದು ಹೊರಬರುವ ಭಿನ್ನಾಂಕವನ್ನು ಗುರುತಿಸಿ ಅಣುತೂಕವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು. ಘರ್ಷಣ ಅನುಪಾತ  ಎಂಬುದರ ಸಹಾಯದಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಆಕಾರವನ್ನು ಊಹಿಸಬಹುದು. ಅಡಕವಾದ ಮತ್ತು ಜಲರಹಿತವಾದ ಕಣದ ಆಣವಿಕ ಘರ್ಷಣ ಗುಣಾಂಕ ಜಿo . ಆಗ ಜಿ/ಜಿo=1 ಆಗಿದ್ದು ಅಣುವನ್ನು ಜಲರಹಿತಗೋಳವೆನ್ನಬಹುದು. 1 ಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚಾದರೆ ಅಣು ಅಸಮವಾಗಿರಬಹುದು, ಜಲಸಿಕ್ತವಾಗಿರಬಹುದು ಅಥವಾ ಎರಡೂ ಆಗಿರಬಹುದು. ಗೋಳಾಕಾರದ ಅನೇಕ ರೈಬೊನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೇಸ್, ಇನ್ನುಲಿನ್, ಪೆಪ್ಸಿನ್ ಮತ್ತು ಕೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನೋಜನ್ ಉದಾಹರಣೆಗಳು. ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಹೆಚ್ಚಿನ ಮಟ್ಟದ ಅಸಮತೆಯನ್ನು ಉದಾಹರಣೆಗಳು. ಫೈಬ್ರಿನೋಜನ್ ಮತ್ತು ಮಯೋಸಿನ್ ಇಂಥ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಿಗೆ ಉದಾಹರಣೆಗಳು. ಈ ಬಗೆಯ ಆಕಾರವುಳ್ಳ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಬೆಳಕನ್ನು ಚೆನ್ನಾಗಿ ಚದರಿಸುತ್ತವೆಯಾಗಿ ಅಣುವಿನ ಆಕಾರ ಮತ್ತು ಅಣುತೂಕಗಳನ್ನು ಬೆಳಕಿನ ಚದರಿಕೆಯನ್ನು ಅಳೆಯುವುದರಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು.
	14 ಜೈವಿಕ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ: ಎಲ್ಲ ಜೀವಿಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಸಂಶ್ಲೇಷಿತವಾಗುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಜೀರ್ಣಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಪ್ರಾಣಿಗಳು ಆಹಾರರೂಪದಲ್ಲಿ ತೆಗೆದುಕೊಂಡ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಅನ್ನನಾಳದಲ್ಲಿ ಪಚನವಾಗಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಬಿಡುಗಡೆಮಾಡುತ್ತವೆ. ಇವು ರಕ್ತದ ಮೂಲಕ ಯಕೃತ್ತು, ಮೇದೋಜೀರಕಾಂಗ ಇತ್ಯಾದಿ ಅಂಗಗಳಿಗೆ ಒದಗಿಸಲ್ಪಟ್ಟು ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಾಗಿ ಮಾರ್ಪಡುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಜೀವಿಯಲ್ಲಿ ನಡೆಯುವ ಒಂದು ಅದ್ಭುತ ಪವಾಡ. ಇದನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸುವ ಅಂಗಾಂಶಗಳ ಕೋಶಗಳು ಅವಿರತವಾಗಿ ತಪ್ಪಿಗೆ ಅವಕಾಶವಿಲ್ಲದಂತೆ ಸರಿಯಾದ ಅನುಕ್ರಮದಲ್ಲಿ  ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳಲ್ಲಿ ತೊಡಗಿಸಿ ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಉತ್ಪಾದಿಸುತ್ತವೆ. ಜೈವಿಕ ಪಟುತ್ವವುಳ್ಳ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಚಟುವಟಿಕೆ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅನುಕ್ರಮದಿಂದಲೇ ಉದ್ಭವವಾಗುತ್ತದೆ ಅನೇಕ ಅನುವಂಶಿಕ ರೋಗಗಳಿಗೆ ಕಿಣ್ವಗಳು ಸರಿಯಾದ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯಾಗದೇ ಇರುವುದು ಅಥವಾ ಸಂಶ್ಲೇಷಣಿಯೇ ಆಗದಿರುವುದು ಕಾರಣ.
