GroEL
குரோல் என்பது மூலக்கூறு சேப்பரோன்களின் சேப்பரோனின் குடும்பத்தைச் சேர்ந்த ஒரு புரதமாகும், மேலும் இது பல பாக்டீரியாக்களில் காணப்படுகிறது. பல புரதங்களின் சரியான மடிப்புக்கு இது தேவைப்படுகிறது. ஒழுங்காக செயல்பட, GroEL க்கு மூடி போன்ற கோசபெரோனின் புரத சிக்கலான GroES தேவைப்படுகிறது. யூகாரியோட்டுகளில் உள்ள உறுப்பு புரதங்களான எச்எஸ்பி 60 மற்றும் எச்எஸ்பி 10 ஆகியவை அவற்றின் எண்டோசிம்பயாடிக் தோற்றம் காரணமாக முறையே கிரோல் மற்றும் கிரோஈஎஸ் ஆகியவற்றுடன் கட்டமைப்பு ரீதியாகவும் செயல்பாட்டிலும் கிட்டத்தட்ட ஒத்தவை. எச்எஸ்பி 60 மைட்டோகாண்ட்ரியல் புரத இறக்குமதி மற்றும் மேக்ரோமோலிகுலர் அசெம்பிளியில் தொடர்புடையது. இது இறக்குமதி செய்யப்பட்ட புரதங்களின் சரியான மடிப்பை எளிதாக்கும், மேலும் தவறாக மடிப்பதைத் தடுக்கலாம் மற்றும் மைட்டோகாண்ட்ரியல் மேட்ரிக்ஸில் அழுத்த நிலைமைகளின் கீழ் உருவாக்கப்படும் திறக்கப்படாத பாலிபெப்டைடுகளின் மறு மடிப்பு மற்றும் சரியான கூட்டத்தை ஊக்குவிக்கலாம். எச்எஸ்பி60 எச்ஆர்ஏஎஸ் மற்றும் எச். பி. வி புரதம் எக்ஸ் மற்றும் எச். டி. எல். வி-1 புரதம் பி40டாக்ஸ் ஆகியவற்றுடன் தொடர்பு கொள்கிறது. எச்எஸ்பி60 சேப்பரோனின் (எச்எஸ்பி60) குடும்பத்தைச் சேர்ந்தது. குறிப்புஃ இந்த விளக்கத்தில் யூனிபிரோட் கே. பி. யின் தகவல்கள் இருக்கலாம். மாற்று பெயர்கள்ஃ 60 கேடிஏ சேப்பரோனின், சேப்பரோனின் 60, சிபிஎன் 60, ஹீட் ஷாக் புரதம் 60, எச்எஸ்பி-60, ஹுச்சா 60, மைட்டோகாண்ட்ரியல் மேட்ரிக்ஸ் புரதம் பி 1, பி 60 லிம்போசைட் புரதம், எச்எஸ்பிடி 1 ஹீட் ஷாக் புரதம் 60 (எச்எஸ்பி 60) என்பது ஒரு மைட்டோகாண்ட்ரியல் சேப்பரோனின் ஆகும், இது பொதுவாக சைட்டோபிளாஸத்திலிருந்து மைட்டோகாண்ட்ரியல் மேட்ரிக்ஸுக்கு புரதங்களை கொண்டு செல்வதற்கும் மறுதொடக்கம் செய்வதற்கும் பொறுப்பாகும். வெப்ப அதிர்ச்சி புரதமாக அதன் பங்கிற்கு கூடுதலாக, எச்எஸ்பி 60 ஒரு சேப்பரோனின் ஆக செயல்படுகிறது, இது நேரியல் அமினோ அமில சங்கிலிகளை அந்தந்த முப்பரிமாண கட்டமைப்பிற்குள் மடிக்க உதவுகிறது. குரோல் பற்றிய விரிவான ஆய்வின் மூலம், எச்எஸ்பி 60 இன் பாக்டீரியா ஹோமோலோக், எச்எஸ்பி 60 உயிரணுவின் சைட்டோபிளாஸத்திலிருந்து மைட்டோகாண்ட்ரியல் மேட்ரிக்ஸுக்குள் அத்தியாவசிய மைட்டோகாண்ட்ரியல் புரதங்களின் தொகுப்பு மற்றும் போக்குவரத்தில் இன்றியமையாததாகக் கருதப்படுகிறது. மேலும் ஆய்வுகள் எச்எஸ்பி 60 ஐ நீரிழிவு நோய், மன அழுத்த பதில், புற்றுநோய் மற்றும் சில வகையான நோயெதிர்ப்பு கோளாறுகளுடன் இணைத்துள்ளன. எச்எஸ்பி60 இன் செயல்பாட்டைப் பற்றி டிஸ்கவரி அதிகம் அறியப்படவில்லை. பாலூட்டி எச்எஸ்பி 60 முதன்முதலில் மைட்டோகாண்ட்ரியல் பி 1 புரதமாக அறிவிக்கப்பட்டது. இது பின்னர் ராதே குப்தா மற்றும் சக ஊழியர்களால் குளோன் செய்யப்பட்டு வரிசைப்படுத்தப்பட்டது. அமினோ அமில வரிசை GroEL க்கு ஒரு வலுவான ஒத்த தன்மையைக் காட்டியது. எச்எஸ்பி60 மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் மட்டுமே செயல்படுகிறது என்றும் சைட்டோபிளாஸத்தில் அதற்கு சமமான புரதம் இல்லை என்றும் ஆரம்பத்தில் நம்பப்பட்டது. சமீபத்திய கண்டுபிடிப்புகள் இந்த கூற்றை நிராகரித்துள்ளன, மேலும் மைட்டோகாண்ட்ரியாவிலும் சைட்டோபிளாஸத்திலும் எச். எஸ். பி 60 க்கு இடையே அடையாளம் காணக்கூடிய வேறுபாடு இருப்பதாக பரிந்துரைத்துள்ளன. சில தாவரங்களின் குளோரோபிளாஸ்டில் இதே போன்ற புரத அமைப்பு உள்ளது. இந்த புரத இருப்பு எண்டோசிம்பியோசிஸ் மூலம் மைட்டோகாண்ட்ரியா மற்றும் குளோரோபிளாஸ்டின் வளர்ச்சியின் பரிணாம உறவுக்கான ஆதாரங்களை வழங்குகிறது. அமைப்பு சாதாரண உடலியல் நிலைமைகளின் கீழ், எச்எஸ்பி 60 என்பது மோனோமர்களால் ஆன 60 கிலோ டால்டன் ஒலிகோமர் ஆகும், இது இரண்டு அடுக்கப்பட்ட ஹெப்டாமெரிக் வளையங்களாக அமைக்கப்பட்ட ஒரு வளாகத்தை உருவாக்குகிறது. இந்த இரட்டை வளைய அமைப்பு ஒரு பெரிய மையக் குழியை உருவாக்குகிறது, இதில் வெளிப்படுத்தப்பட்ட புரதம் ஹைட்ரோபோபிக் தொடர்புகள் மூலம் பிணைக்கப்படுகிறது. இந்த அமைப்பு பொதுவாக அதன் தனிப்பட்ட கூறுகள் ஒவ்வொன்றுடனும் சமநிலையில் உள்ளதுஃ மோனோமர்கள், ஹெப்டாமர்கள் மற்றும் டெட்ராடெக்காமர்கள். மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் அதன் வழக்கமான இருப்பிடத்தைத் தவிர, எச்எஸ்பி 60 ஐ சாதாரண உடலியல் நிலைமைகளின் கீழ் சைட்டோபிளாஸத்திலும் காணலாம் என்று சமீபத்திய ஆய்வுகள் பரிந்துரைக்கத் தொடங்கியுள்ளன. எச்எஸ்பி60 இன் ஒவ்வொரு துணைக்குழுவும் மூன்று களங்களைக் கொண்டுள்ளதுஃ உச்சி களம், பூமத்திய ரேகை களம் மற்றும் இடைநிலை களம். பூமத்திய ரேகை களம் ஏடிபி மற்றும் பிற ஹெப்டாமெரிக் வளையத்திற்கான பிணைப்பு தளத்தைக் கொண்டுள்ளது. இடைநிலை களம் பூமத்திய ரேகை களத்தையும் உச்சி களத்தையும் ஒன்றாக பிணைக்கிறது. ஹைட்ரோஃபிலிக் மற்றும் ஹைட்ரோபோபிக் அடி மூலக்கூறு பிணைப்பு தளங்களுக்கு இடையில் ஒரு மாற்றத்தை அனுமதிக்கும் போது ஏடிபி பிணைக்கப்படும்போது இடைநிலை களம் ஒரு இணக்கமான மாற்றத்தைத் தூண்டுகிறது. அதன் செயலற்ற நிலையில், புரதம் ஹைட்ரோபோபிக் நிலையில் உள்ளது. ஏடிபி மூலம் செயல்படுத்தப்படும்போது, இடைநிலை களம் ஹைட்ரோஃபிலிக் பகுதியை வெளிப்படுத்தும் ஒரு இணக்கமான மாற்றத்திற்கு உட்படுகிறது. இது புரத பிணைப்பில் நம்பகத்தன்மையை உறுதி செய்கிறது. எச்எஸ்பி 60 இன் ஏடிபி செயலில் உள்ள வடிவத்தில் குவிமாடம் போன்ற மறைப்பாக செயல்படுவதன் மூலம் எச்எஸ்பி 60 ஐ மடிப்பதற்கு சேப்பரோனின் 10 உதவுகிறது. இது மையக் குழியை பெரிதாக்குகிறது மற்றும் புரத மடிப்புக்கு உதவுகிறது. கட்டமைப்பைப் பற்றிய கூடுதல் விவரங்களுக்கு மேலே உள்ள உருவத்தைப் பார்க்கவும். மைட்டோகாண்ட்ரியல் எச்எஸ்பி 60 வரிசை சி-முனையத்தில் தொடர்ச்சியான ஜி மீள்நிகழ்வுகளைக் கொண்டுள்ளது. இந்த வரிசையின் அமைப்பு மற்றும் செயல்பாடு மிகவும் அறியப்படவில்லை. என்-முனையத்தில் ஹைட்ராக்சிலேட்டட் அமினோ அமிலங்களின் முன் வரிசை உள்ளது, அதாவது அர்ஜினைன், லைசின், செரின் மற்றும் த்ரோயோனின், அவை மைட்டோகாண்ட்ரியாவிற்குள் புரதத்தை இறக்குமதி செய்வதற்கான இயக்குநர்களாக செயல்படுகின்றன. எச்எஸ்பி 60 இன் கணிக்கப்பட்ட கட்டமைப்பில் பல செங்குத்து சைன் அலைகள், ஆல்பா ஹெலிக்ஸ், பீட்டா தாள்கள் மற்றும் 90 டிகிரி திருப்பங்கள் ஆகியவை அடங்கும். ஹைட்ரோபோபிசிட்டியின் பகுதிகள் உள்ளன, அங்கு புரதம் சவ்வை பரப்புகிறது. 104, 230, 436 நிலைகளில் மூன்று N-இணைக்கப்பட்ட கிளைகோசைலேஷன் தளங்களும் உள்ளன. மைட்டோகாண்ட்ரியல் புரதத்திற்கான வரிசை மற்றும் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு புரோட்டீன் டேட்டா வங்கியிலிருந்து பெறப்பட்ட மேலே உள்ள படத்தில் விளக்கப்பட்டுள்ளது. மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் காணப்படும் எச்எஸ்பி 60 சைட்டோபிளாஸத்திலிருந்து வேறுபடுகிறது என்று புதிய தகவல்கள் தெரிவிக்கத் தொடங்கியுள்ளன. அமினோ அமில வரிசையைப் பொறுத்தவரை, சைட்டோபிளாஸ்மிக் எச்எஸ்பி 60 மைட்டோகாண்ட்ரியல் புரதத்தில் காணப்படாத என்-முனைய வரிசையைக் கொண்டுள்ளது. ஜெல் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ் பகுப்பாய்வில், சைட்டோபிளாஸ்மிக் மற்றும் மைட்டோகாண்ட்ரியல் எச்எஸ்பி 60 இன் இடம்பெயர்வில் குறிப்பிடத்தக்க வேறுபாடுகள் காணப்பட்டன. சைட்டோபிளாஸ்மிக் எச்எஸ்பி 60 என் முனையத்தில் 26 அமினோ அமிலங்களின் சமிக்ஞை வரிசையைக் கொண்டுள்ளது. இந்த வரிசை மிகவும் சீரழிந்துள்ளது மற்றும் ஆம்பிபிலிக் ஹெலிக்ஸாக மடிக்கும் திறன் கொண்டது. எச்எஸ்பி 60 க்கு எதிரான ஆன்டிபாடிகள் மைட்டோகாண்ட்ரியல் மற்றும் சைட்டோபிளாஸ்மிக் வடிவம் இரண்டையும் குறிவைத்தன. இருப்பினும், சமிக்ஞை வரிசைக்கு எதிரான ஆன்டிபாடிகள் சைட்டோபிளாஸ்மிக் வடிவத்தை மட்டுமே குறிவைத்தன. இயல்பான உடலியல் நிலையில், இரண்டும் ஒப்பீட்டளவில் சமமான செறிவுகளில் காணப்படுகின்றன. சைட்டோபிளாஸம் அல்லது மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் எச்எஸ்பி 60 இன் அழுத்தம் அல்லது அதிக தேவை ஏற்படும் காலங்களில், செல் ஒரு பெட்டியில் எச்எஸ்பி 60 இன் இருப்பை அதிகரிப்பதன் மூலமும், எதிர் பெட்டியில் அதன் செறிவைக் குறைப்பதன் மூலமும் ஈடுசெய்யும் திறன் கொண்டது. செயல்பாடு பொதுவான வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள் மிகவும் பரிணாம ரீதியாக பாதுகாக்கப்பட்ட புரதங்களில் ஒன்றாகும். எச்எஸ்பி60 மற்றும் அதன் புரோக்கரியோடிக் ஹோமோலோக், க்ரோஎல் ஆகியவற்றுக்கு இடையிலான குறிப்பிடத்தக்க செயல்பாடு, கட்டமைப்பு மற்றும் தொடர்ச்சியான ஹோமோலஜி, இந்த அளவிலான பாதுகாப்பை நிரூபிக்கிறது. மேலும், எச்எஸ்பி 60 இன் அமினோ அமில வரிசை தாவரங்கள், பாக்டீரியாக்கள் மற்றும் மனிதர்களில் அதன் ஒத்த தன்மைக்கு ஒற்றுமையைக் கொண்டுள்ளது. வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள் முதன்மையாக செல்லுலார் புரதங்களின் ஒருமைப்பாட்டை பராமரிப்பதற்கு குறிப்பாக சுற்றுச்சூழல் மாற்றங்களுக்கு பதிலளிப்பதற்கு பொறுப்பாகும். வெப்பநிலை, செறிவு சமநிலையின்மை, pH மாற்றம் மற்றும் நச்சுகள் போன்ற அழுத்தங்கள் அனைத்தும் உயிரணுவின் புரதங்களின் இணக்கத்தை பராமரிக்க வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்களைத் தூண்டும். எச்எஸ்பி 60 அனைத்து செல்லுலார் புரதங்களின் தோராயமாக 15-30% இன் மடிப்பு மற்றும் இணக்க பராமரிப்புக்கு உதவுகிறது. வெப்ப அதிர்ச்சி புரதமாக எச்எஸ்பி 60 இன் வழக்கமான பங்கிற்கு கூடுதலாக, மைட்டோகாண்ட்ரியல் புரதங்களின் போக்குவரத்து மற்றும் பராமரிப்பு மற்றும் மைட்டோகாண்ட்ரியல் டிஎன்ஏவின் பரிமாற்றம் மற்றும் பிரதிபலிப்பில் எச்எஸ்பி 60 முக்கிய பங்கு வகிக்கிறது என்பதை ஆய்வுகள் காட்டுகின்றன. மைட்டோகாண்ட்ரியல் புரதப் போக்குவரத்து எச்எஸ்பி 60 மைட்டோகாண்ட்ரியல் புரதப் போக்குவரத்து தொடர்பாக இரண்டு முக்கிய பொறுப்புகளைக் கொண்டுள்ளது. மேட்ரிக்ஸுக்கு நிர்ணயிக்கப்பட்ட புரதங்களின் மடிப்பை ஊக்குவிக்க இது செயல்படுகிறது மற்றும் மைட்டோகாண்ட்ரியாவின் உள் சவ்வு முழுவதும் போக்குவரத்திற்காக புரதத்தை ஒரு திறக்கப்படாத நிலையில் பராமரிக்கிறது. பல புரதங்கள் மைட்டோகாண்ட்ரியாவின் மேட்ரிக்ஸில் செயலாக்க இலக்கு வைக்கப்படுகின்றன, ஆனால் பின்னர் அவை உயிரணுவின் பிற பகுதிகளுக்கு விரைவாக ஏற்றுமதி செய்யப்படுகின்றன. ஹைட்ரோபோபிக் பகுதி எச். எஸ். பி 60 டிரான்ஸ்மெம்பிரேன் போக்குவரத்துக்கான புரதத்தின் வெளிப்படுத்தப்பட்ட இணக்கத்தை பராமரிப்பதற்கு பொறுப்பாகும். எச்எஸ்பி 60 எவ்வாறு உள்வரும் புரதங்களுடன் பிணைக்கிறது மற்றும் இணக்கம் மற்றும் கட்டமைப்பு மாற்றங்களைத் தூண்டுகிறது என்பதை ஆய்வுகள் காட்டுகின்றன. ஏடிபி செறிவுகளில் அடுத்தடுத்த மாற்றங்கள் புரதத்திற்கும் எச்எஸ்பி 60 க்கும் இடையிலான பிணைப்புகளை நீராற்பகுக்கின்றன, இது புரதத்தை மைட்டோகாண்ட்ரியாவிலிருந்து வெளியேற சமிக்ஞை செய்கிறது. 15-20 எச்சங்களின் ஆம்பிபிலிக் ஆல்பா-ஹெலிக்ஸைத் தேடுவதன் மூலம் ஏற்றுமதிக்கு நியமிக்கப்பட்ட புரதங்களுக்கும் மைட்டோகாண்ட்ரியல் மேட்ரிக்ஸில் இருக்க விதிக்கப்பட்ட புரதங்களுக்கும் இடையில் வேறுபடுத்தும் திறனும் எச்எஸ்பி 60 க்கு உள்ளது. இந்த வரிசையின் இருப்பு புரதம் ஏற்றுமதி செய்யப்பட வேண்டும் என்பதைக் குறிக்கிறது, அதே நேரத்தில் இல்லாதது புரதம் மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் இருக்க வேண்டும் என்பதைக் குறிக்கிறது. துல்லியமான வழிமுறை இன்னும் முழுமையாக புரிந்து கொள்ளப்படவில்லை. டிஎன்ஏ வளர்சிதை மாற்றம் புரத மடிப்புகளில் அதன் முக்கிய பங்கிற்கு கூடுதலாக, எச்எஸ்பி 60 மைட்டோகாண்ட்ரியல் டிஎன்ஏவின் பிரதி மற்றும் பரிமாற்றத்தில் ஈடுபட்டுள்ளது. Saccharomyces cerevisiae இல் எச்எஸ்பி 60 செயல்பாட்டின் விரிவான ஆய்வுகளில், விஞ்ஞானிகள் எச்எஸ்பி 60 சிக்கலான போன்ற ஒரு