RNA-binding protein
आर. एन. ए.-बाइंडिंग प्रोटीन (अक्सर आर. बी. पी. के रूप में संक्षिप्त) ऐसे प्रोटीन होते हैं जो कोशिकाओं में दोहरे या एकल फंसे हुए आर. एन. ए. से जुड़ते हैं और रिबोन्यूक्लियोप्रोटीन परिसरों के निर्माण में भाग लेते हैं। आर. बी. पी. में विभिन्न संरचनात्मक रूपांकन होते हैं, जैसे आर. एन. ए. मान्यता रूपांकन (आर. आर. एम.), डी. एस. आर. एन. ए. बाध्यकारी क्षेत्र, जस्ता उंगली और अन्य। वे साइटोप्लाज्मिक और न्यूक्लियर प्रोटीन हैं। हालाँकि, चूंकि अधिकांश परिपक्व आर. एन. ए. को नाभिक से अपेक्षाकृत जल्दी निर्यात किया जाता है, नाभिक में अधिकांश आर. बी. पी. प्रोटीन और पूर्व-एम. आर. एन. ए. के परिसरों के रूप में मौजूद होते हैं जिन्हें विषम रिबोन्यूक्लियोप्रोटीन कण (एच. एन. आर. एन. पी.) कहा जाता है। आर. बी. पी. की विभिन्न कोशिकीय प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका होती है जैसे किः कोशिकीय कार्य, परिवहन और स्थानीयकरण। वे विशेष रूप से आर. एन. ए. के प्रतिलेखन के बाद के नियंत्रण में एक प्रमुख भूमिका निभाते हैं, जैसे किः स्प्लिसिंग, पॉलीएडेनाइलेशन, एम. आर. एन. ए. स्थिरीकरण, एम. आर. एन. ए. स्थानीयकरण और अनुवाद। यूकेरियोटिक कोशिकाएँ अद्वितीय आर. एन. ए.-बाध्यकारी गतिविधि और प्रोटीन-प्रोटीन अंतःक्रिया के साथ विविध आर. बी. पी. को व्यक्त करती हैं। यूकेरियोटिक आर. बी. पी. डेटाबेस (ई. यू. आर. बी. पी. डी. बी.) के अनुसार, मनुष्यों में आर. बी. पी. को कूटबद्ध करने वाले 2961 जीन हैं। विकास के दौरान, आर. बी. पी. की विविधता इंट्रॉन की संख्या में वृद्धि के साथ बहुत बढ़ गई। विविधता ने यूकेरियोटिक कोशिकाओं को विभिन्न व्यवस्थाओं में आर. एन. ए. एक्सॉन का उपयोग करने में सक्षम बनाया, जिससे प्रत्येक आर. एन. ए. के लिए एक अद्वितीय आर. एन. पी. (रिबोन्यूक्लियोप्रोटीन) पैदा हुआ। हालांकि जीन अभिव्यक्ति में प्रतिलेखन के बाद के विनियमन में आर. बी. पी. की महत्वपूर्ण भूमिका है, अपेक्षाकृत कम आर. बी. पी. का अध्ययन किया गया है और अब यह स्पष्ट हो गया है कि आर. एन. ए.-आर. बी. पी. अंतःक्रियाएँ जीवों के बीच कई जैविक प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती हैं। संरचना कई आर. बी. पी. में मॉड्यूलर संरचनाएँ होती हैं और ये केवल कुछ विशिष्ट बुनियादी क्षेत्रों के कई दोहरावों से बनी होती हैं जिनमें अक्सर सीमित अनुक्रम होते हैं। अलग-अलग आर. बी. पी. में अलग-अलग संयोजनों में व्यवस्थित ये अनुक्रम होते हैं। एक विशिष्ट आर. एन. ए. की एक विशिष्ट प्रोटीन की पहचान इन कुछ बुनियादी क्षेत्रों की पुनर्व्यवस्था के माध्यम से विकसित हुई है। प्रत्येक बुनियादी क्षेत्र आर. एन. ए. को पहचानता है, लेकिन इनमें से कई प्रोटीनों को कार्य करने के लिए कई सामान्य क्षेत्रों में से एक की कई प्रतियों की आवश्यकता होती है। विविधता जैसे-जैसे आर. एन. ए. पोलीमरेज़ से नाभिकीय आर. एन. ए. उभरता है, आर. एन. ए. प्रतिलेखों को तुरंत आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीनों से ढक दिया जाता है जो आर. एन. ए. चयापचय और कार्य के हर पहलू को नियंत्रित करते हैं जिसमें आर. एन. ए. जैवजनन, परिपक्वता, परिवहन, कोशिकीय स्थानीयकरण और स्थिरता शामिल हैं। सभी आर. बी. पी. आर. एन. ए. को बांधते हैं, हालांकि वे विभिन्न आर. एन. ए.