Protein domain
আণবিক জীববিজ্ঞানে, একটি প্রোটিন ক্ষেত্র হল প্রোটিনের পলিপেপটাইড শৃঙ্খলের একটি অঞ্চল যা স্ব-স্থিতিশীল এবং বাকিদের থেকে স্বাধীনভাবে ভাঁজ হয়। প্রতিটি ডোমেন একটি কম্প্যাক্ট ভাঁজ করা ত্রিমাত্রিক কাঠামো গঠন করে। অনেক প্রোটিন বিভিন্ন ডোমেইন নিয়ে গঠিত, এবং একটি ডোমেন বিভিন্ন প্রোটিনে উপস্থিত হতে পারে। আণবিক বিবর্তন ডোমেনগুলিকে বিল্ডিং ব্লক হিসাবে ব্যবহার করে এবং এগুলি বিভিন্ন ক্রিয়াকলাপ সহ প্রোটিন তৈরি করতে বিভিন্ন বিন্যাসে পুনরায় মিলিত হতে পারে। সাধারণভাবে, ক্ষেত্রগুলি দৈর্ঘ্যে প্রায় 50টি অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে 250টি অ্যামিনো অ্যাসিড পর্যন্ত পরিবর্তিত হয়। জিঙ্ক আঙ্গুলের মতো সংক্ষিপ্ততম ক্ষেত্রগুলি ধাতব আয়ন বা ডাইসালফাইড সেতু দ্বারা স্থিতিশীল হয়। ডোমেনগুলি প্রায়শই কার্যকরী একক গঠন করে, যেমন ক্যালমোডুলিনের ক্যালসিয়াম-বাইন্ডিং ইএফ হ্যান্ড ডোমেন। যেহেতু এগুলি স্বাধীনভাবে স্থিতিশীল, তাই জিনগত প্রকৌশল দ্বারা একটি প্রোটিন এবং অন্যটির মধ্যে "অদলবদল" করে চিমেরিক প্রোটিন তৈরি করা যেতে পারে। পটভূমি ডোমেনের ধারণাটি 1973 সালে ওয়েটলাউফার দ্বারা হেন লাইসোজাইম এবং প্যাপাইনের এক্স-রে ক্রিস্টালোগ্রাফিক গবেষণার পরে এবং ইমিউনোগ্লোবুলিনের সীমিত প্রোটিওলাইসিস অধ্যয়নের মাধ্যমে প্রথম প্রস্তাব করা হয়েছিল। ওয়েটলাউফার ডোমেনগুলিকে প্রোটিন কাঠামোর স্থিতিশীল একক হিসাবে সংজ্ঞায়িত করেছেন যা স্বায়ত্তশাসিতভাবে ভাঁজ করতে পারে। অতীতে ক্ষেত্রগুলিকে কম্প্যাক্ট স্ট্রাকচার ফাংশন এবং বিবর্তন ভাঁজ করার একক হিসাবে বর্ণনা করা হয়েছে। প্রতিটি সংজ্ঞা বৈধ এবং প্রায়শই ওভারল্যাপ হবে, অর্থাৎ। একটি কম্প্যাক্ট স্ট্রাকচারাল ডোমেন যা বিভিন্ন প্রোটিনের মধ্যে পাওয়া যায় তার কাঠামোগত পরিবেশের মধ্যে স্বাধীনভাবে ভাঁজ হওয়ার সম্ভাবনা রয়েছে। প্রকৃতি প্রায়শই বিভিন্ন ক্ষেত্রকে একত্রিত করে বিপুল সংখ্যক সম্ভাবনার সঙ্গে বহুবিধ এবং বহুবিধ কার্যকরী প্রোটিন তৈরি করে। একটি মাল্টিডোমেইন প্রোটিনে, প্রতিটি ডোমেন স্বাধীনভাবে বা তার প্রতিবেশীদের সাথে সমন্বিত পদ্ধতিতে তার নিজস্ব কাজ সম্পন্ন করতে পারে। ডোমেনগুলি হয় ভাইরাস কণা বা পেশী তন্তুগুলির মতো বড় সমাবেশ তৈরির জন্য মডিউল হিসাবে কাজ করতে পারে, অথবা এনজাইম বা নিয়ন্ত্রক প্রোটিনে পাওয়া নির্দিষ্ট অনুঘটক বা বাঁধাই সাইট সরবরাহ করতে পারে। উদাহরণস্বরূপঃ পাইরুভেট কাইনেজ একটি উপযুক্ত উদাহরণ হল পাইরুভেট কাইনেজ (প্রথম চিত্র দেখুন), একটি গ্লাইকোলিক এনজাইম যা ফ্রুক্টোজ-1,6-বাইফসফেট থেকে পাইরুভেটে প্রবাহ নিয়ন্ত্রণে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। এটিতে একটি অল-বিটা নিউক্লিওটাইড-বাইন্ডিং ডোমেন (নীল রঙে), একটি α/β-সাবস্ট্রেট বাইন্ডিং ডোমেন (ধূসর রঙে) এবং একটি α/β-নিয়ন্ত্রক ডোমেন (জলপাই সবুজ রঙে) রয়েছে, যা বেশ কয়েকটি পলিপেপটাইড লিঙ্কার দ্বারা সংযুক্ত। এই প্রোটিনের প্রতিটি ক্ষেত্র বিভিন্ন প্রোটিন পরিবারে দেখা যায়। কেন্দ্রীয় α/β-ব্যারেল স্তর বন্ধন ক্ষেত্রটি সবচেয়ে সাধারণ উৎসেচক ভাঁজগুলির মধ্যে একটি। এটি বিভিন্ন এনজাইম পরিবারে দেখা যায় যা সম্পূর্ণরূপে সম্পর্কহীন প্রতিক্রিয়াগুলিকে অনুঘটক করে। α/β-ব্যারেলকে সাধারণত ট্রাইওস ফসফেট আইসোমেরেজের নামে নামকরণ করা টিআইএম ব্যারেল বলা হয়, যা সমাধান করা প্রথম এই ধরনের কাঠামো ছিল। এটি বর্তমানে সিএটিএইচ ডোমেইন ডাটাবেসে 26টি সমজাতীয় পরিবারে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়েছে। প্রথম এবং শেষ স্ট্র্যান্ড হাইড্রোজেন বন্ধন দ্বারা বন্ধ β-α-β মোটিফগুলির একটি ক্রম থেকে টি. আই. এম ব্যারেল গঠিত হয়, যা আটটি আটকে থাকা ব্যারেল গঠন করে। এই অঞ্চলের বিবর্তনীয় উৎপত্তি নিয়ে বিতর্ক রয়েছে। একটি গবেষণায় বলা হয়েছে যে একটি একক পূর্বপুরুষের উৎসেচক বিভিন্ন পরিবারে বিভক্ত হতে পারে, অন্যদিকে অন্যটি পরামর্শ দেয় যে একটি স্থিতিশীল টিআইএম-ব্যারেল কাঠামো অভিসারী বিবর্তনের মাধ্যমে বিকশিত হয়েছে। পাইরুভেট কাইনেজের টিআইএম-ব্যারেলটি 'বিচ্ছিন্ন', যার অর্থ হল ডোমেইন গঠনের জন্য পলিপেপটাইডের একাধিক অংশের প্রয়োজন হয়। এটি সম্ভবত প্রোটিনের বিবর্তনের সময় একটি ডোমেনকে অন্য ডোমেনে সন্নিবেশ করার ফলাফল হতে পারে। পরিচিত কাঠামো থেকে দেখা গেছে যে প্রায় এক চতুর্থাংশ কাঠামোগত ক্ষেত্র বিচ্ছিন্ন। সন্নিবেশিত β-ব্যারেল নিয়ন্ত্রক ডোমেনটি 'অবিচ্ছিন্ন', যা