Flavin adenine dinucleotide
બાયોકેમિસ્ટ્રીમાં, ફ્લેવિન એડેનિન ડિન્યુક્લિયોટાઇડ (એફ. એ. ડી.) એ વિવિધ પ્રોટીન સાથે સંકળાયેલ એક રેડોક્સ-સક્રિય સહઉત્સેચક છે, જે ચયાપચયમાં ઘણી ઉત્સેચકીય પ્રતિક્રિયાઓ સાથે સંકળાયેલ છે. ફ્લેવોપ્રોટીન એ એક પ્રોટીન છે જેમાં ફ્લેવિન જૂથ હોય છે, જે એફએડી અથવા ફ્લેવિન મોનોન્યુક્લિયોટાઇડ (એફએમએન) ના સ્વરૂપમાં હોઈ શકે છે. ઘણા ફ્લેવોપ્રોટીન જાણીતા છેઃ સક્સિનેટ ડિહાઇડ્રોજિનેઝ સંકુલના ઘટકો, α-કેટોગ્લુટેરેટ ડિહાઇડ્રોજિનેઝ અને પાયરુવેટ ડિહાઇડ્રોજિનેઝ સંકુલનો એક ઘટક. એફ. એ. ડી. ચાર રેડોક્સ સ્થિતિમાં અસ્તિત્વ ધરાવે છે, જે ફ્લેવિન-એન (5)-ઓક્સાઇડ, ક્વિનોન, સેમિક્વિનોન અને હાઇડ્રોક્વિનોન છે. એફ. એ. ડી. ઇલેક્ટ્રોન સ્વીકારીને અથવા દાન કરીને આ સ્થિતિઓ વચ્ચે રૂપાંતરિત થાય છે. એફએડી, તેના સંપૂર્ણ ઓક્સિડાઇઝ્ડ સ્વરૂપ અથવા ક્વિનોન સ્વરૂપમાં, બે ઇલેક્ટ્રોન અને બે પ્રોટોનને એફએડીએચ2 (હાઇડ્રોક્વિનોન સ્વરૂપ) બનવા માટે સ્વીકારે છે. સેમિક્વિનોન (એફ. એ. ડી. એચ. ·) અનુક્રમે એક ઇલેક્ટ્રોન અને એક પ્રોટોન સ્વીકારીને અથવા દાન કરીને એફ. એ. ડી. માં ઘટાડો કરીને અથવા એફ. એ. ડી. એચ. 2 ના ઓક્સિડેશન દ્વારા રચના કરી શકાય છે. કેટલાક પ્રોટીન, જોકે, ફ્લેવિન કોફેક્ટર, ફ્લેવિન-એન (5)-ઓક્સાઇડનું સુપરઓક્સિડાઇઝ્ડ સ્વરૂપ ઉત્પન્ન કરે છે અને જાળવી રાખે છે. ફ્લેવોપ્રોટીનની શોધ સૌપ્રથમ 1879માં ગાયના દૂધના ઘટકોને અલગ કરીને કરવામાં આવી હતી. તેમના દૂધિયા મૂળ અને પીળા રંગદ્રવ્યને કારણે તેમને શરૂઆતમાં લેક્ટોક્રોમ કહેવામાં આવતા હતા. વૈજ્ઞાનિક સમુદાયને પીળા રંગદ્રવ્ય માટે જવાબદાર અણુઓને ઓળખવામાં કોઈ નોંધપાત્ર પ્રગતિ કરવામાં 50 વર્ષ લાગ્યા. 1930 ના દાયકામાં ઘણા ફ્લેવિન અને નિકોટિનમાઇડ વ્યુત્પન્ન માળખાઓના પ્રકાશન અને રેડોક્સ ઉત્પ્રેરકોમાં તેમની ફરજિયાત ભૂમિકાઓ સાથે સહઉત્સેચક સંશોધનનું ક્ષેત્ર શરૂ થયું. જર્મન વૈજ્ઞાનિકો ઓટ્ટો વારબર્ગ અને વોલ્ટર ક્રિશ્ચિયને 1932માં સેલ્યુલર શ્વસન માટે જરૂરી યીસ્ટમાંથી મેળવેલા પીળા પ્રોટીનની શોધ કરી હતી. તેમના સહયોગી હ્યુગો થિયોરેલે આ પીળા એન્ઝાઇમને એપોએન્ઝાઇમ અને પીળા રંગદ્રવ્યમાં અલગ કર્યું અને દર્શાવ્યું કે ન તો એન્ઝાઇમ કે ન તો રંગદ્રવ્ય તેમના પોતાના પર NADH ને ઓક્સિડાઇઝ કરવામાં સક્ષમ છે, પરંતુ તેમને એકસાથે મિશ્રિત કરવાથી પ્રવૃત્તિ પુનઃસ્થાપિત થશે. થિયોરેલે 1937માં રંગદ્રવ્યને રિબોફ્લેવિનનું ફોસ્ફેટ એસ્ટર, ફ્લેવિન મોનોન્યુક્લિયોટાઇડ (એફએમએન) હોવાની પુષ્ટિ કરી હતી, જે એન્ઝાઇમ કોફેક્ટર્સ માટેનો પ્રથમ સીધો પુરાવો હતો. વોરબર્ગ અને ક્રિશ્ચિયનને 1938માં સમાન પ્રયોગો દ્વારા એફ. એ. ડી. એ ડી-એમિનો એસિડ ઓક્સિડેઝનું સહ-પરિબળ હોવાનું જાણવા મળ્યું હતું. નિકોટિનમાઇડને હાઇડ્રાઇડ ટ્રાન્સફર સાથે જોડવા અને ફ્લેવિન્સની શોધ સાથે વોરબર્ગના કાર્યે 40 અને 50 ના દાયકામાં ઘણા વૈજ્ઞાનિકો માટે રેડોક્સ બાયોકેમિસ્ટ્રીની પુષ્કળ માત્રા શોધવાનો અને તેમને સાઇટ્રિક એસિડ ચક્ર અને એટીપી સંશ્લેષણ જેવા માર્ગોમાં એકસાથે જોડવાનો માર્ગ મોકળો કર્યો. ફ્લેવિન એડેનિન ડિન્યુક્લિયોટાઇડના ગુણધર્મોમાં બે ભાગોનો સમાવેશ થાય છેઃ એડેનિન ન્યુક્લિયોટાઇડ (એડેનોસિન મોનોફોસ્ફેટ) અને ફ્લેવિન મોનોન્યુક્લિયોટાઇડ (એફએમએન) તેમના ફોસ્ફેટ જૂથો દ્વારા એક સાથે જોડાય છે. એડેનિન 1 'કાર્બન પર ચક્રીય રાઇબોઝ સાથે બંધાયેલ છે, જ્યારે ફોસ્ફેટ 5' કાર્બન પર રાઇબોઝ સાથે બંધાયેલ છે, જે એડેનિન ન્યુક્લેડોટાઇડ બનાવે છે. રિબોફ્લેવિન આઇસોએલોક્સાઝિન અને રિબીટોલ વચ્ચેના કાર્બન-નાઇટ્રોજન (સી. એન.) બંધ દ્વારા રચાય છે. ફોસ્ફેટ જૂથ પછી અંતિમ રાઇબોઝ કાર્બન સાથે બંધાયેલું હોય છે, જે એફએમએન બનાવે છે. કારણ કે આઇસોએલોક્સાઝિન અને રિબિટોલ વચ્ચેના બંધનને ગ્લાયકોસિડિક બંધન માનવામાં આવતું નથી, ફ્લેવિન મોનોન્યુક્લિયોટાઇડ ખરેખર ન્યુક્લિયોટાઇડ નથી. આ ડાઇન્યુક્લિયોટાઇડ નામને ભ્રામક બનાવે છે; જો કે, ફ્લેવિન મોનોન્યુક્લિયોટાઇડ જૂથ હજુ પણ તેની રચના અને રાસાયણિક ગુણધર્મોમાં ન્યુક્લિયોટાઇડની ખૂબ નજીક છે. 2 H + અને 2 e− ના ઉમેરા દ્વારા FAD ને ઘટાડીને FADH2 કરી શકાય છે. એફ. એ. ડી. એચ. ની રચના કરવા માટે 1 એચ + અને 1 ઇ-ની ખોટ દ્વારા પણ એફ. એ. ડી. એચ. 2 નું ઓક્સિડાઇઝેશન કરી શકાય છે. એફ. એ. ડી. સ્વરૂપને 1 એચ + અને 1 ઇ-ના વધુ નુકસાન દ્વારા ફરીથી બનાવી શકાય છે. ફ્લેવિન-એન (5)-ઓક્સાઇડના ઘટાડા અને નિર્જલીકરણ દ્વારા પણ એફએડીની રચના થઈ શકે છે. ઓક્સિડેશન સ્થિતિના આધારે, જ્યારે જલીય દ્રાવણમાં હોય ત્યારે ફ્લેવિન્સ ચોક્કસ રંગો લે છે. ફ્લેવિન-એન (5)-ઓક્સાઇડ (સુપરઓક્સિડાઇઝ્ડ) પીળો-નારંગી હોય છે, એફ. એ. ડી. (સંપૂર્ણ ઓક્સિડાઇઝ્ડ) પીળો હોય છે, એફ. એ. ડી. એચ. (અડધો ઘટાડો) પી. એચ. ના આધારે વાદળી અથવા લાલ હોય છે, અને સંપૂર્ણપણે ઘટેલું સ્વરૂપ રંગહીન હોય છે. સ્વરૂપમાં ફેરફાર કરવાથી અન્ય રાસાયણિક ગુણધર્મો પર મોટી અસર થઈ શકે છે. ઉદાહરણ તરીકે, એફ. એ. ડી., સંપૂર્ણ ઓક્સિડાઇઝ્ડ સ્વરૂપ ન્યુક્લિયોફિલિક હુમલાને આધિન છે, સંપૂર્ણ ઘટાડો સ્વરૂપ, એફ. એ. ડી. એચ. 2 ઉચ્ચ ધ્રુવીકરણક્ષમતા ધરાવે છે, જ્યારે અર્ધ ઘટાડો સ્વરૂપ જલીય દ્રાવણમાં અસ્થિર હોય છે. એફ. એ. ડી. એક સુગંધિત રિંગ સિસ્ટમ છે, જ્યારે એફ. એ. ડી. એચ. 2 નથી. આનો અર્થ એ છે કે એફ. એ. ડી. એચ. 2 ઊર્જામાં નોંધપાત્ર રીતે વધારે છે, જે સુગંધિત માળખું પ્રદાન કરે છે તે પડઘો દ્વારા સ્થિરીકરણ વિના. એફ. એ. ડી. એચ. 2 એ ઊર્જા વહન કરતો અણુ છે, કારણ કે, એકવાર ઓક્સિડાઇઝ થયા પછી તે સુગંધ પાછી મેળવે છે અને આ સ્થિરીકરણ દ્વારા રજૂ થતી ઊર્જાને મુક્ત કરે છે. એફએડી અને તેના પ્રકારોના સ્પેક્ટ્રોસ્કોપિક ગુણધર્મો યુવી-વીઆઇએસ શોષણ અને ફ્લોરોસન્સ સ્પેક્ટ્રોસ્કોપીના ઉપયોગ દ્વારા પ્રતિક્રિયા નિરીક્ષણ માટે પરવાનગી આપે છે. એફ. એ. ડી. ના દરેક સ્વરૂપમાં અલગ શોષણ સ્પેક્ટ્રા હોય છે, જે ઓક્સિડેશન સ્થિતિમાં ફેરફારોના સરળ નિરીક્ષણ માટે બનાવે છે. એફ. એ. ડી. માટે મુખ્ય સ્થાનિક શોષણ મહત્તમ 450 એનએમ પર જોવા મળે છે, જેમાં લુપ્તતા ગુણાંક 11,300 એમ-1 સે. મી.-1 છે. જ્યારે અનબાઉન્ડ હોય ત્યારે સામાન્ય રીતે ફ્લેવિન્સ ફ્લોરોસન્ટ પ્રવૃત્તિ ધરાવે છે (ફ્લેવિન ન્યુક્લિક એસિડ ડેરિવેટિવ્ઝ સાથે જોડાયેલા પ્રોટીનને ફ્લેવોપ્રોટીન કહેવામાં આવે છે). આ ગુણધર્મનો ઉપયોગ પ્રોટીન બંધનની તપાસ કરતી વખતે, જ્યારે બંધાયેલ સ્થિતિમાં મૂકવામાં આવે ત્યારે ફ્લોરોસન્ટ પ્રવૃત્તિના નુકસાનનું નિરીક્ષણ કરતી વખતે થઈ શકે છે. ઓક્સિડાઇઝ્ડ ફ્લેવિન્સમાં લગભગ 450 એનએમનું ઉચ્ચ શોષણ હોય છે, અને લગભગ 515-520 એનએમ પર ફ્લોરોસ હોય છે. જૈવિક પ્રણાલીઓમાં, એફ. એ. ડી. તેના સંપૂર્ણ ઓક્સિડાઇઝ્ડ સ્વરૂપમાં એચ + અને ઇ-ના સ્વીકારનાર, એફ. એ. ડી. એચ. સ્વરૂપમાં સ્વીકારનાર અથવા દાતા અને ઘટાડેલા