Apomyoglobin
एपोमायोग्लोबिन अपेक्षाकृत छोटे, α-हेलिकल और गोलाकार प्रोटीनों के समूह का प्रतिनिधि है। इसे प्रोटीन फोल्डिंग और स्थिरता अध्ययन के लिए एक मॉडल प्रणाली के रूप में व्यापक रूप से नियोजित किया गया है। एपोमायोग्लोबिन एक प्रकार का मायोग्लोबिन है जिसमें हेम समूह नहीं होता है। इसका मतलब है कि एपोमायोग्लोबिन में उन हेम समूहों की कमी होती है जिनके लौह परमाणु ऑक्सीजन से बंधे होते हैं। हालाँकि, एक संभावना है कि एपोमियोग्लोबिन अन्य अलग-अलग सह-कारकों से जुड़ सकता है जो एक हेम समूह नहीं है। यह अपनी जैवसंश्लेषण प्रक्रिया में मायोग्लोबिन के मध्यवर्ती के रूप में भी कार्य करता है। एपोमियोग्लोबिन एक तटस्थ पी. एच. के साथ कुछ समाधानों में पाया जा सकता है, इसकी एक स्थानिक संरचना होती है जो सघन और अद्वितीय होती है। एपोमायोग्लोबिन में एक विस्तारित हाइड्रोफोबिक कोर भी होता है। एपोमायोग्लोबिन की संरचना भी होलोमायोग्लोबिन की संरचना के समान पाई गई है। एपोमायोग्लोबिन में एक विस्तारित हाइड्रोफोबिक कोर भी होता है। एपोमायोग्लोबिन सार्कोप्लाज्म में उत्पादित होता है और इसे एक हाइड्रोफिलिक प्रोटीन के रूप में कहा जाता है। इसका मतलब है कि प्रोटीन में पानी के लिए उच्च लगाव है। अलग-अलग पी. एच. पर मोड़ना और प्रकट करना एपोमियोग्लोबिन अन्य प्रोटीनों की तुलना में धीरे-धीरे (लगभग 2 सेकंड लेता है) मोड़ता है। एपोमायोग्लोबिन प्रोटीन में तह को देखते समय ध्यान में रखने के लिए एक आदर्श प्रोटीन है। ऐसा इसलिए है क्योंकि इसमें कोई सिस्टीन नहीं है, कोई डाइसल्फ़ाइड नहीं है, और यह किसी भी प्रोलाइन आइसोमेराइजेशन को प्रदर्शित नहीं करता है, जिससे लेबल लगाना आसान हो जाता है। प्रोटीन में प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक (स्थिर नहीं) और विभिन्न पी. एच. पर एक चतुर्थांश संरचना होती है। एपोमायोग्लोबिन की भी अलग-अलग पी. एच. पर अलग-अलग तह अवस्थाएँ होती हैं। 6 के पी. एच. पर, मोनोमर का एफ. हेलिक्स पूरी तरह से मुड़ा नहीं होता है। 6 के इस पी. एच. पर, द्वितीयक और तृतीयक दोनों संरचनाएँ मुड़े हुए प्रोटीन द्वारा निहित होती हैं। 4 के पी. एच. पर, एपोमियोग्लोबिन एक संरचना बनाता है जिसे "पिघला हुआ ग्लोब्यूल" के रूप में जाना जाता है और अधिक स्थिर हो जाता है। एक पिघला हुआ ग्लोब्यूल, दूसरे शब्दों में, वह जगह है जहाँ प्रोटीन की तृतीयक संरचना खो जाती है, लेकिन द्वितीयक संरचना को रहने दिया जाता है और मजबूत हो जाता है। 