Casein kinase 1
புரத கைனேஸ்களின் கேசீன் கைனேஸ் 1 குடும்பம் () செரின்/த்ரோயோனின்-தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட என்சைம்கள் ஆகும், அவை பெரும்பாலான யூகாரியோடிக் செல் வகைகளில் சமிக்ஞை கடத்தல் பாதைகளின் கட்டுப்பாட்டாளர்களாக செயல்படுகின்றன. சி. கே. 1 ஐசோஃபார்ம்கள் டபிள்யூ. என். டி சமிக்ஞை, சர்க்காடியன் தாளங்கள், டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன் காரணிகளின் நியூக்ளியோ-சைட்டோபிளாஸ்மிக் ஷட்டிலிங், டிஎன்ஏ பழுதுபார்ப்பு மற்றும் டிஎன்ஏ டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன் ஆகியவற்றில் ஈடுபட்டுள்ளன. 1950 களின் முற்பகுதியில் கதிரியக்க பாஸ்பேட்டைப் பயன்படுத்தி வளர்சிதை மாற்ற லேபிளிங் ஆய்வுகளிலிருந்து கண்டுபிடிக்கப்பட்டது, உயிரணுக்களுக்குள் உள்ள பாஸ்போபுரோட்டின்களுடன் இணைக்கப்பட்ட பாஸ்பேட் குழுக்கள் சில நேரங்களில் பழையவற்றுக்கு புதிய பாஸ்பேட்டை விரைவாக பரிமாறிக்கொள்ளக்கூடும். புரதங்களிலிருந்து பாஸ்பேட்டை இணைப்பதிலும் அகற்றுவதிலும் ஈடுபடும் என்சைம்களை தனிமைப்படுத்துவதற்கும் வகைப்படுத்துவதற்கும் அனுமதிக்கும் சோதனைகளைச் செய்வதற்காக, புரத கைனேஸ்கள் மற்றும் புரத பாஸ்பேடேஸ்களுக்கு வசதியான அடி மூலக்கூறுகள் தேவைப்பட்டன. புரத பாஸ்போரிலேஷன் பற்றிய ஆராய்ச்சியின் ஆரம்ப நாட்களிலிருந்து கேசீன் ஒரு அடி மூலக்கூறாக பயன்படுத்தப்படுகிறது. 1960 களின் பிற்பகுதியில், சுழற்சி AMP-சார்ந்த புரத கைனேஸ் சுத்திகரிக்கப்பட்டது, மேலும் பெரும்பாலான கவனம் முக்கிய நொதிகளின் செயல்பாட்டைக் கட்டுப்படுத்தக்கூடிய கைனேஸ்கள் மற்றும் பாஸ்பேடேஸ்களை மையமாகக் கொண்டிருந்தது. பாலூட்டி சுரப்பிகளின் எண்டோபிளாஸ்மிக் ரெட்டிகுலத்துடன் தொடர்புடைய கேசீன் கைனேஸ் செயல்பாடு முதன்முதலில் 1974 இல் வகைப்படுத்தப்பட்டது, மேலும் அதன் செயல்பாடு சுழற்சி AMP ஐ சார்ந்து இல்லை என்று காட்டப்பட்டது. சி. கே. 1 குடும்பம் மோனோமெரிக் செரின்-த்ரோயோனின் புரத கைனேஸ்களின் சி. கே. 1 குடும்பம் ஈஸ்ட் முதல் மனிதர்கள் வரை யூகாரியோடிக் உயிரினங்களில் காணப்படுகிறது. பாலூட்டிகள் ஏழு குடும்ப உறுப்பினர்களைக் கொண்டுள்ளன (சில நேரங்களில் ஐசோஃபார்ம்கள் என்று குறிப்பிடப்படுகின்றன, ஆனால் தனித்துவமான மரபணுக்களால் குறியிடப்படுகின்றன): ஆல்பா, பீட்டா 1, காமா 1, காமா 2, காமா 3, டெல்டா மற்றும் எப்சிலான். ஐசோஃபார்ம்கள் 22 முதல் 55 kDa வரை இருக்கும் மற்றும் யூகாரியோட்டுகளின் சவ்வுகள், நியூக்ளியஸ் மற்றும் சைட்டோபிளாஸம் மற்றும் கூடுதலாக