Protein moonlighting
પ્રોટીન મૂનલાઇટિંગ એ એક એવી ઘટના છે જેના દ્વારા પ્રોટીન એકથી વધુ કાર્યો કરી શકે છે. તે જનીન વહેંચણીનું ઉત્તમ ઉદાહરણ છે. પૂર્વજોના ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીન મૂળરૂપે એક જ કાર્ય ધરાવતા હતા પરંતુ, ઉત્ક્રાંતિ દ્વારા, વધારાના કાર્યો પ્રાપ્ત કર્યા. ઘણા પ્રોટીન કે જે ચંદ્રપ્રકાશ ઉત્સેચકો છે; અન્ય રીસેપ્ટર્સ, આયન ચેનલો અથવા ચેપરોન છે. ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનનું સૌથી સામાન્ય પ્રાથમિક કાર્ય ઉત્સેચકીય ઉત્પ્રેરણ છે, પરંતુ આ ઉત્સેચકોએ ગૌણ બિન-ઉત્સેચકીય ભૂમિકાઓ પ્રાપ્ત કરી છે. ઉત્પ્રેરણાના ગૌણ ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનના કાર્યોના કેટલાક ઉદાહરણોમાં સિગ્નલ ટ્રાન્સડક્શન, ટ્રાન્સક્રિપ્શનલ રેગ્યુલેશન, એપોપ્ટોસિસ, ગતિશીલતા અને માળખાકીય કાર્યોનો સમાવેશ થાય છે. પ્રોટીન મૂનલાઇટિંગ પ્રકૃતિમાં વ્યાપકપણે થાય છે. જનીન વહેંચણી દ્વારા પ્રોટીન મૂનલાઇટિંગ વૈકલ્પિક આર. એન. એ. સ્પ્લિસિંગ, ડી. એન. એ. પુનઃગોઠવણી અથવા અનુવાદ પછીની પ્રક્રિયા દ્વારા વિવિધ પ્રોટીન ઉત્પન્ન કરવા માટે એક જનીનના ઉપયોગથી અલગ છે. તે પ્રોટીનની બહુવિધ કાર્યક્ષમતાથી પણ અલગ છે, જેમાં પ્રોટીનના બહુવિધ ક્ષેત્રો હોય છે, દરેક એક અલગ કાર્ય કરે છે. જનીન વહેંચણી દ્વારા પ્રોટીન મૂનલાઇટિંગનો અર્થ એ છે કે જનીન જનીન ડુપ્લિકેશન વિના અને પ્રાથમિક કાર્યને ગુમાવ્યા વિના બીજું કાર્ય પ્રાપ્ત કરી શકે છે અને જાળવી શકે છે. આવા જનીનો બે અથવા વધુ સંપૂર્ણપણે અલગ પસંદગીયુક્ત અવરોધો હેઠળ હોય છે. પ્રોટીનમાં ચંદ્રપ્રકાશના કાર્યોને જાહેર કરવા માટે વિવિધ તકનીકોનો ઉપયોગ કરવામાં આવ્યો છે. કોષો, કોષના પ્રકારો અથવા પેશીઓમાં અણધાર્યા સ્થળોએ પ્રોટીનની શોધ સૂચવી શકે છે કે પ્રોટીન ચંદ્રપ્રકાશ કાર્ય ધરાવે છે. વધુમાં, પ્રોટીનના અનુક્રમ અથવા માળખા સમરૂપતાનો ઉપયોગ પ્રોટીનના પ્રાથમિક કાર્યો તેમજ ગૌણ ચંદ્રપ્રકાશ કાર્યો બંનેનું અનુમાન કરવા માટે થઈ શકે છે. જનીન વહેંચણીના સૌથી સારી રીતે અભ્યાસ કરાયેલા ઉદાહરણો સ્ફટિકીય છે. આ પ્રોટીન, જ્યારે ઘણા પેશીઓમાં નીચા સ્તરે વ્યક્ત થાય છે ત્યારે ઉત્સેચકો તરીકે કાર્ય કરે છે, પરંતુ જ્યારે આંખના પેશીઓમાં ઉચ્ચ સ્તરે વ્યક્ત થાય છે, ત્યારે તે ગાઢ રીતે ભરાયેલા બને છે અને આમ લેન્સ બનાવે છે. જ્યારે જનીન વહેંચણીની માન્યતા પ્રમાણમાં તાજેતરની છે-આ શબ્દ 1988 માં બનાવવામાં આવ્યો હતો, જ્યારે ચિકન અને બતકમાં સ્ફટિકો અલગથી ઓળખાયેલા ઉત્સેચકો સમાન હોવાનું જણાયું હતું-તાજેતરના અભ્યાસોમાં સમગ્ર જીવંત વિશ્વમાં ઘણા ઉદાહરણો મળ્યા છે. જોરામ પિયાટીગોર્સ્કીએ સૂચવ્યું છે કે ઘણા અથવા બધા પ્રોટીન અમુક અંશે જનીન વહેંચણી દર્શાવે છે, અને જનીન વહેંચણી એ પરમાણુ ઉત્ક્રાંતિનું મુખ્ય પાસું છે. ક્રિસ્ટલિન્સને એન્કોડિંગ કરતા જનીનોએ ઉત્પ્રેરક કાર્ય અને પારદર્શિતા જાળવણી કાર્ય માટે ક્રમ જાળવવો આવશ્યક છે. અયોગ્ય ચંદ્રપ્રકાશ એ કેટલાક આનુવંશિક રોગોમાં ફાળો આપનાર પરિબળ છે, અને ચંદ્રપ્રકાશ એક સંભવિત પદ્ધતિ પ્રદાન કરે છે જેના દ્વારા બેક્ટેરિયા એન્ટિબાયોટિક્સ સામે પ્રતિરોધક બની શકે છે. મૂનલાઇટિંગ પ્રોટીનનું પ્રથમ નિરીક્ષણ 1980ના દાયકાના અંતમાં જોરમ પિએટીગોર્સ્કી અને ગ્રીમ વિસ્ટો દ્વારા સ્ફટિકીય ઉત્સેચકો પરના તેમના સંશોધન