	ಈಚಿನ ದಿನಗಳಲ್ಲಿ ಕೋಶಗಳು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸುವ ಸಂಯಂತ್ರವನ್ನು ವಿವರವಾಗಿ ಅಲ್ಲದಿದ್ದರೂ ಸ್ಥೂಲವಾಗಿಯಾದರೂ ಅರಿಯಲಾಗಿದೆ. ಕೋಶ ರಹಿತ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯನ್ನು ಬಳಸಿ ಕೃತಕ ದೂತ_ಆರ್‍ನ್‍ಎಗಳ ಸಹಾಯದಿಂದ (ಅತಿಅಪರೂಪವಾಗಿ ತಪ್ಪೆಸಗುವಂತೆ) ಕೋಶಗಳು ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು  ತಯಾರಿಸುವ ರಹಸ್ಯವನ್ನು ಭೇದಿಸಲಾಗಿದೆ, ಕೋಶದ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ ಮೈಟೊಕಾಂಡ್ರಿಯ ಮತ್ತು ರೈಬೊಸೋಮುಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಉತ್ಪತ್ತಿಯಾಗುವ ಸ್ಥಳಗಳು. ಇವು ಪ್ರೋಟೀನನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸುವ ವಿಧಾನಗಳಲ್ಲಿ ಸ್ವಲ್ಪಮಟ್ಟಿಗೆ ವ್ಯತ್ಯಾಸವುಂಟು. ರೈಬೊಸೋಮುಗಳಲ್ಲಿ ನಡೆಯುವ ಸಮಶ್ಲೇಷಣೆಯ ವಿಧಾನದ ಬಗ್ಗೆ ಹೆಚ್ಚಿನ ಮಾಹಿತಿ ದೊರೆತಿದೆ.
	ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಹಂತಗಳಿವು: (i) ಪ್ರಾಥಮಿಕ ಘಟನೆಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅನುಕ್ರಮದ ನಿಯಂತ್ರಣ. (ii) ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಪಟುಗೊಳಿಸುವುದು ಮತ್ತು ಅವನ್ನು ಅವುಗಳ ಸ್ಥಾನದಲ್ಲಿ ಕೂರಿಸುವುದು.  (iii) ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ರಚನೆ. (iv) ಫಾಸ್ಛೇಟ್, ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಪುಂಜಗಳಸೇರ್ಪಡೆಯ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಾಗುವ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು. (v) ದ್ವಿತೀಯಕ, ತೃತೀಯಕ ಮತ್ತು ಚತುರ್ಥಕ ಮಟ್ಟದ ಘಟನೆಗಳ ರಚನೆ.
	ಜೈವಿಕವ್ಯವಸ್ಥೆಯಲ್ಲಿ ಒಂದು ವಿಶಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯಾದ ಬಳಿಕವೇ ಸಹಜ ಪ್ರೋಟೀನಿನಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು ಜರಗುವುದಾಗಿದೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಗ್ಲೈಕೊಪ್ರೋಟೀನಿನಲ್ಲಿ ಇರುವ ಶರ್ಕಂಪುಂಜ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಭಾಗ ಸಂಶ್ಲೇಷಿತವಾದ ಅನಂತರ ಅದಕ್ಕೆ ಸೇರ್ಪಡೆಯಾಗುತ್ತದೆ. ಸಲ್ಛೇಟ್ ಪುಂಜಗಳು ಸಹ ಅನಂತರವೇ ಸೇರ್ಪಡೆಯಾಗುವುದಾಗಿದೆ, ಜೈವಿಕಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಕೋಶದ ಬೇಡಿಕೆಗೆ ಅನುಸಾರವಾಗಿ ನಿಯಂತ್ರಿತವಾಗುತ್ತದೆ. ಎಷರೀಕಿಯಾಕೊಲೈ ಮತ್ತು ಎಸ್. ಟೈಫಿಮಾರಿಯಮ್ ಇತ್ಯಾದಿ ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾಗಳಲ್ಲಿ ನಡೆಸಿದ ಸಂಶೋಧನೆಯಿಂದ ಕಿಣ್ವ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಪ್ರೇರೇಪಿಸಬಹುದು, ಅಥವಾ ದಮನಮಾಡಬಹದು ಎಂದು ತಿಳಿದುಬಂದಿದೆ. ಈ ಬಗೆಯ ಆಧಾರಗಳಿಂದ ಜಾಕೋಚ ಮತ್ತು ಮೋನೋ ಅವರು ತಮ್ಮ ಸುಪ್ರಸಿದ್ಧ ಓಪೆರಾನ್ ಪ್ರಮೇಯವನ್ನು ಮುಂದಿಟ್ಟು ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ನಿಯಂತ್ರಣವಾಗುವ ರೀತಿಯನ್ನು ವಿವರಿಸಿದರು. ಕೆಂಪುರಕ್ತಕಣದಲ್ಲಿ ಹೆಮೊಗ್ಲೋಬಿನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಸಹ ನಿಯಂತ್ರಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನಿನ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಅನೇಕ ಬಗೆಯ ಜೀವಿರೋಧಿಗಳು ತಡೆಗಟ್ಟುತ್ತವೆ. ಇವುಗಳ ಪೈಕಿ ಮುಖ್ಯವಾದವು ಮತ್ತು ಚಿರಪರಿಚಿತವಾದವು ಪ್ಯೂರೊಮೈಸಿನ್, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಮೈಸಿನ್, ಕ್ಲೋರೆಂಫೆನಿಕಾಲ್ ಮತ್ತು ಟೆಟ್ರಸೈಕ್ಲಿನ್ನುಗಳು ಇವು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ವಿವಿಧ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಪರಿಣಾಮಕಾರಿಯಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಜೀವಿರೋಧಿಗಳಿದ್ದಾಗ ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ನಿಂತುಹೋಗಿ ಬೆಳೆವಣಿಗೆ ಕುಂಠಿತವಾಗುತ್ತದೆ. ವಂಶಾಭಿವೃದ್ಧಿಯಾಗಲಾರದು. ಆದರೆ ಈ ಜೀವಿರೋಧಿಗಳು ಉನ್ನತವರ್ಗದ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ನಡೆಯುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಮಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಕುಂಠಿತಗೊಳಿಸುವುದಿಲ್ಲ. ಎಂದೇ ಇವನ್ನು ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾ ಮತ್ತು ವೈರಸ್ಸುಗಳಿಂದ ಉಂಟಾಗುವ ವಿವಿಧ ಖಾಯಿಲೆಗಳನ್ನು ವಾಸಿಮಾಡಲು ಮಾನವನಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತಿದೆ. ಆದರೆ ಜೀವಿರೋಧಕಗಳನ್ನು ಮಿತಿಯಿಲ್ಲದೆ ಬಳಸಿದರೆ ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾಗಳು ಅವನ್ನು ಎದುರಿಸಿ ಅಭಿವರ್ಧಿಸಬಲ್ಲ ನಿರೋಧಕತೆಯನ್ನು ಸಂಪಾದಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ.
	
ಅನೇಕ ಆನುವಂಶಿಕ ರೋಗಗಳಿಗೆ (ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಆಲ್ಬಿನಿಸಮ್, ಫೀನೈಲ್ ಕೀಟೋನ್ ಯೂರಿಯ) ಕಿಣ್ವಗಳ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯಲ್ಲಿ ಆಗಬಹುದಾದ ಕೊರತೆ ಅಥವಾ ಮಾರ್ಪಾಡು ಕಾರಣ. ಆಲ್ಬಿನಿಸಮಿನಲ್ಲಿ ಟೈರೂಸಿನ್ ಆಮ್ಲ, ಚರ್ಮದ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿಯ ವರ್ಣವಸ್ತುವಾದ ಮೆಲಾನಿನ್ನಿಗೆ ಪರಿವರ್ತನೆ ಆಗುವುದಿಲ್ಲ. ಇದರ ಕಾರಣ ಆ ಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ವರ್ಧಿಸುವ ಕಿಣ್ವದ ಅಭಾವ. ಕಿಣ್ವವನ್ನು ಒದಗಿಸುವ ವಿಧಾನದಿಂದ ಈ ಬಗೆಯ ರೋಗಗಳನ್ನು ಸರಿಪಡಿಸಲು ಈಚೆಗೆ ಪ್ರಯತ್ನಿಸಲಾಗಿದೆ. ಮಾನವನಿಗೆ ಬೇಕಾಗುವ ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಮತ್ತು ಇಂಟರ್‍ಫೆರಾನ್ ಇತ್ಯಾದಿ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯಾಗುವಂತೆ ಅವುಗಳ ಕ್ರೋಮೊಸೋಮುಗಳನ್ನು ಮಾರ್ಪಡಿಸುವ ಸಾಹಸ ಈಗ ನಡೆದಿದೆ (1983). ಈ ಪ್ರಯತ್ನ ಸಾಕಷ್ಟು ಯಶಸ್ವಿಯೂ ಆಗಿದೆ. ಸಿಹಿ ಮೂತ್ರ ರೋಗ ಕ್ಯಾನ್ಸರ್ ಇತ್ಯಾದಿ ರೋಗಗಳನ್ನು ತಳಿವೈಜ್ಞಾನಿಕ ಎಂಜಿನಿಯರಿಂಗಿನಿಂದ ಪಡೆಯುವ ಪ್ರೋಟೀನುಗಗಳಿಂದ ವಾಸಿಮಾಡುವ ಕಾಲ ಬಲು ದೂರದಲ್ಲಿಲ್ಲ.																		(ಎಚ್.ಎಸ್.ಎಸ್.)

ಮೈಸೂರು ವಿಶ್ವವಿದ್ಯಾನಿಲಯ ವಿಶ್ವಕೋಶ