Protein domain
મોલેક્યુલર બાયોલોજીમાં, પ્રોટીન ડોમેન એ પ્રોટીનની પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળનો એક વિસ્તાર છે જે સ્વ-સ્થિર છે અને બાકીનાથી સ્વતંત્ર રીતે ફોલ્ડ કરે છે. દરેક ડોમેન કોમ્પેક્ટ ફોલ્ડેડ ત્રિ-પરિમાણીય માળખું બનાવે છે. ઘણા પ્રોટીનમાં ઘણા ડોમેન્સ હોય છે, અને એક ડોમેન વિવિધ પ્રોટીનમાં દેખાઈ શકે છે. મોલેક્યુલર ઇવોલ્યુશન ડોમેન્સનો ઉપયોગ બિલ્ડિંગ બ્લોક્સ તરીકે કરે છે અને વિવિધ કાર્યો સાથે પ્રોટીન બનાવવા માટે આને વિવિધ વ્યવસ્થામાં ફરીથી જોડી શકાય છે. સામાન્ય રીતે, ક્ષેત્રની લંબાઈ લગભગ 50 એમિનો એસિડથી લઈને 250 એમિનો એસિડ સુધીની હોય છે. ઝિંક આંગળીઓ જેવા ટૂંકા ક્ષેત્રો ધાતુના આયનો અથવા ડાયસલ્ફાઇડ પુલો દ્વારા સ્થિર થાય છે. ક્ષેત્રો ઘણીવાર કાર્યાત્મક એકમો બનાવે છે, જેમ કે કેલ્મોડ્યુલિનનું કેલ્શિયમ-બંધનકર્તા EF હાથ ક્ષેત્ર. કારણ કે તેઓ સ્વતંત્ર રીતે સ્થિર છે, ચીમેરિક પ્રોટીન બનાવવા માટે આનુવંશિક ઇજનેરી દ્વારા એક પ્રોટીન અને બીજા પ્રોટીન વચ્ચે "અદલાબદલી" કરી શકાય છે. પૃષ્ઠભૂમિ ડોમેનની વિભાવના સૌપ્રથમ 1973માં વેટલોફર દ્વારા મરઘીના લિસોઝાઇમ અને પેપેઇનના એક્સ-રે ક્રિસ્ટલોગ્રાફિક અભ્યાસો પછી અને ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિનના મર્યાદિત પ્રોટીઓલિસિસ અભ્યાસો દ્વારા પ્રસ્તાવિત કરવામાં આવી હતી. વેટલોફરે ડોમેન્સને પ્રોટીન માળખાના સ્થિર એકમો તરીકે વ્યાખ્યાયિત કર્યા છે જે સ્વાયત્ત રીતે ફોલ્ડ કરી શકે છે. ભૂતકાળમાં ડોમેન્સને એકમો તરીકે વર્ણવવામાં આવ્યા છેઃ કોમ્પેક્ટ સ્ટ્રક્ચર ફંક્શન અને ઇવોલ્યુશન ફોલ્ડિંગ. દરેક વ્યાખ્યા માન્ય છે અને ઘણીવાર ઓવરલેપ થશે, એટલે કે. એક સઘન માળખાકીય ક્ષેત્ર જે વિવિધ પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે તે તેના માળખાકીય વાતાવરણમાં સ્વતંત્ર રીતે ફોલ્ડ થવાની સંભાવના છે. કુદરત ઘણીવાર ઘણી શક્યતાઓ સાથે મલ્ટિડોમેન અને મલ્ટિફંક્શનલ પ્રોટીન બનાવવા માટે ઘણા ક્ષેત્રોને એકસાથે લાવે છે. મલ્ટીડોમેન પ્રોટીનમાં, દરેક ડોમેન સ્વતંત્ર રીતે અથવા તેના પડોશીઓ સાથે સંકલિત રીતે તેનું પોતાનું કાર્ય પૂર્ણ કરી શકે છે. ડોમેન કાં તો વાયરસના કણો અથવા સ્નાયુ તંતુઓ જેવા મોટા સંયોજનો બનાવવા માટે મોડ્યુલ તરીકે કામ કરી શકે છે, અથવા ઉત્સેચકો અથવા નિયમનકારી પ્રોટીનમાં જોવા મળતા ચોક્કસ ઉત્પ્રેરક અથવા બંધનકર્તા સ્થળો પ્રદાન કરી શકે છે. ઉદાહરણોઃ પાયરુવેટ કિનેઝ એક યોગ્ય ઉદાહરણ પાયરુવેટ કિનેઝ છે (પ્રથમ આકૃતિ જુઓ), એક ગ્લાયકોલિટિક એન્ઝાઇમ જે ફ્રુક્ટોઝ-1,6-બાયફોસ્ફેટથી પાયરુવેટ સુધીના પ્રવાહને નિયંત્રિત કરવામાં મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકા ભજવે છે. તેમાં ઓલ-બીટા ન્યુક્લિયોટાઇડ-બાઈન્ડીંગ ડોમેન (વાદળીમાં), α/β-સબસ્ટ્રેટ બાઈન્ડીંગ ડોમેન (ગ્રેમાં) અને α/β-રેગ્યુલેટરી ડોમેન (ઓલિવ ગ્રીનમાં) છે, જે કેટલાક પોલિપેપ્ટાઇડ લિંકર દ્વારા જોડાયેલ છે. આ પ્રોટીનનું દરેક ક્ષેત્ર પ્રોટીન પરિવારોના વિવિધ સમૂહોમાં જોવા મળે છે. કેન્દ્રીય α/β-બેરલ સબસ્ટ્રેટ બંધનકર્તા ક્ષેત્ર એ સૌથી સામાન્ય એન્ઝાઇમ ફોલ્ડ્સમાંનું એક છે. તે ઘણા જુદા જુદા ઉત્સેચક પરિવારોમાં જોવા મળે છે જે સંપૂર્ણપણે અસંબંધિત પ્રતિક્રિયાઓને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. α/β-બેરલને સામાન્ય રીતે TIM બેરલ કહેવામાં આવે છે જેનું નામ ટ્રાયોઝ ફોસ્ફેટ આઇસોમેરેઝ પરથી રાખવામાં આવ્યું છે, જે ઉકેલવામાં આવેલી આવી પ્રથમ રચના હતી. હાલમાં તેને કે. એ. ટી. એચ. ડોમેન ડેટાબેઝમાં 26 સમાનધર્મી પરિવારોમાં વર્ગીકૃત કરવામાં આવ્યું છે. ટીઆઈએમ બેરલ પ્રથમ અને છેલ્લા સ્ટ્રાન્ડ હાઇડ્રોજન બંધન દ્વારા બંધ β-α-β મોટિફ્સના ક્રમમાંથી રચાય છે, જે આઠ સ્ટ્રેન્ડેડ બેરલ બનાવે છે. આ ક્ષેત્રના ઉત્ક્રાંતિ મૂળ વિશે ચર્ચા છે. એક અભ્યાસ સૂચવે છે કે એક પૂર્વજોના એન્ઝાઇમ ઘણા પરિવારોમાં વિભાજિત થઈ શકે છે, જ્યારે અન્ય સૂચવે છે કે સ્થિર ટીઆઈએમ-બેરલ માળખું અભિસારી ઉત્ક્રાંતિ દ્વારા વિકસિત થયું છે. પાયરુવેટ કિનેઝમાં TIM-બેરલ 'વિસંગત' છે, જેનો અર્થ છે કે ડોમેન બનાવવા માટે પોલિપેપ્ટાઇડના એકથી વધુ સેગમેન્ટની જરૂર પડે છે. આ પ્રોટીનની ઉત્ક્રાંતિ દરમિયાન એક ડોમેનને બીજામાં દાખલ કરવાનું પરિણામ હોવાની શક્યતા છે. જાણીતા માળખાઓ પરથી દર્શાવવામાં આવ્યું છે કે લગભગ એક ચતુર્થાંશ માળખાકીય ક્ષેત્રો અસંગત છે. દાખલ કરેલ β-બેરલ નિયમનકારી ક્ષેત્ર 'સતત' છે, જે પોલિપેપ્ટાઇડના એક જ પટ્ટામાંથી બનેલું છે. પ્રોટીન માળખાના એકમો પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચના (એમિનો એસિડની સ્ટ્રિંગ) આખરે તેની વિશિષ્ટ રીતે ફોલ્ડ કરેલી ત્રિ-પરિમાણીય (3D) રચનાને એન્કોડ કરે છે. 