દરમિયાન કરવામાં આવ્યું હતું. પિયાટીગોર્સ્કીએ નક્કી કર્યું હતું કે લેન્સ સ્ફટિકીય સંરક્ષણ અને ભિન્નતા લેન્સની બહારના અન્ય ચંદ્રપ્રકાશ કાર્યોને કારણે છે. મૂળરૂપે પિયાટીગોર્સ્કી આ પ્રોટીનને "જનીન વહેંચણી" પ્રોટીન કહેતા હતા, પરંતુ 1999માં કોન્સ્ટન્સ જેફરી દ્વારા બહુકાર્ય પ્રોટીન અને બે નોકરીઓ કરતા લોકો વચ્ચે સમાનતા દર્શાવવા માટે બોલચાલની ભાષામાં મૂનલાઇટિંગને પ્રોટીન પર લાગુ કરવામાં આવ્યું હતું. "જનીન વહેંચણી" શબ્દસમૂહ અસ્પષ્ટ છે કારણ કે તેનો ઉપયોગ આડી જનીન સ્થાનાંતરણનું વર્ણન કરવા માટે પણ થાય છે, તેથી "પ્રોટીન મૂનલાઇટિંગ" શબ્દસમૂહ એકથી વધુ કાર્ય ધરાવતા પ્રોટીન માટે પસંદગીનું વર્ણન બની ગયું છે. એવું માનવામાં આવે છે કે ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીન ઉત્ક્રાંતિના માધ્યમથી આવ્યા હતા જેના દ્વારા એક-કાર્યાત્મક પ્રોટીન બહુવિધ કાર્યો કરવાની ક્ષમતા પ્રાપ્ત કરી હતી. ફેરફારો સાથે, પ્રોટીનની મોટાભાગની બિનઉપયોગી જગ્યા નવા કાર્યો પ્રદાન કરી શકે છે. ઘણા ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીન બે સિંગલ ફંક્શન જનીનોના જનીન મિશ્રણનું પરિણામ છે. વૈકલ્પિક રીતે એક જનીન બીજું કાર્ય પ્રાપ્ત કરી શકે છે કારણ કે એન્કોડેડ પ્રોટીનનું સક્રિય સ્થળ સામાન્ય રીતે પ્રોટીનના એકંદર કદની તુલનામાં નાનું હોય છે જે બીજા કાર્યાત્મક સ્થળને સમાવવા માટે નોંધપાત્ર જગ્યા છોડે છે. હજુ સુધી ત્રીજા વિકલ્પમાં, તે જ સક્રિય સાઇટ સક્રિય સાઇટના પરિવર્તન દ્વારા બીજું કાર્ય પ્રાપ્ત કરી શકે છે. મૂનલાઇટિંગ પ્રોટીનનો વિકાસ જીવ માટે ઉત્ક્રાંતિને અનુકૂળ હોઈ શકે છે કારણ કે એક જ પ્રોટીન એમિનો એસિડ અને આ પ્રોટીનના સંશ્લેષણ માટે જરૂરી ઊર્જાનું સંરક્ષણ કરતા બહુવિધ પ્રોટીનનું કામ કરી શકે છે. જો કે, બહુવિધ ભૂમિકાઓ ધરાવતા પ્રોટીન શા માટે વિકસિત થયા તે સમજાવતી કોઈ સાર્વત્રિક રીતે સંમત સિદ્ધાંત નથી. બહુવિધ ભૂમિકાઓ કરવા માટે એક પ્રોટીનનો ઉપયોગ કરવો ફાયદાકારક લાગે છે કારણ કે તે જીનોમને નાનું રાખે છે, આપણે નિષ્કર્ષ કાઢી શકીએ છીએ કે નોનકોડિંગ ડીએનએની મોટી માત્રાને કારણે આ કદાચ ચંદ્રપ્રકાશનું કારણ નથી. કાર્યો ઘણા પ્રોટીન રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. અન્ય પ્રોટીન માળખાકીય, પરિવહન અથવા સંકેતની ભૂમિકાઓ પૂર્ણ કરે છે. વધુમાં, અસંખ્ય પ્રોટીન સુપરમોલેક્યુલર એસેમ્બલીમાં એકત્રિત કરવાની ક્ષમતા ધરાવે છે. ઉદાહરણ તરીકે, રાઇબોઝોમ 90 પ્રોટીન અને આર. એન. એ. થી બનેલો હોય છે. હાલમાં જાણીતા ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનમાંથી સંખ્યાબંધ ઉત્ક્રાંતિથી અત્યંત સંરક્ષિત ઉત્સેચકોમાંથી મેળવવામાં આવે છે, જેને પ્રાચીન ઉત્સેચકો પણ કહેવાય છે. આ ઉત્સેચકોએ ચંદ્રપ્રકાશ કાર્યો વિકસાવ્યા હોવાનું વારંવાર અનુમાન કરવામાં આવે છે. ઘણા જુદા જુદા સજીવોમાં અત્યંત સંરક્ષિત પ્રોટીન હાજર હોવાથી, તે તક વધે છે કે તેઓ ગૌણ ચંદ્રપ્રકાશ કાર્યો વિકસાવશે. ગ્લાયકોલિસિસમાં સામેલ ઉત્સેચકોનો ઊંચો ભાગ, એક પ્રાચીન સાર્વત્રિક ચયાપચય માર્ગ, ચંદ્રપ્રકાશની વર્તણૂક દર્શાવે છે. વધુમાં, એવું સૂચવવામાં આવ્યું છે કે ગ્લાયકોલિસિસમાં 10માંથી 7 પ્રોટીન અને ટ્રાઇકાર્બોક્સિલિક એસિડ ચક્રના 8માંથી 7 ઉત્સેચકો ચંદ્રપ્રકાશની વર્તણૂક દર્શાવે છે. મૂનલાઇટિંગ એન્ઝાઇમનું ઉદાહરણ પાયરુવેટ કાર્બોક્સિલેઝ છે. આ ઉત્સેચક પાયરુવેટના કાર્બોક્સિલેશનને ઓક્સાલોએસેટેટમાં ઉત્પ્રેરિત કરે છે, જેનાથી ટ્રાઇકાર્બોક્સિલિક એસિડ ચક્ર ફરી ભરાઈ જાય છે. આશ્ચર્યજનક રીતે, એચ. પોલીમોર્ફા અને પી. પાસ્ટેરિસ જેવી યીસ્ટની પ્રજાતિઓમાં, પેરોક્સીસોમલ પ્રોટીન આલ્કોહોલ ઓક્સિડેઝ (એઓ) ના યોગ્ય લક્ષ્યાંક અને એસેમ્બલી માટે પાયરુવેટ કાર્બોઇલેઝ પણ જરૂરી છે. એ. ઓ., મિથેનોલ ચયાપચયનું પ્રથમ ઉત્સેચક, હોમો-ઓક્ટામેરિક ફ્લેવોએન્ઝાઇમ છે. જંગલી પ્રકારના કોષોમાં, આ ઉત્સેચક પેરોક્સિસોમલ મેટ્રિક્સમાં ઉત્સેચકીય રીતે સક્રિય એઓ ઓક્ટામર્સ તરીકે હાજર હોય છે. જો કે, પાયરુવેટ કાર્બોક્સિલેઝનો અભાવ ધરાવતા કોષોમાં, એઓ મોનોમર્સ સાયટોસોલમાં એકઠા થાય છે, જે સૂચવે છે કે પાયરુવેટ કાર્બોક્સિલેઝ એસેમ્બલી અને આયાતમાં બીજું સંપૂર્ણપણે અસંબંધિત કાર્ય ધરાવે છે. એઓ આયાત/એસેમ્બલીમાં કાર્ય પાયરુવેટ કાર્બોક્સિલેઝની ઉત્સેચક પ્રવૃત્તિથી સંપૂર્ણપણે સ્વતંત્ર છે, કારણ કે એમિનો એસિડ અવેજી રજૂ કરી શકાય છે જે એઓ એસેમ્બલી અને આયાતમાં તેના કાર્યને અસર કર્યા વિના પાયરુવેટ કાર્બોક્સિલેઝની ઉત્સેચક પ્રવૃત્તિને સંપૂર્ણપણે નિષ્ક્રિય કરે છે. તેનાથી વિપરીત, પરિવર્તન જાણીતા છે જે એઓની આયાત અને એસેમ્બલીમાં આ એન્ઝાઇમના કાર્યને અવરોધે છે, પરંતુ પ્રોટીનની ઉત્સેચકીય પ્રવૃત્તિ પર તેની કોઈ અસર થતી નથી. ઇ. કોલી એન્ટી-ઓક્સિડેન્ટ થિયોરેડોક્સિન પ્રોટીન એ મૂનલાઇટિંગ પ્રોટીનનું બીજું ઉદાહરણ છે. બેક્ટેરિયોફેજ T7 સાથે ચેપ લાગ્યા પછી, ઇ. કોલી થિયોરેડોક્સિન T7 DNA પોલિમરેઝ સાથે એક સંકુલ બનાવે છે, જે ઉન્નત T7 DNA પ્રતિકૃતિમાં પરિણમે છે, જે સફળ T7 ચેપ માટે નિર્ણાયક પગલું છે. થિયોરેડોક્સિન ડીએનએ સાથે વધુ મજબૂત રીતે જોડાવા માટે ટી 7 ડીએનએ પોલિમરેઝમાં લૂપ સાથે જોડાય છે. થિયોરેડોક્સિનનું એન્ટી-ઓક્સિડન્ટ કાર્ય સંપૂર્ણપણે સ્વાયત્ત છે અને T7 DNA પ્રતિકૃતિથી સંપૂર્ણપણે સ્વતંત્ર છે, જેમાં પ્રોટીન મોટે ભાગે કાર્યાત્મક ભૂમિકાને પૂર્ણ કરે છે. ADT2 અને ADT5 એ છોડમાં જોવા મળતા ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનના અન્ય ઉદાહરણો છે. આ બંને પ્રોટીન અન્ય તમામ એડીટીની જેમ ફેનાઇલાલેનાઇન બાયોસિંથેસિસમાં ભૂમિકા ભજવે છે. જો કે એડીટી 2, એફટીએસઝેડ સાથે મળીને ક્લોરોપ્લાસ્ટ વિભાગમાં જરૂરી છે અને એડીટી 5 સ્ટ્રોમ્યુલ્સ દ્વારા ન્યુક્લિયસમાં પરિવહન થાય છે. ઉદાહરણ પદ્ધતિઓ ઘણા કિસ્સાઓમાં, પ્રોટીનની કાર્યક્ષમતા માત્ર તેની રચના પર જ નહીં, પણ તેના સ્થાન પર પણ આધાર રાખે છે. ઉદાહરણ તરીકે, કોષના કોષરસમાં જોવા મળે ત્યારે એક જ પ્રોટીનનું એક કાર્ય હોઈ શકે છે, પટલ સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરતી વખતે એક અલગ કાર્ય હોઈ શકે છે, અને જો કોષમાંથી વિસર્જન થાય તો ત્રીજું કાર્ય હોઈ શકે છે. મૂનલાઇટિંગ પ્રોટીનના આ ગુણધર્મને "વિભેદક સ્થાનિકીકરણ" તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. ઉદાહરણ તરીકે, ઊંચા તાપમાને ડી. જી. પી. (એચ. ટી. આર. એ.) પ્રોટીનના નિર્દેશિત અધઃપતન દ્વારા પ્રોટીઝ તરીકે અને નીચા તાપમાને બિન-સહસંયોજક ફોલ્ડિંગ અથવા અનફોલ્ડિંગ અને અન્ય મેક્રોમોલેક્યુલર સ્ટ્રક્ચર્સની એસેમ્બલી અથવા ડિસએસેમ્બલીમાં મદદ કરીને ચેપરોન તરીકે કાર્ય કરશે. વધુમાં, ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીન