Ferredoxin-thioredoxin reductase
ஃபெரெடாக்ஸின்-தியோரெடாக்ஸின் ரிடக்டேஸ், முறையான பெயர் ஃபெரெடாக்ஸின்ஃ தியோரெடாக்ஸின் டைசல்பைடு ஆக்சிடோரெக்டடேஸ், இது ஒரு [4Fe-4S] புரதமாகும், இது ஃபெரெடாக்ஸின்/தியோரெடாக்ஸின் ஒழுங்குமுறை சங்கிலியில் முக்கிய பங்கு வகிக்கிறது. இது பின்வரும் எதிர்வினையை ஊக்குவிக்கிறதுஃ 2 குறைக்கப்பட்ட ஃபெர்ரெடாக்ஸின் + தியோரெடாக்ஸின் டைசல்பைடு 2 ஆக்சிஜனேற்றப்பட்ட ஃபெர்ரெடாக்ஸின் + தியோரெடாக்ஸின் தயோல்ஸ் + 2 எச் + ஃபெர்ரெடாக்ஸின்-தியோரெடாக்ஸின் ரிடக்டேஸ் (எஃப். டி. ஆர்) ஒரு எலக்ட்ரான் சமிக்ஞையை (ஒளி குறைக்கப்பட்ட ஃபெர்ரெடாக்ஸின்) ஒரு தயோல் சமிக்ஞையாக (குறைந்த தியோரெடாக்ஸின்) மாற்றுகிறது, குறிப்பிட்ட டைசல்பைடு குழுக்களைக் குறைப்பதன் மூலம் என்சைம்களை ஒழுங்குபடுத்துகிறது. இது பல ஒளிச்சேர்க்கை நொதிகளின் ஒளி சார்ந்த செயல்பாட்டை ஊக்குவிக்கிறது மற்றும் நொதி ஒழுங்குமுறைக்கான தயோல்/டைசல்பைடு பரிமாற்ற அடுக்கின் முதல் வரலாற்று எடுத்துக்காட்டு ஆகும். இது சபுனிட் ஆல்பா மற்றும் சபுனிட் பீட்டாவின் ஹெட்டோரோடைமர் ஆகும். சபுனிட் ஆல்பா என்பது மாறி சபுனிட் மற்றும் பீட்டா என்பது வினையூக்கி சங்கிலி. பீட்டா துணைக்குழுவின் அமைப்பு தீர்மானிக்கப்பட்டு, ஃபீஸ் கிளஸ்டரைச் சுற்றி மடிப்பது கண்டறியப்பட்டுள்ளது. உயிரியல் செயல்பாடு ஆக்சிஜன் உற்பத்தி செய்யும், ஒளிச்சேர்க்கை உயிரினங்களான சயனோபாக்டீரியா, பாசிகள், சி 4, சி 3 மற்றும் கிராஸுலசியன் அமில வளர்சிதை மாற்றம் (சிஏஎம்) தாவரங்களின் முக்கிய குழுக்கள் கார்பன் நிலைப்படுத்தல் ஒழுங்குமுறைக்கு ஃபெரெடாக்ஸின்-தியோரெடாக்ஸின் ரிடக்டேஸைப் பயன்படுத்துகின்றன. எஃப். டி. ஆர், ஒரு பெரிய ஃபெரெடாக்ஸின்-தியோரெடாக்ஸின் அமைப்பின் ஒரு பகுதியாக, தாவரங்கள் ஒளி தீவிரத்தின் அடிப்படையில் அவற்றின் வளர்சிதை மாற்றத்தை மாற்ற அனுமதிக்கிறது. குறிப்பாக, ஃபெரெடாக்ஸின்-தியோரெடாக்ஸின் அமைப்பு கால்வின் சுழற்சி மற்றும் பென்டோஸ் பாஸ்பேட் பாதையில் உள்ள நொதிகளைக் கட்டுப்படுத்துகிறது-இது தாவரங்களை கார்போஹைட்ரேட் தொகுப்பு மற்றும் சீரழிவை சமநிலைப்படுத்த அனுமதிக்கிறது. ஒளியில், ஒளிச்சேர்க்கை ஒளி ஆற்றலைப் பயன்படுத்துகிறது