એફ. એ. ડી. એચ. 2 સ્વરૂપમાં દાતા તરીકે કાર્ય કરે છે. નીચેની આકૃતિ સંભવિત ફેરફારોનો સારાંશ આપે છે જેમાંથી તે પસાર થઈ શકે છે. ઉપર જે દેખાય છે તેની સાથે, એફ. એ. ડી. ના અન્ય પ્રતિક્રિયાશીલ સ્વરૂપોની રચના અને વપરાશ કરી શકાય છે. આ પ્રતિક્રિયાઓમાં ઇલેક્ટ્રોનનું સ્થાનાંતરણ અને રાસાયણિક બંધોનું નિર્માણ/ભંગાણ સામેલ છે. પ્રતિક્રિયા પદ્ધતિઓ દ્વારા, એફ. એ. ડી. જૈવિક પ્રણાલીઓમાં રાસાયણિક પ્રવૃત્તિઓમાં ફાળો આપવા સક્ષમ છે. નીચેના ચિત્રો કેટલીક ક્રિયાઓના સામાન્ય સ્વરૂપો દર્શાવે છે જેમાં એફ. એ. ડી. સામેલ થઈ શકે છે. મિકેનિઝમ્સ 1 અને 2 હાઇડ્રાઇડ ગેઇનનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે, જેમાં પરમાણુ એક હાઇડ્રાઇડ આયન જેટલું મેળવે છે. મિકેનિઝમ્સ 3 અને 4 રેડિકલ રચના અને હાઇડ્રાઇડ લોસ. રેડિકલ પ્રજાતિઓમાં જોડી વગરના ઇલેક્ટ્રોન પરમાણુ હોય છે અને તે ખૂબ જ રાસાયણિક રીતે સક્રિય હોય છે. હાઇડ્રાઇડ લોસ એ અગાઉ જોવા મળતી હાઇડ્રાઇડ ગેઇનની વ્યસ્ત પ્રક્રિયા છે. અંતિમ બે પદ્ધતિઓ ન્યુક્લિયોફિલિક ઉમેરો અને કાર્બન રેડિકલનો ઉપયોગ કરીને પ્રતિક્રિયા દર્શાવે છે. બાયોસિંથેસિસ એફ. એ. ડી. ફ્લેવિન મોનોન્યુક્લિયોટાઇડ સાથે એન્ઝાઇમ કોફેક્ટર તરીકે મુખ્ય ભૂમિકા ભજવે છે, જે રિબોફ્લેવિનમાંથી ઉદ્ભવતા અન્ય પરમાણુ છે. બેક્ટેરિયા, ફૂગ અને છોડ રિબોફ્લેવિન ઉત્પન્ન કરી શકે છે, પરંતુ અન્ય યુકેરીયોટ્સ, જેમ કે મનુષ્યો, તેને બનાવવાની ક્ષમતા ગુમાવી ચૂક્યા છે. તેથી, મનુષ્યોએ આહાર સ્રોતોમાંથી રિબોફ્લેવિન મેળવવું જોઈએ, જેને વિટામિન બી 2 તરીકે પણ ઓળખવામાં આવે છે. રિબોફ્લેવિન સામાન્ય રીતે નાના આંતરડામાં પીવામાં આવે છે અને પછી વાહક પ્રોટીન દ્વારા કોષોમાં પરિવહન થાય છે. રિબોફ્લેવિન કિનેઝ (ઇસી 2.7.1.26) ફ્લેવિન મોનોન્યુક્લિયોટાઇડનું ઉત્પાદન કરવા માટે રિબોફ્લેવિનમાં ફોસ્ફેટ જૂથ ઉમેરે છે, અને પછી એફએડી સિન્થેટેઝ એડેનિન ન્યુક્લિયોટાઇડને જોડે છે; બંને પગલાં માટે એટીપીની જરૂર પડે છે. બેક્ટેરિયામાં સામાન્ય રીતે એક દ્વિ-કાર્યાત્મક ઉત્સેચક હોય છે, પરંતુ આર્કિયા અને યુકેરીયોટ્સ સામાન્ય રીતે બે અલગ ઉત્સેચકોનો ઉપયોગ કરે છે. વર્તમાન સંશોધન સૂચવે છે કે સાયટોસોલ અને મિટોકોન્ડ્રિયામાં અલગ આઇસોફોર્મ્સ અસ્તિત્વ ધરાવે છે. એવું લાગે છે કે એફ. એ. ડી. બંને સ્થળોએ સંશ્લેષિત થાય છે અને જ્યાં જરૂરી હોય ત્યાં સંભવિત પરિવહન થાય છે. ફંક્શન ફ્લેવોપ્રોટીન મુશ્કેલ રેડોક્સ પ્રતિક્રિયાઓને ઉત્પ્રેરિત કરવા માટે ફ્લેવિન મોઇટીઝની અનન્ય અને બહુમુખી રચનાનો ઉપયોગ કરે છે. ફ્લેવિન્સમાં બહુવિધ રેડૉક્સ અવસ્થાઓ હોવાથી તેઓ એવી પ્રક્રિયાઓમાં ભાગ લઈ શકે છે જેમાં એક કે બે ઇલેક્ટ્રોન, હાઇડ્રોજન પરમાણુ અથવા હાઇડ્રોનિયમ આયનોના સ્થાનાંતરણનો સમાવેશ થાય છે. સંપૂર્ણ ઓક્સિડાઇઝ્ડ ફ્લેવિન રિંગના N5 અને C4a પણ ન્યુક્લિયોફિલિક હુમલા માટે સંવેદનશીલ હોય છે. આયનીકરણની આ વિશાળ વિવિધતા અને ફ્લેવિનના ભાગમાં ફેરફારને આઇસોઓલોક્સાઝિન રિંગ સિસ્ટમ અને ફ્લેવિન એડેનિન ડિન્યુક્લિયોટાઇડ (એફ. એ. ડી.) સહિત બંધન પર ફ્લેવિનના ગતિશીલ પરિમાણોને ભારે ખલેલ પહોંચાડવાની ફ્લેવોપ્રોટીનની ક્ષમતાને આભારી હોઈ શકે છે. જિનોમ (ફ્લેવોપ્રોટોમ) માં ફ્લેવિન-આધારિત પ્રોટીન એન્કોડેડ જનીનોની સંખ્યા પ્રજાતિઓ પર આધારિત છે અને તે 0.1%-3.5% સુધીની હોઇ શકે છે, જેમાં મનુષ્યોમાં 90 ફ્લેવોપ્રોટીન એન્કોડેડ જનીનો હોય છે. એફ. એ. ડી. એ ફ્લેવિનનું વધુ જટિલ અને વિપુલ સ્વરૂપ છે અને તે કુલ ફ્લેવોપ્રોટોમના 75 ટકા અને માનવ એન્કોડેડ ફ્લેવોપ્રોટીનના 84 ટકા સાથે જોડાય છે. એફ. એ. ડી. (<આઇ. ડી. 