Protein domain
سالماتی حیاتیات میں، پروٹین ڈومین پروٹین کی پولی پیپٹائڈ زنجیر کا ایک ایسا علاقہ ہے جو خود کو مستحکم کرتا ہے اور جو باقی حصوں سے آزادانہ طور پر جوڑتا ہے۔ ہر ڈومین ایک کمپیکٹ فولڈڈ تین جہتی ڈھانچہ بناتا ہے۔ بہت سے پروٹین کئی ڈومینز پر مشتمل ہوتے ہیں، اور ایک ڈومین مختلف قسم کے پروٹینز میں ظاہر ہو سکتا ہے۔ سالماتی ارتقاء ڈومینز کو بلڈنگ بلاکس کے طور پر استعمال کرتا ہے اور انہیں مختلف افعال کے ساتھ پروٹین بنانے کے لیے مختلف انتظامات میں دوبارہ ملایا جا سکتا ہے۔ عام طور پر، ڈومینز کی لمبائی تقریبا 50 امینو ایسڈ سے لے کر 250 امینو ایسڈ تک ہوتی ہے۔ مختصر ترین ڈومینز، جیسے زنک انگلیاں، دھاتی آئنوں یا ڈائیسلفائیڈ پلوں کے ذریعے مستحکم ہوتے ہیں۔ ڈومین اکثر فنکشنل یونٹس بناتے ہیں، جیسے کیلموڈولین کا کیلشیم بائنڈنگ ای ایف ہینڈ ڈومین۔ چونکہ وہ آزادانہ طور پر مستحکم ہیں، اس لیے ڈومینز کو جینیاتی انجینئرنگ کے ذریعے ایک پروٹین اور دوسرے کے درمیان تبدیل کر کے چیمیرک پروٹین بنایا جا سکتا ہے۔ پس منظر ڈومین کا تصور پہلی بار 1973 میں ویٹ لاؤفر نے مرغی کے لائسوزیم اور پیپین کے ایکس رے کرسٹلگرافک مطالعات کے بعد اور امیونوگلوبلن کے محدود پروٹیولیسس مطالعات کے ذریعے پیش کیا تھا۔ ویٹ لاؤفر نے ڈومینز کی تعریف پروٹین کی ساخت کی مستحکم اکائیوں کے طور پر کی ہے جو خود مختار طور پر جوڑ سکتی ہیں۔ ماضی میں ڈومینز کو ان کی اکائیوں کے طور پر بیان کیا گیا ہے: کمپیکٹ اسٹرکچر فنکشن اور ارتقاء فولڈنگ۔ ہر تعریف درست ہے اور اکثر اوورلیپ ہوگی، یعنی۔ ایک کمپیکٹ ساختی ڈومین جو متنوع پروٹینوں کے درمیان پایا جاتا ہے اس کے ساختی ماحول میں آزادانہ طور پر فولڈ ہونے کا امکان ہے۔ قدرت اکثر امکانات کی ایک بڑی تعداد کے ساتھ ملٹی ڈومین اور ملٹی فنکشنل پروٹین بنانے کے لیے کئی ڈومینز کو اکٹھا کرتی ہے۔ ملٹی ڈومین پروٹین میں، ہر ڈومین آزادانہ طور پر، یا اپنے پڑوسیوں کے ساتھ مل کر اپنا کام انجام دے سکتا ہے۔ ڈومینز یا تو وائرس کے ذرات یا پٹھوں کے ریشوں جیسی بڑی اسمبلیوں کی تعمیر کے لیے ماڈیولز کے طور پر کام کر سکتے ہیں، یا مخصوص اتپریرک یا بائنڈنگ سائٹس فراہم کر سکتے ہیں جیسا کہ انزائمز یا ریگولیٹری پروٹینز میں پایا جاتا ہے۔ مثال: پائروویٹ کینیز ایک مناسب مثال پائروویٹ کینیز ہے (پہلی شکل دیکھیں)، جو ایک گلائکولیٹک انزائم ہے جو فرکٹوز-1,6-بائی فاسفیٹ سے پائروویٹ تک بہاؤ کو منظم کرنے میں اہم کردار ادا کرتا ہے۔ اس میں ایک آل-β نیوکلیوٹائڈ بائنڈنگ ڈومین (نیلے رنگ میں)، ایک α/β-سبسٹریٹ بائنڈنگ ڈومین (سرمئی رنگ میں) اور ایک α/β-ریگولیٹری ڈومین (زیتون کے سبز رنگ میں) ہوتا ہے، جو کئی پولی پیپٹائڈ لنکرز سے جڑا ہوتا ہے۔ اس پروٹین میں ہر ڈومین پروٹین خاندانوں کے متنوع سیٹوں میں پایا جاتا ہے۔ مرکزی α/β-بیرل سبسٹریٹ بائنڈنگ ڈومین سب سے عام انزائم فولڈز میں سے ایک ہے۔ یہ بہت سے مختلف انزائم خاندانوں میں دیکھا جاتا ہے جو مکمل طور پر غیر متعلقہ رد عمل کو متحرک کرتے ہیں۔ α/β-بیرل کو عام طور پر TIM بیرل کہا جاتا ہے جس کا نام ٹرائیوز فاسفیٹ آئسومیرس کے نام پر رکھا گیا ہے، جو اس طرح کی پہلی ساخت تھی جسے حل کیا گیا تھا۔ اسے فی الحال کیٹھ ڈومین ڈیٹا بیس میں 26 ہم جنس پرست خاندانوں میں درجہ بند کیا گیا ہے۔ ٹی آئی ایم بیرل β-α-β نقشوں کی ایک ترتیب سے تشکیل پاتا ہے جو پہلے اور آخری اسٹرینڈ ہائیڈروجن بانڈنگ کے ساتھ مل کر بند ہوتا ہے، جس سے آٹھ پھنسے ہوئے بیرل بنتے ہیں۔ اس ڈومین کی ارتقائی ابتدا کے بارے میں بحث جاری ہے۔ ایک مطالعہ نے تجویز کیا ہے کہ ایک واحد آبائی انزائم کئی خاندانوں میں الگ ہو سکتا ہے، جبکہ دوسرے سے پتہ چلتا ہے کہ ایک مستحکم ٹی آئی ایم-بیرل ڈھانچہ متغیر ارتقاء کے ذریعے تیار ہوا ہے۔ پائروویٹ کینیز میں ٹی آئی ایم-بیرل 'منقطع' ہے، جس کا مطلب ہے کہ ڈومین بنانے کے لیے پولی پیپٹائڈ کے ایک سے زیادہ حصے کی ضرورت ہوتی ہے۔ یہ ممکنہ طور پر پروٹین کے ارتقاء کے دوران ایک ڈومین کو دوسرے ڈومین میں داخل کرنے کا نتیجہ ہے۔ معلوم ڈھانچوں سے یہ دکھایا گیا ہے کہ تقریبا ایک چوتھائی ساختی ڈومین غیر متزلزل ہیں۔ داخل کردہ β-بیرل ریگولیٹری ڈومین 'مسلسل' ہے، جو پولی پیپٹائڈ کے ایک حصے سے بنا ہے۔ پروٹین کی ساخت کی اکائیاں پروٹین کی بنیادی ساخت (امینو ایسڈ کی تار) بالآخر اس کی منفرد طور پر فولڈ شدہ تین جہتی (3D) تشکیل کو انکوڈ کرتی ہے۔ تھری ڈی ڈھانچے میں پروٹین کے فولڈنگ کو کنٹرول کرنے والا سب سے اہم عنصر قطبی اور غیر قطبی سائیڈ چینز کی تقسیم ہے۔ فولڈنگ کو ہائیڈروفوبک سائیڈ چینز کو مالیکیول کے اندرونی حصے میں دفن کرنے سے چلایا جاتا ہے تاکہ آبی ماحول سے رابطے سے بچا جا سکے۔ عام طور پر پروٹین میں ہائیڈروفوبک باقیات کا ایک مرکز ہوتا ہے جس کے گرد ہائیڈروفیلک باقیات کا خول ہوتا ہے۔ چونکہ پیپٹائڈ بانڈ خود قطبی ہوتے ہیں اس لیے جب ہائیڈروفوبک ماحول میں ہوتے ہیں تو وہ ایک دوسرے کے ساتھ ہائیڈروجن بانڈنگ کے ذریعے بے اثر ہو جاتے ہیں۔ یہ پولی پیپٹائڈ کے ان علاقوں کو جنم دیتا ہے جو باقاعدہ 3D ساختی نمونوں کی تشکیل کرتے ہیں جنہیں ثانوی ساخت کہا جاتا ہے۔ ثانوی ڈھانچے کی دو اہم قسمیں ہیں: α-ہیلسیس اور β-شیٹس۔ ثانوی ساخت کے عناصر کے کچھ سادہ امتزاج اکثر پروٹین کی ساخت میں پائے جاتے ہیں اور انہیں سپر سیکنڈری ڈھانچہ یا موفٹس کہا جاتا ہے۔ مثال کے طور پر، β-ہیئرپین موٹف دو ملحقہ مخالف متوازی β-تاروں پر مشتمل ہوتا ہے جو ایک چھوٹے سے لوپ سے جڑے ہوتے ہیں۔ یہ زیادہ تر مخالف متوازی β ڈھانچوں میں ایک الگ تھلگ ربن کے طور پر اور زیادہ پیچیدہ β-شیٹس کے حصے کے طور پر موجود ہے۔ ایک اور عام سپر سیکنڈری ڈھانچہ β-α-β موٹف ہے، جو اکثر دو متوازی β-تاروں کو جوڑنے کے لیے استعمال ہوتا ہے۔ مرکزی α-ہیلکس پہلے اسٹرینڈ کے C-ٹرمینی کو دوسرے اسٹرینڈ کے N-ٹرمینی سے جوڑتا ہے، اس کی سائیڈ چینز کو β-شیٹ کے خلاف پیک کرتا ہے اور اس وجہ سے سطح سے β-اسٹرینڈز کے ہائیڈروفوبک باقیات کو بچاتا ہے۔ دو ڈومینز کی کوولینٹ ایسوسی ایشن ایک فعال اور ساختی فائدہ کی نمائندگی کرتی ہے کیونکہ جب ایک ہی ڈھانچے کے غیر ہم آہنگی سے منسلک ہونے کے مقابلے میں استحکام میں اضافہ ہوتا ہے۔ دوسرے، فوائد انٹر ڈومین انزیمیٹک دراڑوں کے اندر انٹرمیڈیٹس کا تحفظ ہیں جو بصورت دیگر آبی ماحول میں غیر مستحکم ہو سکتے ہیں، اور تعاملات کے ترتیب وار سیٹ کے لیے ضروری انزیمیٹک سرگرمی کا ایک مقررہ اسٹیوچیومیٹرک تناسب۔ ڈومینز کے تعین کے لیے ساختی صف بندی ایک اہم ذریعہ ہے۔ ترتیری ڈھانچہ ڈومینز کہلانے والی کمپیکٹ، مقامی، نیم آزاد اکائیاں بنانے کے لیے متعدد نقش و نگار ایک ساتھ مل جاتے ہیں۔ پولی پیپٹائڈ سلسلہ کی مجموعی 3D ساخت کو پروٹین کی ترتیری ساخت کہا جاتا ہے۔ ڈومینز ترتیری ڈھانچے کی بنیادی اکائیاں ہیں، ہر ڈومین ایک انفرادی ہائیڈروفوبک کور پر مشتمل ہوتا ہے جو لوپ کے علاقوں سے منسلک ثانوی ساختی اکائیوں سے بنایا جاتا ہے۔ پولی پیپٹائڈ کی پیکنگ عام طور پر ڈومین کے بیرونی حصے کے مقابلے میں اندرونی حصے میں بہت سخت ہوتی ہے جس سے ٹھوس نما کور اور سیال جیسی سطح پیدا ہوتی ہے۔ بنیادی باقیات اکثر پروٹین کے خاندان میں محفوظ ہوتے ہیں، جبکہ لوپس میں موجود باقیات کم محفوظ ہوتے ہیں، جب تک کہ وہ پروٹین کے کام میں شامل نہ ہوں۔ پروٹین کی ترتیری ساخت کو ڈومین کے ثانوی ساختیاتی مواد کی بنیاد پر چار اہم طبقات میں تقسیم کیا جا سکتا ہے۔ آل-α ڈومینز میں ایک ڈومین کور ہے جو خصوصی طور پر α-ہیلسیس سے بنایا گیا ہے۔ اس کلاس میں چھوٹے فولڈز کا غلبہ ہے، جن میں سے بہت سے ایک سادہ بنڈل بناتے ہیں جس میں ہیلیکس اوپر اور نیچے چلتے ہیں۔ آل-β ڈومینز میں ایک کور ہوتا ہے جو مخالف متوازی β-شیٹس پر مشتمل ہوتا ہے، عام طور پر دو شیٹس ایک دوسرے کے خلاف پیک ہوتی ہیں۔ تاروں کے ترتیب میں مختلف نمونوں کی شناخت کی جا سکتی ہے، جو اکثر بار بار آنے والے نقشوں کی شناخت کو جنم دیتے ہیں، مثال کے طور پر یونانی کلیدی نقش۔ α + β ڈومینز آل-α اور آل-β موفٹس کا مرکب ہیں۔ اس کلاس میں پروٹین کی درجہ بندی دیگر تین کلاسوں میں اوورلیپ ہونے کی وجہ سے مشکل ہے اور اس لیے اسے کیتھ ڈومین ڈیٹا بیس میں استعمال نہیں کیا جاتا ہے۔ α/β ڈومینز β-α-β موفٹس کے امتزاج سے بنائے جاتے ہیں جو بنیادی طور پر ایک متوازی β-شیٹ بناتے ہیں جس کے گرد ایمفیپیتھک α-ہیلسیس ہوتے ہیں۔ ثانوی ڈھانچے تہوں یا بیرل میں ترتیب دیے جاتے ہیں۔ سائز کے ڈومین پر حدود کی سائز پر حدود ہوتی ہیں۔ انفرادی ساختی ڈومینز کا سائز ای-سلیکٹن میں 36 باقیات سے لے کر لیپوکسیجنیز-1 میں 692 باقیات تک مختلف ہوتا ہے، لیکن اکثریت، 90 ٪، میں اوسطا تقریبا 100 باقیات کے ساتھ 200 سے کم باقیات ہوتے ہیں۔ بہت مختصر ڈومینز، 40 سے کم باقیات، اکثر دھاتی آئنوں یا ڈائیسلفائیڈ بانڈز کے ذریعے مستحکم ہوتے ہیں۔ بڑے ڈومینز، 300 سے زیادہ باقیات، ممکنہ طور پر متعدد ہائیڈروفوبک کور پر مشتمل ہوتے ہیں۔ کواٹرنیری ڈھانچہ بہت سے پروٹینوں میں ایک کواٹرنیری ڈھانچہ ہوتا ہے، جو کئی پولی پیپٹائڈ زنجیروں پر مشتمل ہوتا ہے جو اولیگومیرک مالیکیول میں منسلک ہوتے ہیں۔ اس طرح کے پروٹین میں ہر پولی پیپٹائڈ چین کو سب یونٹ کہا جاتا ہے۔ ہیموگلوبن، مثال کے طور پر، دو α اور دو β ذیلی اکائیوں پر مشتمل ہوتا ہے۔ چار زنجیروں میں سے ہر ایک میں ہیمی پاکٹ کے ساتھ ایک آل-α گلوبن فولڈ ہوتا ہے۔ ڈومین سویپنگ اولیگومیرک اسمبلیوں کی تشکیل کے لیے ایک طریقہ کار ہے۔ ڈومین سویپنگ میں، مونومیرک پروٹین کے ثانوی یا ترتیری عنصر کو دوسرے پروٹین کے اسی عنصر سے تبدیل کیا جاتا ہے۔ ڈومین کا تبادلہ ثانوی ڈھانچے کے عناصر سے لے کر پورے ساختی ڈومین تک ہو سکتا ہے۔ یہ اولیگومیرائزیشن کے ذریعے فنکشنل موافقت کے لیے ارتقاء کے ماڈل کی بھی نمائندگی کرتا ہے، مثال کے طور پر۔ اولیگومیرک انزائم جن کی فعال جگہ ذیلی یونٹ انٹرفیس پر ہوتی ہے۔ ڈومینز بطور ارتقائی ماڈیولز فطرت ایک ٹنکر ہے نہ کہ موجد، نئے سلسلے ایجاد کرنے کے بجائے پہلے سے موجود ترتیبات سے ڈھال لیے جاتے ہیں۔ ڈومین وہ عام مواد ہیں جو فطرت نئے سلسلے پیدا کرنے کے لیے استعمال کرتی ہے۔ انہیں جینیاتی طور پر متحرک اکائیوں کے طور پر سمجھا جا سکتا ہے، جسے 'ماڈیولز' کہا جاتا ہے۔ اکثر، ڈومینز کے سی اور این ٹرمینی خلا میں ایک دوسرے کے قریب ہوتے ہیں، جس سے انہیں ارتقاء کے عمل کے دوران آسانی سے بنیادی ڈھانچوں میں "سلاٹ" کیا جا سکتا ہے۔ بہت سے ڈومین خاندان زندگی کی تینوں شکلوں، آرکیا، بیکٹیریا اور یوکریا میں پائے جاتے ہیں۔ پروٹین ماڈیول پروٹین ڈومینز کا ایک ذیلی مجموعہ ہیں جو خاص طور پر ورسٹائل ڈھانچے کے ساتھ مختلف پروٹینوں کی ایک رینج میں پائے جاتے ہیں۔ جمنے، فائبرینولیسس، تکمیل، ایکسٹرا سیلولر میٹرکس، سیل سطح کے چپکنے والے مالیکیولز اور سائٹوکائن ریسیپٹرز سے وابستہ ایکسٹرا سیلولر پروٹینز میں مثالیں مل سکتی ہیں۔ وسیع پیمانے پر پروٹین ماڈیولز کی چار ٹھوس مثالیں درج ذیل ڈومینز ہیں: ایس ایچ 2، امیونوگلوبلین، فائبرونیکٹن ٹائپ 3 اور کرنگل۔ سالماتی ارتقاء اسی طرح کی ترتیب اور ساخت کے ساتھ متعلقہ پروٹین کے خاندانوں کو جنم دیتا ہے۔ تاہم، ایک ہی ساخت کے حامل پروٹینوں کے درمیان ترتیب کی مماثلت انتہائی کم ہو سکتی ہے۔ پروٹین کے ڈھانچے ایک جیسے ہو سکتے ہیں کیونکہ پروٹین ایک مشترکہ آباؤ اجداد سے الگ ہو چکے ہیں۔ متبادل طور پر، کچھ فولڈز دوسروں کے مقابلے میں زیادہ پسندیدہ ہو سکتے ہیں کیونکہ وہ ثانوی ڈھانچوں کے مستحکم انتظامات کی نمائندگی کرتے ہیں اور کچھ پروٹین ارتقاء کے دوران ان فولڈز کی طرف یکجا ہو سکتے ہیں۔ فی الحال پروٹین ڈیٹا بینک (پی ڈی بی) کے اندر تقریبا 110,000 تجرباتی طور پر طے شدہ پروٹین 3 ڈی ڈھانچے جمع ہیں۔ تاہم، اس سیٹ میں بہت سے ایک جیسے یا بہت ہی ملتے جلتے ڈھانچے شامل ہیں۔ تمام پروٹینوں کو ان کے ارتقائی تعلقات کو سمجھنے کے لیے ساختی خاندانوں میں درجہ بند کیا جانا چاہیے۔ ساختی موازنہ ڈومین کی سطح پر بہترین طریقے سے حاصل کیے جاتے ہیں۔ اس وجہ سے بہت سے الگورتھم تیار کیے گئے ہیں جو خود بخود پروٹین میں ڈومینز کو معروف 3D ڈھانچے کے ساتھ تفویض کرتے ہیں (دیکھیں)۔ کیتھ ڈومین ڈیٹا بیس ڈومینز کو تقریبا 800 فولڈ خاندانوں میں درجہ بندی کرتا ہے۔ ان میں سے دس فولڈ بہت زیادہ آباد ہیں اور انہیں 'سپر فولڈ' کہا جاتا ہے۔ سپر فولڈز کو فولڈز کے طور پر بیان کیا جاتا ہے جن کے لیے کم از کم تین ڈھانچے ہوتے ہیں جن میں نمایاں ترتیب کی مماثلت نہیں ہوتی ہے۔ سب سے زیادہ آبادی والا α/β-بیرل سپر فولڈ ہے، جیسا کہ پہلے بیان کیا گیا ہے۔ ملٹی ڈومین پروٹین پروٹین کی اکثریت، یک سیلولر حیاتیات میں دو تہائی اور میٹازوا میں 80 فیصد سے زیادہ، ملٹی ڈومین پروٹین ہیں۔ تاہم، دیگر مطالعات نے یہ نتیجہ اخذ کیا کہ 40 فیصد پروکیریوٹک پروٹین متعدد ڈومینز پر مشتمل ہوتے ہیں جبکہ یوکیریوٹس میں تقریبا 65 فیصد ملٹی ڈومین پروٹین ہوتے ہیں۔ یوکرائیوٹک ملٹی ڈومین پروٹین میں بہت سے ڈومینز پروکیریوٹس میں آزاد پروٹین کے طور پر پائے جا سکتے ہیں، جس سے پتہ چلتا ہے کہ ملٹی ڈومین پروٹین میں ڈومینز ایک بار آزاد پروٹین کے طور پر موجود تھے۔ مثال کے طور پر، ریڑھ کی ہڈی والے جانوروں میں ایک ملٹی انزیم پولی پیپٹائڈ ہوتا ہے جس میں جی اے آر سنتھٹیس، اے آئی آر سنتھٹیس اور جی اے آر ٹرانسفارمائیلیز ڈومینز ہوتے ہیں (جی اے آر-اے آئی آر-جی اے آر ٹی ؛ جی اے آر: گلائسینامائڈ ربنیوکلیوٹائڈ سنتھٹیس/ٹرانسفرس ؛ اے آئی آر: امینومیڈازول ربنیوکلیوٹائڈ سنتھٹیس)۔ کیڑوں میں، پولی پیپٹائڈ GARs-(AIRs) 2-GARt کے طور پر ظاہر ہوتا ہے، خمیر میں GARs-AIRs کو GARt سے الگ الگ انکوڈ کیا جاتا ہے، اور بیکٹیریا میں ہر ڈومین کو الگ الگ انکوڈ کیا جاتا ہے۔ اصل ملٹی ڈومین پروٹین ممکنہ طور پر نئے افعال پیدا کرنے کے لیے ارتقاء کے دوران انتخابی دباؤ سے ابھرے ہیں۔ مختلف پروٹین مختلف امتزاج اور ڈومینز کی انجمنوں کے ذریعے عام آباؤ اجداد سے الگ ہو گئے ہیں۔ ماڈیولر اکائیاں اکثر جینیاتی تبدیلی کے طریقہ کار کے ذریعے حیاتیاتی نظاموں کے اندر اور ان کے درمیان حرکت کرتی ہیں: متحرک عناصر کی منتقلی بشمول افقی منتقلی (انواع کے درمیان) ؛ مجموعی ترتیبات جیسے الٹ، منتقلی، حذف اور نقل ؛ ہم آہنگ دوبارہ ملاپ ؛ نقل کے دوران ڈی این اے پولیمرس کا پھسلنا۔ تنظیم کی اقسام پروٹین میں نظر آنے والی سب سے آسان ملٹی ڈومین تنظیم ایک واحد ڈومین کی ہوتی ہے جسے مل کر دہرایا جاتا ہے۔ ڈومینز ایک دوسرے کے ساتھ تعامل کر سکتے ہیں (ڈومین-ڈومین تعامل) یا الگ تھلگ رہ سکتے ہیں، جیسے تار پر موتیوں کی طرح۔ وشال 30,000 بقیہ پٹھوں کا پروٹین ٹائٹن تقریبا 120 فائبرونیکٹن III قسم اور آئی جی قسم کے ڈومینز پر مشتمل ہے۔ سیرائن پروٹیسیس میں، جین کی نقل کے واقعے کی وجہ سے دو β-بیرل ڈومین انزائم کی تشکیل ہوئی ہے۔ تکرار اتنے وسیع پیمانے پر مختلف ہو چکے ہیں کہ ان کے درمیان کوئی واضح ترتیب مماثلت نہیں ہے۔ فعال سائٹ دو β-بیرل ڈومینز کے درمیان ایک دراڑ پر واقع ہے، جس میں ہر ڈومین سے فعال طور پر اہم باقیات کا تعاون کیا جاتا ہے۔ کیموٹریپسن سیرائن پروٹیز کے جینیاتی طور پر انجینئر شدہ میوٹینٹس میں کچھ پروٹینز سرگرمی دکھائی گئی حالانکہ ان کے فعال سائٹ کے باقیات کو ختم کر دیا گیا تھا اور اس وجہ سے یہ دعوی کیا گیا ہے کہ نقل کے واقعے نے انزائم کی سرگرمی کو بڑھایا ہے۔ ماڈیول اکثر مختلف رابطے کے تعلقات کو ظاہر کرتے ہیں، جیسا کہ کینیسین اور اے بی سی ٹرانسپورٹرز سے ظاہر ہوتا ہے۔ کینیسین موٹر ڈومین پولی پیپٹائڈ چین کے دونوں سروں پر ہو سکتا ہے جس میں کنڈلی کنڈلی کا علاقہ اور کارگو ڈومین شامل ہوتا ہے۔ اے بی سی ٹرانسپورٹرز چار ڈومینز کے ساتھ بنائے جاتے ہیں جو دو غیر متعلقہ ماڈیولز، اے ٹی پی بائنڈنگ کیسٹ اور ایک انٹیگرل میمبرین ماڈیول پر مشتمل ہوتے ہیں، جو مختلف امتزاج میں ترتیب دیے جاتے ہیں۔ نہ صرف ڈومینز دوبارہ مربوط ہوتے ہیں، بلکہ ڈومین کے دوسرے میں داخل ہونے کی بہت سی مثالیں موجود ہیں۔ دوسرے ڈومینز کے ساتھ ترتیب یا ساختی مماثلتوں سے یہ ظاہر ہوتا ہے کہ داخل کردہ اور پیرنٹ ڈومینز کے ہومولوگ آزادانہ طور پر موجود ہو سکتے ہیں۔ ایک مثال پول I خاندان کے پولیمریز کے اندر 'پام' ڈومین میں ڈالی گئی 'انگلیوں' کی ہے۔ چونکہ ایک ڈومین دوسرے میں داخل کیا جا سکتا ہے، اس لیے ملٹی ڈومین پروٹین میں ہمیشہ کم از کم ایک مسلسل ڈومین ہونا چاہیے۔ ساختی ڈومینز اور ارتقائی/فعال ڈومینز کی تعریفوں کے درمیان یہ بنیادی فرق ہے۔ ایک ارتقائی ڈومین ڈومینز کے درمیان ایک یا دو رابطوں تک محدود ہوگا، جبکہ ساختی ڈومینز میں ایک مشترکہ کور کے وجود کے دیئے گئے معیار کے اندر لامحدود روابط ہو سکتے ہیں۔ کئی ساختی ڈومینز ایک ارتقائی ڈومین کو تفویض کیے جا سکتے ہیں۔ ایک سپر ڈومین برائے نام آزاد اصل کے دو یا زیادہ محفوظ ڈومینز پر مشتمل ہوتا ہے، لیکن بعد میں ایک واحد ساختی/فعال اکائی کے طور پر وراثت میں ملتا ہے۔ یہ مشترکہ سپر ڈومین متنوع پروٹینوں میں ہو سکتا ہے جن کا تعلق صرف جین کی نقل سے نہیں ہے۔ سپر ڈومین کی ایک مثال پی ٹی ای این، ٹینسن، آکسیلن اور جھلی پروٹین ٹی پی ٹی ای 2 میں پروٹین ٹائروسین فاسفیٹیس-سی 2 ڈومین جوڑی ہے۔ یہ سپر ڈومین جانوروں، پودوں اور پھپھوندی کے پروٹین میں پایا جاتا ہے۔ پی ٹی پی-سی 2 سپر ڈومین کی ایک اہم خصوصیت ڈومین انٹرفیس میں امینو ایسڈ کے باقیات کا تحفظ ہے۔ ڈومین خود مختار فولڈنگ یونٹس ہیں فولڈنگ پروٹین فولڈنگ-غیر حل شدہ مسئلہ: 1960 کی دہائی کے اوائل میں انفنسن کے بنیادی کام کے بعد سے، اس طریقہ کار کو مکمل طور پر سمجھنے کا مقصد جس کے ذریعے ایک پولی پیپٹائڈ تیزی سے اپنی مستحکم مقامی تشکیل میں جوڑتا ہے وہ مبہم رہتا ہے۔ بہت سے تجرباتی فولڈنگ مطالعات نے ہماری سمجھ میں بہت اہم کردار ادا کیا ہے، لیکن پروٹین فولڈنگ کو کنٹرول کرنے والے اصول اب بھی فولڈنگ کے پہلے مطالعات میں دریافت ہونے والے اصولوں پر مبنی ہیں۔ انفینسن نے دکھایا کہ پروٹین کی مقامی حالت تھرموڈینامک طور پر مستحکم ہے، تشکیل اس کی آزاد توانائی کے عالمی کم از کم پر ہے۔ فولڈنگ تعریفی جگہ کی ایک ہدایت شدہ تلاش ہے جو پروٹین کو حیاتیاتی طور پر قابل عمل ٹائم اسکیل پر فولڈ کرنے کی اجازت دیتی ہے۔ لیونتھل پیراڈوکس میں کہا گیا ہے کہ اگر ایک اوسط سائز کا پروٹین سب سے کم توانائی والے پروٹین کو تلاش کرنے سے پہلے تمام ممکنہ موافقت کا نمونہ لے، تو اس پورے عمل میں اربوں سال لگیں گے۔ پروٹین عام طور پر 0.1 اور 1000 سیکنڈ کے اندر فولڈ ہو جاتے ہیں۔ لہذا، پروٹین فولڈنگ کے عمل کو کسی مخصوص فولڈنگ راستے کے ذریعے کسی نہ کسی طرح سے ہدایت دی جانی چاہیے۔ اس تلاش کی ہدایت کرنے والی قوتیں ممکنہ طور پر مقامی اور عالمی اثرات کا مجموعہ ہوتی ہیں جن کے اثرات رد عمل کے مختلف مراحل پر محسوس کیے جاتے ہیں۔ تجرباتی اور نظریاتی مطالعات میں پیشرفت سے پتہ چلتا ہے کہ فولڈنگ کو توانائی کے مناظر کے لحاظ سے دیکھا جا سکتا ہے، جہاں فولڈنگ کینیٹکس کو جزوی طور پر فولڈڈ ڈھانچوں کے مجموعے کی ایک ترقی پسند تنظیم کے طور پر سمجھا جاتا ہے جس کے ذریعے ایک پروٹین فولڈڈ ڈھانچے کی طرف جاتا ہے۔ یہ ایک فولڈنگ فنل کے لحاظ سے بیان کیا گیا ہے، جس میں ایک بے نقاب پروٹین میں بڑی تعداد میں تشخیصی حالتیں دستیاب ہوتی ہیں اور فولڈ شدہ پروٹین کے لیے کم حالتیں دستیاب ہوتی ہیں۔ ایک فنل کا مطلب ہے کہ پروٹین فولڈنگ کے لیے توانائی میں کمی اور ترتیری ساخت کی تشکیل میں اضافے کے ساتھ اینٹروپی کا نقصان ہوتا ہے۔ فنل کی مقامی کھردری حرکی جالوں کی عکاسی کرتی ہے، جو کہ غلط فولڈ شدہ انٹرمیڈیٹس کے جمع ہونے سے مطابقت رکھتی ہے۔ ایک فولڈنگ چین اپنی کمپیکٹنس کو بڑھا کر نچلی انٹرا چین فری انرجیز کی طرف بڑھتا ہے۔ سلسلہ کے تشکیلی اختیارات بالآخر ایک مقامی ڈھانچے کی طرف تیزی سے تنگ ہو جاتے ہیں۔ پروٹین فولڈنگ میں ڈومینز کا فائدہ ساختی ڈومینز کے ذریعہ بڑے پروٹینز کی تنظیم پروٹین فولڈنگ کے لیے ایک فائدہ کی نمائندگی کرتی ہے، جس میں ہر ڈومین انفرادی طور پر فولڈنگ کرنے کے قابل ہوتا ہے، فولڈنگ کے عمل کو تیز کرتا ہے اور بقیہ تعاملات کے ممکنہ طور پر بڑے امتزاج کو کم کرتا ہے۔ مزید برآں، پروٹین میں ہائیڈروفوبک باقیات کی مشاہدہ شدہ بے ترتیب تقسیم کو دیکھتے ہوئے، ڈومین کی تشکیل ایک بڑے پروٹین کے لیے سطح پر ہائیڈروفوبک باقیات کو رکھتے ہوئے اپنے ہائیڈروفوبک باقیات کو دفن کرنے کا بہترین حل معلوم ہوتا ہے۔ تاہم، پروٹین فولڈنگ اور مقامی ساخت کے استحکام کی توانائی میں بین ڈومین تعاملات کا کردار، شاید ہر پروٹین کے لیے مختلف ہوتا ہے۔ ٹی 4 لائسوزیم میں، ایک ڈومین کا دوسرے پر اثر اتنا مضبوط ہوتا ہے کہ پورا مالیکیول پروٹولائٹک کلیویج کے خلاف مزاحم ہوتا ہے۔ اس صورت میں، فولڈنگ ایک ترتیب وار عمل ہے جہاں سی-ٹرمینل ڈومین کو ابتدائی مرحلے میں آزادانہ طور پر فولڈ کرنے کی ضرورت ہوتی ہے، اور دوسرے ڈومین کو فولڈنگ اور استحکام کے لیے فولڈڈ سی-ٹرمینل ڈومین کی موجودگی کی ضرورت ہوتی ہے۔ یہ پایا گیا ہے کہ ایک الگ تھلگ ڈومین کی فولڈنگ اسی شرح سے یا بعض اوقات انٹیگریٹڈ ڈومین سے زیادہ تیزی سے ہو سکتی ہے، جس سے پتہ چلتا ہے کہ فولڈنگ کے دوران باقی پروٹین کے ساتھ ناموافق تعاملات ہو سکتے ہیں۔ کئی دلائل بتاتے ہیں کہ بڑے پروٹین کے فولڈنگ میں سب سے سست قدم فولڈڈ ڈومینز کی جوڑی ہے۔ اس کی یا تو اس وجہ سے ہے کہ ڈومینز کو مکمل طور پر صحیح طریقے سے جوڑ نہیں کیا گیا ہے یا اس وجہ سے کہ ان کے تعامل کے لیے درکار چھوٹی چھوٹی ایڈجسٹمنٹ توانائی کے لحاظ سے ناموافق ہیں، جیسے کہ ڈومین انٹرفیس سے پانی کو ہٹانا۔ ڈومینز اور پروٹین کی لچک پروٹین ڈومین ڈائنامکس سالماتی شناخت اور سگنلنگ کے عمل کی ایک بڑی تعداد میں کلیدی کردار ادا کرتے ہیں۔ پروٹین ڈومینز، جو اندرونی طور پر بے ترتیب لچکدار لنکر ڈومینز سے جڑے ہوئے ہیں، پروٹین ڈومین ڈائنامکس کے ذریعے طویل فاصلے تک مویشی کو جنم دیتے ہیں۔ نتیجے میں متحرک طریقوں کی پیش گوئی عام طور پر پورے پروٹین یا انفرادی ڈومینز کے جامد ڈھانچوں سے نہیں کی جا سکتی۔ تاہم پروٹین کے مختلف ڈھانچوں کا موازنہ کرکے ان کا اندازہ لگایا جا سکتا ہے (جیسا کہ مالیکیولر موشن کے ڈیٹا بیس میں)۔ انہیں وسیع مالیکیولر ڈائنامکس ٹریجیکٹوریز اور پرنسپل جزو تجزیہ میں نمونے لے کر بھی تجویز کیا جا سکتا ہے، یا نیوٹرون اسپن ایکو سپیکٹروسکوپی کے ذریعے ماپا جانے والے سپیکٹرے کا استعمال کرتے ہوئے ان کا براہ راست مشاہدہ کیا جا سکتا ہے۔ ساختی ہم آہنگی سے ڈومین کی تعریف ساختی تعمیراتی بلاکس اور ارتقاء کے عناصر کے طور پر ڈومین کی اہمیت نے معروف ساخت کے پروٹین میں ان کی شناخت اور درجہ بندی کے لیے بہت سے خودکار طریقے لائے ہیں۔ قابل اعتماد ڈومین تفویض کے لیے خودکار طریقہ کار ڈومین ڈیٹا بیس کی نسل کے لیے ضروری ہے، خاص طور پر چونکہ معروف پروٹین ڈھانچوں کی تعداد بڑھ رہی ہے۔ اگرچہ ڈومین کی حدود کا تعین بصری معائنہ کے ذریعے کیا جا سکتا ہے، لیکن خودکار طریقہ کار کی تعمیر سیدھی نہیں ہے۔ مسائل اس وقت پیدا ہوتے ہیں جب ان ڈومینز کا سامنا کرنا پڑتا ہے جو متضاد یا انتہائی وابستہ ہوتے ہیں۔ حقیقت یہ ہے کہ ڈومین واقعی کیا ہے اس کی کوئی معیاری تعریف نہیں ہے اس کا مطلب یہ ہے کہ ڈومین اسائنمنٹس میں بہت زیادہ فرق ہے، جس میں ہر محقق معیار کا ایک منفرد مجموعہ استعمال کرتا ہے۔ ساختی ڈومین ایک کمپیکٹ، گلوبولر ذیلی ساخت ہے جس میں باقی پروٹین کے مقابلے میں اس کے اندر زیادہ تعامل ہوتا ہے۔ لہذا، ایک ساختی ڈومین کا تعین دو بصری خصوصیات سے کیا جا سکتا ہے: اس کی کمپیکٹنس اور اس کی تنہائی کی حد۔ پروٹین میں مقامی کمپیکٹنس کے اقدامات ڈومین اسائنمنٹ کے بہت سے ابتدائی طریقوں اور کئی حالیہ طریقوں میں استعمال کیے گئے ہیں۔ طریقے پہلے الگورتھم میں سے ایک نے ایک درجہ بندی کلسٹرنگ معمول کے ساتھ مل کر Cα-Cα فاصلے کا نقشہ استعمال کیا جس میں پروٹین کو کئی چھوٹے حصوں، لمبائی میں 10 باقیات کے طور پر سمجھا جاتا تھا۔ ابتدائی حصوں کو انٹر سیگمنٹ کے فاصلے کی بنیاد پر ایک کے بعد ایک کلسٹر کیا گیا تھا ؛ سب سے کم فاصلے والے حصوں کو کلسٹر کیا گیا اور اس کے بعد واحد حصوں کے طور پر سمجھا گیا۔ مرحلہ وار کلسٹرنگ میں آخر کار مکمل پروٹین شامل کیا گیا۔ گو نے اس حقیقت کا بھی استحصال کیا کہ بین ڈومین کے فاصلے عام طور پر انٹرا ڈومین کے فاصلے سے بڑے ہوتے ہیں۔ تمام ممکنہ Cα-Cα فاصلے کو اخترن پلاٹوں کے طور پر پیش کیا گیا تھا جس میں ہیلیکس، توسیعی تاروں اور ثانوی ڈھانچوں کے امتزاج کے لیے الگ الگ نمونے تھے۔ سودھامینی اور بلنڈیل کا طریقہ ان کے Cα-Cα فاصلے کی بنیاد پر پروٹین میں ثانوی ڈھانچوں کو جمع کرتا ہے اور ان کے ڈینڈروگرام میں پیٹرن سے ڈومینز کی شناخت کرتا ہے۔ چونکہ طریقہ کار پروٹین کو امینو ایسڈ کی مسلسل زنجیر کے طور پر نہیں سمجھتا ہے اس لیے متضاد ڈومینز کے علاج میں کوئی مسئلہ نہیں ہے۔ ان ڈینڈروگراموں میں مخصوص نوڈس کی شناخت پروٹین کے ترتیری ساختی کلسٹرز کے طور پر کی جاتی ہے، ان میں سپر سیکنڈری ڈھانچے اور ڈومین دونوں شامل ہیں۔ ڈومیک الگورتھم 3Dee ڈومین ڈیٹا بیس بنانے کے لیے استعمال ہوتا ہے۔ جب پروٹین کو من مانی طور پر دو حصوں میں تقسیم کیا جاتا ہے تو یہ ہر قسم کے رابطے کی تعداد سے 'تقسیم قیمت' کا حساب لگاتا ہے۔ یہ تقسیم قیمت اس وقت بڑی ہوتی ہے جب ساخت کے دو حصے الگ ہوتے ہیں۔ وودک اور جینن کا طریقہ دو زنجیر حصوں کے درمیان حساب شدہ انٹرفیس کے علاقوں پر مبنی تھا جو بار بار مختلف باقیات کی پوزیشنوں پر کٹے ہوئے تھے۔ انٹرفیس کے علاقوں کا حساب کٹے ہوئے حصوں کے سطح کے علاقوں کا موازنہ مقامی ڈھانچے کے ساتھ کر کے کیا گیا۔ ممکنہ ڈومین حدود کی شناخت اس سائٹ پر کی جا سکتی ہے جہاں انٹرفیس کا علاقہ کم از کم تھا۔ دوسرے طریقوں نے کمپیکٹنس کا حساب لگانے کے لیے سالوینٹ تک رسائی کے اقدامات استعمال کیے ہیں۔ پی یو یو الگورتھم ایک ہارمونک ماڈل کو شامل کرتا ہے جو انٹر ڈومین ڈائنامکس کا تخمینہ لگانے کے لیے استعمال ہوتا ہے۔ بنیادی جسمانی تصور یہ ہے کہ ہر ڈومین کے اندر بہت سے سخت تعاملات ہوں گے اور ڈومینز کے درمیان ڈھیلے تعاملات ہوں گے۔ یہ الگورتھم ایف ایس ایس پی ڈومین ڈیٹا بیس میں ڈومینز کی وضاحت کے لیے استعمال ہوتا ہے۔ سوائنڈلز (1995) نے پروٹین ڈھانچوں میں ڈومینز کی شناخت کے لیے ایک طریقہ، ڈیٹیکٹو تیار کیا، اس خیال کی بنیاد پر کہ ڈومینز کا اندرونی حصہ ہائیڈروفوبک ہے۔ کمی اس وقت پائی گئی جب مختلف ڈومینز سے ہائیڈروفوبک کور انٹرفیس ریجن کے ذریعے جاری رہتے ہیں۔ رگڈ فائنڈر دو مختلف تشکیلات سے پروٹین کے سخت بلاکس (ڈومینز اور لوپس) کی شناخت کے لیے ایک نیا طریقہ ہے۔ سخت بلاکس کو بلاکس کے طور پر بیان کیا جاتا ہے جہاں تمام بقیہ بقیہ فاصلے تشکیل کے پار محفوظ ہوتے ہیں۔ پانڈورنگن اور ٹوپف کے ذریعہ تیار کردہ طریقہ آر آئی بی ایف آئی این ڈی پروٹین میں ثانوی ساختی عناصر کی مقامی کلسٹرنگ انجام دے کر پروٹین کے ڈھانچوں میں سخت اجسام کی شناخت کرتا ہے۔ آر آئی بی ایف آئی این ڈی کے سخت اجسام کو پروٹین کے ڈھانچے کو کرو الیکٹران مائکروسکوپی کثافت نقشوں میں لچکدار طریقے سے فٹ کرنے کے لیے استعمال کیا گیا ہے۔ متحرک ڈومینز کی شناخت کے لیے ایک عام طریقہ، یعنی پروٹین کے علاقے جو ساختی اتار چڑھاؤ کے دوران تقریبا سخت اکائیوں کے طور پر برتاؤ کرتے ہیں، پوٹیسٹیو اور دیگر نے متعارف کرایا ہے۔ اور، دیگر ایپلی کیشنز کے درمیان معیاری ڈھانچے پر مبنی ڈومین سب ڈویژنوں کی مستقل مزاجی کا موازنہ کرنے کے لیے بھی استعمال کیا گیا۔ یہ طریقہ، جسے پی آئی ایس کیو آر ڈی کہا جاتا ہے، ویب سرور کی شکل میں عوامی طور پر دستیاب ہے۔ مؤخر الذکر صارفین کو نظام کے اتار چڑھاؤ کے اجتماعی طریقوں کی بنیاد پر سنگل چین یا ملٹی میرک پروٹین کو نیم سخت ڈومینز میں بہتر طور پر تقسیم کرنے کی اجازت دیتا ہے۔ پہلے سے طے شدہ طور پر مؤخر الذکر کا حساب ایک لچکدار نیٹ ورک ماڈل کے ذریعے کیا جاتا ہے ؛ متبادل طور پر پہلے سے حساب شدہ ضروری متحرک خالی جگہوں کو صارف اپ لوڈ کر سکتا ہے۔ مثال ڈومینز آرماڈیلو دہراتا ہے: اس کا نام فروٹ فلائی ڈروسفیلا میلانوگاسٹر کے β-کیٹینن جیسے آرماڈیلو پروٹین کے نام پر رکھا گیا ہے۔ بنیادی لیوسین زپر ڈومین (بی زیڈ آئی پی ڈومین): بہت سے ڈی این اے بائنڈنگ یوکرائیوٹک پروٹین میں پایا جاتا ہے۔ ڈومین کے ایک حصے میں ایک ایسا خطہ ہوتا ہے جو ترتیب سے متعلق ڈی این اے بائنڈنگ کی خصوصیات میں ثالثی کرتا ہے اور لیوسین زپر جو دو ڈی این اے بائنڈنگ علاقوں کے ڈائمرائزیشن کے لیے ضروری ہے۔ ڈی این اے بائنڈنگ کا علاقہ متعدد بنیادی امینو ایسڈ جیسے ارجنائن اور لائسین پر مشتمل ہوتا ہے۔ کیڈرین دہراتا ہے: کیڈرین Ca2 + پر منحصر سیل سیل چپکنے والے پروٹین کے طور پر کام کرتے ہیں۔ کیڈرین ڈومینز ایکسٹرا سیلولر ریجنز ہیں جو ملحقہ خلیوں کی سطح پر کیڈرینز کے درمیان سیل ٹو سیل ہوموفیلک بائنڈنگ میں ثالثی کرتے ہیں۔ ڈیتھ ایفیکٹر ڈومین (ڈی ای ڈی): ہوموٹائپک تعاملات (ڈی ای ڈی-ڈی ای ڈی) کے ذریعے پروٹین-پروٹین کے پابند ہونے کی اجازت دیتا ہے۔ کیسپیس پروٹیسیس پروٹولائٹک جھرنوں کے ذریعے اپوپٹوسس کو متحرک کرتے ہیں۔ پرو-کیسپیس-8 اور پرو-کیسپیس-9 ڈی ای ڈی ڈومینز کے ذریعے مخصوص اڈاپٹر مالیکیولز سے جڑے ہوتے ہیں، جس کی وجہ سے کیسپیس خود بخود فعال ہو جاتے ہیں۔ ای ایف ہینڈ: سگنلنگ پروٹین کیلمڈوولین کے ہر ساختی ڈومین میں اور پٹھوں کے پروٹین ٹروپونن-سی میں پایا جانے والا ایک ہیلکس-ٹرن-ہیلکس ساختی موٹف۔ امیونوگلوبلین جیسے ڈومین: امیونوگلوبلین سپر فیملی (آئی جی ایس ایف) کے پروٹین میں پایا جاتا ہے۔ ان میں تقریبا 70-110 امینو ایسڈ ہوتے ہیں اور ان کے سائز اور فنکشن کے مطابق مختلف زمروں (IgV، IgC1، IgC2 اور IgI) میں درجہ بند کیے جاتے ہیں۔ ان میں ایک خاص فولڈ ہوتا ہے جس میں دو بیٹا شیٹس ایک "سینڈوچ" بناتی ہیں جو محفوظ سسٹین اور دیگر چارج شدہ امینو ایسڈ کے درمیان تعاملات سے مستحکم ہوتی ہیں۔ وہ خلیوں کے چپکنے، خلیوں کو چالو کرنے اور سالماتی شناخت کے عمل میں پروٹین-پروٹین کے تعاملات کے لیے اہم ہیں۔ یہ ڈومینز عام طور پر مدافعتی نظام میں کردار والے مالیکیولز میں پائے جاتے ہیں۔ فاسفوٹائروسین بائنڈنگ ڈومین (پی ٹی بی): پی ٹی بی ڈومین عام طور پر فاسفوریلیٹڈ ٹائروسین کے باقیات سے جڑے ہوتے ہیں۔ وہ اکثر سگنل ٹرانسڈکشن پروٹین میں پائے جاتے ہیں۔ پی ٹی بی-ڈومین بائنڈنگ کی خاصیت کا تعین فاسفوٹائروسین کے امینو-ٹرمینل سائیڈ کے باقیات سے ہوتا ہے۔ مثال: ایس ایچ سی اور آئی آر ایس-1 دونوں کے پی ٹی بی ڈومینز این پی ایکس پی وائی ترتیب سے منسلک ہوتے ہیں۔ پی ٹی بی پر مشتمل پروٹین جیسے ایس ایچ سی اور آئی آر ایس-1 انسانی خلیوں کے انسولین ردعمل کے لیے اہم ہیں۔ پلیکسٹرین ہومیولوجی ڈومین (پی ایچ): پی ایچ ڈومینز فاسفائنوسیٹائڈز کو اعلی وابستگی کے ساتھ باندھتے ہیں۔ پی ٹی ڈی آئی این (3) پی، پی ٹی ڈی آئی این (4) پی، پی ٹی ڈی آئی این (3,4) پی 2، پی ٹی ڈی آئی این (4,5) پی 2، اور پی ٹی ڈی آئی این (3,4,5) پی 3 سبھی کی خصوصیات کا مشاہدہ کیا گیا ہے۔ اس حقیقت کو دیکھتے ہوئے کہ فاسفائنوسیٹائڈز کو مختلف خلیوں کی جھلیوں سے الگ کیا جاتا ہے (ان کی لمبی لیپوفیلک دم کی وجہ سے) پی ایچ ڈومینز عام طور پر پروٹین کو ایک جھلی میں بھرتی کرنے کا سبب بنتے ہیں جہاں پروٹین سیل سگنلنگ، سائٹوسکیلیٹل تنظیم نو یا جھلی کی اسمگلنگ میں ایک خاص کام انجام دے سکتا ہے۔ ایس آر سی ہومیولوجی 2 ڈومین (ایس ایچ 2): ایس ایچ 2 ڈومین اکثر سگنل ٹرانسڈکشن پروٹین میں پائے جاتے ہیں۔ ایس ایچ 2 ڈومینز فاسفوریلیٹڈ ٹائروسین (پی ٹی آئی آر) کو پابند کرتے ہیں۔ اس کا نام ایس آر سی وائرل اونکوجین کے فاسفوٹائروسین بائنڈنگ ڈومین کے نام پر رکھا گیا ہے، جو خود ایک ٹائروسین کینیز ہے۔ یہ بھی دیکھیں: SH3 ڈومین۔ زنک فنگر ڈی این اے بائنڈنگ ڈومین (ZnF _ GATA): ZnF _ GATA ڈومین پر مشتمل پروٹین عام طور پر نقل کے عوامل ہوتے ہیں جو عام طور پر پروموٹروں کے ڈی این اے تسلسل [AT] GATA [AG] سے منسلک ہوتے ہیں۔ ڈومینز کا ایک بڑا حصہ نامعلوم فنکشن کا ہوتا ہے۔ ڈومین آف نامعلوم فنکشن (DUF) ایک پروٹین ڈومین ہے جس کی کوئی خصوصیت نہیں ہے۔ ان خاندانوں کو فام ڈیٹا بیس میں سابقہ DUF کے بعد ایک نمبر کا استعمال کرتے ہوئے اکٹھا کیا گیا ہے، جس کی مثالیں DUF2992 اور DUF1220 ہیں۔ فیم ڈیٹا بیس کے اندر اب 3,000 سے زیادہ ڈی یو ایف خاندان ہیں جو 20 فیصد سے زیادہ معروف خاندانوں کی نمائندگی کرتے ہیں۔ حیرت کی بات یہ ہے کہ فام میں ڈی یو ایف کی تعداد 20 فیصد (2010 میں) سے بڑھ کر 22 فیصد (2019 میں) ہو گئی ہے، جس کی زیادہ تر وجہ نئے جینوم سیکوینس کی بڑھتی ہوئی تعداد ہے۔ فام ریلیز 32.0 (2019) میں 3,961 DUFs تھے۔ بائنڈنگ ڈومین کوفیکٹر ٹرانسفرس فیملی پینڈٹ، ایک حیاتیاتی ڈیٹا بیس جس میں پروٹین ڈومینز کا احاطہ کیا گیا ہے۔ فام: پروٹین ڈومینز کا ڈیٹا بیس پروٹین پروٹین ڈھانچہ پروٹین ڈھانچہ پیشن گوئی پروٹین ڈھانچہ پیشن گوئی سافٹ ویئر پروٹین سپر فیملی پروٹین ٹینڈم پروٹین خاندان پروٹین ذیلی خاندان مختصر لکیری موٹف ساختی حیاتیات پروٹین کی ساختی درجہ بندی (ایس سی او پی) کیتھ پروٹین ساخت کی درجہ بندی ڈیٹا بیس ترتیب موٹف ساختی موٹف حوالہ جات جارج، آر اے۔ (2002) "پروٹین میں ساختی ڈومینز کی پیش گوئی" تھیسس، یونیورسٹی کالج لندن (اس کے مصنف نے تعاون کیا)۔ کلیدی مقالے بیرونی روابط ساختی ڈومین ڈیٹا بیس نیشنل سینٹر فار بائیوٹیکنالوجی ویب سائٹ پر محفوظ ڈومینز 3 ڈی کیتھ ڈالی پی ایف اے ایم کلان براؤزر سیکوینس ڈومین ڈیٹا بیس انٹرپرو پروزائٹ پروڈوم اسمارٹ این سی بی آئی محفوظ ڈومین ڈیٹا بیس سپر فیملی لائبریری ایچ ایم ایم کی نمائندگی کرتی ہے جو تمام مکمل طور پر ترتیب شدہ حیاتیات کے لیے (سپر فیملی اور فیملی) تشریحات کے سپر فیملی اور ڈیٹا بیس کی نمائندگی کرتی ہے فنکشنل ڈومین ڈیٹا بیس ڈی سی جی او افعال، فینوٹائپز اور بیماریوں پر ڈومین مرکوز آنٹولوجیز کا ایک جامع ڈیٹا بیس ہے۔ پروٹین ڈھانچہ پروٹین خاندان پروٹین سپر فیملی