Carbohydrate-binding module
आणविक जीवविज्ञान में, कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल (सी. बी. एम.) एक प्रोटीन क्षेत्र है जो कार्बोहाइड्रेट-सक्रिय एंजाइमों (उदाहरण के लिए ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलेस) में पाया जाता है। इनमें से अधिकांश क्षेत्रों में कार्बोहाइड्रेट-बाध्यकारी गतिविधि होती है। इनमें से कुछ क्षेत्र सेलुलोसोमल स्कैफोल्डिन प्रोटीन पर पाए जाते हैं। सी. बी. एम. को पहले सेलूलोज़-बाइंडिंग डोमेन के रूप में जाना जाता था। एमिनो एसिड अनुक्रम समानता के आधार पर सीबीएम को कई परिवारों में वर्गीकृत किया गया है। वर्तमान में (जून 2011) सी. ए. जे. वाई. डाटाबेस में सी. बी. एम. के 64 परिवार हैं। माइक्रोबियल ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलेस के सी. बी. एम. विशिष्ट पादप संरचनात्मक पॉलीसेकेराइड्स के साथ बंधन के माध्यम से प्रकाश संश्लेषित रूप से स्थिर कार्बन के पुनर्चक्रण में एक केंद्रीय भूमिका निभाते हैं। सी. बी. एम. क्रिस्टलीय और अनाकार सेलूलोज़ दोनों रूपों को पहचान सकते हैं। सी. बी. एम. पादप कोशिका-भित्ति हाइड्रोलिसिस में सक्रिय एंजाइमों से जुड़े सबसे आम गैर-उत्प्रेरक मॉड्यूल हैं। कई अनुमानित सी. बी. एम. की पहचान एमिनो एसिड अनुक्रम संरेखण द्वारा की गई है, लेकिन केवल कुछ प्रतिनिधियों को कार्बोहाइड्रेट-बाध्यकारी कार्य के लिए प्रयोगात्मक रूप से दिखाया गया है। सी. बी. एम. 1 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 1 (सी. बी. एम. 1) में 36 एमिनो एसिड होते हैं। इस क्षेत्र में 4 संरक्षित सिस्टीन अवशेष होते हैं जो दो डाइसल्फ़ाइड बंधनों के निर्माण में शामिल होते हैं। सी. बी. एम. 2 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 2 (सी. बी. एम. 2) में दो संरक्षित सिस्टीन होते हैं-डोमेन के प्रत्येक छोर पर एक-जो एक डाइसल्फ़ाइड बंधन में शामिल होने के लिए दिखाया गया है। चार संरक्षित ट्रिप्टोफैन भी हैं, जिनमें से दो सेल्युलोज बाइंडिंग में शामिल हैं। सी. बी. एम. 3 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 3 (सी. बी. एम. 3) सेलूलोज़ बाइंडिंग में शामिल है और बैक्टीरियल ग्लाइकोसिल हाइड्रोलेस की एक विस्तृत श्रृंखला से जुड़ा हुआ पाया जाता है। इस क्षेत्र की संरचना ज्ञात है; यह एक बीटा सैंडविच बनाता है। सी. बी. एम. 4 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 4 (सी. बी. एम. 4) में दो सेलूलोज़-बाइंडिंग डोमेन, सी. बी. डी. (एन1) और सी. बी. डी. (एन2) शामिल हैं, जिन्हें सेलुलोमोनास फिमी से 1,4-बीटा-ग्लूकानेज़, सी. एन. सी. के एन. टर्मिनस पर व्यवस्थित किया गया है। ये समरूपी सी. बी. एम. क्रिस्टलीय सेलूलोज़ के बजाय अनाकार बंधन के लिए अपनी चयनात्मकता में विशिष्ट हैं। बहुआयामी हेटेरोन्यूक्लियर