Mannose receptor
مینوز ریسیپٹر (کلسٹر آف ڈفریٚنسیشن 206، سی ڈی 206) ایک سی قسم کا لیکٹن ہے جو بنیادی طور پر میکروفیجز، نامکمل ڈینڈریٹک خلیوں اور جگر کے سینوسائڈل اینڈوتھیلیل خلیوں کی سطح پر موجود ہوتا ہے، لیکن اس کا اظہار جلد کے خلیوں جیسے انسانی ڈرمل فائبربلاسٹس اور کیریٹنوسائٹس کی سطح پر بھی ہوتا ہے۔ یہ اینڈوسیٹک ریسیپٹرز کے خاندان کا پہلا رکن ہے جس میں اینڈو 180 (سی ڈی 280)، ایم ٹائپ پی ایل اے 2 آر، اور ڈی ای سی-205 (سی ڈی 205) شامل ہیں۔ ریسیپٹر کچھ مائکروجنزموں کی سطح پر پائے جانے والے پروٹین سے منسلک گلائکنز پر ٹرمینل مینوز، این-ایکٹیلگلوکوسامین اور فیوکوز کے باقیات کو پہچانتا ہے، جو پیدائشی اور انکولی مدافعتی نظام دونوں میں کردار ادا کرتا ہے۔ اضافی افعال میں گردش سے گلائکوپروٹینز کی کلیئرنس شامل ہے، بشمول سلفیٹڈ گلائکوپروٹین ہارمونز اور پیتھولوجیکل واقعات کے جواب میں جاری ہونے والے گلائکوپروٹینز۔ مینوز ریسیپٹر پلازما جھلی اور اینڈوسومل کمپارٹمنٹس کے درمیان کلاتھرین پر منحصر انداز میں مسلسل ری سائیکل کرتا ہے۔ ڈھانچہ ڈومین تنظیم مینوز ریسیپٹر ایک قسم I ٹرانس میمبرین پروٹین ہے، جس میں ایک ایکسٹرا سیلولر N-ٹرمینس اور ایک انٹرا سیلولر C-ٹرمینس ہوتا ہے۔ اسے پہلے ایک غیر فعال پیش رو کے طور پر ترکیب کیا جاتا ہے، لیکن اسے پروٹولائٹک طور پر گولگی اپریٹس میں اپنی فعال شکل میں الگ کیا جاتا ہے۔ عام طور پر، رسیپٹر کا ایکسٹرا سیلولر حصہ پلازما جھلی کے قریب 8 مسلسل سی-ٹائپ کاربوہائیڈریٹ ریکگنیشن ڈومینز (سی آر ڈی) پر مشتمل ہوتا ہے، اس کے بعد ایک واحد فائبرونیکٹن ٹائپ II ریپیٹ ڈومین اور ایک این-ٹرمینل سسٹین سے بھرپور ڈومین ہوتا ہے۔ سائٹوپلاسمک دم الگ تھلگ میں سگنل ٹرانسڈکشن کے قابل نہیں ہے، کیونکہ اس میں مناسب سگنلنگ موفٹس کا فقدان ہے۔ این-ٹرمینل سسٹین سے بھرپور ڈومین این-ٹرمینل سسٹین سے بھرپور ڈومین ریسن بی چین کے لیے یکساں ہے اور سلفیٹڈ شوگر موئٹیز سے جڑا ہوا ہے، خاص طور پر این-ایکٹیل گیلیکٹوسامین اور گیلیکٹوز کے باقیات کے لیے اعلی وابستگی کے ساتھ جو ان کے پائرنوز بجتوں کی پوزیشن 3 اور 4 پر سلفیٹڈ ہیں۔ دیگر لگینڈوں میں کونڈروئٹین سلفیٹ اے اور بی کے ساتھ ساتھ سلفیٹڈ لیوسکس اور لیوسا ڈھانچے شامل ہیں۔ مینوز ریسیپٹر خاندان کا واحد رکن ہے جس میں یہ ڈومین فعال ہے۔ فائبرونیکٹن ٹائپ II ریپیٹ ڈومین فائبرونیکٹن ٹائپ II ریپیٹ ڈومین مینوز ریسیپٹر فیملی کے تمام اراکین کے درمیان محفوظ ہے۔ کولیجن I-IV اس خطے کو اعلی وابستگی کے ساتھ باندھتا ہے، جبکہ کولیجن V صرف کمزور طور پر باندھتا ہے۔ اس ڈومین کے ذریعے، مینوز ریسیپٹر میکروفیجز اور جگر کے سینوسائڈل خلیوں میں کولیجن کو اندرونی بناتا ہے، جو ریسیپٹر کی لیکٹن سرگرمی سے آزاد ہوتا ہے۔ این-ٹرمینل سسٹین سے بھرپور ڈومین کے ساتھ، یہ ڈومین چوہوں اور انسانوں (92 ٪) کے درمیان سب سے زیادہ محفوظ ہے۔ سی-ٹائپ کاربوہائیڈریٹ ریکگنیشن ڈومینز (سی آر ڈیز) مینوز ریسیپٹر کے ایکسٹرا سیلولر ریجن میں 8 ٹینڈم سی آر ڈیز ایک دوسرے کے ساتھ صرف 30 فیصد ہومیولوجی کا اشتراک کرتے ہیں۔ ان میں سے ہر ایک میں کم از کم کچھ امینو ایسڈ کے باقیات ہوتے ہیں جو Ca2 + اور لگینڈ بائنڈنگ کے لیے ضروری ہوتے ہیں، جو فعال C-قسم کے CRDs کے لیے عام ہیں۔ صرف سی آر ڈی 4 اور 5 میں شوگر بائنڈنگ کے لیے درکار تمام باقیات ہوتے ہیں، جو پروٹیز مزاحم لگینڈ بائنڈنگ کور بناتے ہیں۔ سب سے عام لگینڈ ٹرمینل مینوز کے باقیات ہیں، لیکن این-ایکٹیلگلوکوسامین اور فیوکوز بھی باندھتے ہیں۔ سی آر ڈی-4 اور اس کے شوگر لگینڈ کے درمیان اہم تعامل شوگر بائنڈنگ سائٹ میں محفوظ شدہ سی اے 2 + سے براہ راست ربط کے ذریعے ہوتا ہے، اسی طرح جیسے منان بائنڈنگ لیکٹن (ایم بی ایل) کے بائنڈنگ میکانزم کے ذریعے ہوتا ہے۔ تاہم، شوگر بائنڈنگ کی مفت توانائی کا ایک چوتھائی حصہ شوگر رنگ کے ایک چہرے اور بائنڈنگ سائٹ میں محفوظ ٹائروسین کے باقیات کی سائیڈ چین کے درمیان بننے والے ہائیڈروفوبک اسٹیکنگ تعاملات سے وابستہ ہے، جو ایم بی ایل میں نہیں دیکھا جاتا ہے۔ مینوز ریسیپٹر اور ایم بی ایل کے درمیان مینوز بائنڈنگ میں مماثلتوں کے باوجود، ان اختلافات سے پتہ چلتا ہے کہ مینوز ریسیپٹر کے ذریعہ مینوز بائنڈنگ دوسرے سی قسم کے لیکٹنس سے الگ تیار ہوئی۔ انفرادی طور پر، سی آر ڈی مینوز کو صرف کمزور وابستگی کے ساتھ باندھتے ہیں۔ اعلی وابستگی کے پابند ہونے کے بارے میں خیال کیا جاتا ہے کہ یہ متعدد سی آر ڈی کے کلسٹرنگ کا نتیجہ ہے۔ یہ کلسٹرنگ کثیر الجہتی، شاخ دار لگینڈ جیسے ہائی مینوز این سے منسلک اولیگوساکرائڈز کے پابند ہونے کی اجازت دیتی ہے۔ تشکیل یہ تجویز کیا گیا ہے کہ مینوز رسیپٹر کم از کم دو مختلف ساختی تشکیلات میں موجود ہو سکتا ہے۔ سی قسم کے سی آر ڈی ہر ایک کو 10-20 امینو ایسڈ کے لنکر علاقوں سے الگ کیا جاتا ہے جس میں متعدد پرولین باقیات ہوتے ہیں، جن کی چکور سائیڈ چین کافی سخت ہوتی ہے اور ایک ایسی تشکیل کی حمایت کرتی ہے جس میں این-ٹرمینل سسٹین سے بھرپور ڈومین کو پلازما جھلی سے جتنا ممکن ہو اتنا دور بڑھایا جاتا ہے۔ متبادل طور پر، پڑوسی سی آر ڈی کے درمیان تعاملات انہیں ایک دوسرے کے قریب رکھ سکتے ہیں اور رسیپٹر کے ایکسٹرا سیلولر خطے کو موڑنے کا سبب بن سکتے ہیں، جس سے این-ٹرمینل سسٹین سے بھرپور ڈومین سی آر ڈی کے ساتھ قریبی رابطے میں آ سکتا ہے۔ یہ سی آر ڈی 4 اور 5 کو جھلی سے سب سے زیادہ دور رکھے گا تاکہ ممکنہ لگینڈوں کے ساتھ ان کے تعامل کو زیادہ سے زیادہ کیا جا سکے۔ سی آر ڈی 4 اور 5 کے ذریعہ دکھائے گئے پروٹیولیسس کے خلاف مزاحمت سے پتہ چلتا ہے کہ دونوں ڈومینز کے درمیان جسمانی تعاملات ہوتے ہیں، اس طرح اس یو شکل کی تشکیل کے وجود کی حمایت ہوتی ہے۔ یہ خیال کیا جاتا ہے کہ ان دونوں موافقت کے درمیان منتقلی پی ایچ پر منحصر انداز میں ہوتی ہے، جو لگینڈ کی انتخاب کو منظم کرتی ہے اور اینڈوسیٹوسس کے دوران خارج ہوتی ہے۔ ابتدائی اینڈوسومز کا کم، زیادہ تیزابیت والا پی ایچ لگینڈ کی رہائی کا ذمہ دار سمجھا جاتا ہے۔ پروٹولائٹک پروسیسنگ مینوز ریسیپٹر کی ایک فعال، گھلنشیل شکل بیرونی سیلولر ماحول میں پائے جانے والے میٹالوپروٹیسیس کے ذریعہ جھلی سے منسلک شکل کے پروٹولائٹک کلیویج پر تیار کی جاتی ہے۔ گھلنشیل پروٹین رسیپٹر کے پورے ایکسٹرا سیلولر خطے پر مشتمل ہوتا ہے اور یہ سوزش کی جگہوں سے دور مینوسلیٹیڈ پروٹین کی نقل و حمل میں شامل ہو سکتا ہے۔ میکروفیجز سے مینوز ریسیپٹر کے شیڈنگ کو کینڈیڈا البیکنز اور ایسپرگیلس فومیگیٹس جیسے فنگل پیتھوجینز کی شناخت پر بڑھایا گیا ہے، جس سے پتہ چلتا ہے کہ گھلنشیل شکل فنگل پیتھوجین کی شناخت میں کردار ادا کر سکتی ہے۔ اس طرح، جھلی سے جڑے اور گھلنشیل مینوز رسیپٹر کے درمیان توازن انفیکشن کے دوران فنگل پیتھوجینز کے ہدف کو متاثر کر سکتا ہے۔ گلائکوسیلیشن مینوز ریسیپٹر بہت زیادہ گلائکوسیلیٹڈ ہے اور اس کے این سے منسلک گلائکوسیلیشن سائٹس چوہوں اور انسانوں کے درمیان انتہائی محفوظ ہیں، جو اس ترجمہ کے بعد کی ترمیم کے لیے ایک اہم کردار کی نشاندہی کرتے ہیں۔ مینوز رسیپٹر کے این سے منسلک گلائکنز پر سیالک ایسڈ کے باقیات کی موجودگی سلفیٹڈ اور مینوسلیٹڈ گلائکوپروٹینز دونوں کو باندھنے میں اس کے کردار کے لیے اہم ہے۔ سیالیلیشن رسیپٹر کی ملٹی مییرائزیشن کو منظم کرتا ہے، جو کہ سلفیٹڈ گلائکوپروٹینز کے پابند ہونے پر اثر انداز ہونے کے لیے جانا جاتا ہے۔ ٹرمینل سیالک ایسڈ کے باقیات کو مینوسلیٹیڈ گلائکنز کے پابند ہونے کے لیے بھی جانا جاتا ہے۔ سیالیک ایسڈ کی عدم موجودگی ریسیپٹرز کی مینوسلیٹیڈ گلائکنز کو باندھنے اور اندرونی بنانے کی صلاحیت کو کم کرتی ہے، لیکن پلازما جھلی میں اس کی لوکلائزیشن یا اس کی اینڈوسیٹک سرگرمی کو متاثر نہیں کرتی ہے۔ پیتھوجینز کا فنکشن فگوسیٹوسس متعدد پیتھوجینک مائکروجنزم، جن میں سی۔ البیکنز، نیومو سسٹس کیرینی اور لیش مینیا ڈونووانی شامل ہیں، ان کی سطحوں پر ٹرمینل مینوز کے باقیات کے ساتھ گلائکنز دکھاتے ہیں جنہیں مینوز ریسیپٹر کے سی-ٹائپ سی آر ڈیز کے ذریعے پہچانا جاتا ہے، اس طرح یہ غیر سیلف کے مارکر کے طور پر کام کرتے ہیں۔ پہچاننے پر، رسیپٹر باؤنڈ پیتھوجین کو اندرونی بناتا ہے اور اسے فگوسیٹک راستے کے ذریعے انحطاط کے لیے لائسوسومز میں منتقل کرتا ہے۔ اس طرح، مینوز رسیپٹر پیٹرن ریکگنیشن رسیپٹر کے طور پر کام کرتا ہے۔ رسیپٹر کی سائٹوپلاسمک دم میں ڈائی ایرومیٹک فینٹلی (فی-گلو-اسن-تھر-لیو-ٹائر) سیکوینس موٹف کی موجودگی اس کی کلاتھرین کی ثالثی والی داخلی کاری کے لیے اہم ہے۔ اس کی تائید اس ثبوت سے ہوتی ہے کہ C-ٹرمینل دم کی کمی والے مینوز ریسیپٹر کے ساتھ منتقل ہونے والے Cos-1 خلیات C. albicans اور P. carinii کو اینڈوسیٹوز کرنے سے قاصر ہیں۔ حیرت انگیز طور پر، مینوز ریسیپٹر ناک آؤٹ چوہے انفیکشن کی حساسیت میں اضافہ نہیں دکھاتے ہیں، جس سے پتہ چلتا ہے کہ ریسیپٹر فگوسیٹوسس کے لیے ضروری نہیں ہے۔ تاہم، اس کی شمولیت کو مسترد نہیں کیا جا سکتا کیونکہ دیگر میکانزم اس کی تلافی کر سکتے ہیں۔ مثال کے طور پر، پی۔ کیرینی کے ساتھ ناک آؤٹ چوہوں کے انفیکشن کے نتیجے میں انفیکشن کی جگہ پر میکروفیجز کی بھرتی میں اضافہ ہوا۔ مزید برآں، فگوسیٹک خلیوں کی سطح پر موجود دیگر ریسیپٹرز، جیسے ڈی سی-سگن، سگن آر 1 اور اینڈو 180، مینوز ریسیپٹر کے لیے لگینڈ بائنڈنگ کی اسی طرح کی صلاحیت کا مظاہرہ کرتے ہیں اور اس لیے امکان ہے کہ اس کی عدم موجودگی میں، یہ پروٹین فگوسیٹوسس کی تلافی اور حوصلہ افزائی کرنے کے قابل ہوں۔ مینوز رسیپٹر کی پیتھوجین کی داخلی کاری میں مدد کرنے کی صلاحیت بھی مائیکوبیکٹیریم ٹیوبرکلوسس اور مائیکوبیکٹیریم لیپری کے ذریعے انفیکشن کو آسان بنانے کے بارے میں سوچا جاتا ہے۔ یہ بیکٹیریا میکروفیجز میں رہتے ہیں اور کئی گنا بڑھ جاتے ہیں، جو انحطاط سے بچنے کے لیے فگولیسوسوم کی تشکیل کو روکتے ہیں۔ لہذا، میکروفیج میں ان کے داخلے میں ثالثی کرکے، مینوز ریسیپٹر کو روکنے سے ان پیتھوجینز کو ان کے ٹارگٹ سیل میں متاثر ہونے اور بڑھنے میں مدد ملتی ہے۔ کلاتھرین-میڈیٹڈ اینڈوسیٹوسس جگر کے سینوسائڈل اینڈوتھیلیل خلیوں پر مینوز ریسیپٹر کے سی آر ڈی کے علاقے گھلنشیل میکرو مالیکیولز سے لے کر بڑے ذرات تک کے متعدد فضلہ مواد کو ہٹاتے ہیں۔ ان میں لائسوسومل انزائمز، کولیجن α-چینز، ٹائپ I پرو کولیجنز کے سی-ٹرمینل پروپیپٹائڈز، اور ٹشو پلازمینوجن ایکٹیویٹر شامل ہیں۔ بائنڈنگ اسٹڈیز سے پتہ چلتا ہے کہ ہر جگر کے سینوسائڈل اینڈوتھیلیل سیل 20,000-25، 000 مینوز ریسیپٹرز کے سطحی پول کا اظہار کرتا ہے۔ جگر کے سینوسائڈل اینڈوتھیلیل سیل پر مینوز ریسیپٹر ایک تیزی سے ری سائیکلنگ ریسیپٹر ہے، جس میں 4.12 منٹ-1 کی کے (اینڈوسیٹوٹک ریٹ مستقل) ہوتی ہے، جو ریسیپٹر-لیگینڈ کمپلیکس کی سطح کے پول کے لیے 10 سیکنڈ کی نصف زندگی سے مطابقت رکھتی ہے۔ میکروفیجز کے برعکس جو 200 این ایم سے زیادہ ذرات کے فگوسیٹوسس کے لیے مینوز ریسیپٹرز کا استعمال کرتے ہیں، جگر کے سینوسائڈل اینڈوتھیلیل خلیوں پر مینوز ریسیپٹر میکرو مالیکیولز اور نینو پارٹیکلز کے کلاتھرین ثالثی والے اینڈوسیٹوسس میں ثالثی کرتا ہے۔ اینٹیجن پریزنٹیشن مینوز ریسیپٹر انکولی مدافعتی نظام میں نامکمل ڈینڈریٹک خلیوں کے ذریعہ اینٹیجن لینے اور پیش کرنے میں بھی کردار ادا کر سکتا ہے۔ رسیپٹر سے منسلک ہونے پر، مینوسائلیٹڈ اینٹیجنز کو اندرونی بنایا جاتا ہے اور میجر ہسٹوکومپٹیبلٹی کمپلیکس (ایم ایچ سی) مالیکیولز یا دیگر متعلقہ اینٹیجن-پریزنٹیشن مالیکیولز پر لوڈ کرنے کے لیے سیل کے اندر اینڈوسیٹک کمپارٹمنٹس میں منتقل کیا جاتا ہے۔ اس کی ایک بالواسطہ مثال مائیکوبیکٹیریا سے ماخوذ گلائکولیپیڈ اینٹیجن لیپوارابینومانن کی پروسیسنگ ہے۔ لیپوآرابینومانن (ایل اے ایم) سی ڈی 1 بی کے ساتھ کمپلیکس میں ٹی خلیوں کو پیش کیا جاتا ہے، لیکن یہ مینوز رسیپٹر سے منسلک ہونے کے قابل بھی ہوتا ہے۔ چونکہ منان، ایک متبادل لگینڈ کی موجودگی، ایل اے ایم پر منحصر ٹی سیل کے پھیلاؤ کو روکتی ہے، اس لیے یہ تجویز کیا جاتا ہے کہ رسیپٹر ایکسٹرا سیلولر ایل اے ایم کو باندھتا ہے، اسے اندرونی بناتا ہے اور پھر اسے سی ڈی 1 بی پر لوڈ کرنے کے لیے اینڈوسیٹک ویسیکلز میں منتقل کرتا ہے۔ بالغ ڈینڈریٹک خلیات اور میکروفیجز اینٹیجن پریزنٹیشن کے لیے مینوز ریسیپٹر کو مختلف طریقے سے استعمال کرتے ہیں۔ کلییوڈ، گھلنشیل رسیپٹر گردش کرنے والے اینٹیجنز سے جڑا رہتا ہے اور انہیں اپنے سسٹین سے بھرپور ڈومین کے ذریعے لیمفائیڈ اعضاء میں اثر انگیز خلیوں کی طرف بھیجتا ہے، اس طرح انکولی مدافعتی نظام کو متحرک کرتا ہے۔ انٹرا سیلولر سگنلنگ مینوز ریسیپٹر کی سائٹوپلاسمک دم میں کوئی سگنلنگ موفٹس نہیں ہوتے ہیں، پھر بھی ریسیپٹر پرو اور اینٹی سوزش سائٹوکائنز دونوں کی پیداوار کے لیے ضروری ثابت ہوا ہے، جو پیتھوجینز کے فگوسیٹوسس میں ریسیپٹر کے لیے زیادہ غیر فعال کردار کی نشاندہی کرتا ہے۔ اس سے پتہ چلتا ہے کہ مینوز رسیپٹر کو سگنلنگ کاسکیڈ کو متحرک کرنے کے لیے دوسرے سیل سطح کے رسیپٹرز کی مدد حاصل ہوتی ہے۔ مثال کے طور پر، یہ دکھایا گیا ہے کہ انسانی مینوز ریسیپٹر اور انسانی ٹول نما ریسیپٹر 2 سی ڈی این اے کے ساتھ مل کر منتقل ہونے والے ایچ ای کے 293 خلیات پی۔ کیرینی انفیکشن کے جواب میں آئی ایل-8 کا سراغ لگانے کے قابل ہیں، جبکہ اکیلے کسی بھی ریسیپٹر سے منتقل ہونے والے خلیات نہیں تھے۔ یہ ممکن ہے کہ دونوں رسیپٹر خلیوں کی سطح پر ایک کمپلیکس بنائیں جو پیتھوجینک چیلنج پر سگنل ٹرانسڈکشن کو آسان بناتا ہے۔ سوزش کا حل مینوز رسیپٹر کا ایک اور کلیدی کردار سوزش کے ردعمل کے دوران گردش میں خارج ہونے والے مالیکیولز کی سطح کو منظم کرنا ہے۔ پیتھولوجیکل واقعات کے جواب میں، گلائکوپروٹین بشمول لائسوسومل ہائیڈرولیز، ٹشو پلازمینوجن ایکٹیویٹر اور نیوٹروفیل مائیلوپیروکسائڈیز کسی بھی حملہ آور مائکروجنزموں سے لڑنے میں مدد کے لیے جاری کیے جاتے ہیں۔ ایک بار خطرہ کم ہونے کے بعد، یہ گلائکوپروٹین میزبان بافتوں کے لیے نقصان دہ ہو سکتے ہیں لہذا گردش میں ان کی سطح کو سختی سے کنٹرول کیا جانا چاہیے۔ ان گلائکوپروٹینوں کی سطح پر موجود ہائی مینوز اولیگوساکرائڈز ان کی عارضی نوعیت کو نشان زد کرنے کا کام کرتے ہیں، کیونکہ آخر کار انہیں مینوز رسیپٹر کے ذریعے پہچانا جاتا ہے اور گردش سے ہٹا دیا جاتا ہے۔ مینوز ریسیپٹر ناک آؤٹ چوہے ان پروٹینوں کو صاف کرنے کے قابل کم ہوتے ہیں، اور خون میں متعدد لائسوسومل ہائیڈرولیز کی بڑھتی ہوئی تعداد کو ظاہر کرتے ہیں۔ اس فنکشن کے مطابق، مینوز ریسیپٹر کا اظہار سوزش کے دوران کم سطح پر اور سوزش کے حل کے دوران اعلی سطح پر کیا جاتا ہے، تاکہ یہ یقینی بنایا جا سکے کہ سوزش کے ایجنٹوں کو صرف مناسب وقت پر گردش سے ہٹا دیا جائے۔ گلائکوپروٹین ہارمونز کی کلیئرنس مینوز ریسیپٹر کا این-ٹرمینل سسٹین سے بھرپور ڈومین سلفیٹڈ گلائکوپروٹین ہارمونز کی شناخت اور گردش سے ان کی کلیئرنس میں اہم کردار ادا کرتا ہے۔ گلائکوپروٹین ہارمونز جیسے لوٹروپین، جو بیضہ دانی کے دوران انڈے کی رہائی کو متحرک کرتے ہیں، کو ریسیپٹر کی حساسیت سے بچنے کے لیے دالوں میں اپنے ریسیپٹرز کو متحرک کرنا چاہیے۔ ان کی سطح پر گلائکنز کو سلفیٹڈ این-ایسیٹیلگالیکٹوسامین (گیل این اے سی) سے ڈھک دیا جاتا ہے، جس سے وہ مینوز ریسیپٹر کے سسٹین سے بھرپور ریسن ہومیولوجی ڈومین کے لیے لگینڈ بن جاتے ہیں۔ یہ ٹیگ گردش سے رہائی، محرک اور ہٹانے کے چکر کو یقینی بناتا ہے۔ ناک آؤٹ چوہوں میں گندھک گال این اے سی کیپنگ ڈھانچے کو شامل کرنے کے لیے درکار انزائم کی کمی ہوتی ہے جو لٹروپن کے لیے طویل نصف زندگی دکھاتی ہے، جس کے نتیجے میں رسیپٹر ایکٹیویشن اور ایسٹروجن کی پیداوار میں اضافہ ہوتا ہے۔ خواتین ناک آؤٹ چوہے اپنے جنگلی قسم کے ہم منصبوں کے مقابلے میں تیزی سے جنسی پختگی تک پہنچتے ہیں، طویل ایسٹرس سائیکل رکھتے ہیں اور زیادہ گندگی پیدا کرتے ہیں۔ اس طرح، بعض گلائکوپروٹین ہارمونز کے سیرم کے ارتکاز کو منظم کرنے میں سلفیٹڈ گال این اے سی ٹیگ بہت اہم ہے۔ انسان دو قسم کے مینوز ریسیپٹرز کا اظہار کرتے ہیں، جن میں سے ہر ایک کو اس کے اپنے جین کے ذریعے انکوڈ کیا جاتا ہے: صحت اور بیماری میں ایپلی کیشنز مینوز ریسیپٹر کی انتخابی داخلی خصوصیات صحت اور بیماری میں متعدد ممکنہ ایپلی کیشنز کی نشاندہی کرتی ہیں۔ اہم بائیو ایکٹیو پروٹین کے گلائکوسیلیشن کو انتہائی مینوسلیٹیڈ حالت میں جوڑ کر، ان کے سیرم کی سطح کو مضبوطی سے منظم کیا جا سکتا ہے اور انہیں خاص طور پر مینوز رسیپٹر کا اظہار کرنے والے خلیوں کو نشانہ بنایا جا سکتا ہے۔ بہتر میکروفیج ایکٹیویشن اور اینٹیجن پریزنٹیشن کے ہدف کے طور پر مینوز ریسیپٹر کے استعمال کا بھی امکان ہے۔ ایم آر سی 2/اینڈو 180 اپنے چوتھے سی قسم کے لیکٹین ڈومین کے ذریعے بیسگین/سی ڈی 147 کے ساتھ تعامل کرتا ہے تاکہ ایک مالیکیولر ایپیٹیلیل-میسینکائمل ٹرانزیشن سپریسر کمپلیکس تشکیل پائے جس میں اگر خلل پڑتا ہے تو اس کے نتیجے میں پروسٹیٹ کینسر کی ناقص بقا سے وابستہ ناگوار پروسٹیٹ ایپیٹیلیل سیل کے رویے کو شامل کیا جاتا ہے۔ اس کے گلائکیشن کی وجہ سے تہہ خانے کی جھلی کی سختی میں اضافہ بھی پروسٹیٹ ایپیٹیلیل خلیوں پر اینڈو 180 پر منحصر حملے کو متحرک کر سکتا ہے اور یہ بائیو مکینیکل میکانزم پروسٹیٹ کینسر کی ناقص بقا سے وابستہ ہے۔ یہ تجویز کیا گیا ہے کہ اینڈو 180-سی ڈی 147 ایپیٹیلیل-میسینکائمل ٹرانزیشن سپریسر کمپلیکس کو مستحکم کرنا اور ناگوار خلیوں میں اینڈو 180 کی غیر پیچیدہ شکل کو نشانہ بنانا کینسر کی نشوونما اور میٹاسٹیسس کی روک تھام میں علاج کے فوائد حاصل کر سکتا ہے۔ حوالہ جات بیرونی روابط میکروفیج مینوز ریسیپٹر سی قسم کے لیکٹنس