পলিপেপটাইডের একক প্রসারিত অংশ নিয়ে গঠিত। প্রোটিন কাঠামোর একক একটি প্রোটিনের প্রাথমিক কাঠামো (অ্যামিনো অ্যাসিডের স্ট্রিং) শেষ পর্যন্ত তার অনন্যভাবে ভাঁজ করা ত্রিমাত্রিক (3ডি) গঠনকে এনকোড করে। একটি প্রোটিনকে 3ডি কাঠামোতে ভাঁজ করার সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ বিষয় হল মেরু এবং অ-মেরু পার্শ্ব শৃঙ্খলের বিতরণ। জলীয় পরিবেশের সাথে যোগাযোগ এড়ানোর জন্য অণুর অভ্যন্তরে হাইড্রোফোবিক পার্শ্ব শৃঙ্খলগুলি সমাধিস্থ করার মাধ্যমে ভাঁজ করা হয়। সাধারণত প্রোটিনে হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশের একটি মূল থাকে যা হাইড্রোফিলিক অবশিষ্টাংশের একটি খোল দ্বারা বেষ্টিত থাকে। যেহেতু পেপটাইড বন্ধনগুলি নিজেরাই মেরু, তাই হাইড্রোফোবিক পরিবেশে এগুলি একে অপরের সাথে হাইড্রোজেন বন্ধন দ্বারা নিরপেক্ষ হয়। এটি পলিপেপটাইডের এমন অঞ্চলগুলির জন্ম দেয় যা নিয়মিত 3ডি কাঠামোগত নিদর্শন তৈরি করে যাকে গৌণ কাঠামো বলা হয়। দুটি প্রধান ধরনের গৌণ কাঠামো রয়েছেঃ α-হেলিস এবং β-শীট। গৌণ কাঠামোর উপাদানগুলির কিছু সহজ সংমিশ্রণ প্রায়শই প্রোটিন কাঠামোতে দেখা যায় এবং এগুলিকে সুপারসেকন্ডারি কাঠামো বা মোটিফ হিসাবে উল্লেখ করা হয়। উদাহরণস্বরূপ, β-হেয়ারপিন মোটিফটি একটি ছোট লুপ দ্বারা যুক্ত দুটি সংলগ্ন সমান্তরাল β-স্ট্র্যান্ড নিয়ে গঠিত। এটি বেশিরভাগ সমান্তরাল β কাঠামোতে একটি বিচ্ছিন্ন ফিতা হিসাবে এবং আরও জটিল β-শীটের অংশ হিসাবে উপস্থিত থাকে। আরেকটি সাধারণ অতি-গৌণ কাঠামো হল β-α-β মোটিফ, যা প্রায়শই দুটি সমান্তরাল β-স্ট্র্যান্ডকে সংযুক্ত করতে ব্যবহৃত হয়। কেন্দ্রীয় α-হেলিক্স প্রথম স্ট্র্যান্ডের সি-টার্মিনিকে দ্বিতীয় স্ট্র্যান্ডের এন-টার্মিনির সাথে সংযুক্ত করে, তার পার্শ্ব শৃঙ্খলগুলিকে β-শীটের বিরুদ্ধে প্যাক করে এবং তাই পৃষ্ঠ থেকে β-স্ট্র্যান্ডের হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশগুলিকে রক্ষা করে। দুটি ক্ষেত্রের কোভ্যালেন্ট অ্যাসোসিয়েশন একটি কার্যকরী এবং কাঠামোগত সুবিধার প্রতিনিধিত্ব করে কারণ অ-সমযোজীভাবে সম্পর্কিত একই কাঠামোর তুলনায় স্থিতিশীলতা বৃদ্ধি পায়। অন্যান্য, সুবিধাগুলি হল আন্তঃ-ডোমেন এনজাইম্যাটিক ফাটলের মধ্যে মধ্যস্থতাকারীদের সুরক্ষা যা অন্যথায় জলীয় পরিবেশে অস্থির হতে পারে এবং ক্রমানুসারে প্রতিক্রিয়াগুলির জন্য প্রয়োজনীয় এনজাইম্যাটিক ক্রিয়াকলাপের একটি নির্দিষ্ট স্টোইকিওমেট্রিক অনুপাত। ক্ষেত্র নির্ধারণের জন্য কাঠামোগত বিন্যাস একটি গুরুত্বপূর্ণ হাতিয়ার। তৃতীয় কাঠামো বেশ কয়েকটি মোটিফ একত্রিত হয়ে সংহত, স্থানীয়, আধা-স্বাধীন একক গঠন করে যা ডোমেন নামে পরিচিত। পলিপেপটাইড শৃঙ্খলের সামগ্রিক 3ডি কাঠামোকে প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো হিসাবে উল্লেখ করা হয়। ডোমেনগুলি তৃতীয় কাঠামোর মৌলিক একক, প্রতিটি ডোমেনে লুপ অঞ্চল দ্বারা সংযুক্ত গৌণ কাঠামোগত ইউনিটগুলি থেকে নির্মিত একটি পৃথক হাইড্রোফোবিক কোর থাকে। পলিপেপটাইডের প্যাকিং সাধারণত ডোমেনের বাইরের তুলনায় অভ্যন্তরে অনেক শক্ত হয় যা একটি কঠিন-মত কোর এবং একটি তরল-মত পৃষ্ঠ তৈরি করে। মূল অবশিষ্টাংশগুলি প্রায়শই একটি প্রোটিন পরিবারে সংরক্ষিত থাকে, যেখানে লুপগুলির অবশিষ্টাংশগুলি কম সংরক্ষিত থাকে, যদি না তারা প্রোটিনের কার্যকারিতার সাথে জড়িত থাকে। ডোমেনের গৌণ কাঠামোগত বিষয়বস্তুর উপর ভিত্তি করে প্রোটিন তৃতীয় কাঠামোকে চারটি প্রধান শ্রেণীতে ভাগ করা যেতে পারে। সমস্ত-α ডোমেনে α-হেলিস থেকে একচেটিয়াভাবে নির্মিত একটি ডোমেন কোর রয়েছে। এই শ্রেণীটি ছোট ভাঁজ দ্বারা প্রভাবিত, যার মধ্যে অনেকগুলি উপরে এবং নিচে হেলিস সহ একটি সাধারণ বান্ডিল গঠন করে। সমস্ত-বিটা ডোমেনের একটি কোর থাকে যা সমান্তরাল বিটা-শীট দ্বারা গঠিত, সাধারণত দুটি শীট একে অপরের বিরুদ্ধে প্যাক করা থাকে। স্ট্র্যান্ডগুলির বিন্যাসে বিভিন্ন নিদর্শন চিহ্নিত করা যেতে পারে, যা প্রায়শই পুনরাবৃত্তিমূলক মোটিফগুলির সনাক্তকরণের জন্ম দেয়, উদাহরণস্বরূপ গ্রীক মূল মোটিফ। α + β ডোমেইন হল সমস্ত-α এবং সমস্ত-β মোটিফের মিশ্রণ। এই শ্রেণীতে প্রোটিনের শ্রেণিবিন্যাস করা কঠিন কারণ অন্যান্য তিনটি শ্রেণীতে এটি ওভারল্যাপ হয় এবং তাই ক্যাথ ডোমেইন ডাটাবেসে এটি ব্যবহার করা হয় না। α/β ডোমেনগুলি β-α-β মোটিফগুলির সংমিশ্রণ থেকে তৈরি করা হয় যা মূলত অ্যাম্ফিপ্যাথিক α-হেলিসেস দ্বারা বেষ্টিত একটি সমান্তরাল β-শীট গঠন করে। গৌণ কাঠামোগুলি স্তর বা ব্যারেলগুলিতে সাজানো হয়। ডোমেইনের আকারের সীমাবদ্ধতা রয়েছে। পৃথক কাঠামোগত ক্ষেত্রের আকার ই-সেলেক্টিনের 36টি অবশিষ্টাংশ থেকে শুরু করে লাইপক্সিজেনেস-1-এর 692টি অবশিষ্টাংশ পর্যন্ত পরিবর্তিত হয়, তবে বেশিরভাগ, 90 শতাংশ, গড়ে প্রায় 100টি অবশিষ্টাংশ সহ 200টিরও কম অবশিষ্টাংশ রয়েছে। খুব ছোট ক্ষেত্র, 40 টিরও কম অবশিষ্টাংশ, প্রায়শই ধাতব আয়ন বা ডাইসালফাইড বন্ধন দ্বারা স্থিতিশীল হয়। বড় ডোমেন, 300 টিরও বেশি অবশিষ্টাংশ, একাধিক হাইড্রোফোবিক কোর নিয়ে গঠিত হতে পারে। কোয়াটারনারি কাঠামো অনেক প্রোটিনের একটি কোয়াটারনারি কাঠামো থাকে, যা একটি অলিগোমেরিক অণুর সাথে যুক্ত বেশ কয়েকটি পলিপেপটাইড চেইন নিয়ে গঠিত। এই ধরনের প্রোটিনের প্রতিটি পলিপেপটাইড শৃঙ্খলকে সাবইউনিট বলা হয়। উদাহরণস্বরূপ, হিমোগ্লোবিন দুটি α এবং দুটি β উপ-একক নিয়ে গঠিত। চারটি চেইনের প্রত্যেকটিতে একটি হেম পকেট সহ একটি অল-গ্লোবিন ভাঁজ রয়েছে। ডোমেন অদলবদল হল অলিগোমেরিক সমাবেশ গঠনের একটি প্রক্রিয়া। ডোমেন অদলবদল করার ক্ষেত্রে, একটি মনোমেরিক প্রোটিনের একটি গৌণ বা তৃতীয় উপাদান অন্য প্রোটিনের একই উপাদান দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয়। ডোমেন অদলবদল গৌণ কাঠামোর উপাদান থেকে শুরু করে সম্পূর্ণ কাঠামোগত ডোমেন পর্যন্ত হতে পারে। এটি অলিগোমেরাইজেশন দ্বারা কার্যকরী অভিযোজনের জন্য বিবর্তনের একটি মডেলেরও প্রতিনিধিত্ব করে, যেমন। অলিগোমেরিক এনজাইম যা সাবইউনিট ইন্টারফেসে সক্রিয় থাকে। বিবর্তনীয় মডিউল হিসাবে ডোমেন প্রকৃতি একটি টিঙ্কার এবং উদ্ভাবক নয়, নতুন ক্রমগুলি উদ্ভাবনের পরিবর্তে পূর্ব-বিদ্যমান ক্রম থেকে অভিযোজিত হয়। ডোমেনগুলি হল নতুন ক্রম তৈরি করতে প্রকৃতির দ্বারা ব্যবহৃত সাধারণ উপাদান; এগুলিকে জেনেটিক্যালি মোবাইল ইউনিট হিসাবে ভাবা যেতে পারে, যা 'মডিউল' হিসাবে উল্লেখ করা হয়। প্রায়শই, ডোমেনের সি এবং এন টার্মিনিগুলি স্থানের কাছাকাছি থাকে, যার ফলে বিবর্তন প্রক্রিয়া চলাকালীন তাদের সহজেই মূল কাঠামোর মধ্যে "স্লট" করা যায়। আর্কিয়া, ব্যাকটেরিয়া এবং ইউকারিয়া এই তিন ধরনের জীবের মধ্যেই অনেক ডোমেন পরিবার পাওয়া যায়। প্রোটিন মডিউলগুলি প্রোটিন ডোমেনের একটি উপসেট যা একটি বিশেষ বহুমুখী কাঠামো সহ বিভিন্ন প্রোটিনের পরিসীমা জুড়ে পাওয়া যায়। ক্লোটিং, ফাইব্রিনোলাইসিস, পরিপূরক, এক্সট্রাসেলুলার ম্যাট্রিক্স, কোষ পৃষ্ঠের আঠালো অণু এবং সাইটোকাইন রিসেপ্টরগুলির সাথে যুক্ত এক্সট্রাসেলুলার প্রোটিনের মধ্যে উদাহরণ পাওয়া যায়। বিস্তৃত প্রোটিন মডিউলগুলির চারটি সুনির্দিষ্ট উদাহরণ হল নিম্নলিখিত ক্ষেত্রগুলিঃ এসএইচ2, ইমিউনোগ্লোবুলিন, ফাইব্রোনেক্টিন টাইপ 3 এবং ক্রিঙ্গল। আণবিক বিবর্তন অনুরূপ ক্রম এবং কাঠামো সহ সম্পর্কিত প্রোটিনের পরিবারের জন্ম দেয়। যাইহোক, একই কাঠামো ভাগ করে নেওয়া প্রোটিনের মধ্যে ক্রমের সাদৃশ্য অত্যন্ত কম হতে পারে। প্রোটিন কাঠামো একই রকম হতে পারে কারণ প্রোটিনগুলি একটি সাধারণ পূর্বপুরুষ থেকে বিচ্ছিন্ন হয়েছে। বিকল্পভাবে, কিছু ভাঁজ অন্যদের তুলনায় বেশি অনুকূল হতে পারে কারণ তারা গৌণ কাঠামোর স্থিতিশীল বিন্যাসের প্রতিনিধিত্ব করে এবং কিছু প্রোটিন বিবর্তনের সময় এই ভাঁজগুলির দিকে একত্রিত হতে পারে। বর্তমানে প্রায় 110,000 পরীক্ষামূলকভাবে নির্ধারিত প্রোটিন থ্রিডি কাঠামো প্রোটিন ডেটা ব্যাঙ্কের (পিডিবি) মধ্যে জমা রয়েছে। যাইহোক, এই সেটটিতে অনেক অভিন্ন বা খুব অনুরূপ কাঠামো রয়েছে। সমস্ত প্রোটিনকে তাদের বিবর্তনীয় সম্পর্ক বোঝার জন্য কাঠামোগত পরিবারে শ্রেণীবদ্ধ করা উচিত। ক্ষেত্র পর্যায়ে কাঠামোগত তুলনা সর্বোত্তমভাবে অর্জন করা যায়। এই কারণে পরিচিত 3ডি কাঠামো সহ প্রোটিনে স্বয়ংক্রিয়ভাবে ডোমেন বরাদ্দ করার জন্য অনেক অ্যালগরিদম তৈরি করা হয়েছে (দেখুন)। ক্যাথ ডোমেইন ডাটাবেস ডোমেইনগুলিকে প্রায় 800 ভাঁজ পরিবারে শ্রেণীবদ্ধ করে; এই ভাঁজগুলির মধ্যে দশটি অত্যন্ত জনবহুল এবং 'সুপার-ভাঁজ' হিসাবে উল্লেখ করা হয়। সুপার-ভাঁজগুলিকে ভাঁজ হিসাবে সংজ্ঞায়িত করা হয় যার জন্য উল্লেখযোগ্য অনুক্রম সাদৃশ্য ছাড়াই কমপক্ষে তিনটি কাঠামো রয়েছে। সর্বাধিক জনবহুল হল α/β-ব্যারেল সুপার-ফোল্ড, যেমনটি আগে বর্ণনা করা হয়েছে। মাল্টিডোমেইন প্রোটিন এককোষী জীবের দুই-তৃতীয়াংশ এবং মেটাজোয়ার 80 শতাংশেরও বেশি প্রোটিন মাল্টিডোমেইন প্রোটিন। যাইহোক, অন্যান্য গবেষণায় এই সিদ্ধান্তে উপনীত হয়েছে যে 40 শতাংশ প্রোক্যারিওটিক প্রোটিনে একাধিক ডোমেন থাকে এবং ইউক্যারিওটগুলিতে প্রায় 65 শতাংশ মাল্টি-ডোমেন প্রোটিন থাকে। ইউক্যারিওটিক মাল্টিডোমেইন প্রোটিনের অনেক ক্ষেত্র প্রোক্যারিওটে স্বাধীন প্রোটিন হিসাবে পাওয়া যায়, যা পরামর্শ দেয় যে মাল্টিডোমেইন প্রোটিনের ক্ষেত্রগুলি একসময় স্বাধীন প্রোটিন হিসাবে বিদ্যমান ছিল। উদাহরণস্বরূপ, মেরুদণ্ডী প্রাণীর একটি মাল্টি-এনজাইম পলিপেপটাইড থাকে যা জিএআর সিন্থেটেজ, এআইআর সিন্থেটেজ এবং জিএআর ট্রান্সফর্মাইলেজ ডোমেইন ধারণ করে (জিএআর-এআইআর-জিএআরটি; জিএআরঃ গ্লাইসিনামাইড রাইবোনিউক্লিয়টাইড সিন্থেটেজ/ট্রান্সফারেজ; এআইআরঃ অ্যামিনোমিডাজোল রাইবোনিউক্লিয়টাইড সিন্থেটেজ)। পোকামাকড়ের মধ্যে, পলিপেপটাইড GARs-(AIRs) 2-GARt হিসাবে প্রদর্শিত হয়, ইস্ট GARs-AIRs GARt থেকে আলাদাভাবে এনকোড করা হয় এবং ব্যাকটেরিয়ায় প্রতিটি ডোমেন আলাদাভাবে এনকোড করা হয়। উৎপত্তি মাল্টিডোমেইন প্রোটিনগুলি সম্ভবত বিবর্তনের সময় নির্বাচিত চাপ থেকে নতুন ফাংশন তৈরি করতে উদ্ভূত হয়েছিল। বিভিন্ন প্রোটিন বিভিন্ন সংমিশ্রণ এবং ক্ষেত্রের সংযোগ দ্বারা সাধারণ পূর্বপুরুষদের থেকে বিচ্ছিন্ন হয়েছে। মডুলার ইউনিটগুলি প্রায়শই জিনগত রদবদলের পদ্ধতির মাধ্যমে জৈবিক ব্যবস্থার মধ্যে এবং মধ্যে চলাচল করেঃ অনুভূমিক স্থানান্তর (প্রজাতির মধ্যে) সহ মোবাইল উপাদানগুলির স্থানান্তর; স্থূল পুনর্বিন্যাস যেমন বিপরীত, স্থানান্তর, মুছে ফেলা এবং অনুলিপি; সমজাতীয় পুনঃসংযোগ; প্রতিলিপির সময় ডিএনএ পলিমারেজের পিছলে যাওয়া। সংগঠনের প্রকার প্রোটিনে দেখা যায় সবচেয়ে সহজ মাল্টিডোমেইন সংগঠন হল একটি একক ডোমেনের পুনরাবৃত্তি। ডোমেনগুলি একে অপরের সাথে মিথস্ক্রিয়া করতে পারে (ডোমেন-ডোমেন মিথস্ক্রিয়া) বা স্ট্রিংয়ের পুঁতির মতো বিচ্ছিন্ন থাকতে পারে। বিশাল 30,000 অবশিষ্ট পেশী প্রোটিন টাইটিনে প্রায় 120টি ফাইব্রোনেক্টিন-3-টাইপ এবং আইজি-টাইপ ডোমেন রয়েছে। সেরিন প্রোটিজেসে, একটি জিন ডুপ্লিকেশন ইভেন্ট দুটি β-ব্যারেল ডোমেন এনজাইম গঠনের দিকে পরিচালিত করেছে। পুনরাবৃত্তিগুলি এত ব্যাপকভাবে বিচ্ছিন্ন হয়েছে যে তাদের মধ্যে কোনও সুস্পষ্ট অনুক্রম মিল নেই। সক্রিয় সাইটটি দুটি β-ব্যারেল ডোমেনের মধ্যে একটি ফাটলে অবস্থিত, যেখানে প্রতিটি ডোমেন থেকে কার্যকরীভাবে গুরুত্বপূর্ণ অবশিষ্টাংশ অবদান রাখা হয়। কাইমোট্রিপসিন সেরিন প্রোটিজের জেনেটিক্যালি ইঞ্জিনিয়ারড মিউট্যান্টগুলির কিছু প্রোটিনেজ ক্রিয়াকলাপ দেখানো হয়েছিল যদিও তাদের সক্রিয় সাইট অবশিষ্টাংশগুলি বিলুপ্ত করা হয়েছিল এবং তাই এটি অনুমান করা হয়েছে যে ডুপ্লিকেশন ইভেন্টটি এনজাইমের ক্রিয়াকলাপকে উন্নত করেছে। মডিউলগুলি প্রায়শই বিভিন্ন সংযোগের সম্পর্ক প্রদর্শন করে, যেমনটি কিনেসিন এবং এবিসি ট্রান্সপোর্টার দ্বারা চিত্রিত হয়েছে। কাইনেসিন মোটর ক্ষেত্রটি পলিপেপটাইড শৃঙ্খলের উভয় প্রান্তে থাকতে পারে যার মধ্যে একটি কয়েল-কয়েল অঞ্চল এবং একটি পণ্যসম্ভার ক্ষেত্র রয়েছে। এবিসি ট্রান্সপোর্টারগুলি দুটি সম্পর্কহীন মডিউল, এটিপি-বাইন্ডিং ক্যাসেট এবং একটি অবিচ্ছেদ্য ঝিল্লি মডিউল নিয়ে গঠিত চারটি ডোমেন নিয়ে নির্মিত, যা বিভিন্ন সংমিশ্রণে সাজানো। ডোমেইনগুলি কেবল পুনরায় একত্রিত হয় না, তবে একটি ডোমেইন অন্য ডোমেনে সন্নিবেশিত হওয়ার অনেক উদাহরণ রয়েছে। অন্যান্য ডোমেনের সাথে ক্রম বা কাঠামোগত মিলগুলি দেখায় যে সন্নিবেশিত এবং মূল ডোমেনের হোমোলোগগুলি স্বাধীনভাবে বিদ্যমান থাকতে পারে। একটি উদাহরণ হল পোল 1 পরিবারের পলিমারেজের মধ্যে 'পাম' ডোমেনে ঢোকানো 'আঙ্গুল'। যেহেতু একটি ডোমেন অন্য ডোমেনে ঢোকানো যেতে পারে, তাই একটি মাল্টিডোমেইন প্রোটিনে সর্বদা কমপক্ষে একটি অবিচ্ছিন্ন ডোমেন থাকা উচিত। এটি কাঠামোগত ক্ষেত্র এবং বিবর্তনীয়/কার্যকরী ক্ষেত্রের সংজ্ঞার মধ্যে প্রধান পার্থক্য। একটি বিবর্তনীয় ডোমেন ডোমেনের মধ্যে এক বা দুটি সংযোগের মধ্যে সীমাবদ্ধ থাকবে, যেখানে একটি সাধারণ কোরের অস্তিত্বের একটি প্রদত্ত মানদণ্ডের মধ্যে কাঠামোগত ডোমেনের সীমাহীন সংযোগ থাকতে পারে। বেশ কয়েকটি কাঠামোগত ক্ষেত্র একটি বিবর্তনীয় ক্ষেত্রকে বরাদ্দ করা যেতে পারে। একটি সুপারডোমেন নামমাত্র স্বাধীন উৎপত্তির দুই বা ততোধিক সংরক্ষিত ক্ষেত্র নিয়ে গঠিত, কিন্তু পরবর্তীকালে একক কাঠামোগত/কার্যকরী একক হিসাবে উত্তরাধিকারসূত্রে প্রাপ্ত। এই সম্মিলিত সুপারডোমেন বিভিন্ন প্রোটিনে ঘটতে পারে যা শুধুমাত্র জিন অনুলিপি দ্বারা সম্পর্কিত নয়। সুপারডোমেইনের