Talin (protein)
तालिन एक उच्च-आणविक-वजन का साइटोस्केलेटल प्रोटीन है जो कोशिका-उपस्तर संपर्क के क्षेत्रों में और लिम्फोसाइट्स में, कोशिका-कोशिका संपर्कों में केंद्रित होता है। कीथ बुरिज और उनके सहयोगियों द्वारा 1983 में खोजा गया, टैलिन एक सर्वव्यापी साइटोसोलिक प्रोटीन है जो फोकल आसंजन में उच्च सांद्रता में पाया जाता है। यह विनकुलिन और α-एक्टिनिन के साथ बातचीत करके प्रत्यक्ष या अप्रत्यक्ष रूप से एक्टिन साइटोस्केलेटन से इंटीग्रिन को जोड़ने में सक्षम है। इसके अलावा, टैलिन-1 माइक्रोफ्लुइडिक प्रणालियों में इंजीनियर मानव माइक्रोवास्कुलेचर के माध्यम से बहिर्वेशन तंत्र को चलाता है। तालिन-1 आसंजन, ट्रांस-एंडोथेलियल प्रवास और आक्रमण चरणों को प्रभावित करने वाले बहिर्वेशन के प्रत्येक भाग में शामिल है। इंटीग्रिन रिसेप्टर्स बाह्य कोशिकीय मैट्रिक्स और लिम्फोसाइट्स को अन्य कोशिकाओं से संलग्न करने में शामिल होते हैं। इन स्थितियों में, टैलिन प्लाज्मा झिल्ली में समाकलन की सांद्रता के साथ सह-वितरण करता है। इसके अलावा, इन विट्रो बाइंडिंग अध्ययनों से पता चलता है कि इंटीग्रिन टैलिन से जुड़ते हैं, हालांकि कम आत्मीयता के साथ। तालिन, कोशिका आसंजन के बिंदुओं पर केंद्रित एक अन्य साइटोस्केलेटल प्रोटीन, विनक्युलिन के साथ उच्च आत्मीयता के साथ भी जुड़ता है। अंत में, टैलिन कैल्शियम-आयन सक्रिय प्रोटीज, कैल्पेन II के लिए एक सब्सट्रेट है, जो सेल-सबस्ट्रेटम संपर्क के बिंदुओं पर भी केंद्रित है। तालिन एक यांत्रिक संवेदनशील प्रोटीन है। इसकी यांत्रिक भेद्यता और सेलुलर स्थिति ब्रिजिंग इंटीग्रिन रिसेप्टर्स और एक्टिन साइटोस्केलेटन इसे मैकेनोट्रांसडक्शन में एक मौलिक प्रोटीन बनाते हैं। तालिन का यांत्रिक खिंचाव विनकुलिन बंधन को बढ़ावा देता है। प्रोटीन डोमेन तालिन में एक बड़ा सी-टर्मिनल रॉड डोमेन होता है जिसमें अल्फा हेलिक्स के बंडल और तीन उपडोमेनः एफ1, एफ2 और एफ3 के साथ एक एन-टर्मिनल एफईआरएम (बैंड 4.1, एज़रिन, रेडिक्सिन और मोसिन) डोमेन होता है। एफईआरएम डोमेन के एफ3 उप-डोमेन में इंटीग्रिन बीटा टेल्स के लिए उच्चतम आत्मीयता इंटीग्रिन-बाइंडिंग साइट होती है और यह इंटीग्रिन को सक्रिय करने के लिए पर्याप्त है। मिडिल डोमेन स्ट्रक्चर तालिन में एक मिडिल डोमेन भी होता है, जिसमें एक संरचना होती है जिसमें पांच अल्फा हेलिक्स होते हैं जो एक बंडल में फोल्ड होते हैं। इसमें एक विनक्युलिन बाइंडिंग साइट (वी. बी. एस.) होता है जो हेलिक्स फोर के पांच मोड़ पर फैली एक हाइड्रोफोबिक सतह से बना होता है। वी. बी. एस. के कार्य सक्रियण से इंटेग्रिन के साथ एक परिसर बनाने के लिए विनक्युलिन की भर्ती होती है जो स्थिर कोशिका आसंजन में सहायता करता है। वी. बी. एस. और विनक्युलिन के बीच परिसर के निर्माण के लिए इस मध्य क्षेत्र को पहले से प्रकट करने की आवश्यकता होती हैः एक बार टैलिन हाइड्रोफोबिक कोर से मुक्त होने के बाद, वी. बी. एस. हेलिक्स तब विनक्युलिन हेड क्षेत्र के भीतर 'बंडल रूपांतरण' संरचनात्मक परिवर्तन को प्रेरित करने के लिए उपलब्ध होता है जिससे विनक्युलिन पूंछ के साथ इंट्रामोलिकुलर बातचीत को विस्थापित किया