Hop (protein)
ஹாப், எப்போதாவது ஹாப் என்று எழுதப்படுகிறது, இது எச்எஸ்பி 70-எச்எஸ்பி 90 ஒழுங்கமைக்கும் புரதத்தின் சுருக்கமாகும். இது ஒரு இணை-சேப்பரோனாக செயல்படுகிறது, இது புரத சேப்பரோன்கள் எச்எஸ்பி 70 மற்றும் எச்எஸ்பி 90 ஐ ஒன்றிணைக்கிறது. ஹாப் கோ-சேப்பரோன்களின் பெரிய குழுவிற்கு சொந்தமானது, இது முக்கிய சேப்பரோன்களை (முக்கியமாக வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள்) ஒழுங்குபடுத்துகிறது மற்றும் உதவுகிறது. இது எச்எஸ்பி 70/எச்எஸ்பி 90-காம்ப்ளக்ஸின் சிறந்த ஆய்வு செய்யப்பட்ட இணை-சேப்பரோன்களில் ஒன்றாகும். இது முதன்முதலில் ஈஸ்டில் கண்டுபிடிக்கப்பட்டது மற்றும் மனிதர், எலி, எலி, பூச்சிகள், தாவரங்கள், ஒட்டுண்ணிகள் மற்றும் வைரஸில் ஹோமோலோக்குகள் அடையாளம் காணப்பட்டன. இந்த புரதங்களின் குடும்பம் எஸ். டி. ஐ 1 (மன அழுத்தம் தூண்டக்கூடிய புரதம்) என்று குறிப்பிடப்படுகிறது மற்றும் ஈஸ்ட், தாவரம் மற்றும் விலங்கு எஸ். டி. ஐ 1 (ஹாப்) என பிரிக்கப்படலாம். ஒத்த சொற்கள் மரபணு மனித ஹாப் க்கான மரபணு குரோமோசோம் 11q13.1 இல் அமைந்துள்ளது மற்றும் 14 எக்ஸான்களைக் கொண்டுள்ளது. கட்டமைப்பு எஸ். டி. ஐ புரதங்கள் சில கட்டமைப்பு அம்சங்களால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றனஃ அனைத்து ஹோமோலோக்குகளும் ஒன்பது டெட்ராட்ரிகோபெப்டைட் ரிபீட் (டிபிஆர்) மையக்கருத்துக்களைக் கொண்டுள்ளன, அவை மூன்று டிபிஆர்களின் களங்களாக தொகுக்கப்பட்டுள்ளன. டிபிஆர் மையக்கருத்து என்பது பல புரதங்களால் பயன்படுத்தப்படும் மிகவும் பொதுவான கட்டமைப்பு அம்சமாகும், மேலும் இது புரத-புரத தொடர்புகளை இயக்கும் திறனை வழங்குகிறது. படிகவியல் கட்டமைப்பு தகவல் என்-முனைய டிபிஆர் 1 மற்றும் மைய டிபிஆர் 2 ஏ களங்களுக்கு எச்எஸ்பி 90 ரெஸ்ப் உடன் வளாகத்தில் கிடைக்கிறது. எச்எஸ்பி 70 லிகாண்ட் பெப்டைடுகள். எச்எஸ்பி 70-எச்எஸ்பி 90 ஒழுங்கமைக்கும் புரதம் (மனிதர்களில் ஹாப், எஸ். டி. ஐ. பி 1) என்பது எச்எஸ்பி 70 மற்றும் எச்எஸ்பி 90 க்கு இடையில் கிளையன்ட் புரதங்களை மாற்றுவதற்கு பொறுப்பான இணை-சேப்பரோன் ஆகும். ஹாப் பரிணாம ரீதியாக யூகாரியோட்டுகளில் பாதுகாக்கப்படுகிறது, மேலும் இது நியூக்ளியஸ் மற்றும் சைட்டோபிளாஸம் இரண்டிலும் காணப்படுகிறது. ட்ரோசோபிலா ஹாப் என்பது ஒரு மோனோமெரிக் புரதமாகும், இது