Structure and genome of HIV
எச்ஐவி (மனித நோயெதிர்ப்பு குறைபாடு வைரஸ்) இன் மரபணு மற்றும் புரதங்கள் 1983 இல் வைரஸ் கண்டுபிடிக்கப்பட்டதிலிருந்து விரிவான ஆராய்ச்சிக்கு உட்பட்டுள்ளன. காரணமான முகவரைத் தேடும் போது, இந்த வைரஸ் மனித டி-செல் லுகேமியா வைரஸின் (எச். டி. எல். வி) ஒரு வடிவம் என்று ஆரம்பத்தில் நம்பப்பட்டது, இது மனித நோயெதிர்ப்பு மண்டலத்தை பாதிக்கும் மற்றும் சில லுகேமியாக்களை ஏற்படுத்தும் என்று அந்த நேரத்தில் அறியப்பட்டது. இருப்பினும், பாரிஸில் உள்ள பாஸ்டர் இன்ஸ்டிடியூட்டின் ஆராய்ச்சியாளர்கள் எய்ட்ஸ் நோயாளிகளில் முன்பு அறியப்படாத மற்றும் மரபணு ரீதியாக வேறுபட்ட ரெட்ரோவைரஸை தனிமைப்படுத்தியுள்ளனர், இது பின்னர் எச். ஐ. வி என்று பெயரிடப்பட்டது. ஒவ்வொரு வைரியனும் ஒரு வைரஸ் உறை மற்றும் அதனுடன் தொடர்புடைய மேட்ரிக்ஸை உள்ளடக்கியது, இது ஒரு கேப்சிட்டை உள்ளடக்கியது, இது ஒற்றை-இழையுள்ள ஆர். என். ஏ மரபணுவின் இரண்டு நகல்களையும் பல என்சைம்களையும் உள்ளடக்கியது. எய்ட்ஸ் தொடர்பான நோய்களின் முதல் பெரிய வழக்குகளின் அறிக்கையைத் தொடர்ந்து இரண்டு ஆண்டுகளுக்குப் பிறகு வைரஸின் கண்டுபிடிப்பு ஏற்பட்டது. அமைப்பு தொற்று வைரியன்களிலிருந்து பிரித்தெடுக்கப்பட்ட எச். ஐ. வி-1 மரபணுவின் முழுமையான வரிசை, ஒற்றை-நியூக்ளியோடைடு தீர்மானத்திற்கு தீர்க்கப்பட்டுள்ளது. எச். ஐ. வி மரபணு ஒரு சிறிய எண்ணிக்கையிலான வைரஸ் புரதங்களை குறியாக்கம் செய்கிறது, எச். ஐ. வி புரதங்கள் மற்றும் எச். ஐ. வி மற்றும் புரவலன் புரதங்களுக்கு இடையில் கூட்டுறவு சங்கங்களை நிறுவுகிறது, புரவலன் உயிரணுக்களை ஆக்கிரமித்து அவற்றின் உள் இயந்திரங்களை கடத்துகிறது. எச். ஐ. வி மற்ற ரெட்ரோ வைரஸ்களிலிருந்து கட்டமைப்பில் வேறுபட்டது. எச். ஐ. வி வைரியன் ~ 100 நானோமீட்டர் விட்டம் கொண்டது. அதன் உட்புறப் பகுதி ஒரு கூம்பு வடிவ மையத்தைக் கொண்டுள்ளது, இதில் (நேர்மறை உணர்வு) எஸ். எஸ். ஆர். என். ஏ மரபணுவின் இரண்டு பிரதிகள், என்சைம்கள் தலைகீழ் டிரான்ஸ்கிரிப்டேஸ், ஒருங்கிணைப்பு மற்றும் புரோட்டீஸ், சில சிறிய புரதங்கள் மற்றும் முக்கிய மைய புரதம் ஆகியவை அடங்கும். மனித நோயெதிர்ப்பு குறைபாடு