1> એમોલ/કોષ) અને એફ. એમ. એન. (<આઇ. ડી. 2> એમોલ/કોષ) માટે વિવિધ સંવર્ધિત સસ્તન કોષ રેખાઓમાં મુક્ત અથવા બિન-સહસંયોજક રીતે બંધાયેલા ફ્લેવિન્સની સેલ્યુલર સાંદ્રતા નોંધવામાં આવી હતી. એફ. એ. ડી. માં એન. એ. ડી. + કરતાં વધુ હકારાત્મક ઘટાડાની ક્ષમતા હોય છે અને તે ખૂબ જ મજબૂત ઓક્સિડાઇઝિંગ એજન્ટ છે. કોષ આનો ઉપયોગ ઘણી ઊર્જાસભર મુશ્કેલ ઓક્સિડેશન પ્રતિક્રિયાઓમાં કરે છે જેમ કે સી-સી બોન્ડનું આલ્કીનમાં નિર્જલીકરણ. એફએડી-આધારિત પ્રોટીન ઇલેક્ટ્રોન પરિવહન, ડીએનએ રિપેર, ન્યુક્લિયોટાઇડ બાયોસિન્થેસિસ, ફેટી એસિડ્સનું બીટા-ઓક્સિડેશન, એમિનો એસિડ કેટાબોલિઝમ, તેમજ સીઓએ, કોક્યુ અને હીમ જૂથો જેવા અન્ય સહ-પરિબળોના સંશ્લેષણ સહિત વિવિધ પ્રકારના ચયાપચય માર્ગોમાં કાર્ય કરે છે. એક જાણીતી પ્રતિક્રિયા સાઇટ્રિક એસિડ ચક્રનો એક ભાગ છે (જેને ટી. સી. એ. અથવા ક્રેબ્સ ચક્ર તરીકે પણ ઓળખવામાં આવે છે); સક્સિનેટ ડિહાઇડ્રોજિનેઝ (ઇલેક્ટ્રોન પરિવહન સાંકળમાં જટિલ II) માટે સહસંયોજક રીતે બંધાયેલ એફ. એ. ડી. ની જરૂર પડે છે જેથી તે યુબીક્વિનોનના યુબીક્વિનોલમાં ઘટાડા સાથે જોડાઈને સક્સિનેટના ઓક્સિડેશનને ફ્યુમરેટમાં ઉત્પ્રેરિત કરી શકે. આ ઓક્સિડેશનમાંથી ઉચ્ચ-ઊર્જા ધરાવતા ઇલેક્ટ્રોન એફ. એ. ડી. ને ઘટાડીને એફ. એ. ડી. એચ. 2 કરીને ક્ષણિક સંગ્રહિત થાય છે. એફ. એ. ડી. એચ. 2 પછી એફ. એ. ડી. માં પાછું ફરે છે, ઇલેક્ટ્રોન પરિવહન સાંકળ દ્વારા તેના બે ઉચ્ચ-ઊર્જા ઇલેક્ટ્રોન મોકલે છે; એફ. એ. ડી. એચ. 2 માં ઊર્જા ઓક્સિડેટીવ ફોસ્ફોરાયલેશન દ્વારા એ. ટી. પી. ના 1.5 સમકક્ષ પેદા કરવા માટે પૂરતી છે. કેટલાક રેડોક્સ ફ્લેવોપ્રોટીન એફએડી સાથે બિન-સહસંયોજક રીતે જોડાય છે જેમ કે એસિટિલ-કોએ-ડિહાઇડ્રોજિનેઝ જે ફેટી એસિડ્સના બીટા-ઓક્સિડેશન અને લ્યુસીન (આઇસોવલેરિલ-કોએ ડિહાઇડ્રોજિનેઝ), આઇસોલ્યુસીન, (ટૂંકી/શાખાવાળી-સાંકળ એસાઇલ-કોએ ડિહાઇડ્રોજિનેઝ), વેલિન (આઇસોબ્યુટિરિલ-કોએ ડિહાઇડ્રોજિનેઝ) અને લાઇસિન (ગ્લુટેરિલ-કોએ ડિહાઇડ્રોજિનેઝ) જેવા એમિનો એસિડ્સના કેટાબોલિઝમમાં સામેલ છે. એફએડી-આધારિત ઉત્સેચકોના વધારાના ઉદાહરણો કે જે ચયાપચયને નિયંત્રિત કરે છે તેમાં ગ્લિસરોલ-3-ફોસ્ફેટ ડિહાઇડ્રોજિનેઝ (ટ્રાઇગ્લિસરાઇડ સંશ્લેષણ) અને પ્યુરિન ન્યુક્લિયોટાઇડ કેટાબોલિઝમમાં સામેલ ઝેન્થિન ઓક્સિડેઝ છે. ફ્લેવોપ્રોટીનમાં એફ. એ. ડી. જે બિન-ઉત્પ્રેરક કાર્યો ભજવી શકે છે તેમાં માળખાકીય ભૂમિકાઓનો સમાવેશ થાય છે, અથવા વાદળી-સંવેદનશીલ પ્રકાશ પ્રકાશગ્રાહકોમાં સામેલ છે જે જૈવિક ઘડિયાળો અને વિકાસ, બાયોલ્યુમિનેસન્ટ બેક્ટેરિયામાં પ્રકાશના ઉત્પાદનને નિયંત્રિત કરે છે. ફ્લેવોપ્રોટીનમાં એફ. એમ. એન. અથવા એફ. એ. ડી. પરમાણુ કૃત્રિમ જૂથ તરીકે હોય છે, આ કૃત્રિમ જૂથને ચુસ્ત રીતે બાંધી શકાય છે અથવા સહસંયોજક રીતે જોડી શકાય છે. માત્ર લગભગ 5-10% ફ્લેવોપ્રોટીનમાં સહસંયોજક રીતે જોડાયેલ FAD હોય છે, પરંતુ આ ઉત્સેચકોમાં મજબૂત રેડૉક્સ શક્તિ હોય છે. કેટલાક કિસ્સાઓમાં, એફ. એ. ડી. સક્રિય સ્થળો માટે માળખાકીય ટેકો પૂરો પાડી શકે છે અથવા ઉત્પ્રેરણ દરમિયાન મધ્યસ્થીઓનું સ્થિરીકરણ પૂરું પાડી શકે છે. ઉપલબ્ધ માળખાકીય માહિતીના આધારે, જાણીતા એફ. એ. ડી.