3D માળખામાં પ્રોટીનના ફોલ્ડિંગને સંચાલિત કરતું સૌથી મહત્વપૂર્ણ પરિબળ ધ્રુવીય અને બિન-ધ્રુવીય બાજુની સાંકળોનું વિતરણ છે. જલીય વાતાવરણ સાથે સંપર્ક ટાળવા માટે અણુના આંતરિક ભાગમાં હાઇડ્રોફોબિક બાજુની સાંકળોને દફનાવીને ફોલ્ડિંગ કરવામાં આવે છે. સામાન્ય રીતે પ્રોટીનમાં હાઇડ્રોફોબિક અવશેષોનો મુખ્ય ભાગ હોય છે જે હાઇડ્રોફિલિક અવશેષોના કવચથી ઘેરાયેલો હોય છે. પેપ્ટાઇડ બંધ પોતે ધ્રુવીય હોવાથી જ્યારે તેઓ હાઇડ્રોફોબિક વાતાવરણમાં હોય ત્યારે એકબીજા સાથે હાઇડ્રોજન બંધ દ્વારા તટસ્થ થાય છે. આ પોલીપેપ્ટાઇડના પ્રદેશોને જન્મ આપે છે જે ગૌણ માળખું તરીકે ઓળખાતી નિયમિત 3D માળખાકીય પેટર્ન બનાવે છે. ગૌણ માળખાના બે મુખ્ય પ્રકારો છેઃ α-હેલિસીસ અને β-શીટ્સ. ગૌણ માળખાના તત્વોના કેટલાક સરળ સંયોજનો પ્રોટીન માળખામાં વારંવાર જોવા મળે છે અને તેને સુપરસેકન્ડરી માળખું અથવા મોટિફ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. ઉદાહરણ તરીકે, β-હેરપિન મોટિફમાં બે અડીને આવેલા વિરોધી સમાંતર β-સ્ટ્રાન્ડ્સનો સમાવેશ થાય છે જે એક નાના લૂપ દ્વારા જોડાયેલા હોય છે. તે મોટાભાગના સમાંતર β માળખામાં અલગ રિબન તરીકે અને વધુ જટિલ β-શીટ્સના ભાગ રૂપે હાજર છે. અન્ય સામાન્ય સુપર-સેકન્ડરી માળખું એ β-α-β મોટિફ છે, જેનો ઉપયોગ વારંવાર બે સમાંતર β-સ્ટ્રેન્ડ્સને જોડવા માટે થાય છે. કેન્દ્રીય α-હેલિક્સ પ્રથમ સ્ટ્રાન્ડના C-ટર્મિનને બીજા સ્ટ્રાન્ડના N-ટર્મિન સાથે જોડે છે, તેની બાજુની સાંકળોને β-શીટ સામે પેક કરે છે અને તેથી સપાટી પરથી β-સ્ટ્રાન્ડના હાઇડ્રોફોબિક અવશેષોને રક્ષણ આપે છે. બે ક્ષેત્રોનું સહસંયોજક જોડાણ કાર્યાત્મક અને માળખાકીય લાભ રજૂ કરે છે કારણ કે સહસંયોજક રીતે સંકળાયેલ ન હોય તેવી સમાન રચનાઓની સરખામણીમાં સ્થિરતામાં વધારો થાય છે. અન્ય ફાયદાઓમાં આંતર-ક્ષેત્ર ઉત્સેચકીય ફાટની અંદર મધ્યસ્થીઓનું રક્ષણ છે જે અન્યથા જલીય વાતાવરણમાં અસ્થિર હોઈ શકે છે, અને પ્રતિક્રિયાઓના ક્રમિક સમૂહ માટે જરૂરી ઉત્સેચકીય પ્રવૃત્તિનો નિશ્ચિત સ્ટોઇકિયોમેટ્રિક ગુણોત્તર છે. માળખાકીય સંરેખણ એ ક્ષેત્રો નક્કી કરવા માટેનું એક મહત્વપૂર્ણ સાધન છે. તૃતીય માળખું ડોમેન્સ તરીકે ઓળખાતા સઘન, સ્થાનિક, અર્ધ-સ્વતંત્ર એકમો રચવા માટે કેટલીક રચનાઓ એક સાથે જોડાય છે. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની એકંદર 3D રચનાને પ્રોટીનની તૃતીય માળખા તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. ડોમેન્સ એ તૃતીય માળખાના મૂળભૂત એકમો છે, દરેક ડોમેન લૂપ પ્રદેશો દ્વારા જોડાયેલા ગૌણ માળખાકીય એકમોમાંથી બનેલા વ્યક્તિગત હાઇડ્રોફોબિક કોર ધરાવે છે. પોલીપેપ્ટાઇડનું પેકિંગ સામાન્ય રીતે ઘન જેવા કોર અને પ્રવાહી જેવી સપાટી ઉત્પન્ન કરતા ક્ષેત્રના બાહ્ય ભાગની તુલનામાં આંતરિક ભાગમાં વધુ સખત હોય છે. મુખ્ય અવશેષો ઘણીવાર પ્રોટીન પરિવારમાં સંરક્ષિત કરવામાં આવે છે, જ્યારે લૂપ્સમાંના અવશેષો ઓછા સંરક્ષિત હોય છે, સિવાય કે તેઓ પ્રોટીનના કાર્યમાં સામેલ હોય. પ્રોટીન તૃતીય માળખાને ક્ષેત્રની ગૌણ માળખાકીય સામગ્રીના આધારે ચાર મુખ્ય વર્ગોમાં વિભાજિત કરી શકાય છે. બધા-α ડોમેન્સમાં α-હેલિસીસમાંથી સંપૂર્ણપણે બનાવવામાં આવેલ ડોમેન કોર હોય છે. આ વર્ગમાં નાના ગણો પ્રભુત્વ ધરાવે છે, જેમાંથી ઘણા ઉપર અને નીચે ચાલતા હેલિક્સ સાથે એક સરળ બંડલ બનાવે છે. બધા-બીટા ડોમેન્સમાં એક કોર હોય છે જે વિરોધી સમાંતર β-શીટ્સથી બનેલો હોય છે, સામાન્ય રીતે એકબીજાની સામે બે શીટ્સ પેક કરવામાં આવે છે. વિવિધ પેટર્નને સેરની ગોઠવણીમાં ઓળખી શકાય છે, જે ઘણીવાર પુનરાવર્તિત પ્રધાનતત્ત્વોની ઓળખને જન્મ આપે છે, ઉદાહરણ તરીકે ગ્રીક મુખ્ય પ્રધાનતત્ત્વ. α + β ડોમેન્સ એ બધા-α અને બધા-β મોટિફનું મિશ્રણ છે. આ વર્ગમાં પ્રોટીનનું વર્ગીકરણ અન્ય ત્રણ વર્ગોમાં ઓવરલેપ થવાને કારણે મુશ્કેલ છે અને તેથી તેનો ઉપયોગ CATH ડોમેન ડેટાબેઝમાં થતો નથી. α/β ડોમેન્સ β-α-β મોટિફ્સના સંયોજનમાંથી બનાવવામાં આવે છે જે મુખ્યત્વે એમ્ફીપેથિક α-હેલિસીસથી ઘેરાયેલા સમાંતર β-શીટ બનાવે છે. ગૌણ માળખાઓ સ્તરો અથવા બેરલમાં ગોઠવવામાં આવે છે. કદ ડોમેન્સ પરની મર્યાદાઓ કદ પર મર્યાદા ધરાવે છે. વ્યક્તિગત માળખાકીય ક્ષેત્રોનું કદ ઇ-સિલેક્ટીનમાં 36 અવશેષોથી