பாலூட்டி உயிரணுக்களில் உள்ள மைட்டோடிக் சுழற்சியில் அடையாளம் காணப்பட்டுள்ளன. குடும்ப உறுப்பினர்கள் தங்கள் கைனேஸ் களங்களில் மிக உயர்ந்த ஒத்த தன்மையைக் கொண்டுள்ளனர் (53%-98% ஒத்த) மற்றும் கைனேஸ் களம் VIII இல் A-P-E க்கு பதிலாக S-I-N வரிசை இருப்பதன் மூலம் மற்ற புரத கைனேஸ்களிலிருந்து வேறுபடுகிறார்கள். குடும்ப உறுப்பினர்கள் விட்ரோவில் ஒத்த அடி மூலக்கூறு தனித்துவத்தைக் கொண்டிருப்பதாகத் தோன்றுகிறது, மேலும் அடி மூலக்கூறு தேர்வு குறிப்பிட்ட அடி மூலக்கூறுகளில் உள்ள துணை செல்லுலார் உள்ளூர்மயமாக்கல் மற்றும் டாக்கிங் தளங்கள் வழியாக விவோவில் கட்டுப்படுத்தப்படும் என்று கருதப்படுகிறது. ஒருமித்த பாஸ்பரிலேஷன் தளம் S/Tp-X-X-S/T ஆகும், இதில் S/Tp என்பது பாஸ்போ-செரின் அல்லது பாஸ்போ-த்ரோயோனைனைக் குறிக்கிறது, X என்பது எந்த அமினோ அமிலத்தையும் குறிக்கிறது, மேலும் அடிக்கோடிட்டுக் காட்டப்பட்ட எச்சங்கள் இலக்கு தளத்தைக் குறிக்கின்றன. எனவே, இந்த சி. கே. ஐ ஒருமித்த தளத்திற்கு மற்றொரு கைனேஸ் மூலம் ப்ரைமிங் தேவைப்படுகிறது. சி. கே. ஐ ஒரு தொடர்புடைய அடிப்படை இல்லாத தளத்தையும் பாஸ்பரிலேட் செய்கிறது, இது இலக்கு எஸ்/டி க்கு அமில அமினோ அமிலங்கள் என்-முனையத்தின் ஒரு கிளஸ்டரை உகந்த முறையில் கொண்டுள்ளது, இதில் என்-3 இல் ஒரு அமில எச்சம் மற்றும் இலக்கு எஸ்/டி க்கு ஒரு ஹைட்ரோபோபிக் பகுதி சி-முனையம் அடங்கும். சி. கே. ஐ. பாஸ்பரிலேஷனுக்கு n−3 நிலையில் உள்ள ஒரு ஒற்றை அமில எச்சம் போதுமானதாக இல்லை. இதற்கு மாறாக, பல முக்கியமான இலக்குகளில், NF-AT மற்றும் பீட்டா-கேடெனின், CKI க்கு n−3 ப்ரைமிங் தேவையில்லை, ஆனால் அதற்கு பதிலாக, S-L-S வரிசையில் முதல் செரைனை பாஸ்பரிலேட் செய்கிறது, அதைத் தொடர்ந்து அமில எச்சங்களின் தொகுப்பு, உகந்த தளங்களை விட குறைவான செயல்திறன் கொண்டதாக இருந்தாலும். ரோல்ஸ் கேசீன் கைனேஸ் செயல்பாடு பெரும்பாலான உயிரணு வகைகளில் இருப்பதாகவும், பல என்சைம்களுடன் தொடர்புடையதாகவும் கண்டறியப்பட்டது. தொடர்புடைய மரபணு தயாரிப்புகளின் வகை 1 கேசீன் கைனேஸ் குடும்பத்திற்கு இப்போது "கேசீன் கைனேஸ் 1 ஆல்பா" மற்றும் "கேசீன் கைனேஸ் 1 எப்சிலான்" போன்ற பெயர்கள் வழங்கப்பட்டுள்ளன. டபிள்யூஎன்டி சமிக்ஞை பாதை கேசீன் கைனேஸ் 1 எப்சிலான் டபிள்யூஎன்டி சமிக்ஞை பாதையில் சிதைந்த பாஸ்பரிலேஷனில் பங்கு வகிக்க பரிந்துரைக்கப்படுகிறது. கேசீன் கைனேஸ் 1 ஆல்பா (சி. கே. 