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ए. डी. पी.-राइबोसिलेशन-जैसे कारक 6 अंतःक्रियाशील प्रोटीन 4 (ए. आर. एल. 6. आई. पी. 4), जिसे एस. आर. पी. 25 भी कहा जाता है, गुणसूत्र 12क्यू24 पर स्थित ए. आर. एल. 6. आई. पी. 4 जीन का उत्पाद है। 31. इसका कार्य अज्ञात है। संरचना यह लंबाई में 360 एमिनो एसिड है। यह सर्वव्यापी रूप से व्यक्त किया जाता है लेकिन केवल कोशिका चक्र के जी1/एस चरण में। इस प्रोटीन के मानव और चूहे के एम. आर. एन. ए. में 77 प्रतिशत समरूपता है। दो प्रकार के अमीनो एसिड समूह देखे गए हैं, एक सेरीन समूह और एक मूल समूह। फलन इसके कार्य अज्ञात हैं। हालांकि, एसआर स्प्लिसिंग कारकों के साथ इसके प्रोटीन के अनुक्रम समरूपता के कारण, यह व्यापक रूप से माना जाता है कि प्रोटीन परमाणु है और स्प्लिसिंग विनियमन में इसकी भूमिका हो सकती है। प्रोटीन को आरएसी1 संकेत मार्ग में एक मध्यस्थ माना जाता है। आर. एन. ए. संपादन ए. आर. एल. 6. आई. पी. 4 जीन उत्पाद का पूर्व-एम. आर. एन. ए. आर. एन. ए. संपादन के अधीन है। टाइप ए से आई आर. एन. ए. संपादन आर. एन. ए. (ए. डी. ए. आर.) पर कार्य करने वाले एडेनोसिन डीअमिनेसेस के एक परिवार द्वारा उत्प्रेरित किया जाता है जो विशेष रूप से पूर्व-एम. आर. एन. ए. के दोहरे फंसे क्षेत्रों के भीतर एडेनोसिन को पहचानते हैं और उन्हें इनोसिन में विघटित करते हैं। सेलुलर ट्रांसलेशनल मशीनरी द्वारा इनोसिन को ग्वानोसिन के रूप में पहचाना जाता है। ए. डी. ए. आर. 1 और ए. डी. ए. आर. 2 एंजाइमेटिक रूप से सक्रिय सदस्य हैं। ए. डी. ए. आर. 3 को मस्तिष्क में एक नियामक भूमिका माना जाता है। ए. डी. ए. आर. 1 और ए. डी. ए. आर. 2 ऊतकों में व्यापक रूप से व्यक्त किए जाते हैं जबकि ए. डी. ए. आर. 3 मस्तिष्क तक ही सीमित है। आर. एन. ए. के दोहरे फंसे हुए क्षेत्र संपादन स्थल के करीब के क्षेत्र में अवशेषों के बीच आधार-युग्मन द्वारा बनाए जाते हैं, जिसमें अवशेष आमतौर पर पड़ोसी इंट्रॉन में होते हैं, लेकिन यह एक एक्सोनिक अनुक्रम हो सकता है। वह क्षेत्र जो संपादन क्षेत्र के साथ आधार जोड़ता है, उसे संपादन पूरक अनुक्रम (ईसीएस) के रूप में जाना जाता है। स्थान संपादन अंतिम प्रोटीन के अमीनो एसिड स्थिति 225 के भीतर एक के/आर संपादन स्थल पर होता है। आर. टी.-पी. सी. आर. और 100 अलग-अलग क्लोनों के अनुक्रमण का उपयोग करते हुए, प्रोटीन के आइसोफॉर्म 3 के 7 प्रतिशत ने अनुक्रमण के दौरान इस स्थिति में ए के बजाय जी दिखाया। अन्य छोटी संपादन साइटें संभावित रूप से मौजूद हो सकती हैं, जिनमें से कुछ प्रमुख संपादन साइट के समान ही हो सकती हैं। जैसा कि आई. जी. एफ. बी. पी. 7, पूर्व-एम. आर. एन. ए. के मामले में है, संपादन असामान्य है क्योंकि आर. एन. ए. फोल्ड बैक संरचना केवल एक्सोनिक अनुक्रम से बनी होती है। प्रोटीन संरचना पर प्रभाव इस स्थल पर संपादन के परिणामस्वरूप एक कोडन लाइसिन से आर्जिनिन में बदल जाता है। यह प्रोटीन के एक अत्यधिक बुनियादी क्षेत्र में होता है। प्रोटीन कार्य पर प्रभाव असंपादित प्रोटीन का कार्य काफी हद तक अस्वाभाविक होता है। इसलिए, प्रोटीन कार्य पर पूर्व-एम. आर. एन. ए. पर संपादन का प्रभाव भी अज्ञात है। अमीनो एसिड परिवर्तन रूढ़िवादी है और प्रोटीन कार्य को बड़े पैमाने पर बदलने की संभावना नहीं है। हालाँकि, संपादन स्थल महत्वपूर्ण हो सकता है क्योंकि जिस अमीनो एसिड को बदला जा रहा है वह एक लाइसिन है, जो प्रोटीन अभिव्यक्ति के विनियमन में शामिल हो सकता है। लाइसिन अनुवाद के बाद के संशोधन के स्थल हो सकते हैं और लाइसिन का आर्जिनिन में रूपांतरण अनुवाद के बाद के संशोधन को प्रभावित कर सकता है। संदर्भ बाहरी लिंक मानव प्रोटीन