માત્ર કોષની અંદર તેના સ્થાનના પરિણામે જ નહીં, પણ પ્રોટીન કેવા પ્રકારનાં કોષમાં વ્યક્ત થાય છે તેના પરિણામે પણ વિવિધ વર્તણૂકો પ્રદર્શિત કરી શકે છે. બહુવિધ કાર્યક્ષમતા વિભેદક પોસ્ટ ટ્રાન્સલેશનલ ફેરફારો (પી. ટી. એમ.) ના પરિણામે પણ હોઈ શકે છે. ગ્લાયકોલિટિક એન્ઝાઇમ ગ્લિસરાલ્ડેહાઇડ-3-ફોસ્ફેટ ડિહાઇડ્રોજનેઝ (જી. એ. પી. ડી. એચ.) ના કિસ્સામાં પી. ટી. એમ. માં ફેરફારો ઉચ્ચ ક્રમની બહુ કાર્યક્ષમતા સાથે સંકળાયેલા હોવાનું દર્શાવવામાં આવ્યું છે. અન્ય પદ્ધતિઓ કે જેના દ્વારા પ્રોટીન ચંદ્રપ્રકાશ કરી શકે છે તે તેમની ઓલિગોમેરિક સ્થિતિને બદલીને, પ્રોટીનના લિગાન્ડ અથવા સબસ્ટ્રેટની સાંદ્રતામાં ફેરફાર કરીને, વૈકલ્પિક બંધનકર્તા સ્થળોનો ઉપયોગ કરીને અથવા અંતે ફોસ્ફોરાયલેશન દ્વારા છે. પ્રોટીનનું ઉદાહરણ જે વિવિધ ઓલિગોમેરિક સ્થિતિમાં વિવિધ કાર્ય દર્શાવે છે તે પાયરુવેટ કિનેઝ છે જે મેટાબોલિક પ્રવૃત્તિને ટેટ્રામર તરીકે અને થાઇરોઇડ હોર્મોન-બંધનકર્તા પ્રવૃત્તિને મોનોમર તરીકે દર્શાવે છે. લિગાન્ડ્સ અથવા સબસ્ટ્રેટ્સની સાંદ્રતામાં ફેરફારો પ્રોટીનના કાર્યમાં ફેરફારનું કારણ બની શકે છે. ઉદાહરણ તરીકે, ઉચ્ચ આયર્ન સાંદ્રતાની હાજરીમાં, એકોનિટેઝ એન્ઝાઇમ તરીકે કાર્ય કરે છે જ્યારે ઓછી આયર્ન સાંદ્રતા પર, એકોનિટેઝ આયર્ન ગ્રહણ વધારવા માટે આયર્ન-રિસ્પોન્સિવ એલિમેન્ટ-બાઇન્ડિંગ પ્રોટીન (આઇઆરઇબીપી) તરીકે કાર્ય કરે છે. પ્રોટીન વૈકલ્પિક બંધનકર્તા સ્થળોના ઉપયોગ દ્વારા અલગ કાર્યો પણ કરી શકે છે જે વિવિધ કાર્યો કરે છે. આનું ઉદાહરણ સેરુલોપ્લાઝમિન છે, જે એક પ્રોટીન છે જે કોપર મેટાબોલિઝમમાં ઓક્સિડેઝ તરીકે કામ કરે છે અને મૂનલાઇટ કોપર-સ્વતંત્ર ગ્લુટાથિઓન પેરોક્સિડેઝ તરીકે કામ કરે છે. છેલ્લે, ફોસ્ફોરાયલેશન કેટલીકવાર ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનના કાર્યમાં ફેરફારનું કારણ બની શકે છે. ઉદાહરણ તરીકે, પ્રોટીન કિનેઝ સી. કે. 2 દ્વારા સેર-185 ખાતે ફોસ્ફોગ્લુકોઝ આઇસોમરેઝ (પી. જી. આઈ.) નું ફોસ્ફોરાયલેશન તેને ઉત્સેચક તરીકે કામ કરવાનું બંધ કરે છે, જ્યારે તેના કાર્યને ઓટોક્રાઇન ગતિશીલતા પરિબળ તરીકે જાળવી રાખે છે. તેથી જ્યારે પરિવર્તન થાય છે જે ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનના કાર્યને નિષ્ક્રિય કરે છે, ત્યારે અન્ય કાર્ય (ઓ) ને અસર થતી નથી. આઈ-એનીઆઈ હોમિંગ એન્ડોન્યુક્લીઝ/મેટુરેઝ અને પુટએ પ્રોલાઇન ડિહાઇડ્રોજનેઝ/ટ્રાન્સક્રિપ્શન પરિબળ જેવા કેટલાક ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનની સ્ફટિક રચનાઓ નક્કી કરવામાં આવી છે. આ સ્ફટિક રચનાઓના વિશ્લેષણમાં દર્શાવવામાં આવ્યું છે કે ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીન કાં તો એક જ સમયે બંને કાર્યો કરી શકે છે, અથવા રચનાત્મક ફેરફારો દ્વારા, બે સ્થિતિઓ વચ્ચે વૈકલ્પિક રીતે, જેમાંથી દરેક એક અલગ કાર્ય કરવા માટે સક્ષમ છે. ઉદાહરણ તરીકે, પ્રોટીન ડી. જી. પી. ઊંચા તાપમાન સાથે પ્રોટીઓલિસિસમાં ભૂમિકા ભજવે છે અને નીચા તાપમાન પર રિફોલ્ડિંગ કાર્યોમાં સામેલ છે. છેલ્લે, આ સ્ફટિક રચનાઓએ દર્શાવ્યું છે કે બીજું કાર્ય કેટલાક ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનમાં પ્રથમ કાર્યને નકારાત્મક અસર કરી શકે છે. એ-ક્રિસ્ટલીનમાં જોવા મળે છે તેમ, પ્રોટીનનું બીજું કાર્ય માળખામાં ફેરફાર કરી શકે