டெட்ராடெகேமரில் ஒற்றை சிக்கலான டெம்ப்ளேட் டிஎன்ஏ இழையுடன் முன்னுரிமை பிணைக்கிறது என்று முன்மொழிந்துள்ளனர் இந்த டெட்ராடெகேமர் வளாகம் மைட்டோகாண்ட்ரியல் டிஎன்ஏவின் பிரதி மற்றும் பரிமாற்றத்திற்கான ஒரு ஒழுங்குமுறை பொறிமுறையாக செயல்பட மற்ற டிரான்ஸ்கிரிப்ஷனல் கூறுகளுடன் தொடர்பு கொள்கிறது. எச்எஸ்பி 60 இல் மைட்டோகாண்ட்ரியல் DNA.Mutations இன் பிரதி மற்றும் பரிமாற்றத்தில் எச்எஸ்பி 60 ஒழுங்குமுறை ஈடுபாட்டை முடஜெனிக் ஆய்வுகள் மேலும் ஆதரித்துள்ளன, இது மைட்டோகாண்ட்ரியல் டிஎன்ஏவின் அளவை அதிகரிக்கிறது மற்றும் அடுத்தடுத்த பரிமாற்ற குறைபாடுகளுக்கு வழிவகுக்கிறது. சைட்டோபிளாஸ்மிக் மற்றும் மைட்டோகாண்ட்ரியல் எச்எஸ்பி 60 சைட்டோபிளாஸ்மிக் மற்றும் மைட்டோகாண்ட்ரியல் எச்எஸ்பி 60 க்கு இடையில் ஏற்கனவே விளக்கப்பட்ட கட்டமைப்பு வேறுபாடுகளுக்கு கூடுதலாக, குறிப்பிடத்தக்க செயல்பாட்டு வேறுபாடுகள் உள்ளன. சைட்டோபிளாஸத்தில் அப்போப்டொசிஸைத் தடுப்பதில் எச்எஸ்பி 60 முக்கிய பங்கு வகிக்கிறது என்று ஆய்வுகள் தெரிவிக்கின்றன. சைட்டோபிளாஸ்மிக் எச்எஸ்பி 60 அப்போப்டொசிஸுக்கு பொறுப்பான புரதங்களுடன் ஒரு சிக்கலை உருவாக்குகிறது மற்றும் இந்த புரதங்களின் செயல்பாட்டை ஒழுங்குபடுத்துகிறது. சைட்டோபிளாஸ்மிக் பதிப்பு நோயெதிர்ப்பு பதில் மற்றும் புற்றுநோயிலும் ஈடுபட்டுள்ளது. இந்த இரண்டு அம்சங்களும் பின்னர் விரிவாக விவரிக்கப்படும். மிக சமீபத்திய ஆய்வுகள் எச்எஸ்பி 60 மற்றும் கிளைகோலிடிக் என்சைம், 6-பாஸ்போஃப்ருக்டோகினேஸ்-1 இடையே ஒரு ஒழுங்குமுறை தொடர்பை பரிந்துரைக்கத் தொடங்கியுள்ளன. அதிக தகவல்கள் கிடைக்கவில்லை என்றாலும், சைட்டோபிளாஸ்மிக் எச்எஸ்பி 60 செறிவுகள் கிளைகோலிசிஸில் 6-பாஸ்போஃப்ருக்டோகினேஸின் வெளிப்பாட்டை பாதித்துள்ளன. சைட்டோபிளாஸ்மிக் மற்றும் மைட்டோகாண்ட்ரியல் வடிவங்களுக்கு இடையே இந்த குறிப்பிடத்தக்க வேறுபாடுகள் இருந்தபோதிலும், சுற்றுச்சூழல் நிலைமைகள் மைட்டோகாண்ட்ரியல் எச்எஸ்பி 60 இன் அதிக இருப்பைக் கோரினால், சைட்டோபிளாஸ்மிக் எச்எஸ்பி 60 ஐ மைட்டோகாண்ட்ரியாவிற்குள் நகர்த்தும் திறன் உயிரணுவுக்கு இருப்பதாக சோதனை பகுப்பாய்வு காட்டுகிறது. தொகுப்பு மற்றும் அசெம்பிளி எச்எஸ்பி 60 பொதுவாக மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் காணப்படுகிறது மற்றும் எண்டோசிம்பயாடிக் தோற்றம் கொண்ட உறுப்புகளில் காணப்படுகிறது. எச்எஸ்பி60 மோனோமர்கள் இரண்டு ஹெப்டாமெரிக் வளையங்களை உருவாக்குகின்றன, அவை நேரியல் புரதங்களின் மேற்பரப்புடன் பிணைக்கப்பட்டு ஏடிபி சார்ந்த செயல்பாட்டில் அவற்றின் மடிப்பை ஊக்குவிக்கின்றன. எச்எஸ்பி60 துணை அலகுகள் அணு மரபணுக்களால் குறியிடப்பட்டு சைட்டோசோலில் மொழிபெயர்க்கப்பட்டுள்ளன. இந்த துணை அலகுகள் பின்னர் மைட்டோகாண்ட்ரியாவிற்குள் நகர்கின்றன, அங்கு அவை மற்ற எச்எஸ்பி 60 மூலக்கூறுகளால் செயலாக்கப்படுகின்றன. கூடுதல் எச். எஸ். பி 60 கூறுகளின் தொகுப்பு மற்றும் அசெம்பிளிக்கு மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் எச். எஸ். பி 60 புரதங்கள் எவ்வாறு இருக்க வேண்டும் என்பதை பல ஆய்வுகள் காட்டுகின்றன. மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் எச்எஸ்பி 60 புரதங்கள் இருப்பதற்கும் கூடுதல் எச்எஸ்பி 60 புரத வளாகங்களின் உற்பத்திக்கும் இடையே நேரடி நேர்மறையான தொடர்பு உள்ளது. எச்எஸ்பி60 துணை அலகுகள் 2-ஹெப்டாமெரிக் வளையங்களில் இணைவதற்கான இயக்கவியல் இரண்டு நிமிடங்கள் எடுக்கும். அடுத்தடுத்த புரோட்டீஸ்-எதிர்ப்பு எச்எஸ்பி 60 அரை நேர 5-10 நிமிடங்களில் உருவாகிறது. இந்த விரைவான தொகுப்பு ஒரு ஏடிபி-சார்ந்த தொடர்பு இருப்பதைக் குறிக்கிறது, அங்கு உருவாக்கப்பட்ட எச்எஸ்பி 60 காம்ப்ளக்ஸ் எச்எஸ்பி 60 அசெம்பிளி காம்ப்ளக்ஸின் இடைநிலையை உறுதிப்படுத்துகிறது, இது திறம்பட ஒரு வினையூக்கியாக செயல்படுகிறது. கூடுதல் எச்எஸ்பி 60 மூலக்கூறுகளை ஒருங்கிணைக்க முன்பே இருக்கும் எச்எஸ்பி 