Bacterial translation
બેક્ટેરિયલ ટ્રાન્સલેશન એ પ્રક્રિયા છે જેના દ્વારા મેસેન્જર આર. એન. એ. ને બેક્ટેરિયામાં પ્રોટીનમાં અનુવાદિત કરવામાં આવે છે. બેક્ટેરિયામાં અનુવાદની શરૂઆતમાં અનુવાદ પ્રણાલીના ઘટકોની એસેમ્બલીનો સમાવેશ થાય છે, જે છેઃ બે રિબોસોમલ પેટા એકમો (50S અને 30S પેટા એકમો); અનુવાદ કરવા માટે પરિપક્વ mRNA; N-ફોર્મિલમેથિયોનીન (નવજાત પેપ્ટાઇડમાં પ્રથમ એમિનો એસિડ) સાથે ચાર્જ થયેલ tRNA; ઊર્જાના સ્ત્રોત તરીકે ગુઆનોસિન ટ્રાઇફોસ્ફેટ (GTP), અને ત્રણ પ્રોકેરીયોટિક દીક્ષા પરિબળો IF1, IF2, અને IF3, જે દીક્ષા સંકુલની એસેમ્બલીમાં મદદ કરે છે. પદ્ધતિમાં ફેરફારોની ધારણા કરી શકાય છે. રાઇબોઝોમમાં ત્રણ સક્રિય સાઇટ્સ છેઃ એ સાઇટ, પી સાઇટ અને ઇ સાઇટ. એ સાઇટ એ એમિનોસિલ ટી. આર. એન. એ. માટે પ્રવેશ બિંદુ છે (પ્રથમ એમિનોસિલ ટી. આર. એન. એ. સિવાય, જે પી સાઇટ પર પ્રવેશ કરે છે). પી સાઇટ એ છે જ્યાં રાઇબોસોમમાં પેપ્ટિડાઇલ ટીઆરએનએ રચાય છે. અને ઇ સાઇટ જે હવે ચાર્જ વગરના ટી. આર. એન. એ. નું બહાર નીકળવાનું સ્થળ છે, તે તેના એમિનો એસિડને વધતી પેપ્ટાઇડ સાંકળને આપે છે. દીક્ષા સ્થળની પસંદગી (સામાન્ય રીતે એ. યુ. જી. કોડોન) 30એસ સબયૂનિટ અને એમ. આર. એન. એ. નમૂના વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા પર આધારિત હોય છે. 30S સબયૂનિટ એ. યુ. જી. દીક્ષા કોડોનના અપસ્ટ્રીમમાં પ્યુરિન-સમૃદ્ધ પ્રદેશ (શાઇન-ડાલ્ગાર્નો ક્રમ) પર એમ. આર. એન. એ. નમૂના સાથે જોડાય છે. શાઇન-ડાલ્ગાર્નો ક્રમ 30S પેટા એકમના 16S rRNA ઘટક પર પાયરિમિડીન સમૃદ્ધ પ્રદેશનો પૂરક છે. આ ક્રમ ઉત્ક્રાંતિથી સંરક્ષિત કરવામાં આવ્યો છે અને આજે આપણે જે માઇક્રોબાયલ જગતને ઓળખીએ છીએ તેમાં તે મુખ્ય ભૂમિકા ભજવે છે. દીક્ષા સંકુલની રચના દરમિયાન, આ પૂરક ન્યુક્લિયોટાઇડ સિક્વન્સ જોડી બનાવીને ડબલ સ્ટ્રેન્ડેડ આર. એન. એ. માળખું બનાવે છે જે એમ. આર. એન. એ. ને રાઇબોઝોમ સાથે એવી રીતે જોડે છે કે દીક્ષા કોડન પી સાઇટ પર મૂકવામાં આવે છે. જાણીતા કોડિંગ પ્રદેશો કે જેમાં એ. યુ. જી. દીક્ષા કોડન નથી તે ઇ. કોલી લેક