લઈને લિપોક્સિજેનેઝ-1માં 692 અવશેષો સુધી બદલાય છે, પરંતુ મોટાભાગના 90 ટકા, સરેરાશ આશરે 100 અવશેષો સાથે 200થી ઓછા અવશેષો ધરાવે છે. ખૂબ ટૂંકા ક્ષેત્રો, 40 કરતાં ઓછા અવશેષો, ઘણીવાર ધાતુના આયનો અથવા ડાયસલ્ફાઇડ બંધ દ્વારા સ્થિર થાય છે. મોટા ક્ષેત્રો, 300 થી વધુ અવશેષો, બહુવિધ હાઇડ્રોફોબિક કોર ધરાવે તેવી શક્યતા છે. ક્વાટર્નરી માળખું ઘણા પ્રોટીનમાં ક્વાટર્નરી માળખું હોય છે, જેમાં ઘણી પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો હોય છે જે ઓલિગોમેરિક અણુમાં જોડાય છે. આવા પ્રોટીનમાં દરેક પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળને સબયૂનિટ કહેવામાં આવે છે. ઉદાહરણ તરીકે, હિમોગ્લોબિનમાં બે α અને બે β પેટા એકમોનો સમાવેશ થાય છે. ચાર સાંકળોમાંથી દરેકમાં હેમ પોકેટ સાથે ઓલ-α ગ્લોબિન ફોલ્ડ હોય છે. ડોમેન અદલાબદલી એ ઓલિગોમેરિક એસેમ્બલી બનાવવાની એક પદ્ધતિ છે. ડોમેન અદલાબદલીમાં, મોનોમેરિક પ્રોટીનના ગૌણ અથવા તૃતીય તત્વને અન્ય પ્રોટીનના સમાન તત્વ દ્વારા બદલવામાં આવે છે. ડોમેન અદલાબદલી ગૌણ માળખાના ઘટકોથી લઈને સંપૂર્ણ માળખાકીય ક્ષેત્રો સુધીની હોઈ શકે છે. તે ઓલિગોમેરાઇઝેશન દ્વારા કાર્યાત્મક અનુકૂલન માટે ઉત્ક્રાંતિના નમૂનાનું પણ પ્રતિનિધિત્વ કરે છે, દા. ત. ઓલિગોમેરિક ઉત્સેચકો કે જે સબયૂનિટ ઇન્ટરફેસ પર તેમની સક્રિય સાઇટ ધરાવે છે. ઉત્ક્રાંતિ મોડ્યુલો તરીકે ડોમેન્સ કુદરત એક શોધક નહીં પણ ટિંકેરર છે, નવી સિક્વન્સ શોધવાને બદલે પહેલાથી અસ્તિત્વમાં રહેલા સિક્વન્સમાંથી સ્વીકારવામાં આવે છે. ડોમેન્સ એ કુદરત દ્વારા નવા ક્રમ પેદા કરવા માટે ઉપયોગમાં લેવાતી સામાન્ય સામગ્રી છે; તેમને આનુવંશિક રીતે ગતિશીલ એકમો તરીકે વિચારી શકાય છે, જેને 'મોડ્યુલો' તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. મોટેભાગે, ડોમેન્સના સી અને એન ટર્મિનસ અવકાશમાં એકબીજાની નજીક હોય છે, જે તેમને ઉત્ક્રાંતિની પ્રક્રિયા દરમિયાન સરળતાથી મૂળ માળખામાં "સ્લોટ" કરવાની મંજૂરી આપે છે. ઘણા ક્ષેત્ર પરિવારો જીવનના ત્રણેય સ્વરૂપો, આર્કિયા, બેક્ટેરિયા અને યુકેરિયામાં જોવા મળે છે. પ્રોટીન મોડ્યુલો એ પ્રોટીન ડોમેન્સનો સબસેટ છે જે ખાસ કરીને બહુમુખી માળખા સાથે વિવિધ પ્રોટીનની શ્રેણીમાં જોવા મળે છે. ઉદાહરણો ગંઠાઈ જવા, ફાઇબ્રિનોલિસિસ, પૂરક, બાહ્યકોષીય મેટ્રિક્સ, કોષ સપાટી સંલગ્નતા અણુઓ અને સાયટોકિન રીસેપ્ટર્સ સાથે સંકળાયેલા બાહ્યકોષીય પ્રોટીનમાં મળી શકે છે. વ્યાપક પ્રોટીન મોડ્યુલોના ચાર નક્કર ઉદાહરણો નીચેના ડોમેન્સ છેઃ SH2, ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન, ફાઇબ્રોનેક્ટિન પ્રકાર 3 અને ક્રિંગલ. પરમાણુ ઉત્ક્રાંતિ સમાન ક્રમ અને માળખા સાથે સંબંધિત પ્રોટીનના પરિવારોને જન્મ આપે છે. જો કે, સમાન માળખું ધરાવતા પ્રોટીન વચ્ચે અનુક્રમ સમાનતા અત્યંત ઓછી હોઈ શકે છે. પ્રોટીનની રચનાઓ સમાન હોઈ શકે છે કારણ કે પ્રોટીન સામાન્ય પૂર્વજથી અલગ થઈ ગયા છે. વૈકલ્પિક રીતે, કેટલાક ગણો અન્ય કરતા વધુ અનુકૂળ હોઈ શકે છે કારણ કે તેઓ ગૌણ માળખાઓની સ્થિર ગોઠવણીનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે અને કેટલાક પ્રોટીન ઉત્ક્રાંતિ દરમિયાન આ ગણો તરફ ભેગા થઈ શકે છે. હાલમાં લગભગ 110,000 પ્રાયોગિક રીતે નિર્ધારિત પ્રોટીન 3D માળખાઓ પ્રોટીન ડેટા બેંક (PDB) માં જમા છે. જો કે, આ સમૂહમાં ઘણી સમાન અથવા ખૂબ સમાન રચનાઓ છે. તમામ પ્રોટીનને તેમના ઉત્ક્રાંતિ સંબંધોને સમજવા માટે માળખાકીય પરિવારોમાં વર્ગીકૃત કરવા જોઈએ. માળખાકીય સરખામણીઓ ક્ષેત્ર સ્તરે શ્રેષ્ઠ રીતે પ્રાપ્ત થાય છે. આ કારણોસર જાણીતા 3D માળખા સાથે પ્રોટીનમાં આપમેળે ડોમેન્સ સોંપવા માટે ઘણા અલ્ગોરિધમ્સ વિકસાવવામાં આવ્યા છે (જુઓ). કે. એ. ટી. એચ. ડોમેન ડેટાબેઝ ડોમેન્સને આશરે 800 ગણો પરિવારોમાં વર્ગીકૃત કરે છે; આમાંથી દસ ગણો વધુ વસ્તી ધરાવતા હોય છે અને તેને 'સુપર-ફોલ્ડ્સ' તરીકે ઓળખવામાં આવે છે. સુપર-ફોલ્ડ્સને ફોલ્ડ્સ તરીકે વ્યાખ્યાયિત કરવામાં આવે છે, જેના માટે નોંધપાત્ર અનુક્રમ સમાનતા વિના ઓછામાં ઓછી ત્રણ રચનાઓ હોય છે. અગાઉ વર્ણવ્યા મુજબ સૌથી વધુ વસ્તી એ α/β-બેરલ સુપર-ફોલ્ડ છે. મલ્ટીડોમેન પ્રોટીન મોટાભાગના પ્રોટીન, એકકોશિક સજીવોમાં બે તૃતીયાંશ અને મેટાઝોઆમાં 80 ટકાથી વધુ, મલ્ટીડોમેન પ્રોટીન છે. જો કે, અન્ય અભ્યાસોએ તારણ કાઢ્યું છે કે 40 ટકા પ્રોકેરીયોટિક પ્રોટીન બહુવિધ ડોમેન ધરાવે છે જ્યારે યુકેરીયોટ્સમાં આશરે 65 ટકા બહુ-ડોમેન પ્રોટીન હોય છે. યુકેરીયોટિક