EF-Ts
ई. एफ.-टी. एस. (विस्तार कारक थर्मो स्टेबल) प्रोकैरियोटिक विस्तार कारकों में से एक है। यह मानव माइटोकॉन्ड्रिया में टी. एस. एफ. एम. के रूप में पाया जाता है। यह यूकेरियोटिक ईएफ-1बी के समान है। ई. एफ.-टी. एस. ई. एफ.-टी. यू. (विस्तार कारक थर्मो अस्थिर) के लिए ग्वानीन न्यूक्लियोटाइड विनिमय कारक के रूप में कार्य करता है, जो ई. एफ.-टी. यू. से ग्वानोसिन डाइफॉस्फेट की रिहाई को उत्प्रेरित करता है। यह ई. एफ.-टी. यू. को एक नए ग्वानोसिन ट्राइफॉस्फेट अणु से जुड़ने, ई. एफ.-टी. एस. को छोड़ने और एक अन्य एमिनोसिल टी. आर. एन. ए. जोड़ को उत्प्रेरित करने में सक्षम बनाता है। संरचना प्रोटीन क्यू. बी. ए.-रेप्लिकेस एक टेट्रामेरिक प्रोटीन है, जिसका अर्थ है कि इसमें चार उप-इकाइयाँ होती हैं। ये उप-इकाइयाँ दो विस्तार कारक हैं, ई. एफ.-टू और ई. एफ.-टी. एस., राइबोसोमल प्रोटीन उप-इकाई एस1, और आर. एन. ए. पर निर्भर आर. एन. ए. पोलीमरेज़ β-उप-इकाई। दो विस्तार कारक एक हेटेरोडाइमर संरचना बनाते हैं जिसे विस्तार कारक परिसर के रूप में जाना जाता है, जो आर. डी. आर. पी. β-सबयूनिट की बहुलककरण गतिविधि के लिए आवश्यक है। इसके द्वितीयक संरचनात्मक घटकों में α-हेलिसेस, β-शीट्स और β-बैरल शामिल हैं। ई. एफ.-टी. एस. में प्रोटीन का अधिकांश ऊपरी हिस्सा शामिल होता है, जबकि ई. एफ.-टी. यू. नीचे का आधा हिस्सा बनाता है जहां बीटा बैरल देखे जाते हैं। संरचना को खुला माना जाता है, जब कोई भी ग्वानीन न्यूक्लियोटाइड ई. एफ.-टू में सक्रिय स्थल से बंधा नहीं होता है। ई. एफ.-टी. एस. श्रृंखला में चार महत्वपूर्ण डोमेन होते हैं, सी-टर्मिनल डोमेन, एन-टर्मिनल डोमेन, डाइमराइजेशन डोमेन और कोर डोमेन जो सभी प्रोटीन की संरचना और कार्यक्षमता में एक विशिष्ट भूमिका निभाते हैं। डाइमराइजेशन डोमेन में चार एंटी-पैरेलल α-हेलिसेस होते हैं जो डाइमर संरचना डोमेन बनाने के लिए EF-Du और EF-Ts के बीच संपर्क का मुख्य स्रोत है N-टर्मिनल डोमेन लाइव्स 1-54 (n1-n54) से फैला हुआ है, कोर डोमेन n55-n179 से है, डाइमराइजेशन डोमेन n180-n228 से है, और अंत में C-टर्मिनल डोमेन जो n264-n282 से है। कोर डोमेन में दो उप-डोमेन होते हैं, सी और एन जो क्रमशः ईएफ-टू के डोमेन 3 और 1 के साथ परस्पर क्रिया करते हैं। विस्तार प्रक्रिया मार्ग ई. एफ.-टी. एस. गुआनिन न्यूक्लियोटाइड विनिमय कारक के रूप में कार्य करता है, यह ई. एफ.-टी. यू. * जी. डी. पी. (निष्क्रिय रूप) की ई. एफ.-टी. यू. * जी. टी. पी. (सक्रिय) के प्रति प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। ई. एफ.-टी. यू. (सक्रिय) फिर अमीनोसेल-टी. आर. एन. ए. को राइबोसोम तक पहुँचाता है। इसलिए, ई. एफ.-टी. एस. की मुख्य भूमिका एक और विस्तार चक्र को पूरा करने के लिए ई. एफ.-टी. यू. का पुनर्चक्रण अपनी सक्रिय स्थिति में वापस लाना है। इस मार्ग का अधिकांश भाग ई. एफ.-टी. यू. डोमेन 1 के संरचनात्मक परिवर्तनों के माध्यम से किया जाता है जिसमें सक्रिय साइट और राइबोजोम और टी. आर. एन. ए. द्वारा स्विच 1 और 2 क्षेत्रों का हेरफेर शामिल है। सबसे पहले, ई. एफ.-टी. यू. के डोमेन 1 में जी. टी. पी. एस. गतिविधि स्थल को हाइड्रोफोबिक अवशेषों की एक श्रृंखला द्वारा अवरुद्ध किया जाता है जो ई. एफ.