একটি উদাহরণ হল পিটিইএন, টেনসিন, অক্সিলিন এবং মেমব্রেন প্রোটিন টিপিটিই2-এর প্রোটিন টাইরোসিন ফসফেটেজ-সি2 ডোমেন জোড়া। এই সুপারডোমেন প্রাণী, উদ্ভিদ এবং ছত্রাকের প্রোটিনে পাওয়া যায়। পি. টি. পি-সি2 সুপারডোমেইনের একটি প্রধান বৈশিষ্ট্য হল ডোমেইন ইন্টারফেসে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ সংরক্ষণ। ডোমেনগুলি হল স্বায়ত্তশাসিত ভাঁজ করার একক ভাঁজ প্রোটিন ভাঁজ-অমীমাংসিত সমস্যাঃ 1960-এর দশকের গোড়ার দিকে আনফিনসেনের মৌলিক কাজের পর থেকে, একটি পলিপেপটাইড দ্রুত তার স্থিতিশীল স্থানীয় গঠনে ভাঁজ হওয়ার প্রক্রিয়াটি সম্পূর্ণরূপে বোঝার লক্ষ্য অধরা থেকে যায়। অনেক পরীক্ষামূলক ভাঁজ অধ্যয়ন আমাদের বোঝার ক্ষেত্রে অনেক অবদান রেখেছে, তবে প্রোটিন ভাঁজ নিয়ন্ত্রণকারী নীতিগুলি এখনও ভাঁজ করার প্রথম গবেষণায় আবিষ্কৃত নীতিগুলির উপর ভিত্তি করে। আনফিনসেন দেখিয়েছেন যে একটি প্রোটিনের স্থানীয় অবস্থা তাপগতিবিদ্যার দিক থেকে স্থিতিশীল, যার গঠন বিশ্বব্যাপী তার মুক্ত শক্তির সর্বনিম্ন পর্যায়ে রয়েছে। ভাঁজ হ 'ল গঠনমূলক স্থানের একটি নির্দেশিত অনুসন্ধান যা প্রোটিনকে জৈবিকভাবে সম্ভাব্য সময় স্কেলে ভাঁজ করতে দেয়। লেভিনথাল প্যারাডক্সে বলা হয়েছে যে, যদি একটি গড় আকারের প্রোটিন সর্বনিম্ন শক্তি সহ একটি খুঁজে বের করার আগে সমস্ত সম্ভাব্য গঠনগুলির নমুনা নেয়, তবে পুরো প্রক্রিয়াটি কোটি কোটি বছর সময় নেবে। প্রোটিনগুলি সাধারণত 0.01 এবং 1000 সেকেন্ডের মধ্যে ভাঁজ হয়ে যায়। অতএব, প্রোটিন ভাঁজ করার প্রক্রিয়াটি অবশ্যই একটি নির্দিষ্ট ভাঁজ করার পথের মাধ্যমে নির্দেশিত হতে হবে। যে শক্তিগুলি এই অনুসন্ধানকে পরিচালিত করে তারা সম্ভবত স্থানীয় এবং বিশ্বব্যাপী প্রভাবগুলির সংমিশ্রণ হতে পারে যার প্রভাব প্রতিক্রিয়ার বিভিন্ন পর্যায়ে অনুভূত হয়। পরীক্ষামূলক এবং তাত্ত্বিক গবেষণার অগ্রগতিতে দেখা গেছে যে ভাঁজকে শক্তির প্রাকৃতিক দৃশ্যের পরিপ্রেক্ষিতে দেখা যেতে পারে, যেখানে ভাঁজ গতিবিদ্যাকে আংশিকভাবে ভাঁজ করা কাঠামোর একটি প্রগতিশীল সংগঠন হিসাবে বিবেচনা করা হয় যার মাধ্যমে একটি প্রোটিন ভাঁজ করা কাঠামোর পথে যায়। এটি একটি ভাঁজ করা ফানেলের পরিপ্রেক্ষিতে বর্ণনা করা হয়েছে, যেখানে একটি অনাবৃত প্রোটিনের প্রচুর সংখ্যক গঠনমূলক অবস্থা পাওয়া যায় এবং ভাঁজ করা প্রোটিনের জন্য কম অবস্থা পাওয়া যায়। একটি ফানেল বোঝায় যে প্রোটিন ভাঁজ করার জন্য শক্তি হ্রাস পায় এবং তৃতীয় কাঠামো গঠনের সাথে এনট্রপি হ্রাস পায়। ফানেলের স্থানীয় রুক্ষতা গতিজ ফাঁদকে প্রতিফলিত করে, যা ভুলভাবে ভাঁজ করা মধ্যবর্তীগুলির সঞ্চয়ের সাথে সম্পর্কিত। একটি ভাঁজ শৃঙ্খল তার কম্প্যাক্টনেস বাড়িয়ে নিম্ন ইন্ট্রা-চেইন মুক্ত-শক্তির দিকে অগ্রসর হয়। শৃঙ্খলের গঠনমূলক বিকল্পগুলি ক্রমশ একটি স্থানীয় কাঠামোর দিকে সংকুচিত হয়ে যায়। প্রোটিন ভাঁজ করার ক্ষেত্রে ডোমেনগুলির সুবিধা কাঠামোগত ডোমেন দ্বারা বড় প্রোটিনের সংগঠন প্রোটিন ভাঁজ করার জন্য একটি সুবিধার প্রতিনিধিত্ব করে, প্রতিটি ডোমেন পৃথকভাবে ভাঁজ করতে সক্ষম হয়, ভাঁজ প্রক্রিয়াটিকে ত্বরান্বিত করে এবং অবশিষ্টাংশের মিথস্ক্রিয়ার সম্ভাব্য বড় সংমিশ্রণকে হ্রাস করে। উপরন্তু, প্রোটিনে হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশের পর্যবেক্ষণকৃত এলোমেলো বিতরণের পরিপ্রেক্ষিতে, হাইড্রোফিলিক অবশিষ্টাংশগুলিকে পৃষ্ঠে রাখার সময় একটি বড় প্রোটিনের হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশগুলিকে কবর দেওয়ার জন্য ডোমেন গঠন সর্বোত্তম সমাধান বলে মনে হয়। যাইহোক, প্রোটিন ভাঁজ এবং স্থানীয় কাঠামোর স্থিতিশীলতার শক্তিবিদ্যায় আন্তঃ-ডোমেন মিথস্ক্রিয়ার ভূমিকা সম্ভবত প্রতিটি প্রোটিনের জন্য আলাদা। টি4 লাইসোজাইমে, অন্য ডোমেনের উপর একটি ডোমেনের প্রভাব এতটাই শক্তিশালী যে পুরো অণুটি প্রোটোলাইটিক ক্লিভেজ প্রতিরোধী। এই ক্ষেত্রে, ভাঁজ একটি ক্রমিক প্রক্রিয়া যেখানে সি-টার্মিনাল ডোমেনকে প্রাথমিক পর্যায়ে স্বাধীনভাবে ভাঁজ করতে হয় এবং অন্য ডোমেনের ভাঁজ এবং স্থিতিশীলতার জন্য ভাঁজ করা সি-টার্মিনাল ডোমেনের উপস্থিতি প্রয়োজন। এটি দেখা গেছে যে একটি বিচ্ছিন্ন ডোমেনের ভাঁজ একই হারে বা কখনও কখনও সমন্বিত ডোমেনের চেয়ে দ্রুত হতে পারে, যা পরামর্শ দেয় যে ভাঁজ করার সময় বাকি প্রোটিনের সাথে প্রতিকূল মিথস্ক্রিয়া ঘটতে পারে। বেশ কয়েকটি যুক্তি থেকে জানা যায় যে, বড় প্রোটিনের ভাঁজ করার ক্ষেত্রে সবচেয়ে