મલ્ટીડોમેન પ્રોટીનમાં ઘણા ડોમેન્સ પ્રોકેરીયોટ્સમાં સ્વતંત્ર પ્રોટીન તરીકે મળી શકે છે, જે સૂચવે છે કે મલ્ટીડોમેન પ્રોટીનમાં ડોમેન્સ એક સમયે સ્વતંત્ર પ્રોટીન તરીકે અસ્તિત્વમાં હતા. ઉદાહરણ તરીકે, કરોડઅસ્થિધારી પ્રાણીઓમાં મલ્ટી-એન્ઝાઇમ પોલિપેપ્ટાઇડ હોય છે જેમાં GAR સિન્થેટેઝ, AIR સિન્થેટેઝ અને GAR ટ્રાન્સફોર્મિલેઝ ડોમેન્સ હોય છે (GARs-AIRs-GARt; GAR: glycinamide ribonucleotide sinthetase/transferase; AIR: aminoimidazole ribonucleotide sinthetase). જંતુઓમાં, પોલિપેપ્ટાઇડ GARs-(AIRs) 2-GARt તરીકે દેખાય છે, યીસ્ટમાં GARs-AIRs GARt થી અલગ રીતે એન્કોડ કરવામાં આવે છે, અને બેક્ટેરિયામાં દરેક ડોમેન અલગથી એન્કોડ કરવામાં આવે છે. મૂળ મલ્ટીડોમેન પ્રોટીન નવા કાર્યો બનાવવા માટે ઉત્ક્રાંતિ દરમિયાન પસંદગીયુક્ત દબાણમાંથી ઉભરી આવ્યા હોવાની શક્યતા છે. વિવિધ સંયોજનો અને ક્ષેત્રોના સંગઠનો દ્વારા વિવિધ પ્રોટીન સામાન્ય પૂર્વજોથી અલગ થઈ ગયા છે. મોડ્યુલર એકમો વારંવાર આનુવંશિક ફેરબદલની પદ્ધતિઓ દ્વારા જૈવિક પ્રણાલીઓની અંદર અને વચ્ચે ફરે છેઃ આડા સ્થાનાંતરણ (પ્રજાતિઓ વચ્ચે) સહિત ગતિશીલ તત્વોનું સ્થાનાંતરણ; વ્યુત્ક્રમ, સ્થાનાંતરણ, કાઢી નાખવા અને ડુપ્લિકેશન જેવી કુલ પુનઃગોઠવણી; સમરૂપ પુનઃસંયોજન; પ્રતિકૃતિ દરમિયાન ડીએનએ પોલિમરેઝનું સ્લિપેજ. સંસ્થાના પ્રકાર પ્રોટીનમાં જોવા મળતી સૌથી સરળ મલ્ટીડોમેન સંસ્થા એ એક જ ડોમેનનું પુનરાવર્તન છે. ડોમેન્સ એકબીજા સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરી શકે છે (ડોમેન-ડોમેન ક્રિયાપ્રતિક્રિયા) અથવા અલગ રહી શકે છે, જેમ કે સ્ટ્રિંગ પરના મણકા. વિશાળ 30,000 અવશેષ સ્નાયુ પ્રોટીન ટાઇટિનમાં લગભગ 120 ફાઇબ્રોનેક્ટિન-III-પ્રકાર અને આઇજી-પ્રકારનાં ક્ષેત્રો છે. સેરીન પ્રોટીએઝમાં, જનીન ડુપ્લિકેશન ઇવેન્ટ બે બીટા-બેરલ ડોમેન એન્ઝાઇમની રચના તરફ દોરી ગઈ છે. પુનરાવર્તનો એટલા વ્યાપક રીતે અલગ થઈ ગયા છે કે તેમની વચ્ચે કોઈ સ્પષ્ટ અનુક્રમ સમાનતા નથી. સક્રિય સાઇટ બે β-બેરલ ડોમેન્સ વચ્ચેના ફાટ પર સ્થિત છે, જેમાં દરેક ડોમેનમાંથી કાર્યાત્મક રીતે મહત્વપૂર્ણ અવશેષોનું યોગદાન આપવામાં આવે છે. કાઈમોટ્રીપ્સિન સેરીન પ્રોટીએઝના આનુવંશિક રીતે એન્જિનિયર્ડ મ્યુટન્ટ્સમાં તેમની સક્રિય સાઇટ અવશેષો નાબૂદ કરવામાં આવ્યા હોવા છતાં કેટલીક પ્રોટીનેઝ પ્રવૃત્તિ હોવાનું દર્શાવવામાં આવ્યું હતું અને તેથી એવું માનવામાં આવે છે કે ડુપ્લિકેશન ઇવેન્ટ એન્ઝાઇમની પ્રવૃત્તિમાં વધારો કરે છે. મોડ્યુલો વારંવાર વિવિધ જોડાણ સંબંધો પ્રદર્શિત કરે છે, જેમ કે કિનેસિન્સ અને એબીસી ટ્રાન્સપોર્ટર દ્વારા સચિત્ર છે. કાઇનેસિન મોટર ડોમેન પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના બંને છેડે હોઈ શકે છે જેમાં કોઇલ-કોઇલ ક્ષેત્ર અને કાર્ગો ડોમેનનો સમાવેશ થાય છે. એબીસી ટ્રાન્સપોર્ટર બે અસંબંધિત મોડ્યુલો, એટીપી-બંધનકર્તા કેસેટ અને અભિન્ન પટલ મોડ્યુલ ધરાવતા ચાર ડોમેન્સ સાથે બનાવવામાં આવે છે, જે વિવિધ સંયોજનોમાં ગોઠવાયેલા હોય છે. માત્ર ડોમેન્સ જ ફરીથી જોડાતા નથી, પરંતુ ડોમેન બીજામાં દાખલ કરવામાં આવ્યું હોવાના ઘણા ઉદાહરણો છે. અન્ય ડોમેન્સ સાથે ક્રમ અથવા માળખાકીય સમાનતાઓ દર્શાવે છે કે શામેલ અને પેરેન્ટ ડોમેન્સના હોમોલોગ્સ સ્વતંત્ર રીતે અસ્તિત્વમાં હોઈ શકે છે. પોલ I પરિવારના પોલિમરેઝની અંદર 'પામ' ડોમેનમાં દાખલ કરવામાં આવેલી 'આંગળીઓ' નું ઉદાહરણ છે. એક ડોમેન બીજામાં દાખલ કરી શકાય છે, તેથી મલ્ટિડોમેન પ્રોટીનમાં હંમેશા ઓછામાં ઓછું એક સતત ડોમેન હોવું જોઈએ. માળખાકીય ક્ષેત્રો અને ઉત્ક્રાંતિ/કાર્યાત્મક ક્ષેત્રોની વ્યાખ્યાઓ વચ્ચે આ મુખ્ય તફાવત છે. ઉત્ક્રાંતિ ક્ષેત્ર ક્ષેત્રો વચ્ચેના એક કે બે જોડાણો સુધી મર્યાદિત રહેશે, જ્યારે માળખાકીય ક્ષેત્રો સામાન્ય કેન્દ્રના અસ્તિત્વના આપેલ માપદંડની અંદર અમર્યાદિત જોડાણો ધરાવી શકે છે. કેટલાક માળખાકીય ક્ષેત્રોને ઉત્ક્રાંતિ ક્ષેત્રને સોંપવામાં આવી શકે છે. સુપરડોમેનમાં નામમાત્ર સ્વતંત્ર મૂળના બે અથવા વધુ સંરક્ષિત ક્ષેત્રો હોય છે, પરંતુ પછીથી તે એક માળખાકીય/કાર્યાત્મક એકમ તરીકે વારસામાં મળે છે. આ સંયુક્ત સુપરડોમેન વિવિધ પ્રોટીનમાં થઈ શકે છે જે એકલા જનીન ડુપ્લિકેશન દ્વારા સંબંધિત નથી. સુપરડોમેનનું ઉદાહરણ પ્રોટીન ટાયરોસિન ફોસ્ફેટેઝ-સી2 ડોમેન જોડી પીટીઈએન, ટેસિન, ઓક્સીલિન અને પટલ પ્રોટીન ટીપીટીઈ2 છે. આ સુપરડોમેન પ્રાણીઓ, છોડ અને ફૂગના પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે. પી. ટી. પી.