-अनुक्रम विशिष्टताओं और आत्मीयताओं के साथ ऐसा करते हैं, जो आर. बी. पी. को उनके लक्ष्यों और कार्यों के रूप में विविध होने की अनुमति देता है। इन लक्ष्यों में एम. आर. एन. ए. शामिल हैं, जो प्रोटीन के लिए कोड करते हैं, साथ ही कई कार्यात्मक गैर-कोडिंग आर. एन. ए. भी शामिल हैं। एन. सी. आर. एन. ए. लगभग हमेशा रिबोन्यूक्लियोप्रोटीन परिसरों के रूप में कार्य करते हैं न कि नग्न आर. एन. ए. के रूप में। इन गैर-कोडिंग आर. एन. ए. में माइक्रो आर. एन. ए., छोटे हस्तक्षेप करने वाले आर. एन. ए. (एस. आई. आर. एन. ए.) के साथ-साथ स्प्लिसोसोमल छोटे परमाणु आर. एन. ए. (एस. एन. आर. एन. ए.) शामिल हैं। फंक्शन आर. एन. ए. प्रोसेसिंग एंड मॉडिफिकेशन अल्टरनेटिव स्प्लिसिंग अल्टरनेटिव स्प्लिसिंग एक ऐसा तंत्र है जिसके द्वारा एक ही जीन से परिपक्व एम. आर. एन. ए. (मैसेंजर आर. एन. ए.) के विभिन्न रूप उत्पन्न होते हैं। यह एक नियामक तंत्र है जिसके द्वारा एम. आर. एन. ए. में एक्सॉन के समावेश में भिन्नता एक से अधिक संबंधित प्रोटीन के उत्पादन की ओर ले जाती है, इस प्रकार संभावित जीनोमिक आउटपुट का विस्तार होता है। आर. बी. पी. इस प्रक्रिया के विनियमन में व्यापक रूप से कार्य करते हैं। कुछ बाध्यकारी प्रोटीन जैसे न्यूरोनल विशिष्ट आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीन, अर्थात् एन. ओ. वी. ए. 1, आर. एन. ए. में एक विशिष्ट अनुक्रम को पहचानकर और बांधकर एच. एन. आर. एन. ए. के सबसेट के वैकल्पिक विभाजन को नियंत्रित करते हैं (वाई. सी. ए. वाई. जहां वाई. पाइरिमिडीन, यू. या सी. को इंगित करता है)। ये प्रोटीन तब इस लक्षित स्थल पर स्प्लिसीसोमल प्रोटीन की भर्ती करते हैं। एस. आर. प्रोटीन एस. एन. आर. एन. पी. की भर्ती के माध्यम से वैकल्पिक स्प्लिसिंग में अपनी भूमिका के लिए भी जाने जाते हैं जो स्प्लिससोम बनाते हैं, अर्थात् यू1 एस. एन. आर. एन. पी. और यू2एएफ एस. एन. आर. एन. पी.। हालाँकि, आर. बी. पी. भी अपने आप में इस समूह का हिस्सा हैं। स्प्लाइससोम एस. एन. आर. एन. ए. और प्रोटीन उप-इकाइयों का एक समूह है और यांत्रिक एजेंट के रूप में कार्य करता है जो इंट्रॉन को हटा देता है और पार्श्व एक्सॉन को जोड़ता है। कोर स्प्लाइससम कॉम्प्लेक्स के अलावा, आर. बी. पी. सिस-एक्टिंग आर. एन. ए. तत्वों की साइटों से भी जुड़ते हैं जो स्प्लिसिंग के दौरान एक्सॉन समावेशन या बहिष्कार को प्रभावित करते हैं। इन स्थलों को एक्सोनिक स्प्लिसिंग एन्हांसर (ई. एस. ई.), एक्सोनिक स्प्लिसिंग साइलेंसर (ई. एस. एस.), इंट्रोनिक स्प्लिसिंग एन्हांसर (आई. एस. ई.) और इंट्रोनिक स्प्लिसिंग साइलेंसर (आई. एस. एस.) के रूप में संदर्भित किया जाता है और उनके बंधन के स्थान के आधार पर, आर. बी. पी. स्प्लिसिंग साइलेंसर या एन्हांसर के रूप में काम करते हैं। आर. एन. ए. संपादन आर. एन. ए. संपादन के सबसे व्यापक रूप से अध्ययन किए गए रूप में ए. डी. ए. आर. प्रोटीन शामिल है। यह प्रोटीन आर. एन. ए. की न्यूक्लियोटाइड सामग्री को बदलकर एम. आर. एन. ए. प्रतिलेखों के प्रतिलेखन के बाद के संशोधन के माध्यम से कार्य करता है। यह एडीएआर द्वारा उत्प्रेरित एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया में एडेनोसिन के इनोसिन में परिवर्तन के माध्यम से किया जाता है। यह प्रक्रिया जीनोम द्वारा कूटबद्ध आर. एन. ए. अनुक्रम को प्रभावी ढंग से बदल देती है और जीन उत्पादों की विविधता को बढ़ाती है। अधिकांश आर. एन. ए. संपादन आर. एन. ए. के