न्यूक्लियर मैग्नेटिक रेज़ोनेन्स (एन. एम. आर.) स्पेक्ट्रोस्कोपी का उपयोग सी. फिमी 1,4-बीटा-ग्लूकानेज़ सी. एन. सी. (सी. बी. डी. एन. 1) से 152 एमिनो एसिड एन-टर्मिनल सेलूलोज़-बाइंडिंग डोमेन की तृतीयक संरचना को निर्धारित करने के लिए किया गया था। सीबीडीएन1 की तृतीयक संरचना बैक्टीरिया 1,3-1,4-बीटा-ग्लूकानेस के साथ-साथ जेली-रोल फोल्ड के साथ अन्य चीनी-बाध्यकारी प्रोटीन के समान है। सी. बी. एम. 4 और सी. बी. एम. 9 निकटता से संबंधित हैं। सी. बी. एम. 5 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 5 (सी. बी. एम. 5) चिटिन को बांधता है। सी. बी. एम. 5 और सी. बी. एम. 12 दूर से संबंधित हैं। सी. बी. एम. 6 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 6 (सी. बी. एम. 6) इस मायने में असामान्य है कि इसमें दो सब्सट्रेट-बाइंडिंग साइट, क्लेफ्ट ए और क्लेफ्ट बी. सेल्विब्रियो मिक्सटस एंडोग्लुकेनेस 5ए में दो सी. बी. एम. 6 डोमेन होते हैं, सी-टर्मिनस पर सी. बी. एम. 6 डोमेन प्रत्येक सब्सट्रेट-बाइंडिंग क्लेफ्ट में अलग-अलग लिगैंड बाइंडिंग विशिष्टताओं को प्रदर्शित करता है। दोनों दरार ए और दरार बी सेलो-ओलिगोसेकेराइड्स को बांध सकते हैं, लैमिनरीन अधिमानतः दरार ए में बांधता है, ज़ायलूलिगोसेकेराइड्स केवल दरार ए में बांधता है और बीटा 1,4,-बीटा 1,3-मिश्रित जुड़े हुए ग्लूकन केवल दरार बी में बांधते हैं। सी. बी. एम. 4 और सी. बी. एम. 9 निकटता से संबंधित हैं। सी. बी. एम. 10 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 10 (सी. बी. एम. 10) अलग-अलग कार्यों वाले प्रोटीन के दो अलग-अलग समूहों में पाया जाता है। एरोबिक बैक्टीरिया में पाए जाने वाले सेलूलोज़ (या अन्य कार्बोहाइड्रेट) को बांधते हैं; लेकिन अवायवीय कवक में वे प्रोटीन बाइंडिंग डोमेन हैं, जिन्हें डॉकेरिन डोमेन के रूप में जाना जाता है। माना जाता है कि डॉकेरिन डोमेन एक मल्टीप्रोटीन सेल्यूलेज/हेमिसेल्यूलेज कॉम्प्लेक्स की असेंबली के लिए जिम्मेदार हैं, जो कुछ अवायवीय बैक्टीरिया में पाए जाने वाले सेल्यूलोसोम के समान है। क्लॉस्ट्रिडियम थर्मोसेलम द्वारा उदाहरणित, अवायवीय बैक्टीरिया में जो पौधे की कोशिका दीवारों को खराब करते हैं, उत्प्रेरक पॉलीपेप्टाइड्स के डॉकेरिन डोमेन एक ही जीव के किसी भी कोहेसिन के साथ समान रूप से अच्छी तरह से जुड़ सकते हैं। हाल ही में, पिरोमाइसेस इक्वी द्वारा वर्गीकृत अवायवीय कवक को एक सेलुलोसोम कॉम्प्लेक्स को संश्लेषित करने का भी सुझाव दिया गया है, हालांकि बैक्टीरिया और कवक एंजाइमों के डॉकेरिन अनुक्रम पूरी तरह से अलग हैं। उदाहरण के लिए, कवक एंजाइमों में उत्प्रेरक पॉलीपेप्टाइड के भीतर डॉकेरिन अनुक्रम की एक, दो या तीन प्रतियां होती हैं। इसके विपरीत, सभी सी. थर्मोसेलम सेलुलोसोम उत्प्रेरक घटकों में एक एकल डॉकेरिन