ধীর পদক্ষেপ হল ভাঁজ করা ক্ষেত্রগুলির জোড়া। এর কারণ হ 'ল ডোমেনগুলি সম্পূর্ণরূপে সঠিকভাবে ভাঁজ করা হয় না বা তাদের মিথস্ক্রিয়ার জন্য প্রয়োজনীয় ছোট সমন্বয়গুলি সক্রিয়ভাবে প্রতিকূল, যেমন ডোমেন ইন্টারফেস থেকে জল অপসারণ। ডোমেন এবং প্রোটিন নমনীয়তা প্রোটিন ডোমেন গতিবিদ্যা বহু আণবিক স্বীকৃতি এবং সংকেত প্রক্রিয়াতে মূল ভূমিকা পালন করে। অভ্যন্তরীণভাবে বিশৃঙ্খল নমনীয় সংযোগকারী ডোমেন দ্বারা সংযুক্ত প্রোটিন ডোমেনগুলি প্রোটিন ডোমেন গতিবিদ্যার মাধ্যমে দীর্ঘ-পরিসীমা অ্যালোস্টারি প্ররোচিত করে। ফলস্বরূপ গতিশীল মোডগুলি সাধারণত পুরো প্রোটিন বা পৃথক ডোমেনের স্থির কাঠামো থেকে পূর্বাভাস দেওয়া যায় না। তবে একটি প্রোটিনের বিভিন্ন কাঠামোর তুলনা করে এগুলি অনুমান করা যেতে পারে (যেমন আণবিক গতির ডাটাবেসে)। এগুলি বিস্তৃত আণবিক গতিবিদ্যার গতিপথ এবং প্রধান উপাদান বিশ্লেষণের নমুনা দ্বারাও পরামর্শ দেওয়া যেতে পারে, অথবা নিউট্রন স্পিন ইকো স্পেকট্রোস্কোপি দ্বারা পরিমাপ করা বর্ণালী ব্যবহার করে এগুলি সরাসরি পর্যবেক্ষণ করা যেতে পারে। কাঠামোগত সমন্বয় থেকে ক্ষেত্রের সংজ্ঞা কাঠামোগত বিল্ডিং ব্লক এবং বিবর্তনের উপাদান হিসাবে ক্ষেত্রের গুরুত্ব পরিচিত কাঠামোর প্রোটিনে তাদের সনাক্তকরণ এবং শ্রেণিবিন্যাসের জন্য অনেক স্বয়ংক্রিয় পদ্ধতি নিয়ে এসেছে। নির্ভরযোগ্য ডোমেন অ্যাসাইনমেন্টের জন্য স্বয়ংক্রিয় পদ্ধতিগুলি ডোমেন ডেটাবেস তৈরির জন্য অপরিহার্য, বিশেষত যেহেতু পরিচিত প্রোটিন কাঠামোর সংখ্যা বৃদ্ধি পাচ্ছে। যদিও একটি ডোমেনের সীমানা চাক্ষুষ পরিদর্শনের মাধ্যমে নির্ধারণ করা যেতে পারে, একটি স্বয়ংক্রিয় পদ্ধতির নির্মাণ সহজবোধ্য নয়। সমস্যাগুলি ঘটে যখন বিচ্ছিন্ন বা অত্যন্ত সম্পর্কিত ডোমেনগুলির মুখোমুখি হয়। একটি ডোমেন আসলে কী তার কোনও মানক সংজ্ঞা না থাকার অর্থ হল যে প্রতিটি গবেষক মানদণ্ডের একটি অনন্য সেট ব্যবহার করে ডোমেন অ্যাসাইনমেন্টগুলি ব্যাপকভাবে পরিবর্তিত হয়েছে। একটি স্ট্রাকচারাল ডোমেন হল একটি কম্প্যাক্ট, গ্লোবুলার সাব-স্ট্রাকচার যার মধ্যে বাকি প্রোটিনের তুলনায় বেশি মিথস্ক্রিয়া রয়েছে। অতএব, একটি কাঠামোগত ক্ষেত্র দুটি চাক্ষুষ বৈশিষ্ট্য দ্বারা নির্ধারিত হতে পারেঃ এর কম্প্যাক্টনেস এবং বিচ্ছিন্নতার ব্যাপ্তি। ডোমেইন অ্যাসাইনমেন্টের অনেক প্রাথমিক পদ্ধতিতে এবং আরও সাম্প্রতিক কয়েকটি পদ্ধতিতে প্রোটিনে স্থানীয় কম্প্যাক্টনেসের পরিমাপ ব্যবহার করা হয়েছে। পদ্ধতি প্রথম অ্যালগরিদমগুলির মধ্যে একটি একটি শ্রেণিবদ্ধ ক্লাস্টারিং রুটিনের সাথে একসাথে একটি Cα-Cα দূরত্বের মানচিত্র ব্যবহার করেছিল যা প্রোটিনকে বেশ কয়েকটি ছোট অংশ, দৈর্ঘ্যে 10 টি অবশিষ্টাংশ হিসাবে বিবেচনা করে। প্রাথমিক অংশগুলি আন্তঃবিভাগ দূরত্বের উপর ভিত্তি করে একের পর এক গুচ্ছবদ্ধ করা হয়েছিল; স্বল্পতম দূরত্বের অংশগুলি গুচ্ছবদ্ধ করা হয়েছিল এবং তারপরে একক বিভাগ হিসাবে বিবেচিত হয়েছিল। ধাপে ধাপে ক্লাস্টারিং অবশেষে সম্পূর্ণ প্রোটিন অন্তর্ভুক্ত করে। গো এই সত্যটিও কাজে লাগান যে আন্তঃ-ডোমেন দূরত্ব সাধারণত আন্তঃ-ডোমেন দূরত্বের চেয়ে বড় হয়; সমস্ত সম্ভাব্য Cα-Cα দূরত্বকে তির্যক প্লট হিসাবে উপস্থাপন করা হয়েছিল যেখানে হেলিস, বর্ধিত স্ট্র্যান্ড এবং গৌণ কাঠামোর সংমিশ্রণের জন্য স্বতন্ত্র নিদর্শন ছিল। সৌধামিনি এবং ব্লান্ডেলের পদ্ধতিটি তাদের Cα-Cα দূরত্বের উপর ভিত্তি করে একটি প্রোটিনে গৌণ কাঠামোকে গুচ্ছবদ্ধ করে এবং তাদের ডেনড্রোগ্রামের প্যাটার্ন থেকে ডোমেনগুলি সনাক্ত করে। যেহেতু প্রক্রিয়াটি প্রোটিনকে অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি অবিচ্ছিন্ন শৃঙ্খল হিসাবে বিবেচনা করে না, তাই বিচ্ছিন্ন ক্ষেত্রগুলির চিকিৎসায় কোনও সমস্যা নেই। এই ডেনড্রোগ্রামগুলির নির্দিষ্ট নোডগুলি প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোগত ক্লাস্টার হিসাবে চিহ্নিত করা হয়, এগুলির মধ্যে সুপার-সেকেন্ডারি কাঠামো এবং ডোমেন উভয়ই অন্তর্ভুক্ত। 