Talin (protein)
ট্যালিন একটি উচ্চ-আণবিক-ওজনের সাইটোস্কেলিটাল প্রোটিন যা কোষ-সাবস্ট্র্যাটাম যোগাযোগের অঞ্চলে এবং লিম্ফোসাইটগুলিতে কোষ-কোষ যোগাযোগে ঘনীভূত হয়। 1983 সালে কিথ বুরিজ এবং সহকর্মীদের দ্বারা আবিষ্কৃত, তালিন একটি সর্বব্যাপী সাইটোসোলিক প্রোটিন যা ফোকাল আঠালোতে উচ্চ ঘনত্বে পাওয়া যায়। এটি ভিঙ্কুলিন এবং α-অ্যাক্টিনিনের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে প্রত্যক্ষ বা পরোক্ষভাবে অ্যাক্টিন সাইটোস্কেলিটনের সাথে ইন্টিগ্রিনগুলিকে সংযুক্ত করতে সক্ষম। এছাড়াও, ট্যালিন-1 মাইক্রোফ্লুইডিক সিস্টেমে ইঞ্জিনিয়ারড হিউম্যান মাইক্রোভাস্কুলেচারের মাধ্যমে এক্সট্রাভেসেশন প্রক্রিয়া চালায়। ট্যালিন-1 আনুগত্য, ট্রান্স-এন্ডোথেলিয়াল মাইগ্রেশন এবং আক্রমণের পর্যায়গুলিকে প্রভাবিত করে অতিরিক্ত বিস্তারের প্রতিটি অংশে জড়িত। ইন্টিগ্রিন রিসেপ্টরগুলি এক্সট্রাসেলুলার ম্যাট্রিক্সের সাথে আনুগত্য কোষের সংযুক্তিতে এবং অন্যান্য কোষের সাথে লিম্ফোসাইটের সংযুক্তিতে জড়িত। এই পরিস্থিতিতে, তালিন প্লাজমা ঝিল্লিতে ইন্টিগ্রিনের ঘনত্বের সাথে কোডিস্ট্রিবিউট করে। উপরন্তু, ইন ভিট্রো বাইন্ডিং গবেষণায় দেখা যায় যে ইন্টিগ্রিনগুলি ট্যালিনের সাথে আবদ্ধ হয়, যদিও কম আকর্ষণ সহ। ট্যালিন ভিনকিউলিনের সাথে উচ্চ অনুরাগের সাথেও আবদ্ধ হয়, আরেকটি সাইটোস্কেলিটাল প্রোটিন কোষের আঠালো বিন্দুতে ঘনীভূত হয়। পরিশেষে, ট্যালিন হল ক্যালসিয়াম-আয়ন অ্যাক্টিভেটেড প্রোটিজ, ক্যালপেইন II-এর জন্য একটি স্তর, যা কোষ-সাবস্ট্র্যাটাম যোগাযোগের বিন্দুগুলিতেও ঘনীভূত হয়। ট্যালিন একটি যান্ত্রিক সংবেদনশীল প্রোটিন। এর যান্ত্রিক দুর্বলতা এবং সেলুলার অবস্থান ব্রিজিং ইন্টিগ্রিন রিসেপ্টর এবং অ্যাক্টিন সাইটোস্কেলেটন এটিকে মেকানোট্রান্সডাকশনে একটি মৌলিক প্রোটিন করে তোলে। ট্যালিনের যান্ত্রিক প্রসারিতকরণ ভিনকুলিনের বন্ধনকে উৎসাহিত করে। প্রোটিন ডোমেইন ট্যালিনে একটি বড় সি-টার্মিনাল রড ডোমেইন রয়েছে যার মধ্যে আলফা হেলিসেসের বান্ডিল এবং তিনটি সাবডোমেন সহ একটি এন-টার্মিনাল এফইআরএম (ব্যান্ড 4.1, এজরিন, রেডিক্সিন এবং