Α-Amylase
α-एमाइलेज एक एंजाइम है (; व्यवस्थित नाम 4-α-D-ग्लूकन ग्लूकनोहाइड्रोलेस) जो स्टार्च और ग्लाइकोजन जैसे बड़े, α-जुड़े पॉलीसेकेराइड्स के α बंधनों को हाइड्रोलाइज करता है, जिससे उनकी छोटी श्रृंखलाएं, डेक्सट्रिन और माल्टोज प्राप्त होते हैंः तीन या अधिक (1-4)-α-जुड़े डी-ग्लूकोज इकाइयों वाले पॉलीसेकेराइड्स में (1-4)-α-डी-ग्लूकोसिडिक लिंकेज का एंडोहाइड्रोलिसिस यह मनुष्यों और अन्य स्तनधारियों में पाए जाने वाले एमाइलेज का प्रमुख रूप है। यह खाद्य भंडार के रूप में स्टार्च युक्त बीजों में भी मौजूद है, और कई कवक द्वारा स्रावित होता है। यह ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलेज परिवार 13 का सदस्य है। मानव जीव विज्ञान में हालांकि कई ऊतकों में पाया जाता है, एमाइलेज अग्नाशय के रस और लार में सबसे प्रमुख है, जिनमें से प्रत्येक का मानव α-एमाइलेज का अपना आइसोफॉर्म है। वे आइसोइलेक्ट्रिक फोकसिंग पर अलग-अलग व्यवहार करते हैं, और विशिष्ट मोनोक्लोनल एंटीबॉडी का उपयोग करके परीक्षण में भी अलग किए जा सकते हैं। मनुष्यों में, सभी एमाइलेज समरूप गुणसूत्र 1p21 से जुड़ते हैं (देखें AMY1A)। लार एमाइलेज (पट्यालिन) एमाइलेज लार में पाया जाता है और स्टार्च को माल्टोज और डेक्सट्रिन में तोड़ता है। एमाइलेज के इस रूप को "पट्यालिन" भी कहा जाता है, जिसका नाम रसायनशास्त्री जॉन्स जैकब बर्जेलियस ने रखा था। यह नाम यूनानी शब्द πτyω (मैं थूकता हूँ) से निकला है, क्योंकि यह पदार्थ लार से प्राप्त किया गया था। यह बड़े, अघुलनशील स्टार्च अणुओं को घुलनशील स्टार्च (एमिलोडेक्सट्रिन, एरिथ्रोडेक्सट्रिन और एक्रोडेक्सट्रिन) में तोड़ देगा जो क्रमिक रूप से छोटे स्टार्च और अंततः माल्टोज का उत्पादन करेगा। पट्यालिन रैखिक α (1,4) ग्लाइकोसिडिक लिंकेज पर कार्य करता है, लेकिन यौगिक हाइड्रोलिसिस के लिए एक एंजाइम की आवश्यकता होती है जो शाखाओं वाले उत्पादों पर कार्य करता है। लार एमाइलेज गैस्ट्रिक एसिड द्वारा पेट में निष्क्रिय हो जाता है। पी. एच. 3 में समायोजित गैस्ट्रिक रस में, 37 डिग्री सेल्सियस पर 20 मिनट में पट्यालिन पूरी तरह से निष्क्रिय हो गया था। इसके विपरीत, 50 प्रतिशत एमाइलेज गतिविधि पीएच 4.3 पर गैस्ट्रिक रस के संपर्क में आने के 150 मिनट के बाद बनी रही। दोनों स्टार्च, पट्यालिन के लिए सब्सट्रेट, और उत्पाद (ग्लूकोज की छोटी श्रृंखला) गैस्ट्रिक एसिड द्वारा निष्क्रियता के खिलाफ इसे आंशिक रूप से बचाने में सक्षम हैं। पी. एच. 3 पर बफर में जोड़ा गया पट्यालिन 120 मिनट में पूरी तरह से निष्क्रिय हो गया; हालाँकि, 0.01 प्रतिशत स्तर पर स्टार्च के जुड़ने के परिणामस्वरूप 10 प्रतिशत गतिविधि शेष रही, और 1 प्रतिशत स्तर पर स्टार्च के इसी तरह के जुड़ने के परिणामस्वरूप लगभग 40 प्रतिशत गतिविधि 120 मिनट में शेष रही। टायलिन के लिए इष्टतम स्थितियाँ इष्टतम पी. एच.