-બંધનકર્તા સ્થળોને 200 થી વધુ પ્રકારોમાં વિભાજિત કરી શકાય છે. 90 ફ્લેવોપ્રોટીન માનવ જિનોમમાં એન્કોડ કરવામાં આવે છે; લગભગ 84 ટકા માટે એફ. એ. ડી. ની જરૂર પડે છે, અને લગભગ 16 ટકા માટે એફ. એમ. એન. ની જરૂર પડે છે, જ્યારે 5 પ્રોટીનને બંને હાજર રહેવાની જરૂર પડે છે. ફ્લેવોપ્રોટીન મુખ્યત્વે તેમના રેડૉક્સ પાવરને કારણે મિટોકોન્ડ્રિયામાં સ્થિત છે. તમામ ફ્લેવોપ્રોટીનમાંથી, 90 ટકા રેડૉક્સ પ્રતિક્રિયાઓ કરે છે અને અન્ય 10 ટકા ટ્રાન્સફર, લાઇઝ, આઇસોમરેઝ, લિગેઝ છે. કાર્બન-હેટરોઆટમ બોન્ડ્સનું ઓક્સિડેશન કાર્બન-નાઇટ્રોજન મોનોએમાઇન ઓક્સિડેઝ (એમ. એ. ઓ.) એ નોરેપિનેફ્રાઇન, સેરોટોનિન અને ડોપામાઇનના અપચય સાથે તેના જૈવિક મહત્વને કારણે વ્યાપકપણે અભ્યાસ કરાયેલ ફ્લેવોએન્ઝાઇમ છે. એમ. એ. ઓ. પ્રાથમિક, ગૌણ અને તૃતીય એમાઇન્સને ઓક્સિડાઇઝ કરે છે, જે બિન-ઉત્સેચકીય રીતે ઇમાઇનથી એલ્ડિહાઇડ અથવા કીટોનમાં હાઇડ્રોલાઇઝ થાય છે. તેમ છતાં ઉત્સેચકના આ વર્ગનો વ્યાપક અભ્યાસ કરવામાં આવ્યો છે, તેમ છતાં તેની ક્રિયાની પદ્ધતિ અંગે હજુ પણ ચર્ચા થઈ રહી છે. બે પદ્ધતિઓ પ્રસ્તાવિત કરવામાં આવી છેઃ એક આમૂલ પદ્ધતિ અને એક ન્યુક્લિયોફિલિક પદ્ધતિ. રેડિકલ મિકેનિઝમને સામાન્ય રીતે ઓછો સ્વીકારવામાં આવે છે કારણ કે રેડિકલ મધ્યવર્તીની હાજરી માટે કોઈ વર્ણપટ અથવા ઇલેક્ટ્રોન પેરામેગ્નેટિક રેઝોનન્સ પુરાવા અસ્તિત્વમાં નથી. ન્યુક્લિયોફિલિક મિકેનિઝમ વધુ અનુકૂળ છે કારણ કે તે સાઇટ-નિર્દેશિત મ્યુટેજેનેસિસ અભ્યાસો દ્વારા સમર્થિત છે જેણે બે ટાયરોસિન અવશેષોને પરિવર્તિત કર્યા હતા જે સબસ્ટ્રેટ્સની ન્યુક્લિયોફિલિસિટીમાં વધારો કરે તેવી અપેક્ષા હતી. કાર્બન-ઓક્સિજન ગ્લુકોઝ ઓક્સિડેઝ (જીઓએક્સ) એન્ઝાઇમ-બાઉન્ડ ફ્લેવિનના એક સાથે ઘટાડા સાથે β-D-ગ્લુકોઝના ડી-ગ્લુકોનો-δ-લેક્ટોનમાં ઓક્સિડેશનને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. જીઓએક્સ એક હોમોડીમર તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે, જેમાં દરેક પેટા એકમ એક એફએડી પરમાણુને જોડે છે. સ્ફટિકની રચનાઓ દર્શાવે છે કે એફ. એ. ડી. ડાયમર ઇન્ટરફેસ નજીક એન્ઝાઇમના ઊંડા ખિસ્સામાં જોડાય છે. અભ્યાસો દર્શાવે છે કે એફ. એ. ડી. ને 8-હાઈડ્રોક્સી-5-કાર્બા-5-ડેઝા એફ. એ. ડી. સાથે બદલીને, પ્રતિક્રિયાની સ્ટીરિયોકેમિસ્ટ્રી ફ્લેવિનના રીફેસ સાથે પ્રતિક્રિયા કરીને નક્કી કરવામાં આવી હતી. ટર્નઓવર દરમિયાન, તટસ્થ અને એનાયોનિક સેમીક્વિનોન જોવા મળે છે જે આમૂલ પદ્ધતિ સૂચવે છે. કાર્બન-સલ્ફર પ્રેનાઇલસિસ્ટીન લાઇઝ (પી. સી. એલ. એસ.) પ્રોટીન લક્ષ્ય પર આઇસોપ્રેનોઇડ એલ્ડિહાઇડ અને મુક્ત સિસ્ટીન અવશેષો બનાવવા માટે પ્રેનાઇલસિસ્ટીન (એક પ્રોટીન ફેરફાર) ના વિભાજનને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. એફ. એ. ડી. બિન-સહસંયોજક રીતે પી. સી. એલ. એસ. સાથે બંધાયેલ છે. ફ્લેવિનની પ્રતિક્રિયાઓને જોતા ઘણા યાંત્રિક અભ્યાસો કરવામાં આવ્યા નથી, પરંતુ સૂચિત પદ્ધતિ નીચે દર્શાવવામાં આવી છે. પ્રિનાઇલ ભાગની C1માંથી FADમાં હાઇડ્રાઇડ ટ્રાન્સફરની દરખાસ્ત કરવામાં આવે છે, જેના પરિણામે ફ્લેવિનમાં ઘટાડો થઈને FADH2 થાય છે. કોફોર્મડ એ કાર્બોકેશન છે જે પડોશી સલ્ફર અણુ દ્વારા સ્થિર થાય છે. FADH2 પછી ઓક્સિડાઇઝ્ડ એન્ઝાઇમને પુનઃસ્થાપિત કરવા માટે મોલેક્યુલર ઓક્સિજન સાથે પ્રતિક્રિયા આપે છે. કાર્બન-કાર્બન યુ. ડી. પી.-એન.