Trichohyalin
ट्राइकोहायलिन एक प्रोटीन है जिसे स्तनधारियों में टी. सी. एच. एच. जीन द्वारा कूटबद्ध किया जाता है। 1903 में हंस वोर्नर द्वारा खोजे गए बालों के रोम के आंतरिक जड़ आवरण (आई. आर. एस.) के दाने को ट्राइकोहायलिन नाम दिया गया था। 1986 में नाम को भेड़ के ऊन के रोम से अलग किए गए प्रोटीन में फिर से सौंपा गया था। जीन स्थान मानव टी. सी. एच. एच. गुणसूत्र 1 की लंबी (क्यू) भुजा पर क्षेत्र 2 बैंड 1 उप-बैंड 3 (1q21.3) पर स्थित है, आधार जोड़ी 152,105,403 से आधार जोड़ी 152,116,368 (मानचित्र) तक। गुणसूत्र 1Q21 में इस क्षेत्र को एपिडर्मल विभेदन परिसर के रूप में जाना जाता है, क्योंकि यह केराटिनोसाइट विभेदन में शामिल पचास से अधिक अन्य जीनों को आश्रय देता है। जीन कोडिंग अनुक्रम में 5829 न्यूक्लियोटाइड्स होते हैं। चूहों, मुर्गियों, चूहों, सूअरों, भेड़ों, घोड़ों और अन्य प्रजातियों सहित अधिकांश स्तनधारियों में जीन ऑर्थोलॉग की पहचान की गई थी। प्रोटीन स्थानीयकरण ट्राइकोहायलिन बालों के रोम और मेडुला की आंतरिक जड़ आवरण कोशिकाओं में अत्यधिक व्यक्त किया जाता है। यह सामान्य एपिडर्मिस की दानेदार परत और स्ट्रैटम कॉर्नियम, नवजात मानव फोरस्किन एपिडर्मिस, कठोर तालू, नाखून मैट्रिक्स में, पृष्ठीय जीभ एपिथेलियम के फिलफॉर्म पैपिले और कृंतक वन आमाशय में भी पाया गया था। कार्य प्रोटीन केराटिन श्रृंखलाओं के सिर और पूंछ के बीच लगातार संबंध बनाता है और इस प्रकार, केराटिन मध्यवर्ती तंतुओं (के. आई. एफ.) अंतर-फिलामेंटस क्रॉस-लिंकिंग में भाग लेता है। यह आई. आर. एस. की कोशिका लिफाफा (सी. ई.) बाधा संरचना के लिए एक प्रमुख सुदृढीकरण क्रॉस-ब्रिजिंग प्रोटीन का कार्य भी करता है और सी. ई. संरचना के समन्वय में भाग लेता है। कुल मिलाकर, ट्राइकोहायलिन बालों के रोम के आंतरिक जड़ आवरण और अन्य कठोर उपकला ऊतकों को यांत्रिक शक्ति प्रदान करता है। संरचना ट्राइकोहायलिन एस 100-फ्यूज्ड प्रोटीन परिवार से संबंधित है। यह एक मोनोमर है, जिसमें 1943 एमिनो एसिड होते हैं, और इसमें आवेशित अवशेषों की असामान्य रूप से उच्च सामग्री के आधार पर विस्तारित (> 200 एनएम) एकल-फंसे हुए अल्फा-हेलिकल संरचना होती है। मानव ट्राइकोहायलिन का आणविक द्रव्यमान 253925 डी. ए है। प्रोटीन में नौ क्षेत्र शामिल हैं। डोमेन 1 में दो ई. एफ.