गैर-कोडिंग क्षेत्रों पर होता है; हालाँकि, कुछ प्रोटीन-एन्कोडिंग आर. एन. ए. प्रतिलेखों को संपादन के अधीन दिखाया गया है जिसके परिणामस्वरूप उनके प्रोटीन के एमिनो एसिड अनुक्रम में अंतर होता है। इसका एक उदाहरण ग्लूटामेट रिसेप्टर एम. आर. एन. ए. है जहाँ ग्लूटामाइन को आर्जिनिन में परिवर्तित किया जाता है जिससे प्रोटीन की कार्यक्षमता में परिवर्तन होता है। पॉलीएडेनाइलेशन तीन प्रमुख अनुवादित क्षेत्र के भीतर ए. ए. यू. ए. ए. ए. अनुक्रम के लगभग 20 आधारों के नीचे की ओर एक आर. एन. ए. प्रतिलेख में एडेनाइलेट अवशेषों की एक "पूंछ" का जोड़ है। एम. आर. एन. ए. के पॉलीएडीनाइलेशन का इसके परमाणु परिवहन, अनुवाद दक्षता और स्थिरता पर एक मजबूत प्रभाव पड़ता है। ये सभी के साथ-साथ पॉलीएडीनाइलेशन की प्रक्रिया विशिष्ट आर. बी. पी. के बंधन पर निर्भर करती है। कुछ अपवादों के साथ सभी यूकेरियोटिक एम. आर. एन. ए. को लगभग 200 न्यूक्लियोटाइड्स की 3 'पॉली (ए) पूंछ प्राप्त करने के लिए संसाधित किया जाता है। इस प्रक्रिया में आवश्यक प्रोटीन परिसरों में से एक सी. पी. एस. एफ. है। सी. पी. एस. एफ. 3 'टेल (ए. ए. यू. ए. ए. ए.) अनुक्रम से जुड़ता है और पॉली (ए)-बाइंडिंग प्रोटीन नामक एक अन्य प्रोटीन के साथ, पॉली (ए) पोलीमरेज़ की गतिविधि को भर्ती और उत्तेजित करता है। पॉली (ए) पोलीमरेज़ अपने आप निष्क्रिय है और ठीक से काम करने के लिए इन अन्य प्रोटीनों के बंधन की आवश्यकता होती है। प्रसंस्करण पूरा होने के बाद, एम. आर. एन. ए. को कोशिका नाभिक से कोशिका द्रव्य तक ले जाने की आवश्यकता होती है। यह एक तीन-चरणीय प्रक्रिया है जिसमें नाभिक में एक मालवाहक-वाहक परिसर का निर्माण होता है जिसके बाद परमाणु छिद्र परिसर के माध्यम से परिसर का स्थानांतरण होता है और अंत में माल को कोशिका द्रव्य में छोड़ दिया जाता है। वाहक को बाद में पुनर्नवीनीकरण किया जाता है। टी. ए. पी./एन. एक्स. एफ. 1: पी. 15 हेटेरोडाइमर को एम. आर. एन. ए. निर्यात में प्रमुख खिलाड़ी माना जाता है। ज़ेनोपस लेविस मेंढकों में टी. ए. पी. की अत्यधिक अभिव्यक्ति उन प्रतिलेखों के निर्यात को बढ़ाती है जो अन्यथा अक्षम रूप से निर्यात किए जाते हैं। हालाँकि टी. ए. पी. को एडेप्टर प्रोटीन की आवश्यकता होती है क्योंकि यह एम. आर. एन. ए. के साथ सीधे बातचीत करने में असमर्थ है। एली/आर. ई. एफ. प्रोटीन एम. आर. एन. ए. भर्ती टी. ए. पी. के साथ परस्पर क्रिया करता है और जुड़ता है। mRNA स्थानीयकरण mRNA स्थानीयकरण स्थानिक रूप से विनियमित प्रोटीन उत्पादन की अनुमति देकर जीन अभिव्यक्ति के विनियमन के लिए महत्वपूर्ण है। एम. आर. एन. ए. स्थानीयकरण के माध्यम से प्रोटीन को कोशिका के उनके इच्छित लक्ष्य स्थल में अनुवादित किया जाता है। यह प्रारंभिक विकास के दौरान विशेष रूप से महत्वपूर्ण है जब तेजी से कोशिका दरारें विभिन्न कोशिकाओं को एम. आर. एन. ए. के विभिन्न संयोजन देती हैं जो तब काफी अलग कोशिका भविष्य की ओर ले जा सकती हैं। आर. बी. पी. इस एम. आर. एन. ए. के स्थानीयकरण में महत्वपूर्ण हैं जो यह सुनिश्चित करता है कि प्रोटीन का अनुवाद केवल उनके इच्छित क्षेत्रों में किया जाता है। इनमें से एक प्रोटीन जेड. बी. पी. 1 है। जेड. बी. पी. 1 प्रतिलेखन स्थल पर बीटा-एक्टिन एम. आर. एन. ए. से जुड़ता है और एम. आर. एन. ए. के साथ कोशिका द्रव्य में चला जाता है। इसके बाद यह इस एम. आर. एन. ए. को कई असममित कोशिका प्रकारों के लैमेल्ला क्षेत्र में स्थानीयकृत करता है जहां इसका अनुवाद किया जा सकता है। 