क्षेत्र होता है। अवायवीय जीवाणु डॉकेरिन ई. एफ. हाथों (कैल्शियम-बाध्यकारी रूपांकनों) के लिए समरूप होते हैं और उन्हें गतिविधि के लिए कैल्शियम की आवश्यकता होती है जबकि कवक डॉकेरिन को कैल्शियम की आवश्यकता नहीं होती है। अंत में, कोहेसिन और डॉकेरिन के बीच की अंतःक्रिया बैक्टीरिया में विशिष्ट प्रजाति प्रतीत होती है, कवक प्रजातियों के भीतर बंधन की लगभग कोई प्रजाति विशिष्टता नहीं है और कोई पहचाने गए स्थल नहीं हैं जो विभिन्न प्रजातियों को अलग करते हैं। पी. इक्वी के डॉकेरिन में दो पेचदार खिंचाव और चार छोटे बीटा-स्ट्रैंड होते हैं जो एक अतिरिक्त छोटे मुड़े हुए समानांतर स्ट्रैंड के बगल में एक एंटीपैरलल शीट संरचना बनाते हैं। एन-और सी-टर्मिनल एक दूसरे से सटे हुए हैं। सी. बी. एम. 11 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 11 (सी. बी. एम. 11) कई बैक्टीरियल सेल्यूलेस में पाया जाता है। एक उदाहरण क्लॉस्ट्रिडियम थर्मोसेलम सेल26ए-सेल5ई का सीबीएम11 है, इस डोमेन को β-1,4-ग्लूकन और β-1,3-1,4-मिश्रित जुड़े हुए ग्लूकन दोनों को बांधते हुए दिखाया गया है। सी. बी. एम. 11 में बीटा-सैंडविच संरचना होती है जिसमें एक अवतल पक्ष होता है जो एक सब्सट्रेट-बाइंडिंग दरार बनाता है। सी. बी. एम. 12 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 12 (सी. बी. एम. 12) में दो बीटा-शीट होते हैं, जिनमें क्रमशः दो और तीन एंटीपैरलल बीटा स्ट्रैंड होते हैं। यह ट्रिप्टोफैन अवशेषों के सुगंधित वलय के माध्यम से चिटिन को बांधता है। सी. बी. एम. 5 और सी. बी. एम. 12 दूर से संबंधित हैं। सी. बी. एम. 14 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 14 (सी. बी. एम. 14) को पेरिट्रोफिन-ए डोमेन के रूप में भी जाना जाता है। यह चिटिन बाइंडिंग प्रोटीन में पाया जाता है, विशेष रूप से कीटों और पशु चिटिनेस के पेरिट्रोफिक मैट्रिक्स प्रोटीन में। डोमेन की प्रतियां कुछ बैकुलोवायरस में भी पाई जाती हैं। यह एक बाह्य कोशिकीय क्षेत्र है जिसमें छह संरक्षित सिस्टीन होते हैं जो संभवतः तीन डाइसल्फ़ाइड पुल बनाते हैं। इनमें से केवल दो डोमेन वाले प्रोटीन के लिए चिटिन बाइंडिंग का प्रदर्शन किया गया है। बैक्टीरियल एंजाइमों में पाए जाने वाले सी. बी. एम. 15 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 15 (सी. बी. एम. 15) को ज़ायलन और ज़ायलूलिगोसेकेराइड्स से बांधते हुए दिखाया गया है। इसमें बीटा-जेली रोल फोल्ड होता है, जिसमें बीटा-शीट में से एक की अवतल सतह पर एक नाली होती है। ऐसा प्रतीत होता है कि सी. बी. एम. 17 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 17 (सी. बी. एम. 17) में एक बहुत ही उथला बाइंडिंग दरार है जो गैर-क्रिस्टलीय सेलूलोज़ में सेलूलोज़ श्रृंखलाओं के लिए परिवार 4 सी. बी. एम. के गहरे बाइंडिंग दरारों की