ઓપેરોનમાં લેસી (જી. યુ. જી.) અને લેકા (યુ. યુ. જી.) છે. બે અભ્યાસોએ સ્વતંત્ર રીતે દર્શાવ્યું છે કે 17 કે તેથી વધુ બિન-એયુજી સ્ટાર્ટ કોડોન્સ ઇ. કોલીમાં અનુવાદ શરૂ કરી શકે છે. આરંભની ત્રણ રીતો છેઃ કેનોનિકલ 30S બંધનકર્તા મોડેલ, 70S સ્કેનીંગ મોડ અને લીડરલેસ દીક્ષા. કેનોનિકલ મોડમાં, 30S રાઇબોસોમલ સબયૂનિટ, દીક્ષા પરિબળો અને આરંભકર્તા fMet-tRNA પૂર્વ-શરૂઆત સંકુલ રચવા માટે mRNA સાથે જોડાય છે, જે પછી અનુવાદ વિસ્તરણ શરૂ કરવા માટે 50S રાઇબોસોમલ સબયૂનિટની ભરતી કરે છે. સ્કેનીંગ મોડમાં, સંપૂર્ણ 70S રાઇબોઝોમ પહેલેથી જ mRNA પર હોય ત્યારે, પ્રારંભિક પરિબળો fMet-tRNA સાથે જોડાઈ શકે છે અને પ્રારંભ સ્થળ માટે mRNA સ્કેન કરીને અનુવાદ શરૂ કરી શકે છે. પોલી-સિસ્ટ્રોનિક ઓપેરોનમાં ક્લસ્ટર થયેલ જનીનોના અનુવાદ માટે આ સ્થિતિ મહત્વપૂર્ણ માનવામાં આવે છે, જ્યાં સમાન એમઆરએનએ પરમાણુ પર પડોશી જનીનો વચ્ચેના નાના અંતરને કારણે કેનોનિકલ બંધનકર્તા સ્થિતિ વિક્ષેપકારક હોઈ શકે છે. સંપૂર્ણ 70S રાઇબોસોમ પ્રારંભિક પરિબળો અને fMet-tRNA ને જોડે છે, પરંતુ mRNA પર કે જેમાં 5 'UTR નો અભાવ હોય અને તેમના 3' છેડે પ્રારંભિક કોડોન હોય ત્યારે નેતૃત્વ વિનાની દીક્ષા થઈ શકે છે. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળના વિસ્તરણમાં વધતી જતી સાંકળના કાર્બોક્સિલ છેડે એમિનો એસિડનો ઉમેરો થાય છે. વધતી જતી પ્રોટીન મોટા પેટા એકમમાં પોલિપેપ્ટાઇડ એક્ઝિટ ટનલ દ્વારા રાઇબોઝોમમાંથી બહાર નીકળે છે. જ્યારે fMet-tRNA P સાઇટમાં પ્રવેશ કરે છે ત્યારે વિસ્તરણ શરૂ થાય છે, જે રચનાત્મક પરિવર્તનનું કારણ બને છે જે નવા એમિનોસિલ-tRNAને બાંધવા માટે A સાઇટ ખોલે છે. આ બંધનને વિસ્તરણ પરિબળ-તુ (ઇ. એફ.-તુ), એક નાના જી. ટી. પી. એસ. દ્વારા સરળ બનાવવામાં આવે છે. યોગ્ય ટી. આર. એન. એ. ની ઝડપી અને સચોટ ઓળખ માટે, રિબોઝોમ મોટા રચનાત્મક ફેરફારો (રચનાત્મક પ્રૂફરીડિંગ) નો ઉપયોગ કરે છે. હવે પી સાઇટમાં એન્કોડ કરવાના પ્રોટીનની પેપ્ટાઇડ સાંકળની શરૂઆત હોય છે અને એ સાઇટમાં પેપ્ટાઇડ સાંકળમાં ઉમેરવા માટે આગામી