மூன்று டெட்ராட்ரிகோபெப்டைட் ரிபீட் டொமைன் பகுதிகளை (டிபிஆர் 1, டிபிஆர் 2 ஏ, டிபிஆர் 2 பி) கொண்டுள்ளது, ஒரு அஸ்பார்டிக் அமில-புரோலின் ரிபீட் டொமைன் (டிபி). டிபிஆர் களங்கள் எச்எஸ்பி90 மற்றும் எச்எஸ்பி70 இன் சி-முனையங்களுடன் தொடர்பு கொள்கின்றன, டிபிஆர்1 மற்றும் டிபிஆர்2பி ஆகியவை எச்எஸ்பி70 மற்றும் டிபிஆர்2ஏ உடன் முன்னுரிமை அடிப்படையில் எச்எஸ்பி90 உடன் பிணைக்கப்படுகின்றன. வெப்ப அதிர்ச்சி இயந்திரங்களின் இடைநிலை கட்டமைப்புகளை முழுமையாக வகைப்படுத்துவது கடினம், ஏனெனில் சேப்பரோன் செயல்பாட்டின் நிலையற்ற மற்றும் வேகமான தன்மை. செயல்பாடு ஹாபின் முக்கிய செயல்பாடு எச்எஸ்பி 70 மற்றும் எச்எஸ்பி 90 ஐ ஒன்றாக இணைப்பதாகும். ஆனால் சமீபத்திய ஆய்வுகள் இது இணைக்கப்பட்ட புரதங்களின் சேப்பரோன் செயல்பாடுகளை மாற்றியமைப்பதாகவும், மற்ற சேப்பரோன்கள் மற்றும் புரதங்களுடன் தொடர்பு கொள்வதாகவும் சுட்டிக்காட்டுகின்றன. எச்எஸ்பி 70/எச்எஸ்பி 90 "சேப்பரோன் இயந்திரத்தில்" அதன் பங்கைத் தவிர, இது மற்ற புரத வளாகங்களிலும் பங்கேற்பதாகத் தெரிகிறது (எடுத்துக்காட்டாக சமிக்ஞை கடத்தல் சிக்கலான ஈஸிஆர்/யுஎஸ்பி மற்றும் ஹெபடைடிஸ் பி வைரஸ் தலைகீழ் டிரான்ஸ்கிரிப்டேஸ் வளாகம், இது வைரஸ் பிரதிபலிப்பை செயல்படுத்துகிறது). இது ப்ரியன் புரதங்களுக்கான ஏற்பியாகவும் செயல்படுகிறது. ஹாப் பல்வேறு செல்லுலார் பகுதிகளில் அமைந்துள்ளது மற்றும் சைட்டோபிளாஸம் மற்றும் நியூக்ளியஸ் இடையே நகர்கிறது. ட்ரோசோபிலா ஆர்என்ஏ குறுக்கீடு பாதைகளில், ஹாப் என்பது எஸ்ஆர்என்ஏக்களுக்கான முன்-ஆர்ஐஎஸ்சி வளாகத்தின் ஒருங்கிணைந்த பகுதியாகக் காட்டப்பட்டுள்ளது. ட்ரோசோபிலா பிவி-இன்டராக்ட்டிங் ஆர்என்ஏ பாதையில், இடமாற்றக்கூடிய கூறுகளின் (டிரான்ஸ்போசான்கள்) அடக்குமுறைக்கு பொறுப்பான ஆர்என்ஏ குறுக்கீடு பாதை, ஹாப் பிவியுடன் தொடர்பு கொள்வதாக காட்டப்பட்டுள்ளது, மேலும் ஹாப் இல்லாத நிலையில், டிரான்ஸ்போசான்கள் ஒடுக்கப்படுகின்றன, இது கடுமையான மரபணு உறுதியற்ற தன்மை மற்றும் மலட்டுத்தன்மைக்கு வழிவகுக்கிறது. இடைவினைகள் ஹ்யூமன் ஹாப் (எஸ். டி. ஐ. பி 1) பி. ஆர். என். பி மற்றும் ஹீட் ஷாக் புரதம் 90 கே. டி. ஏ ஆல்பா (சைட்டோசோலிக்), உறுப்பினர் ஏ 1 உடன் தொடர்பு கொள்வதாக காட்டப்பட்டுள்ளது. குறிப்புகள் மேலும் வாசிப்பு கோ-சேப்பரோன்கள்