1α) மற்றும் பாஸ்பரிலேட்ஸ் β-கேடெனின் ஆகியவற்றுடன் பிணைக்கிறது தாவரங்களில் ஜேட்-1 புரதத்தின் பாஸ்பரிலேஷன் கேசீன் கைனேஸ் 1 ஆல் கட்டுப்படுத்தப்படுகிறது. மனிதர்களில் மூன்று கேசீன் கைனேஸ் 1 காமா என்சைம்கள் உள்ளன. செனோப்பஸ் கேசீன் கைனேஸ் 1 காமா (சி. கே. 1 காமா) செல் சவ்வுடன் தொடர்புடையது மற்றும் எல். ஆர். பி உடன் பிணைக்கிறது. எலிஆர்பி மூலம் டபிள்யூஎன்டி சமிக்ஞைக்கு சி. கே. 1 காமா தேவைப்படுவதாகக் கண்டறியப்பட்டது, மேலும் இது முதுகெலும்புள்ள விலங்குகள் மற்றும் ட்ரோசோபிலா உயிரணுக்களில் எல்ஆர்பி 6 சமிக்ஞையை கடத்துவதற்கு அவசியமானது மற்றும் போதுமானது. எல்ஆர்பி உடன் டபிள்யூஎன்டி பிணைப்பு சி. கே 1 காம்மா மூலம் எல்ஆர்பி இன் சைட்டோபிளாஸ்மிக் களத்தின் பாஸ்பரிலேஷனில் விரைவான அதிகரிப்பை ஏற்படுத்துகிறது. சி. கே. 1 காம்மா மூலம் எல். ஆர். பி. 6 இன் பாஸ்பரிலேஷன் ஆக்சினை எல். ஆர். பி உடன் பிணைப்பதையும், டபிள்யூ. என். டி சமிக்ஞை பாதையை செயல்படுத்துவதையும் ஊக்குவிக்கிறது. பாலூட்டிகளில் சர்க்காடியன் தாளத்தை உருவாக்கும் மரபணு டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன்-மொழிபெயர்ப்பு (மற்றும் பிந்தைய மொழிபெயர்ப்பு) பின்னூட்ட சுழல்களில் சர்க்காடியன் ரிதம் சி. கே 1 இ மற்றும் சி. கே 1 டி ஆகியவை அவசியம். முன்பு வகைப்படுத்தப்பட்ட சி. கே. 1இ ஐசோஃபார்ம் முதன்முதலில் ஒரு கடிகார மரபணுவாக இணைக்கப்பட்டது, அதன் ட்ரோசோபிலா ஹோமோலோக், இரட்டை நேரம் (இரட்டை நேரம் (மரபணு)), 1998 இல் கண்டுபிடிக்கப்பட்டது. இரட்டை நேரம் என்பது மனித சி. கே. 1 ε உடன் 86 சதவீதம் ஒத்திருக்கிறது. க்ளோஸ் மற்றும் பலர் மற்றும் பிரைஸ் மற்றும் பலர் இரட்டை நேர மாற்றங்களில் உள்ள பிறழ்வுகள் சர்க்காடியன் தாளத்தை மாற்றியமைத்தன என்பதைக் காட்டினர். அவர்கள் இரண்டு டி. பி. டி பிறழ்வுகளைக் கண்டறிந்தனர், அவை அசாதாரணமான இலவச-இயங்கும் காலங்களைக் கொண்டிருந்தன, மேலும் ஒன்று ப்யூபல்-லெத்தல் ஆனால் ஹைபோபாஸ்போரிலேட்டட் PER புரதத்தின் குவிப்புக்கு வழிவகுத்தது. அப்போதிருந்து, ட்ரோசோபிலாவில் கடிகார மரபணு காலத்தின் புரதத் தயாரிப்பான பாஸ்போரிலேட்டிங் PER இல் அதன் பங்கிற்காக இரட்டை நேர புரத தயாரிப்பு DBT நன்கு வகைப்படுத்தப்பட்டுள்ளது, மேலும் அதன் பாலூட்டி ஹோமோலோக்குகளும் இதேபோன்ற பாத்திரத்தை வகிப்பதாகத் தெரிகிறது. 