வைரஸின் (எச். ஐ. வி) மரபணு எச். ஐ. வி வாழ்க்கைச் சுழற்சியின் போது முக்கிய பங்கு வகிக்கும் 8 வைரஸ் புரதங்களை குறியாக்கம் செய்கிறது. எச். ஐ. வி-1 என்பது லென்டி வைரஸ்களின் பொதுவான வைரஸ் புரதமான பி 24 ஆல் ஆன கூம்பு கேப்சிட் மூலம் இணைக்கப்படாத, இணைக்கப்படாத, பாசிட்டிவ்-சென்ஸ் ஒற்றை-ஸ்ட்ராண்டட் ஆர்என்ஏவின் இரண்டு நகல்களால் ஆனது. ஆர்என்ஏ இழைகளின் இரண்டு பிரதிகள் எச்ஐவி-1 மறுசீரமைப்புக்கு பங்களிக்க இன்றியமையாதவை, இது வைரஸ் பிரதிபலிப்பின் தலைகீழ் படியெடுத்தலின் போது நிகழ்கிறது. ஒரு வைரியனுக்குள் ஒற்றை இழையுள்ள ஆர்என்ஏவின் இரண்டு நகல்களைக் கட்டுப்படுத்துவது, ஆனால் ஒரு டிஎன்ஏ புரோவைரஸ் மட்டுமே உற்பத்தி செய்வது சூடோடிபிளோயிடி என்று அழைக்கப்படுகிறது. ஆர்என்ஏ கூறு 9749 நியூக்ளியோடைடுகள் நீளமானது மற்றும் 5 'தொப்பி (ஜி. பி. பி. பி), 3' பாலி (ஏ) வால் மற்றும் பல திறந்த வாசிப்பு பிரேம்களை (ஓ. ஆர். எஃப்) கொண்டுள்ளது. வைரஸ் கட்டமைப்பு புரதங்கள் நீண்ட ஓஆர்எஃப்களால் குறியிடப்படுகின்றன, அதே நேரத்தில் சிறிய ஓஆர்எஃப்கள் வைரஸ் வாழ்க்கைச் சுழற்சியின் கட்டுப்பாட்டாளர்களை குறியிடுகின்றனஃ இணைப்பு, சவ்வு இணைவு, பிரதி மற்றும் அசெம்பிளி. ஒற்றை-ஸ்ட்ராண்ட் ஆர்என்ஏ பி 7 நியூக்ளியோகாப்ஸிட் புரதங்கள், தாமதமான அசெம்பிளி புரதம் பி 6 மற்றும் வைரியனின் வளர்ச்சிக்கு அவசியமான என்சைம்களுடன் இறுக்கமாக பிணைக்கப்பட்டுள்ளது, அதாவது ரிவர்ஸ் டிரான்ஸ்கிரிப்டேஸ் மற்றும் ஒருங்கிணைப்பு போன்றவை. லைசின் டி. ஆர். என். ஏ என்பது மெக்னீசியம் சார்ந்த தலைகீழ் டிரான்ஸ்கிரிப்டேஸின் ப்ரைமர் ஆகும். நியூக்ளியோகாப்ஸிட் மரபணு ஆர்என்ஏவுடன் (ஹெக்ஸாமருக்கு ஒரு மூலக்கூறு) தொடர்புடையது மற்றும் ஆர்என்ஏவை நியூக்ளியேஸ்கள் மூலம் செரிமானத்திலிருந்து பாதுகாக்கிறது. வைரியன் துகள்களுக்குள் வைஃப், வி. பி. ஆர், நெஃப் மற்றும் வைரஸ் புரோட்டீஸ் ஆகியவை இணைக்கப்பட்டுள்ளன. வைரியனின் உறை ஹோஸ்ட் செல் தோற்றத்தின் பிளாஸ்மா சவ்வால் உருவாகிறது, இது வைரஸ் பி 17 புரதத்தால் ஆன ஒரு மேட்ரிக்ஸால் ஆதரிக்கப்படுகிறது, இது வைரியன் துகள் ஒருமைப்பாட்டை உறுதி செய்கிறது. வைரியனின் மேற்பரப்பில் எச். ஐ. வி