-टी. एस. के माध्यम से सक्रिय होने से पहले उत्प्रेरक अवशेष हिज 84 को निष्क्रिय रूप में अवरुद्ध करते हैं। एक बार जब टी. आर. एन. ए. ई. एफ.-टी. यू. से बंधा होता है, तो इसे राइबोसोम तक पहुँचाया जाता है जो जी. टी. पी. को हाइड्रोलाइज करता है और ई. एफ.-टी. यू. को टी. आर. एन. ए. को बांधने के लिए कम आत्मीयता के साथ छोड़ देता है। राइबोसोम स्विच 1 क्षेत्र के हेरफेर के माध्यम से ऐसा करता है, जी. टी. पी. हाइड्रोलिसिस के बाद माध्यमिक संरचना मुख्य रूप से α-हेलिसेस से β-हेयरपिन में बदल जाती है। ई. एफ.-टी. एस. द्वारा एक बार फिर सक्रिय होने तक चक्र को पूरा करने के बाद ई. एफ.-टी. यू. को राइबोजोम से निष्क्रिय अवस्था में छोड़ा जाता है। ई. एफ.-टी. यू. के हेलिक्स डी. को ग्वानीन न्यूक्लियोटाइड विनिमय के लिए ई. एफ.-टी. एस. के एन-टर्मिनल डोमेन के साथ अंतःक्रिया करनी चाहिए। हाल के एक अध्ययन ने मार्ग में शामिल प्राथमिक अवशेषों को देखने के लिए ईएफ-टू के हेलिक्स डी पर कुछ अवशेषों को उत्परिवर्तित करके ग्वानीन न्यूक्लियोटाइड विनिमय की प्रतिक्रिया कैनेटीक्स पर शोध किया। ल्यू148 और ग्लू 152 के उत्परिवर्तन ने उस दर को कम कर दिया जिस पर ईएफ-टीएस एन-टर्मिनल डोमेन हेलिक्स डी से जुड़ता है, यह निष्कर्ष निकालते हुए कि ये दोनों अवशेष प्रतिक्रिया मार्ग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। जीवों के बीच एमिनो एसिड संरक्षण यह लेख ई. एफ.-टी. एस. पर केंद्रित है क्योंकि यह क्यू. बी. ए.-बैक्टीरियोफेज में मौजूद है, हालांकि कई जीव प्रोटीन के साथ एक समान विस्तार प्रक्रिया का उपयोग करते हैं जिनका कार्य ई. एफ.-टी. एस. के समान होता है। ई. एफ.-टी. एस. प्रोटीन के समूह से संबंधित है जिसे ग्वानीन न्यूक्लियोटाइड विनिमय कारकों के रूप में जाना जाता है और ये प्रोटीन कई अलग-अलग जैव रासायनिक मार्गों में कार्य करते हैं, यह टी. एस. एफ. सुपरफ़ैमिली से भी संबंधित है। अन्य जीवों के बीच देखे जाने वाले अमीनो एसिड संरक्षण का अधिकांश हिस्सा एन-टर्मिनल डोमेन में स्थित है जहां ई. एफ.-टी. एस. ई. एफ.-टी. यू. से जुड़ता है और ग्वानीन न्यूक्लियोटाइड का आदान-प्रदान होता है। ई. एफ.-टी. एस. के महत्वपूर्ण एन-टर्मिनल डोमेन का संरेखण नीचे दिया गया है जैसा कि अन्य जीवों में मौजूद है। E.Coli: 8-LVKELRETGAGMDCCKALT-20 LACBS: 8-LVAELRKRTEVSITKARIALS-20 बॉस टॉरसः 8-LLMKLRKTGYSFINCKKALE-20 ड्रोसोफिलाः 8-ALAALRKKTGYTFANCKKKALE-20 सभी चार में संरक्षित अमीनो एसिड ल्यू 12 और आर्ग 18 (ऊपर मोटे अक्षरों में देखे गए अक्षर) हैं, यह निष्कर्ष निकाला जा सकता है कि ये दो अवशेष ग्वानीन न्यूक्लियोटाइड एक्सचेंज में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं क्योंकि वे केवल दो ही पूरी तरह से संरक्षित हैं। यूकेरियोट्स में ई. एफ.-1 एक ही कार्य करता है, और ग्वानीन न्यूक्लियोटाइड विनिमय के लिए तंत्र लगभग ई. एफ.-टी. एस. के समान है, लेकिन संरचनात्मक रूप से भिन्न है। प्रोकैरियोटिक विस्तार कारक ई. एफ.-टू. (विस्तार कारक थर्मो अस्थिर) ई. एफ.-जी. (विस्तार कारक जी.) ई. एफ.-पी. (विस्तार कारक पी.) प्रोटीन अनुवाद जी. टी. पी. एस. संदर्भ प्रोटीन जैव संश्लेषण भी देखें।