છે, લવચીકતામાં ઘટાડો કરી શકે છે, જે બદલામાં એન્ઝાઇમેટિક પ્રવૃત્તિને કંઈક અંશે નબળી પાડી શકે છે. ઓળખ પદ્ધતિઓ મૂનલાઇટિંગ પ્રોટીનને સામાન્ય રીતે તક દ્વારા ઓળખવામાં આવે છે કારણ કે ગૌણ મૂનલાઇટિંગ કાર્યોને ઓળખવા માટે કોઈ સ્પષ્ટ પ્રક્રિયા નથી. આવી મુશ્કેલીઓ હોવા છતાં, શોધાયેલ ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનની સંખ્યા ઝડપથી વધી રહી છે. વધુમાં, જીવનના તમામ રાજ્યોમાં ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીન વિપુલ પ્રમાણમાં જોવા મળે છે. પ્રોટીનનું કાર્ય નક્કી કરવા માટે ગૌણ ચંદ્રપ્રકાશ કાર્યો સહિત વિવિધ પદ્ધતિઓનો ઉપયોગ કરવામાં આવ્યો છે. ઉદાહરણ તરીકે, પ્રોટીનનું પેશી, કોષીય અથવા ઉપકોષીય વિતરણ કાર્ય વિશે સંકેત આપી શકે છે. રીઅલ-ટાઇમ પી. સી. આર. નો ઉપયોગ એમ. આર. એન. એ. ને માપવા માટે થાય છે અને તેથી ચોક્કસ પ્રોટીનની હાજરી અથવા ગેરહાજરીનું અનુમાન કરે છે જે વિવિધ કોષ પ્રકારોમાં એમ. આર. એન. એ. દ્વારા એન્કોડ કરવામાં આવે છે. વૈકલ્પિક રીતે ઇમ્યુનોહિસ્ટોકેમિસ્ટ્રી અથવા માસ સ્પેક્ટ્રોમેટ્રીનો ઉપયોગ પ્રોટીનની હાજરીને સીધી રીતે શોધવા અને કયા ઉપકોષીય સ્થાનો, કોષના પ્રકારો અને પેશીઓમાં ચોક્કસ પ્રોટીન વ્યક્ત થાય છે તે નક્કી કરવા માટે થઈ શકે છે. માસ સ્પેક્ટ્રોમેટ્રીનો ઉપયોગ પ્રોટીનને તેમના માસ-ટુ-ચાર્જ ગુણોત્તરના આધારે શોધવા માટે થઈ શકે છે. વૈકલ્પિક વિભાજન અને અનુવાદ પછીના ફેરફારને કારણે, માત્ર મૂળ આયનના જથ્થાના આધારે પ્રોટીનની ઓળખ કરવી ખૂબ જ મુશ્કેલ છે. જો કે ટેન્ડમ માસ સ્પેક્ટ્રોમેટ્રી જેમાં દરેક મૂળ શિખરો બદલામાં ખંડિત થાય છે તેનો ઉપયોગ પ્રોટીનને સ્પષ્ટ રીતે ઓળખવા માટે થઈ શકે છે. તેથી ટેન્ડમ માસ સ્પેક્ટ્રોમેટ્રી એ વિવિધ કોષ પ્રકારો અથવા ઉપકોષીય સ્થાનોમાં પ્રોટીનની હાજરીને ઓળખવા માટે પ્રોટિઓમિક્સમાં ઉપયોગમાં લેવાતા સાધનોમાંથી એક છે. જ્યારે અણધારી જગ્યાએ મૂનલાઇટિંગ પ્રોટીનની હાજરી નિયમિત વિશ્લેષણને જટિલ બનાવી શકે છે, તે જ સમયે, અણધારી મલ્ટીપ્રોટીન સંકુલ અથવા સ્થળોએ પ્રોટીનની શોધ સૂચવે છે કે પ્રોટીનમાં મૂનલાઇટિંગ કાર્ય હોઈ શકે છે. વધુમાં, માસ સ્પેક્ટ્રોમેટ્રીનો ઉપયોગ એ નક્કી કરવા માટે થઈ શકે છે કે પ્રોટીનમાં અભિવ્યક્તિનું ઉચ્ચ સ્તર છે કે જે એન્ઝાઇમની માપેલી ચયાપચયની પ્રવૃત્તિ સાથે સંકળાયેલું નથી. આ અભિવ્યક્તિ સ્તર સૂચવી શકે છે કે પ્રોટીન અગાઉ જાણીતા કરતાં અલગ કાર્ય કરી રહ્યું છે. પ્રોટીનનું માળખું તેના કાર્યો નક્કી કરવામાં પણ મદદ કરી શકે છે. બદલામાં પ્રોટીનની રચનાને એક્સ-રે ક્રિસ્ટલોગ્રાફી અથવા એન. એમ. આર. સહિતની વિવિધ તકનીકો દ્વારા સ્પષ્ટ કરી શકાય છે. ડ્યુઅલ-પોલરાઇઝેશન ઇન્ટરફેરોમેટ્રીનો ઉપયોગ પ્રોટીન માળખામાં ફેરફારોને માપવા માટે થઈ શકે છે જે પ્રોટીનના કાર્યને સંકેત પણ આપી શકે છે. છેવટે, ઇન્ટરેક્ટોમિક્સ જેવા પ્રણાલીઓના જીવવિજ્ઞાનના અભિગમોનો ઉપયોગ પ્રોટીનની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાના આધારે સંકેતો આપે છે. ગ્લાયકોલિટિક એન્ઝાઇમ ગ્લિસરાલ્ડેહાઇડ-3-ફોસ્ફેટ ડિહાઇડ્રોજનેઝ (જી. એ. પી. ડી. એચ.) ના કિસ્સામાં, મોટી સંખ્યામાં વૈકલ્પિક કાર્યો ઉપરાંત એવું પણ જોવા મળ્યું છે કે તે એક જ કાર્યમાં બહુવિધ માધ્યમો (બહુવિધ કાર્યક્ષમતામાં બહુવિધ કાર્યાત્મકતા) દ્વારા સામેલ થઈ શકે છે. ઉદાહરણ તરીકે, સેલ્યુલર