இன் உறை கிளைகோபுரோட்டின் (என். வி.) ஒரு குறிப்பிட்ட எண்ணிக்கையைக் காணலாம், இது ஜிபி120 மற்றும் ஜிபி41 இன் ஹெட்டோரோடைமர்களால் உருவாக்கப்பட்ட ஒரு ட்ரைமர் ஆகும். என்வி அதன் முதன்மை புரவலன் ஏற்பியான சிடி4 மற்றும் அதன் இணை ஏற்பியுடன் (முக்கியமாக சி. சி. ஆர்5 அல்லது சி. எக்ஸ். சி. ஆர்4) பிணைக்கப்படுவதற்கு பொறுப்பாகும், இது அதன் இலக்கு உயிரணுக்குள் வைரஸ் நுழைய வழிவகுக்கிறது. வைரஸின் மேற்பரப்பில் உள்ள ஒரே புரதங்களாக, உறை கிளைகோபுரோட்டின்கள் (ஜிபி120 மற்றும் ஜிபி41) எச். ஐ. வி தடுப்பூசி முயற்சிகளுக்கான முக்கிய இலக்குகளாகும். ட்ரைமெரிக் உறை ஸ்பைக்கின் வெகுஜனத்தில் பாதிக்கும் மேற்பட்டவை என்-இணைக்கப்பட்ட கிளைகான்கள் ஆகும். கிளைகான்கள் ஆன்டிபாடிகளால் நடுநிலையாக்கப்படுவதிலிருந்து வைரஸ் புரதத்தின் அடித்தளத்தை பாதுகாப்பதால் அடர்த்தி அதிகமாக உள்ளது. இது அறியப்பட்ட மிகவும் அடர்த்தியான கிளைகோசைலேட்டட் மூலக்கூறுகளில் ஒன்றாகும், மேலும் எண்டோபிளாஸ்மிக் ரெட்டிகுலம் மற்றும் கோல்ஜி கருவியில் உயிரியக்க உற்பத்தியின் போது கிளைகான்களின் இயல்பான முதிர்வு செயல்முறையைத் தடுக்க அடர்த்தி போதுமானதாக உள்ளது. எனவே பெரும்பாலான கிளைகான்கள் முதிர்ச்சியடையாத 'உயர்-மேனோஸ்' கிளைகான்கள் பொதுவாக சுரக்கும் அல்லது உயிரணு மேற்பரப்பு மனித கிளைகோபுரோட்டின்களில் இல்லை. அசாதாரண செயலாக்கம் மற்றும் அதிக அடர்த்தி என்பது இதுவரை அடையாளம் காணப்பட்ட கிட்டத்தட்ட அனைத்து பரந்த நடுநிலையான ஆன்டிபாடிகளும் (பல மாதங்கள் முதல் பல ஆண்டுகளாக பாதிக்கப்பட்ட நோயாளிகளின் துணைக்குழுவிலிருந்து) இந்த உறை கிளைகான்களுடன் பிணைக்கப்படுகின்றன அல்லது அவற்றைச் சமாளிக்கத் தழுவப்படுகின்றன. வைரஸ் ஸ்பைக்கின் மூலக்கூறு அமைப்பு இப்போது எக்ஸ்-ரே படிகவியல் மற்றும் கிரையோ-எலக்ட்ரான் நுண்ணோக்கி மூலம் தீர்மானிக்கப்பட்டுள்ளது. கட்டமைப்பு உயிரியலில் இந்த முன்னேற்றங்கள் வைரஸ் ஸ்பைக்கின் நிலையான மறுசீரமைப்பு வடிவங்களின் வளர்ச்சியின் காரணமாக சாத்தியமானது, இது ஒரு உட்பிரிவு டைசல்பைடு பிணைப்பு மற்றும் gp41 இல் புரோலைன் பிறழ்வுக்கு ஒரு ஐசோலூசின் அறிமுகப்படுத்தப்பட்டது. எஸ்ஓஎஸ்ஐபி டிரிம்மர்கள் என்று