2008 में यह प्रस्तावित किया गया था कि एफ. एम. आर. पी. संवर्धित हिप्पोकैम्पल न्यूरॉन्स के न्यूरोनल डेंड्राइट्स में कई डेंड्राइटिक एम. आर. एन. ए. के उत्तेजना-प्रेरित स्थानीयकरण में शामिल था। सी. ए. 1 हिप्पोकैम्पल न्यूरॉन्स के सूक्ष्म विच्छेदित डेंड्राइट्स में मौजूद एफ. एम. आर. पी.-बाध्य आर. एन. ए. के हाल के अध्ययनों से जंगली प्रकार बनाम एफ. एम. आर. पी.-नल माउस मस्तिष्क में स्थानीयकरण में कोई बदलाव नहीं हुआ। अनुवाद अनुवाद विनियमन जीन अभिव्यक्ति को नियंत्रित करने के लिए एक त्वरित तंत्र प्रदान करता है। प्रतिलेखन स्तर पर जीन अभिव्यक्ति को नियंत्रित करने के बजाय, एम. आर. एन. ए. पहले से ही प्रतिलेखित है लेकिन राइबोसोम की भर्ती नियंत्रित है। यह प्रोटीन के तेजी से उत्पादन की अनुमति देता है जब एक संकेत अनुवाद को सक्रिय करता है। बी-एक्टिन एम. आर. एन. ए. के स्थानीयकरण में अपनी भूमिका के अलावा जेड. बी. पी. 1 अनुवाद की शुरुआत को अवरुद्ध करके बीटा-एक्टिन एम. आर. एन. ए. के अनुवादात्मक दमन में भी शामिल है। राइबोसोम को ठीक से बांधने और अनुवाद शुरू करने की अनुमति देने के लिए जेड. बी. पी. 1 को एम. आर. एन. ए. से हटा दिया जाना चाहिए। प्रोटीन-आर. एन. ए. अंतःक्रिया आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीन अपने अनुक्रमों, संरचनाओं, रूपांकनों और आर. एन. ए. संशोधनों को पहचानकर अपने आर. एन. ए. लक्ष्यों की अत्यधिक विशिष्ट पहचान प्रदर्शित करते हैं। आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीनों का विशिष्ट बंधन उन्हें अपने लक्ष्यों को अलग करने और आर. एन. ए. प्रतिलेख की पीढ़ी, परिपक्वता और जीवनकाल के नियंत्रण के माध्यम से विभिन्न प्रकार के कोशिकीय कार्यों को नियंत्रित करने की अनुमति देता है। यह अंतःक्रिया प्रतिलेखन के दौरान शुरू होती है क्योंकि कुछ आर. बी. पी. क्षरण तक आर. एन. ए. से बंधे रहते हैं जबकि अन्य केवल आर. एन. ए. विभाजन, प्रसंस्करण, परिवहन और स्थानीयकरण को विनियमित करने के लिए आर. एन. ए. से अस्थायी रूप से बंधे रहते हैं। क्रॉस-लिंकिंग इम्यूनोप्रेसिपिटेशन (सी. एल. आई. पी.) विधियों का उपयोग विभिन्न प्रकार के ऊतकों और जीवों में आर. एन. ए.-बाइंडिंग प्रोटीन के प्रत्यक्ष आर. एन. ए. बाइंडिंग स्थलों की सख्ती से पहचान करने के लिए किया जाता है। इस खंड में, सबसे व्यापक रूप से अध्ययन किए गए आर. एन. ए.-बाइंडिंग डोमेन (आर. एन. ए.-मान्यता रूपांकन, डबल-स्ट्रैंडेड आर. एन. ए.-बाइंडिंग रूपांकन, जस्ता-उंगली रूपांकन) के तीन वर्गों पर चर्चा की जाएगी। आर. एन. ए.-रिकग्निशन मोटिफ (आर. आर. एम.) आर. एन. ए. रिकग्निशन मोटिफ, जो कि सबसे आम आर. एन. ए.-बाइंडिंग मोटिफ है, 75-85 एमिनो एसिड का एक छोटा प्रोटीन डोमेन है जो दो α-हेलिक्स के खिलाफ चार-स्ट्रैंडेड β-शीट बनाता है। यह मान्यता रूपांकन कई सेलुलर कार्यों में अपनी भूमिका निभाता है, विशेष रूप से एमआरएनए/आरआरएनए प्रसंस्करण, स्प्लिसिंग, अनुवाद विनियमन, आरएनए निर्यात और आरएनए स्थिरता में। एन. एम. आर. स्पेक्ट्रोस्कोपी और एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी के माध्यम से आर. आर. एम. की दस संरचनाओं की पहचान की गई है। ये संरचनाएँ आर. आर. एम. की प्रोटीन-आर. एन. ए. पहचान की जटिलता को दर्शाती हैं क्योंकि इसमें प्रोटीन-आर. एन. ए. अंतःक्रियाओं के अलावा आर. एन. ए.