মোয়েসিন) ডোমেন রয়েছেঃ এফ1, এফ2 এবং এফ3। FERM ডোমেনের F3 সাবডোমেনে ইন্টিগ্রিন β লেজের জন্য সর্বোচ্চ অ্যাফিনিটি ইন্টিগ্রিন-বাইন্ডিং সাইট রয়েছে এবং ইন্টিগ্রিন সক্রিয় করার জন্য যথেষ্ট। মিডল ডোমেন স্ট্রাকচার ট্যালিনেরও একটি মিডল ডোমেন রয়েছে, যার একটি কাঠামো রয়েছে যা পাঁচটি আলফা হেলিসেস নিয়ে গঠিত যা একটি বান্ডেলে ভাঁজ হয়। এটিতে একটি ভিনকুলিন বাইন্ডিং সাইট (ভি. বি. এস) রয়েছে যা হেলিক্স ফোরের পাঁচটি মোড় বিস্তৃত একটি হাইড্রোফোবিক পৃষ্ঠ দ্বারা গঠিত। ভি. বি. এস-এর ফাংশন অ্যাক্টিভেশন ইন্টিগ্রিনের সাথে একটি জটিল গঠনের জন্য ভিনকুলিন নিয়োগের দিকে পরিচালিত করে যা স্থিতিশীল কোষের আনুগত্যকে সহায়তা করে। ভি. বি. এস এবং ভিনকিউলিনের মধ্যে জটিল গঠনের জন্য এই মধ্য ডোমেনের আগে উন্মোচন প্রয়োজনঃ একবার ট্যালিন হাইড্রোফোবিক কোর থেকে মুক্তি পেলে, ভি. বি. এস হেলিক্স তখন ভিনকিউলিনের হেড ডোমেনের মধ্যে 'বান্ডিল রূপান্তর' গঠনমূলক পরিবর্তনকে প্ররোচিত করার জন্য উপলব্ধ থাকে যার ফলে ভিনকিউলিনের লেজের সাথে আন্তঃআণবিক মিথস্ক্রিয়া স্থানচ্যুত হয়, যা ভিনকিউলিনকে অ্যাক্টিনের সাথে আবদ্ধ হতে দেয়। কোষের সংযুক্তির সময় তালিন যান্ত্রিক বল (7-10 পিকোনিউটন) বহন করে। এটি কোষগুলিকে বহির্মুখী অনমনীয়তা পরিমাপ করার অনুমতি দেয়, যেহেতু যে কোষগুলিতে ট্যালিনের যান্ত্রিক সংযোগ তৈরি করতে বাধা দেওয়া হয় সেগুলি আর নরম বা অনমনীয় পৃষ্ঠে রয়েছে কিনা তা আলাদা করতে পারে না। অ্যাক্টিন বাইন্ডিং সাইট 2 বহির্মুখী ম্যাট্রিক্সের অনমনীয়তা অনুধাবন করার জন্য প্রধান সাইট হিসাবে দেখানো হয়েছে। সম্প্রতি কুমার এবং অন্যান্যরা এফ. আর. ই. টি ভিত্তিক টান পরিমাপের সাথে সেলুলার ইলেক্ট্রন ক্রায়ো-টমোগ্রাফি একত্রিত করেছেন এবং দেখেছেন যে ফোকাল আনুগত্যের মধ্যে উচ্চ ট্যালিনের টান অঞ্চলে অত্যন্ত সারিবদ্ধ এবং রৈখিক অন্তর্নিহিত ফিলামেন্টাস অ্যাক্টিন কাঠামো রয়েছে যেখানে নিম্ন ট্যালিনের টান অঞ্চলে কম সারিবদ্ধ অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট রয়েছে। ভিনসুলিন বাইন্ডিং সাইট ফাংশন ভিনসুলিন বাইন্ডিং সাইটগুলি প্রধানত