Barnaza
Barnaza (naziv izveden iz "BAkterijska" "RiboNukleAZA") je bakterijski protein koji se sastoji od 110 aminokiselina i ima ribonukleaznu aktivnost. Njega sintetiše i izlučuje bacterija Bacillus amyloliquefaciens. On je letalan za ćeliju kad je izražen bez svog inhibitora barstar. Inhibitor se vezuje za i zaklanja ribonukleazno aktivno mesto, čime sprečava barnazu da oštećuje ćelijsku RNK nakon sinteze i pre nego što se izluči. Barnaza/barstar kompleks je poznat of svom izuzetno čvrstom protein-protein vezivanju, sa konstantom disocijacije od 108s−1M−1.

Studije proteinskog savijanja 
Barnaza ne sadrži disulfidne veze, niti su joj porebni dvovalentni katjoni ili nepeptidne komponente da bi se savila. Ta jednostavnost, u kombinaciji sa njenom reverzibilnom tranzicijom foldinga, je razlog što je barnaza ekstenzivno studirana da bi se razumelo kako se proteini savijaju. Savijanje barnaze je izučavano u laboratoriji Alana Feršta. Ona je korištena kao test slučaj u razvoju metoda za karakterizaciju prelaznih stanja proteinskog foldinga poznatih kao analiza fi vrednosti.

Aktivno mesto i katalitički mehanizam 
Barnaza katalizuje hidrolizu na diribonukleotidnim GpN mestima. Razlaganje se odvija u dva koraka koristeći generalni kiselinsko-bazni mehanizam: ciklični intermedijar se formira tokom prvog transesterifikacionog koraka, koji se zatim hidrolizuje uz oslobađanje presecanje RNK. Dva najvažnija ostatka koji učestvuju u katalizi su Glu73 i His102. Oba su esencijalna za enzimatsku aktivnost. Glu73 je generalna baza, dok je His102 generalna kiselina. Mada direktno ne učestvuje u kiselo-baznoj katalizi, Lys27 je isto tako važan za aktivnost. On pomaže u vezivanja supstrata u prelaznom stanju.

Vidi još 
 Toksin-antitoksin sistem

Reference

Literatura 

 </ref>
 </ref>
 </ref>
 </ref>

Spoljašnje veze 
 InterPro entry.

Рибонуклеазе
Бактеријски ензими
ЕЦ 3.1.27