-आर. एन. ए. और प्रोटीन-प्रोटीन अंतःक्रियाएँ होती हैं। अपनी जटिलता के बावजूद, सभी दस संरचनाओं में कुछ सामान्य विशेषताएं हैं। सभी आर. आर. एम. की मुख्य प्रोटीन सतहों की चार-फंसे हुए बीटा-शीट को आर. एन. ए. के साथ अंतःक्रिया करते हुए पाया गया, जो आमतौर पर एक विशिष्ट तरीके से दो या तीन न्यूक्लियोटाइड्स से संपर्क करते हैं। इसके अलावा, अंतर-डोमेन लिंकर और आर. एन. ए. के बीच और स्वयं आर. आर. एम. के बीच बातचीत के माध्यम से भिन्नता के प्रति मजबूत आर. एन. ए. बाध्यकारी आत्मीयता और विशिष्टता प्राप्त की जाती है। आर. आर. एम. की यह प्लास्टिसिटी बताती है कि आर. आर. एम. सबसे प्रचुर मात्रा में क्यों है और यह विभिन्न जैविक कार्यों में महत्वपूर्ण भूमिका क्यों निभाता है। डबल-स्ट्रैंडेड आर. एन. ए.-बाइंडिंग मोटिफ डबल-स्ट्रैंडेड आर. एन. ए.-बाइंडिंग मोटिफ (डी. एस. आर. एम., डी. एस. आर. बी. डी.), एक 70-75 एमिनो-एसिड डोमेन, आर. एन. ए. प्रसंस्करण, आर. एन. ए. स्थानीयकरण, आर. एन. ए. हस्तक्षेप, आर. एन. ए. संपादन और अनुवादात्मक दमन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। 2005 तक हल किए गए डोमेन की तीनों संरचनाओं में एकीकृत करने वाली विशेषताएं हैं जो बताती हैं कि कैसे डी. एस. आर. एम. डी. एस. डी. एन. ए. के बजाय केवल डी. एस. आर. एन. ए. से जुड़ते हैं। डी. एस. आर. एम. को α-हेलिक्स और β1-β2 लूप दोनों के माध्यम से आर. एन. ए. डुप्लेक्स के साथ परस्पर क्रिया करते हुए पाया गया। इसके अलावा, तीनों डी. एस. आर. बी. एम. संरचनाएं प्रमुख खांचे और एक छोटी खांचे की चीनी-फॉस्फेट रीढ़ के साथ संपर्क करती हैं, जो अल्फा हेलिक्स 2 के एन-टर्मिनस क्षेत्र के साथ β1-β2 लूप द्वारा मध्यस्थता करती है। यह अंतःक्रिया आर. एन. ए. डबल हेलिक्स के आकार के लिए एक अनूठा अनुकूलन है क्योंकि इसमें 2 '-हाइड्रॉक्सिल और फॉस्फेट ऑक्सीजन शामिल होते हैं। डी. एस. आर. बी. एम. के बीच सामान्य संरचनात्मक विशेषताओं के बावजूद, वे अलग-अलग रासायनिक ढांचे प्रदर्शित करते हैं, जो स्टेम-लूप, आंतरिक लूप, उभार या बेमेल हेलिक्स सहित आर. एन. ए. संरचनाओं के लिए विशिष्टता की अनुमति देते हैं। जिंक फिंगर सी. सी. एच. एच.-प्रकार जिंक-फिंगर डोमेन यूकेरियोटिक जीनोम के भीतर सबसे आम डी. एन. ए.-बाध्यकारी डोमेन हैं। डी. एन. ए. की उच्च अनुक्रम-विशिष्ट पहचान प्राप्त करने के लिए, कई जस्ता उंगलियों का उपयोग मॉड्यूलर तरीके से किया जाता है। जस्ता की उंगलियाँ ββα प्रोटीन तह प्रदर्शित करती हैं जिसमें एक β-हेयरपिन और एक α-हेलिक्स एक आयन के माध्यम से जुड़े होते हैं। इसके अलावा, प्रमुख खांचे में डीएनए आधारों के साथ α-हेलिक्स के प्रोटीन साइड-चेन के बीच बातचीत डीएनए-अनुक्रम-विशिष्ट पहचान के लिए अनुमति देती है। डी. एन. ए. की व्यापक मान्यता के बावजूद, हाल ही में ऐसी खोज की गई है कि जस्ता की उंगलियों में भी आर. एन. ए. को पहचानने की क्षमता है। सी. सी. एच. एच. जस्ता उंगलियों के अलावा, सी. सी. सी. एच. जस्ता उंगलियों को हाल ही में अंतर-आणविक हाइड्रोजन बंधन और आर. एन. ए. आधारों के वाटसन-क्रिक किनारों के बीच बातचीत के माध्यम से एकल-फंसे आर. एन. ए. की अनुक्रम-विशिष्ट पहचान को नियोजित करने के लिए खोजा गया था। सी. सी. एच. एच.