Elongation factor P
ই. এফ-পি (লম্বা ফ্যাক্টর পি) একটি প্রয়োজনীয় প্রোটিন যা ব্যাকটেরিয়ায় প্রোটিন সংশ্লেষণে প্রথম পেপটাইড বন্ধন গঠনে উদ্দীপিত করে। গবেষণায় দেখা গেছে যে, ই. এফ-পি ধারাবাহিক প্রোলাইনযুক্ত প্রোটিনের সংশ্লেষণের সময় রাইবোজোমগুলিকে থেমে যেতে বাধা দেয়। ইএফ-পি পেপটিডাইল টিআরএনএ (পি সাইট) এবং প্রস্থানকারী টিআরএনএ (ই সাইট) এর জন্য বাঁধাই সাইটের মধ্যে অবস্থিত একটি সাইটের সাথে আবদ্ধ হয়। এটি অ্যামিনো-টার্মিনাল ডোমেনের সাথে রাইবোসোমাল সাবইউনিট উভয়ই বিস্তৃত করে যা অ্যামিনোসিল গ্রহণকারী কান্ডের পাশে অবস্থিত এবং এর কার্বক্সিল-টার্মিনাল ডোমেনটি পি সাইট-বাউন্ড ইনিশিয়েটর টিআরএনএ-এর অ্যান্টিকোডন কান্ড-লুপের পাশে অবস্থিত। ইএফ-পি প্রোটিনের আকৃতি এবং আকার একটি টিআরএনএ-র অনুরূপ এবং 30এস সাবইউনিটের প্রস্থান "ই" সাইট এবং 50এস সাবইউনিটের পেপটিডাইল-ট্রান্সফারেজ সেন্টারের (পিটিসি) মাধ্যমে রাইবোজোমের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে। ইএফ-পি একটি অজানা ফাংশনের একটি অনুবাদ দিক, তাই এটি সম্ভবত অ্যামিনোসিল-টিআরএনএ-র জন্য রাইবোজোমের আকর্ষণ পরিবর্তন করে পরোক্ষভাবে কাজ করে, এইভাবে পেপটিডাইল ট্রান্সফারেজের গ্রহণকারী হিসাবে তাদের প্রতিক্রিয়াশীলতা বৃদ্ধি করে। ই. এফ-পি তিনটি ডোমেন নিয়ে গঠিতঃ একটি এন-টার্মিনাল কে. ও. ও-এর মতো ডোমেন একটি কেন্দ্রীয় ও. বি ডোমেন, যা একটি অলিগোনিউক্লিওটাইড-বাইন্ডিং ভাঁজ গঠন করে। এটি স্পষ্ট নয় যে এই অঞ্চলটি নিউক্লিক অ্যাসিড এ সি-টার্মিনাল ডোমেনকে আবদ্ধ করার সাথে জড়িত কিনা যা একটি ওবি-ভাঁজ গ্রহণ করে, পাঁচটি বিটা-স্ট্র্যান্ড একটি গ্রীক-কী টপোলজিতে বিটা-ব্যারেল গঠন করে ইউক্যারিওটস এবং আর্কিয়ায় ইএফ-পি এর অভাব রয়েছে। এই ক্ষেত্রগুলিতে, আর্কিও-ইউক্যারিওটিক ইনিশিয়েশন ফ্যাক্টর, a/eIF-5A দ্বারা একটি অনুরূপ ফাংশন সঞ্চালিত হয়, যা EF-P এর সাথে কিছু পরিমিত ক্রম এবং কাঠামোগত মিল প্রদর্শন করে। তবে, ই. এফ-পি এবং ই. আই. এফ-5এ-এর মধ্যে গুরুত্বপূর্ণ পার্থক্য রয়েছে। (ক) ই. এফ-পি-র কাঠামো এল-আকৃতির টিআরএনএ-র মতো এবং এতে তিনটি (আই, আই এবং আই) β-ব্যারেল ডোমেন রয়েছে। এর বিপরীতে, ই. আই. এফ-5এ-তে কেবলমাত্র দুটি ডোমেন (সি এবং এন) রয়েছে যার অনুরূপ আকারের পার্থক্য রয়েছে। (খ) উপরন্তু, ই. আই. এফ-5এ-এর বিপরীতে, যার ক্রিয়াকলাপের জন্য প্রয়োজনীয় নন-প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড হাইপুসিন রয়েছে, ই. এফ-পি অনুরূপ অবস্থানে প্রতিলিপি-পরবর্তী পরিবর্তনের বৈচিত্র্য প্রদর্শন করে (লাইসিনের অবশিষ্টাংশের