-સી2 સુપરડોમેનનું મુખ્ય લક્ષણ ડોમેન ઇન્ટરફેસમાં એમિનો એસિડ અવશેષોનું સંરક્ષણ છે. ડોમેન્સ સ્વાયત્ત ફોલ્ડિંગ એકમો છે ફોલ્ડિંગ પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ-વણઉકેલાયેલી સમસ્યાઃ 1960 ના દાયકાની શરૂઆતમાં એનફિન્સનના નિર્ણાયક કાર્યથી, જે પદ્ધતિ દ્વારા પોલિપેપ્ટાઇડ ઝડપથી તેની સ્થિર મૂળ રચનામાં ફોલ્ડ થાય છે તેને સંપૂર્ણપણે સમજવાનો ધ્યેય પ્રપંચી રહે છે. ઘણા પ્રાયોગિક ફોલ્ડિંગ અભ્યાસોએ આપણી સમજણમાં ઘણું યોગદાન આપ્યું છે, પરંતુ પ્રોટીન ફોલ્ડિંગને સંચાલિત કરતા સિદ્ધાંતો હજુ પણ ફોલ્ડિંગના પ્રથમ અભ્યાસોમાં શોધાયેલા સિદ્ધાંતો પર આધારિત છે. એન્ફિન્સેને દર્શાવ્યું હતું કે પ્રોટીનની મૂળ સ્થિતિ થર્મોડાયનેમિકલી સ્થિર છે, તેની રચના તેની મુક્ત ઊર્જાના વૈશ્વિક લઘુત્તમ સ્તરે છે. ફોલ્ડિંગ એ રચનાત્મક જગ્યાની નિર્દેશિત શોધ છે જે પ્રોટીનને જૈવિક રીતે શક્ય સમય સ્કેલ પર ફોલ્ડ કરવાની મંજૂરી આપે છે. લેવિન્થલ વિરોધાભાસ જણાવે છે કે જો સરેરાશ કદના પ્રોટીન સૌથી ઓછી ઊર્જા ધરાવતા પ્રોટીનને શોધતા પહેલા તમામ સંભવિત રચનાઓનો નમૂનો લેશે, તો સમગ્ર પ્રક્રિયામાં અબજો વર્ષ લાગશે. પ્રોટીન સામાન્ય રીતે 0.01 અને 1000 સેકન્ડમાં ફોલ્ડ થાય છે. તેથી, પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ પ્રક્રિયાને ચોક્કસ ફોલ્ડિંગ માર્ગ દ્વારા કોઈક રીતે નિર્દેશિત કરવી આવશ્યક છે. જે દળો આ શોધનું નિર્દેશન કરે છે તે સ્થાનિક અને વૈશ્વિક પ્રભાવોનું સંયોજન હોઈ શકે છે જેની અસરો પ્રતિક્રિયાના વિવિધ તબક્કે અનુભવાય છે. પ્રાયોગિક અને સૈદ્ધાંતિક અભ્યાસોમાં પ્રગતિ દર્શાવે છે કે ફોલ્ડિંગને ઊર્જા લેન્ડસ્કેપ્સની દ્રષ્ટિએ જોઈ શકાય છે, જ્યાં ફોલ્ડિંગ કાઇનેટિક્સને આંશિક રીતે ફોલ્ડ કરેલા માળખાઓના સમૂહની પ્રગતિશીલ સંસ્થા તરીકે ગણવામાં આવે છે, જેના દ્વારા પ્રોટીન ફોલ્ડ કરેલા માળખામાં તેના માર્ગ પર પસાર થાય છે. આને ફોલ્ડિંગ ફનલની દ્રષ્ટિએ વર્ણવવામાં આવ્યું છે, જેમાં અનફોલ્ડેડ પ્રોટીનમાં મોટી સંખ્યામાં રચનાત્મક સ્થિતિઓ ઉપલબ્ધ હોય છે અને ફોલ્ડેડ પ્રોટીન માટે ઓછી સ્થિતિઓ ઉપલબ્ધ હોય છે. ફનલ સૂચવે છે કે પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ માટે ઊર્જામાં ઘટાડો થાય છે અને તૃતીય માળખાની રચનામાં વધારો થતાં એન્ટ્રોપીનું નુકસાન થાય છે. ફનલની સ્થાનિક કઠોરતા ગતિશીલ જાળને પ્રતિબિંબિત કરે છે, જે ખોટી રીતે ફોલ્ડ કરેલા મધ્યસ્થીઓના સંચયને અનુરૂપ છે. ફોલ્ડિંગ ચેઇન તેની સઘનતા વધારીને નીચલી ઇન્ટ્રા-ચેઇન ફ્રી-એનર્જી તરફ આગળ વધે છે. સાંકળના રચનાત્મક વિકલ્પો આખરે એક મૂળ માળખા તરફ વધુને વધુ સંકુચિત થઈ જાય છે. પ્રોટીન ફોલ્ડિંગમાં ડોમેન્સનો ફાયદો માળખાકીય ડોમેન્સ દ્વારા મોટા પ્રોટીનનું સંગઠન પ્રોટીન ફોલ્ડિંગ માટે એક ફાયદો રજૂ કરે છે, જેમાં દરેક ડોમેન વ્યક્તિગત રીતે ફોલ્ડ કરવામાં સક્ષમ હોય છે, ફોલ્ડિંગ પ્રક્રિયાને વેગ આપે છે અને અવશેષોની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓના સંભવિત મોટા સંયોજનને ઘટાડે છે. વધુમાં, પ્રોટીનમાં હાઇડ્રોફોબિક અવશેષોના અવલોકન કરાયેલ રેન્ડમ વિતરણને જોતાં, સપાટી પર હાઇડ્રોફિલિક અવશેષોને રાખીને તેના હાઇડ્રોફોબિક અવશેષોને દફનાવવા માટે મોટા પ્રોટીન માટે ડોમેનની રચના શ્રેષ્ઠ ઉકેલ હોવાનું જણાય છે. જો કે, પ્રોટીન ફોલ્ડિંગમાં અને મૂળ માળખાના સ્થિરીકરણના ઊર્જાવિજ્ઞાનમાં આંતર-ડોમેન ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓની ભૂમિકા, કદાચ દરેક પ્રોટીન માટે અલગ અલગ હોય છે. ટી4 લિસોઝાઇમમાં, એક ડોમેનનો બીજા પર પ્રભાવ એટલો મજબૂત હોય છે કે સમગ્ર પરમાણુ પ્રોટીઓલિટિક ક્લેવેજ સામે પ્રતિરોધક હોય છે. આ કિસ્સામાં, ફોલ્ડિંગ એ એક ક્રમિક પ્રક્રિયા છે જ્યાં સી-ટર્મિનલ ડોમેનને પ્રારંભિક તબક્કામાં સ્વતંત્ર રીતે ફોલ્ડ કરવું જરૂરી છે, અને અન્ય ડોમેનને ફોલ્ડિંગ અને સ્થિરીકરણ માટે ફોલ્ડેડ સી-ટર્મિનલ ડોમેનની હાજરીની જરૂર છે. એવું જાણવા મળ્યું છે કે અલગ ડોમેનનું ફોલ્ડિંગ સમાન દરે અથવા કેટલીકવાર સંકલિત ડોમેન કરતા વધુ ઝડપથી થઈ શકે છે, જે સૂચવે છે કે ફોલ્ડિંગ દરમિયાન બાકીના પ્રોટીન સાથે પ્રતિકૂળ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ થઈ શકે છે. કેટલીક દલીલો સૂચવે છે કે મોટા પ્રોટીનના ફોલ્ડિંગમાં સૌથી ધીમું પગલું એ ફોલ્ડ કરેલા ડોમેન્સની જોડી છે. આનું કારણ એ છે કે ડોમેન્સ સંપૂર્ણપણે યોગ્ય રીતે ફોલ્ડ કરવામાં આવતા નથી અથવા