2021 ஆம் ஆண்டில், விஞ்ஞானிகள் சி. கே 1 தடுப்பு மூலம் திசுக்களின் சர்க்காடியன் தாளங்களின் ஒளி-பதிலளிக்கும் நாட்கள்-நீடித்த மாடுலேட்டரின் வளர்ச்சியைப் புகாரளித்தனர். இத்தகைய மாடுலேட்டர்கள் காலவரிசை உயிரியல் ஆராய்ச்சி மற்றும் "ஒத்திசைவற்ற" உறுப்புகளை சரிசெய்ய பயனுள்ளதாக இருக்கும். தொடர்புகள் டிபிடி PER இன் விட்ரோ மற்றும் விவோவுடன் உடல் ரீதியாக தொடர்பு கொள்வதாகவும், சர்க்காடியன் சுழற்சி முழுவதும் PER உடன் ஒரு நிலையான வளாகத்தை உருவாக்குவதாகவும் காட்டப்பட்டுள்ளது. DBT ஆல் பாஸ்போரிலேட்டட் செய்யப்பட்ட PER, ஸ்லிம்ப் புரதத்தால் அங்கீகரிக்கப்படுகிறது. ஸ்லிம்ப் என்பது எஸ். கே. பி. 1/குல்லின்/எஃப்-பாக்ஸ் புரதம் (எஸ். சி. எஃப்) யுக்விக்விட்டின் லிகேஸ் வளாகத்தின் ஒரு அங்கமாகும், இது புரோட்டியோசோமல் சீரழிவுக்கான புரதங்களை பாஸ்போரிலேஷன் சார்ந்த முறையில் குறிக்கிறது. சைட்டோபிளாஸத்தில் மேம்படுத்தப்பட்ட PER சீரழிவு PER மற்றும் TIM இரண்டின் அணு இடமாற்றத்தை தாமதப்படுத்தும் என்று கணிக்கப்பட்டுள்ளது, இதனால் சர்க்காடியன் தாளங்களின் காலத்தை பாதிக்கும். பிறழ்வு டி. பி. டி. எஸ், எச்சம் 47 [பி 47 எஸ்] இல் செரின் மாற்றீட்டிற்கு ஒரு புரோலைனுடன் தொடர்புடையது, கால நீளத்தை சுமார் 6 மணி நேரம் குறைக்கிறது. டி. பி. டி. எல் எஞ்சிய 80 (எம் 80 ஐ) இல் மெத்தியோனைனுக்கான ஐசோலூசின் அமினோ அமில மாற்றீட்டைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் காலத்தை 29 மணி நேரம் வரை நீட்டிக்கிறது. மூன்றாவது பிறழ்வு, டி. பி. டி. ஏ. ஆர், ஹிஸ்டிடின் 126 இலிருந்து டைரோசினுக்கு மாறுவதோடு தொடர்புடையது மற்றும் அரித்மியாவை ஏற்படுத்துகிறது. இந்த பிறழ்வில் உள்ள PER புரதம் ஹைபோபாஸ்போரிலேட்டட் ஆகும். இந்த பிறழ்வுகள் ஒவ்வொன்றும் டி. பி. டி மரபணுவின் கைனேஸ் களத்திற்கு வரைபடமாக்கப்படுகின்றன. டி. பி. டி. யின் குறுகிய மற்றும் நீண்ட கால அல்லீல்கள் அணுக்கருவில் முறையே PER சீரழிவை மேம்படுத்துகின்றன அல்லது குறைக்கின்றன, இது 24-மணி நேர தாளத்தை நிறுவுவதில் ஒரு முக்கியமான தீர்மானகராக சரியான நேரத்தில் PER சீரழிவின் முக்கியத்துவத்தை மேலும் நிரூபிக்கிறது. புரதச் சீரழிவில் செல்வாக்கு செலுத்துவதோடு மட்டுமல்லாமல், PER இன் அணுக் குவிப்பின் நேரத்தையும் DBT பாதிக்கிறது. குறுகிய கால விகாரி dbtS PER அணுக் குவிப்பை தாமதப்படுத்துகிறது, இது PER புரத ஸ்திரத்தன்மையிலிருந்து சுயாதீனமாக உள்ளது, மேலும் dbt இன் அரித்மிக் அல்லீல்கள் லார்வா மற்றும் வயது வந்த ட்ரோசோபிலாவின் கடிகாரம் கொண்ட உயிரணுக்களில் PER இன் அணுக் குவிப்பை ஏற்படுத்துகின்றன. பாலூட்டி சி. கே. 1δ மற்றும் சி. கே. 