Ferredoxin-thioredoxin reductase
फेरेडॉक्सिन-थियोरेडॉक्सिन रिडक्टेस, व्यवस्थित नाम फेरेडॉक्सिनः थियोरेडॉक्सिन डाइसल्फ़ाइड ऑक्सीडोरिडक्टेस, एक [4Fe-4S] प्रोटीन है जो फेरेडॉक्सिन/थियोरेडॉक्सिन नियामक श्रृंखला में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। यह निम्नलिखित प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता हैः 2 कम फेरेडॉक्सिन + थियोरेडॉक्सिन डाइसल्फ़ाइड 2 ऑक्सीकृत फेरेडॉक्सिन + थियोरेडॉक्सिन थियोल्स + 2 एच + फेरेडॉक्सिन-थियोरेडॉक्सिन रिडक्टेस (एफ. टी. आर.) एक इलेक्ट्रॉन संकेत (फोटोरेडॉक्सिन-थियोरेडॉक्सिन) को थियोल संकेत (थियोरेडॉक्सिन में कमी) में परिवर्तित करता है, जो विशिष्ट डायसल्फ़ाइड समूहों को कम करके एंजाइमों को नियंत्रित करता है। यह कई प्रकाश संश्लेषण एंजाइमों के प्रकाश-निर्भर सक्रियण को उत्प्रेरित करता है और एंजाइम विनियमन के लिए थियोल/डाइसल्फ़ाइड विनिमय कैस्केड का पहला ऐतिहासिक उदाहरण है। यह सबयूनिट अल्फा और सबयूनिट बीटा का एक हेटेरोडाइमर है। सबयूनिट अल्फा परिवर्तनीय सबयूनिट है, और बीटा उत्प्रेरक श्रृंखला है। बीटा उप-इकाई की संरचना निर्धारित की गई है और इसे एफ. ई. एस. समूह के चारों ओर मोड़ते हुए पाया गया है। जैविक कार्य ऑक्सीजन उत्पादक, प्रकाश संश्लेषक जीवों के प्रमुख समूह जैसे साइनोबैक्टीरिया, शैवाल, सी4, सी3, और क्रासुलेशियन एसिड चयापचय (सीएएम) पौधे कार्बन स्थिरीकरण विनियमन के लिए फेरेडॉक्सिन-थियोरेडॉक्सिन रिडक्टेज का उपयोग करते हैं। एफ. टी. आर., एक बड़े फेरेडॉक्सिन-थियोरेडॉक्सिन प्रणाली के हिस्से के रूप में, पौधों को प्रकाश की तीव्रता के आधार पर अपने चयापचय को बदलने की अनुमति देता है। विशेष रूप से, फेरेडॉक्सिन-थियोरेडॉक्सिन प्रणाली केल्विन चक्र और पेंटोज फॉस्फेट मार्ग में एंजाइमों को नियंत्रित करती है-जिससे पौधों को प्रकाश की उपलब्धता के आधार पर कार्बोहाइड्रेट संश्लेषण और क्षरण को संतुलित करने की अनुमति मिलती है। प्रकाश में, प्रकाश संश्लेषण प्रकाश ऊर्जा का उपयोग करता है और फेरेडॉक्सिन को कम करता है। एफ. टी. आर. का उपयोग करते हुए, कम फेरेडॉक्सिन फिर थियोरेडॉक्सिन को कम करता है। थियोरोडॉक्सिन, थियोल/डाइसल्फाइड विनिमय के माध्यम से, फिर क्लोरोप्लास्ट फ्रुक्टोज-1,6-बिसफॉस्फेटस, सेडोहेप्टुलोज-बिसफॉस्फेटस और फॉस्फोरिबुलोकिनेस जैसे कार्बोहाइड्रेट संश्लेषण एंजाइमों को सक्रिय करता है। नतीजतन, प्रकाश कार्बोहाइड्रेट जैवसंश्लेषण को सक्रिय करने के लिए एफ. टी. आर. का उपयोग करता है। अँधेरे में, फेरेडॉक्सिन ऑक्सीकृत रहता है। यह थियोरोडॉक्सिन को निष्क्रिय छोड़ देता है और कार्बोहाइड्रेट के टूटने को चयापचय पर हावी होने देता है। संरचना फेरेडॉक्सिन-थियोरेडॉक्सिन रिडक्टेस लगभग 30 केडीए का एक α-β हेटेरोडाइमर है। विभिन्न पादप प्रजातियों में एफ. टी. आर. संरचना में एक संरक्षित उत्प्रेरक β उप-इकाई और एक परिवर्तनीय α उप-इकाई शामिल है। सिनेकोसिस्टिस एसपी से एफटीआर की