Trichohyalin
ટ્રાઇકોહાયલિન એ એક પ્રોટીન છે જે સસ્તન પ્રાણીઓમાં TCHH જનીન દ્વારા એન્કોડ કરવામાં આવે છે. 1903 માં હંસ વોર્નર દ્વારા શોધાયેલ વાળના ઠાંસીઠાંસીને આંતરિક મૂળ આવરણ (આઇઆરએસ) ના દાણાને ટ્રાઇકોહાયલિન નામ આપવામાં આવ્યું હતું. 1986માં ઘેટાંના ઊનમાંથી અલગ કરાયેલ પ્રોટીનને તેનું નામ ફરીથી સોંપવામાં આવ્યું હતું. જનીન સ્થાન માનવ TCHH રંગસૂત્ર 1ના લાંબા (q) હાથ પર ક્ષેત્ર 2 બેન્ડ 1 પેટા-બેન્ડ 3 (1q21.3) પર સ્થિત છે, આધાર જોડી 152,105,403 થી આધાર જોડી 152,116,368 (નકશો) સુધી. રંગસૂત્ર 1Q21નો આ વિસ્તાર બાહ્ય વિભેદન સંકુલ તરીકે ઓળખાય છે, કારણ કે તે કેરાટિનોસાઇટ વિભેદનમાં સામેલ પચાસથી વધુ અન્ય જનીનોને આશ્રય આપે છે. જીન કોડિંગ ક્રમમાં 5829 ન્યુક્લિયોટાઇડ્સ છે. ઉંદર, ચિકન, ઉંદર, ડુક્કર, ઘેટાં, ઘોડા અને અન્ય પ્રજાતિઓ સહિત મોટાભાગના સસ્તન પ્રાણીઓમાં જનીન ઓર્થોલોગ્સની ઓળખ કરવામાં આવી હતી. પ્રોટીન સ્થાનિકીકરણ ટ્રાઇકોહાયલિન વાળના ઠાંસીઠાંસીને અને મેડુલાના આંતરિક મૂળ આવરણ કોષોમાં ખૂબ જ વ્યક્ત થાય છે. તે સામાન્ય બાહ્ય ત્વચાના દાણાદાર સ્તર અને સ્તરના કોર્નિયમ, નવજાત માનવ ફોરસ્કિન બાહ્ય ત્વચા, સખત તાળવું, નેઇલ મેટ્રિક્સમાં, ડોર્સલ જીભના ઉપકલાના ફિલીફોર્મ પેપિલા અને ઉંદરના જંગલમાં પણ જોવા મળ્યું હતું. કાર્ય પ્રોટીન કેરાટિન સાંકળોના માથા અને પૂંછડીઓ વચ્ચે વારંવાર જોડાણો બનાવે છે અને આમ, કેરાટિન મધ્યવર્તી તંતુઓ (કેઆઇએફ) આંતર-ફિલામેન્ટસ ક્રોસ-લિંકિંગમાં ભાગ લે છે. તે આઇઆરએસના કોષ પરબિડીયું (સીઇ) અવરોધ માળખા માટે મુખ્ય મજબૂતીકરણ ક્રોસ-બ્રિજિંગ પ્રોટીનનું કાર્ય પણ કરે છે અને સીઇ માળખાના સંકલનમાં ભાગ લે છે. એકંદરે, ટ્રાઇકોહાયલિન વાળના ઠાંસીઠાંસીને આંતરિક મૂળ આવરણ અને અન્ય સખત ઉપકલા પેશીઓને યાંત્રિક શક્તિ પ્રદાન કરે છે. સ્ટ્રક્ચર ટ્રાઇકોહાયલિન એસ 100-ફ્યુઝ્ડ પ્રોટીન પરિવાર સાથે સંબંધિત છે. તે એક મોનોમર છે, જેમાં 1943 એમિનો એસિડ હોય છે, અને તેમાં ચાર્જ અવશેષોની અસામાન્ય રીતે ઉચ્ચ સામગ્રીના આધારે વિસ્તરેલ (> 200 એનએમ) સિંગલ-સ્ટ્રેન્ડેડ આલ્ફા-હેલિકલ રચના હોય છે. માનવ ટ્રાઇકોહાયલિનનું મોલેક્યુલર માસ 253925 Da છે. પ્રોટીનમાં નવ ક્ષેત્રોનો સમાવેશ થાય છે. ડોમેન 1 બે EF-હેન્ડ કેલ્શિયમ-બંધનકર્તા ડોમેન્સ ધરાવે છે. ડોમેન્સ 2-4,6 અને 8 લગભગ સંપૂર્ણપણે આલ્ફા-હેલિકલ છે, જે વિવિધ નિયમિતતાના પેપ્ટાઇડ પુનરાવર્તનની શ્રેણી તરીકે ગોઠવવામાં આવે