-7.0; मानव शरीर का तापमान-37 डिग्री सेल्सियस कुछ आयनों और सक्रियकों की उपस्थितिः क्लोराइड और ब्रोमाइड-सबसे प्रभावी आयोडाइड-कम प्रभावी सल्फेट और फॉस्फेट-मानव लार एमाइलेज में सबसे कम प्रभावी आनुवंशिक भिन्नता लार एमाइलेज जीन विकास के दौरान दोहराव से गुजरा है, और डी. एन. ए. संकरण अध्ययनों से संकेत मिलता है कि कई व्यक्तियों में जीन की कई बार पुनरावृत्ति होती है। जीन प्रतियों की संख्या लार एमाइलेज के स्तर के साथ संबंधित है, जैसा कि मानव एमाइलेज के लिए एंटीबॉडी का उपयोग करके प्रोटीन ब्लॉट परख द्वारा मापा जाता है। जीन प्रतिलिपि संख्या उच्च-स्टार्च आहार के स्पष्ट विकासवादी संपर्क से जुड़ी हुई है। उदाहरण के लिए, एक जापानी व्यक्ति के पास एमाइलेज जीन की 14 प्रतियां थीं (10 प्रतियों के साथ एक एलील और चार प्रतियों के साथ दूसरा एलील)। जापानी आहार में पारंपरिक रूप से बड़ी मात्रा में चावल का स्टार्च होता है। इसके विपरीत, एक बियाका व्यक्ति छह प्रतियां (प्रत्येक एलील पर तीन प्रतियां) ले जाता था। बियाका वर्षावन शिकारी-संग्रहकर्ता हैं जिन्होंने पारंपरिक रूप से कम स्टार्च वाला आहार लिया है। पेरी और उनके सहयोगियों ने अनुमान लगाया कि लार एमाइलेज जीन की बढ़ी हुई प्रतिलिपि संख्या ने मानव विकास के दौरान स्टार्चयुक्त आहार में बदलाव के साथ जीवित रहने में वृद्धि की हो सकती है। पैंक्रिएटिक एमाइलेज पैंक्रिएटिक α-एमाइलेज यादृच्छिक रूप से एमाइलोज के α (1-4) ग्लाइकोसिडिक लिंकेज को तोड़ता है जिससे डेक्सट्रिन, माल्टोज या माल्टोट्रोज प्राप्त होता है। यह एनोमेरिक विन्यास के प्रतिधारण के साथ एक दोहरे विस्थापन तंत्र को अपनाता है। मनुष्यों में, लार एमाइलेज इसकी एक प्रति से विकसित हुआ। पैथोलॉजी में लाइपेज की तुलना में एमाइलेज के लिए परीक्षण करना आसान है, जिससे यह अग्नाशयशोथ का पता लगाने और निगरानी करने के लिए उपयोग किया जाने वाला प्राथमिक परीक्षण बन जाता है। चिकित्सा प्रयोगशालाएं आमतौर पर अग्नाशय एमाइलेज या कुल एमाइलेज को मापती हैं। यदि केवल अग्नाशयी एमाइलेज को मापा जाता है, तो कण्ठमाला या अन्य लार ग्रंथि आघात के साथ वृद्धि नहीं देखी जाएगी। हालांकि, कम मात्रा में मौजूद होने के कारण, इस माप के लिए रक्त का नमूना लेते समय समय महत्वपूर्ण है। अग्नाशयशोथ के दर्द के तुरंत बाद रक्त लिया जाना चाहिए, अन्यथा यह गुर्दे द्वारा तेजी से उत्सर्जित किया जाता है। लार α-एमाइलेज का उपयोग तनाव के लिए एक बायोमार्कर के रूप में और सहानुभूति तंत्रिका तंत्र (एस. एन. एस.) गतिविधि के एक सरोगेट मार्कर के रूप में किया गया है जिसमें रक्त निकालने की आवश्यकता नहीं होती है। व्याख्या मनुष्यों में प्लाज्मा के स्तर में वृद्धि पाई जाती हैः लार आघात (एनेस्थेटिक इंट्यूबेशन सहित) कण्ठमाला-लार ग्रंथियों की सूजन के कारण अग्नाशयशोथ-कोशिकाओं को नुकसान के कारण जो एमाइलेज गुर्दे की विफलता का उत्पादन करते हैं-कम उत्सर्जन के कारण सामान्य (यू. एल. एन.) की ऊपरी सीमा से 10 गुना अधिक की कुल एमाइलेज रीडिंग अग्नाशयशोथ के सूचक हैं। पाँच से 10 गुना यू. एल. एन. इलियस या