Hop (protein)
हॉप, जिसे कभी-कभी एच. ओ. पी. लिखा जाता है, एच. एस. पी. 70-एच. एस. पी. 90 ऑर्गेनाइजिंग प्रोटीन का संक्षिप्त नाम है। यह एक सह-चैपरोन के रूप में कार्य करता है जो प्रोटीन चैपरोन एच. एस. पी. 70 और एच. एस. पी. 90 को एक साथ जोड़ता है। हॉप सह-चैपरोन के बड़े समूह से संबंधित है, जो प्रमुख चैपरोन (मुख्य रूप से हीट शॉक प्रोटीन) को नियंत्रित और सहायता करता है। यह एच. एस. पी. 70/एच. एस. पी. 90-परिसर के सबसे अच्छे अध्ययन किए गए सह-संरक्षकों में से एक है। यह पहली बार खमीर में पाया गया था और मानव, चूहे, चूहे, कीड़ों, पौधों, परजीवियों और वायरस में समरूपों की पहचान की गई थी। इन प्रोटीनों के परिवार को एस. टी. आई. 1 (तनाव प्रेरक प्रोटीन) के रूप में संदर्भित किया जाता है और इसे खमीर, पौधे और पशु एस. टी. आई. 1 (हॉप) में विभाजित किया जा सकता है। समानार्थी शब्द जीन मानव हॉप के लिए जीन गुणसूत्र 11q13.1 पर स्थित है और इसमें 14 एक्सोन होते हैं। संरचना एस. टी. आई. प्रोटीन की कुछ संरचनात्मक विशेषताएँ होती हैंः सभी होमोलॉग में नौ टेट्राट्रिकोपेप्टाइड रिपीट (टी. पी. आर.) रूपांकन होते हैं, जो तीन टी. पी. आर. के क्षेत्रों में समूहित होते हैं। टी. पी. आर. रूपांकन एक बहुत ही सामान्य संरचनात्मक विशेषता है जिसका उपयोग कई प्रोटीनों द्वारा किया जाता है और यह प्रोटीन-प्रोटीन अंतःक्रियाओं को निर्देशित करने की क्षमता प्रदान करता है। क्रिस्टलोग्राफिक संरचनात्मक जानकारी एन-टर्मिनल टी. पी. आर. 1 और एच. एस. पी. 90 रेस्प के साथ परिसर में केंद्रीय टी. पी. आर. 2ए डोमेन के लिए उपलब्ध है। एच. एस. पी. 70 लिगैंड पेप्टाइड। एच. एस. पी. 70-एच. एस. पी. 90 संगठनात्मक प्रोटीन (मनुष्यों में हॉप, एस. टी. आई. पी. 1) एच. एस. पी. 70 और एच. एस. पी. 90 के बीच क्लाइंट प्रोटीन के हस्तांतरण के लिए जिम्मेदार सह-संरक्षक है। हॉप विकासवादी रूप से यूकेरियोट्स में संरक्षित है और नाभिक और कोशिका द्रव्य दोनों में पाया जाता है। ड्रोसोफिला हॉप एक मोनोमेरिक प्रोटीन है जिसमें तीन टेट्राट्रिकोपेप्टाइड रिपीट डोमेन क्षेत्र (टी. पी. आर. 1, टी. पी. आर. 2ए, टी. पी. आर. 2बी), एक एस्पार्टिक एसिड-प्रोलिन रिपीट डोमेन (डी. पी.) होते हैं। टी. पी. आर. डोमेन एच. एस. पी. 90 और एच. एस. पी. 70 के सी-टर्मिनलों के साथ परस्पर क्रिया करते हैं, जिसमें टी. पी. आर. 1 और टी. पी. आर. 2बी एच. एस. पी. 70 और टी. पी. आर. 2ए को एच. एस. पी. 90 के लिए अधिमानतः बाध्य करते हैं। हीट शॉक मशीनरी की मध्यवर्ती संरचनाओं को चैपरोन फ़ंक्शन की क्षणिक और तेज गति वाली प्रकृति के कारण पूरी तरह से चिह्नित करना मुश्किल है। हॉप का मुख्य कार्य एच. एस. पी. 70 और एच. एस. पी. 90 को एक साथ जोड़ना है। लेकिन हाल की जांच से पता चलता है कि यह जुड़े हुए प्रोटीन की चैपरोन गतिविधियों को भी संशोधित करता है और संभवतः अन्य चैपरोन और प्रोटीन के साथ बातचीत करता है। एच. एस. पी. 70/एच. एस. पी. 90 "चैपरोन मशीन" में अपनी भूमिका के अलावा यह अन्य प्रोटीन परिसरों में भी भाग लेता प्रतीत होता है (उदाहरण के लिए सिग्नल ट्रांसडक्शन कॉम्प्लेक्स ई. सी. आर./यू. एस. पी. और हेपेटाइटिस बी वायरस रिवर्स ट्रांसक्रिप्टेस कॉम्प्लेक्स में, जो वायरल प्रतिकृति को सक्षम बनाता है)। यह प्रियॉन प्रोटीन के लिए भी एक रिसेप्टर के रूप में कार्य करता है। हॉप विविध कोशिकीय क्षेत्रों में स्थित होता है और कोशिका द्रव्य और नाभिक के बीच भी चलता है। ड्रोसोफिला आर. एन. ए. हस्तक्षेप मार्गों में, हॉप को एस. आई. आर. एन. ए. के लिए पूर्व-आर. आई. एस. सी. परिसर का एक अभिन्न अंग दिखाया गया है। ड्रोसोफिला पीवी-इंटरैक्टिंग आर. एन. ए. मार्ग में, ट्रांसपोज़ेबल तत्वों (ट्रांसपोज़न) के दमन के लिए जिम्मेदार आर. एन. ए. हस्तक्षेप मार्ग, हॉप को पीवी के साथ बातचीत करते हुए दिखाया गया है, और हॉप की अनुपस्थिति में, ट्रांसपोज़न को निष्क्रिय कर दिया जाता है, जिससे गंभीर जीनोमिक अस्थिरता और बांझपन हो जाता है। इंटरैक्शन ह्यूमन हॉप (एस. टी. आई. पी. 1) को पी. आर. एन. पी. और हीट शॉक प्रोटीन 90के. डी. ए. अल्फा (साइटोसोलिक), सदस्य ए1 के साथ अंतःक्रिया करते हुए दिखाया गया है। संदर्भ आगे पढ़ने के लिए सह-पादरी