TMEM269
ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन 269 (टी. एम. ई. एम. 269) एक प्रोटीन है जिसे मनुष्यों में टी. एम. ई. एम. 269 जीन द्वारा कूटबद्ध किया जाता है। जीन 1p34.2 के साइटोजेनेटिक स्थान के साथ प्लस स्ट्रैंड पर स्थित होता है और इसमें परिग्रहण संख्या A0A1B0GVZ9.1 होती है। जीन में लगभग 160,000 आधार जोड़े होते हैं। इसमें टी. एम. ई. एम. 269 की विपरीत दिशा में नकारात्मक स्ट्रैंड पर व्यक्त एक अलग प्रतिलेख है। ट्रांसक्रिप्ट आर. एन. ए.-एस. ई. क्यू. डेटा मनुष्यों में ऊतक प्रकार के अनुसार आर. एन. ए.-एस. ई. क्यू. डेटा के एक अध्ययन में टी. एम. ई. एम. 269 की अभिव्यक्ति वृषण, मस्तिष्क, एंडोमेट्रियम और गुर्दे में सबसे अधिक पाई गई। डेटा इंगित करता है कि टी. एम. ई. एम. 269 को ऊतक प्रकारों में सर्वव्यापी रूप से काफी कम दर पर प्रतिलेखित किया जाता है, जिसमें कोई ऊतक प्रकार नहीं होता है, जिसमें प्रति मिलियन रीड्स के प्रतिलेखन के प्रति किलोबेस में 0.40 से अधिक रीड्स होते हैं। ऊतक प्रकारों में आर. एन. ए.-सेक डेटा के एक अलग अध्ययन ने मस्तिष्क, अधिवृक्क ग्रंथि और अनुवाद के वृषण विनियमन में टी. एम. ई. एम. 269 के लिए उच्चतम अभिव्यक्ति का संकेत दिया माउस मॉडल में मधुमेह गुर्दे की बीमारी (डी. के. डी.) के एक अध्ययन ने निर्धारित किया कि एम. आई. आर. एन. ए.-181बी-5बी, एक एम. आई. आर. एन. ए. जो डी. के. डी. चूहों में नाटकीय रूप से कम विनियमित है, ने टी. एम. ई. एम. 269 (-4.52 गुना अंतर या 22.12% कुल मूल अभिव्यक्ति, पी-मान <0.01) की अभिव्यक्ति को नाटकीय रूप से कम कर दिया। मूल अध्ययन से तालिका IIIa का एक उपखंड नीचे TMEM269 से संबंधित मूल्यों के साथ शामिल किया गया है। टी. एम. ई. एम. 269 उन 27 जीनों में से एक है जिसमें परीक्षण किए गए जीनों की अभिव्यक्ति में उल्लेखनीय रूप से (4 गुना अंतर) कमी आई थी; इन जीनों में सबसे मजबूत प्रभाव के लिए यह 18वें स्थान पर है। टी. एम. ई. एम. 269 को प्रायोगिक रूप से उच्च फॉस्फोलिपिड माइक्रोडाइट्स (हाई-पी. एल.) की तुलना में पेलाजिक सोल लार्वा में कम फॉस्फोलिपिड माइक्रोडाइट्स (लो-पी. एल.) द्वारा डाउन-रेगुलेटेड होने के लिए निर्धारित किया गया था। टी. एम. ई. एम. 269 लो-पी. एल. आहार संपर्क के अनुसार अलग-अलग रूप से व्यक्त किए गए 15 प्रतिलेखों में से एक था (12 के समूह में जो डाउन-रेगुलेटेड थे)। प्रोटीन टी. एम. ई. एम. 269 में दो समरूप होते हैं, जिनमें से सबसे आम प्रकार 245 एमिनो एसिड होता है। इसमें प्रोटीन की पूरी लंबाई में 5 ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन हैं और फॉस्फेटिडिलसेरिन सिंथेस के अनुक्रम के लिए एक बड़ा क्षेत्र समानता है। टी. एम. ई. एम. 269 के दो समरूपों में दूसरे, कम सामान्य, समरूप के अलावा समान अनुक्रम हैं, जिसमें पहले समरूप के अनुक्रम में पाए जाने वाले पहले 42 अमीनो एसिड का विलोपन होता है। अन्य मानव प्रोटीनों के सापेक्ष, टी. एम. ई. एम. 269 मेथियोनीन, सेरीन, फेनिललैनिन और ल्यूसीन से भरपूर होता है, जबकि इसमें ग्लूटामिक एसिड, ग्लूटामाइन और आर्जिनिन का प्रतिशत कम होता है। टी. एम. ई. एम. 269 का अनुमानित आणविक भार 26.9 के. डी. ए. है और अनुमानित सम-विद्युत