3ডিই ডোমেইন ডাটাবেস তৈরি করতে ডমক অ্যালগরিদম ব্যবহার করা হয়। এটি প্রতিটি ধরনের সংযোগের সংখ্যা থেকে একটি 'বিভক্ত মান' গণনা করে যখন প্রোটিনটি নির্বিচারে দুটি অংশে বিভক্ত হয়। এই বিভাজনের মান বড় হয় যখন কাঠামোর দুটি অংশ স্বতন্ত্র হয়। ওয়াদাক এবং জানিনের পদ্ধতিটি বিভিন্ন অবশিষ্টাংশের অবস্থানে বারবার বিভক্ত দুটি চেইন সেগমেন্টের মধ্যে গণনা করা ইন্টারফেস এলাকার উপর ভিত্তি করে তৈরি হয়েছিল। বিচ্ছিন্ন অংশগুলির পৃষ্ঠের ক্ষেত্রফলের সঙ্গে স্থানীয় কাঠামোর ক্ষেত্রফলের তুলনা করে আন্তঃপৃষ্ঠের ক্ষেত্রফল গণনা করা হয়। সম্ভাব্য ডোমেন সীমানা এমন একটি সাইটে চিহ্নিত করা যেতে পারে যেখানে ইন্টারফেস এলাকা সর্বনিম্ন ছিল। অন্যান্য পদ্ধতিগুলি কম্প্যাক্টনেস গণনা করতে দ্রাবক অ্যাক্সেসিবিলিটির পরিমাপ ব্যবহার করেছে। পি. ইউ. ইউ অ্যালগরিদম একটি সুরেলা মডেলকে অন্তর্ভুক্ত করে যা আন্তঃ-ডোমেন গতিবিদ্যার আনুমানিক অনুমান করতে ব্যবহৃত হয়। অন্তর্নিহিত শারীরিক ধারণাটি হল যে প্রতিটি ডোমেনের মধ্যে অনেক কঠোর মিথস্ক্রিয়া ঘটবে এবং ডোমেনের মধ্যে আলগা মিথস্ক্রিয়া ঘটবে। এই অ্যালগরিদমটি এফ. এস. এস. পি ডোমেইন ডাটাবেসে ডোমেইন সংজ্ঞায়িত করতে ব্যবহৃত হয়। সুইন্ডেলস (1995) একটি পদ্ধতি তৈরি করেছিলেন, ডিটেকটিভ, প্রোটিন কাঠামোর মধ্যে ডোমেন সনাক্তকরণের জন্য এই ধারণার উপর ভিত্তি করে যে ডোমেনের একটি হাইড্রোফোবিক অভ্যন্তর রয়েছে। বিভিন্ন ডোমেন থেকে হাইড্রোফোবিক কোরগুলি ইন্টারফেস অঞ্চলের মধ্য দিয়ে চলতে থাকলে ঘাটতি দেখা দেয়। রিগিডফাইন্ডার হল দুটি ভিন্ন গঠন থেকে প্রোটিন রিজিড ব্লক (ডোমেন এবং লুপ) সনাক্ত করার জন্য একটি অভিনব পদ্ধতি। শক্ত ব্লকগুলিকে ব্লক হিসাবে সংজ্ঞায়িত করা হয় যেখানে সমস্ত আন্তঃ অবশিষ্ট দূরত্ব গঠন জুড়ে সংরক্ষিত থাকে। পান্ডুরঙ্গন এবং টফ দ্বারা বিকশিত আর. আই. বি. এফ. আই. এন. ডি পদ্ধতিটি প্রোটিনে গৌণ কাঠামোগত উপাদানগুলির স্পেসিয়াল ক্লাস্টারিং সম্পাদন করে প্রোটিন কাঠামোর অনমনীয় বস্তুগুলি চিহ্নিত করে। ক্রায়ো ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপি ঘনত্বের মানচিত্রে প্রোটিন কাঠামোকে নমনীয়ভাবে ফিট করতে আরআইবিএফআইএনডি অনমনীয় বস্তু ব্যবহার করা হয়েছে। গতিশীল ক্ষেত্রগুলি চিহ্নিত করার জন্য একটি সাধারণ পদ্ধতি, অর্থাৎ প্রোটিন অঞ্চলগুলি যা কাঠামোগত ওঠানামা চলাকালীন প্রায় অনমনীয় একক হিসাবে আচরণ করে, পোটেস্টিও এট আল দ্বারা চালু করা হয়েছে। এবং, অন্যান্য প্রয়োগগুলির মধ্যে গতিবিদ্যা-ভিত্তিক ডোমেন উপবিভাগগুলির সামঞ্জস্যকে মানক কাঠামো-ভিত্তিকগুলির সাথে তুলনা করতেও ব্যবহার করা হয়েছিল। পিআইএসকিউআরডি নামে পরিচিত এই পদ্ধতিটি একটি ওয়েব সার্ভারের আকারে সর্বজনীনভাবে উপলব্ধ। পরেরটি ব্যবহারকারীদের সিস্টেমের ওঠানামার সমষ্টিগত পদ্ধতির উপর ভিত্তি করে একক-চেইন বা মাল্টিমেরিক প্রোটিনগুলিকে অর্ধ-কঠোর ডোমেনে সর্বোত্তমভাবে বিভক্ত করার অনুমতি দেয়। ডিফল্টরূপে পরেরটি একটি স্থিতিস্থাপক নেটওয়ার্ক মডেলের মাধ্যমে গণনা করা হয়; বিকল্পভাবে প্রাক-গণনা করা প্রয়োজনীয় গতিশীল স্থানগুলি ব্যবহারকারী আপলোড করতে পারেন। উদাহরণ ডোমেন আরমাডিলো পুনরাবৃত্তি করেঃ ফলের মাছি ড্রোসোফিলা মেলানোগাস্টারের β-ক্যাটেনিনের মতো আরমাডিলো প্রোটিনের নামে নামকরণ করা হয়েছে। বেসিক লিউসিন জিপার ডোমেন (বি. জেড. আই. পি ডোমেন): অনেক ডি. এন. এ-বাইন্ডিং ইউক্যারিওটিক প্রোটিনে পাওয়া যায়। ডোমেনের একটি অংশে এমন একটি অঞ্চল রয়েছে যা ক্রম-নির্দিষ্ট ডিএনএ-বাঁধাই বৈশিষ্ট্যগুলির মধ্যস্থতা করে এবং লিউসিন জিপার যা দুটি ডিএনএ-বাঁধাই অঞ্চলের ডাইমারাইজেশনের জন্য প্রয়োজনীয়। ডিএনএ-বাঁধাই অঞ্চলটি আর্জিনিন এবং লাইসিনের মতো বেশ কয়েকটি মৌলিক অ্যামিনো অ্যাসিড নিয়ে গঠিত। ক্যাডেরিন পুনরাবৃত্তি করেঃ ক্যাডেরিন Ca2 +-নির্ভর কোষ-কোষ আঠালো প্রোটিন হিসাবে কাজ করে। ক্যাডেরিন ক্ষেত্রগুলি হল বহির্মুখী অঞ্চল যা সংলগ্ন কোষের পৃষ্ঠে ক্যাডেরিনগুলির মধ্যে কোষ-থেকে-কোষ হোমোফিলিক বন্ধনকে মধ্যস্থতা করে। ডেথ এফেক্টার ডোমেন (ডিইডি): সমজাতীয় মিথস্ক্রিয়া (ডিইডি-ডিইডি) দ্বারা প্রোটিন-প্রোটিন বন্ধনকে অনুমতি দেয়। ক্যাসপেস প্রোটিজেস প্রোটিওলিটিক ক্যাসকেডের মাধ্যমে অ্যাপোপটোসিসকে ট্রিগার করে। প্রো-ক্যাসপেস-8 এবং প্রো-ক্যাসপেস-9 ডিইডি ডোমেনের মাধ্যমে নির্দিষ্ট অ্যাডাপ্টর অণুর সাথে আবদ্ধ হয়, যা ক্যাসপেসগুলিকে স্বয়ংক্রিয়ভাবে সক্রিয় করে তোলে। ই. এফ হাতঃ একটি হেলিক্স-টার্ন-হেলিক্স কাঠামোগত মোটিফ সিগন্যালিং প্রোটিন ক্যালমোডুলিনের প্রতিটি কাঠামোগত ডোমেনে এবং পেশী প্রোটিন ট্রোপোনিন-সি. ইমিউনোগ্লোবুলিনের মতো ডোমেনে পাওয়া যায়ঃ ইমিউনোগ্লোবুলিন সুপারফ্যামিলির (আইজিএসএফ) প্রোটিনে পাওয়া যায়। এগুলিতে প্রায় 70-110 অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে এবং তাদের আকার ও কার্যকারিতা অনুযায়ী বিভিন্ন বিভাগে (আইজিভি, আইজিসি1, আইজিসি2 