GroEL
GROEL એ એક પ્રોટીન છે જે મોલેક્યુલર ચેપરોનના ચેપરનિન પરિવાર સાથે સંબંધિત છે, અને તે ઘણા બેક્ટેરિયામાં જોવા મળે છે. તે ઘણા પ્રોટીનના યોગ્ય ફોલ્ડિંગ માટે જરૂરી છે. યોગ્ય રીતે કામ કરવા માટે, GROEL ને ઢાંકણ જેવા કોચેપેરોનિન પ્રોટીન સંકુલ GROES ની જરૂર પડે છે. યુકેરીયોટ્સમાં ઓર્ગેનેલર પ્રોટીન એચ. એસ. પી. 60 અને એચ. એસ. પી. 10 તેમના એન્ડોસિમ્બાયોટિક મૂળને કારણે માળખાકીય અને કાર્યાત્મક રીતે અનુક્રમે જી. ઓ. ઈ. એલ. અને જી. ઓ. ઈ. એસ. સાથે લગભગ સમાન છે. એચ. એસ. પી. 60 મિટોકોન્ડ્રીયલ પ્રોટીન આયાત અને મેક્રોમોલેક્યુલર એસેમ્બલીમાં સંકળાયેલું છે. તે આયાતી પ્રોટીનના યોગ્ય ફોલ્ડિંગને સરળ બનાવી શકે છે, અને ખોટી ફોલ્ડિંગને પણ અટકાવી શકે છે અને મિટોકોન્ડ્રીયલ મેટ્રિક્સમાં તણાવની પરિસ્થિતિઓમાં પેદા થતા અનફોલ્ડેડ પોલિપેપ્ટાઇડ્સના રિફોલ્ડિંગ અને યોગ્ય એસેમ્બલીને પ્રોત્સાહન આપી શકે છે. એચ. એસ. પી. 60 એચ. આર. એ. એસ. સાથે અને એચ. બી. વી. પ્રોટીન એક્સ અને એચ. ટી. એલ. વી.-1 પ્રોટીન પી40ટેક્સ સાથે સંપર્ક કરે છે. એચ. એસ. પી. 60 ચેપરોનિન (એચ. એસ. પી. 60) પરિવાર સાથે સંબંધિત છે. નોંધઃ આ વર્ણનમાં યુનિપ્રોટકેબીની માહિતી સામેલ હોઈ શકે છે. વૈકલ્પિક નામોઃ 60 કેડીએ ચેપરનિન, ચેપરનિન 60, સીપીએન 60, હીટ શોક પ્રોટીન 60, એચએસપી-60, હુચા 60, મિટોકોન્ડ્રીયલ મેટ્રિક્સ પ્રોટીન પી 1, પી 60 લિમ્ફોસાઇટ પ્રોટીન, એચએસપીડી 1 હીટ શોક પ્રોટીન 60 (એચએસપી 60) એ મિટોકોન્ડ્રીયલ ચેપરનિન છે જે સામાન્ય રીતે કોષરસમાંથી મિટોકોન્ડ્રીયલ મેટ્રિક્સમાં પ્રોટીનના પરિવહન અને રિફોલ્ડિંગ માટે જવાબદાર છે. હીટ શોક પ્રોટીન તરીકેની તેની ભૂમિકા ઉપરાંત, એચ. એસ. પી. 60 તેમના સંબંધિત ત્રિ-પરિમાણીય માળખામાં રેખીય એમિનો એસિડ સાંકળોને ફોલ્ડ કરવામાં મદદ કરવા માટે ચેપરોનિન તરીકે કાર્ય કરે છે. ગ્રોલના વ્યાપક અભ્યાસ દ્વારા, એચ. એસ. પી. 60ના બેક્ટેરિયલ હોમોલોગ, એચ. એસ. પી. 60ને કોષના કોષરસમાંથી મિટોકોન્ડ્રીયલ મેટ્રિક્સમાં આવશ્યક મિટોકોન્ડ્રીયલ પ્રોટીનના સંશ્લેષણ અને પરિવહનમાં આવશ્યક માનવામાં આવે છે. વધુ અભ્યાસોએ એચ. એસ. પી. 60 ને ડાયાબિટીસ, તણાવ પ્રતિસાદ, કેન્સર અને ચોક્કસ પ્રકારની રોગપ્રતિકારક વિકૃતિઓ સાથે જોડ્યું છે. એચ. એસ. પી. 60 ના કાર્ય વિશે વધુ માહિતી નથી. સસ્તન પ્રાણી એચ. એસ. પી. 60ને સૌપ્રથમ મિટોકોન્ડ્રીયલ પી1 પ્રોટીન તરીકે નોંધવામાં આવ્યું હતું. ત્યારબાદ તેને રાધે ગુપ્તા અને સહકાર્યકરો દ્વારા ક્લોન અને અનુક્રમિત કરવામાં આવી હતી. એમિનો એસિડ સિક્વન્સે GROEL માટે મજબૂત સમરૂપતા દર્શાવી. શરૂઆતમાં એવું માનવામાં આવતું હતું કે એચ. એસ. પી. 60 માત્ર મિટોકોન્ડ્રિયામાં જ કાર્ય કરે છે અને કોષરસમાં કોઈ સમકક્ષ પ્રોટીન સ્થિત નથી. તાજેતરની શોધોએ આ દાવાને નકારી કાઢ્યો છે અને સૂચવ્યું છે કે મિટોકોન્ડ્રિયા અને કોષરસમાં એચ. એસ. પી. 60 વચ્ચે ઓળખી શકાય તેવો તફાવત છે. અમુક છોડના ક્લોરોપ્લાસ્ટમાં સમાન પ્રોટીન માળખું અસ્તિત્વમાં છે. આ પ્રોટીનની હાજરી એન્ડોસિમ્બાયોસિસના માધ્યમથી મિટોકોન્ડ્રિયા અને ક્લોરોપ્લાસ્ટના વિકાસના ઉત્ક્રાંતિ સંબંધ માટે પુરાવા પૂરા પાડે છે. માળખું સામાન્ય શારીરિક પરિસ્થિતિઓ હેઠળ, એચ. એસ. પી. 60 એ મોનોમર્સથી બનેલું 60 કિલોડાલ્ટન ઓલિગોમર છે જે બે સ્ટેક્ડ હેપ્ટામેરિક રિંગ્સ તરીકે ગોઠવાયેલ સંકુલ બનાવે છે. આ ડબલ રિંગ માળખું એક વિશાળ કેન્દ્રીય પોલાણ બનાવે છે જેમાં અનફોલ્ડ પ્રોટીન હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા જોડાય છે. આ માળખું સામાન્ય રીતે તેના દરેક વ્યક્તિગત ઘટકો સાથે સંતુલનમાં હોય છેઃ મોનોમર્સ, હેપ્ટેમર્સ અને ટેટ્રાડેકેમર્સ. તાજેતરના અભ્યાસોએ સૂચવવાનું શરૂ કર્યું છે કે મિટોકોન્ડ્રિયામાં તેના લાક્ષણિક સ્થાન ઉપરાંત, એચ. એસ. પી. 60 સામાન્ય શારીરિક પરિસ્થિતિઓમાં કોષરસમાં પણ મળી શકે છે. એચ. એસ. પી. 60ના દરેક પેટા એકમના ત્રણ ક્ષેત્રો છેઃ એપિકલ ક્ષેત્ર, વિષુવવૃત્તીય ક્ષેત્ર અને મધ્યવર્તી ક્ષેત્ર. વિષુવવૃત્તીય ક્ષેત્રમાં એટીપી અને અન્ય હેપ્ટામેરિક રિંગ માટે બંધનકર્તા સ્થળ છે. મધ્યવર્તી ડોમેન વિષુવવૃત્તીય ડોમેન અને એપિકલ ડોમેનને એકસાથે જોડે છે. જ્યારે એ. ટી. પી. બંધાયેલ હોય ત્યારે હાઇડ્રોફિલિક અને હાઇડ્રોફોબિક સબસ્ટ્રેટ બંધનકર્તા સ્થળો વચ્ચે પરિવર્તન માટે પરવાનગી આપે છે ત્યારે મધ્યવર્તી ડોમેન એક રચનાત્મક પરિવર્તનને પ્રેરિત કરે છે. તેની નિષ્ક્રિય સ્થિતિમાં, પ્રોટીન હાઇડ્રોફોબિક સ્થિતિમાં હોય છે. જ્યારે એટીપી દ્વારા સક્રિય થાય છે, ત્યારે મધ્યવર્તી ડોમેન એક રચનાત્મક પરિવર્તનમાંથી પસાર થાય છે જે હાઇડ્રોફિલિક પ્રદેશને ખુલ્લી પાડે છે. આ પ્રોટીન બંધનમાં વફાદારીની ખાતરી આપે છે. ચેપરોનિન 10 એચ. એસ. પી. 60 ના એટીપી સક્રિય સ્વરૂપ પર ગુંબજ જેવા આવરણ તરીકે કામ કરીને એચ. એસ. પી. 60 ને ફોલ્ડિંગમાં સહાય કરે છે. આ કેન્દ્રિય પોલાણને મોટું કરે છે અને પ્રોટીન ફોલ્ડિંગમાં મદદ કરે છે. માળખા પર વધુ વિગત માટે ઉપરોક્ત આકૃતિ જુઓ. મિટોકોન્ડ્રીયલ એચ. એસ. પી. 60 ક્રમમાં સી-ટર્મિનલ પર જી પુનરાવર્તનની શ્રેણી છે. આ ક્રમનું માળખું અને કાર્ય તદ્દન જાણીતું નથી. એન-ટર્મિનલમાં હાઇડ્રોક્સિલેટેડ એમિનો એસિડનો પૂર્વ ક્રમ હોય છે, જેમ કે આર્જિનિન, લાઇસિન, સેરીન અને થ્રેઓનિન, જે મિટોકોન્ડ્રિયામાં પ્રોટીનની આયાત માટે નિર્દેશક તરીકે કામ કરે છે. એચ. એસ. પી. 60ના અનુમાનિત માળખામાં કેટલાક ઊભી સાઇન તરંગો, આલ્ફા હેલિસીસ, બીટા શીટ્સ અને 90 ડિગ્રી વળાંકનો સમાવેશ થાય છે. હાઇડ્રોફોબિસિટીના એવા પ્રદેશો છે જ્યાં પ્રોટીન સંભવતઃ પટલમાં ફેલાયેલું હોય છે. 104, 230, 436 સ્થાનો પર ત્રણ એન-લિંક્ડ ગ્લાયકોસિલેશન સાઇટ્સ પણ છે. મિટોકોન્ડ્રીયલ પ્રોટીન માટેનો ક્રમ અને ગૌણ માળખું પ્રોટીન ડેટા બેંકમાંથી મેળવેલી ઉપરોક્ત છબીમાં સચિત્ર છે. નવી માહિતી સૂચવવાનું શરૂ કર્યું છે કે મિટોકોન્ડ્રિયામાં જોવા મળતું એચ. એસ. પી. 60 કોષરસથી અલગ છે. એમિનો એસિડ ક્રમના સંદર્ભમાં, કોષરસાત્મક એચ. એસ. પી. 60 એ એન-ટર્મિનલ ક્રમ ધરાવે છે જે મિટોકોન્ડ્રીયલ પ્રોટીનમાં જોવા મળતો નથી. જેલ ઇલેક્ટ્રોફોરેસિસ વિશ્લેષણમાં, કોષરસ અને મિટોકોન્ડ્રીયલ એચ. એસ. પી. 60 ના સ્થળાંતરમાં નોંધપાત્ર તફાવતો જોવા મળ્યા હતા. કોષરસાત્મક એચ. એસ. પી. 60 એ એન ટર્મિનસ પર 26 એમિનો એસિડનો સંકેત ક્રમ ધરાવે છે. આ ક્રમ અત્યંત અધોગતિ પામે છે અને એમ્ફીફિલિક હેલિક્સમાં ફોલ્ડિંગ કરવામાં સક્ષમ છે. એચ. એસ. પી. 60 સામેની એન્ટિબોડીઝે મિટોકોન્ડ્રીયલ અને સાયટોપ્લાઝમિક સ્વરૂપ બંનેને લક્ષ્યાંકિત કર્યા હતા. તેમ છતાં, સંકેત ક્રમ સામે એન્ટિબોડીઝ માત્ર કોષરસ સ્વરૂપને લક્ષ્યાંકિત કરે છે. સામાન્ય શારીરિક સ્થિતિ હેઠળ, બંને પ્રમાણમાં સમાન સાંદ્રતામાં જોવા મળે છે. તાણના સમયમાં અથવા કોષરસ અથવા મિટોકોન્ડ્રિયામાં એચ. એસ. પી. 60ની વધુ જરૂરિયાતના સમયે, કોષ એક ડબ્બામાં એચ. એસ. પી. 