1ε இரண்டும் கினேஸ் செயல்பாட்டை தானாக கட்டுப்படுத்தக்கூடிய 123-அமினோ-அமில கார்பாக்ஸி-முனைய களங்களைக் கொண்டுள்ளன. CK1δ மற்றும் CK1ε ஆகியவை 53 சதவீதம் ஒரே மாதிரியானவை. இந்த களங்கள் இரட்டை நேரத்தின் கார்பாக்ஸி-முனைய களத்துடன் தொடர்புடையவை அல்ல, இது பாலூட்டி மற்றும் பறக்கும் ஓரினச்சேர்க்கைகளின் பரிணாம வளர்ச்சியில் ஒரு பிளவைக் குறிக்கிறது. அரபிடோப்ஸிஸ் தலியானா, ட்ரோசோபிலா மற்றும் நியூரோஸ்போராவில் கேசீன் கைனேஸ் 2 க்கு இதேபோன்ற செயல்பாடு பதிவாகியுள்ளது. நேர்மறை மற்றும் எதிர்மறை பின்னூட்டங்கள் எதிர்மறை பின்னூட்ட சுழல்களில், சி. கே. 1இ அவ்வப்போது PER புரதங்களுடன் (PER1, PER2 மற்றும் PER3) பிணைக்கிறது மற்றும் பாஸ்பரிலேட் செய்கிறது, அவை ஒருவருக்கொருவர் ஹெட்டோரோடைமர்களை உருவாக்குகின்றன மற்றும் CRY1 மற்றும் CRY2 உடன் தொடர்பு கொள்கின்றன. பாஸ்பரிலேஷனின் விளைவுகள் இரண்டு மடங்கு ஆகும். PER புரதங்களின் பாஸ்பரிலேஷன் அவற்றின் எங்கும் நிறைந்திருப்பதை அதிகரிக்கிறது, இது சீரழிவுக்கு வழிவகுக்கிறது என்று ட்ரோசோபிலாவில் காட்டப்பட்டுள்ளது. PER புரதங்களின் பாஸ்பரிலேஷன் மூலக்கூறுக்குள் நுழைய முடியாமல் போகிறது, அங்கு அவை கடிகார மரபணுக்களின் படியெடுத்தலை ஒடுக்குகின்றன. அணு இடமாற்றத்தைத் தடுப்பது அணு உள்ளூர்மயமாக்கல் சமிக்ஞையில் PER இன் பாஸ்போரிலேஷன் மூலம் நிகழ்கிறது, இது சமிக்ஞையை மறைக்கிறது மற்றும் அணு நுழைவதைத் தடுக்கிறது. இருப்பினும், PER புரதச் சேர்மம் CRY உடன் பிணைக்கப்படும்போது சைட்டோபிளாசத்திற்கான இந்த ஸிகே1இ-மத்தியஸ்தக் கட்டுப்பாட்டைக் கடக்க முடியும். CK1ε மற்றும் CRY இரண்டும் PER இன் விட்ரோவுடன் சிக்கலானதாக இருக்கும்போது CK1ε பாஸ்பரிலேட் CRY க்கு காட்டப்பட்டுள்ளது, ஆனால் இதன் செயல்பாட்டு முக்கியத்துவம் தீர்மானிக்கப்படவில்லை. நேர்மறையான பின்னூட்டத்திலும் சி. கே. 1இ ஒரு பங்கைக் கொண்டிருக்கலாம்; டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன் காரணி பி. எம். ஏ. எல். 1 என்பது ஒரு சி. கே. 1இ இன் விட்ரோ அடி மூலக்கூறு ஆகும், மேலும் அதிகரித்த சி. கே. 1இ செயல்பாடு பி. எம். ஏ. எல். 1 சார்ந்த சர்க்காடியன் மரபணு ஊக்குவிப்பாளர்களின் செல்வாக்கின் கீழ் மரபணுக்களின் டிரான்ஸ்கிரிப்ஷனை சாதகமாக கட்டுப்படுத்துவதாகக் காட்டப்பட்டுள்ளது. இது இன்னும் விவோவில் ஆய்வு செய்யப்படவில்லை. நோய்க்கான முக்கியத்துவம் சி. கே1டீ மற்றும் சி. கே1ஈ ஆகியவை மனித நோய்களில் பொருத்தமானவை என்று நிரூபிக்கப்பட்டுள்ளது. சமீபத்திய கண்டுபிடிப்புகள் சி. கே 1 இன் மருந்துத் தடுப்பு