આયર્ન હોમિયોસ્ટેસિસની જાળવણીમાં તેની ભૂમિકામાં જીએપીડીએચ કોષોમાંથી આયર્ન આયાત કરવા અથવા બહાર કાઢવા માટે કાર્ય કરી શકે છે. વધુમાં, તેની આયર્ન આયાત પ્રવૃત્તિઓના કિસ્સામાં તે બહુવિધ માર્ગો દ્વારા કોષો હોલો-ટ્રાન્સફરિન તેમજ સંબંધિત પરમાણુ લેક્ટોફેરિનમાં ટ્રાફિક કરી શકે છે. સ્ફટિકોના કિસ્સામાં, જનીનોએ ઉત્પ્રેરક કાર્ય અને પારદર્શિતા જાળવણી કાર્ય માટે ક્રમ જાળવવો આવશ્યક છે. વિપુલ પ્રમાણમાં લેન્સના સ્ફટિકોને સામાન્ય રીતે સ્થિર પ્રોટીન તરીકે જોવામાં આવે છે જે પારદર્શિતા અને મોતિયામાં કડક માળખાકીય ભૂમિકા ભજવે છે. જો કે, તાજેતરના અભ્યાસોએ દર્શાવ્યું છે કે લેન્સ સ્ફટિકો અગાઉ માન્યતા કરતાં વધુ વૈવિધ્યસભર છે અને ઘણા મેટાબોલિક ઉત્સેચકો અને અસંખ્ય પેશીઓમાં જોવા મળતા સ્ટ્રેસ પ્રોટીન સાથે સંબંધિત અથવા સમાન છે. ગ્લોબિન અથવા રોડોપ્સિન જેવા અત્યંત વિશિષ્ટ કાર્યો કરતા અન્ય પ્રોટીનથી વિપરીત, સ્ફટિકો ખૂબ જ વૈવિધ્યસભર હોય છે અને અસંખ્ય પ્રજાતિ તફાવતો દર્શાવે છે. અનિવાર્યપણે તમામ કરોડઅસ્થિધારી લેન્સમાં α અને β/γ સ્ફટિકોના પ્રતિનિધિઓ હોય છે, "સર્વવ્યાપક સ્ફટિકો", જે પોતે વિજાતીય હોય છે, અને માત્ર થોડી પ્રજાતિઓ અથવા પસંદ કરેલા વર્ગીકરણ જૂથો લેન્સ સ્ફટિકો તરીકે સંપૂર્ણપણે અલગ પ્રોટીનનો ઉપયોગ કરે છે. સ્ફટિકોની સંખ્યા અને વિતરણમાં અત્યંત વૈવિધ્ય હોવા છતાં ક્રમમાં અત્યંત સંરક્ષિત હોવાનો આ વિરોધાભાસ દર્શાવે છે કે ઘણા સ્ફટિકો લેન્સ અને કોર્નિયાની બહાર મહત્વપૂર્ણ કાર્યો કરે છે, અને સ્ફટિકોની આ બહુ-કાર્યક્ષમતા ચંદ્રપ્રકાશ દ્વારા પ્રાપ્ત થાય છે. જનીન નિયમન ક્રિસ્ટલીનની ભરતી જનીન નિયમનમાં ફેરફારો દ્વારા થઈ શકે છે જે ઉચ્ચ લેન્સ અભિવ્યક્તિ તરફ દોરી જાય છે. આવું જ એક ઉદાહરણ ગ્લુથાથિઓન એસ-ટ્રાન્સફર/એસ11-ક્રિસ્ટલિન છે જે જનીન નિયમન અને જનીન ડુપ્લિકેશનમાં ફેરફાર દ્વારા લેન્સ અભિવ્યક્તિ માટે વિશિષ્ટ હતું. હકીકત એ છે કે પેક્સ-6 અને રેટિનોઇક એસિડ રીસેપ્ટર્સ જેવા સમાન ટ્રાન્સક્રિપ્શનલ પરિબળો, વિવિધ સ્ફટિકીય જનીનોને નિયંત્રિત કરે છે, તે સૂચવે છે કે લેન્સ-વિશિષ્ટ અભિવ્યક્તિએ સ્ફટિકીય તરીકે બહુવિધ કાર્યાત્મક પ્રોટીનની ભરતી માટે નિર્ણાયક ભૂમિકા ભજવી છે. ક્રિસ્ટલીનની ભરતી જનીન ડુપ્લિકેશન સાથે અને વગર બંને રીતે થઈ છે, અને લેન્સ અભિવ્યક્તિ માટે વિશેષતા ધરાવતા ડુપ્લિકેટમાંથી એક સાથે કેટલાક ક્રિસ્ટલિનમાં ટેન્ડમ જનીન ડુપ્લિકેશન થયું છે. સર્વવ્યાપક α-સ્ફટિકીય અને પક્ષી δ-સ્ફટિકીય બે ઉદાહરણો છે. આલ્ફા ક્રિસ્ટલિન્સ α-ક્રિસ્ટલિન્સ, જેણે ઉધાર લીધેલા પ્રોટીન તરીકે ક્રિસ્ટલિન્સની શોધમાં ફાળો આપ્યો હતો, તેણે જનીન વહેંચણીના સિદ્ધાંતને સતત ટેકો આપ્યો છે અને જનીન વહેંચણી માટે ઉપયોગમાં લેવાતી પદ્ધતિઓનું વર્ણન કરવામાં પણ મદદ કરી છે. બે α-સ્ફટિકીય જનીનો (αA અને αB) છે, જે એમિનો એસિડ ક્રમમાં લગભગ 55 ટકા સમાન છે. બિન-લેન્સ કોષોમાં અભિવ્યક્તિ અભ્યાસો દર્શાવે છે કે αB-સ્ફટિકીય, કાર્યાત્મક લેન્સ પ્રોટીન સિવાય, એક કાર્યાત્મક નાના હીટ શોક પ્રોટીન છે. αB-સ્ફટિકીય ગરમી અને અન્ય શારીરિક તાણ દ્વારા પ્રેરિત થાય છે, અને તે કોષોને ઊંચા તાપમાન અને હાયપરટોનિક તણાવથી સુરક્ષિત કરી શકે છે. ન્યુરોડિજનરેટિવ રોગો, અકાળ વૃદ્ધત્વ દર્શાવતા વર્નર સિન્ડ્રોમના દર્દીઓના ફાઇબ્રોબ્લાસ્ટ્સ અને વૃદ્ધિ અસાધારણતા