તેમની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા માટે જરૂરી નાના ગોઠવણો ઊર્જાત્મક રીતે પ્રતિકૂળ હોય છે, જેમ કે ડોમેન ઇન્ટરફેસમાંથી પાણી દૂર કરવું. ડોમેન અને પ્રોટીનની લવચીકતા પ્રોટીન ડોમેન ગતિશીલતા મોલેક્યુલર ઓળખ અને સિગ્નલિંગ પ્રક્રિયાઓની સંખ્યામાં મુખ્ય ભૂમિકા ભજવે છે. આંતરિક રીતે અવ્યવસ્થિત લવચીક લિંકર ડોમેન્સ દ્વારા જોડાયેલા પ્રોટીન ડોમેન્સ, પ્રોટીન ડોમેન ડાયનેમિક્સ દ્વારા લાંબા અંતરની એલોસ્ટરીને પ્રેરિત કરે છે. પરિણામી ગતિશીલ સ્થિતિઓની આગાહી સામાન્ય રીતે સમગ્ર પ્રોટીન અથવા વ્યક્તિગત ક્ષેત્રોની સ્થિર રચનાઓમાંથી કરી શકાતી નથી. તેમ છતાં પ્રોટીનની વિવિધ રચનાઓની સરખામણી કરીને તેમનું અનુમાન લગાવી શકાય છે (જેમ કે મોલેક્યુલર મોશન્સના ડેટાબેઝમાં). તેમને વ્યાપક મોલેક્યુલર ડાયનામિક્સ ટ્રેજેક્ટરીઝ અને મુખ્ય ઘટક વિશ્લેષણમાં નમૂના લઈને પણ સૂચવી શકાય છે, અથવા ન્યુટ્રોન સ્પિન ઇકો સ્પેક્ટ્રોસ્કોપી દ્વારા માપવામાં આવેલા સ્પેક્ટ્રાનો ઉપયોગ કરીને તેમનું સીધું નિરીક્ષણ કરી શકાય છે. માળખાકીય સંકલનમાંથી ક્ષેત્રની વ્યાખ્યા માળખાકીય નિર્માણ ખંડો અને ઉત્ક્રાંતિના ઘટકો તરીકે ક્ષેત્રોનું મહત્વ જાણીતા માળખાના પ્રોટીનમાં તેમની ઓળખ અને વર્ગીકરણ માટે ઘણી સ્વચાલિત પદ્ધતિઓ લાવ્યું છે. વિશ્વસનીય ડોમેન સોંપણી માટેની સ્વચાલિત પ્રક્રિયાઓ ડોમેન ડેટાબેઝના નિર્માણ માટે જરૂરી છે, ખાસ કરીને કારણ કે જાણીતા પ્રોટીન માળખાઓની સંખ્યા વધી રહી છે. જો કે ડોમેનની સીમાઓ દ્રશ્ય નિરીક્ષણ દ્વારા નક્કી કરી શકાય છે, સ્વચાલિત પદ્ધતિનું નિર્માણ સરળ નથી. જ્યારે અસંગત અથવા અત્યંત સંકળાયેલ ડોમેન્સનો સામનો કરવો પડે ત્યારે સમસ્યાઓ થાય છે. ડોમેન ખરેખર શું છે તેની કોઈ પ્રમાણભૂત વ્યાખ્યા નથી તેનો અર્થ એ છે કે ડોમેન સોંપણીઓ ખૂબ જ વૈવિધ્યસભર છે, જેમાં દરેક સંશોધક માપદંડના અનન્ય સમૂહનો ઉપયોગ કરે છે. માળખાકીય ક્ષેત્ર એ એક સઘન, ગોળાકાર પેટા-માળખું છે જે બાકીના પ્રોટીનની સરખામણીમાં તેની અંદર વધુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ ધરાવે છે. તેથી, માળખાકીય ક્ષેત્રને બે દ્રશ્ય લાક્ષણિકતાઓ દ્વારા નક્કી કરી શકાય છેઃ તેની સઘનતા અને તેની અલગતાની હદ. પ્રોટીનમાં સ્થાનિક સઘનતાના માપનો ઉપયોગ ડોમેન સોંપણીની ઘણી પ્રારંભિક પદ્ધતિઓમાં અને કેટલીક વધુ તાજેતરની પદ્ધતિઓમાં કરવામાં આવ્યો છે. પદ્ધતિઓ પ્રથમ અલ્ગોરિધમ્સમાંના એકમાં Cα-Cα અંતર નકશાનો ઉપયોગ એક અધિક્રમિક ક્લસ્ટરિંગ રૂટિન સાથે કરવામાં આવ્યો હતો જે પ્રોટીનને ઘણા નાના ભાગો, લંબાઈમાં 10 અવશેષો તરીકે ગણતા હતા. પ્રારંભિક સેગમેન્ટ્સને આંતર-સેગમેન્ટ અંતરના આધારે એક પછી એક ક્લસ્ટર કરવામાં આવ્યા હતા; ટૂંકા અંતરવાળા સેગમેન્ટ્સને ક્લસ્ટર કરવામાં આવ્યા હતા અને ત્યારબાદ સિંગલ સેગમેન્ટ્સ તરીકે ગણવામાં આવ્યા હતા. તબક્કાવાર ક્લસ્ટરિંગમાં આખરે સંપૂર્ણ પ્રોટીનનો સમાવેશ થતો હતો. ગો એ હકીકતનો પણ ઉપયોગ કરે છે કે આંતર-ક્ષેત્ર અંતર સામાન્ય રીતે આંતર-ક્ષેત્ર અંતર કરતા વધારે હોય છે; તમામ સંભવિત Cα-Cα અંતરને વિકર્ણ પ્લોટ્સ તરીકે રજૂ કરવામાં આવ્યા હતા જેમાં હેલિસીસ, વિસ્તૃત સ્ટ્રેન્ડ્સ અને ગૌણ માળખાઓના સંયોજનો માટે અલગ પેટર્ન હતી. સૌધામિની અને બ્લન્ડેલની પદ્ધતિ તેમના Cα-Cα અંતરના આધારે પ્રોટીનમાં ગૌણ માળખાને સમૂહિત કરે છે અને તેમના ડેંડ્રોગ્રામમાં પેટર્નમાંથી ડોમેન્સને ઓળખે છે. પ્રક્રિયા પ્રોટીનને એમિનો એસિડની સતત સાંકળ તરીકે ધ્યાનમાં લેતી નથી, તેથી અસંગત ક્ષેત્રોની સારવારમાં કોઈ સમસ્યા નથી. આ ડેન્ડ્રોગ્રામમાં ચોક્કસ ગાંઠોને પ્રોટીનના તૃતીય માળખાકીય સમૂહો તરીકે ઓળખવામાં આવે છે, જેમાં સુપર-સેકન્ડરી માળખાં અને ડોમેન્સ બંનેનો સમાવેશ થાય છે. ડીઓએમએકે અલ્ગોરિધમનો ઉપયોગ 3ડી ડોમેન ડેટાબેઝ બનાવવા માટે થાય છે. જ્યારે પ્રોટીનને મનસ્વી રીતે બે ભાગોમાં વહેંચવામાં આવે છે ત્યારે તે દરેક પ્રકારના સંપર્કની સંખ્યામાંથી 'વિભાજીત મૂલ્ય' ની ગણતરી કરે છે. જ્યારે માળખાના બે ભાગો અલગ હોય ત્યારે આ વિભાજન મૂલ્ય મોટું હોય છે. વોડક અને જેનિનની પદ્ધતિ વિવિધ અવશેષોની સ્થિતિ પર વારંવાર વિભાજીત બે સાંકળ વિભાગો વચ્ચેના ગણતરી કરેલ ઇન્ટરફેસ વિસ્તારો પર આધારિત હતી. આંતરપૃષ્ઠ વિસ્તારોની ગણતરી મૂળ માળખા સાથે ક્લેવડ સેગમેન્ટ્સના સપાટી વિસ્તારોની સરખામણી કરીને કરવામાં આવી હતી. સંભવિત ડોમેન સીમાઓ એવી સાઇટ પર ઓળખી શકાય છે જ્યાં ઇન્ટરફેસ વિસ્તાર ઓછામાં ઓછો હતો. અન્ય પદ્ધતિઓએ સઘનતાની ગણતરી કરવા માટે દ્રાવકની સુલભતાના