-प्रकार की जस्ता उंगलियाँ आर. एन. ए. बंधन के दो तरीकों को नियोजित करती हैं। सबसे पहले, जस्ता की उंगलियां एक डबल हेलिक्स की रीढ़ के साथ गैर-विशिष्ट अंतःक्रिया करती हैं जबकि दूसरा मोड जस्ता की उंगलियों को विशेष रूप से अलग-अलग आधारों को पहचानने की अनुमति देता है जो बाहर निकलते हैं। सी. सी. एच. एच.-प्रकार से अलग, सी. सी. सी. एच.-प्रकार की जस्ता उंगली आर. एन. ए. बंधन का एक और तरीका प्रदर्शित करती है, जिसमें एकल-फंसे आर. एन. ए. को अनुक्रम-विशिष्ट तरीके से पहचाना जाता है। कुल मिलाकर, जस्ता की उंगलियां डी. एस. डी. एन. ए. अनुक्रम और आर. एन. ए. के साथ बंधन के माध्यम से एस. एस. आर. एन. ए. अनुक्रम के माध्यम से सीधे डी. एन. ए. को पहचान सकती हैं। भ्रूण विकास में भूमिका आर. एन. ए.-बाइंडिंग प्रोटीन के प्रतिलेखन और आर. एन. ए. के प्रतिलेखन के बाद के विनियमन की विकास के दौरान जीन अभिव्यक्ति के पैटर्न को विनियमित करने में भूमिका है। सूत्रकृमि सी. एलिगेंस पर व्यापक शोध ने रोगाणु और प्रारंभिक भ्रूण विकास के दौरान आवश्यक कारकों के रूप में आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीन की पहचान की है। उनके विशिष्ट कार्य में शारीरिक ऊतकों (न्यूरॉन्स, हाइपोडर्मिस, मांसपेशियों और उत्सर्जक कोशिकाओं) के विकास के साथ-साथ विकासात्मक घटनाओं के लिए समय संकेत प्रदान करना शामिल है। फिर भी, उनके आर. एन. ए. लक्ष्यों की पहचान करने में कठिनाई के कारण विकास में आर. बी. पी. के कार्य के पीछे के तंत्र की खोज करना असाधारण रूप से चुनौतीपूर्ण है। ऐसा इसलिए है क्योंकि अधिकांश आर. बी. पी. में आमतौर पर कई आर. एन. ए. लक्ष्य होते हैं। हालाँकि, यह निर्विवाद है कि आर. बी. पी. एक ठोस तरीके से विकासात्मक मार्गों को विनियमित करने में एक महत्वपूर्ण नियंत्रण का प्रयोग करते हैं। जर्मलाइन विकास ड्रोसोफिला मेलानोगास्टर, एलाव, एसएक्सएल और ट्रे-2 में आरएनए-बाध्यकारी प्रोटीन एन्कोडिंग जीन हैं जो प्रारंभिक लिंग निर्धारण और शारीरिक यौन स्थिति के रखरखाव में महत्वपूर्ण हैं। ये जीन ड्रोसोफिला में लिंग-विशिष्ट विभाजन को विनियमित करके प्रतिलेखन के बाद के स्तर पर प्रभाव डालते हैं। एस. एक्स. एल. महिलाओं में एक कार्यात्मक टी. आर. एम. आर. एन. ए. का उत्पादन करने के लिए स्त्रीकारी जीन ट्रे का सकारात्मक विनियमन करता है। सी. एलिगेंस में, एफ. ओ. जी.-1, एम. ओ. जी.-1/- 4/- 5 और आर. एन. पी.-4 सहित आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीन जर्मलाइन और शारीरिक लिंग निर्धारण को नियंत्रित करते हैं। इसके अलावा, कई आर. बी. पी. जैसे जी. एल. डी.-1, जी. एल. डी.-3, डी. ए. जेड.-1, पी. जी. एल.-1 और ओ. एम. ए.-1/- 2 मायोटिक प्रोफ़ेज़ प्रगति, गैमेटोजेनेसिस और अंडकोशिका परिपक्वता के दौरान अपने नियामक कार्यों को करते हैं। शारीरिक विकास रोगाणु रेखा विकास में आर. बी. पी. के कार्यों के अलावा, प्रतिलेखन के बाद का नियंत्रण भी शारीरिक विकास में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। रोगाणु और प्रारंभिक भ्रूण विकास में शामिल आर. बी. पी. से अलग, शारीरिक विकास में काम करने वाले आर. बी. पी. एम. आर. एन. ए. लक्ष्यों के ऊतक-विशिष्ट वैकल्पिक विभाजन को नियंत्रित करते हैं। उदाहरण के लिए, आर. आर. एम. डोमेन वाले एम. ई. सी.-8 और यू. एन. सी.-75 क्रमशः हाइपोडर्मिस और तंत्रिका तंत्र के क्षेत्रों में स्थानीयकृत होते हैं। इसके अलावा, एक अन्य आर. आर. एम. युक्त आर. बी. पी., ई. एक्स. सी.