Histone fold
हिस्टोन तह एक संरचनात्मक रूप से संरक्षित रूपांकन है जो हिस्टोन ऑक्टेमर में प्रत्येक कोर हिस्टोन अनुक्रम में सी-टर्मिनस के पास पाया जाता है जो हिस्टोन को हेटेरोडाइमर में बांधने के लिए जिम्मेदार होता है। हिस्टोन फोल्ड औसतन लगभग 70 एमिनो एसिड होता है और इसमें तीन अल्फा हेलिस होते हैं जो दो छोटे, असंरचित लूप द्वारा जुड़े होते हैं। जब डी. एन. ए. की उपस्थिति में नहीं होते हैं, तो कोर हिस्टोन हेड-टू-टेल इंटरमीडिएट्स में इकट्ठा होते हैं (एच3 और एच4 पहले हेटेरोडाइमर में इकट्ठा होते हैं और फिर दो हेटेरोडाइमर को एक टेट्रामर बनाने के लिए फ्यूज करते हैं, जबकि एच2ए और एच2बी हेटेरोडाइमर बनाते हैं) प्रत्येक हिस्टोन फोल्ड डोमेन के बीच व्यापक हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन के माध्यम से "हैंडशेक मोटिफ" में। इसके अलावा हिस्टोन फोल्ड पहली बार टाटा बॉक्स-बाइंडिंग प्रोटीन-संबंधित कारकों में पाया गया था, जो प्रतिलेखन में एक मुख्य घटक है। हिस्टोन तह का विकास पेप्टाइड्स के पैतृक सेटों के विभिन्न संयोजनों द्वारा पाया जा सकता है जो हेलिक्स-स्ट्रैंड-हेलिक्स रूपांकन बनाते हैं जो पैतृक टुकड़ों से तीन तहों से आते हैं। ये पेप्टाइड श्रृंखलाएँ आर्कियल हिस्टोन में पाई जा सकती हैं, जो यूकेरियोटिक एच3-एच4 टेट्रामर से आ सकती हैं। आर्कियल सिंगल-चेन हिस्टोन एक्विफेक्स एयोलिकस जीवाणु में भी पाए जाते हैं। जो यूकेरियोट्स और आर्किया के वंश से आने वाले विविध बैक्टीरिया फाइलोजेनी को बैक्टीरिया तक पहुंचने के लिए पार्श्व जीन हस्तांतरण के साथ मदद करता है। ये डी. एन. ए. संपीड़न के लिए ऑक्टेमर आर्टिकुलेटेड प्रोटीन एंडोस्केलेटन में ले जाते हैं। इस एंडोस्केलेटन से इसका एक केंद्रीय खंड होता है जो हिस्टोन डाइमराइजेशन के लिए मोड़ता है। यह फिर डाइमर-डाइमर संपर्कों के गुण बनाने के लिए तह के अंतिम खंडों में जाता है जो ऑक्टेमर पर प्रोटीन सुपर हेलिक्स को भी कैप करता है। एक प्रजाति जिसे देखा गया वह है ड्रोसोफिला, और ड्रोसोफिला प्रतिलेखन दीक्षा कारक की उप-इकाइयों में विशिष्ट अमीनो एसिड अनुक्रम होते हैं जिनमें हिस्टोन तहों की अलग-अलग विशेषताएं होती हैं जो दो प्रोटीन बनाते हैं जो उप-इकाइयों को बनाते हैं। जब केवल ड्रोसोफिला में हिस्टोन फोल्ड मोटिफ को देखा जाता है तो गैर-हिस्टोन प्रोटीन को देखकर प्रोटीन-प्रोटीन और कोर हिस्टोन प्रोटीन के प्रोटीन डी. एन. ए. अंतःक्रिया का पता लगाया जा सकता है। इसके बाद इसका उपयोग "ड्रोसोफिला से टी. ए. एफ. आई. आई. 42/टी. ए. एफ. आई. आई. 62 परिसर और मेथेनोकोकस फ्यूविडस से एच. एम. एफ. बी. पर संरचनात्मक अध्ययनों में किया जा सकता है, उपरोक्त खोजों में हिस्टोन फोल्ड वाले प्रोटीन की पहचान की गई, पुष्टि की गई कि इन प्रोटीनों में एक हिस्टोन जैसी संरचना मौजूद है, जिसमें अलग-अलग प्रोटीन कैनोनिकल हिस्टोन फोल्ड मोटिफ में फोल्ड हो रहे हैं।" हिस्टोन फोल्ड प्रोटीन की हिस्टोन प्रोटीन-प्रोटीन और डी. एन. ए.-प्रोटीन अंतःक्रियाओं की विकासवादी संरचना और सीमा में विकासवादी लक्षणों की एक बहुत विस्तृत श्रृंखला होती है जो संरचनाओं और अन्य प्रोटीनों का निर्माण करती है। इंटरफेस सतहों को देखते समय हिस्टोन अंतःक्रियाओं को संरक्षित करके हिस्टोन फोल्ड न्यूक्लियोसोमल कोर कण में एक भूमिका निभाते हैं। इनमें एक से अधिक हिस्टोन तह होते हैं। न्यूक्लियोसोम कोर कण की संरचना में दो तरीके होते हैं जिनमें सबसे बड़ी अंतःक्रिया सतह होती है जो एच3-एच4 और एच2ए-एच2बी विषमप्ररूपी द्विमितीय अंतःक्रिया समूहों में होती है। एच2ए-एच2ए संरचना को देखते समय इसमें इंटरफेस पर लूप का एक संशोधन होता है जो इसे अन्य संरचनाओं के समान इंटरफेस के साथ क्लस्टरिंग से बाहर करता है। जो इसे प्रतिलेखन सक्रियण में एक अलग कार्य बनाता है। इसके अलावा सबसे लंबी हेलिक्स चेन होने के कारण दोनों मोड अलग-अलग हैं। ये दो हिस्टोन तहों के बीच हाथ मिलाने की बातचीत का उपयोग करते हैं, जबकि वे इसका उपयोग खुद को बाकी तरीकों की तुलना में अद्वितीय बनाने के लिए भी करते हैं। इसी तरह कोर न्यूक्लियोसोम कण के मोड 5 और 7 में दो प्रकार के हिस्टोन फोल्ड डाइमर का उपयोग किया जाता है जो दर्शाता है कि सभी हिस्टोन डोमेन एक दूसरे के साथ बातचीत करने और विभिन्न तरीकों से बातचीत करने में सक्षम होने के लिए एक समान संरचनात्मक रूपांकन साझा करते हैं। यह दिखाना कि हिस्टोन की संरचना कितनी लचीली और अनुकूलनीय है। एच4 और एच2ए एक अंतः न्यूक्लियोसोमल संपर्क बना सकते हैं जिन्हें दो पेप्टाइड्स के बीच आयनिक अंतःक्रिया करने में सक्षम होने के लिए एसिटिलेट किया जा सकता है, जो बदले में आसपास के अंतः न्यूक्लियोसोमल संपर्कों को बदल सकता है जो क्रोमैटिन को खोलने का एक तरीका बना सकते हैं। संदर्भ प्रोटीन तह आणविक जीव विज्ञान