அழைக்கப்படுபவை பூர்வீக வைரஸ் ஸ்பைக்கின் ஆன்டிஜெனிக் பண்புகளை இனப்பெருக்கம் செய்வது மட்டுமல்லாமல், பூர்வீக வைரஸில் வழங்கப்பட்ட அதே அளவிலான முதிர்ச்சியற்ற கிளைகான்களைக் காட்டுகின்றன. மறுசீரமைப்பு ட்ரைமெரிக் வைரஸ் கூர்முனைகள் தடுப்பூசி வேட்பாளர்களுக்கு நம்பிக்கைக்குரியவை, ஏனெனில் அவை மறுசீரமைப்பு மோனோமெரிக் ஜிபி 120 ஐ விட குறைவான நடுநிலையான எபிடோப்புகளைக் காட்டுகின்றன, அவை இலக்கு எபிடோப்புகளுக்கான நோயெதிர்ப்பு சக்தியை அடக்குகின்றன. மரபணு அமைப்பு எச். ஐ. வி அனைத்து ரெட்ரோ வைரஸ்களிலும் காணப்படும் கட்டமைப்பு புரதங்களுக்கான குறியீட்டு பல முக்கிய மரபணுக்களைக் கொண்டுள்ளது, அத்துடன் எச். ஐ. வி-க்கு தனித்துவமான பல கட்டமைப்பு அல்லாத ("துணை") மரபணுக்களும் உள்ளன. எச். ஐ. வி மரபணுவில் பதினைந்து வைரஸ் புரதங்களை குறியாக்கம் செய்யும் ஒன்பது மரபணுக்கள் உள்ளன. இவை பாலிப்ரோடைன்களாக ஒருங்கிணைக்கப்படுகின்றன, அவை வைரியன் உட்புறத்திற்கு புரதங்களை உற்பத்தி செய்கின்றன, அவை கேக் என்று அழைக்கப்படுகின்றன, குழு குறிப்பிட்ட ஆன்டிஜென்; வைரஸ் என்சைம்கள் (போல், பாலிமரேஸ்) அல்லது வைரியன் என்வி (உறை) இன் கிளைகோபுரோட்டின்கள். இவை தவிர, சில ஒழுங்குமுறை மற்றும் துணை செயல்பாடுகளைக் கொண்ட புரதங்களுக்கான எச். ஐ. வி குறியீடுகளும் உள்ளன. எச். ஐ. வி-1 இரண்டு முக்கியமான ஒழுங்குமுறை கூறுகளைக் கொண்டுள்ளதுஃ டாட் மற்றும் ரெவ் மற்றும் நெஃப், வி. பி. ஆர், விஃப் மற்றும் வி. பி. யூ போன்ற சில முக்கியமான துணை புரதங்கள் சில திசுக்களில் பிரதிபலிப்புக்கு அவசியமில்லை. காக் மரபணு வைரஸின் அடிப்படை உடல் உள்கட்டமைப்பை வழங்குகிறது, மேலும் போல் ரெட்ரோ வைரஸ்கள் இனப்பெருக்கம் செய்யும் அடிப்படை பொறிமுறையை வழங்குகிறது, அதே நேரத்தில் மற்றவை எச். ஐ. வி ஹோஸ்ட் செல்லுக்குள் நுழைந்து அதன் இனப்பெருக்கத்தை மேம்படுத்த உதவுகின்றன. அவை பிறழ்வுகளால் மாற்றப்படலாம் என்றாலும், டெவ் தவிர இந்த மரபணுக்கள் அனைத்தும் எச். ஐ. வி இன் அறியப்பட்ட அனைத்து வகைகளிலும் உள்ளன; எச். ஐ. வி இன் மரபணு மாறுபாட்டைப் பார்க்கவும். எச்ஐவி 10kb க்கும் குறைவான மரபணுவிலிருந்து ஒன்பது வெவ்வேறு மரபணு