In this project, the installation of a transverse urea gradient electrophoresis method was introduced and used to examine the kinetics associated with the monomer-dimer exchange of the enzyme at both low and high urea concentration, i.e. in both precursor conditions for unfolding as well as in unfolding conditions.
Í þessu verkefni var fengist við uppsetningu á ákveðinni rafdráttaraðferð sem innihélt þverlægan þvagefnis-stigul í hlaupi. Með henni var skoðuð sú hraðafræði sem tengist einliðu-tvíliðu jafnvægi (e. monomer-dimer exchange) ensímsins bæði við lága og háa urea styrki, þ.e. við undanfara aðstæður afmyndunar og við afmyndandi aðstæður.