60ની હાજરી વધારીને અને વિરુદ્ધ ડબ્બામાં તેની સાંદ્રતામાં ઘટાડો કરીને વળતર આપવા માટે સક્ષમ છે. કાર્ય સામાન્ય હીટ શોક પ્રોટીન એ પ્રોટીનના સૌથી ઉત્ક્રાંતિથી સંરક્ષિત પ્રોટીનમાંનું એક છે. એચ. એસ. પી. 60 અને તેના પ્રોકેરીયોટિક હોમોલોગ, જી. ઓ. ઈ. એલ. વચ્ચે નોંધપાત્ર કાર્ય, માળખાકીય અને ક્રમિક સમરૂપતા, સંરક્ષણના આ સ્તરને દર્શાવે છે. વધુમાં, એચ. એસ. પી. 60નો એમિનો એસિડ ક્રમ છોડ, બેક્ટેરિયા અને મનુષ્યમાં તેના સમરૂપતા સાથે સમાનતા ધરાવે છે. હીટ શોક પ્રોટીન મુખ્યત્વે સેલ્યુલર પ્રોટીનની અખંડિતતા જાળવવા માટે જવાબદાર છે, ખાસ કરીને પર્યાવરણીય ફેરફારોના જવાબમાં. તાપમાન, એકાગ્રતામાં અસંતુલન, પીએચમાં ફેરફાર અને ઝેર જેવા તણાવ કોષના પ્રોટીનની રચના જાળવવા માટે હીટ શોક પ્રોટીનને પ્રેરિત કરી શકે છે. એચ. એસ. પી. 60 તમામ સેલ્યુલર પ્રોટીનના લગભગ <આઇ. ડી. 1> ના ફોલ્ડિંગ અને કન્ફોર્મેશન જાળવણીમાં મદદ કરે છે. હીટ શોક પ્રોટીન તરીકે એચ. એસ. પી. 60ની લાક્ષણિક ભૂમિકા ઉપરાંત, અભ્યાસોએ દર્શાવ્યું છે કે એચ. એસ. પી. 60 મિટોકોન્ડ્રીયલ પ્રોટીનના પરિવહન અને જાળવણી તેમજ મિટોકોન્ડ્રીયલ ડીએનએના પ્રસારણ અને પ્રતિકૃતિમાં મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકા ભજવે છે. મિટોકોન્ડ્રીયલ પ્રોટીન પરિવહન એચ. એસ. પી. 60 મિટોકોન્ડ્રીયલ પ્રોટીન પરિવહનના સંદર્ભમાં બે મુખ્ય જવાબદારીઓ ધરાવે છે. તે મેટ્રિક્સ માટે નિર્ધારિત પ્રોટીનના ફોલ્ડિંગને ઉત્પ્રેરિત કરવા માટે કાર્ય કરે છે અને મિટોકોન્ડ્રિયાના આંતરિક પટલમાં પરિવહન માટે પ્રોટીનને અનફોલ્ડ સ્થિતિમાં જાળવે છે. ઘણા પ્રોટીન મિટોકોન્ડ્રિયાના મેટ્રિક્સમાં પ્રક્રિયા કરવા માટે લક્ષિત હોય છે પરંતુ પછી ઝડપથી કોષના અન્ય ભાગોમાં નિકાસ કરવામાં આવે છે. હાઇડ્રોફોબિક ભાગ એચ. એસ. પી. 60 ટ્રાન્સમેમ્બ્રેન પરિવહન માટે પ્રોટીનની ખુલ્લી રચના જાળવવા માટે જવાબદાર છે. અભ્યાસોએ દર્શાવ્યું છે કે કેવી રીતે એચ. એસ. પી. 60 આવનારા પ્રોટીન સાથે જોડાય છે અને રચનાત્મક અને માળખાકીય ફેરફારોને પ્રેરિત કરે છે. એ. ટી. પી. સાંદ્રતામાં અનુગામી ફેરફારો પ્રોટીન અને એચ. એસ. પી. 60 વચ્ચેના બંધનને હાઇડ્રોલાઇઝ કરે છે જે પ્રોટીનને મિટોકોન્ડ્રિયામાંથી બહાર નીકળવાનો સંકેત આપે છે. એચ. એસ. પી. 60 એ <આઇ. ડી. 1> અવશેષોના એમ્ફીફિલિક આલ્ફા-હેલિક્સની શોધ કરીને નિકાસ માટે નિયુક્ત પ્રોટીન અને મિટોકોન્ડ્રીયલ મેટ્રિક્સમાં રહેવા માટે નિર્ધારિત પ્રોટીન વચ્ચે તફાવત કરવામાં પણ સક્ષમ છે. આ ક્રમનું અસ્તિત્વ સંકેત આપે છે કે પ્રોટીનની નિકાસ કરવાની છે જ્યારે ગેરહાજરી સંકેત આપે છે કે પ્રોટીન મિટોકોન્ડ્રિયામાં રહેવાનું છે. ચોક્કસ પદ્ધતિ હજુ સુધી સંપૂર્ણપણે સમજી શકાઇ નથી. ડીએનએ ચયાપચય પ્રોટીન ફોલ્ડિંગમાં તેની નિર્ણાયક ભૂમિકા ઉપરાંત, એચએસપી 60 મિટોકોન્ડ્રીયલ ડીએનએની પ્રતિકૃતિ અને પ્રસારણમાં સામેલ છે. Saccharomyces cerevisiae માં એચ. એસ. પી. 60 પ્રવૃત્તિના વ્યાપક અભ્યાસોમાં, વૈજ્ઞાનિકોએ સૂચવ્યું છે કે એચ. એસ. પી. 60 કોમ્પ્લેક્સ જેવા ટેટ્રાડેકેમરમાં સિંગલ સ્ટ્રેન્ડેડ ટેમ્પલેટ ડીએનએ સ્ટ્રાન્ડ સાથે પ્રાધાન્યપૂર્વક જોડાય છે આ ટેટ્રાડેકેમર કોમ્પ્લેક્સ અન્ય ટ્રાન્સક્રિપ્શનલ તત્વો સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરે છે જે મિટોકોન્ડ્રીયલ ડીએનએની પ્રતિકૃતિ અને પ્રસારણ માટે નિયમનકારી પદ્ધતિ તરીકે કામ કરે છે. મ્યુટેજેનિક અભ્યાસોએ એચ. એસ. પી. 