પગલાંનો ઉપયોગ કર્યો છે. પીયુયુ અલ્ગોરિધમ આંતર-ડોમેન ગતિશીલતાને અંદાજિત કરવા માટે ઉપયોગમાં લેવાતા હાર્મોનિક મોડેલનો સમાવેશ કરે છે. અંતર્ગત ભૌતિક ખ્યાલ એ છે કે દરેક ક્ષેત્રની અંદર ઘણી સખત ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ થશે અને ક્ષેત્રો વચ્ચે છૂટક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ થશે. આ અલ્ગોરિધમનો ઉપયોગ એફ. એસ. એસ. પી. ડોમેન ડેટાબેઝમાં ડોમેન્સને વ્યાખ્યાયિત કરવા માટે થાય છે. સ્વિન્ડેલ્સે (1995) એક પદ્ધતિ વિકસાવી, DETECTIVE, પ્રોટીન માળખામાં ડોમેન્સની ઓળખ માટે, તે વિચારના આધારે કે ડોમેન્સમાં હાઇડ્રોફોબિક આંતરિક છે. જ્યારે વિવિધ ડોમેન્સમાંથી હાઇડ્રોફોબિક કોર ઇન્ટરફેસ ક્ષેત્ર દ્વારા ચાલુ રહે છે ત્યારે ખામીઓ જોવા મળે છે. રિજિડફાઇન્ડર એ બે અલગ અલગ રચનાઓમાંથી પ્રોટીન રિજિડ બ્લોક્સ (ડોમેન્સ અને લૂપ્સ) ની ઓળખ માટેની એક નવીન પદ્ધતિ છે. કઠોર બ્લોકને બ્લોક તરીકે વ્યાખ્યાયિત કરવામાં આવે છે જ્યાં તમામ આંતર અવશેષ અંતર રચનાઓમાં સંરક્ષિત હોય છે. પાંડુરંગન અને ટોપ્ફ દ્વારા વિકસાવવામાં આવેલી રીબફાઇન્ડ પદ્ધતિ પ્રોટીનમાં ગૌણ માળખાકીય તત્વોનું અવકાશી સમૂહ બનાવીને પ્રોટીન માળખામાં કઠોર પદાર્થોને ઓળખે છે. આરઆઇબીએફઆઇએનડી કઠોર પદાર્થોનો ઉપયોગ ક્રાયો ઇલેક્ટ્રોન માઇક્રોસ્કોપી ઘનતા નકશામાં પ્રોટીન માળખાને લવચીક રીતે ફિટ કરવા માટે કરવામાં આવ્યો છે. ગતિશીલ ક્ષેત્રોને ઓળખવા માટેની એક સામાન્ય પદ્ધતિ, એટલે કે પ્રોટીન પ્રદેશો કે જે માળખાકીય વધઘટ દરમિયાન લગભગ કઠોર એકમો તરીકે વર્તે છે, તે પોટેસ્ટિયો એટ અલ દ્વારા રજૂ કરવામાં આવી છે. અને, અન્ય એપ્લિકેશનોમાં ગતિશીલતા-આધારિત ડોમેન પેટાવિભાગોની સુસંગતતાની પ્રમાણભૂત માળખા-આધારિત પેટા વિભાગો સાથે સરખામણી કરવા માટે પણ ઉપયોગ કરવામાં આવ્યો હતો. આ પદ્ધતિ, જેને પી. આઈ. એસ. ક્યુ. આર. ડી. કહેવામાં આવે છે, તે વેબ સર્વરના રૂપમાં જાહેરમાં ઉપલબ્ધ છે. બાદમાં વપરાશકર્તાઓને સિસ્ટમના વધઘટની સામૂહિક રીતોના આધારે સિંગલ-ચેઇન અથવા મલ્ટીમેરિક પ્રોટીનને અર્ધ-કઠોર ડોમેન્સમાં શ્રેષ્ઠ રીતે વિભાજિત કરવાની મંજૂરી આપે છે. મૂળભૂત રીતે બાદમાંની ગણતરી સ્થિતિસ્થાપક નેટવર્ક મોડેલ દ્વારા કરવામાં આવે છે; વૈકલ્પિક રીતે પૂર્વ-ગણતરી કરેલ આવશ્યક ગતિશીલ જગ્યાઓ વપરાશકર્તા દ્વારા અપલોડ કરી શકાય છે. ઉદાહરણ ડોમેન્સ આર્મડિલો પુનરાવર્તન કરે છેઃ ફળની માખી ડ્રોસોફિલા મેલાનોગાસ્ટરના β-કેટેનિન જેવા આર્મડિલો પ્રોટીન પરથી નામ આપવામાં આવ્યું છે. મૂળભૂત લ્યુસીન ઝિપર ડોમેન (બીઝેડઆઇપી ડોમેન): ઘણા ડીએનએ-બંધનકર્તા યુકેરીયોટિક પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે. ડોમેનના એક ભાગમાં એક પ્રદેશ હોય છે જે અનુક્રમ-વિશિષ્ટ ડીએનએ-બંધનકર્તા ગુણધર્મો અને લ્યુસીન ઝિપરની મધ્યસ્થી કરે છે જે બે ડીએનએ-બંધનકર્તા પ્રદેશોના ડાયમેરાઇઝેશન માટે જરૂરી છે. ડીએનએ-બંધનકર્તા પ્રદેશમાં આર્જિનિન અને લાઇસિન જેવા સંખ્યાબંધ મૂળભૂત એમિનો એસિડનો સમાવેશ થાય છે. કેડેરીન પુનરાવર્તન કરે છેઃ કેડેરીન Ca2 +-આધારિત કોષ-કોષ સંલગ્નતા પ્રોટીન તરીકે કાર્ય કરે છે. કેડેરીન ડોમેન્સ બાહ્યકોષીય પ્રદેશો છે જે નજીકના કોષોની સપાટી પર કેડેરીન વચ્ચે કોષ-થી-કોષ હોમોફિલિક બંધનમાં મધ્યસ્થી કરે છે. ડેથ ઇફેક્ટર ડોમેન (DED): પ્રોટીન-પ્રોટીનને હોમોટાઇપિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ (DED-DED) દ્વારા બાંધવાની મંજૂરી આપે છે. કેસ્પેઝ પ્રોટીઝ પ્રોટીઓલિટિક કાસ્કેડ્સ દ્વારા એપોપ્ટોસિસને ટ્રિગર કરે છે. પ્રો-કેસ્પેઝ-8 અને પ્રો-કેસ્પેઝ-9 ડી. ઈ. ડી. ડોમેન્સ દ્વારા ચોક્કસ એડેપ્ટર પરમાણુઓ સાથે જોડાય છે, જે કેસ્પેઝોના સ્વતઃ સક્રિયકરણ તરફ દોરી જાય છે. ઇ. એફ. હાથઃ સિગ્નલિંગ પ્રોટીન કેલમોડ્યુલિનના દરેક માળખાકીય ક્ષેત્રમાં અને સ્નાયુ પ્રોટીન ટ્રોપોનિન-સી. ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન જેવા ક્ષેત્રમાં જોવા મળતી હેલિક્સ-ટર્ન-હેલિક્સ માળખાકીય રચનાઃ ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન સુપરફેમિલી (આઇજીએસએફ) ના પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે. તેઓ લગભગ 70-110 એમિનો એસિડ ધરાવે છે અને તેમના કદ અને કાર્ય અનુસાર વિવિધ વર્ગો (IgV, IgC1, IgC2 અને IgI) માં વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે. તેઓ એક લાક્ષણિકતા ધરાવે છે જેમાં બે બીટા શીટ્સ "સેન્ડવિચ" બનાવે છે જે સંરક્ષિત સિસ્ટીન અને અન્ય ચાર્જ એમિનો એસિડ વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા દ્વારા સ્થિર થાય છે. તેઓ કોષ સંલગ્નતા, કોષ સક્રિયકરણ અને પરમાણુ ઓળખની પ્રક્રિયાઓમાં પ્રોટીન-પ્રોટીન ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ માટે મહત્વપૂર્ણ છે. આ ક્ષેત્રો સામાન્ય રીતે રોગપ્રતિકારક તંત્રમાં ભૂમિકાઓ ધરાવતા અણુઓમાં જોવા મળે છે. ફોસ્ફોટાઇરોસિન-બંધનકર્તા ક્ષેત્ર (પી. ટી. બી.): પી. ટી. બી. ક્ષેત્રો સામાન્ય રીતે ફોસ્ફોરાઇલેટેડ ટાયરોસિન અવશેષો સાથે જોડાય છે. તેઓ ઘણીવાર સિગ્નલ ટ્રાન્સડક્શન પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે. પી. ટી. બી.-ડોમેન બંધનકર્તા વિશિષ્ટતા ફોસ્ફોટાઇરોસિનની એમિનો-ટર્મિનલ બાજુના અવશેષો દ્વારા નક્કી થાય છે. ઉદાહરણોઃ એસ. એચ. સી. અને આઇ. આર. એસ.-1 બંનેના પી. ટી. બી. ક્ષેત્રો એન. પી. એક્સ. પી. વાય. ક્રમ સાથે જોડાય છે. એસ. એચ. સી. અને આઇ. આર. એસ.-1 જેવા પી. ટી. બી. ધરાવતા પ્રોટીન માનવ કોષોના ઇન્સ્યુલિન પ્રતિસાદ માટે મહત્વપૂર્ણ છે. પ્લેકસ્ટ્રિન હોમોલોજી ડોમેન (પી. એચ.): પી. એચ. ડોમેન ઉચ્ચ આકર્ષણ સાથે ફોસ્ફોઇનોસાઇટાઇડ્સને જોડે છે. પી. ટી. ડી. આઈ. એન. (3) પી., પી. ટી. ડી. આઈ. એન. (4) પી., પી. ટી. ડી. આઈ. એન. (3,4) પી. 2, પી. ટી. ડી. આઈ. એન. (4,5) પી. 2 અને પી. ટી. ડી. આઈ. એન. (3,4,5) પી. 3 માટે વિશિષ્ટતા જોવા મળી છે. એ હકીકતને ધ્યાનમાં રાખીને કે ફોસ્ફોઇનોસાઇટાઇડ્સ વિવિધ કોષ પટલમાં અલગ કરવામાં આવે છે (તેમની લાંબી લિપોફિલિક પૂંછડીને કારણે) પીએચ ડોમેન્સ સામાન્ય રીતે પ્રોટીનની પટલમાં ભરતીનું કારણ બને છે જ્યાં પ્રોટીન કોષ સંકેત, સાયટોસ્કેલેટલ પુનર્ગઠન અથવા પટલની હેરફેરમાં ચોક્કસ કાર્ય કરી શકે છે. Src હોમોલોજી 2 ડોમેન (SH2): SH2 ડોમેન ઘણીવાર સિગ્નલ ટ્રાન્સડક્શન પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે. એસએચ2 ડોમેન્સ ફોસ્ફોરિલેટેડ ટાયરોસિન (પીટીઆઇઆર) ને બંધનકર્તા બનાવે છે. તેનું નામ એસ. આર. સી. વાયરલ ઓન્કોજીનના ફોસ્ફોટાઇરોસિન બંધનકર્તા ક્ષેત્ર પરથી રાખવામાં આવ્યું છે, જે પોતે ટાયરોસિન કિનેઝ છે. આ પણ જુઓઃ SH3 ડોમેન. ઝિંક ફિંગર ડીએનએ-બંધનકર્તા ડોમેન (ZnF _ GATA): ZnF _ GATA ડોમેન ધરાવતા પ્રોટીન સામાન્ય રીતે ટ્રાન્સક્રિપ્શન પરિબળો છે જે સામાન્ય રીતે પ્રવર્તકોના ડીએનએ ક્રમ [AT] GATA [AG] સાથે જોડાય છે. અજ્ઞાત કાર્યના ડોમેન્સ ડોમેન્સનો મોટો ભાગ અજ્ઞાત કાર્યનો હોય છે. ડોમેન ઓફ અનનોન ફંક્શન (DUF) એ પ્રોટીન ડોમેન છે જેનું કોઈ લાક્ષણિક કાર્ય નથી. આ પરિવારોને પી. એફ. એ. એમ. ડેટાબેઝમાં ઉપસર્ગ ડી. યુ. એફ. નો ઉપયોગ કરીને એકત્રિત કરવામાં આવ્યા છે, જે પછી એક સંખ્યા છે, ઉદાહરણ તરીકે ડી. યુ. એફ. 2992 અને ડી. યુ. એફ. 1220 છે. હવે પ્ફામ ડેટાબેઝમાં 3,000થી વધુ ડીયુએફ પરિવારો છે, જે 20 ટકાથી વધુ જાણીતા પરિવારોનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે. આશ્ચર્યજનક રીતે, પી. એફ. એ. એમ. માં ડી. યુ. એફ. ની સંખ્યા 20 ટકા (2010માં) થી વધીને 22 ટકા (2019માં) થઈ ગઈ છે, જે મોટે ભાગે નવા જીનોમ સિક્વન્સની વધતી સંખ્યાને કારણે છે. પી. એફ. એ. એમ. પ્રકાશન 32.0 (2019) માં 3,961 ડીયુએફ હતા. આ પણ જુઓ બાઈન્ડીંગ ડોમેન કોફેક્ટર ટ્રાન્સફરેઝ ફેમિલી પી. એન. ડી. આઈ. ટી., પ્રોટીન ડોમેન્સને આવરી લેતો જૈવિક ડેટાબેઝ પી. એફ. એ. એમ.: પ્રોટીન ડોમેન્સનો ડેટાબેઝ પ્રોટીન માળખું પ્રોટીન માળખું આગાહી પ્રોટીન માળખું આગાહી સોફ્ટવેર પ્રોટીન સુપરફેમિલી પ્રોટીન ટેન્ડમ પુનરાવર્તન પ્રોટીન કુટુંબ પ્રોટીન સબફૅમિલી ટૂંકી રેખીય રચના માળખાકીય જીવવિજ્ઞાન પ્રોટીનનું માળખાકીય વર્ગીકરણ (એસ. સી. ઓ. પી.) કે. એ. ટી. એચ. પ્રોટીન માળખું વર્ગીકરણ ડેટાબેઝ ક્રમ રચના માળખાકીય રચના સંદર્ભો જ્યોર્જ, આર. એ. (2002) "પ્રોટીનમાં માળખાકીય ક્ષેત્રોની આગાહી" થીસીસ, યુનિવર્સિટી કોલેજ લંડન (તેના લેખક દ્વારા યોગદાન). મુખ્ય કાગળો બાહ્ય લિંક્સ નેશનલ સેન્ટર ફોર બાયોટેકનોલોજી વેબસાઇટ પર સ્ટ્રક્ચરલ ડોમેન ડેટાબેઝ કન્ઝર્વ્ડ ડોમેન્સ 3ડી કેથ ડાલી પી. એફ. એ. એમ. ક્લાન બ્રાઉઝર સિક્વન્સ ડોમેન ડેટાબેઝ ઇન્ટરપ્રો પ્રોસાઇટ પ્રોડમ સ્માર્ટ એન. સી. બી. આઈ. કન્ઝર્વ્ડ ડોમેન ડેટાબેઝ સુપરફેમિલી લાઇબ્રેરી એચ. એમ. એમ. નું સુપરફેમિલીઝ અને તમામ સંપૂર્ણપણે અનુક્રમિત સજીવો માટે (સુપરફેમિલી અને ફેમિલી) એનોટેશન્સના ડેટાબેઝનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે. પ્રોટીન માળખું પ્રોટીન પરિવારો પ્રોટીન સુપર પરિવારો