तुलना में अधिक सुलभ हो सकता है। सी. बी. एम. 17 और सी. बी. एम. 28 परिवारों में अनुक्रम और संरचनात्मक संरक्षण से पता चलता है कि वे जीन दोहराव और बाद में विचलन के माध्यम से विकसित हुए हैं। गैर-क्रिस्टलीय सेल्युलोज से जुड़ते समय सीबीएम17, सीबीएम28 मॉड्यूल के साथ प्रतिस्पर्धा नहीं करता है। विभिन्न सी. बी. एम. को अनाकार सेलूलोज़ में विभिन्न स्थलों से जुड़ते हुए दिखाया गया है, सी. बी. एम. 17 और सी. बी. एम. 28 अनाकार सेलूलोज़ में अलग-अलग गैर-अतिव्यापी स्थलों को पहचानते हैं। सी. बी. एम. 18 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 18 (सी. बी. एम. 18) (जिसे चिटिन बाइंडिंग 1 या चिटिन रिकग्निशन प्रोटीन के रूप में भी जाना जाता है) कई पौधों और कवक प्रोटीन में पाया जाता है जो एन-एसिटाइलग्लूकोसामाइन (जैसे. टमाटर और आलू के सोलानेसियस लेक्टिन्स, पौधे के एंडोचिटिनेस, घाव से प्रेरित प्रोटीनः हेविन, विन 1 और विन 2, और क्लूवेरोमाइसेस लैक्टिस किलर टॉक्सिन अल्फा सबयूनिट)। डोमेन एक या अधिक प्रतियों में हो सकता है और माना जाता है कि यह चिटिन उप-इकाइयों की पहचान या बंधन में शामिल है। चिटिनेस में, साथ ही आलू के घाव-प्रेरित प्रोटीन में, यह 43-अवशेष क्षेत्र सीधे संकेत अनुक्रम का अनुसरण करता है और इसलिए परिपक्व प्रोटीन के एन टर्मिनस पर होता है; किलर टॉक्सिन अल्फा सबयूनिट में यह प्रोटीन के केंद्रीय खंड में स्थित होता है। सीबीएम19 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 19 (सीबीएम19), फंगल चिटिनेस में पाया जाता है, चिटिन को बांधता है। सी. बी. एम. 20 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 20 (सी. बी. एम. 20) स्टार्च से जुड़ता है। सी. बी. एम. 21 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 21 (सी. बी. एम. 21), जो ग्लाइकोजन चयापचय में शामिल कई यूकेरियोटिक प्रोटीनों में पाया जाता है, ग्लाइकोजन से जुड़ जाता है। सी. बी. एम. 25 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 25 (सी. बी. एम. 25) अल्फा-ग्लूकोलिगोसेकेराइड्स को बांधता है, विशेष रूप से जिनमें अल्फा-1,6 लिंकेज और दानेदार स्टार्च होते हैं। सी. बी. एम. 27 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 27 (सी. बी. एम. 27) बीटा-1,4-मैनोलिगोसेकेराइड्स, कैरोब गैलेक्टोमैनन और कोंजैक ग्लुकोमैनन से जुड़ता है, लेकिन सेलूलोज़ (अघुलनशील और घुलनशील) या घुलनशील बर्चवुड ज़ाइलन से नहीं। सी. बी. एम. 27 एक बीटा सैंडविच संरचना को अपनाता है जिसमें एक एकल, छोटे अल्फा-हेलिक्स और एक एकल धातु परमाणु के साथ 13 बीटा स्ट्रैंड होते हैं। सी. बी. एम. 28 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 28 (सी. बी. एम. 28) गैर-क्रिस्टलीय सेलूलोज़ को बांधते समय सी. बी. एम. 17 मॉड्यूल के साथ प्रतिस्पर्धा