தயாரிப்புகளைப் பெற வேறுபட்ட ஆர்என்ஏ பிளவுபடுத்தலின் அதிநவீன அமைப்பைப் பயன்படுத்துகிறது. எச். ஐ. வி ஒரு 9.2kb இனப்பெருக்கம் செய்யப்படாத மரபணு டிரான்ஸ்கிரிப்டைக் கொண்டுள்ளது, இது காக் மற்றும் போல் முன்னோடிகளுக்கான குறியீட்டைக் கொண்டுள்ளது; என்வி, விஃப், வி. பி. ஆர் மற்றும் வி. பி. யு ஆகியவற்றிற்கான 4,5 கேபி என்கோடிங் மற்றும் டாட், ரெவ் மற்றும் நெஃப் ஆகியவற்றிற்கான 2 கேபி எம்ஆர்என்ஏ என்கோடிங். எம்ஏ (மேட்ரிக்ஸ் புரதம், பி 17) முதிர்ச்சியடையும் போது வைரஸ் புரோட்டீஸ் மூலம் செயலாக்கப்படும் முன்னோடி காக் பாலிபிரோடைனுக்கான வைரஸ் கட்டமைப்பு புரதங்கள் காக் (குழு-குறிப்பிட்ட ஆன்டிஜென்) குறியீடுகள்; சிஏ (கேப்சிட் புரதம், பி 24); எஸ். பி 1 (ஸ்பேசர் பெப்டைட் 1, பி 2); என். சி (நியூக்ளியோகாப்ஸிட் புரதம், பி 7); எஸ். பி 2 (ஸ்பேசர் பெப்டைட் 2, பி 1) மற்றும் பி 6 புரதம். வைரஸ் என்சைம்களுக்கான போல் குறியீடுகள் ரிவர்ஸ் டிரான்ஸ்கிரிப்டேஸ் (ஆர்டி) மற்றும் ஆர்னேஸ் எச், இன்டெக்ரேஸ் (ஐஎன்), மற்றும் எச்ஐவி புரோட்டீஸ் (பிஆர்). கட்டமைப்பு புரதங்களை உற்பத்தி செய்ய முன்னோடி காக் பாலிப்ரோடைனை பிளவுபடுத்த எச். ஐ. வி புரோட்டீஸ் தேவைப்படுகிறது, ஆர்என்ஏ வார்ப்புருவிலிருந்து டிஎன்ஏவை படியெடுக்க ஆர்டி தேவைப்படுகிறது, மேலும் இரட்டை இழைகள் கொண்ட வைரஸ் டிஎன்ஏவை புரவலன் மரபணுவில் ஒருங்கிணைக்க ஐஎன் தேவைப்படுகிறது. புரவலன் உயிரணுவின் எண்டோபிளாஸ்மிக் ரெட்டிகுலமுக்குள் புரவலன் புரோட்டீஸ், ஃபுரின் மூலம் பிளவுபடுத்தப்படும் gp160 க்கான குறியீடுகள் env ("உறை" க்கு). மொழிபெயர்ப்புக்குப் பிந்தைய செயல்முறை ஒரு மேற்பரப்பு கிளைகோபுரோட்டீன், ஜிபி120 அல்லது எஸ்யூவை உருவாக்குகிறது, இது நிணநீர் செல்களில் உள்ள சிடி4 ஏற்பிகளுடன் இணைகிறது, மேலும் ஜிபி41 அல்லது டிஎம், வைரஸ் இலக்கு உயிரணுக்களுடன் இணைக்கவும் இணைக்கவும் உதவும் வகையில் வைரஸ் உறையில் உட்பொதிக்கிறது. வைரஸ் மரபணு ஆர்என்ஏவின் தலைகீழ் டிரான்ஸ்கிரிப்ஷனை ஒழுங்குபடுத்துவதிலும், வைரஸ் எம்ஆர்என்ஏக்களின் திறமையான தொகுப்பை உறுதி செய்வதிலும், பாதிக்கப்பட்ட உயிரணுக்களில் இருந்து வைரியன்களின் வெளியீட்டை