60 માં મિટોકોન્ડ્રીયલ <આઇ. ડી. 1> ની પ્રતિકૃતિ અને પ્રસારણમાં એચ. એસ. પી. 60 નિયમનકારી સંડોવણીને વધુ ટેકો આપ્યો છે, જે મિટોકોન્ડ્રીયલ ડીએનએના સ્તરમાં વધારો કરે છે અને અનુગામી પ્રસારણ ખામીઓમાં પરિણમે છે. સાયટોપ્લાઝમિક વિ મિટોકોન્ડ્રીયલ એચ. એસ. પી. 60 સાયટોપ્લાઝમિક અને મિટોકોન્ડ્રીયલ એચ. એસ. પી. 60 વચ્ચે પહેલેથી જ સચિત્ર માળખાકીય તફાવતો ઉપરાંત, ત્યાં નોંધપાત્ર કાર્યાત્મક તફાવતો છે. અભ્યાસોએ સૂચવ્યું છે કે એચ. એસ. પી. 60 કોષરસમાં એપોપ્ટોસિસને રોકવામાં મુખ્ય ભૂમિકા ભજવે છે. સાયટોપ્લાઝમિક એચ. એસ. પી. 60 એપોપ્ટોસિસ માટે જવાબદાર પ્રોટીન સાથે સંકુલ બનાવે છે અને આ પ્રોટીનની પ્રવૃત્તિને નિયંત્રિત કરે છે. કોષરસાત્મક સંસ્કરણ રોગપ્રતિકારક પ્રતિભાવ અને કેન્સરમાં પણ સામેલ છે. આ બે પાસાઓ પાછળથી વિસ્તૃત કરવામાં આવશે. અત્યંત તાજેતરની તપાસમાં એચ. એસ. પી. 60 અને ગ્લાયકોલિટિક એન્ઝાઇમ, 6-ફોસ્ફોફ્રુક્ટોકિનેઝ-1 વચ્ચે નિયમનકારી સહસંબંધ સૂચવવાનું શરૂ થયું છે. જો કે વધુ માહિતી ઉપલબ્ધ નથી, તેમ છતાં સાયટોપ્લાઝમિક એચ. એસ. પી. 60 સાંદ્રતાએ ગ્લાયકોલિસિસમાં 6-ફોસ્ફોફ્રુક્ટોકિનેઝની અભિવ્યક્તિને પ્રભાવિત કરી છે. કોષરસ અને મિટોકોન્ડ્રીયલ સ્વરૂપ વચ્ચે આ નોંધપાત્ર તફાવતો હોવા છતાં, પ્રાયોગિક વિશ્લેષણ દર્શાવે છે કે જો પર્યાવરણીય પરિસ્થિતિઓ મિટોકોન્ડ્રીયલ એચ. એસ. પી. 60ની વધુ હાજરીની માંગ કરે તો કોષ ઝડપથી કોષરસ એચ. એસ. પી. 60ને મિટોકોન્ડ્રિયામાં ખસેડવા માટે સક્ષમ છે. સંશ્લેષણ અને એસેમ્બલી એચ. એસ. પી. 60 સામાન્ય રીતે મિટોકોન્ડ્રિયામાં જોવા મળે છે અને તે એન્ડોસિમ્બાયોટિક મૂળના ઓર્ગેનેલ્સમાં જોવા મળે છે. એચ. એસ. પી. 60 મોનોમર્સ બે હેપ્ટામેરિક રિંગ્સ બનાવે છે જે રેખીય પ્રોટીનની સપાટી સાથે જોડાય છે અને એટીપી આધારિત પ્રક્રિયામાં તેમના ફોલ્ડિંગને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. એચ. એસ. પી. 60 પેટા એકમો પરમાણુ જનીનો દ્વારા એન્કોડ કરવામાં આવે છે અને સાયટોસોલમાં અનુવાદિત થાય છે. આ પેટા એકમો પછી મિટોકોન્ડ્રિયામાં જાય છે જ્યાં તેમને અન્ય એચ. એસ. પી. 60 અણુઓ દ્વારા પ્રક્રિયા કરવામાં આવે છે. કેટલાક અભ્યાસોએ દર્શાવ્યું છે કે વધારાના એચ. એસ. પી. 60 ઘટકોના સંશ્લેષણ અને એસેમ્બલી માટે એચ. એસ. પી. 60 પ્રોટીન મિટોકોન્ડ્રિયામાં કેવી રીતે હાજર હોવા જોઈએ. મિટોકોન્ડ્રિયામાં એચ. એસ. પી. 60 પ્રોટીનની હાજરી અને વધારાના એચ. એસ. પી. 60 પ્રોટીન સંકુલના ઉત્પાદન વચ્ચે સીધો હકારાત્મક સંબંધ છે. 2-હેપ્ટામેરિક રિંગ્સમાં એચ. એસ. પી. 60 પેટા એકમોની એસેમ્બલીની ગતિશાસ્ત્ર બે મિનિટ લે છે. અનુગામી પ્રોટીઝ-પ્રતિરોધક એચ. એસ. પી. 60 5-10 મિનિટના અડધા સમયમાં રચાય છે. આ ઝડપી સંશ્લેષણ સૂચવે છે કે એટીપી-આધારિત ક્રિયાપ્રતિક્રિયા છે જ્યાં રચાયેલ એચએસપી 60 સંકુલ એચએસપી 60 એસેમ્બલી સંકુલના મધ્યવર્તીને સ્થિર કરે છે, જે અસરકારક રીતે ઉત્પ્રેરક તરીકે સેવા આપે છે. વધારાના એચ. એસ. પી. 60 અણુઓનું સંશ્લેષણ કરવા માટે અગાઉથી અસ્તિત્વમાં રહેલા એચ. એસ. પી. 60ની જરૂરિયાત મિટોકોન્ડ્રિયાના મૂળના એન્ડોસિમ્બાયોટિક સિદ્ધાંતને ટેકો આપે છે. ત્યાં એક પ્રાથમિક પ્રોકેરીયોટિક હોમોલોગસ પ્રોટીન હોવું જોઈએ જે સમાન સ્વ-એસેમ્બલી માટે સક્ષમ હતું. રોગપ્રતિકારક ભૂમિકા ઉપર ચર્ચા કર્યા મુજબ, એચ. એસ. પી. 60 સામાન્ય રીતે ચેપરોનિન તરીકે ઓળખાય છે જે મિટોકોન્ડ્રિયામાં પ્રોટીનને ફોલ્ડ કરવામાં મદદ કરે છે. જો કે, કેટલાક નવા સંશોધનોએ સૂચવ્યું છે કે એચ. એસ. પી. 