Trichohyalin
ٹرائکوہیالن ایک پروٹین ہے جسے ممالیہ جانوروں میں ٹی سی ایچ ایچ جین کے ذریعے انکوڈ کیا جاتا ہے۔ 1903 میں دریافت کیا گیا کہ ٹرائکوہیالن کا نام ہنس ورنر کے ذریعہ دریافت کردہ بالوں کے پودوں کی اندرونی جڑ کی مٹھی (آئی آر ایس) کے دانے دانوں کو تفویض کیا گیا تھا۔ 1986 میں اس نام کو بھیڑ کے اون کے پودوں سے الگ تھلگ پروٹین میں دوبارہ تفویض کیا گیا۔ جین کا مقام انسانی ٹی سی ایچ ایچ کروموسوم 1 کے لمبے (ق) بازو پر ریجن 2 بینڈ 1 سب بینڈ 3 (1q21.3) پر، بیس جوڑی 152,105,403 سے بیس جوڑی 152,116,368 (نقشہ) تک واقع ہے۔ کروموسوم 1Q21 میں یہ خطہ ایپیڈرمل تفریق کمپلیکس کے نام سے جانا جاتا ہے، کیونکہ یہ کیریٹنوسائٹ تفریق میں شامل پچاس سے زیادہ دیگر جینوں کو پناہ دیتا ہے۔ جین کوڈنگ ترتیب میں 5829 نیوکلیوٹائڈز ہوتے ہیں۔ جین آرتھولوگس کی شناخت زیادہ تر ممالیہ جانوروں میں کی گئی جن میں چوہے، مرغے، چوہے، خنزیر، بھیڑ، گھوڑے اور دیگر انواع شامل ہیں۔ پروٹین لوکلائزیشن ٹرائکوہیالن بالوں کے پھوڑے اور میڈولا کے اندرونی جڑ کے خولوں میں بہت زیادہ ظاہر ہوتا ہے۔ اس کا پتہ عام ایپیڈرمس کی دانے دار پرت اور اسٹراٹم کارنیم، نوزائیدہ انسانی فورکن ایپیڈرمس، سخت تالو، کیل میٹرکس میں، ڈورسل زبان کے ایپیٹیلیم کے فلیفارم پیپلی اور چوہوں کے جنگل میں بھی پایا گیا۔ فنکشن پروٹین کیریٹن زنجیروں کے سروں اور دموں کے درمیان اکثر روابط بناتا ہے اور اس طرح، کیریٹن انٹرمیڈیٹ تنوں (کے آئی ایف) انٹر فلیمینٹس کراس لنکنگ میں حصہ لیتا ہے۔ یہ آئی آر ایس کے سیل لفافے (سی ای) رکاوٹ ڈھانچے کے لیے ایک بڑے کمک کراس بریڈنگ پروٹین کا کام بھی انجام دیتا ہے اور سی ای ڈھانچے کے ہم آہنگی میں حصہ لیتا ہے۔ مجموعی طور پر، ٹرائکوہیالن بالوں کے پھوڑے کی اندرونی جڑ کی مٹھی اور دیگر سخت ایپیٹیلیل ٹشوز کو میکانی طاقت فراہم کرتا ہے۔ ساخت ٹرائکوہیالن کا تعلق S100-فیوزڈ پروٹین خاندان سے ہے۔ یہ ایک مونومر ہے، جس میں 1943 امینو ایسڈ ہوتے ہیں، اور اس میں چارج شدہ باقیات کے غیر معمولی طور پر اعلی مواد کی بنیاد پر لمبا (> 200 این ایم) سنگل اسٹرینڈڈ الفا-ہیلکل تشکیل ہوتی ہے۔ انسانی ٹرائکوہیالن کی سالماتی کمیت 253925 ڈی اے ہے۔ پروٹین میں نو ڈومینز شامل ہیں۔ ڈومین 1 میں دو ای ایف-ہینڈ کیلشیم بائنڈنگ ڈومینز ہوتے ہیں۔ ڈومین 2-4، 6، اور 8 تقریبا مکمل طور پر الفا ہیلکل ہیں، جو مختلف باقاعدگی کے پیپٹائڈ ریپیٹس کی ایک سیریز کے طور پر ترتیب دیے گئے ہیں، اور خیال کیا جاتا ہے کہ آئنک تعاملات کے ذریعے مستحکم ایک واحد پھنسی ہوئی الفا ہیلکل چھڑی بنتی ہے۔ ڈومین 6 سب سے زیادہ باقاعدہ ہے اور آئنک تعاملات کے ذریعے براہ راست کے آئی ایف کو باندھ سکتا ہے۔ ڈومین 5 اور 7 کم منظم ہوتے ہیں اور مالیکیول میں فولڈ پیدا کر سکتے ہیں۔ ڈومین 9 میں سی-ٹرمینس موجود ہے، جو مختلف انواع کے درمیان محفوظ ہے۔ ترجمہ کے بعد کی تبدیلیاں پیپٹائڈیلارگینائن ڈیمینسیس (پی اے ڈی) ارجنائن کے باقیات کو سائٹرلینز میں ڈیمینیشن کو متحرک کرتی ہیں۔ ٹرانسگلوٹامینز (ٹی گیس) انزائموں کے ذریعے کراس لنکنگ کے نتیجے میں پیپٹائڈ سے جڑے گلوٹامین اور لائسین کے باقیات کے درمیان آئسوپیپٹائڈ بانڈ بنتا ہے اور ٹرائکوہیالن کو اگھلنشیلتا اور سخت ساخت فراہم کرتا ہے۔ تعاملات ٹی سی ایچ ایچ پروٹین آئی آر ایس ٹشو کے ساتھ ساتھ کیریٹن انٹرمیڈیٹ تنوں (کے آئی ایف) میں بڑے پیمانے پر اپنے ساتھ جڑا ہوا ہے۔ تمام ٹی سی ایچ ایچ-کیریٹن لنکس میں صرف ڈومین 6 یا 8 ترتیبات شامل تھے۔ پروٹین دیگر تمام سی ای پروٹینوں کے ساتھ کراس لنکس بھی بنا سکتا ہے جن میں انولوکرائن، اینوپلاکن، کیریٹن، ریپیٹن، ڈیسموپلاکن، ایس پی آر 1، ایس پی آر 2، اور ایل ای پی شامل ہیں۔ ٹی سی ایچ ایچ-ٹی سی ایچ ایچ اور ٹی سی ایچ ایچ-سی ای پروٹین لنکس ڈومینز 2-5 کے درمیان تقسیم کیے گئے ہیں، لیکن ڈومینز 6 اور 8 میں غیر معمولی ہیں۔ زیادہ تر انٹرا-ٹی ایچ ایچ کراس لنکس کم سے کم منظم ڈومین 5 خطے میں 3.5-fold اعلی تعدد پر واقع ہوئے۔ طبی اہمیت ٹرائکوہیالن کا تعلق غیر متزلزل ہیئر سنڈروم، ہیومن ایلوپیشیا ایریٹا سے ہے اور یہ یورپیوں میں گھوبگھرالی بالوں کے فینوٹائپ سے بھی منسلک ہو سکتا ہے۔ پروٹین کا ایک کمزور اظہار سوراسس، آئچتھیوسس، کیراٹوسس پیلارس، پورکوریٹوسس، دائمی ڈرمیٹائٹس اور کالس کی سینگ والی پرت میں پایا گیا۔ ٹرائکوہیالن کے اظہار کی ایک ہی سطح ایپیڈرمل ٹیومرز (سیبورہیک کیراٹوسس، ایکٹینیک کیراٹوسس، بوون کی بیماری، اچھی طرح سے مختلف اسکوایمس سیل کارسنوما) اور فولیکولر ٹیومرز (ٹرائکوپیٹیلیوما، کیراٹوٹک بیسال سیل ایپیٹیلیوما، پھیلے ہوئے ٹرائچیلیمل ٹیومر، ٹرائچیلیموما، پائلومیٹریکوما اور کیراٹوکینتھوما) میں پائی گئی۔ حوالہ جات مزید پڑھنا S100 فیوزڈ قسم کے پروٹین