એમિનો એસિડ હોય છે. પી સાઇટમાં ટી. આર. એન. એ. સાથે જોડાયેલ વધતું પોલિપેપ્ટાઇડ પી સાઇટમાં ટી. આર. એન. એ. થી અલગ પડે છે અને પોલિપેપ્ટાઇડના છેલ્લા એમિનો એસિડ અને એ સાઇટમાં હજુ પણ ટી. આર. એન. એ. સાથે જોડાયેલ એમિનો એસિડ વચ્ચે પેપ્ટાઇડ બોન્ડ રચાય છે. આ પ્રક્રિયા, જેને પેપ્ટાઇડ બોન્ડ રચના તરીકે ઓળખવામાં આવે છે, તે રાઇબોઝાઇમ (50S રાઇબોસોમલ સબ્યુનિટમાં 23S રાઇબોસોમલ RNA) દ્વારા ઉત્પ્રેરિત થાય છે. હવે, એ સાઇટમાં નવું રચાયેલું પેપ્ટાઇડ છે, જ્યારે પી સાઇટમાં ચાર્જ વિનાનું ટીઆરએનએ (એમિનો એસિડ વિનાનું ટીઆરએનએ) છે. એ સાઇટ ટી. આર. એન. એ. માં નવા રચાયેલા પેપ્ટાઇડને ડાયપેપ્ટાઇડ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે અને સમગ્ર એસેમ્બલીને ડાયપેપ્ટિડાઇલ-ટી. આર. એન. એ. કહેવામાં આવે છે. પી સાઇટ માઇનસ એમિનો એસિડમાં ટી. આર. એન. એ. ડીસિલેટેડ હોવાનું જાણીતું છે. વિસ્તરણના અંતિમ તબક્કામાં, જેને ટ્રાન્સલોકેશન કહેવાય છે, ડીએસીલેટેડ ટીઆરએનએ (પી સાઇટમાં) અને ડિપેપ્ટિડાઇલ-ટીઆરએનએ (એ સાઇટમાં) તેના અનુરૂપ કોડોન્સ સાથે અનુક્રમે ઇ અને પી સાઇટ્સ પર જાય છે, અને એક નવો કોડન એ સાઇટમાં જાય છે. આ પ્રક્રિયા વિસ્તરણ પરિબળ G (EF-G) દ્વારા ઉત્પ્રેરિત થાય છે. ઇ સાઇટ પર ડીસિલેટેડ ટી. આર. એન. એ. આગામી એ-સાઇટ વ્યવસાય દરમિયાન રાઇબોસોમમાંથી એમિનોસિલ-ટી. આર. એન. એ. દ્વારા ફરીથી ઇ. એફ.-ટુ દ્વારા સુવિધા દ્વારા મુક્ત થાય છે. જ્યાં સુધી રાઇબોસોમ એમ. આર. એન. એ. (યુ. એ. એ., યુ. જી. એ. અથવા યુ. એ. જી.) પર સ્ટોપ કોડન સુધી ન પહોંચે ત્યાં સુધી રાઇબોઝોમ એમ. આર. એન. એ. પરના બાકીના કોડનનું ભાષાંતર કરવાનું ચાલુ રાખે છે કારણ કે વધુ એમિનોસેલ-ટી. આર. એન. એ. એ. સાઇટ સાથે જોડાય છે. ડીએનએ પ્રતિકૃતિને ઉત્પ્રેરિત કરતી ઉત્સેચક પ્રણાલીઓની સરખામણીમાં અનુવાદ મશીનરી પ્રમાણમાં ધીમેથી કામ કરે છે. બેક્ટેરિયામાં પ્રોટીનનું સંશ્લેષણ પ્રતિ સેકન્ડ માત્ર 18 એમિનો એસિડ અવશેષોના દરે થાય છે, જ્યારે બેક્ટેરિયલ પ્રતિકૃતિઓ પ્રતિ સેકન્ડ 1000 ન્યુક્લિયોટાઇડ્સના દરે ડીએનએનું સંશ્લેષણ કરે છે. દરમાં