Acetate kinase
আণবিক জীববিজ্ঞানে, অ্যাসিটেট কাইনেজ (), যা প্রধানত অণুজীবে পাওয়া যায়, এটিপি এবং একটি ডাইভ্যালেন্ট ক্যাশনের উপস্থিতিতে ফসফরিলেটিং অ্যাসিটেট দ্বারা অ্যাসিটিল-কোএ উৎপাদনে সহায়তা করে। শর্ট-চেইন ফ্যাটি অ্যাসিড (এসসিএফএ) কার্বন চক্রে একটি প্রধান ভূমিকা পালন করে এবং ব্যাকটেরিয়া দ্বারা কার্বন ও শক্তির উৎস হিসাবে ব্যবহার করা যেতে পারে। সালমোনেলা টাইফিমুরিয়াম প্রোপিওনেট কাইনেজ (এস. টি. ডি. সি. ডি) প্রোপিওনেট-এ এল-থ্রোনাইন অবক্ষয়ের সময় প্রোপিওনেট-এ এ. টি. পি-এর γ-ফসফেটের বিপরীতমুখী স্থানান্তরকে অনুঘটক করে। গতিগত বিশ্লেষণে দেখা গেছে যে, এস. টি. টি. ডি. সি. ডি-র বিস্তৃত লিগ্যান্ড নির্দিষ্টতা রয়েছে এবং বিভিন্ন এস. সি. এফ. এ (প্রোপিওনেট> অ্যাসিটেট ≈ বুটাইরেট), নিউক্লিওটাইড (এ. টি. পি ≈ জি. টি. পি> সি. টি. পি ≈ টি. টি. পি; ডি. এ. টি. পি> ডি. জি. টি. পি> ডি. সি. টি. পি) এবং ধাতব আয়ন (এম. জি2 + ≈ এম. এন2 +> সি. ও2 +) দ্বারা সক্রিয় করা যেতে পারে। ট্রাইকার্বক্সিলিক অ্যাসিড (টি. সি. এ) চক্র মধ্যস্থতাকারী যেমন সাইট্রেট, সাক্সিনেট, α-কেটোগ্লুটারেট এবং ম্যালেট দ্বারা এস. টি. ডি. সি. ডি-র প্রতিরোধ থেকে বোঝা যায় যে এনজাইমটি প্রশংসনীয় প্রতিক্রিয়া নিয়ন্ত্রণের অধীনে থাকতে পারে। পি. ও. 4 (ফসফেট), এ. এম. পি, এ. টি. পি, এ. পি. 4 (অ্যাডেনোসিন টেট্রাফসফেট), জি. এম. পি, জি. ডি. পি, জি. টি. পি, সি. এম. পি এবং সি. টি. পি-র সঙ্গে আবদ্ধ এস. টি. টি. ডি. সি. ডি-র স্ফটিক কাঠামো থেকে জানা যায় যে নিউক্লিওটাইডের বন্ধন মূলত ক্ষারকের সাথে হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়া জড়িত এবং এনজাইম এবং নিউক্লিওটাইডের মধ্যে পর্যবেক্ষণ করা বিস্তৃত জৈব রাসায়নিক নির্দিষ্টতার জন্য দায়ী। মডেলিং এবং সাইট-নির্দেশিত মিউটেজেনেসিস অধ্যয়নগুলি এস. সি. এফ. এ সাবস্ট্রেটগুলির সাথে অনুঘটকের হার নির্ধারণে জড়িত একটি গুরুত্বপূর্ণ অবশিষ্টাংশ হিসাবে আলা88-কে পরামর্শ দেয়। এস. টি. ডি. সি. ডি-র মনোমেরিক এবং ডাইমেরিক আকারে আণবিক গতিবিদ্যা সিমুলেশনগুলি প্রশংসনীয় উন্মুক্ত এবং বদ্ধ অবস্থা প্রকাশ করে এবং আন্তঃপৃষ্ঠীয় মিথস্ক্রিয়া এবং লিগ্যান্ড বাঁধনের সাথে জড়িত বিভাগ <আই. ডি1>-কে স্থিতিশীল করার ক্ষেত্রে ডাইমারাইজেশনের ভূমিকার পরামর্শ দেয়। ট্রাইফসফেট নিউক্লিওটাইড সহ এস. টি. ডি. সি. ডি কমপ্লেক্সে γ-ফসফেটের যথেষ্ট কাছাকাছি আবদ্ধ একটি ইথিলিন গ্লাইকোল অণুর পর্যবেক্ষণ সরাসরি ইন-লাইন ফসফরিল স্থানান্তরকে সমর্থন করে। এনজাইমটি গ্লাইকোলাইসিস প্রক্রিয়ায় গুরুত্বপূর্ণ, অতিরিক্ত গ্লুকোজের উপস্থিতিতে এনজাইমের মাত্রা বৃদ্ধি পায়। অ্যাসিটেট কাইনেসের অভাবযুক্ত একটি ব্যাকটেরিয়াল মিউট্যান্টের বৃদ্ধি গ্লুকোজ দ্বারা বাধাগ্রস্ত হতে দেখা গেছে, যা ইঙ্গিত করে যে এনজাইমটি অতিরিক্ত কার্বোহাইড্রেট নিঃসরণের সাথে জড়িত। একটি সম্পর্কিত উৎসেচক, বিউটিরেট কাইনেজ, বিউটিরিল ফসফেট গঠনের জন্য এটিপি-র উপস্থিতিতে ফসফরিলেটিং বিউটিরেট দ্বারা বিউটিরিল-কোএ গঠনে সহায়তা করে। তথ্যসূত্র প্রোটিন পরিবার ইসি 2.7.2