ஒழுங்குபடுத்துவதிலும் அத்தியாவசிய ஒழுங்குமுறை கூறுகள் டாட் (எச்ஐவி டிரான்ஸ்-ஆக்டிவேட்டர்) முக்கிய பங்கு வகிக்கின்றன. டாட் 72-அமினோ அமிலம் ஒரு-எக்ஸோன் டாட் மற்றும் 86-101-அமினோ அமிலம் இரண்டு-எக்ஸோன் டாட் என வெளிப்படுத்தப்படுகிறது, மேலும் எச். ஐ. வி நோய்த்தொற்றின் ஆரம்பத்தில் முக்கிய பங்கு வகிக்கிறது. டாட் (14-15 கேடிஏ) 5 'எல்டிஆர் பகுதிக்கு அருகிலுள்ள வீங்கிய மரபணு ஆர்என்ஏ ஸ்டெம்-லூப் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புடன் பிணைக்கப்பட்டு டிரான்ஸ்-ஆக்டிவேஷன் ரெஸ்பான்ஸ் எலிமெண்ட் (டிஏஆர்) உருவாகிறது. ரெவ் (வைரியன் புரதங்களின் வெளிப்பாட்டின் கட்டுப்பாட்டாளர்): ரெவ் புரதம் ஒரு அர்ஜினைன் நிறைந்த ஆர்என்ஏ-பிணைப்பு மையக்கருத்து வழியாக வைரஸ் மரபணுவுடன் பிணைக்கிறது, இது ஒரு என்எல்எஸ் (அணு உள்ளூர்மயமாக்கல் சமிக்ஞைகள்) ஆகவும் செயல்படுகிறது, இது வைரஸ் பிரதிபலிப்பின் போது சைட்டோசோலில் இருந்து நியூக்ளியஸுக்கு ரெவ் கொண்டு செல்லத் தேவைப்படுகிறது. எச்ஐவி ரெவ் ரெஸ்பான்ஸ் எலிமெண்ட் (ஆர்ஆர்இ) என்று அழைக்கப்படும் டாட் மற்றும் ரெவின் குறியீட்டு எக்ஸானை பிரிக்கும் இன்ட்ரானில் அமைந்துள்ள எம்ஆர்என்ஏ என்வியின் சிக்கலான ஸ்டெம்-லூப் கட்டமைப்பை ரெவ் அங்கீகரிக்கிறார். முக்கிய வைரஸ் புரதங்களின் தொகுப்புக்கு ரெவ் முக்கியமானது, எனவே வைரஸ் பிரதிபலிப்புக்கு இது அவசியம். துணை ஒழுங்குமுறை புரதங்கள் வி. பி. ஆர் (லென்டிவைரஸ் புரதம் ஆர்): வி. பி. ஆர் என்பது வைரியன் தொடர்பான, நியூக்ளியோசைட்டோபிளாஸ்மிக் ஷட்ட்லிங் ஒழுங்குமுறை புரதமாகும். வைரஸின் பிரதிபலிப்பில் இது முக்கிய பங்கு வகிப்பதாக நம்பப்படுகிறது, குறிப்பாக, ஒருங்கிணைப்புக்கு முந்தைய வளாகத்தின் அணு இறக்குமதி. வி. பி. ஆர் அதன் புரவலன் செல்கள் ஜி 2 கட்டத்தில் அவற்றின் செல் சுழற்சியை தடுக்கவும் தோன்றுகிறது. இந்த கைது புரவலன் டிஎன்ஏ பழுதுபார்க்கும் இயந்திரத்தை செயல்படுத்துகிறது, இது வைரஸ் டிஎன்ஏவை ஒருங்கிணைக்க உதவும். எச். ஐ. வி-2 மற்றும் எஸ். ஐ. வி ஆகியவை வி. பி. ஆர் உடன் இணைந்து செயல்படும் வி. பி. எக்ஸ் எனப்படும் கூடுதல் வி. பி. ஆர் தொடர்பான புரதத்தை குறியாக்கம் செய்கின்றன. விஃப்-விஃப் என்பது