-એસિટિલોનોલપાયરુવિલગ્લૂકોસામાઇન રિડક્ટેઝ (એમ. આર. બી.) એ એક એન્ઝાઇમ છે જે એનોલપાયરુવિલ-યુ. ડી. પી.-એન.-એસિટિલગ્લૂકોસામાઇન (સબસ્ટ્રેટ) ના એન. એ. ડી. પી. એચ.-આધારિત ઘટાડાને અનુરૂપ ડી-લેક્ટાઇલ સંયોજન યુ. ડી. પી.-એન.-એસિટિલમુરામિક એસિડ (ઉત્પાદન) માં ઉત્પ્રેરિત કરે છે. એમ. આર. બી. એક મોનોમર છે અને તેમાં એક એફ. એ. ડી. પરમાણુ હોય છે. સબસ્ટ્રેટને ઉત્પાદનમાં રૂપાંતરિત કરી શકાય તે પહેલાં, એન. એ. ડી. પી. એચ. એ પહેલા એફ. એ. ડી. ઘટાડવું જોઈએ. એકવાર એન. એ. ડી. પી. + વિખેરાઈ જાય પછી, સબસ્ટ્રેટ બાંધી શકે છે અને ઘટેલું ફ્લેવિન ઉત્પાદનને ઘટાડી શકે છે. થિયોલ/ડાયસલ્ફાઇડ રસાયણશાસ્ત્ર ગ્લુટાથિઓન રિડક્ટેઝ (જીઆર) ગ્લુટાથિઓન ડાયસલ્ફાઇડ (જીએસએસજી) ના ઘટાડાને ગ્લુટાથિઓન (જીએસએચ) માં ઉત્પ્રેરિત કરે છે. આ પ્રતિક્રિયાને સરળ બનાવવા માટે GR ને FAD અને NADPH ની જરૂર પડે છે; પહેલા હાઇડ્રાઇડને NADPH થી FAD માં સ્થાનાંતરિત કરવું આવશ્યક છે. ઘટાડેલું ફ્લેવિન પછી ડાયસલ્ફાઇડ પર હુમલો કરવા માટે ન્યુક્લિયોફાઇલ તરીકે કામ કરી શકે છે, આ C4a-સિસ્ટીન એડક્ટ બનાવે છે. આ એડક્ટને દૂર કરવાથી ફ્લેવિન-થિયોલેટ ચાર્જ-ટ્રાન્સફર કોમ્પ્લેક્સમાં પરિણમે છે. ઇલેક્ટ્રોન ટ્રાન્સફર પ્રતિક્રિયાઓ સાયટોક્રોમ P450 પ્રકારનાં ઉત્સેચકો કે જે મોનોઓક્સિજિનેઝ (હાઇડ્રોક્સિલેશન) પ્રતિક્રિયાઓને ઉત્પ્રેરિત કરે છે તે FADમાંથી P450માં બે ઇલેક્ટ્રોનના સ્થાનાંતરણ પર આધારિત છે. યુકેરીયોટ્સમાં બે પ્રકારની P450 પ્રણાલીઓ જોવા મળે છે. એન્ડોપ્લાઝ્મિક રેટિક્યુલમમાં સ્થિત P450 પ્રણાલીઓ સાયટોક્રોમ P-450 રિડક્ટેઝ (CPR) પર આધારિત છે જેમાં FAD અને FMN બંને હોય છે. ઘટાડેલા FAD (FADH2) પરના બે ઇલેક્ટ્રોનને એક સમયે FMNમાં સ્થાનાંતરિત કરવામાં આવે છે અને પછી એક જ ઇલેક્ટ્રોનને FMNમાંથી P450ના હેમમાં પસાર કરવામાં આવે છે. પી450 પ્રણાલીઓ કે જે મિટોકોન્ડ્રિયામાં સ્થિત છે તે બે ઇલેક્ટ્રોન ટ્રાન્સફર પ્રોટીન પર આધારિત છેઃ એડ્રેનોડોક્સિન રિડક્ટેઝ (એ. આર.) ધરાવતું એફ. એ. ડી. અને એડ્રેનોડોક્સિન નામના પ્રોટીન ધરાવતું એક નાનું આયર્ન-સલ્ફર જૂથ. એફ. એ. ડી. એ. આર. ના એફ. એ. ડી.-બંધનકર્તા ક્ષેત્રમાં સમાયેલ છે. એ. આર. ના એન. એ. ડી. પી.-બંધનકર્તા ક્ષેત્રમાં જોડાયેલા એન. એ. ડી. પી. એચ. માંથી બે ઇલેક્ટ્રોનના સ્થાનાંતરણ દ્વારા એ. આર. નું એફ. એ. ડી. ઘટાડીને એફ. એ. ડી. એચ. 2 કરવામાં આવે છે. કાર્યક્ષમ ઇલેક્ટ્રોન ટ્રાન્સફર માટે ઇલેક્ટ્રોન દાતા એન. એ. ડી. પી. એચ. અને સ્વીકારનાર એફ. એ. ડી. ની ચોક્કસ ગોઠવણી જાળવવા માટે આ ઉત્સેચકનું માળખું ખૂબ જ સંરક્ષિત છે. ઘટાડેલા એફ. એ. ડી. માં બે ઇલેક્ટ્રોન એક સમયે એડ્રેનોડોક્સિનમાં સ્થાનાંતરિત થાય છે જે બદલામાં એક જ ઇલેક્ટ્રોનને મિટોકોન્ડ્રીયલ પી 450 ના હેમ જૂથમાં દાન કરે છે. મિટોકોન્ડ્રીયલ P450 પ્રણાલીઓના માઇક્રોસોમલ વિરુદ્ધ રિડક્ટેઝની રિડક્ટેઝની રચનાઓ સંપૂર્ણપણે અલગ છે અને કોઈ સમરૂપતા દર્શાવતી નથી. રેડોક્સ પી-હાઈડ્રોક્સીબેન્ઝોએટ હાઇડ્રોક્સિલેઝ (પી. એચ. બી. એચ.) પી-હાઈડ્રોક્સીબેન્ઝોએટ (પી. ઓ. એચ. બી.) ના ઓક્સિજનકરણને 3,4-ડાયહેરોક્સીબેન્ઝોએટ (3,4-ડાયઓ. એચ. બી.) માં ઉત્પ્રેરિત કરે છે; આ પ્રતિક્રિયા માટે એફ. એ. ડી., એન. એ. ડી. પી. એચ. અને મોલેક્યુલર ઓક્સિજન બધા જરૂરી છે. એન. એ. ડી. પી. એચ. પહેલા એફ. એ. ડી. ની સમકક્ષ હાઇડ્રાઇડને સ્થાનાંતરિત કરે છે, જે એફ. એ. ડી. એચ.