P-site
পি-সাইট (পেপটিডাইলের জন্য) রাইবোজোমের টিআরএনএ-র জন্য দ্বিতীয় বাঁধাই সাইট। অন্য দুটি স্থান হল এ-সাইট (অ্যামিনোঅ্যাসিল), যা রাইবোজোমের প্রথম বাঁধাই সাইট এবং ই-সাইট (প্রস্থান), তৃতীয়। প্রোটিন অনুবাদের সময়, পি-সাইটটি টিআরএনএ ধারণ করে যা ক্রমবর্ধমান পলিপেপটাইড চেইনের সাথে যুক্ত। যখন একটি স্টপ কোডন পৌঁছায়, তখন পি-সাইটে অবস্থিত টিআরএনএর পেপটিডাইল-টিআরএনএ বন্ধনটি নতুন সংশ্লেষিত প্রোটিন মুক্ত করে। বর্ধিতকরণ পর্বের স্থানান্তর পর্যায়ে, এমআরএনএ একটি কোডন দ্বারা উন্নত হয়, রাইবোসোমাল এ থেকে পি এবং পি থেকে ই সাইটে টিআরএনএগুলির চলাচলের সাথে মিলিত হয়, বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর ইএফ-জি দ্বারা অনুঘটকিত হয়। সংক্ষিপ্ত বিবরণ অনুবাদের সমস্ত পর্যায়ে রাইবোসোমাল পি-সাইট একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। প্রারম্ভে পি-সাইটে ইনিশিয়েটর টিআরএনএ দ্বারা স্টার্ট কোডন (এইউজি)-এর স্বীকৃতি জড়িত থাকে, দীর্ঘায়নের সাথে পি-সাইটের মধ্য দিয়ে অনেক লম্বা টিআরএনএ-র উত্তরণ জড়িত থাকে, সমাপ্তির সাথে টিআরএনএ থেকে পি-সাইটে আবদ্ধ পরিপক্ক পলিপেপটাইডের হাইড্রোলাইসিস জড়িত থাকে এবং রাইবোজোম পুনর্ব্যবহারের সাথে ডিঅ্যাসিলেটেড টিআরএনএ মুক্তি জড়িত থাকে। এমআরএনএর উপস্থিতিতে পি-সাইটে একটি টিআরএনএ বাঁধলে কোডন-অ্যান্টিকোডন মিথস্ক্রিয়া প্রতিষ্ঠিত হয় এবং টিআরএনএতে ছোট সাবইউনিট রাইবোজোম (30এস) যোগাযোগের জন্য এই মিথস্ক্রিয়া গুরুত্বপূর্ণ। ধ্রুপদী দ্বি-অবস্থা মডেল প্রস্তাব করে যে রাইবোসোমে টিআরএনএ, পি-সাইট এবং এ-সাইটের জন্য দুটি বাঁধাই সাইট রয়েছে। এ-সাইটটি আগত অ্যামিনোসিল-টিআরএনএ-র সাথে আবদ্ধ হয় যার এ-সাইটে উপস্থাপিত এমআরএনএ-তে সংশ্লিষ্ট কোডনটির জন্য অ্যান্টি-কোডন রয়েছে। ক্রমবর্ধমান পলিপেপটাইড চেইনের সি-টার্মিনাল কার্বনিল গ্রুপ (একটি পি-সাইট আবদ্ধ টিআরএনএ-র সাথে সংযুক্ত) এবং অ্যামিনোসিল-টিআরএনএ (এ-সাইট আবদ্ধ)-এর অ্যামিনো গ্রুপের মধ্যে পেপটাইড গঠনের পরে, পলিপেপটাইড চেইনটি এ-সাইটে টিআরএনএ-র সাথে সংযুক্ত করা হয়। ডিঅ্যাসিলেটেড টিআরএনএ পি-সাইটে থাকে এবং পেপটিডাইল-টিআরএনএ পি-সাইটে স্থানান্তরিত হওয়ার পরে মুক্তি পায়। চক্রটি সম্পূর্ণ করার জন্য এ-সাইট