60 இன் தேவை மைட்டோகாண்ட்ரியாவின் தோற்றம் குறித்த எண்டோசிம்பயாடிக் கோட்பாட்டை ஆதரிக்கிறது. இதே போன்ற சுய-அசெம்பிளி திறன் கொண்ட ஒரு அடிப்படை புரோக்கரியோடிக் ஹோமோலோகஸ் புரதம் இருந்திருக்க வேண்டும். நோயெதிர்ப்பு பங்கு மேலே விவாதிக்கப்பட்டபடி, எச். எஸ். பி 60 பொதுவாக ஒரு சேப்பரோனின் என்று அழைக்கப்படுகிறது, இது மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் புரத மடிப்புக்கு உதவுகிறது. இருப்பினும், சில புதிய ஆராய்ச்சிகள் எச்எஸ்பி 60 ஒரு "ஆபத்து சமிக்ஞை அடுக்கு" நோயெதிர்ப்பு மறுமொழியில் ஒரு பங்கைக் கொண்டிருக்கலாம் என்று சுட்டிக்காட்டியுள்ளன. இது தன்னுடல் தாக்க நோய்களில் பங்கு வகிக்கிறது என்பதற்கான ஆதாரங்களும் உள்ளன. நோய்த்தொற்று மற்றும் நோய் உயிரணுவில் மிகவும் மன அழுத்தத்தை ஏற்படுத்துகின்றன. ஒரு செல் மன அழுத்தத்தில் இருக்கும்போது, அது இயற்கையாகவே எச்எஸ்பி 60 போன்ற வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள் உட்பட மன அழுத்த புரதங்களின் உற்பத்தியை அதிகரிக்கிறது. எச்எஸ்பி 60 ஒரு சமிக்ஞையாக செயல்படுவதற்கு அது செல்லுலார் சூழலில் இருக்க வேண்டும். சமீபத்திய ஆராய்ச்சியில் "இது வெளிப்பட்டுள்ளது that.chaperonin 60 பல்வேறு புரோக்கரியோடிக் மற்றும் யூகாரியோடிக் உயிரணுக்களின் மேற்பரப்பில் காணப்படுகிறது, மேலும் உயிரணுக்களில் இருந்து கூட வெளியிடப்படலாம்". சமீபத்திய ஆராய்ச்சியின் படி, நோயெதிர்ப்பு மறுமொழி சமிக்ஞையில் பல்வேறு வகையான வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள் பயன்படுத்தப்படுகின்றன, ஆனால் வெவ்வேறு புரதங்கள் மற்ற சமிக்ஞை மூலக்கூறுகளுக்கு வித்தியாசமாக செயல்படுகின்றன மற்றும் பதிலளிக்கின்றன என்று தோன்றுகிறது. லிபோபோலிசாக்கரைடுகள் (எல்பிஎஸ்) அல்லது கிரோல் இருக்கும்போது புற இரத்த மோனோநியூக்ளியர் செல்கள் (பிபிஎம்சி) போன்ற குறிப்பிட்ட உயிரணுக்களில் இருந்து எச்எஸ்பி 60 வெளியிடப்படுவதாகக் காட்டப்பட்டுள்ளது. மனித மற்றும் பாக்டீரியா எச்எஸ்பி 60 க்கு வெவ்வேறு ஏற்பிகள் மற்றும் பதில்களை செல் கொண்டுள்ளது என்பதை இது குறிக்கிறது. கூடுதலாக, எச்எஸ்பி60 "மோனோசைட்டுகள், மேக்ரோபேஜ்கள் மற்றும் டென்ட்ரிடிக் cells.and ஆகியவற்றைச் செயல்படுத்தும் திறன் கொண்டதாகவும், பரந்த அளவிலான சைட்டோகின்களின் சுரப்பைத் தூண்டும் திறன் கொண்டதாகவும்" நிரூபிக்கப்பட்டுள்ளது. எச்எஸ்பி60 எல். பி. எஸ் அல்லது கிரோல் போன்ற பிற சமிக்ஞை மூலக்கூறுகளுக்கு பதிலளிப்பதாகவும், சில வகையான உயிரணுக்களைச் செயல்படுத்தும் திறன் கொண்டதாகவும் இருப்பது எச்எஸ்பி60 என்பது நோயெதிர்ப்பு சக்தியை செயல்படுத்துவதில் ஈடுபடும் ஆபத்து சமிக்ஞை அடுக்கின் ஒரு பகுதியாகும் என்ற கருத்தை ஆதரிக்கிறது. இருப்பினும், எச்எஸ்பி 60 இன் நோயெதிர்ப்பு பாத்திரத்தில் ஒரு திருப்பம் உள்ளது. மேலே குறிப்பிட்டுள்ளபடி, எச்எஸ்பி 60 புரதங்களில் இரண்டு வெவ்வேறு வகைகள் உள்ளன, பாக்டீரியா மற்றும் பாலூட்டி. அவை வரிசையில் மிகவும் ஒத்திருப்பதால், பாக்டீரியா எச்எஸ்பி 60 மனிதர்களில் ஒரு பெரிய நோயெதிர்ப்பு சக்தியை ஏற்படுத்தும் என்று எதிர்பார்க்கப்படாது. நோயெதிர்ப்பு அமைப்பு "சுயத்தை புறக்கணிக்க வடிவமைக்கப்பட்டுள்ளது, அதாவது, புரவலன் கூறுகள்; இருப்பினும், முரண்பாடாக, இது சேப்பரோனின்களுக்கு பொருந்தாது". பல ஆன்டி-சேப்பரோனின் ஆன்டிபாடிகள் உள்ளன மற்றும் பல தன்னுடல் தாக்க நோய்களுடன் தொடர்புடையவை என்று கண்டறியப்பட்டுள்ளது. ரான்போர்டு மற்றும் பலர் கருத்துப்படி. சோதனைகள் நடத்தப்பட்டுள்ளன, அவை "பாக்டீரியா சாபெரோனின் 60 புரதங்களின் வெளிப்பாட்டிற்குப் பிறகு ஒரு மனித புரவலனால் உருவாக்கப்படும் ஆன்டிபாடிகள்" மனித சாபெரோனின் 60 புரதங்களுடன் குறுக்கு எதிர்வினையாற்ற முடியும் என்பதைக் காட்டுகின்றன. பாக்டீரியா மற்றும் மனித எச்எஸ்பி 60 ஒத்த புரத வரிசைகளைக் கொண்டிருந்தாலும், பாக்டீரியல் எச்எஸ்பி 60 நோயெதிர்ப்பு