સહિત ઘણા રોગવિજ્ઞાનમાં αB-સ્ફટિકીય પણ વધુ પડતું વ્યક્ત થાય છે. અસામાન્ય પરિસ્થિતિઓમાં વધુ પડતું અભિવ્યક્ત થવા ઉપરાંત, αB-સ્ફટિકીય રચનાત્મક રીતે હૃદય, હાડપિંજરના સ્નાયુ, કિડની, ફેફસાં અને અન્ય ઘણી પેશીઓમાં વ્યક્ત થાય છે. αB-સ્ફટિકીયથી વિપરીત, થાઇમસ, બરોળ અને રેટિનામાં નિમ્ન-સ્તરની અભિવ્યક્તિ સિવાય, αA-સ્ફટિકીય લેન્સમાં અભિવ્યક્તિ માટે અત્યંત વિશિષ્ટ છે અને તે તણાવ-પ્રેરિત નથી. જો કે, αB-સ્ફટિકની જેમ, તે મોલેક્યુલર ચેપરોન તરીકે પણ કામ કરી શકે છે અને થર્મલ તણાવ સામે રક્ષણ આપી શકે છે. બીટા/ગામા-ક્રિસ્ટલિન્સ β/γ-ક્રિસ્ટલિન્સ એ α-ક્રિસ્ટલિન્સથી અલગ છે કારણ કે તે એક વિશાળ મલ્ટીજીન પરિવાર છે. બેક્ટેરિયલ બીજકણ કોટ, સ્લાઇમ મોલ્ડ સિસ્ટ પ્રોટીન અને એપિડર્મિસ ભિન્નતા-વિશિષ્ટ પ્રોટીન જેવા અન્ય પ્રોટીનમાં સમાન ગ્રીક કી મોટિફ્સ હોય છે અને તે β/γ સ્ફટિકીય સુપરફેમિલી હેઠળ મૂકવામાં આવે છે. આ સંબંધ એ વિચારને ટેકો આપે છે કે β/γ-સ્ફટિકોની ભરતી જનીન-વહેંચણી પદ્ધતિ દ્વારા કરવામાં આવી છે. જો કે, થોડા અહેવાલો સિવાય, β/γ-સ્ફટિકનું બિન-પ્રત્યાવર્તનશીલ કાર્ય હજુ મળવાનું બાકી છે. કોર્નિયલ સ્ફટિકો લેન્સની જેમ, કોર્નિયા એ એક્ટોડર્મમાંથી મેળવેલ પારદર્શક, એવાસ્ક્યુલર પેશી છે જે રેટિના પર પ્રકાશને કેન્દ્રિત કરવા માટે જવાબદાર છે. જો કે, લેન્સથી વિપરીત, કોર્નિયા હવા-કોષના આંતરછેદ અને રીફ્રેક્શન માટે તેની વક્રતા પર આધાર રાખે છે. પ્રારંભિક રોગપ્રતિકારક અભ્યાસોએ દર્શાવ્યું છે કે બી. સી. પી. 54 માં બોવાઇન કોર્નિયામાં કુલ દ્રાવ્ય પ્રોટીનનો 20-40% સમાવેશ થાય છે. પછીના અભ્યાસોએ સૂચવ્યું છે કે બી. સી. પી. 54 એ એ. એલ. ડી. એચ. 3 છે, જે ગાંઠ અને ઝેનોબાયોટિક-ઇન્ડ્યુસિબલ સાયટોસોલિક એન્ઝાઇમ છે, જે માનવ, ઉંદર અને અન્ય સસ્તન પ્રાણીઓમાં જોવા મળે છે. લેન્સ અને કોર્નિયામાં સ્ફટિકોની બિન-રીફ્રેક્ટિવ ભૂમિકાઓ જ્યારે તે સ્પષ્ટ છે કે જનીન વહેંચણીના પરિણામે ઘણા લેન્સ સ્ફટિકો બહુવિધ કાર્યાત્મક પ્રોટીન બને છે, તે હજુ પણ અનિશ્ચિત છે કે સ્ફટિકો લેન્સમાં તેમના બિન-રીફ્રેક્ટિવ ગુણધર્મોનો કેટલો ઉપયોગ કરે છે, અથવા તેઓ કયા આધારે પસંદ કરવામાં આવ્યા હતા. α-સ્ફટિકો લેન્સની અંદરની તેની બિન-પ્રત્યાવર્તન ક્ષમતાનો ઉપયોગ કરીને વિવિધ પર્યાવરણીય તાણ હેઠળ પ્રોટીન એકત્રીકરણને રોકવા અને અનુવાદ પછીના ફેરફારો જેમ કે ગ્લાયકેશન દ્વારા એન્ઝાઇમ નિષ્ક્રિયતા સામે રક્ષણ આપવા માટે લેન્સ સ્ફટિકીય માટે એક સચોટ કેસ પ્રદાન કરે છે. લેન્સમાં ફાઇબર સેલના તફાવત દરમિયાન સાયટોસ્કેલેટનની સ્થિરતા અને રિમોડેલિંગમાં α-સ્ફટિક પણ કાર્યાત્મક ભૂમિકા ભજવી શકે છે. કોર્નિયામાં, ALDH3 એ યુવી-બી પ્રકાશને શોષવા માટે પણ જવાબદાર હોવાનું સૂચવવામાં આવે છે. જનીન વહેંચણી દ્વારા લેન્સ અને કોર્નિયાનું સહ-ઉત્ક્રાંતિ લેન્સ અને કોર્નિયા વચ્ચેની સમાનતાના આધારે, જેમ કે વિપુલ પ્રમાણમાં પાણીમાં દ્રાવ્ય ઉત્સેચકો, અને એક્ટોડર્મમાંથી મેળવવામાં આવતા, લેન્સ અને કોર્નિયાને "રીફ્રેક્શન યુનિટ" તરીકે સહ-વિકસિત હોવાનું માનવામાં આવે છે. જીન શેરિંગ આ રીફ્રેક્શન એકમ દ્વારા રેટિનામાં પ્રકાશ પ્રસારણ અને રીફ્રેક્શનને મહત્તમ કરશે. અભ્યાસોએ દર્શાવ્યું છે કે કોર્નિયા દ્વારા વ્યક્ત કરવામાં આવેલા ઘણા પાણીમાં દ્રાવ્ય ઉત્સેચકો/પ્રોટીન ટેક્સોન-વિશિષ્ટ લેન્સ સ્ફટિકો