Hop (protein)
ہاپ، جسے کبھی کبھار ایچ او پی لکھا جاتا ہے، ایچ ایس پی 70-ایچ ایس پی 90 آرگنائزنگ پروٹین کا مخفف ہے۔ یہ ایک شریک چیپرون کے طور پر کام کرتا ہے جو پروٹین چیپرونز ایچ ایس پی 70 اور ایچ ایس پی 90 کو الٹا جوڑتا ہے۔ ہاپ کا تعلق شریک چیپرونز کے بڑے گروپ سے ہے، جو بڑے چیپرونز (بنیادی طور پر ہیٹ شاک پروٹینز) کو منظم اور مدد کرتے ہیں۔ یہ ایچ ایس پی 70/ایچ ایس پی 90 کمپلیکس کے بہترین مطالعہ شدہ شریک چیپرونز میں سے ایک ہے۔ یہ سب سے پہلے خمیر میں دریافت ہوا اور انسانوں، چوہوں، چوہوں، کیڑوں، پودوں، پرجیویوں اور وائرس میں ہم جنس پرستوں کی نشاندہی کی گئی۔ ان پروٹینوں کے خاندان کو ایس ٹی آئی 1 (اسٹریس انڈکیوبل پروٹین) کہا جاتا ہے اور اسے خمیر، پودے اور جانوروں کے ایس ٹی آئی 1 (ہاپ) میں تقسیم کیا جا سکتا ہے۔ مترادفات جین انسانی ہاپ کے لیے جین کروموسوم 11q13.1 پر واقع ہے اور 14 ایکسون پر مشتمل ہے۔ ساخت ایس ٹی آئی پروٹین کی خصوصیات کچھ ساختی خصوصیات سے ہوتی ہیں: تمام ہومولوگس میں نو ٹیٹراٹریکوپیپٹائڈ ریپیٹ (ٹی پی آر) موفٹس ہوتے ہیں، جو تین ٹی پی آر کے ڈومینز میں کلسٹر ہوتے ہیں۔ ٹی پی آر موٹف ایک بہت ہی عام ساختی خصوصیت ہے جو بہت سے پروٹین استعمال کرتے ہیں اور پروٹین-پروٹین تعاملات کو ہدایت دینے کی صلاحیت فراہم کرتا ہے۔ کرسٹلگرافک ساختی معلومات این-ٹرمینل ٹی پی آر 1 اور مرکزی ٹی پی آر 2 اے ڈومینز کے لیے ایچ ایس پی 90 ریسپ کے ساتھ کمپلیکس میں دستیاب ہے۔ ایچ ایس پی 70 لگینڈ پیپٹائڈز۔ ایچ ایس پی 70-ایچ ایس پی 90 آرگنائزنگ پروٹین (انسانوں میں ہاپ، ایس ٹی آئی پی 1) ایچ ایس پی 70 اور ایچ ایس پی 90 کے درمیان کلائنٹ پروٹین کی منتقلی کا ذمہ دار شریک چیپرون ہے۔ ہاپ ارتقاء کے لحاظ سے یوکرائٹس میں محفوظ ہے اور یہ نیوکلئس اور سائٹوپلازم دونوں میں پایا جاتا ہے۔ ڈروسفیلا ہاپ ایک مونومیرک پروٹین ہے جو تین ٹیٹراٹریکوپیپٹائڈ ریپیٹ ڈومین ریجنز (ٹی پی آر 1، ٹی پی آر 2 اے، ٹی پی آر 2 بی)، ایک ایسپرٹک ایسڈ-پرولین ریپیٹ ڈومین (ڈی پی) پر مشتمل ہوتا ہے۔ ٹی پی آر ڈومینز ایچ ایس پی 90 اور ایچ ایس پی 70 کے سی-ٹرمینلز کے ساتھ تعامل کرتے ہیں، جس میں ٹی پی آر 1 اور ٹی پی آر 2 بی ایچ ایس پی 70 اور ٹی پی آر 2 اے کو ترجیحی طور پر ایچ ایس پی 90 پر پابند کرتے ہیں۔ چیپرون فنکشن کی عارضی اور تیز رفتار نوعیت کی وجہ سے ہیٹ شاک مشینری کے درمیانی ڈھانچے کو مکمل طور پر نمایاں کرنا مشکل ہے۔ فنکشن ہاپ کا بنیادی کام ایچ ایس پی 70 اور ایچ ایس پی 90 کو ایک ساتھ جوڑنا ہے۔ لیکن حالیہ تحقیقات سے پتہ چلتا ہے کہ یہ منسلک پروٹین کی چیپرون سرگرمیوں کو بھی تبدیل کرتا ہے اور ممکنہ طور پر دوسرے چیپرون اور پروٹین کے ساتھ تعامل کرتا ہے۔ ایچ ایس پی 70/ایچ ایس پی 90 "چیپرون مشین" میں اپنے کردار کے علاوہ ایسا لگتا ہے کہ یہ دیگر پروٹین کمپلیکس میں بھی حصہ لیتا ہے (مثال کے طور پر سگنل ٹرانسڈکشن کمپلیکس ای سی آر/یو ایس پی اور ہیپاٹائٹس بی وائرس ریورس ٹرانسکرپٹیس کمپلیکس میں، جو وائرل نقل کو قابل بناتا ہے)۔ یہ پریئن پروٹین کے لیے بھی رسیپٹر کے طور پر کام کرتا ہے۔ ہاپ متنوع سیلولر علاقوں میں واقع ہے اور سائٹوپلازم اور نیوکلئس کے درمیان بھی حرکت کرتا ہے۔ ڈروسفیلا آر این اے مداخلت کے راستوں میں، ہاپ کو ایس آئی آر این اے کے لیے پری-آر آئی ایس سی کمپلیکس کا ایک لازمی حصہ دکھایا گیا ہے۔ ڈروسفیلا پیوی-انٹرایکٹنگ آر این اے راستے میں، ٹرانسپوزیبل عناصر (ٹرانسپوسن) کے جبر کے لیے ذمہ دار آر این اے مداخلت کا راستہ، ہاپ کو پیوی کے ساتھ تعامل کرتے ہوئے دکھایا گیا ہے، اور ہاپ کی عدم موجودگی میں، ٹرانسپوسن کو ختم کر دیا جاتا ہے، جس کی وجہ سے شدید جینومک عدم استحکام اور بانجھ پن پیدا ہوتا ہے۔ تعاملات ہیومن ہاپ (ایس ٹی آئی پی 1) کو پی آر این پی اور ہیٹ شاک پروٹین 90 کے ڈی اے الفا (سائٹوسولک)، ممبر اے 1 کے ساتھ تعامل کرتے ہوئے دکھایا گیا ہے۔ حوالہ جات مزید پڑھنا شریک چیپرونز