மண்டலத்தை ஆன்டி-சேப்பரோனின் ஆன்டிபாடிகளை உருவாக்குகிறது. இந்த புதிய ஆன்டிபாடிகள் பின்னர் மனித எச்எஸ்பி 60 ஐ அடையாளம் கண்டு தாக்குகின்றன, இது ஒரு தன்னுடல் தாக்க நோயை ஏற்படுத்துகிறது. இது எச்எஸ்பி 60 தன்னுடல் தாக்கத்தில் ஒரு பங்கைக் கொண்டிருக்கலாம் என்று கூறுகிறது, இருப்பினும் இந்த நோயில் அதன் பங்கை இன்னும் முழுமையாகக் கண்டறிய கூடுதல் ஆராய்ச்சி செய்யப்பட வேண்டும். மன அழுத்த மறுமொழியான எச்எஸ்பி60, ஒரு மைட்டோகாண்ட்ரியல் புரதமாக, மன அழுத்த மறுமொழியிலும் ஈடுபடுவதாகக் காட்டப்பட்டுள்ளது. ஹீட் ஷாக் ரெஸ்பான்ஸ் என்பது ஒரு ஹோமியோஸ்டாடிக் பொறிமுறையாகும், இது எச்எஸ்பி 60 க்கு குறியீடு செய்யும் மரபணுக்களின் வெளிப்பாட்டை மேம்படுத்துவதன் மூலம் ஒரு உயிரணுவை சேதத்திலிருந்து பாதுகாக்கிறது. எச். எஸ். பி. 60 உற்பத்தியின் மேம்பாடு செல்லில் நிகழும் பிற செல்லுலார் செயல்முறைகளை பராமரிக்க அனுமதிக்கிறது, குறிப்பாக மன அழுத்தம் நிறைந்த காலங்களில். ஒரு பரிசோதனையில், புலனாய்வாளர்கள் எல்-டோபா மூலம் பல்வேறு எலிகளுக்கு சிகிச்சையளித்தனர் மற்றும் மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் எச்எஸ்பி 60 வெளிப்பாட்டின் குறிப்பிடத்தக்க மேம்பாடு மற்றும் சைட்டோபிளாஸத்தில் எச்எஸ்பி 70 வெளிப்பாட்டைக் கண்டுபிடித்தனர். வெப்ப அதிர்ச்சி சமிக்ஞை பாதை "வயதான மற்றும் நரம்பியக்கடத்தல் கோளாறுகளில் உற்பத்தி செய்யப்படும் ஃப்ரீ ரேடிக்கல் ஆக்ஸிஜன் மற்றும் நைட்ரஜன் இனங்களால் வெளிப்படும் நரம்பியல் நச்சுத்தன்மைக்கு எதிரான பாதுகாப்பின் அடிப்படை பொறிமுறையாக செயல்படுகிறது" என்று ஆராய்ச்சியாளர்கள் முடிவு செய்தனர். நச்சு அல்லது மன அழுத்த சூழ்நிலைகளில் செல்லுலார் உயிர்வாழ்வதற்கு எச்எஸ்பி 60 மற்றும் பிற வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள் அவசியம் என்று பல ஆய்வுகள் காட்டுகின்றன. எச்எஸ்பிடி1 மரபணுவின் விளைபொருளான மனித எச்எஸ்பி60 புற்றுநோயுடன் தொடர்புடையது, இது குரூப் I மைட்டோகாண்ட்ரியல் சேப்பரோனின் ஆகும், இது பைலோஜெனெட்டிகல் ரீதியாக பாக்டீரியா கிரோயெல் உடன் தொடர்புடையது. சமீபத்தில், மைட்டோகாண்ட்ரியாவுக்கு வெளியேயும் உயிரணுவிற்கு வெளியேயும் எச்எஸ்பி 60 இருப்பது, எ. கா. இரத்த ஓட்டத்தில், [1], [2] பதிவாகியுள்ளது. எச்எஸ்பி60 எக்ஸ்ட்ரா-மைட்டோகாண்ட்ரியல் மூலக்கூறு மைட்டோகாண்ட்ரியல் மூலக்கூறுக்கு ஒத்ததாக இருப்பதாகக் கருதப்பட்டாலும், இது இன்னும் முழுமையாக தெளிவுபடுத்தப்படவில்லை. உயிரணுவிற்கு வெளியே எச்எஸ்பி 60 ஐக் காட்டும் சோதனை சான்றுகளின் அளவு அதிகரித்தாலும், இந்த செயல்முறை எவ்வளவு பொதுவானது மற்றும் உயிரணுவிற்கு வெளியே எச்எஸ்பி 60 இடமாற்றத்திற்கு காரணமான வழிமுறைகள் என்ன என்பது இன்னும் தெளிவாகத் தெரியவில்லை. இந்த கேள்விகளில் எதற்கும் உறுதியாக பதிலளிக்கப்படவில்லை, அதே நேரத்தில் செல்லுலார் எச்எஸ்பி 70 குறித்து சில தகவல்கள் உள்ளன. இந்த சேப்பரோன் பாரம்பரியமாக எச்எஸ்பி 60 போன்ற ஒரு ஊடுருவல் புரதமாகவும் கருதப்பட்டது, ஆனால் கடந்த சில ஆண்டுகளில் அதன் பெரிசெல்லுலர் மற்றும் எக்ஸ்ட்ராசெல்லுலர் ரெசிடென்ஸ் எச்எஸ்பி 60 கட்டி உயிரணுக்களில் அப்போப்டொசிஸை பாதிக்கும் என்று கணிசமான சான்றுகள் காட்டுகின்றன, இது வெளிப்பாடு அளவுகளில் ஏற்படும் மாற்றத்துடன் தொடர்புடையதாகத் தெரிகிறது. சில ஆராய்ச்சிகள் நேர்மறையான வெளிப்பாட்டைக் காட்டுகின்றன, மற்ற ஆராய்ச்சிகள் எதிர்மறையான வெளிப்பாட்டைக் காட்டுகின்றன, மேலும் இது புற்றுநோயின் வகையைப் பொறுத்தது என்று தெரிகிறது. நேர்மறை மற்றும் எதிர்மறை வெளிப்பாட்டின் விளைவுகளை விளக்க வெவ்வேறு கருதுகோள்கள் உள்ளன. நேர்மறை வெளிப்பாடு "அப்போப்டோடிக் மற்றும் நெக்ரோடிக் செல் மரணத்தை" தடுக்கிறது, அதே நேரத்தில் எதிர்மறை வெளிப்பாடு "அப்போப்டொசிஸை செயல்படுத்துவதில்" ஒரு பங்கைக் கொண்டிருப்பதாக கருதப்படுகிறது. அப்போப்டொசிஸில் செல்வாக்கு