Transaldolase
ٹرانسالڈولیز پینٹوز فاسفیٹ راستے کے غیر آکسیڈیٹیو مرحلے کا ایک انزائم () ہے۔ انسانوں میں، ٹرانسالڈولیز کو ٹی اے ایل ڈی او 1 جین کے ذریعے انکوڈ کیا جاتا ہے۔ مندرجہ ذیل کیمیائی تعامل کو ٹرانسالڈولیز کے ذریعے اتپریرک کیا جاتا ہے: سیڈوہیپٹولوز 7-فاسفیٹ + گلیسرالڈیہائیڈ 3-فاسفیٹ اریتھروز 4-فاسفیٹ + فرکٹوز 6-فاسفیٹ طبی اہمیت پینٹوز فاسفیٹ کے راستے میں دو میٹابولک افعال ہوتے ہیں: (1) تخفیف حیاتیاتی ترکیب کے لیے نیکوٹینامائڈ اڈینائن ڈینیوکلیوٹائڈ فاسفیٹ (کم شدہ این اے ڈی پی ایچ) کی نسل، اور (2) رائبوس کی تشکیل، جو اے ٹی پی، ڈی این اے، اور آر این اے کا ایک لازمی جزو ہے۔ ٹرانسالڈولیز پینٹوز فاسفیٹ کے راستے کو گلائکولیسس سے جوڑتا ہے۔ ٹرانسالڈولیز کی کمی والے مریضوں میں، erythritol (erythrose 4-فاسفیٹ سے)، D-arabitol، اور ribitol کا جمع ہوتا ہے۔ ٹی اے ایل ڈی او 1 جین میں 3 بیس جوڑوں میں حذف ہونے کے نتیجے میں ٹرانسالڈولیز پروٹین کی 171 ویں پوزیشن پر سیرائن کی عدم موجودگی ہوتی ہے، جو کہ ایک انتہائی محفوظ علاقے کا حصہ ہے، جس سے پتہ چلتا ہے کہ یہ تغیر ٹرانسالڈولیز کی کمی کا سبب بنتا ہے جو erythrocytes اور لیمفوبلاسٹس میں پایا جاتا ہے۔ اس امینو ایسڈ کو حذف کرنے سے ابتدائی بچپن کے دوران جگر کی سرسوس اور ہیپاٹوسپلینومیگلی (تلی اور جگر میں اضافہ) ہو سکتا ہے۔ ایک سے زیادہ سکلیروسیس کے مریضوں میں ٹرانسالڈولیز بھی آٹو امیونٹی کا ہدف ہے۔ ساخت ٹرانسالڈولیز ایک واحد ڈومین ہے جو 337 امینو ایسڈ پر مشتمل ہے۔ بنیادی ڈھانچہ ایک α/β بیرل ہے، جو دوسرے کلاس I الڈولیز کی طرح ہے، جو آٹھ متوازی β-شیٹس اور سات α-ہیلسیس پر مشتمل ہے۔ سات اضافی α-ہیلسیس بھی ہیں جو بیرل کا حصہ نہیں ہیں۔ ہائیڈروفوبک امینو ایسڈ بیرل میں β-شیٹس اور ارد گرد کے α-ہیلسیس کے درمیان پیکنگ میں حصہ ڈالنے کے لیے واقع ہوتے ہیں، جیسے کہ لیو-168، فی-170، فی-189، گلی-311، اور فی-315 پر مشتمل علاقہ۔ کرسٹل میں، انسانی ٹرانسالڈولیز ایک ڈائمر بناتا ہے، جس میں دو ذیلی یونٹ ہر ذیلی یونٹ میں 18 باقیات سے جڑے ہوتے ہیں۔ تفصیلات کے لیے بائیں طرف کا طریقہ کار دیکھیں۔ فعال جگہ، جو بیرل کے وسط میں واقع ہے، تین کلیدی باقیات پر مشتمل ہے: لائسین-242، گلوٹامیٹ-106، اور ایسپرٹیٹ-27۔ لائسین چینی کو اپنی جگہ پر رکھتی ہے جبکہ گلوٹامیٹ اور ایسپرٹیٹ پروٹون ڈونرز اور قبولیت کے طور پر کام کرتے ہیں۔ اتپریرک کا طریقہ کار ٹرانسالڈولیز کی فعال جگہ میں لائسین-122 کی باقیات ایک اور فعال سائٹ کے باقیات، گلوٹامیٹ-106 کے ذریعہ ڈیپروٹونیشن کے بعد سیڈوہیپٹولوز-7-فاسفیٹ میں کیٹو گروپ کے ساتھ شیف بیس بناتی ہیں۔ رد عمل کا طریقہ کار الڈولیز کے ذریعے اتپریرک ہونے والے الٹا رد عمل سے ملتا جلتا ہے: کاربن 3 اور 4 میں شامل ہونے والا بند ٹوٹ جاتا ہے، جس سے ڈائی ہائیڈروکسیسیٹون شیف بیس کے ذریعے انزائم میں شامل ہو جاتا ہے۔ یہ کلیویج رد عمل غیر معمولی ایلڈوز شوگر erythrose-4-فاسفیٹ پیدا کرتا ہے۔ پھر ٹرانسالڈولیز ڈائی ہائیڈروکسیسیٹون کے شیف بیس کے ساتھ گلیسرالڈیہائیڈ-3-فاسفیٹ کے ارتکاز کو متحرک کرتا ہے، جس سے انزائم سے منسلک فرکٹوز 6-فاسفیٹ حاصل ہوتا ہے۔ شیف بیس کا ہائیڈرولیسس فری فرکٹوز 6-فاسفیٹ کو آزاد کرتا ہے، جو پینٹوز فاسفیٹ کے راستے کی مصنوعات میں سے ایک ہے۔ مزید دیکھیں ٹرانسالڈولیز کی کمی حوالہ جات بیرونی روابط ای سی 2.2.1