જેવા છે, જેમ કે ALDH1A1/η-સ્ફટિકીય, α-એનોલેઝ/τ-સ્ફટિકીય અને લેક્ટિક ડિહાઇડ્રોજનેઝ/- સ્ફટિકીય. ઉપરાંત, એનુરાન કોર્નિયલ એપિથેલિયમ, જે લેન્સને પુનર્જીવિત કરવા માટે ટ્રાન્સડિફરેન્શિયેટ કરી શકે છે, ટેક્સોન-વિશિષ્ટ સ્ફટિકીય α-એનોલેઝ/τ-સ્ફટિકીય ઉપરાંત સર્વવ્યાપક લેન્સ સ્ફટિકીય, α, β અને γ ને વિપુલ પ્રમાણમાં વ્યક્ત કરે છે. એકંદરે, કોર્નિયા અને લેન્સમાં આ પ્રોટીનની અભિવ્યક્તિમાં સમાનતા, વિપુલતા અને વર્ગીકરણ-વિશિષ્ટતા બંનેમાં, જનીન વહેંચણી દ્વારા લેન્સ અને કોર્નિયાના સહ-વિકાસના વિચારને ટેકો આપે છે. સમાન વિભાવનાઓ સાથેનો સંબંધ જનીન વહેંચણી આનુવંશિકતા, ઉત્ક્રાંતિ અને પરમાણુ જીવવિજ્ઞાનની કેટલીક વિભાવનાઓ સાથે સંબંધિત છે, પરંતુ તેનાથી અલગ છે. જનીન વહેંચણીમાં એક જ જનીનમાંથી બહુવિધ અસરો આવે છે, પરંતુ પ્લેયોટ્રોપીથી વિપરીત, તેમાં આવશ્યકપણે પરમાણુ સ્તરે અલગ કાર્યોનો સમાવેશ થાય છે. એક જનીન પ્લેયોટ્રોપી પ્રદર્શિત કરી શકે છે જ્યારે એક એન્ઝાઇમ કાર્ય બહુવિધ ફેનોટાઇપિક લક્ષણોને અસર કરે છે; વહેંચાયેલ જનીનનું પરિવર્તન સંભવિત રીતે માત્ર એક જ લક્ષણને અસર કરી શકે છે. જનીન ડુપ્લિકેશન પછી વિભેદક પરિવર્તન એ બીજી ઘટના છે જે પ્રોટીન કાર્યના ઉત્ક્રાંતિમાં ચાવીરૂપ તત્વ માનવામાં આવે છે, પરંતુ જનીન વહેંચણીમાં, જ્યારે પ્રોટીન નવા કાર્યો કરે છે ત્યારે જનીન અનુક્રમમાં કોઈ વિચલન થતું નથી; જૂના કાર્યોને જાળવી રાખીને સિંગલ પોલિપેપ્ટાઇડ નવી ભૂમિકાઓ ભજવે છે. વૈકલ્પિક વિભાજન એક જ જનીનમાંથી બહુવિધ પોલિપેપ્ટાઇડ્સ (બહુવિધ કાર્યો સાથે) ના ઉત્પાદનમાં પરિણમી શકે છે, પરંતુ વ્યાખ્યા મુજબ, જનીન વહેંચણીમાં એક જ પોલિપેપ્ટાઇડના બહુવિધ કાર્યોનો સમાવેશ થાય છે. ક્લિનિકલ મહત્વ મૂનલાઇટિંગ પ્રોટીનની બહુવિધ ભૂમિકાઓ જીનોટાઇપમાંથી ફીનોટાઇપના નિર્ધારણને જટિલ બનાવે છે, જે વારસાગત મેટાબોલિક ડિસઓર્ડર્સના અભ્યાસને અવરોધે છે. કેટલીક વિકૃતિઓના જટિલ ફેનોટાઇપ્સ ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનની સંડોવણીને કારણે થવાની શંકા છે. GAPDH પ્રોટીનમાં ઓછામાં ઓછા 11 દસ્તાવેજી કાર્યો હોય છે, જેમાંથી એકમાં એપોપ્ટોસિસનો સમાવેશ થાય છે. અતિશય એપોપ્ટોસિસ ઘણા ન્યુરોડિજનરેટિવ રોગોમાં સામેલ છે, જેમ કે હંટીંગ્ટન, અલ્ઝાઇમર અને પાર્કિન્સન તેમજ મગજની ઇસ્કેમિયામાં. એક કિસ્સામાં, અલ્ઝાઇમર રોગ ધરાવતા વ્યક્તિઓના અધોગતિગ્રસ્ત ચેતાકોષોમાં જી. એ. પી. ડી. એચ. જોવા મળ્યું હતું. ચોક્કસ તારણો માટે અપૂરતા પુરાવા હોવા છતાં, ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીનના સારી રીતે દસ્તાવેજીકૃત ઉદાહરણો છે જે રોગમાં ભૂમિકા ભજવે છે. આવો જ એક રોગ ક્ષય રોગ છે. એમ. ટ્યુબરક્યુલોસિસમાં એક ચંદ્રપ્રકાશ પ્રોટીન એક કાર્ય ધરાવે છે જે એન્ટિબાયોટિક્સની અસરોનો પ્રતિકાર કરે છે. ખાસ કરીને, બેક્ટેરિયમ વિવોમાં ગ્લુટામેટ રેસમેઝના વધુ પડતા અભિવ્યક્તિથી સિપ્રોફ્લોક્સાસિન સામે એન્ટિબાયોટિક પ્રતિકાર મેળવે છે. પેથોજેનિક માયકોબેક્ટેરિયાની સપાટી પર સ્થાનિક GAPDH સસ્તન આયર્ન વાહક પ્રોટીન ટ્રાન્સફરિનને કોષોમાં મેળવે છે અને પરિવહન કરે છે જે પેથોજેન દ્વારા આયર્ન સંપાદનમાં પરિણમે છે. એન્ઝાઇમ પ્રોમિસ્કીટી સ્યુડોએન્ઝાઇમ્સ બાહ્ય કડીઓ moonlightingproteins.org ડેટાબેઝ સંદર્ભો ઉત્ક્રાંતિ જીવવિજ્ઞાન મોલેક્યુલર જિનેટિક્સ પ્રોટીન પણ જુઓ.