2 के पी. एच. पर, मोनोमर प्रोटीन प्रकट हो जाता है, फिर भी इसमें अभी भी कुछ कम मात्रा में पेचदार संरचना होती है। जब फोल्डिंग और अनफोल्डिंग की बात आती है तो एपोमियोग्लोबिन मोनोमर के बारे में ध्यान देने वाली महत्वपूर्ण बात यह है कि यह अम्लीय पीएच पर पीछे की ओर खुलता है, लेकिन इसे अम्लीय या क्षारीय घोल से भी आसानी से फिर से फोल्ड किया जा सकता है। काइनेटिक फोल्डिंग पाथवे इंटरमीडिएट एपोमियोग्लोबिन को लेबल (ए, बी, सी, डी, ई, एफ, जी और एच) के साथ कुल आठ हेलिक्स के रूप में बताया गया है। ए से एच तक के ये हेलिक्स अपनी मूल तह अवस्था में सीधे हेलिक्स-हेलिक्स अंतःक्रियाओं (13 कुल और हाइड्रोफोबिक) के रूप में जाने जाते हैं। एपोमियोग्लोबिन के तह गतिविज्ञान (एक प्रसार-टक्कर मॉडल का उपयोग करके गणना की गई) के लिए पहले-सन्निकटन को देखते समय, दो छोटे हेलिसेस डी और सी को नजरअंदाज किया जा सकता है। आगे व्याख्या करने के लिए, प्रसार-टक्कर मॉडल एक मॉडल है जो बताता है कि चार-हेलिक्स प्रोटीन के लिए तह की प्रक्रिया को यादृच्छिक हेलिक्स-हेलिक्स टकराव में रखा जाना चाहिए। यह एपोमियोग्लोबिन को अपने प्रोटीन के हिस्से के रूप में केवल ए, बी, ई, एफ, जी, एच हेलिक्स के रूप में छोड़ देता है, जिसका अर्थ है कि केवल संभावित अंतःक्रियाएं बची हैं जो बीजी, जीएच, बीई, एफएच और एई हैं। एपोमियोग्लोबिन के गतिज तह मार्ग ने प्रदर्शित किया कि प्रोटीन की तह एक "विस्फोट चरण" मध्यवर्ती के माध्यम से आगे बढ़ी, जिसे 2डी1एच एन. एम. आर. स्पेक्ट्रा के माध्यम से चित्रित किया गया। 6 एमएस (मिलीसेकंड) के भीतर बने इस विशिष्ट गतिज मध्यवर्ती में केवल भाग ए, जी और एच हेलिक्स शामिल थे। इसके अलावा, यह कहा जा सकता है कि एपोमियोग्लोबिन के तह गतिविज्ञान 64 अवस्थाओं के बीच संक्रमण हैं जो आमतौर पर हेलिक्स-हेलिक्स अंतःक्रियाओं में से एक को तोड़ने या बनाने के दौरान होते हैं। एपोमियोग्लोबिन तेजी से गिर जाता है जब तह की शुरुआत एक मध्यवर्ती में होती है जिसमें ए, जी और एच हेलिसेस होते हैं। एपोमियोग्लोबिन के इस गतिज मार्ग के मोड़ने के परिणामस्वरूप ए (बी) जीएच मध्यवर्ती होता है। यह भी दिखाया जा सकता है कि एपोमियोग्लोबिन से जुड़े तह गतिविज्ञान को प्रसार-टक्कर चरणों के नेटवर्क के माध्यम से नवजात हेलिक्स से जोड़ा जा सकता है। इन चरणों को इस प्रकार बताया गया हैः G + H <-> GH + A <-> AGH + B <-> A (B) GH। झिल्ली के साथ अंतःक्रियाएँ वैज्ञानिकों के एक समूह द्वारा एक शोध अध्ययन किया गया था, जिसमें एपोमियोग्लोबिन के झिल्ली के साथ अंतःक्रिया करने के तरीके का अध्ययन किया गया था। अध्ययन का उद्देश्य, विशेष रूप से, यह निर्धारित करना था कि क्या एपोमायोग्लोबिन झिल्ली के लिपिड द्विस्तरीय से एक हीम समूह को निकालने के लिए झिल्ली के साथ बातचीत करता है। यह बड़े यूनीलैमेलर पुटिकाओं (एल. यू. वी.) के