-બનાવે છે, અને પછી એન. એ. ડી. પી. + એન્ઝાઇમથી અલગ થાય છે. ઘટાડેલા PHBH પછી ફ્લેવિન-C (4a)-હાઇડ્રોપેરોક્સાઇડ બનાવવા માટે મોલેક્યુલર ઓક્સિજન સાથે પ્રતિક્રિયા આપે છે. ફ્લેવિન હાઇડ્રોપેરોક્સાઇડ ઝડપથી પી. ઓ. એચ. બી. ને હાઇડ્રોક્સિલેટ કરે છે, અને પછી ઓક્સિડાઇઝ્ડ ફ્લેવિનને પુનર્જીવિત કરવા માટે પાણીને દૂર કરે છે. વૈકલ્પિક ફ્લેવિન-મધ્યસ્થી ઓક્સિજનકરણ પદ્ધતિમાં ફ્લેવિન-સી (4એ)-(હાઇડ્રો) પેરોક્સાઇડને બદલે ફ્લેવિન-એન (5)-ઓક્સાઇડનો ઉપયોગ થાય છે. નોનરેડોક્સ કોરિઝમેટ સિન્થેઝ (સી. એસ.) શિકીમેટ માર્ગના છેલ્લા પગલાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે-કોરિઝમેટની રચના. સી. એસ. ના બે વર્ગો જાણીતા છે, જે બંનેને એફ. એમ. એન. ની જરૂર છે, પરંતુ ઘટાડો કરનાર એજન્ટ તરીકે એન. એ. ડી. પી. એચ. ની તેમની જરૂરિયાત પર વિભાજિત છે. સીએસ માટે પ્રસ્તાવિત પદ્ધતિમાં આમૂલ પ્રજાતિઓનો સમાવેશ થાય છે. રેડિકલ ફ્લેવિન પ્રજાતિઓ સબસ્ટ્રેટ એનાલોગનો ઉપયોગ કર્યા વિના સ્પેક્ટ્રોસ્કોપિક રીતે શોધવામાં આવી નથી, જે સૂચવે છે કે તે અલ્પજીવી છે. જો કે, ફ્લોરિનયુક્ત સબસ્ટ્રેટનો ઉપયોગ કરતી વખતે, તટસ્થ ફ્લેવિન સેમીક્વિનોન મળી આવ્યું હતું. જટિલ ફ્લેવોએન્ઝાઇમ્સ ગ્લુટામેટ સિન્થેઝ પ્રતિક્રિયા માટે નાઇટ્રોજન સ્ત્રોત તરીકે સેવા આપતા એલ-ગ્લુટામાઇન સાથે 2-ઓક્સોગ્લુટેરેટના એલ-ગ્લુટામેટમાં રૂપાંતરને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. બધા ગ્લુટામેટ સંશ્લેષણ આયર્ન-સલ્ફર ફ્લેવોપ્રોટીન છે જેમાં આયર્ન-સલ્ફર ક્લસ્ટર અને એફએમએન હોય છે. ગ્લુટામેટ સંશ્લેષણના ત્રણ વર્ગોને તેમના ક્રમ અને બાયોકેમિકલ ગુણધર્મોના આધારે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે. આ ઉત્સેચકના ત્રણ વર્ગો હોવા છતાં, એવું માનવામાં આવે છે કે તે બધા એક જ પદ્ધતિ દ્વારા કાર્ય કરે છે, જે ફક્ત એફએમએનને ઘટાડે છે તેનાથી અલગ પડે છે. આ ઉત્સેચક બે ગ્લુટામેટ પરમાણુઓ ઉત્પન્ન કરે છેઃ એક ગ્લુટામાઇનના હાઇડ્રોલિસિસ દ્વારા (ગ્લુટામેટ અને એમોનિયા બનાવે છે), અને બીજું 2-ઓક્સોગ્લુટેરેટ પર હુમલો કરતી પ્રથમ પ્રતિક્રિયામાંથી ઉત્પન્ન થયેલ એમોનિયા દ્વારા, જે એફએમએન દ્વારા ગ્લુટામેટમાં ઘટાડવામાં આવે છે. ક્લિનિકલ મહત્વ ફ્લેવોપ્રોટીન-સંબંધિત રોગો ફ્લેવોપ્રોટીનના મહત્વને કારણે, તે આશ્ચર્યજનક નથી કે લગભગ 60 ટકા માનવ ફ્લેવોપ્રોટીન પરિવર્તન થાય ત્યારે માનવ રોગનું કારણ બને છે. કેટલાક કિસ્સાઓમાં, આ એફ. એ. ડી. અથવા એફ. એમ. એન. પ્રત્યેના સંબંધમાં ઘટાડાને કારણે છે અને તેથી રિબોફ્લેવિનનું વધુ પડતું સેવન રોગના લક્ષણોમાં ઘટાડો કરી શકે છે, જેમ કે બહુવિધ એસાઇલ-સી. ઓ. એ. ડિહાઇડ્રોજનેઝની ઉણપ માટે. વધુમાં, રિબોફ્લેવિનની ઉણપ (અને એફ. એ. ડી. અને એફ. એમ. એન. નો પરિણામી અભાવ) સ્વાસ્થ્ય સમસ્યાઓનું કારણ બની શકે છે. ઉદાહરણ તરીકે, એ. એલ. એસ. ના દર્દીઓમાં, એફ. એ. ડી. સંશ્લેષણના સ્તરમાં ઘટાડો થાય છે. આ બંને માર્ગો વિવિધ લક્ષણોમાં પરિણમી શકે છે, જેમાં વિકાસલક્ષી અથવા જઠરાંત્રિય અસાધારણતા, ખામીયુક્ત ચરબીનું વિઘટન, એનિમિયા, ન્યુરોલોજીકલ સમસ્યાઓ, કેન્સર અથવા હૃદય રોગ, આધાશીશી, ખરાબ દ્રષ્ટિ અને ત્વચાના જખમનો સમાવેશ થાય છે. તેથી ફાર્માસ્યુટિકલ ઉદ્યોગ અમુક કિસ્સાઓમાં આહારને પૂરક બનાવવા માટે રિબોફ્લેવિનનું ઉત્પાદન કરે છે. 