60 સંભવતઃ "જોખમી સંકેત કાસ્કેડ" રોગપ્રતિકારક પ્રતિભાવમાં ભૂમિકા ભજવે છે. ત્યાં પણ વધતા પુરાવા છે કે તે સ્વયંપ્રતિરક્ષા રોગમાં ભૂમિકા ભજવે છે. ચેપ અને રોગ કોષ પર અત્યંત તણાવપૂર્ણ હોય છે. જ્યારે કોષ તણાવમાં હોય છે, ત્યારે તે કુદરતી રીતે એચ. એસ. પી. 60 જેવા હીટ શોક પ્રોટીન સહિત તણાવ પ્રોટીનનું ઉત્પાદન વધારે છે. એચ. એસ. પી. 60 ને સંકેત તરીકે કામ કરવા માટે તે બાહ્યકોષીય વાતાવરણમાં હાજર હોવું આવશ્યક છે. તાજેતરના સંશોધનમાં "તે બહાર આવ્યું છે that.chaperonin 60 વિવિધ પ્રોકેરીયોટિક અને યુકેરીયોટિક કોષોની સપાટી પર મળી શકે છે, અને કોષોમાંથી પણ મુક્ત થઈ શકે છે". તાજેતરના સંશોધન મુજબ, રોગપ્રતિકારક પ્રતિભાવ સંકેતમાં ઘણા વિવિધ પ્રકારના હીટ શોક પ્રોટીનનો ઉપયોગ થાય છે, પરંતુ એવું લાગે છે કે વિવિધ પ્રોટીન અન્ય સંકેત પરમાણુઓ માટે અલગ રીતે કાર્ય કરે છે અને પ્રતિક્રિયા આપે છે. જ્યારે લિપોપોલિસેકરાઇડ્સ (એલ. પી. એસ.) અથવા જી. ઓ. ઈ. એલ. હાજર હોય ત્યારે એચ. એસ. પી. 60 પેરિફેરલ બ્લડ મોનોન્યુક્લિયર સેલ્સ (પી. બી. એમ. સી.) જેવા ચોક્કસ કોષોમાંથી મુક્ત થાય છે તેવું દર્શાવવામાં આવ્યું છે. આ સૂચવે છે કે કોષમાં માનવ અને બેક્ટેરિયલ એચ. એસ. પી. 60 માટે વિવિધ રીસેપ્ટર્સ અને પ્રતિક્રિયાઓ હોય છે. વધુમાં, એવું દર્શાવવામાં આવ્યું છે કે એચ. એસ. પી. 60 પાસે "મોનોસાઇટ્સ, મેક્રોફેજ અને ડેંડ્રાઇટિકને સક્રિય કરવાની ક્ષમતા પણ છે જે સાયટોકીન્સની વિશાળ શ્રેણીના સ્ત્રાવને પ્રેરિત કરે છે". હકીકત એ છે કે એચ. એસ. પી. 60 એલ. પી. એસ. અથવા જી. ઓ. ઈ. એલ. જેવા અન્ય સંકેત પરમાણુઓને પ્રતિસાદ આપે છે અને ચોક્કસ પ્રકારના કોષોને સક્રિય કરવાની ક્ષમતા ધરાવે છે જે આ વિચારને ટેકો આપે છે કે એચ. એસ. પી. 60 એ જોખમી સંકેત કાસ્કેડનો ભાગ છે જે રોગપ્રતિકારક પ્રતિક્રિયાને સક્રિય કરવામાં સામેલ છે. જોકે, એચ. એસ. પી. 60ની રોગપ્રતિકારક ભૂમિકામાં એક વળાંક છે. ઉપર સૂચવ્યા મુજબ, બે અલગ અલગ પ્રકારના એચ. એસ. પી. 60 પ્રોટીન છે, બેક્ટેરિયલ તેમજ સસ્તન પ્રાણીઓ. તેઓ અનુક્રમમાં ખૂબ સમાન હોવાથી, બેક્ટેરિયલ એચ. એસ. પી. 60 મનુષ્યોમાં મોટા રોગપ્રતિકારક પ્રતિભાવની અપેક્ષા રાખશે નહીં. રોગપ્રતિકારક તંત્ર "સ્વયંને અવગણવા માટે રચાયેલ છે, એટલે કે, યજમાન ઘટકો; જો કે, વિરોધાભાસી રીતે, ચેપરોનિન્સ સાથે આવું નથી". એવું જાણવા મળ્યું છે કે ઘણા એન્ટી-ચેપરોનિન એન્ટિબોડીઝ અસ્તિત્વ ધરાવે છે અને ઘણા સ્વયંપ્રતિરક્ષા રોગો સાથે સંકળાયેલા છે. રેનફોર્ડ એટ અલ અનુસાર. પ્રયોગો કરવામાં આવ્યા છે જે દર્શાવે છે કે એન્ટિબોડીઝ જે "બેક્ટેરિયલ ચેપરનિન 60 પ્રોટીનના સંપર્કમાં આવ્યા પછી માનવ યજમાન દ્વારા ઉત્પન્ન થાય છે" તે માનવ ચેપરનિન 60 પ્રોટીન સાથે ક્રોસ-રિએક્ટ કરી શકે છે. બેક્ટેરિયલ એચ. એસ. પી. 60 રોગપ્રતિકારક તંત્રને એન્ટી-ચેપરોનિન એન્ટિબોડીઝ બનાવવાનું કારણ બની રહ્યું છે, તેમ છતાં બેક્ટેરિયલ અને માનવ એચ. એસ. પી. 60 માં સમાન પ્રોટીન સિક્વન્સ હોય છે. આ નવા એન્ટિબોડીઝ પછી માનવ એચ. એસ. પી. 60 ને ઓળખે છે અને હુમલો કરે છે જે સ્વયંપ્રતિરક્ષા રોગનું કારણ બને છે. આ સૂચવે છે કે એચ. એસ. પી. 60 સ્વયંપ્રતિરક્ષામાં ભૂમિકા ભજવી શકે છે, જો કે આ રોગમાં તેની ભૂમિકાને વધુ સંપૂર્ણ રીતે શોધવા માટે વધુ સંશોધન કરવાની જરૂર છે. તણાવ પ્રતિભાવ એચ. એસ. પી. 