மற்றும் ஃபெரெடாக்ஸினைக் குறைக்கிறது. எஃப்டிஆர் பயன்படுத்தி, குறைக்கப்பட்ட ஃபெரெடாக்ஸின் பின்னர் தியோரெடாக்ஸினைக் குறைக்கிறது. தியோரெடாக்ஸின், தயோல்/டைசல்பைடு பரிமாற்றத்தின் மூலம், பின்னர் குளோரோபிளாஸ்ட் பிரக்டோஸ்-1,6-பிஸ்ஃபாஸ்பேடேஸ், செடோஹெப்டுலோஸ்-பிஸ்ஃபாஸ்பேடேஸ் மற்றும் பாஸ்போரிபுலோகினேஸ் போன்ற கார்போஹைட்ரேட் தொகுப்பு என்சைம்களை செயல்படுத்துகிறது. இதன் விளைவாக, ஒளி கார்போஹைட்ரேட் உயிர்ச்சேர்க்கையை செயல்படுத்த எஃப். டி. ஆரைப் பயன்படுத்துகிறது. இருட்டில், ஃபெரெடாக்ஸின் ஆக்சிஜனேற்றத்துடன் உள்ளது. இது தியோரெடாக்ஸினை செயலற்ற நிலையில் விட்டுவிடுகிறது மற்றும் கார்போஹைட்ரேட் முறிவு வளர்சிதை மாற்றத்தில் ஆதிக்கம் செலுத்த அனுமதிக்கிறது. கட்டமைப்பு ஃபெரெடாக்ஸின்-தியோரெடாக்ஸின் ரிடக்டேஸ் என்பது சுமார் 30 kDa இன் α-β ஹெட்டோரோடைமர் ஆகும். பல்வேறு தாவர இனங்களில் உள்ள எஃப்டிஆர் கட்டமைப்பில் பாதுகாக்கப்பட்ட வினையூக்கி β துணை அலகு மற்றும் மாறி α துணை அலகு ஆகியவை அடங்கும். சினெகோசிஸ்டிஸ் எஸ்பியிலிருந்து எஃப். டி. ஆரின் அமைப்பு. PCC6803 விரிவாக ஆய்வு செய்யப்பட்டு 1.6 ஆல் தீர்க்கப்பட்டுள்ளது. FTR ஒரு மெல்லிய குழிவான வட்டை ஒத்திருக்கிறது, 10 ஆல் ஒரு [4Fe-4S கிளஸ்டர்] வசிக்கும் மையத்தின் குறுக்கே. கொத்து மையத்தின் ஒரு பக்கத்தில் ரெடாக்ஸ்-ஆக்டிவ் டைசல்பைடு பிணைப்புகள் உள்ளன, அவை தியோரெடாக்ஸினைக் குறைக்கின்றன, அதே நேரத்தில் எதிர் துறைமுகங்கள் குறைக்கப்பட்ட ஃபெர்ரெடாக்ஸினுடன் உள்ளன. இந்த இரு பக்க வட்டு அமைப்பு எஃப்டிஆர் ஒரே நேரத்தில் தியோரெடாக்ஸின் மற்றும் ஃபெரெடாக்ஸினுடன் தொடர்பு கொள்ள அனுமதிக்கிறது. மாறி α துணை அலகு ஐந்து எதிர் இணையான β இழைகளால் செய்யப்பட்ட ஒரு திறந்த β பீப்பாய் கட்டமைப்பைக் கொண்டுள்ளது. வினையூக்கி துணைக்குழுவுடன் அதன் தொடர்பு முக்கியமாக β இழைகளுக்கு இடையில் இரண்டு சுழல்களுடன் நிகழ்கிறது. இந்த இரண்டு சுழல்களிலும் உள்ள எச்சங்கள் பெரும்பாலும் பாதுகாக்கப்பட்டுள்ளன, மேலும் அவை வினையூக்கி துணைக்குழுவில் உள்ள 4Fe-4S கிளஸ்டரை உறுதிப்படுத்துவதாக கருதப்படுகிறது. கட்டமைப்பு ரீதியாக, α துணை அலகு PsaE புரதத்துடன் மிகவும் ஒத்திருக்கிறது, இது ஃபோட்டோஸிஸ்டம் I இன் துணை அலகு, இருப்பினும் அவற்றின் வரிசைகள் அல்லது செயல்பாடுகளில் ஒற்றுமை காணப்படவில்லை. வினையூக்கி β துணை அலகு ஒரு [4Fe-4S மையம்] உடன் ஒரு பொதுவான α-ஹீலிக்கல் கட்டமைப்பைக் கொண்டுள்ளது. ஃபெஸ் மையம் மற்றும் ரெடாக்ஸ்-ஆக்டிவ் சிஸ்டைன் எச்சங்கள் இந்த ஹெலிக்ஸின் சுழல்களுக்குள் அமைந்துள்ளன. சிஸ்டைன்-55,74,76 மற்றும் 85 ஆகியவை கியூபேன் வகை கிளஸ்டரின் இரும்பு அணுக்களுடன் ஒருங்கிணைக்கப்படுகின்றன. டைசல்பைடு பிணைப்புகளைக் குறைக்க ஃபிளேவோபுரோட்டீன்களைக் காட்டிலும் ஃபெ-எஸ் கிளஸ்டர் கோஃபாக்டரைப் பயன்படுத்துவதால், நொதி பொறிமுறை எஃப்டிஆர் தியோரெடாக்சின் ரிடக்டேஸ்களில் தனித்துவமானது. எஃப்டிஆர் வினையூக்கம் குறைக்கப்பட்ட ஃபெரெடாக்ஸினுடன் அதன் தொடர்புடன் தொடங்குகிறது. இது எஃப்டிஆர் லைஸ்-47 மற்றும் ஃபெரெடாக்ஸின் க்ளூ-92 இடையேயான ஈர்ப்புடன் தொடர்கிறது. ஃபெரெடாக்ஸினில் இருந்து ஒரு எலக்ட்ரானும், ஃபெ-எஸ் மையத்திலிருந்து ஒரு எலக்ட்ரானும் சுருக்கப்பட்டு எஃப்டிஆரின் சிஸ்-87 மற்றும் சிஸ்-57 டைசல்பைடு பிணைப்பை உடைத்து, ஒரு நியூக்ளியோஃபிலிக் சிஸ்-57 ஐ உருவாக்கி, ஃபெ-எஸ் மையத்தை [4Fe-4S] 2 + இலிருந்து [4Fe-4S] 3 + ஆக ஆக்சிஜனேற்றம் செய்கின்றன. இந்த ஒரு-எலக்ட்ரானின் (ஃபெரெடாக்ஸினிலிருந்து) இடைநிலை அமைப்பு சர்ச்சைக்குரியதுஃ ஸ்டேபிள்ஸ் மற்றும் பலர். டாய் மற்றும் பலர் இருக்கும் போது சிஸ்-87 ஃபெ-எஸ் மையத்தில் ஒரு கந்தகத்துடன் ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது என்று பரிந்துரைக்கிறது. சிஸ்-87 ஒரு இரும்புடன் ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது என்று வாதிடுகிறார். அடுத்து, நியூக்ளியோஃபிலிக் சிஸ்-57, அருகிலுள்ள ஹிஸ்டிடின் எச்சத்தால் ஊக்குவிக்கப்பட்டு, தியோரெடாக்ஸின் மீது ஒரு டைசல்பைடு பாலத்தைத் தாக்கி, ஒரு ஹீட்டோரோ-டைசல்பைடு தியோரெடாக்ஸின் இடைநிலையை உருவாக்குகிறது. கடைசியாக, புதிதாக இணைக்கப்பட்ட ஃபெரெடாக்ஸின் மூலக்கூறு ஃபெஸ் மையத்திற்கு இறுதி எலக்ட்ரானை வழங்குகிறது, அதை அதன் அசல் 2 + நிலைக்குக் குறைத்து, சிஸ்-87, சிஸ்-57 டைசல்பைடை மறுசீரமைத்து, தியோரெடாக்ஸினை இரண்டு தியோல்களாக முழுமையாகக் குறைக்கிறது. குறிப்புகள் வெளிப்புற இணைப்புகள் புரோட்டீன் களங்கள் ஈசி 1.8.7