மிகவும் பாதுகாக்கப்பட்ட, 23 கேடிஏ பாஸ்போபுரோட்டீன் ஆகும், இது செல் வகையைப் பொறுத்து எச். ஐ. வி-1 வைரியன்களின் தொற்றுநோய்க்கு முக்கியமானது. லிம்போசைட்டுகள், மேக்ரோபேஜ்கள் மற்றும் சில மனித உயிரணு கோடுகளில் தொற்று வைரஸ்களை ஒருங்கிணைக்க எச். ஐ. வி-1 க்கு விஃப் தேவைப்படுவது கண்டறியப்பட்டுள்ளது. ஹெலா செல்கள் அல்லது சிஓஎஸ் செல்களில் இதே செயல்முறைக்கு விஐஎஃப் தேவைப்படுவதாகத் தெரியவில்லை. நெஃப்-நெஃப், எதிர்மறை காரணி, ஒரு என்-முனைய மைரிஸ்டாய்லேட்டட் சவ்வு-தொடர்புடைய பாஸ்போபுரோட்டீன் ஆகும். இது வைரஸின் பிரதி சுழற்சியின் போது பல செயல்பாடுகளில் ஈடுபட்டுள்ளது. இது செல் அப்போப்டொசிஸில் முக்கிய பங்கு வகிக்கிறது மற்றும் வைரஸ் தொற்றுநோயை அதிகரிக்கிறது என்று நம்பப்படுகிறது. வி. பி. யூ (வைரஸ் புரதம் யு)-வி. பி. யூ எச். ஐ. வி-1 க்கு குறிப்பிட்டது. இது பல உயிரியல் செயல்பாடுகளைக் கொண்ட ஒரு வகுப்பு I ஒலிகோமெரிக் ஒருங்கிணைந்த சவ்வு பாஸ்போபுரோட்டீன் ஆகும். வி. பி. யு யுக்விக்விட்டின் புரோட்டாசோம் பாதையை உள்ளடக்கிய சிடி4 சீரழிவிலும், பாதிக்கப்பட்ட உயிரணுக்களில் இருந்து வைரியன்களை வெற்றிகரமாக வெளியிடுவதிலும் ஈடுபட்டுள்ளது. டெவ்ஃ இந்த மரபணு ஒரு சில எச். ஐ. வி-1 தனிமைப்படுத்தல்களில் மட்டுமே உள்ளது. இது டாட், என்வி மற்றும் ரெவ் மரபணுக்களின் பகுதிகளின் இணைவு மற்றும் டாட்டின் சில பண்புகளுடன் ஒரு புரதத்திற்கான குறியீடுகள், ஆனால் ரெவின் பண்புகளில் மிகக் குறைவு அல்லது எதுவும் இல்லை. ஆர்என்ஏ இரண்டாம் நிலை அமைப்பு எச்ஐவி ஆர்என்ஏ மரபணுவிற்குள் பல பாதுகாக்கப்பட்ட இரண்டாம் நிலை அமைப்பு கூறுகள் அடையாளம் காணப்பட்டுள்ளன. எச்ஐவி வைரஸ் ஆர்என்ஏ கட்டமைப்புகள் தலைகீழ் டிரான்ஸ்கிரிப்ஷனின் முன்னேற்றத்தை ஒழுங்குபடுத்துகின்றன. 5 'யு. டி. ஆர் அமைப்பு சிறிய இணைப்பிகளால் இணைக்கப்பட்ட தொடர்ச்சியான ஸ்டெம்-லூப் கட்டமைப்புகளைக் கொண்டுள்ளது. இந்த ஸ்டெம்-லூப்களில் (5 'முதல் 3' வரை) டிரான்ஸ்-ஆக்டிவேஷன் பகுதி (டிஏஆர்) உறுப்பு, 5 'பாலியாடினைலேஷன் சிக்னல் [பாலி (ஏ)], பிபிஎஸ், டிஐஎஸ், முக்கிய எஸ்டி மற்றும் 5' முனைக்குள் அமைந்துள்ள