Apomyoglobin
অ্যাপোমায়োগ্লোবিন তুলনামূলকভাবে ছোট, α-হেলিকাল এবং গ্লোবুলার প্রোটিনের একটি গোষ্ঠীর প্রতিনিধি। এটি প্রোটিন ভাঁজ এবং স্থায়িত্ব অধ্যয়নের জন্য একটি মডেল সিস্টেম হিসাবে ব্যাপকভাবে নিযুক্ত করা হয়েছে। অ্যাপোমায়োগ্লোবিন হল এক ধরনের মায়োগ্লোবিন যার কোনও হিম গ্রুপ নেই। এর মানে হল যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের হিম গ্রুপের অভাব রয়েছে যা তাদের লোহার পরমাণুগুলিকে অক্সিজেনের সাথে আবদ্ধ করবে। তবে, একটি সম্ভাবনা রয়েছে যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিন অন্যান্য বিভিন্ন কোফ্যাক্টরের সাথে আবদ্ধ হতে পারে যা হেম গ্রুপ নয়। এটি জৈব সংশ্লেষণ প্রক্রিয়ায় মায়োগ্লোবিনের মধ্যবর্তী হিসাবেও কাজ করে। অ্যাপোমায়োগ্লোবিন একটি নিরপেক্ষ পিএইচ সহ নির্দিষ্ট দ্রবণে পাওয়া যেতে পারে, এটির একটি স্থানিক কাঠামো রয়েছে যা কম্প্যাক্ট এবং অনন্য। অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের একটি বর্ধিত হাইড্রোফোবিক কোরও রয়েছে। অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের কাঠামোও হলমায়োগ্লোবিনের কাঠামোর অনুরূপ বলে দেখা গেছে। অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের একটি বর্ধিত হাইড্রোফোবিক কোরও রয়েছে। অ্যাপোমায়োগ্লোবিন সার্কোপ্লাজমে উৎপাদিত হয় এবং এটি একটি হাইড্রোফিলিক প্রোটিন হিসাবে উল্লেখ করা হয়। এর অর্থ হল প্রোটিনের জলের প্রতি উচ্চ অনুরাগ রয়েছে। বিভিন্ন পিএইচ-এ ভাঁজ করা এবং উন্মোচন করা অ্যাপোমায়োগ্লোবিন অন্যান্য প্রোটিনের তুলনায় ধীরে ধীরে (প্রায় 2 সেকেন্ড সময় নেয়) ভাঁজ হয়। প্রোটিনের ভাঁজ দেখার সময় বিবেচনা করার জন্য অ্যাপোমায়োগ্লোবিন একটি আদর্শ প্রোটিন। এর কারণ হল এর কোনও সিস্টিন নেই, কোনও ডাইসালফাইড নেই এবং কোনও প্রোলিন আইসোমেরাইজেশনও প্রদর্শন করে না, যা লেবেল করা সহজ করে তোলে। প্রোটিনে প্রাথমিক, গৌণ, তৃতীয় (স্থিতিশীল নয়) এবং বিভিন্ন পিএইচ-এ একটি চতুর্থাংশ কাঠামো থাকে। অ্যাপোমায়োগ্লোবিনেরও বিভিন্ন পিএইচ-এ ভাঁজ হওয়ার বিভিন্ন অবস্থা রয়েছে। 6 এর পিএইচ-এ, মনোমারের এফ হেলিক্স সম্পূর্ণরূপে ভাঁজ হয় না। 6-এর এই পিএইচ-এ, গৌণ এবং তৃতীয় উভয় কাঠামোই ভাঁজ করা প্রোটিন দ্বারা ধারণ করা হয়। 4 এর পিএইচ-এ, অ্যাপোমায়োগ্লোবিন "গলিত গ্লোবুল" নামে পরিচিত একটি কাঠামো তৈরি করে এবং আরও স্থিতিশীল হয়ে ওঠে। অন্য কথায়, একটি গলিত গ্লোবুল হল যেখানে প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোটি হারিয়ে যায়, তবে গৌণ কাঠামোটি থাকতে দেওয়া হয় এবং আরও শক্তিশালী হয়ে ওঠে। 