बिंदु 6.7 है। अनुवाद के बाद के संशोधन टी. एम. ई. एम. 269 के लिए एन-मिरिस्टोलाइज़ेशन के चार अनुमानित स्थल हैं (एमिनो एसिड स्थितियों पर 89-94,102-107,113-118,137-142)। एन-मिरिस्टॉयलेशन संकेत पारगमन, प्रोटीन स्थिरता और झिल्ली में प्रोटीन की तस्करी में शामिल हो सकता है। चूहों, मुर्गियों और ज़ेबराफिश सहित मनुष्यों के अलावा विभिन्न मॉडल जीवों में इन एन-मिरिस्टोलाइज़ेशन स्थलों की भविष्यवाणी की जाती है। टी. एम. ई. एम. 269 प्रोटीन पर ओ-लिंक्ड ग्लाइकोसिलेशन के दो अनुमानित स्थल हैं; इस प्रकार का संशोधन प्रोटीन संरचना, स्थिरता और मल्टीमेरिक प्रोटीन असेंबली को नियंत्रित कर सकता है। ये भविष्यवाणियाँ यिनोयांग पोस्ट ट्रांसलेशनल मॉडिफिकेशन प्रेडिक्शन एल्गोरिदम पर 0.5 नेटफॉस सीमा को पार करने वाली साइटों पर आधारित हैं ये साइटें प्रोटीन पर अमीनो एसिड की स्थिति 35 और 125 पर स्थित हैं। उपकोशिकीय स्थानीयकरण उपकोशिकीय स्थानीयकरण भविष्यवाणियाँ इंगित करती हैं कि टी. एम. ई. एम. 269 में एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम और प्लाज्मा झिल्ली में स्थित होने की सबसे अधिक संभावना है। साइटप्लाज्मिक/न्यूक्लियर भेदभाव के लिए रेनहार्ड्ट की विधि मानव टी. एम. ई. एम. 269 प्रोटीन के 94.1 इंटरैक्शन के विश्वसनीयता स्कोर के साथ साइटोप्लाज्मिक होने की भविष्यवाणी करती है एक अध्ययन ने टी. एम. ई. एम. 269 को यीस्ट टू-हाइब्रिड स्क्रीनिंग के माध्यम से प्रोटीन एफ. ए. एम. 183बी के साथ गैर-प्रोमिस्कस इंटरैक्शन के लिए एक उम्मीदवार के रूप में निर्धारित किया। Fam183b को ज़ेनोपस में गतिशील सिलिया के लिए आवश्यक के रूप में चिह्नित किया गया है, लेकिन Fam183b कार्य-हानि अध्ययनों से चूहों का उपयोग करने वाले प्रयोगों में कोई दोष (सिलिया या अन्यथा) नहीं मिला है। टी. एम. ई. एम. 269 उन दो प्रोटीनों में से एक था जिनकी पहचान इस प्रोटीन के साथ संभावित अंतःक्रिया के रूप में की गई थी। एवोल्यूशन टी. एम. ई. एम. 269 सभी जबड़े वाले कशेरुकी जीवों में संरक्षित है लेकिन साइक्लोस्टोमी, अकशेरुकी या गैर-पशु जीवन रूपों में ऑर्थोलॉग नहीं है। चॉन्ड्रिचिथियस या कार्टिलाजिनस मछली उन जीवों का समूह है जो मनुष्यों से सबसे दूर से संबंधित हैं जिनमें अभी भी टी. एम. ई. एम. 269 ऑर्थोलॉग है। अधिकांश कार्टिलाजिनस मछलियों के लिए होमो सेपियन्स से विचलन की अनुमानित विकासात्मक तिथि 46.4 करोड़ वर्ष पहले होने का अनुमान है। ऑर्थोलॉग के अनुक्रमों की जानकारी के आधार पर, प्रोटीन का मानव संस्करण मछली में अपने सबसे दूर के ऑर्थोलॉग के साथ लगभग 50-60% की एक एमिनो एसिड पहचान साझा करता है और स्तनधारियों में करीबी ऑर्थोलॉग के लिए 70 से 98 प्रतिशत तक (अधिक निकटता से संबंधित समूहों के लिए उच्च प्रतिशत जैसे प्राइमेट)। टी. एम. ई. एम. 269 में कोई स्पष्ट रूप से पहचान योग्य पैरालॉग नहीं है। विकास की दर को समझने का एक उपाय यह निर्धारित करना है कि अन्य प्रोटीनों की तुलना में अनुक्रम कितनी तेजी से अलग हो रहा है। तेजी से अलग होने वाले प्रोटीन फाइब्रिनोजेन अल्फा चेन और धीरे-धीरे अलग होने वाले प्रोटीन साइटोक्रोम सी की तुलना में टी. एम. ई. एम. 269 ऑर्थोलॉग में मध्यम दर से अलग हो रहा है।