சைல் ஹேர்பின் அமைப்பு மற்றும் என்வி மரபணுவிற்குள் எச்ஐவி ரெவ் ரெஸ்பான்ஸ் உறுப்பு (ஆர்ஆர்இ) ஆகியவை அடங்கும். அடையாளம் காணப்பட்ட மற்றொரு ஆர்என்ஏ அமைப்பு காக் ஸ்டெம் லூப் 3 (ஜிஎஸ்எல் 3) ஆகும், இது வைரஸ் பேக்கேஜிங்கில் ஈடுபட்டுள்ளதாக கருதப்படுகிறது. ஆர்என்ஏ இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகள் எச்ஐவி புரோட்டீஸ் மற்றும் ரிவர்ஸ் டிரான்ஸ்கிரிப்டேஸின் செயல்பாட்டை மாற்றுவதன் மூலம் எச்ஐவி வாழ்க்கைச் சுழற்சியை பாதிக்க முன்மொழியப்பட்டுள்ளன, இருப்பினும் அடையாளம் காணப்பட்ட அனைத்து கூறுகளுக்கும் ஒரு செயல்பாடு ஒதுக்கப்படவில்லை. SHAPE பகுப்பாய்வால் தீர்மானிக்கப்பட்ட ஒரு ஆர்என்ஏ இரண்டாம் நிலை அமைப்பு மூன்று தண்டு சுழல்களைக் கொண்டிருப்பதைக் காட்டுகிறது மற்றும் எச்ஐவி புரோட்டீஸ் மற்றும் தலைகீழ் டிரான்ஸ்கிரிப்டேஸ் மரபணுக்களுக்கு இடையில் அமைந்துள்ளது. இந்த சிஸ் ஒழுங்குமுறை ஆர்என்ஏ எச்ஐவி குடும்பம் முழுவதும் பாதுகாக்கப்படுவதாகக் காட்டப்பட்டுள்ளது, மேலும் இது வைரஸ் வாழ்க்கைச் சுழற்சியை பாதிக்கும் என்று கருதப்படுகிறது. மூன்றாவது மாறி வளையம் அல்லது வி3 வளையம் என்பது மனித நோயெதிர்ப்பு குறைபாடு வைரஸின் ஒரு பகுதி அல்லது பகுதி ஆகும். வைரனின் உறை கிளைகோபுரோட்டினின் வி3 வளையம், ஜிபி120, எச்ஐவி திரிபைப் பொறுத்து சி. சி. ஆர்5 செல் அல்லது சி. எக்ஸ். சி. ஆர்4 செல் போன்ற இலக்கு மனித நோயெதிர்ப்பு உயிரணுவில் உள்ள சைட்டோகைன் ஏற்பியுடன் பிணைப்பதன் மூலம் மனித நோயெதிர்ப்பு உயிரணுக்களைப் பாதிக்க அனுமதிக்கிறது. எச். ஐ. வி-1 உயிரணுக்களுக்குள் நுழைவதற்கு உறை கிளைகோபுரோட்டீன் (என்வி) ஜிபி 120/41 அவசியம். எச். ஐ. வி-1 நோய்த்தொற்று உள்ள நபர்களுக்கு சிகிச்சையளிக்கும் மருந்தின் மூலக்கூறு இலக்காக என்வி செயல்படுகிறது, மேலும் எய்ட்ஸ் தடுப்பூசியை உருவாக்குவதற்கான நோயெதிர்ப்பு மூலமாகவும் செயல்படுகிறது. இருப்பினும், செயல்பாட்டு என்வி டிரிம்மரின் அமைப்பு மழுப்பலாகவே உள்ளது. மேலும் காண்க எச். ஐ. வி/எய்ட்ஸ் ஆராய்ச்சி குறிப்புகள் வெளிப்புற இணைப்புகள் எச். ஐ. வி போல்-1 ஸ்டெம் லூப் 3 டி மாதிரியின் முழுமையான எச். ஐ. வி 1 வைரியன் எச். ஐ. வி/எய்ட்ஸ்