આ તફાવત અંશતઃ ન્યુક્લીક એસિડ બનાવવા માટે ચાર પ્રકારના ન્યુક્લિયોટાઇડ્સને પોલિમરાઇઝ કરવા અને પ્રોટીન બનાવવા માટે 20 પ્રકારના એમિનો એસિડને પોલિમરાઇઝ કરવા વચ્ચેનો તફાવત પ્રતિબિંબિત કરે છે. ખોટા એમિનોસિલ-ટી. આર. એન. એ. અણુઓનું પરીક્ષણ અને અસ્વીકાર કરવામાં સમય લાગે છે અને પ્રોટીન સંશ્લેષણને ધીમું કરે છે. બેક્ટેરિયામાં, એમ. આર. એન. એ. ના 5 'અંતનું સંશ્લેષણ થતાં જ અનુવાદની શરૂઆત થાય છે, અને અનુવાદ અને અનુલેખન જોડાય છે. યુકેરીયોટ્સમાં આ શક્ય નથી કારણ કે ટ્રાન્સક્રિપ્શન અને અનુવાદ કોષના અલગ વિભાગો (ન્યુક્લિયસ અને કોષરસ) માં કરવામાં આવે છે. સમાપ્તિ સમાપ્તિ ત્યારે થાય છે જ્યારે ત્રણ સમાપ્તિ કોડનમાંથી એક એ સાઇટમાં જાય છે. આ કોડનને કોઈપણ ટી. આર. એન. એ. દ્વારા ઓળખવામાં આવતા નથી. તેના બદલે, તેઓ આર. એફ. 1 (યુ. એ. એ. અને યુ. એ. જી. સ્ટોપ કોડોન્સને ઓળખતા) અથવા આર. એફ. 2 (યુ. એ. એ. અને યુ. જી. એ. સ્ટોપ કોડોન્સને ઓળખતા) નામના પ્રકાશન પરિબળો તરીકે ઓળખાતા પ્રોટીન દ્વારા ઓળખાય છે. આ પરિબળો પેપ્ટિડાઇલ-ટી. આર. એન. એ. માં એસ્ટર બોન્ડના હાઇડ્રોલિસિસને ટ્રિગર કરે છે અને રાઇબોસોમમાંથી નવા સંશ્લેષિત પ્રોટીનને મુક્ત કરે છે. ત્રીજું પ્રકાશન પરિબળ આરએફ-3 સમાપ્તિ પ્રક્રિયાના અંતે આરએફ-1 અને આરએફ-2 ના પ્રકાશનને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. રિસાયક્લિંગ સમાપ્તિ પગલાના અંત સુધીમાં રચાયેલા સમાપ્તિ પછીના સંકુલમાં એ-સાઇટ પર સમાપ્તિ કોડન સાથે એમઆરએનએ, પી સાઇટમાં ચાર્જ વિનાનું ટીઆરએનએ અને અખંડ 70એસ રાઇબોઝોમનો સમાવેશ થાય છે. રાઇબોસોમ રિસાયક્લિંગ પગલું સમાપ્તિ પછીના રાઇબોસોમલ સંકુલને અલગ કરવા માટે જવાબદાર છે. એકવાર નવજાત પ્રોટીન સમાપ્ત થાય તે પછી, રાઇબોસોમ રિસાયક્લિંગ ફેક્ટર અને એલોંગેશન ફેક્ટર G (EF-G) રાઇબોસોમમાંથી mRNA અને tRNA મુક્ત કરવા અને 70S રાઇબોઝોમને 30S અને 50S પેટા એકમોમાં અલગ કરવા માટે કાર્ય કરે છે. IF3 પછી mRNAને મુક્ત કરતા ડીએસીલેટેડ tRNAને બદલે છે. અનુવાદના તમામ ઘટકો હવે અનુવાદના વધારાના તબક્કાઓ માટે મફત