செலுத்துவதோடு, வெளிப்பாடு மட்டத்தில் எச்எஸ்பி 60 மாற்றங்கள் "நோயறிதல் மற்றும் முன்கணிப்பு நோக்கங்களுக்காக பயனுள்ள புதிய பயோமார்க்கர்கள்" என்று காட்டப்பட்டுள்ளன. லெப்ரெட் மற்றும் பலர் படி, எச்எஸ்பி 60 வெளிப்பாட்டின் இழப்பு "ஒரு மோசமான முன்கணிப்பு மற்றும் கட்டி ஊடுருவலை உருவாக்கும் அபாயத்தைக் குறிக்கிறது" குறிப்பாக சிறுநீர்ப்பை புற்றுநோய்களுடன், ஆனால் அது மற்ற வகை புற்றுநோய்களுக்கு உண்மையாக இருக்க வேண்டிய அவசியமில்லை. எடுத்துக்காட்டாக, கருப்பை கட்டிகள் ஆராய்ச்சி அதிகப்படியான வெளிப்பாடு ஒரு சிறந்த முன்கணிப்புடன் தொடர்புடையது என்பதைக் காட்டுகிறது, அதே நேரத்தில் குறைந்த வெளிப்பாடு ஒரு தீவிரமான கட்டியுடன் தொடர்புடையது. இந்த ஆராய்ச்சி அனைத்தும் சில வகையான புற்றுநோய்களுக்கு உயிர்வாழ்வதைக் கணிப்பதில் எச்எஸ்பி 60 வெளிப்பாட்டைப் பயன்படுத்த முடியும் என்பதைக் குறிக்கிறது, எனவே சில சிகிச்சைகளிலிருந்து பயனடையக்கூடிய நோயாளிகளை அடையாளம் காண முடியும். உயிரணுக்குள், GroEL/ES மத்தியஸ்த புரத மடிப்பு செயல்முறை பல சுற்று பிணைப்பு, அடைப்பு மற்றும் அடி மூலக்கூறு புரதத்தின் வெளியீடு ஆகியவற்றை உள்ளடக்கியது. கட்டப்படாத அடி மூலக்கூறு புரதங்கள் GROEL இன் திறந்த குழியின் உட்புற விளிம்பில் ஒரு ஹைட்ரோபோபிக் பிணைப்பு இணைப்புடன் பிணைக்கப்பட்டு, சேப்பரோனினுடன் ஒரு பைனரி வளாகத்தை உருவாக்குகின்றன. அடி மூலக்கூறு புரதத்தை இந்த முறையில் பிணைப்பது, ஏடிபி பிணைப்புடன் கூடுதலாக, ஒரு இணக்கமான மாற்றத்தைத் தூண்டுகிறது, இது பைனரி வளாகத்தை ஒரு தனி மூடி கட்டமைப்பான க்ரோஸ் உடன் இணைக்க அனுமதிக்கிறது. சாபெரோனினின் திறந்த குழியுடன் GroES ஐ பிணைப்பது சாபெரோனினின் தனிப்பட்ட துணை அலகுகளை சுழற்றத் தூண்டுகிறது, இதனால் ஹைட்ரோபோபிக் அடி மூலக்கூறு பிணைப்பு தளம் குழியின் உட்புறத்திலிருந்து அகற்றப்படுகிறது, இதனால் அடி மூலக்கூறு புரதம் விளிம்பிலிருந்து இப்போது பெரும்பாலும் ஹைட்ரோஃபிலிக் அறைக்குள் வெளியேற்றப்படுகிறது. அறையின் ஹைட்ரோஃபிலிக் சூழல் அடி மூலக்கூறின் ஹைட்ரோபோபிக் எச்சங்களை புதைக்க விரும்புகிறது, இது அடி மூலக்கூறு மடிப்பைத் தூண்டுகிறது. ATP இன் ஹைட்ரோலிசிஸ் மற்றும் எதிர் குழிக்கு ஒரு புதிய அடி மூலக்கூறு புரதத்தை பிணைப்பது ஒரு அலோஸ்டெரிக் சமிக்ஞையை அனுப்புகிறது, இதனால் GroES மற்றும் மூடப்பட்ட புரதத்தை சைட்டோசோலில் வெளியிடுகிறது. கொடுக்கப்பட்ட புரதம் பல சுற்று மடிப்புகளுக்கு உட்படும், ஒவ்வொரு முறையும் அதன் அசல் வெளிப்படுத்தப்பட்ட நிலைக்குத் திரும்பும், சொந்த இணக்கம் அல்லது சொந்த நிலையை அடைய உறுதியளிக்கப்பட்ட ஒரு இடைநிலை அமைப்பு அடையப்படும் வரை. மாற்றாக, அடி மூலக்கூறு தவறான மடிப்பு மற்றும் பிற தவறான மடிப்பு புரதங்களுடன் திரட்டுதல் போன்ற ஒரு போட்டி எதிர்வினைக்கு ஆளாகக்கூடும். வெப்ப இயக்கவியல் மூலக்கூறு வளாகத்தின் உட்புறத்தின் சுருக்கப்பட்ட தன்மை அடி மூலக்கூறு புரதத்தின் சிறிய மூலக்கூறு இணக்கங்களை வலுவாக ஆதரிக்கிறது. கரைசல் இல்லாத, நீண்ட தூர, துருவமற்ற தொடர்புகள் என்ட்ரோபியில் அதிக செலவில் மட்டுமே நிகழ முடியும். கிரோல் வளாகத்தின் நெருக்கமான காலாண்டுகளில், என்ட்ரோபியின் ஒப்பீட்டு இழப்பு மிகவும் சிறியது. பிடிப்பு முறை துருவ அல்லாத பிணைப்பு தளங்களை துருவ தளங்களிலிருந்து தனித்தனியாக குவிக்க முனைகிறது. GroEL துருவமற்ற மேற்பரப்புகள் அகற்றப்படும்போது, கொடுக்கப்பட்ட துருவமற்ற குழு ஒன்று துருவமற்ற மூலக்கூறு தளத்தை எதிர்கொள்ளும் வாய்ப்பு மொத்த கரைசலை விட மிக அதிகமாக உள்ளது. வெளியில் இருந்த ஹைட்ரோபோபிக் தளங்கள் சிஸ் களத்தின் மேற்புறத்தில் ஒன்றாகக் கூடி ஒருவருக்கொருவர் பிணைக்கப்படுகின்றன. GroEL இன் வடிவவியலில் துருவ கட்டமைப்புகள் வழிநடத்த வேண்டும், மேலும் அவை டிரான்ஸ் பக்கத்திலிருந்து வெளிவரும்போது துருவமற்ற மையத்தை மூடுகின்றன. கட்டமைப்பு கட்டமைப்பு ரீதியாக, கிரோல் ஒரு இரட்டை வளைய