संरचना। पीसीसी6803 का विस्तार से अध्ययन किया गया है और 1.6 पर हल किया गया है। एफटीआर एक पतली अवतल डिस्क जैसा दिखता है, 10 केंद्र के पार जहां एक [4एफई-4एस समूह] रहता है। क्लस्टर केंद्र के एक तरफ रेडॉक्स-सक्रिय डाइसल्फ़ाइड बंधन होते हैं जो थियोरोडॉक्सिन को कम करते हैं जबकि विपरीत डॉक में कम फेरेडॉक्सिन होता है। यह दो तरफा डिस्क संरचना एफ. टी. आर. को थियोरोडॉक्सिन और फेरेडॉक्सिन के साथ एक साथ बातचीत करने की अनुमति देती है। परिवर्तनीय α उप-इकाई में एक खुली β बैरल संरचना होती है जो पाँच एंटीपैरलल β स्ट्रैंड से बनी होती है। उत्प्रेरक उप-इकाई के साथ इसकी अंतःक्रिया मुख्य रूप से β स्ट्रैंड के बीच दो लूप के साथ होती है। इन दो लूपों में अवशेष ज्यादातर संरक्षित हैं और उत्प्रेरक उप-इकाई में 4Fe-4S समूह को स्थिर करने के लिए सोचा जाता है। संरचनात्मक रूप से, α उप-इकाई PsaE प्रोटीन के समान है, जो फोटोसिस्टम I की एक उप-इकाई है, हालांकि समानता उनके अनुक्रमों या कार्यों में नहीं देखी जाती है। उत्प्रेरक β उप-इकाई में एक [4Fe-4S केंद्र] के साथ एक सामान्य α-हेलिकल संरचना होती है। एफ. ई. एस. केंद्र और रेडॉक्स-सक्रिय सिस्टीन अवशेष इन हेलिक्स के लूप के भीतर स्थित हैं। सिस्टीन-55,74,76 और 85 क्यूबेन-प्रकार समूह के लोहे के परमाणुओं के लिए समन्वित हैं। एंजाइमेटिक मैकेनिज्म एफ. टी. आर. थियोरेडॉक्सिन रिडक्टेस के बीच अद्वितीय है क्योंकि यह डायसल्फाइड बॉन्ड को कम करने के लिए फ्लेवोप्रोटीन के बजाय एक एफ. ई.-एस. क्लस्टर कोफैक्टर का उपयोग करता है। एफ. टी. आर. उत्प्रेरण कम हुए फेरेडॉक्सिन के साथ इसकी अंतःक्रिया के साथ शुरू होता है। यह एफ. टी. आर. लाइज़-47 और फेरेडॉक्सिन ग्लू-92 के बीच आकर्षण के साथ आगे बढ़ता है। एफ. टी. आर. के सी. आई. एस.-87 और सी. आई. एस.-57 डाइसल्फ़ाइड बंधन को तोड़ने के लिए फेररेडॉक्सिन से एक इलेक्ट्रॉन और एफ. ई. एस. केंद्र से एक इलेक्ट्रॉन को अमूर्त किया जाता है, एक न्यूक्लियोफिलिक सी. आई. एस.-57 बनाया जाता है, और एफ. ई. एस. केंद्र को [4Fe-4S] 2 + से [4Fe-4S] 3 + तक ऑक्सीकृत किया जाता है। इस एक-इलेक्ट्रॉन (फेरेडॉक्सिन से) मध्यवर्ती की संरचना का विरोध किया जाता हैः स्टेपल्स एट अल। सुझाव है कि सिस-87 को फे-एस केंद्र में एक सल्फर के साथ समन्वित किया जाता है जबकि दाई एट अल। तर्क है कि सिस-87 एक लोहे के लिए समन्वित है। इसके बाद, एक निकटवर्ती हिस्टिडीन अवशेष द्वारा प्रोत्साहित न्यूक्लियोफिलिक सिस-57, थियोरेडॉक्सिन पर एक डाइसल्फ़ाइड पुल पर हमला करता है, जिससे एक हेटेरो-डाइसल्फ़ाइड थियोरेडॉक्सिन मध्यवर्ती बनता है। अंत में, एक नया डॉक किया गया फेर्रेडॉक्सिन अणु अंतिम इलेक्ट्रॉन को एफ. ई. एस. केंद्र तक पहुँचाता है, इसे अपनी मूल 2 + अवस्था में कम करता है, सी. आई. एस.-87, सी. आई. एस.-57 डाइसल्फ़ाइड में सुधार करता है, और पूरी तरह से थियोरेडॉक्सिन को दो थियोल में कम करता है। संदर्भ बाहरी लिंक प्रोटीन डोमेन ईसी 1.8.7