60, મિટોકોન્ડ્રીયલ પ્રોટીન તરીકે, તણાવ પ્રતિભાવમાં પણ સામેલ હોવાનું દર્શાવવામાં આવ્યું છે. હીટ શોક રિસ્પોન્સ એ એક હોમિયોસ્ટેટિક મિકેનિઝમ છે જે એચ. એસ. પી. 60 માટે કોડ કરતા જનીનોની અભિવ્યક્તિનું નિયમન કરીને કોષને નુકસાનથી રક્ષણ આપે છે. એચ. એસ. પી. 60 ઉત્પાદનનું નિયમન કોષમાં થતી અન્ય સેલ્યુલર પ્રક્રિયાઓની જાળવણી માટે પરવાનગી આપે છે, ખાસ કરીને તણાવપૂર્ણ સમય દરમિયાન. એક પ્રયોગમાં, તપાસકર્તાઓએ એલ-ડોપા સાથે વિવિધ ઉંદરની સારવાર કરી અને મિટોકોન્ડ્રિયામાં એચ. એસ. પી. 60 અભિવ્યક્તિ અને કોષરસમાં એચ. એસ. પી. 70 અભિવ્યક્તિનું નોંધપાત્ર નિયમન શોધ્યું. સંશોધકોએ તારણ કાઢ્યું હતું કે હીટ શોક સિગ્નલ પાથવે "વૃદ્ધત્વ અને ન્યુરોડિજનરેટિવ ડિસઓર્ડર્સમાં ઉત્પન્ન મુક્ત રેડિકલ ઓક્સિજન અને નાઇટ્રોજન પ્રજાતિઓ દ્વારા ઉત્પન્ન થયેલ ન્યુરોટોક્સિસિટી સામે સંરક્ષણની મૂળભૂત પદ્ધતિ" તરીકે કામ કરે છે. કેટલાક અભ્યાસોએ દર્શાવ્યું છે કે એચ. એસ. પી. 60 અને અન્ય હીટ શોક પ્રોટીન ઝેરી અથવા તણાવપૂર્ણ સંજોગોમાં સેલ્યુલર અસ્તિત્વ માટે જરૂરી છે. કેન્સર સાથેનો સંબંધ માનવ એચ. એસ. પી. 60, એચ. એસ. પી. ડી. 1 જનીનનું ઉત્પાદન, ગ્રુપ I મિટોકોન્ડ્રીયલ ચેપરોનિન છે, જે જાતિજન્ય રીતે બેક્ટેરિયલ જી. ઓ. ઈ. એલ. સાથે સંબંધિત છે. તાજેતરમાં, એચ. એસ. પી. 60ની હાજરી મિટોકોન્ડ્રિયાની બહાર અને કોષની બહાર, દા. ત. રક્ત પરિભ્રમણમાં, નોંધવામાં આવ્યું છે [1], [2]. તેમ છતાં એવું માનવામાં આવે છે કે એચ. એસ. પી. 60 એક્સ્ટ્રા-મિટોકોન્ડ્રીયલ પરમાણુ મિટોકોન્ડ્રીયલ પરમાણુ જેવું જ છે, આ હજુ સુધી સંપૂર્ણપણે સ્પષ્ટ કરવામાં આવ્યું નથી. કોષની બહાર એચ. એસ. પી. 60 દર્શાવતા પ્રાયોગિક પુરાવાઓની વધતી માત્રા હોવા છતાં, તે હજુ સુધી સ્પષ્ટ નથી કે આ પ્રક્રિયા કેટલી સામાન્ય છે અને કોષની બહાર એચ. એસ. પી. 60 સ્થળાંતર માટે જવાબદાર પદ્ધતિઓ શું છે. આમાંથી કોઈ પણ પ્રશ્નનો ચોક્કસ જવાબ આપવામાં આવ્યો નથી, જ્યારે બાહ્યકોષીય એચ. એસ. પી. 70 સંબંધિત કેટલીક માહિતી છે. આ ચેપરોનને શાસ્ત્રીય રીતે એચ. એસ. પી. 60 જેવા અંતઃકોશિકીય પ્રોટીન તરીકે પણ ગણવામાં આવતું હતું, પરંતુ છેલ્લા કેટલાક વર્ષોમાં નોંધપાત્ર પુરાવા દર્શાવે છે કે તેના પેરિસેલ્યુલર અને બાહ્યકોશિકીય નિવાસ એચ. એસ. પી. 60 ગાંઠના કોષોમાં એપોપ્ટોસિસને પ્રભાવિત કરે છે જે અભિવ્યક્તિના સ્તરોમાં ફેરફાર સાથે સંકળાયેલ હોવાનું જણાય છે. તેમાં કેટલીક અસંગતતા છે કે કેટલાક સંશોધનો હકારાત્મક અભિવ્યક્તિ દર્શાવે છે જ્યારે અન્ય સંશોધનો નકારાત્મક અભિવ્યક્તિ દર્શાવે છે, અને તે કેન્સરના પ્રકાર પર આધારિત હોવાનું જણાય છે. હકારાત્મક વિરુદ્ધ નકારાત્મક અભિવ્યક્તિની અસરોને સમજાવવા માટે વિવિધ પૂર્વધારણાઓ છે. હકારાત્મક અભિવ્યક્તિ "એપોપ્ટોટિક અને નેક્રોટિક સેલ ડેથ" ને અટકાવે છે જ્યારે નકારાત્મક અભિવ્યક્તિ "એપોપ્ટોસિસના સક્રિયકરણમાં" ભાગ ભજવે છે તેવું માનવામાં આવે છે. એપોપ્ટોસિસને પ્રભાવિત કરવા ઉપરાંત, અભિવ્યક્તિ સ્તરમાં એચ. એસ. પી. 60 ફેરફારો "નિદાન અને પૂર્વસૂચન હેતુઓ માટે ઉપયોગી નવા બાયોમાર્કર્સ" હોવાનું દર્શાવવામાં આવ્યું છે. લેબ્રેટ એટ અલના જણાવ્યા અનુસાર, એચ. એસ. પી. 60 અભિવ્યક્તિનું નુકસાન "નબળા પૂર્વસૂચન અને ગાંઠની ઘૂસણખોરી વિકસાવવાનું જોખમ સૂચવે છે" ખાસ કરીને મૂત્રાશયના કાર્સિનોમા સાથે, પરંતુ તે અન્ય પ્રકારના કેન્સર માટે સાચું નથી. ઉદાહરણ તરીકે, અંડાશયના ગાંઠોના સંશોધનમાં દર્શાવવામાં આવ્યું છે કે વધુ પડતી અભિવ્યક્તિ વધુ સારા પૂર્વસૂચન સાથે સંકળાયેલી છે જ્યારે ઘટેલી અભિવ્યક્તિ આક્રમક ગાંઠ સાથે સંકળાયેલી છે. આ તમામ સંશોધન સૂચવે છે કે એચ. એસ. પી. 