থেকে পি-সাইটে পেপটিডাইল-টিআরএনএ-র স্থানান্তর কীভাবে অর্জন করা হয়? এটি প্রস্তাব করা হয়েছিল যে এটি একটি মধ্যবর্তী সংকর কাঠামো গঠনের সাথে একে অপরের সাপেক্ষে দুটি রাইবোসোমাল সাবইউনিটের চলাচলের মাধ্যমে দুটি ধাপে করা হয়ঃ অন্য সাবইউনিটের পি-সাইটের সাথে একটি সাবইউনিটের এ-সাইট। এটি একটি বড় বস্তুকে সরানোর অনুরূপঃ আপনি প্রথমে এক প্রান্ত সরান, তারপর অন্য প্রান্ত। রাসায়নিক পরিবর্তন পরীক্ষাগুলি এই সংকর মডেলের প্রমাণ সরবরাহ করেছিল, যেখানে টিআরএনএগুলি দীর্ঘায়িত পর্যায়ে (প্রাক-স্থানান্তর পদক্ষেপ) বাঁধনের একটি সংকর অবস্থার নমুনা নিতে পারে। বাঁধাইয়ের এই সংকর অবস্থাগুলিতে, টিআরএনএ-র গ্রহণকারী এবং অ্যান্টি-কোডন প্রান্তগুলি বিভিন্ন স্থানে (এ, পি এবং ই) রয়েছে। রাসায়নিক অনুসন্ধান পদ্ধতি ব্যবহার করে, রাইবোসোমাল আর. এন. এ-তে ফাইলোজেনেটিকভাবে সংরক্ষিত ঘাঁটির একটি সেট যেখানে টিআর. এন. এ আবদ্ধ হয় তা পরীক্ষা করা হয়েছে এবং প্রোক্যারিওটিক রাইবোসোমের সাথে টিআর. এন. এ-র বন্ধনে সরাসরি জড়িত থাকার পরামর্শ দেওয়া হয়েছে। আর. আর. এন. এ-তে এই ধরনের স্থান-নির্দিষ্ট সুরক্ষিত ঘাঁটির পারস্পরিক সম্পর্ক এবং এ, পি এবং ই স্থানগুলির দখল এই ঘাঁটির ডায়াগনস্টিক অ্যাসেসগুলিকে ট্রান্সলেশন চক্রের যে কোনও নির্দিষ্ট অবস্থায় টিআর. এন. এ-র অবস্থান অধ্যয়ন করার অনুমতি দিয়েছে। লেখকরা একটি হাইব্রিড মডেলের প্রস্তাব করেছিলেন যেখানে 50এস সাবইউনিটের ই এবং পি সাইটগুলির জন্য নিষ্ক্রিয় টিআরএনএ এবং পেপটাইড টিআরএনএর উচ্চতর আকর্ষণ, তাপগতিবিদ্যার দিক থেকে পি/পি থেকে পি/ই এবং এ/এ থেকে এ/পি রূপান্তরকে সমর্থন করে, যা ক্রায়ো-ই. এম পরীক্ষার মাধ্যমে আরও প্রদর্শিত হয়েছিল। এছাড়াও, একক অণু এফ. আর. ই. টি গবেষণায় টিআর. এন. এ-র অবস্থানের ওঠানামা সনাক্ত করা হয়েছে, যা এই সিদ্ধান্তে পৌঁছেছে যে টিআর. এন. এ-র ধ্রুপদী (এ/এ-পি/পি) এবং সংকর অবস্থা (এ/পি-পি/ই) অবশ্যই গতিশীল ভারসাম্যে রয়েছে। পেপটাইড বন্ধন গঠনের আগে, একটি অ্যামিনোসিল-টিআরএনএ এ-সাইটে আবদ্ধ থাকে, একটি পেপটিডাইল-টিআরএনএ পি-সাইটে আবদ্ধ থাকে এবং একটি ডিসিলেটেড টিআরএনএ (রাইবোজোম থেকে বেরিয়ে আসার জন্য প্রস্তুত) ই-সাইটে আবদ্ধ থাকে। অনুবাদটি টিআরএনএ-কে এ-সাইট থেকে পি-এবং