डुओडीनल रोग या गुर्दे की विफलता का संकेत दे सकता है, और कम ऊंचाई आमतौर पर लार ग्रंथि रोग में पाई जाती है। जीन लार-AMY1A, AMY1B, AMY1C अग्नाशय-AMY2A, AMY2B अनाज में α-एमाइलेज गतिविधि को मापा जाता है, उदाहरण के लिए, हैगबर्ग-पेर्टन फॉलिंग नंबर, अंकुरित क्षति का आकलन करने के लिए एक परीक्षण, या फाडेबास विधि। यह गेहूँ में होता है। औद्योगिक उपयोग α-एमाइलेज का उपयोग इथेनॉल उत्पादन में अनाज में स्टार्च को किण्वन योग्य शर्करा में तोड़ने के लिए किया जाता है। उच्च-फ्रुक्टोज मकई सिरप के उत्पादन में पहला कदम α-एमाइलेज के साथ मकई के स्टार्च का उपचार है, जो लंबे स्टार्च पॉलिमर को ऑलिगोसेकेराइड्स की छोटी श्रृंखलाओं में विभाजित करता है। बैसिलस लाइकेनिफॉर्मिस से प्राप्त "टर्मामाइल" नामक एक α-एमाइलेज का उपयोग कुछ डिटर्जेंट, विशेष रूप से बर्तन धोने और स्टार्च हटाने वाले डिटर्जेंट में भी किया जाता है। सामान्य रूप से एमाइलेज परिवार के अधिक उपयोगों के लिए एमाइलेज देखें। चिकित्सा उपयोग के लिए क्षमता α-एमाइलेज ने बाह्य कोशिकीय पॉलीमेरिक पदार्थ (ई. पी. एस.) के संरचनात्मक, मैट्रिक्स एक्सोपॉलीसेकेराइड्स के भीतर α (1 → 4) ग्लाइकोसिडिक लिंकेज को हाइड्रोलाइज़ करके बहुरूपी जीवाणु जैव फिल्मों को नष्ट करने में प्रभावकारिता का प्रदर्शन किया है। बफर अवरोध ट्रिस अणु कई बैक्टीरियल α-एमाइलेज को रोकता है, इसलिए उनका उपयोग ट्रिस बफर में नहीं किया जाना चाहिए। निर्धारण α-एमाइलेज गतिविधि के निर्धारण के लिए कई तरीके उपलब्ध हैं, और विभिन्न उद्योग विभिन्न तरीकों पर निर्भर करते हैं। स्टार्च आयोडीन परीक्षण, आयोडीन परीक्षण का एक विकास, रंग परिवर्तन पर आधारित है, क्योंकि α-एमाइलेज स्टार्च को कम करता है और आमतौर पर कई अनुप्रयोगों में उपयोग किया जाता है। एक समान लेकिन औद्योगिक रूप से उत्पादित परीक्षण फाडेबास एमाइलेज परीक्षण है, जिसका उपयोग कई उद्योगों के भीतर एक गुणात्मक और मात्रात्मक परीक्षण के रूप में किया जाता है, जैसे कि डिटर्जेंट, विभिन्न आटा, अनाज और माल्ट खाद्य पदार्थ, और फोरेंसिक जीव विज्ञान। एमाइलेज के संशोधित रंगीन सूक्ष्म निर्धारण का वर्णन किया गया है जिसमें स्टार्च के पाचन को स्टार्च-आयोडीन रंग में कमी से मापा जाता है। डोमेन वास्तुकला α-एमिलेस में कई अलग-अलग प्रोटीन डोमेन होते हैं। उत्प्रेरक डोमेन में एक संरचना होती है जिसमें आठ-फंसे हुए α/β बैरल होते हैं जिसमें सक्रिय साइट होती है, जो β-स्ट्रैंड 3 और α-हेलिक्स 3 के बीच फैले ~ 70-एमिनो एसिड कैल्शियम-बाइंडिंग डोमेन और एक कार्बोक्सिल-टर्मिनल ग्रीक कुंजी β-बैरल डोमेन द्वारा बाधित होती है। कई α-एमाइलेस में एक β-शीट डोमेन होता है, आमतौर पर सी टर्मिनस पर। इस डोमेन को पाँच-फंसे एंटीपैरल β-शीट के रूप में व्यवस्थित किया गया है। कई α-एमाइलेस में एक ऑल-बीटा डोमेन होता है, आमतौर पर सी टर्मिनस पर। यह भी देखें पाचन एंजाइम संदर्भ बाहरी लिंक अल्फा-एमाइलेज प्रोटीन ईसी 3.2 ज्ञात संरचना के एंजाइम