Cyclodeaminase domain
મોલેક્યુલર બાયોલોજીમાં, ફોલેટ પૂલમાં એક-કાર્બન એકમોને પ્રસારિત કરવામાં સાયક્લોડાયમિનેઝ ડોમેન કાર્ય ધરાવતા ઉત્સેચકો. મોટા ભાગના કિસ્સાઓમાં, આ ડોમેન ફોર્મિડોયલ્ટેટ્રાહાઇડ્રોફોલેટ સાયક્લોડેમિનેઝ તરીકે કાર્ય કરે છે, જે પ્રતિક્રિયા (1) માં બતાવ્યા પ્રમાણે ફોર્મિડોયલ્ટેટ્રાહાઇડ્રોફોલેટના મિથેનાઇલ્ટેટ્રાહાઇડ્રોફોલેટમાં ચક્રાકારને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. મિથાઈલોટ્રોફિક બેક્ટેરિયમ મિથાઈલોબેક્ટેરિયમ એક્સ્ટોર્ક્વેન્સમાં, જો કે, તે મિથેનાઇલટેટ્રાહાઇડ્રોફોલેટ સાયક્લોહાઇડ્રોલેઝ તરીકે કાર્ય કરે છે, જે પ્રતિક્રિયા (2) માં બતાવ્યા પ્રમાણે ફોર્માઈલટેટ્રાહાઇડ્રોફોલેટ અને મિથાઈલેનેટાહાઇડ્રોફોલેટના આંતરપરિવર્તનને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. (1) 5-ફોર્મિડોયલ્ટેટ્રાહાઇડ્રોફોલેટ = 5,10-મિથેનાઇલ્ટેટ્રાહાઇડ્રોફોલેટ + NH (3) (2) 10-ફોર્મિલ્ટેટ્રાહાઇડ્રોફોલેટ = 5,10-મિથેનાઇલ્ટેટ્રાહાઇડ્રોફોલેટ + H (2) O પ્રોકેરીયોટ્સમાં, આ ડોમેન મોટે ભાગે તેના પોતાના પર થાય છે, જ્યારે યુકેરીયોટ્સમાં તે ગ્લુટામેટ ફોર્મિમિનોટ્રાન્સફેરેઝ ડોમેન (જે માર્ગમાં અગાઉના પગલાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે) સાથે જોડાય છે જેથી દ્વિ-કાર્યાત્મક એન્ઝાઇમ ફોર્મિમિનોટ્રાન્સફેરેઝ સાયક્લોડેમિનેઝ રચાય છે. યુકેરીયોટિક એન્ઝાઇમ હોમોડીમરનું ગોળાકાર ટેટ્રામર છે, જ્યારે પ્રોકેરીયોટિક એન્ઝાઇમ ડાયમર છે. થર્મોટોગોઆ મેરિટિમાના સાયક્લોડાયમિનેઝ એન્ઝાઇમની સ્ફટિક રચનાનો અભ્યાસ કરવામાં આવ્યો છે. તે એક હોમોડીમર છે, જ્યાં દરેક મોનોમર ઉપર અને નીચે હેલિકલ બંડલમાં ગોઠવાયેલા છ આલ્ફા હેલિસીસથી બનેલું હોય છે, જે એક નવીન ગડી બનાવે છે. સક્રિય સ્થળનું સ્થાન જાણીતું નથી, પરંતુ અનુક્રમ સંરેખણમાં ડિમર ઇન્ટરફેસની અંદર ઊંડા ખિસ્સામાં સ્થિત સંરક્ષિત અવશેષોના બે સમૂહો બહાર આવ્યા છે. આ પોકેટ પ્રતિક્રિયા ઉત્પાદનને સમાવવા માટે પૂરતું મોટું હતું અને એવું માનવામાં આવતું હતું કે આ સક્રિય સ્થળ છે. સંદર્ભો પ્રોટીન પરિવારો