டெட்ராடெகேமர் ஆகும், இதில் சிஸ் மற்றும் டிரான்ஸ் வளையங்கள் இரண்டும் தலா ஏழு துணை அலகுகளைக் கொண்டுள்ளன. GROEL இன் மையக் குழிக்குள் ஏற்படும் இணக்கமான மாற்றங்கள் GROEL இன் உட்புறம் ஹைட்ரோபோபிக் அல்ல, ஹைட்ரோஃபிலிக் ஆக மாறுவதற்கு காரணமாகின்றன, மேலும் இது புரத மடிப்பை எளிதாக்குகிறது. GroEL இன் செயல்பாட்டிற்கான திறவுகோல் மோனோமரின் கட்டமைப்பில் உள்ளது. எச்எஸ்பி60 மோனோமர் இரண்டு கீல் பகுதிகளால் பிரிக்கப்பட்ட மூன்று தனித்துவமான பிரிவுகளைக் கொண்டுள்ளது. அப்பிக்கல் பிரிவில் பல ஹைட்ரோபோபிக் பிணைப்பு தளங்கள் உள்ளன, அவை புரோட்டீன் அடி மூலக்கூறுகளை வெளிப்படுத்துகின்றன. பல குளோபுலர் புரதங்கள் உச்சி மண்டலத்துடன் பிணைக்கப்படாது, ஏனெனில் அவற்றின் ஹைட்ரோபோபிக் பாகங்கள் நீரிய ஊடகத்திலிருந்து விலகி, உள்ளே தொகுக்கப்பட்டுள்ளன, ஏனெனில் இது வெப்ப இயக்கவியல் உகந்த இணக்கமாகும். எனவே, இந்த "அடி மூலக்கூறு தளங்கள்" உகந்த முறையில் மடிக்கப்படாத புரதங்களுடன் மட்டுமே பிணைக்கப்படும். அப்பிக்கல் களத்தில் GroES இன் Hsp10 மோனோமர்களுக்கான பிணைப்பு தளங்களும் உள்ளன. பூமத்திய ரேகை களம் ATP ஐ பிணைப்பதற்கான கீல் புள்ளிக்கு அருகில் ஒரு ஸ்லாட்டைக் கொண்டுள்ளது, அதே போல் GroEL மூலக்கூறின் மற்ற பாதிக்கு இரண்டு இணைப்பு புள்ளிகளும் உள்ளன. மீதமுள்ள பூமத்திய ரேகைப் பகுதி மிதமான ஹைட்ரோஃபிலிக் ஆகும். ஏடிபி மற்றும் க்ரோஸ் சேர்ப்பது சிஸ் களத்தின் இணக்கத்தில் கடுமையான விளைவை ஏற்படுத்துகிறது. இந்த விளைவு எச்எஸ்பி60 மோனோமர்களில் உள்ள இரண்டு கீல் புள்ளிகளில் வளைவு மற்றும் சுழற்சியால் ஏற்படுகிறது. இடைநிலை களம் கீழ் கீலில் சுமார் 25 டிகிரி வரை கீழே மற்றும் உள்நோக்கி மடிகிறது. இந்த விளைவு, அனைத்து மோனோமர்களின் கூட்டுறவு நெகிழ்வுத்தன்மையின் மூலம் பெருக்கப்பட்டு, கிரோல் கூண்டின் பூமத்திய ரேகை விட்டத்தை அதிகரிக்கிறது. ஆனால் உச்சி களம் மேல் கீல் மீது ஒரு முழு 60 டிகிரி மேலே மற்றும் வெளியே சுழல்கிறது, மேலும் கீல் அச்சைச் சுற்றி 90 டிகிரி சுழல்கிறது. இந்த இயக்கம் சிஸ் களத்தின் மேற்புறத்தில் கூண்டைத் திறக்கிறது, ஆனால் கூண்டின் உட்புறத்திலிருந்து அடி மூலக்கூறு பிணைப்பு தளங்களை முற்றிலுமாக நீக்குகிறது. GroEL தொடர்புகள் GroES, ALDH2, Caspase 3 மற்றும் டைஹைட்ரோஃபோலேட் ரிடக்டேஸுடன் தொடர்பு கொள்வதாக காட்டப்பட்டுள்ளது. பேஜ் டி4 கட்டமைப்பை தீர்மானிப்பதில் புரதங்களை குறியாக்கம் செய்யும் பாக்டீரியோபேஜ் (பேஜ்) டி4 இன் மரபணுக்கள் நிபந்தனைக்குட்பட்ட ஆபத்தான பிறழ்வுகளைப் பயன்படுத்தி அடையாளம் காணப்பட்டன. இந்த புரதங்களில் பெரும்பாலானவை முடிக்கப்பட்ட ஃபேஜ் துகள்களின் பெரிய அல்லது சிறிய கட்டமைப்பு கூறுகளாக நிரூபிக்கப்பட்டன. இருப்பினும், பேஜ் அசெம்பிளிக்குத் தேவையான மரபணு தயாரிப்புகளில் (ஜிபிஎஸ்), ஸ்னுஸ்டாட் ஜிபிஎஸ் குழுவை அடையாளம் கண்டார், அவை பேஜ் கட்டமைப்பில் தங்களை இணைத்துக் கொள்வதை விட வினையூக்கியாக செயல்படுகின்றன. இந்த வினையூக்கி ஜிபிஎஸ் ஜிபி 31 ஐ உள்ளடக்கியது. ஈ. கோலை என்ற பாக்டீரியா ஃபேஜ் டி4 இன் புரவலன் ஆகும், மேலும் ஃபேஜ் குறியிடப்பட்ட ஜிபி31 புரதம் ஈ. கோலை சாபரோன் புரதம் கிரோயிஸுக்கு செயல்பாட்டு ரீதியாக ஒத்ததாகத் தோன்றுகிறது, மேலும் நோய்த்தொற்றின் போது ஃபேஜ் டி4 வைரியன்களின் அசெம்பிளியில் அதை மாற்ற முடியும். பேஜ் குறியிடப்பட்ட ஜிபி31 புரதத்தின் பங்கு ஈ. கோலி புரவலன் குறியிடப்பட்ட கிரோல் புரதத்துடன் தொடர்பு கொள்வதாகத் தெரிகிறது, இது பேஜின் முக்கிய பேஜ் ஹெட் கேப்சிட் புரதமான ஜிபி23 இன் சரியான மடிப்பு மற்றும் அசெம்பிளிக்கு உதவுகிறது. மேலும் காண்க சாபெரோனின் வெப்ப அதிர்ச்சி புரத குறிப்புகள் மேலும் வாசிப்பு வெளிப்புற இணைப்புகள் (உரிமைகள் எதுவும் ஒதுக்கப்படவில்லை) ஈ. எம். டி. பி. நிலவொளி புரதங்கள் புரோட்டீன் வளாகங்கள் மூலக்கூறு சாபெரோன்களில் GROEL இன் 3D மேக்ரோமோலிகுலர் கட்டமைப்புகள்