છે, અને આયનીય ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા સ્થિર થયેલ સિંગલ-સ્ટ્રેન્ડેડ આલ્ફા-હેલિકલ લાકડી રચવાનું માનવામાં આવે છે. ડોમેન 6 સૌથી નિયમિત છે અને કેઆઇએફને આયનીય ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ દ્વારા સીધા જ બાંધી શકે છે. ડોમેન્સ 5 અને 7 ઓછા સુવ્યવસ્થિત છે અને પરમાણુમાં ગણોને પ્રેરિત કરી શકે છે. ડોમેન 9માં સી-ટર્મિનસ છે, જે વિવિધ પ્રજાતિઓમાં સંરક્ષિત છે. અનુવાદ પછીના ફેરફારો પેપ્ટિડિલાર્જિનિન ડિમિનેસીસ (પી. એ. ડી.) આર્જિનિન અવશેષોના સિટ્રુલિન્સમાં ડિમિનેશનને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. ટ્રાન્સગ્લુટામિનેઝ (ટીગેસ) ઉત્સેચકો દ્વારા ક્રોસ-લિંકિંગ પેપ્ટાઇડ-બાઉન્ડ ગ્લુટામાઇન અને લાઇસિન અવશેષો વચ્ચે આઇસોપેપ્ટાઇડ બોન્ડની રચનામાં પરિણમે છે અને ટ્રાઇકોહાયલિનને અદ્રાવ્યતા અને કઠોર માળખું પ્રદાન કરે છે. ટી. સી. એચ. એચ. પ્રોટીન આઇ. આર. એસ. પેશીઓમાં તેમજ કેરાટિન મધ્યવર્તી તંતુઓ (કે. આઇ. એફ.) સાથે વ્યાપકપણે ક્રોસ-લિંક્ડ છે. તમામ ટી. સી. એચ. એચ.-કેરાટિન લિંક્સમાં માત્ર ડોમેન 6 અથવા 8 સિક્વન્સ સામેલ છે. પ્રોટીન ઇન્વોલુક્રિન, એનવોપ્લાકિન, કેરાટિન, રિપીટિન, ડેસ્મોપ્લાકિન, એસ. પી. આર. 1, એસ. પી. આર. 2 અને એલ. ઈ. પી. સહિત અન્ય તમામ સી. ઈ. પ્રોટીન સાથે ક્રોસ-લિંક્સ પણ બનાવી શકે છે. TCHH-TCHH અને TCHH-CE પ્રોટીન લિંક્સ 2 થી 5 ડોમેન્સમાં વહેંચાયેલી છે, પરંતુ 6 અને 8 ડોમેન્સમાં અસામાન્ય છે. મોટાભાગની ઇન્ટ્રા-ટીએચએચ ક્રોસ-લિંક્સ ઓછામાં ઓછા સંગઠિત ડોમેન 5 પ્રદેશમાં 3.5-fold ઉચ્ચ આવર્તન પર થાય છે. ક્લિનિકલ મહત્વ ટ્રાઇકોહાયલિન અસંબદ્ધ વાળ સિન્ડ્રોમ, માનવ ઉંદરી એરેટા સાથે સંકળાયેલું છે અને યુરોપિયનોમાં વાંકડિયા વાળના ફેનોટાઇપ સાથે પણ સંકળાયેલું હોઈ શકે છે. સૉરાયિસસ, ઇચિથોસિસ, કેરાટોસિસ પિલારિસ, પોરોકેરાટોસિસ, ક્રોનિક ડર્મેટાઇટિસ અને કોલસના શિંગડા સ્તરમાં પ્રોટીનની નબળી અભિવ્યક્તિ મળી આવી હતી. ટ્રાઇકોહાયલિન અભિવ્યક્તિનું સમાન સ્તર બાહ્ય ગાંઠો (સેબોરેઇક કેરાટોસિસ, એક્ટિનિક કેરાટોસિસ, બોવેન્સ ડિસીઝ, સારી રીતે અલગ સ્ક્વામસ સેલ કાર્સિનોમા) અને ફોલિક્યુલર ગાંઠો (ટ્રાઇકોએપિથેલિયોમા, કેરાટોટિક બેઝલ સેલ એપિથેલિયોમા, પ્રોલિફરેટિંગ ટ્રાઇચિલેમલ ટ્યુમર, ટ્રાઇચિલેમોમા, પિલોમેટ્રીકોમા અને કેરાટોએકેન્થોમા) માં જોવા મળ્યું હતું. સંદર્ભો વધુ વાંચન S100 ફ્યુઝ્ડ-પ્રકારનાં પ્રોટીન