नहीं करता है। विभिन्न सी. बी. एम. को अनाकार सेलूलोज़ में विभिन्न सर्ट्स से बांधते हुए दिखाया गया है, सी. बी. एम. 17 और सी. बी. एम. 28 अनाकार सेलूलोज़ में अलग-अलग गैर-अतिव्यापी स्थलों को पहचानते हैं। सी. बी. एम. 28 में एक "बीटा-जेली रोल" टोपोलॉजी है, जो संरचना में सी. बी. एम. 17 डोमेन के समान है। सी. बी. एम. 17 और सी. बी. एम. 28 परिवारों में अनुक्रम और संरचनात्मक संरक्षण से पता चलता है कि वे जीन दोहराव और बाद में विचलन के माध्यम से विकसित हुए हैं। सी. बी. एम. 32 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 32 (सी. बी. एम. 32) विभिन्न सब्सट्रेट से जुड़ता है, जिसमें पादप कोशिका भित्ति पॉलीसेकेराइड से लेकर जटिल ग्लाइकेन तक शामिल हैं। मॉड्यूल अब तक आर्किया, यूबैक्टीरिया और कवक सहित सूक्ष्मजीवों में पाया गया है। सी. बी. एम. 32 एक बीटा-सैंडविच तह को अपनाता है और इसमें एक बंधा हुआ धातु परमाणु होता है, जिसे अक्सर कैल्शियम माना जाता है। सी. बी. एम. 32 मॉड्यूल उत्प्रेरक मॉड्यूल जैसे कि सियालिडेस, बी-एन-एसिटाइलग्लूकोसामिनिडेस, ए-एन-एसिटाइलग्लूकोसामिनिडेस, मैनानेस और गैलेक्टोज ऑक्सीडेस से जुड़े होते हैं। सी. बी. एम. 33 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 33 (सी. बी. एम. 33) एक चिटिन-बाइंडिंग डोमेन है। इसमें एक बुडेड फाइब्रोनेक्टिन टाइप III फोल्ड होता है जिसमें दो बीटा-शीट होते हैं, जिन्हें बीटा-शीट सैंडविच के रूप में व्यवस्थित किया जाता है और एक बड जिसमें तीन छोटे हेलिस होते हैं, जो बीटा-स्ट्रैंड 1 और 2 के बीच स्थित होते हैं। यह संरक्षित ध्रुवीय अमीनो एसिड के माध्यम से चिटिन को बांधता है। यह क्षेत्र बैकुलोवायरल स्फेरॉयडिन और प्रोटीन में पृथक रूप में पाया जाता है। सी. बी. एम. 48 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 48 (सी. बी. एम. 48) अक्सर ग्लाइकोसिल हाइड्रोलेज परिवार 13 उत्प्रेरक डोमेन वाले एंजाइमों में पाया जाता है। यह कई प्रकार के एंजाइमों में पाया जाता है जो शाखाओं वाले सब्सट्रेट पर कार्य करते हैं। आइसोएमाइलेज, पुलुलेनेज और ब्रांचिंग एंजाइम। आइसोएमाइलेज ग्लाइकोजन, एमाइलोपेक्टिन और डेक्सट्रिन में 1,6-अल्फा-डी-ग्लूकोसिडिक शाखा संबंधों को हाइड्रोलाइज करता है; 1,4-अल्फा-ग्लूकन शाखा एंजाइम ग्लाइकोजन के 1,6-ग्लूकोसिडिक संबंधों के गठन में कार्य करता है; और पुलुलेनेस एक स्टार्च-डीब्रैंचिंग एंजाइम है। सी. बी. एम. 48 ग्लाइकोजन को बांधता है। सी. बी. एम. 49 कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग मॉड्यूल परिवार 49 (सी. बी. एम. 49) सेल्यूलेस के सी-टर्मिनल पर पाया जाता है और इन विट्रो बाइंडिंग अध्ययनों से पता चला है कि यह क्रिस्टलीय सेल्यूलोज से जुड़ता है। संदर्भ बाहरी लिंक CAZy कार्बोहाइड्रेट बाइंडिंग मॉड्यूल प्रोटीन डोमेन