जाता है, जिससे विनक्युलिन एक्टिन को बांध सकता है। कोशिका आसंजन के दौरान तालिन यांत्रिक बल (7-10 पिकोन्यूटन का) वहन करता है। यह कोशिकाओं को बाह्य कोशिकीय कठोरता को मापने की भी अनुमति देता है, क्योंकि जिन कोशिकाओं में टैलिन को यांत्रिक संबंध बनाने से रोका जाता है, वे अब यह भेद नहीं कर सकते हैं कि वे नरम या कठोर सतह पर हैं या नहीं। एक्टिन बाइंडिंग साइट 2 को बाह्य कोशिकीय मैट्रिक्स कठोरता को महसूस करने के लिए प्रमुख साइट के रूप में दिखाया गया है। हाल ही में कुमार और अन्य ने एफ. आर. ई. टी. आधारित तनाव माप के साथ सेलुलर इलेक्ट्रॉन क्रायो-टोमोग्राफी को संयुक्त किया और पाया कि फोकल आसंजन के भीतर उच्च टैलिन तनाव के क्षेत्रों में अत्यधिक संरेखित और रैखिक अंतर्निहित फिलामेंटस एक्टिन संरचनाएं हैं जबकि कम टैलिन तनाव वाले क्षेत्रों में कम अच्छी तरह से संरेखित एक्टिन फिलामेंट्स हैं। विन्सुलिन बाइंडिंग साइट फंक्शन विन्सुलिन बाइंडिंग साइट मुख्य रूप से टैलिन और टैलिन जैसे अणुओं में पाए जाने वाले प्रोटीन डोमेन हैं, जो विन्सुलिन को टैलिन से बांधने में सक्षम बनाते हैं, इंटीग्रिन-मध्यस्थ कोशिका-मैट्रिक्स जंक्शनों को स्थिर करते हैं। तालिन, बदले में, इंटीग्रिन को एक्टिन साइटोस्केलेटन से जोड़ता है। संरचना विनक्युलिन बाइंडिंग साइटों के लिए सर्वसम्मति अनुक्रम एल. एक्स. ए. ए. एक्स. वी. ए. एक्स. वी. एक्स. एल. आई. एक्स. ए है, जिसमें चार एम्फीपैथिक हेलिक्स की द्वितीयक संरचना भविष्यवाणी है। हाइड्रोफोबिक अवशेष जो वी. बी. एस. को परिभाषित करते हैं, वे स्वयं 'नकाबपोश' होते हैं और हेलिकल बंडलों की एक श्रृंखला के मूल में दबे होते हैं जो टैलिन रॉड बनाते हैं। इंटीग्रिन αIIbβ3 का सक्रियण हाल ही में रिपोर्ट किया गया एक संरचना-कार्य विश्लेषण तीन चरणों में टैलिन-निर्भर इंटीग्रिन सक्रियण की व्याख्या करने के लिए एक ठोस संरचनात्मक मॉडल (ऊपर दाएं देखें) प्रदान करता हैः टैलिन F3 डोमेन (सतह का प्रतिनिधित्व; चार्ज द्वारा रंगीन), पूर्ण-लंबाई वाले प्रोटीन में अपनी स्वतः अवरोधक बातचीत से मुक्त, इंटीग्रिन को बांधने के लिए उपलब्ध हो जाता है। एफ3, β3-इंटीग्रिन पूंछ (लाल रंग में) के झिल्ली-दूरस्थ भाग को संलग्न करता है, जो क्रमबद्ध हो जाता है, लेकिन α-β इंटीग्रिन अंतःक्रियाएँ जो कम-आत्मीयता संरचना में इंटीग्रिन को पकड़ती हैं, बरकरार रहती हैं। एक बाद के चरण में, F3 अपनी झिल्ली-दूरस्थ अंतःक्रियाओं को बनाए रखते हुए β3 पूंछ के झिल्ली-निकटवर्ती हिस्से को संलग्न करता है। इस डोमेन को धारण करने वाले मानव प्रोटीन TLN1; TLN2; एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन मर्लिन (प्रोटीन) भी देखें जो "मोसिन-एज़रिन-रेडिक्सिन-जैसे प्रोटीन" के लिए एक संक्षिप्त नाम है संदर्भ बाहरी लिंक MBInfo: Talin MBInfo: Talin इंटेग्रिन टैलिन-1 यूनिप्रोटकेबी/स्विस-प्रोट प्रविष्टि क्यू9वाई490 कैल्पेन के लिए टैलिन सब्सट्रेट को सक्रिय करता है-पीएमएपी द प्रोटियोलिस मैप एनीमेशन। सेल माइग्रेशन गेटवे इंटीग्रल मेम्ब्रेन प्रोटीन में लिंक के साथ सेल माइग्रेशन गेटवे तालिन-2 जानकारी में लिंक के साथ तालिन-1 जानकारी