साथ एपोमायोग्लोबिन की अंतःक्रियाओं को देखकर किया गया था, और फिर एपोमायोग्लोबिन की झिल्ली के बंधन के प्रभाव को हीम ग्रहण की दर से मापकर किया गया था। किए गए शोध के परिणाम इस बात की ओर इशारा करते हैं कि एपोमियोग्लोबिन और झिल्ली की अंतःक्रियाएँ बहुत अधिक पी. एच. पर निर्भर हैं। यह भी पाया गया कि एपोमायोग्लोबिन को फॉस्फोलिपिड्स की उपस्थिति की आवश्यकता हो सकती है जो एक आयनिक अवस्था के होते हैं। वे सभी स्थितियाँ जो एक झिल्ली के साथ एपोमियोग्लोबिन के बीच एक सकारात्मक बातचीत को प्रदर्शित करती हैं, एपोमियोग्लोबिन के अस्थिर होने और हीम के साथ प्रोटीन के बंधन की दर में कमी की ओर इशारा करती हैं। इसने इस कथन को आगे बढ़ा दिया कि झिल्ली और प्रोटीन के बीच बातचीत होलोमियोग्लोबिन के निर्माण के लिए आवश्यक नहीं है। यह भी निष्कर्ष निकाला गया कि एपोमियोग्लोबिन की पिघली हुई ग्लोबूल स्थिति झिल्ली के साथ बातचीत करते समय प्रोटीन के हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों को सुलभ बनाने की दिशा में एक महत्वपूर्ण कदम है। शुक्राणु व्हेल में एपोमियोग्लोबिन कुछ जानवरों में पाया जा सकता है, मुख्य जानवरों में से एक शुक्राणु व्हेल है। शुक्राणु व्हेल के एपोमियोग्लोबिन का उपयोग लिगैंड बाइंडिंग, प्रोटीन में तह और प्रोटीन स्थिरता का अध्ययन करने के लिए किया जाता है। शुक्राणु व्हेल में पाया जाने वाला एपोमियोग्लोबिन क्लोरोफिल के समान वर्णकों को बांधता है, जबकि इसके समकक्ष मायोग्लोबिन ने वास्तव में इन वर्णकों का कभी सामना नहीं किया है। यह भी पता चला कि एपोमायोग्लोबिन जी. डी. एम. सी. एल. (गुआनिडिनियम क्लोराइड) विकृतीकरण के लिए लगभग 20 से 100 गुना अधिक प्रतिरोधी है। शुक्राणु व्हेल एपोमियोग्लोबिन की तुलना अन्य स्तनधारी एपोमियोग्लोबिन से करते समय, यह कहा जा सकता है कि शुक्राणु व्हेल एपोमियोग्लोबिन जी. डी. एम. सी. एल.-प्रेरित विकृतीकरण के लिए बहुत अधिक प्रतिरोधी है। प्रोटीन अनफोल्डिंग के व्यापक अध्ययनों से जुड़े अध्ययनों में शुक्राणु व्हेल एपोमियोग्लोबिन का भी व्यापक रूप से उपयोग किया गया है। विशिष्ट व्हेल शुक्राणु एपोमियोग्लोबिन उत्परिवर्तन भी होते हैं जो पी. एच. 7 पर अमाइलॉइड फाइब्रिल को जन्म देते हैं। उत्परिवर्तन के उदाहरण जो इसे जन्म देंगे, वे हैं उत्परिवर्तन जैसे कि टीआरपी-7 और टीआरपी-14 का दो फी द्वारा प्रतिस्थापन। गहरे गोताखोर व्हेल में पाए जाने वाले एपोमियोग्लोबिन जमीन पर पाए जाने वाले स्तनधारियों या सतह पर तैरने वालों की तुलना में कहीं अधिक स्थिर होते हैं। बोवाइन सीरम एल्बुमिन मायोग्लोबिन पिघला हुआ ग्लोबूल हाइड्रोफोबिक पतन संदर्भ प्रोटीन भी देखें।