அபெரண்ட் சர்க்காடியன் தாளத்திற்கு ஒரு நம்பிக்கைக்குரிய சிகிச்சையாக இருக்கலாம் என்பதைக் குறிக்கிறது. PER2 இன் CK1ε பாஸ்போரிலேஷன் தளத்தின் பிறழ்வுகள் மற்றும் மாறுபாடுகள் குடும்ப மேம்பட்ட தூக்க கட்ட நோய்க்குறியின் (FASPS) நிகழ்வுகளுடன் தொடர்புடையவை. இதேபோல், PER3 இன் CK1ε பாஸ்போரிலேஷன் தளத்தில் உள்ள நீளம் மாறுபாடுகள் 'காலை' மற்றும் 'மாலை' ஆகியவற்றுடன் தொடர்புபடுத்தப்படுவதாகக் கண்டறியப்பட்டுள்ளது; நீண்ட அல்லீல்கள் ஆரம்பகால எழுச்சிகளுடன் தொடர்புடையவை, அதே நேரத்தில் குறுகிய அல்லீல்கள் தாமதமாக எழும்புபவர்களுடன் தொடர்புடையவை. கூடுதலாக, தாமதமான தூக்க கட்ட நோய்க்குறி உள்ள நோயாளிகளில் 75 சதவீதம் பேர் குறுகிய அல்லீலுக்கு ஒரே மாதிரியானவர்கள். சி. கே. 1 இல் உள்ள பிறழ்வுகள் மற்ற பாலூட்டிகளிலும் சர்க்காடியன் நடத்தையை மாற்றுவதாகக் காட்டப்பட்டுள்ளது. 1988 ஆம் ஆண்டில், 22 மணிநேர சுதந்திரமான காலத்தைக் கொண்ட தங்க வெள்ளெலி டாவ் விகாரி, கண்டுபிடிக்கப்பட்ட முதல் பாலூட்டி சர்க்காடியன் விகாரி ஆகும். பன்னிரண்டு ஆண்டுகளுக்குப் பிறகு, 2000 ஆம் ஆண்டில், டாவ் பிறழ்வு சி. கே 1 இ ஆக வரைபடமாக்கப்பட்டது. அதன் கண்டுபிடிப்பிலிருந்து, டாவ் விகாரி சர்க்காடியன் உயிரியலில் ஒரு மதிப்புமிக்க ஆராய்ச்சி கருவியாக நிரூபிக்கப்பட்டுள்ளது. டி178சி மாற்றீடான சி. கே. 1இட்டாவ் என்பது செயல்பாட்டு பிறழ்வின் ஆதாயமாகும், இது PER இன் சீரழிவை அதிகரிக்கிறது, ஆனால் க்ரை அல்ல. இது PER-ஒழுங்குபடுத்தப்பட்ட பின்னூட்ட சுழற்சியில் ஒரு இடையூறுகளை உருவாக்குகிறது, இதன் விளைவாக மூலக்கூறு அலைவுகளின் முடுக்கம் ஏற்படுகிறது. ஹோமோசைகஸ் பிறழ்வுகள் (சி. கே. 1இ (டாவ்/டாவ்)) விவோ (நடத்தை ரீதியாக) மற்றும் இன் விட்ரோ (சுப்ராசியாஸ்மாடிக் நியூக்ளியஸின் துப்பாக்கிச் சூடு விகிதங்களால் அளவிடப்படுகிறது) ஆகிய இரண்டிலும் குறிப்பிடத்தக்க குறைப்பைக் காட்டுகின்றன. சமீபத்திய ஆராய்ச்சி சி. கே 1 டி மரபணு மற்றும் குடும்ப ஒற்றைத் தலைவலி மற்றும் மேம்பட்ட தூக்க கட்டத்தில் உள்ள பிறழ்வுகளுக்கு இடையிலான தொடர்பை அடையாளம் கண்டுள்ளது, இது எலிகள் ஒற்றைத் தலைவலி மாதிரிகளில் பிரதிபலித்தது. சர்க்காடியன் சுழற்சி நீளம் மற்றும் புரத ஸ்திரத்தன்மை ஆகியவற்றில் சி. கே1டி மற்றும் சி. கே1இ ஆகிய ஐசோஃபார்ம்களின் பாத்திரங்கள் பொதுவாக தேவையற்றவை என்று கருதப்பட்டன. இருப்பினும், சமீபத்திய ஆராய்ச்சி, சி. கே 1 டி குறைபாடு சர்க்காடியன் காலத்தை நீட்டிக்கிறது, அதே நேரத்தில் சி. கே 1 இ குறைபாடு இல்லை என்பதைக் காட்டுகிறது. மேலும், சி. கே. 