-हैंड कैल्शियम-बाइंडिंग डोमेन हैं। डोमेन 2-4,6 और 8 लगभग पूरी तरह से अल्फा-हेलिकल हैं, जिन्हें अलग-अलग नियमितता के पेप्टाइड दोहराव की एक श्रृंखला के रूप में कॉन्फ़िगर किया गया है, और माना जाता है कि वे आयनिक अंतःक्रियाओं द्वारा स्थिर एकल-फंसे हुए अल्फा-हेलिकल रॉड का निर्माण करते हैं। डोमेन 6 सबसे नियमित है और के. आई. एफ. को सीधे आयनिक अंतःक्रियाओं द्वारा बांध सकता है। डोमेन 5 और 7 कम सुव्यवस्थित हैं और अणु में परतों को प्रेरित कर सकते हैं। डोमेन 9 में सी-टर्मिनस है, जो विभिन्न प्रजातियों के बीच संरक्षित है। अनुवाद के बाद के संशोधन पेप्टिडिलार्जिनिन डाइमिनेस (पी. ए. डी.) आर्जिनिन अवशेषों के सिट्रुलिन में डाइमिनेशन को उत्प्रेरित करते हैं। ट्रांसग्लूटामिनेज (टी. जी. एस.) एंजाइमों द्वारा क्रॉस-लिंकिंग के परिणामस्वरूप पेप्टाइड-बाउंड ग्लूटामाइन और लाइसिन अवशेषों के बीच एक आइसोपेप्टाइड बंधन का निर्माण होता है और ट्राइकोहायलिन को अघुलनशीलता और कठोर संरचना प्रदान करता है। अंतःक्रिया टी. सी. एच. एच. प्रोटीन आई. आर. एस. ऊतक के साथ-साथ केराटिन मध्यवर्ती तंतुओं (के. आई. एफ.) में व्यापक रूप से आपस में जुड़ा हुआ है। सभी टी. सी. एच. एच.-केराटिन लिंक में केवल डोमेन 6 या 8 अनुक्रम शामिल थे। प्रोटीन इनवोलुक्रिन, एनवोप्लाकिन, केराटिन, रिपीटिन, डेस्मोप्लाकिन, एस. पी. आर. 1, एस. पी. आर. 2 और एल. ई. पी. सहित अन्य सभी सी. ई. प्रोटीनों के लिए क्रॉस-लिंक भी बना सकता है। टी. सी. एच. एच.-टी. सी. एच. एच. और टी. सी. एच. एच.-सी. ई. प्रोटीन लिंक 2 से 5 डोमेन के बीच वितरित किए जाते हैं, लेकिन 6 और 8 डोमेन में असामान्य हैं। अधिकांश इंट्रा-टीएचएच क्रॉस-लिंक कम से कम संगठित डोमेन 5 क्षेत्र में 3.5-fold उच्च आवृत्ति पर हुए। नैदानिक महत्व ट्राइकोहायलिन असम्बद्ध बाल सिंड्रोम, मानव खालित्य क्षेत्र से जुड़ा हुआ है और यूरोपीय लोगों में घुंघराले बाल फेनोटाइप से भी जुड़ा हो सकता है। सोरायसिस, इचिथोसिस, केराटोसिस पिलारिस, पोरोकेराटोसिस, क्रोनिक डर्मेटाइटिस और कॉलस की सींगदार परत में प्रोटीन की एक कमजोर अभिव्यक्ति पाई गई। एपिडर्मल ट्यूमर (सेबोरेइक केराटोसिस, एक्टिनिक केराटोसिस, बोवेन रोग, अच्छी तरह से भिन्न स्क्वैमस सेल कार्सिनोमा) और फॉलिकुलर ट्यूमर (ट्राइकोएपिथेलियोमा, केराटोटिक बेसल सेल एपिथेलियोमा, ट्राइचिलेमल ट्यूमर, ट्राइचिलेमोमा, पिलोमैट्रिकोमा और केराटोएकैंथोमा) में ट्राइकोहायलिन अभिव्यक्ति का समान स्तर पाया गया। संदर्भ आगे पढ़ने के लिए एस 100 फ्यूज्ड-टाइप प्रोटीन