2 এর পিএইচ-এ, মনোমার প্রোটিন উন্মুক্ত হয়ে যায়, তবুও এটির এখনও সামান্য পরিমাণে হেলিকাল কাঠামো রয়েছে। ভাঁজ এবং উন্মোচন করার ক্ষেত্রে অ্যাপোমায়োগ্লোবিন মনোমার সম্পর্কে লক্ষ্য করার মতো গুরুত্বপূর্ণ বিষয় হল যে এটি অ্যাসিডিক পিএইচ-এ পিছনের দিকে খুলে যায় তবে এটি অ্যাসিডিক বা ক্ষারীয় দ্রবণ থেকে সহজেই পুনরায় ভাঁজ করা যেতে পারে। কাইনেটিক ফোল্ডিং পাথওয়ে ইন্টারমিডিয়েট অ্যাপোমায়োগ্লোবিনকে লেবেল (এ, বি, সি, ডি, ই, এফ, জি এবং এইচ) সহ মোট আটটি হেলিস রয়েছে বলে উল্লেখ করা হয়েছে। এ থেকে এইচ পর্যন্ত এই হেলিসগুলি তার স্থানীয় ভাঁজ অবস্থায় হেলিক্স-হেলিক্স মিথস্ক্রিয়া (মোট 13 এবং হাইড্রোফোবিক) হিসাবে পরিচিত সরাসরি জড়িত। অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের ভাঁজ গতিবিদ্যার (একটি বিচ্ছুরণ-সংঘর্ষ মডেল ব্যবহার করে গণনা করা) প্রথম অভিযোজন দেখার সময়, দুটি ছোট হেলিসেস ডি এবং সি উপেক্ষা করা যেতে পারে। আরও ব্যাখ্যা করার জন্য, বিচ্ছুরণ-সংঘর্ষ মডেলটি এমন একটি মডেল যা বলে যে চার-হেলিক্স প্রোটিনের ভাঁজ করার প্রক্রিয়াটি এলোমেলো হেলিক্স-হেলিক্স সংঘর্ষের মধ্যে স্থাপন করা উচিত। এটি অ্যাপোমায়োগ্লোবিনকে তার প্রোটিনের অংশ হিসাবে কেবল এ, বি, ই, এফ, জি, এইচ হেলিসেস হিসাবে ছেড়ে দেয়, যার অর্থ একমাত্র সম্ভাব্য মিথস্ক্রিয়া বাকি রয়েছে বিজি, জিএইচ, বিই, এফএইচ এবং এই। অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের গতিজ ভাঁজ পথ দেখায় যে প্রোটিনের ভাঁজ একটি "বিস্ফোরণ পর্যায়" মধ্যবর্তী মাধ্যমে এগিয়ে যায়, যা 2ডি1এইচ এন. এম. আর বর্ণালীর মাধ্যমে চিত্রিত হয়। 6 এমএস (মিলিসেকেন্ড)-এর মধ্যে গঠিত এই নির্দিষ্ট গতিময় মধ্যবর্তী অংশে শুধুমাত্র এ, জি এবং এইচ হেলিসেস অংশ ছিল। উপরন্তু, এটি বলা যেতে পারে যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের ভাঁজ গতিবিদ্যা হল 64টি অবস্থার মধ্যে রূপান্তর যা সাধারণত হেলিক্স-হেলিক্স মিথস্ক্রিয়া ভেঙে বা গঠন করার সময় ঘটে। অ্যাপোমায়োগ্লোবিন দ্রুত ভেঙে যাওয়ার প্রবণতা দেখায় যখন ভাঁজ করার সূচনা একটি মধ্যবর্তীতে ঘটে যার মধ্যে এ, জি এবং এইচ হেলিস থাকে। অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের এই গতিপথ ভাঁজ হওয়ার ফলে এ (বি) জিএইচ মধ্যবর্তী ঘটে। এটিও দেখানো যেতে পারে যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের সাথে যুক্ত ভাঁজ গতিবিদ্যা বিস্তার-সংঘর্ষের ধাপগুলির একটি নেটওয়ার্কের মাধ্যমে নবজাতক হেলিসের সাথে বাঁধা যেতে পারে। এই ধাপগুলি নিম্নরূপঃ জি + এইচ <-> জিএইচ + এ <-> এজিএইচ + বি <-> এ (বি) জিএইচ। ঝিল্লির সাথে মিথস্ক্রিয়া বিজ্ঞানীদের একটি দল দ্বারা পরিচালিত একটি গবেষণা গবেষণা ছিল, যা অ্যাপোমায়োগ্লোবিন ঝিল্লির সাথে কীভাবে মিথস্ক্রিয়া করে তা অধ্যয়ন করেছিল। গবেষণার উদ্দেশ্য, বিশেষত, নির্ধারণ করা ছিল যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিন ঝিল্লির লিপিড দ্বিস্তরীয় স্তর থেকে একটি হিম গ্রুপ বের করার জন্য ঝিল্লির সাথে মিথস্ক্রিয়া করে কিনা। এটি বড় ইউনিলামেলার ভেসিকলের (এলইউভি) সাথে অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের মিথস্ক্রিয়া দেখে এবং তারপরে অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের ঝিল্লি