ট্যালিনের এবং ট্যালিনের মতো অণুতে পাওয়া প্রোটিন ডোমেন, যা ইন্টিগ্রিন-মধ্যস্থ কোষ-ম্যাট্রিক্স জংশনগুলিকে স্থিতিশীল করে, ট্যালিনের সাথে ভিনকুলিনকে বাঁধতে সক্ষম করে। তালিন, পরিবর্তে, ইন্টিগ্রিনগুলিকে অ্যাক্টিন সাইটোস্কেলেটনের সাথে সংযুক্ত করে। কাঠামো ভিনকিউলিন বাঁধাই সাইটগুলির জন্য সর্বসম্মত ক্রম হল এলএক্সএক্সএএএক্সভিএএক্সএক্সভিএক্সএলআইএক্সএ, চারটি অ্যাম্ফিপ্যাথিক হেলিসের গৌণ কাঠামোর পূর্বাভাস সহ। ভি. বি. এস-কে সংজ্ঞায়িত করে এমন হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশগুলি নিজেরাই 'মুখোশযুক্ত' এবং তালিন রড তৈরি করে এমন হেলিকাল বান্ডিলগুলির একটি সিরিজের কেন্দ্রে সমাহিত করা হয়। ইন্টিগ্রিন αIIbβ3-এর সক্রিয়করণ সম্প্রতি রিপোর্ট করা একটি কাঠামো-ফাংশন বিশ্লেষণ তিনটি ধাপে ট্যালিনের উপর নির্ভরশীল ইন্টিগ্রিন সক্রিয়করণকে ব্যাখ্যা করার জন্য একটি দৃঢ় কাঠামোগত মডেল (উপরের ডানদিকে দেখুন) প্রদান করেঃ ট্যালিনের F3 ক্ষেত্র (পৃষ্ঠের উপস্থাপনা; চার্জ দ্বারা রঙিন), পূর্ণ দৈর্ঘ্যের প্রোটিনে তার স্বয়ংক্রিয় প্রতিরোধমূলক মিথস্ক্রিয়া থেকে মুক্ত, ইন্টিগ্রিনকে আবদ্ধ করার জন্য উপলব্ধ হয়। F3 β3-ইন্টিগ্রিন লেজের ঝিল্লি-দূরবর্তী অংশকে (লাল রঙে) জড়িত করে, যা ক্রমবদ্ধ হয়ে যায়, তবে α-β ইন্টিগ্রিন মিথস্ক্রিয়া যা কম-আকর্ষণ গঠনে ইন্টিগ্রিন ধরে রাখে তা অক্ষত থাকে। পরবর্তী ধাপে, F3 তার ঝিল্লি-দূরবর্তী মিথস্ক্রিয়া বজায় রাখার সময় β3 লেজের ঝিল্লি-নিকটবর্তী অংশকে নিযুক্ত করে। এই ডোমেন টিএলএন1 ধারণকারী মানব প্রোটিন; টিএলএন2; এছাড়াও দেখুন অ্যাক্টিন-বাইন্ডিং প্রোটিন মার্লিন (প্রোটিন) "মোয়েসিন-এজরিন-র্যাডিক্সিন-লাইক প্রোটিন"-এর একটি সংক্ষিপ্ত রূপ রেফারেন্স বাহ্যিক লিঙ্ক এমবিআইএনফোঃ তালিন এমবিআইএনফোঃ তালিন ইন্টিগ্রিন তালিন-1 ইউনিপ্রোটকেবি/সুইস-প্রোট এন্ট্রি কিউ9ওয়াই490 ক্যালপেইনের জন্য তালিন স্তর সক্রিয় করে-পিএমএপি প্রোটিওলিস ম্যাপ অ্যানিমেশন। সেল মাইগ্রেশন গেটওয়ে তালিন-2-এর লিঙ্ক সহ তালিন-1 তথ্য সেল মাইগ্রেশন গেটওয়ে ইন্টিগ্রাল মেমব্রেন প্রোটিনের লিঙ্ক সহ তথ্য