60 અભિવ્યક્તિનો ઉપયોગ ચોક્કસ પ્રકારના કેન્સરના અસ્તિત્વની આગાહી કરવા માટે શક્ય હોઈ શકે છે અને તેથી ચોક્કસ સારવારોથી લાભ મેળવી શકે તેવા દર્દીઓને ઓળખવામાં સક્ષમ હોઈ શકે છે. કોષની અંદર, GROEL/ES મધ્યસ્થી પ્રોટીન ફોલ્ડિંગની પ્રક્રિયામાં બંધન, આવરણ અને સબસ્ટ્રેટ પ્રોટીનના પ્રકાશનના બહુવિધ રાઉન્ડનો સમાવેશ થાય છે. અનફોલ્ડેડ સબસ્ટ્રેટ પ્રોટીન જી. ઓ. ઈ. એલ. ના ખુલ્લા પોલાણના આંતરિક કિનારે હાઇડ્રોફોબિક બંધનકર્તા પેચ સાથે જોડાય છે, જે ચેપરોનિન સાથે દ્વિસંગી સંકુલ બનાવે છે. આ રીતે સબસ્ટ્રેટ પ્રોટીનનું બંધન, એટીપીના બંધન ઉપરાંત, એક રચનાત્મક પરિવર્તનને પ્રેરિત કરે છે જે દ્વિસંગી સંકુલને એક અલગ ઢાંકણ માળખું, જીઆરઓઇએસ સાથે જોડવાની મંજૂરી આપે છે. ચેપરનિનની ખુલ્લી પોલાણ સાથે GroES નું બંધન ચેપરનિનના વ્યક્તિગત પેટા એકમોને એવી રીતે ફેરવવા માટે પ્રેરિત કરે છે કે જેથી હાઇડ્રોફોબિક સબસ્ટ્રેટ બંધનકર્તા સ્થળને પોલાણના આંતરિક ભાગમાંથી દૂર કરવામાં આવે, જેના કારણે સબસ્ટ્રેટ પ્રોટીન રિમમાંથી હવે મોટા પ્રમાણમાં હાઇડ્રોફિલિક ચેમ્બરમાં બહાર નીકળી જાય છે. ચેમ્બરનું હાઇડ્રોફિલિક વાતાવરણ સબસ્ટ્રેટના હાઇડ્રોફોબિક અવશેષોને દફનાવવાની તરફેણ કરે છે, જે સબસ્ટ્રેટ ફોલ્ડિંગને પ્રેરિત કરે છે. એટીપીનું હાઇડ્રોલિસિસ અને વિરુદ્ધ પોલાણ સાથે નવા સબસ્ટ્રેટ પ્રોટીનનું બંધન એ એલોસ્ટેરિક સંકેત મોકલે છે જેના કારણે ગ્રોઈએસ અને એન્કેપ્સ્યુલેટેડ પ્રોટીન સાયટોસોલમાં મુક્ત થાય છે. જ્યાં સુધી મૂળ રચના અથવા મૂળ સ્થિતિ સુધી પહોંચવા માટે પ્રતિબદ્ધ મધ્યવર્તી માળખું પ્રાપ્ત ન થાય ત્યાં સુધી આપેલ પ્રોટીન ફોલ્ડિંગના બહુવિધ રાઉન્ડમાંથી પસાર થશે, દરેક વખતે તેની મૂળ અનફોલ્ડ સ્થિતિ પર પાછા ફરશે. વૈકલ્પિક રીતે, સબસ્ટ્રેટ સ્પર્ધાત્મક પ્રતિક્રિયામાં પરિણમી શકે છે, જેમ કે ખોટી રીતે ફોલ્ડિંગ અને અન્ય ખોટી રીતે ફોલ્ડ કરેલા પ્રોટીન સાથે એકત્રીકરણ. થર્મોડાયનેમિક્સ મોલેક્યુલર કોમ્પ્લેક્સના આંતરિક ભાગની સંકુચિત પ્રકૃતિ સબસ્ટ્રેટ પ્રોટીનના કોમ્પેક્ટ મોલેક્યુલર કન્ફોર્મેશનની મજબૂત તરફેણ કરે છે. દ્રાવણમાં મુક્ત, લાંબા અંતરની, બિન-ધ્રુવીય ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ માત્ર એન્ટ્રોપીમાં ઊંચી કિંમતે થઈ શકે છે. GROEL સંકુલના નજીકના ક્વાર્ટરમાં, એન્ટ્રોપીનું સાપેક્ષ નુકસાન ઘણું ઓછું છે. કેપ્ચર કરવાની પદ્ધતિ ધ્રુવીય સ્થળોથી અલગ બિન-ધ્રુવીય બંધનકર્તા સ્થળોને કેન્દ્રિત કરવાનું પણ વલણ ધરાવે છે. જ્યારે GROEL બિન-ધ્રુવીય સપાટીઓ દૂર કરવામાં આવે છે, ત્યારે કોઈ પણ બિન-ધ્રુવીય જૂથ બિન-ધ્રુવીય ઇન્ટ્રામોલેક્યુલર સાઇટનો સામનો કરશે તેવી શક્યતા જથ્થાબંધ દ્રાવણ કરતાં ઘણી વધારે હોય છે. હાઇડ્રોફોબિક સાઇટ્સ જે બહારની બાજુએ હતી તે સીઆઈએસ ડોમેનની ટોચ પર ભેગા થાય છે અને એકબીજાને બાંધે છે. જી. ઓ. ઈ. એલ. ની ભૂમિતિ માટે જરૂરી છે કે ધ્રુવીય માળખાં આગળ વધે, અને તેઓ બિન-ધ્રુવીય કોરને ઢાંકી દે છે કારણ કે તે ટ્રાન્સ બાજુથી બહાર આવે છે. માળખું માળખાકીય રીતે, GROEL એ ડ્યુઅલ-રિંગ્ડ ટેટ્રાડેકેમર છે, જેમાં સિસ અને ટ્રાન્સ રિંગ્સ બંનેમાં સાત પેટા એકમોનો સમાવેશ થાય છે. જી. ઓ. ઈ. એલ. ના કેન્દ્રીય પોલાણની અંદર થતા રચનાત્મક ફેરફારો જી. ઓ. ઈ. એલ. ની અંદર હાઇડ્રોફોબિકને બદલે હાઇડ્રોફિલિક બનવાનું કારણ બને છે, અને સંભવતઃ તે જ છે જે પ્રોટીન ફોલ્ડિંગને સરળ બનાવે છે. ગ્રોએલની પ્રવૃત્તિની ચાવી મોનોમરની રચનામાં છે. એચ. એસ. પી. 