-7, शारीरिक विकास के दौरान भ्रूण उत्सर्जक नहर कोशिकाओं और पूरे तंत्रिका तंत्र में स्थानीयकृत होने के लिए प्रकट होता है। न्यूरोनल विकास जेड. बी. पी. 1 को हिप्पोकैम्पल न्यूरॉन्स में डेंड्रिटोजेनेसिस (डेंड्राइट गठन) को नियंत्रित करने के लिए दिखाया गया था। डेंड्राइट गठन में शामिल अन्य आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीन हैं प्युमिलियो और नैनोस, एफ. एम. आर. पी., सी. पी. ई. बी. और स्टॉफेन 1 कैंसर आर. बी. पी. में ट्यूमर के विकास में महत्वपूर्ण भूमिका निभाने के लिए उभर रहे हैं। सैकड़ों आर. बी. पी. मानव कैंसर में स्पष्ट रूप से अनियमित हैं और सामान्य ऊतकों से संबंधित ट्यूमर में प्रमुख डाउनरेगुलेशन दिखाया गया है। कई आर. बी. पी. अलग-अलग प्रकार के कैंसर में व्यक्त किए जाते हैं, उदाहरण के लिए के. एच. डी. आर. बी. एस. 1 (सैम 68), ई. एल. ए. वी. एल. 1 (एच. यू. आर.), एफ. एक्स. आर. 1 और यू. एच. एम. के. 1। कुछ आर. बी. पी. के लिए, अभिव्यक्ति में परिवर्तन प्रतिलिपि संख्या भिन्नताओं (सी. एन. वी.) से संबंधित है, उदाहरण के लिए कोलोरेक्टल कैंसर कोशिकाओं में बी. वाई. एस. एल. का सी. एन. वी. लाभ और स्तन कैंसर में ई. एस. आर. पी. 1, सी. ई. एल. एफ. 3, यकृत कैंसर में आर. बी. एम. 24, फेफड़ों के कैंसर में आई. जी. एफ. 2. बी. पी. 2, आई. जी. एफ. 2. बी. पी. 3 या फेफड़ों के कैंसर में के. एच. डी. आर. बी. एस. 2 का सी. एन. वी. नुकसान। कुछ अभिव्यक्ति परिवर्तन इन आर. बी. पी. पर उत्परिवर्तन को प्रभावित करने वाले प्रोटीन के कारण होते हैं, उदाहरण के लिए एन. एस. यू. एन. 6, जेड. सी. 3. एच. 13, ई. एल. ए. सी. 1, आर. बी. एम. एस. 3, और जेड. जी. पी. ए. टी., एस. एफ. 3. बी. 1, एस. आर. एस. एफ. 2, आर. बी. एम. 10, यू. 2. ए. एफ. 1, एस. एफ. 3. बी. 1, पी. पी. आर. सी. 1, आर. बी. एम. एक्स. एल. 1, एच. एन. आर. एन. पी. सी. एल. 1 आदि। कई अध्ययनों ने आर. बी. पी. की अभिव्यक्ति में इस परिवर्तन को कैंसर में असामान्य वैकल्पिक विभाजन से संबंधित किया है। वर्तमान अनुसंधान के रूप में आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीन कई कोशिकीय कार्यों पर महत्वपूर्ण नियंत्रण रखते हैं, वे कई शोधकर्ताओं के लिए जांच का एक लोकप्रिय क्षेत्र रहे हैं। जैविक क्षेत्र में इसके महत्व के कारण, आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीन की क्षमता के बारे में कई खोजों का हाल ही में अनावरण किया गया है। आर. एन. ए.-बाइंडिंग प्रोटीन की प्रयोगात्मक पहचान में हाल के विकास ने आर. एन. ए.-बाइंडिंग प्रोटीन की संख्या को काफी बढ़ा दिया है, आर. एन. ए.-बाइंडिंग प्रोटीन सैम68 डेंड्राइट्स में उचित सिनेप्टिक कार्य प्राप्त करने के लिए आर. एन. ए. चयापचय के स्थानिक और अस्थायी कंपार्टमेंटलाइजेशन को नियंत्रित करता है। सैम68 के नुकसान के परिणामस्वरूप असामान्य पोस्टट्रांसक्रिप्शनल विनियमन होता है और अंततः नाजुक एक्स-एसोसिएटेड ट्रेमर/एटैक्सिया सिंड्रोम जैसे न्यूरोलॉजिकल विकारों की ओर जाता है। सैम68 को एम. आर. एन. ए. एन्कोडिंग β-एक्टिन के साथ अंतःक्रिया करते हुए पाया गया, जो अपने साइटोस्केलेटल घटकों के साथ डेंड्राइटिक रीढ़ की हड्डी के सिनैप्टिक गठन को नियंत्रित करता है। इसलिए, सैम68 पोस्टसिनेप्टिक β-एक्टिन एम. आर. एन. ए. चयापचय के नियंत्रण के माध्यम से सिनेप्स संख्या को विनियमित करने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। न्यूरॉन-विशिष्ट सी. ई. एल. एफ. परिवार आर. एन. ए.