β-লাইসাইলেশন, আর্জিনাইনের অবশিষ্টাংশের র্যামনোসাইলেশন, বা একেবারেই নয়)। ফাংশন ইউব্যাকটেরিয়ায়, প্রোটিন সংশ্লেষণকে উৎসাহিত করে এমন কারণগুলির তিনটি গ্রুপ রয়েছেঃ দীক্ষা কারণ, দীর্ঘায়িত কারণ এবং সমাপ্তি কারণ। অনুবাদের দীর্ঘায়িত পর্যায়টি তিনটি সর্বজনীন দীর্ঘায়িত কারণ, ইএফ-টু, ইএফ-টিএস এবং ইএফ-জি দ্বারা প্রচারিত হয়। ইএফ-পি 1975 সালে গ্লিক এবং গ্যানোজা দ্বারা আবিষ্কৃত হয়েছিল, যা ইনিশিয়েটর এফমেট-টিআরএনএ (এফমেট) এবং এএ-টিআরএনএ, পুরোমাইসিনের (পি. এম. এন) অনুকরণের মধ্যে পেপটাইড বন্ধন গঠনের ফলন বাড়ায়। স্থগিত রাইবোজোম থেকে পেপটিডাইল-টিআরএনএ হ্রাস দ্বারা ইএফ-পি-এর অনুপস্থিতিতে পণ্য গঠনের কম ফলন বর্ণনা করা যেতে পারে। সুতরাং, ই. এফ-পি অনুবাদ ব্যবস্থার ন্যূনতম ইন ভিট্রোর একটি প্রয়োজনীয় উপাদান নয়, তবে, ই. এফ-পি-র অনুপস্থিতি অনুবাদের হারকে সীমাবদ্ধ করতে পারে, অ্যান্টিবায়োটিক সংবেদনশীলতা বৃদ্ধি করতে পারে এবং ধীর বৃদ্ধি করতে পারে। এর কার্যকারিতা সম্পূর্ণ করার জন্য, ইএফ-পি ই-সাইটের মাধ্যমে বিরতি দেওয়া রাইবোজোমগুলিতে প্রবেশ করে এবং পি-সাইট টিআরএনএ-র সাথে মিথস্ক্রিয়ার মাধ্যমে পেপটাইড বন্ধন গঠনে সহায়তা করে। ই. এফ-পি এবং ই. আই. এফ-5এ উভয়ই সমস্ত কোষে প্রোলিন প্রসারিত প্রোটিনের একটি উপসেট সংশ্লেষণের জন্য প্রয়োজনীয়। এটি পরামর্শ দেওয়া হয়েছে যে পি/আই সাইটে ইনিশিয়েটর টিআরএনএ বাঁধাইয়ের পরে, এটি ই সাইটে ইএফ-পি বাঁধাই করে পি সাইটে সঠিকভাবে স্থাপন করা হয়। উপরন্তু, ইএফ-পি পরপর তিন বা ততোধিক প্রোলাইন অবশিষ্টাংশের দক্ষ অনুবাদে সহায়তা করতে দেখা গেছে। কাঠামো ই. এফ-পি হল ই. এফ. পি জিন দ্বারা এনকোড করা একটি 21 কে. ডি. এ প্রোটিন। ইএফ-পি তিনটি β-ব্যারেল ডোমেন (I, II এবং III) নিয়ে গঠিত এবং এর একটি এল আকৃতির টিআরএনএ কাঠামো রয়েছে। ই. এফ-পি-র দ্বিতীয় এবং তৃতীয় ক্ষেত্র একে অপরের অনুরূপ। টিআরএনএ-র সঙ্গে ইএফ-পি-র কাঠামোগত মিল থাকা সত্ত্বেও, গবেষণায় দেখা গেছে যে ইএফ-পি শাস্ত্রীয় টিআরএনএ বাঁধাই সাইটে রাইবোজোমের সাথে আবদ্ধ হয় না, তবে পি এবং ই সাইটগুলির মধ্যে অবস্থিত স্বতন্ত্র অবস্থানে থাকে। আরও দেখুন প্রোক্যারিওটিক বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর EF-Ts (বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর থার্মো স্থিতিশীল) EF-টু (বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর থার্মো অস্থির) EF-G (বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর G) EIF5A প্রোটিন অনুবাদ GTPase রেফারেন্স প্রোটিন ডোমেন