60 મોનોમરમાં ત્રણ અલગ વિભાગો છે જે બે હિંગ પ્રદેશો દ્વારા અલગ પડે છે. એપિકલ વિભાગમાં અનફોલ્ડેડ પ્રોટીન સબસ્ટ્રેટ્સ માટે ઘણા હાઇડ્રોફોબિક બંધનકર્તા સ્થળો છે. ઘણા ગોળાકાર પ્રોટીન એપિકલ ડોમેન સાથે બંધાતા નથી કારણ કે તેમના હાઇડ્રોફોબિક ભાગો જલીય માધ્યમથી દૂર અંદર ક્લસ્ટર થયેલ હોય છે કારણ કે આ થર્મોડાયનેમિકલી શ્રેષ્ઠ રચના છે. આમ, આ "સબસ્ટ્રેટ સાઇટ્સ" માત્ર એવા પ્રોટીન સાથે જોડાય છે જે શ્રેષ્ઠ રીતે બંધાયેલા નથી. એપિકલ ડોમેનમાં GroES ના Hsp10 મોનોમર્સ માટે બંધનકર્તા સાઇટ્સ પણ છે. વિષુવવૃત્તીય ક્ષેત્રમાં એ. ટી. પી. ને બાંધવા માટે કાજ બિંદુની નજીક એક સ્થાન હોય છે, તેમજ જી. ઓ. ઈ. એલ. અણુના બીજા અડધા ભાગ માટે બે જોડાણ બિંદુઓ હોય છે. બાકીનો વિષુવવૃત્તીય વિભાગ સાધારણ રીતે હાઇડ્રોફિલિક છે. એ. ટી. પી. અને જી. ઓ. ઈ. એસ. નો ઉમેરો સી. આઈ. એસ. ક્ષેત્રની રચના પર ભારે અસર કરે છે. આ અસર એચ. એસ. પી. 60 મોનોમર્સ પરના બે કાજ બિંદુઓ પર વળાંક અને પરિભ્રમણને કારણે થાય છે. મધ્યવર્તી ક્ષેત્ર નીચલા કાંઠા પર લગભગ 25° નીચે અને અંદર તરફ ફોલ્ડ થાય છે. આ અસર, તમામ મોનોમર્સના સહકારી વળાંક દ્વારા ગુણાકાર કરીને, ગ્રોએલ પાંજરાના વિષુવવૃત્તીય વ્યાસમાં વધારો કરે છે. પરંતુ એપિકલ ડોમેન ઉપલા કાંડા પર સંપૂર્ણ 60° ઉપર અને બહાર ફરે છે, અને કાંડા અક્ષની આસપાસ 90° પણ ફરે છે. આ ગતિ cis ડોમેનની ટોચ પર પાંજરાને ખૂબ જ વ્યાપક રીતે ખોલે છે, પરંતુ પાંજરાની અંદરથી સબસ્ટ્રેટ બંધનકર્તા સાઇટ્સને સંપૂર્ણપણે દૂર કરે છે. ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ GroEL એ GroES, ALDH2, કેસ્પેઝ 3 અને ડાયહાઇડ્રોફોલેટ રિડક્ટેઝ સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા દર્શાવી છે. ફેજ T4 મોર્ફોજેનેસિસ બેક્ટેરિયોફેજ (ફેજ) T4 ના જનીનો કે જે ફેજ T4 માળખું નક્કી કરવામાં ભૂમિકા સાથે પ્રોટીનને એન્કોડ કરે છે તે શરતી ઘાતક મ્યુટન્ટ્સનો ઉપયોગ કરીને ઓળખવામાં આવ્યા હતા. આમાંના મોટાભાગના પ્રોટીન પૂર્ણ થયેલા ફેજ કણોના મોટા અથવા નાના માળખાકીય ઘટકો સાબિત થયા હતા. જો કે ફેજ એસેમ્બલી માટે જરૂરી જનીન ઉત્પાદનો (જી. પી. એસ.) માં, સ્નુસ્ટાડે જી. પી. એસ. ના એક જૂથને ઓળખી કાઢ્યું હતું જે પોતાને ફેજ માળખામાં સામેલ કરવાને બદલે ઉત્પ્રેરક તરીકે કાર્ય કરે છે. આ ઉત્પ્રેરક જી. પી. એસ. માં જી. પી. 31 સામેલ છે. બેક્ટેરિયમ ઇ. કોલી એ ફેજ ટી4 માટે યજમાન છે, અને ફેજ એન્કોડેડ જી. પી. 31 પ્રોટીન ઇ. કોલી ચેપરોન પ્રોટીન જી. ઓ. ઈ. એસ. માટે કાર્યાત્મક રીતે સમાનધર્મી હોવાનું જણાય છે અને ચેપ દરમિયાન ફેજ ટી4 વિરિયન્સની એસેમ્બલીમાં તેને બદલવામાં સક્ષમ છે. ફેજ એન્કોડેડ જી. પી. 31 પ્રોટીનની ભૂમિકા ઇ. કોલી હોસ્ટ એન્કોડેડ જી. ઓ. ઈ. એલ. પ્રોટીન સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરે છે, જે ફેજના મુખ્ય ફેજ હેડ કેપ્સિડ પ્રોટીન, જી. પી. 23 ના યોગ્ય ફોલ્ડિંગ અને એસેમ્બલીમાં મદદ કરે છે. આ પણ જુઓ ચેપરનિન હીટ શોક પ્રોટીન સંદર્ભો વધુ વાંચન બાહ્ય કડીઓ (કોઈ અધિકારો આરક્ષિત નથી) ઇ. એમ. ડી. બી. મૂનલાઇટિંગ પ્રોટીનમાં જી. ઓ. ઇ. એલ. ની 3ડી મેક્રોમોલેક્યુલર રચનાઓ પ્રોટીન સંકુલ મોલેક્યુલર ચેપરોન