-बाध्यकारी प्रोटीन यू. एन. सी.-75 विशेष रूप से सी. एलिगेंस 'न्यूरोनल कोशिकाओं में एक्सॉन 7ए चयन के लिए अपने तीन आर. एन. ए. पहचान रूपांकनों के माध्यम से यू. यू. जी. यू. जी. यू. यू. जी. यू. एम. आर. एन. ए. खिंचाव से जुड़ता है। चूंकि एक्सॉन 7ए गैर-न्यूरोनल कोशिकाओं में अपने कमजोर स्प्लाइस साइटों के कारण छोड़ दिया जाता है, इसलिए यू. एन. सी.-75 को केवल न्यूरोनल कोशिकाओं में एक्सॉन 7ए और एक्सॉन 8 के बीच स्प्लिसिंग को विशेष रूप से सक्रिय करने के लिए पाया गया। कोल्ड इंड्यूसिबल आर. एन. ए. बाइंडिंग प्रोटीन सी. आई. आर. बी. पी. छोटी तरंग दैर्ध्य पराबैंगनी प्रकाश, हाइपोक्सिया और हाइपोथर्मिया सहित विभिन्न प्रकार के सेलुलर तनावों का सामना करने पर सेलुलर प्रतिक्रिया को नियंत्रित करने में भूमिका निभाता है। इस शोध से सूजन के साथ रोग राज्यों के संबंध के लिए संभावित प्रभाव मिले। आर. एन. ए.-बाइंडिंग प्रोटीन एस. एल. आर. 1 के सेरीन-आर्जिनिन परिवार को कैंडिडा अल्बिकन्स में ध्रुवीकृत वृद्धि पर नियंत्रण करते हुए पाया गया। चूहों में एस. एल. आर. 1 उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप फिलामेंटेशन में कमी आती है और उपकला और एंडोथेलियल कोशिकाओं को नुकसान कम होता है जिससे एस. एल. आर. 1 जंगली प्रकार के उपभेदों की तुलना में जीवित रहने की दर बढ़ जाती है। इसलिए, इस शोध से पता चलता है कि एस. आर. जैसा प्रोटीन एस. एल. आर. 1 सी. अल्बिकन्स में हाइफल गठन और विषाक्तता को भड़काने में भूमिका निभाता है। डी. एन. ए.-बाइंडिंग प्रोटीन आर. एन. ए.-बाइंडिंग प्रोटीन डेटाबेस रिबोन्यूक्लियोप्रोटीन एक्सटर्नल लिंक्स स्टारबेस प्लेटफॉर्मः बड़े पैमाने पर सी. एल. आई. पी.-सेक (एच. आई. टी. एस.-सी. एल. आई. पी., पी. ए. आर.-सी. एल. आई. पी., आई. सी. एल. आई. पी., सी. एल. ए. एस. एच.) डेटासेट से आर. एन. ए. बाइंडिंग प्रोटीन (आर. बी. पी.) के बाइंडिंग साइटों को डिकोड करने के लिए एक मंच। आर. बी. पी. डी. बी. डाटाबेसः आर. एन. ए. बाइंडिंग प्रोटीन का डाटाबेस। ओआरएनएमेंटः विभिन्न प्रजातियों में कोडिंग और गैर-कोडिंग आरएनए दोनों में अनुमानित आरबीपी बाइंडिंग साइट उदाहरणों का एक डेटाबेस। ए. टी. टी. आर. ए. सी. टी. डाटाबेसः आर. एन. ए. बाइंडिंग प्रोटीन और संबंधित रूपांकनों का एक डाटाबेस। स्प्लिस्डएड-एफः हाथ से तैयार किए गए मानव आरएनए बाइंडिंग प्रोटीन डेटाबेस का एक डेटाबेस। आर. एस. आई. टी. डी. बी.: आर. एन. ए. बाइंडिंग साइट डेटाबेस एस. पी. ओ. टी.-सेक-आर. एन. ए.: आर. एन. ए. बाइंडिंग प्रोटीन और उनकी जटिल संरचनाओं की टेम्पलेट-आधारित भविष्यवाणी। स्पॉट-स्ट्रक्ट-आर. एन. ए.: 3डी संरचनाओं से आर. एन. ए. बाइंडिंग प्रोटीन भविष्यवाणी। एनकोड परियोजनाः जीनोमिक डेटासेट का एक संग्रह (अर्थात। आर. बी. पी. आर. बी. पी. छवि डेटाबेस के लिए आर. एन. ए. बाइंड-एन-सेक, ई. सी. एल. आई. पी., आर. बी. पी. लक्षित एस. आर. एन. ए. आर. एन. ए.-सेक): कोशिकाओं में आर. बी. पी. के सेलुलर स्थानीयकरण को दिखाने वाली छवियाँ आर. बी. पी. स्पॉट सॉफ्टवेयरः आर. बी. पी.-आर. एन. ए. अंतःक्रिया का पता लगाने के लिए एक गहन-अध्ययन आधारित अत्यधिक सटीक सॉफ्टवेयर। यह नए आर. बी. पी.-आर. एन. ए. अंतःक्रिया मॉडल बनाने के लिए एक मॉड्यूल भी प्रदान करता है। संदर्भ कोशिका जीव विज्ञान