1α சமீபத்தில் பாஸ்போரிலேட்டிங் PER1 இல் சி. கே. 1δ க்கு தேவையற்ற பாத்திரத்தை வகிக்க பரிந்துரைக்கப்படுகிறது, இருப்பினும் இது மற்ற தரவுகளுடன் ஒத்துப்போகவில்லை டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன் காரணிகளின் நியூக்ளியோ-சைட்டோபிளாஸ்மிக் கட்டுப்பாடு சி. கே. ஐ. ஏ அல்லது சி. கே. ஐ. ஐ. டி யூகாரியோடிக் மொழிபெயர்ப்பு துவக்க காரணி 6 (ஈ. ஐ. எஃப் 6) இன் அணு ஏற்றுமதியை மாற்றியமைப்பதில் அவசியம், இது யூகாரியோடிக் ரைபோசோமின் 60 எஸ் துணை பிரிவின் உயிரியக்க உற்பத்தியில் அத்தியாவசிய அணு மற்றும் சைட்டோபிளாஸ்மிக் பாத்திரங்களைக் கொண்ட ஒரு புரதமாகும். சி. கே. ஐ மூலம் செர்-174 மற்றும் செர்-175 இன் பாஸ்பரிலேஷன் ஈ. ஐ. எஃப் 6 இன் அணு ஏற்றுமதியை ஊக்குவிக்கிறது, அதே நேரத்தில் கால்சிநியூரின் மூலம் டீபாஸ்பரிலேஷன் ஈ. ஐ. எஃப் 6 இன் அணுக் குவிப்பை ஊக்குவிக்கிறது. ஈஸ்டில் EIF6 சைக்கிள் ஓட்டுவதற்கு அதே பொறிமுறை காரணமாக உள்ளதா, மற்ற கைனேஸ்களும் இந்த செயல்முறைகளில் பங்கு வகிக்கின்றனவா என்பது தெளிவாகத் தெரியவில்லை. உட்செலுத்தப்பட்ட டி-செல்களின் (என். எஃப். ஏ. டி) அணுக் காரணியின் சைட்டோபிளாஸ்மிக் ஷட்ட்லிங்கிலும் சி. கே. ஐ ஹோமோலோக்குகள் தொடர்புடையவை, டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன் காரணி சி. ஆர். எஸ் 1 பி ஈஸ்டில் உள்ள சி. கே. ஐ ஹோமோலோக்கால் பாஸ்போரிலேட் செய்யப்படுகிறது என்பதைக் கவனிப்பதன் மூலம். இன்டர்பேஸ், மைட்டோசிஸ் மற்றும் டிஎன்ஏ பழுதுபார்ப்பு சி. கே. ஐ. டி செயல்பாடு மைட்டோசிஸ் மற்றும் டிஎன்ஏ சேதத்திற்கு பதிலளிக்கும் வகையில் சிக்கியுள்ளது. இடைமுகத்தின் போது, சி. கே. ஐ. டி கோல்ஜி கருவியுடன் தொடர்புடையது மற்றும் டி. ஜி. என் இலிருந்து கிளாத்ரின் பூசப்பட்ட வெசிகிள்களின் வளர்வைக் கட்டுப்படுத்துவதாகத் தெரிகிறது; இது குழாயுடன் தொடர்புடையதாகவும் தோன்றுகிறது. சேதமடையாத மைட்டோடிக் செல்கள் குழாய்க் குழாயுடன் எந்த சி. கே. ஐ. டி தொடர்பையும் காட்டவில்லை என்றாலும், டிஎன்ஏ சேதம் உள்ள உயிரணுக்களில் மைட்டோசிஸின் போது கைனேஸ் ஆட்சேர்ப்பு செய்யப்பட்டது, இது மைட்டோசிஸின் போது மைக்ரோட்யூபுல் நெட்வொர்க்கை ஏற்பாடு செய்வதில் சி. கே. ஐ. டி. க்கு ஒரு பங்கைக் குறிக்கிறது. இந்த உயிர்வேதியியல் தொடர்புகளுக்கான வழிமுறைகள் தெரியவில்லை. கேசீன் கைனேஸ் 2-ஒரு தனித்துவமான புரத கைனேஸ் குடும்ப குறிப்புகள் சமிக்ஞை கடத்தல் புரத கைனேஸ்கள்