2008માં રિબોફ્લેવિનની વૈશ્વિક જરૂરિયાત દર વર્ષે 6,000 ટન હતી, જેની ઉત્પાદન ક્ષમતા 10,000 ટન હતી. આ $150 થી 500 મિલિયનનું બજાર માત્ર તબીબી ઉપયોગો માટે જ નથી, પરંતુ તેનો ઉપયોગ કૃષિ ઉદ્યોગમાં પશુ ખોરાકના પૂરક તરીકે અને ખાદ્ય રંગ તરીકે પણ થાય છે. ડ્રગ ડિઝાઇન એન્ટી-બેક્ટેરિયલ દવાઓની નવી ડિઝાઇન વૈજ્ઞાનિક સંશોધનમાં સતત મહત્વની છે કારણ કે સામાન્ય એન્ટિબાયોટિક્સ સામે બેક્ટેરિયલ એન્ટિબાયોટિક પ્રતિકાર વધે છે. ચોક્કસ મેટાબોલિક પ્રોટીન કે જે એફ. એ. ડી. (કોમ્પ્લેક્સ II) નો ઉપયોગ કરે છે તે બેક્ટેરિયલ વાઈરુલેન્સ માટે મહત્વપૂર્ણ છે, અને તેથી એફ. એ. ડી. સંશ્લેષણને લક્ષ્ય બનાવવું અથવા એફ. એ. ડી. એનાલોગ બનાવવું એ તપાસનું ઉપયોગી ક્ષેત્ર હોઈ શકે છે. પહેલેથી જ, વૈજ્ઞાનિકોએ નક્કી કર્યું છે કે બે માળખાઓ એફ. એ. ડી. સામાન્ય રીતે એકવાર બંધાયેલ હોવાનું ધારે છેઃ ક્યાં તો વિસ્તૃત અથવા બટરફ્લાય રચના, જેમાં અણુ અનિવાર્યપણે અડધા ભાગમાં ફોલ્ડ થાય છે, પરિણામે એડેનિન અને આઇસોઓલોક્સાઝિન રિંગ્સનો સ્ટેકિંગ થાય છે. એફ. એ. ડી. અનુકરણ કરનારાઓ કે જે સમાન રીતે બાંધવામાં સક્ષમ હોય છે પરંતુ પ્રોટીન કાર્યને મંજૂરી આપતા નથી તે બેક્ટેરિયાના ચેપને રોકવાની ઉપયોગી પદ્ધતિઓ હોઈ શકે છે. વૈકલ્પિક રીતે, એફ. એ. ડી. સંશ્લેષણને અવરોધિત કરતી દવાઓ સમાન ધ્યેય હાંસલ કરી શકે છે; આ ખાસ કરીને રસપ્રદ છે કારણ કે માનવ અને બેક્ટેરિયલ એફ. એ. ડી. સંશ્લેષણ ખૂબ જ અલગ ઉત્સેચકો પર આધાર રાખે છે, જેનો અર્થ છે કે બેક્ટેરિયલ એફ. એ. ડી. સિન્થેઝને લક્ષ્ય બનાવવા માટે બનાવવામાં આવેલી દવા માનવ એફ. એ. ડી. સિન્થેઝ ઉત્સેચકોમાં દખલ કરે તેવી શક્યતા નથી. ઓપ્ટોજેનેટિક્સ ઓપ્ટોજેનેટિક્સ બિન-આક્રમક રીતે જૈવિક ઘટનાઓને નિયંત્રિત કરવાની મંજૂરી આપે છે. આ ક્ષેત્ર તાજેતરના વર્ષોમાં સંખ્યાબંધ નવા સાધનો સાથે આગળ વધ્યું છે, જેમાં પ્રકાશ સંવેદનશીલતાને ટ્રિગર કરવા માટેના સાધનો, જેમ કે બ્લુ-લાઇટ-યુટિલાઇઝિંગ એફએડી ડોમેન્સ (બીએલયુએફ) નો સમાવેશ થાય છે. BLUFs 100 થી 140 એમિનો એસિડ ક્રમને એન્કોડ કરે છે જે છોડ અને બેક્ટેરિયામાં ફોટોરિસેપ્ટરમાંથી મેળવવામાં આવ્યો હતો. અન્ય ફોટોરિસેપ્ટરની જેમ, પ્રકાશ BLUF ડોમેનમાં માળખાકીય ફેરફારોનું કારણ બને છે જે ડાઉનસ્ટ્રીમ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓમાં વિક્ષેપમાં પરિણમે છે. વર્તમાન સંશોધન સંલગ્ન BLUF ડોમેન સાથે પ્રોટીનની તપાસ કરે છે અને કેવી રીતે વિવિધ બાહ્ય પરિબળો પ્રોટીનને અસર કરી શકે છે. સારવારની દેખરેખ ટ્રિપ્ટોફન, કોલેજન, એફ. એ. ડી., એન. એ. ડી. એચ. અને પોર્ફિરિન સહિત શરીરમાં સંખ્યાબંધ એવા અણુઓ છે જે મૂળ ફ્લોરોસન્સ ધરાવે છે. વૈજ્ઞાનિકોએ રોગની પ્રગતિ અથવા સારવારની અસરકારકતા અથવા નિદાનમાં સહાય માટે તેનો ઉપયોગ કરીને આનો લાભ લીધો છે. દાખલા તરીકે, એફ. એ. ડી. અને એન. એ. ડી. એચ. ની મૂળ ફ્લોરોસન્સ સામાન્ય પેશીઓ અને મૌખિક સબમ્યુકસ ફાઇબ્રોસિસમાં વૈવિધ્યસભર હોય છે, જે આક્રમક મૌખિક કેન્સરની પ્રારંભિક નિશાની છે. તેથી ડોકટરો પ્રમાણભૂત બાયોપ્સીના વિરોધમાં નિદાન અને સારવારની દેખરેખમાં મદદ કરવા માટે ફ્લોરોસન્સનો ઉપયોગ કરી રહ્યા છે. વધારાની છબીઓ પણ જુઓ એફ. એમ. એન. એફ. એમ. ઓ., ફ્લેવિન ધરાવતા મોનોઓક્સિજનેઝ એન. એ. ડી. સંદર્ભો એન. આઈ. એચ. કેમિકલ ડેટાબેઝ ન્યુક્લિયોટાઇડ્સ કોફેક્ટર્સ ફ્લેવિન્સમાં પી. ડી. બી. એફ. એ. ડી. એન્ટ્રીમાં પ્રોટીન સાથે બંધાયેલ એફ. એ. ડી. ની બાહ્ય કડીઓ