বাঁধাই হেম গ্রহণের হারের উপর যে প্রভাব ফেলে তা পরিমাপ করে করা হয়েছিল। পরিচালিত গবেষণার ফলাফলগুলি নির্দেশ করে যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিন এবং ঝিল্লির মিথস্ক্রিয়া প্রচুর পরিমাণে পিএইচ-এর উপর নির্ভরশীল। এটিও দেখা গেছে যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিনগুলির জন্য অ্যানায়োনিক অবস্থার ফসফোলিপিডগুলির উপস্থিতির প্রয়োজন হতে পারে। যে সমস্ত পরিস্থিতি পাওয়া গেছে যা একটি ঝিল্লির সাথে অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের মধ্যে একটি ইতিবাচক মিথস্ক্রিয়া প্রদর্শন করে, অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের অস্থিতিশীলতা এবং হিমের সাথে প্রোটিনের বাঁধনের হার হ্রাসের দিকে ইঙ্গিত করে। এটি আরও বর্ণনাকে সিল করে দেয় যে হোলমায়োগ্লোবিন গঠনের জন্য ঝিল্লি এবং প্রোটিনের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া প্রয়োজনীয় নয়। এটিও উপসংহারে এসেছিল যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিনের গলিত গ্লোবুল অবস্থা প্রোটিনের হাইড্রোফোবিক অঞ্চলগুলিকে ঝিল্লির সাথে মিথস্ক্রিয়া করার সময় অ্যাক্সেসযোগ্য করার ক্ষেত্রে একটি গুরুত্বপূর্ণ পদক্ষেপ। শুক্রাণু তিমির মধ্যে নির্দিষ্ট কিছু প্রাণীর মধ্যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিন পাওয়া যায়, যার মধ্যে অন্যতম প্রধান প্রাণী হল শুক্রাণু তিমি। শুক্রাণু তিমির অ্যাপোমায়োগ্লোবিন লিগ্যান্ড বন্ধন, প্রোটিনের ভাঁজ এবং প্রোটিনের স্থায়িত্ব অধ্যয়নের জন্য ব্যবহৃত হয়। শুক্রাণু তিমিতে পাওয়া অ্যাপোমায়োগ্লোবিন ক্লোরোফিলের মতো রঞ্জকগুলিকে আবদ্ধ করে, যদিও এর প্রতিরূপ মায়োগ্লোবিন কখনও এই রঞ্জকগুলির মুখোমুখি হয়নি। এটিও আবিষ্কৃত হয়েছে যে অ্যাপোমায়োগ্লোবিন জি. ডি. এম. সি. এল (গুয়ানিডিনিয়াম ক্লোরাইড) বিকৃতি প্রতিরোধী প্রায় 20 থেকে 100 গুণ বেশি। শুক্রাণু তিমি অ্যাপোমায়োগ্লোবিনকে অন্যান্য স্তন্যপায়ী অ্যাপোমায়োগ্লোবিন-এর সাথে তুলনা করার সময়, এটি বলা যেতে পারে যে শুক্রাণু তিমি অ্যাপোমায়োগ্লোবিন জি. ডি. এম. সি. এল-প্ররোচিত বিকৃতি থেকে অনেক বেশি প্রতিরোধী। শুক্রাণু তিমি অ্যাপোমায়োগ্লোবিন প্রোটিনের উদ্ভবের ব্যাপক অধ্যয়নের সাথে জড়িত গবেষণায় ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়েছে। এছাড়াও নির্দিষ্ট তিমি শুক্রাণু অ্যাপোমায়োগ্লোবিন মিউটেশন রয়েছে যা পিএইচ 7-এ অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিল তৈরি করে। মিউটেশনের উদাহরণ যা এর জন্ম দেবে তা হল মিউটেশন যেমন, দুটি ফে দ্বারা টিআরপি-7 এবং টিআরপি-14 প্রতিস্থাপন। গভীর-ডাইভিং তিমিগুলিতে পাওয়া অ্যাপোমায়োগ্লোবিনগুলি মাটিতে পাওয়া স্তন্যপায়ী প্রাণী বা যারা পৃষ্ঠে সাঁতার কাটছে তাদের তুলনায় অনেক বেশি স্থিতিশীল। আরও দেখুন গবাদি পশুর সিরাম অ্যালবুমিন মায়োগ্লোবিন গলিত গ্লোবুল হাইড্রোফোবিক পতন রেফারেন্স প্রোটিন