છે. ટી. આર. એન. એ. ના આધારે, આઇ. એફ. 1-આઇ. એફ. 3 રિસાયક્લિંગ પણ કરી શકે છે. પોલીસોમ્સ ટ્રાન્સલેશન એક સાથે એક કરતાં વધુ રાઇબોસોમ દ્વારા કરવામાં આવે છે. પ્રમાણમાં મોટા કદના રાઇબોસોમ્સને કારણે, તેઓ માત્ર એમ. આર. એન. એ. 35 ન્યુક્લિયોટાઇડ્સ પરની સાઇટ્સ સાથે જોડાઈ શકે છે. એક એમ. આર. એન. એ. અને સંખ્યાબંધ રાઇબોસોમના સંકુલને પોલીસોમ અથવા પોલીરીબોસોમ કહેવામાં આવે છે. અનુવાદનું નિયમન જ્યારે બેક્ટેરિયાના કોષોમાં પોષક તત્ત્વો ખતમ થઈ જાય છે, ત્યારે તેઓ સ્થિર તબક્કામાં પ્રવેશ કરે છે અને પ્રોટીન સંશ્લેષણનું નિયમન ઘટાડે છે. કેટલીક પ્રક્રિયાઓ આ સંક્રમણમાં મધ્યસ્થી કરે છે. દાખલા તરીકે, ઇ. કોલીમાં, 70S રાઇબોસોમ નાના 6.5 kDa પ્રોટીન, રાઇબોસોમ મોડ્યુલેશન પરિબળ RMF સાથે જોડાઈને 90S ડાયમર બનાવે છે. આ મધ્યવર્તી રાઇબોસોમ ડાયમર્સ પછીથી નિષ્ક્રીયતા પ્રોત્સાહન પરિબળ (10.8 કેડીએ પ્રોટીન, એચ. પી. એફ.) પરમાણુને બાંધીને પરિપક્વ 100એસ રાઇબોસોમલ કણ બનાવી શકે છે, જેમાં ડાયમેરાઇઝેશન ઇન્ટરફેસ બે ભાગ લેનારા રાઇબોસોમના બે 30એસ પેટા એકમો દ્વારા બનાવવામાં આવે છે. રાઇબોઝોમ ડાયમર્સ નિષ્ક્રીય સ્થિતિનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે અને અનુવાદાત્મક રીતે નિષ્ક્રિય હોય છે. જ્યારે ઇ. કોલી કોષો સ્થિર તબક્કામાં પ્રવેશ કરે છે ત્યારે રાઇબોસોમ્સ સાથે જોડાઈ શકે તેવું ત્રીજું પ્રોટીન વાય. એફ. આઈ. એ. (અગાઉ રાય એ તરીકે જાણીતું હતું) છે. એચ. પી. એફ. અને વાય. એફ. આઈ. એ. માળખાકીય રીતે સમાન છે, અને બંને પ્રોટીન રાઇબોઝોમના ઉત્પ્રેરક એ-અને પી-સાઇટ્સ સાથે જોડાઈ શકે છે. આર. એમ. એફ. 16 એસ. આર. આર. એન. એ. સાથે સંદેશવાહકની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાને અટકાવીને એમ. આર. એન. એ. સાથે રાઇબોઝોમ બંધનને અવરોધે છે. જ્યારે રાઇબોસોમ્સ સાથે બંધાયેલ હોય ત્યારે ઇ. કોલી વાય. એફ. આઈ. એ. ની સી-ટર્મિનલ પૂંછડી આર. એમ. એફ. ના બંધનમાં દખલ કરે છે, આમ ડાયમેરાઇઝેશનને અટકાવે છે અને પરિણામે ટ્રાન્સલેશનલલી નિષ્ક્રિય મોનોમેરિક 70એસ રાઇબોસોમ્સની રચના થાય છે. રિબોઝોમ ડાયમેરાઇઝેશન ઉપરાંત, બે રિબોસોમલ પેટા એકમોના જોડાણને આર. એસ. એફ. એસ. (અગાઉ આર. એસ. એફ. એ. અથવા વાય. બી. ઈ. બી. તરીકે ઓળખાતું હતું) દ્વારા અવરોધિત કરી શકાય છે. આર. એસ. એફ. એસ. મોટા રિબોસોમલ સબયૂનિટના પ્રોટીન એલ14 સાથે જોડાય છે, અને તે રીતે નાના સબયૂનિટના જોડાણને અવરોધિત કરીને કાર્યાત્મક 70એસ રિબોઝોમ બનાવે છે, જે અનુવાદને ધીમું કરે છે અથવા સંપૂર્ણપણે અવરોધે છે. આર. એસ. એફ. એસ. પ્રોટીન લગભગ તમામ યુબેક્ટેરિયામાં જોવા મળે છે (પરંતુ આર્કિયા નહીં) અને હોમોલોગ્સ મિટોકોન્ડ્રિયા અને ક્લોરોપ્લાસ્ટ્સમાં હાજર હોય છે (જ્યાં તેમને અનુક્રમે C7orf30 અને iojap કહેવામાં આવે છે). જોકે, આર. એસ. એફ. એસ. ની અભિવ્યક્તિ અથવા પ્રવૃત્તિ કેવી રીતે નિયંત્રિત થાય છે તે હજુ સુધી જાણી શકાયું નથી. એસ્ચેરીચીયા કોલીમાં અન્ય રાઇબોઝોમ-વિયોજન પરિબળ એચ. એફ. એલ. એક્સ. છે, જે અગાઉ અજ્ઞાત કાર્યનું જી. ટી. પીઝ હતું. ઝાંગ એટ અલ. (2015) દર્શાવે છે કે એચ. એફ. એલ. એક્સ. એ ગરમીના આંચકાથી પ્રેરિત રાઇબોસોમ-વિભાજન પરિબળ છે જે ખાલી તેમજ એમ. આર. એન. એ.-સંકળાયેલ રાઇબોસોમ્સને અલગ કરવામાં સક્ષમ છે. એચ. એફ. એલ. એક્સ. નું એન-ટર્મિનલ ઇફેક્ટર ડોમેન પેપ્ટિડાઇલ ટ્રાન્સફર કેન્દ્ર સાથે વર્ગ I ના પ્રકાશન પરિબળોની જેમ જ આશ્ચર્યજનક રીતે જોડાય છે અને કેન્દ્રીય ઇન્ટરસબુનિટ બ્રિજમાં નાટકીય રચનાત્મક ફેરફારોને પ્રેરિત કરે છે, આમ સબયૂનિટ વિયોજનને પ્રોત્સાહન આપે છે. તદનુસાર, એચ. એફ. એલ. એક્સ. ની ખોટ ગરમીના આંચકા અને સંભવતઃ અન્ય તણાવની પરિસ્થિતિઓ પર સ્થગિત રાઇબોસોમ્સમાં વધારો કરે છે. એન્ટિબાયોટિક્સની અસર કેટલાક એન્ટિબાયોટિક્સ બેક્ટેરિયામાં અનુવાદ પ્રક્રિયાને લક્ષ્યાંક બનાવીને તેમની ક્રિયા કરે છે. તેઓ યજમાનને અસર કર્યા વિના બેક્ટેરિયામાં પ્રોટીન સંશ્લેષણને પસંદગીયુક્ત રીતે રોકવા માટે પ્રોકેરીયોટિક અને યુકેરીયોટિક અનુવાદ પદ્ધતિઓ વચ્ચેના તફાવતોનો ઉપયોગ કરે છે. પ્રોકેરીયોટિક દીક્ષા પરિબળો પણ જુઓ પ્રોકેરીયોટિક વિસ્તરણ પરિબળો સંદર્ભો મોલેક્યુલર બાયોલોજી પ્રોટીન બાયોસિંથેસિસ જનીન અભિવ્યક્તિ