ই-সাইটের মাধ্যমে স্থানান্তরিত করে, ইনিশিয়েটর টিআরএনএ বাদে, যা সরাসরি পি-সাইটের সাথে আবদ্ধ হয়। সাম্প্রতিক পরীক্ষাগুলি জানিয়েছে যে প্রোটিন অনুবাদ এ-সাইট থেকেও শুরু করা যেতে পারে। টো-প্রিন্টিং অ্যাসে ব্যবহার করে দেখা গেছে যে, ক্রিকেট প্যারালাইসিস ভাইরাসের (সিআরপিভি) রাইবোজোমের (ইউক্যারিওটিক) এ-সাইট থেকে প্রোটিন সংশ্লেষণ শুরু হয়। আইজিআর-আইআরইএস (ইন্ট্রাজেনিক অঞ্চল-অভ্যন্তরীণ রাইবোজোম এন্ট্রি সাইট) ইআইএফ2, মেট-টিআরএনএআই, বা জিটিপি হাইড্রোলাইসিসের অনুপস্থিতিতে এবং রাইবোজোমাল পি-সাইটে কোডিং ট্রিপলেট ছাড়াই 40এস এবং 60এস রাইবোজোমাল সাবইউনিট থেকে 80এস রাইবোজোম একত্রিত করতে পারে। লেখকরা আরও দেখিয়েছেন যে আইজিআর-আইআরইএস এমন একটি প্রোটিনের সরাসরি অনুবাদ করতে পারে যার এন-টার্মিনাল অবশিষ্টাংশ মেথিওনাইন নয়। কাঠামো টি. থার্মোফিলাস 70এস রাইবোজোমের সম্পূর্ণ ত্রিমাত্রিক কাঠামো এক্স-রে স্ফটিকবিদ্যা ব্যবহার করে নির্ধারণ করা হয়েছিল, যার মধ্যে 5.5 Å রেজোলিউশনে পি এবং ই সাইটের সাথে এবং 7 Å রেজোলিউশনে এ সাইটের সাথে আবদ্ধ এমআরএনএ এবং টিআরএনএ রয়েছে। লেখকরা দেখেছেন যে রাইবোজোমের তিনটি টিআরএনএ বাইন্ডিং সাইট (এ, পি এবং ই) তাদের কাঠামোর সর্বজনীনভাবে সংরক্ষিত অংশে তিনটি সংশ্লিষ্ট টিআরএনএর সাথে যোগাযোগ করে। এটি রাইবোজোমকে বিভিন্ন টিআরএনএ প্রজাতিকে ঠিক একইভাবে বাঁধতে দেয়। প্রোটিন সংশ্লেষণের স্থানান্তর ধাপে টিআরএনএ দ্বারা 20 Å বা তার বেশি চলাচলের প্রয়োজন হয়, কারণ তারা এ থেকে পি থেকে ই সাইটে টিআরএনএ-টার্গেটিং অ্যান্টিবায়োটিক অক্সাজোলিডাইনস (যেমন। লাইনজোলিড) পি-সাইটে ইনিশিয়েটর টিআরএনএ-র বন্ধন প্রতিরোধ করে। অক্সাজোলিডিনগুলি প্লিওট্রপিকভাবে ইনিশিয়েটর-টিআরএনএ বাঁধাই, ইএফ-পি (লম্বা ফ্যাক্টর পি)-পেপটাইড বন্ডের উদ্দীপিত সংশ্লেষণ এবং পি-সাইটে ইনিশিয়েটর-টিআরএনএ-এর ইএফ-জি-মধ্যস্থ স্থানান্তরকে প্রভাবিত করে। অ্যান্টিবায়োটিকের ম্যাক্রোলাইড, লিনকোসামাইড এবং স্ট্রেপ্টোগ্রামিন শ্রেণী পেপটাইড বন্ধন গঠন এবং/অথবা রাইবোজোমের এ-সাইট থেকে পি-সাইটে টিআরএনএ স্থানান্তর প্রতিরোধ করে যা শেষ পর্যন্ত বর্ধিতকরণ ধাপে হস্তক্ষেপের দিকে পরিচালিত করে এবং এইভাবে প্রোটিন অনুবাদে বাধা দেয়। তথ্যসূত্র রাইবোসোমাল আরএনএ