এবং আইজিআই) শ্রেণীবদ্ধ করা হয়। এগুলির একটি চরিত্রগত ভাঁজ থাকে যেখানে দুটি বিটা শীট একটি "স্যান্ডউইচ" গঠন করে যা সংরক্ষিত সিস্টিন এবং অন্যান্য চার্জযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া দ্বারা স্থিতিশীল হয়। কোষের সংলগ্নতা, কোষ সক্রিয়করণ এবং আণবিক স্বীকৃতির প্রক্রিয়াগুলিতে প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়ার জন্য এগুলি গুরুত্বপূর্ণ। এই ক্ষেত্রগুলি সাধারণত ইমিউন সিস্টেমে ভূমিকা সহ অণুতে পাওয়া যায়। ফসফোটাইরোসিন-বাইন্ডিং ডোমেন (পিটিবি): পিটিবি ডোমেন সাধারণত ফসফোরিলেটেড টাইরোসিনের অবশিষ্টাংশের সাথে আবদ্ধ হয়। এগুলি প্রায়শই সিগন্যাল ট্রান্সডাকশন প্রোটিনে পাওয়া যায়। পিটিবি-ডোমেইন বাঁধাই নির্দিষ্টতা ফসফোটাইরোসিনের অ্যামিনো-টার্মিনাল দিকে অবশিষ্টাংশ দ্বারা নির্ধারিত হয়। উদাহরণস্বরূপঃ এসএইচসি এবং আইআরএস-1 উভয়ের পিটিবি ডোমেন একটি এনপিএক্সপিওয়াই ক্রমের সাথে আবদ্ধ। পি. টি. বি-যুক্ত প্রোটিন যেমন এস. এইচ. সি এবং আই. আর. এস-1 মানব কোষের ইনসুলিন প্রতিক্রিয়ার জন্য গুরুত্বপূর্ণ। প্লেকস্ট্রিন হোমোলজি ডোমেন (পিএইচ): পিএইচ ডোমেনগুলি উচ্চ আকর্ষণের সাথে ফসফোইনোসাইটাইডগুলিকে আবদ্ধ করে। পিটিডিআইএনএস (3) পি, পিটিডিআইএনএস (4) পি, পিটিডিআইএনএস (3,4) পি2, পিটিডিআইএনএস (4,5) পি2 এবং পিটিডিআইএনএস (3,4,5) পি3-এর নির্দিষ্টতা লক্ষ্য করা গেছে। যেহেতু ফসফোইনোসাইটাইডগুলি বিভিন্ন কোষের ঝিল্লিতে পৃথক করা হয় (তাদের দীর্ঘ লাইপোফিলিক লেজের কারণে), পিএইচ ক্ষেত্রগুলি সাধারণত একটি ঝিল্লিতে প্রোটিনের নিয়োগের কারণ হয় যেখানে প্রোটিন কোষ সংকেত, সাইটোস্কেলিটাল পুনর্গঠন বা ঝিল্লি পাচারের ক্ষেত্রে একটি নির্দিষ্ট কাজ করতে পারে। এস. আর. সি হোমোলজি 2 ডোমেন (এস. এইচ 2): এস. এইচ 2 ডোমেন প্রায়শই সিগন্যাল ট্রান্সডাকশন প্রোটিনে পাওয়া যায়। এস. এইচ. 2 ক্ষেত্রগুলি ফসফোরিলেটেড টাইরোসিন (পিটিআইআর)-কে বন্ধন প্রদান করে। এস. আর. সি ভাইরাল অনকোজিনের ফসফোটাইরোসিন বাইন্ডিং ডোমেনের নামে নামকরণ করা হয়েছে, যা নিজেই একটি টাইরোসিন কাইনেজ। আরও দেখুনঃ SH3 ডোমেইন। জিঙ্ক ফিঙ্গার ডিএনএ-বাইন্ডিং ডোমেন (ZnF _ GATA): ZnF _ GATA ডোমেন-ধারণকারী প্রোটিনগুলি সাধারণত ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টর যা সাধারণত প্রোমোটারদের ডিএনএ সিকোয়েন্স [AT] GATA [AG] এর সাথে আবদ্ধ হয়। অজানা ফাংশনের ডোমেন ডোমেনের একটি বড় অংশ অজানা ফাংশনের। একটি ডোমেন অফ অননুমোদিত ফাংশন (ডিইউএফ) হল একটি প্রোটিন ডোমেন যার কোনও বৈশিষ্ট্যযুক্ত ফাংশন নেই। এই পরিবারগুলিকে পি. এফ. এ. এম ডাটাবেসে প্রিফিক্স ডি. ইউ. এফ ব্যবহার করে একত্রিত করা হয়েছে, যার পরে একটি সংখ্যা রয়েছে, যার উদাহরণ হল ডি. ইউ. এফ. 2992 এবং ডি. ইউ. এফ1220। পি. এফ. এ. এম ডাটাবেসের মধ্যে এখন 3,000-এরও বেশি ডি. ইউ. এফ পরিবার রয়েছে যা পরিচিত পরিবারের 20 শতাংশেরও বেশি প্রতিনিধিত্ব করে। বিস্ময়করভাবে, পি. এফ. এ. এম-এ ডি. ইউ. এফ-এর সংখ্যা 20 শতাংশ (2010 সালে) থেকে বেড়ে 22 শতাংশ (2019 সালে) হয়েছে, যার বেশিরভাগই নতুন জিনোম সিকোয়েন্সের ক্রমবর্ধমান সংখ্যার কারণে। পিফাম রিলিজ 32.0 (2019)-এ 3,961 টি ডিইউএফ রয়েছে। আরও দেখুন বাইন্ডিং ডোমেন কোফ্যাক্টর ট্রান্সফারেজ ফ্যামিলি প্যানডিট, প্রোটিন ডোমেনের একটি জৈবিক ডাটাবেস পি. এফ. এ. এমঃ প্রোটিন ডোমেনের ডাটাবেস প্রোটিন কাঠামো ভবিষ্যদ্বাণী প্রোটিন কাঠামো ভবিষ্যদ্বাণী সফ্টওয়্যার প্রোটিন সুপারফ্যামিলি প্রোটিন ট্যান্ডেম পুনরাবৃত্তি প্রোটিন পরিবার প্রোটিন উপপরিবার সংক্ষিপ্ত রৈখিক মোটিফ কাঠামোগত জীববিজ্ঞান প্রোটিনের কাঠামোগত শ্রেণিবিন্যাস (এস. সি. ও. পি) ক্যাথ প্রোটিন কাঠামোগত শ্রেণিবিন্যাস ডাটাবেস ক্রম মোটিফ কাঠামোগত মোটিফ রেফারেন্স জর্জ, আর. এ। (2002) "প্রেডিকটিং স্ট্রাকচারাল ডোমেইনস ইন প্রোটিনস" থিসিস, ইউনিভার্সিটি কলেজ লন্ডন (এর লেখকের অবদান)। মূল কাগজপত্র স্ট্রাকচারাল ডোমেন ডেটাবেস কনজারভড ডোমেনস অ্যাট দ্য ন্যাশনাল সেন্টার ফর বায়োটেকনোলজি ওয়েবসাইট 3ডিই ক্যাথ ডালি পিএফএএম ক্ল্যান ব্রাউজার সিকোয়েন্স ডোমেন ডেটাবেস ইন্টারপ্রো প্রজিট প্রোডম স্মার্ট এনসিবিআই কনজারভড ডোমেন ডেটাবেস সুপারফ্যামিলি লাইব্রেরি অফ এইচএমএমস যা সুপারফ্যামিলি এবং সমস্ত সম্পূর্ণরূপে সিকোয়েন্সড জীবের (সুপারফ্যামিলি এবং পরিবার) অ্যানোটেশনগুলির ডাটাবেস উপস্থাপন করে কার্যকরী ডোমেন ডেটাবেস ডিসিজিও ফাংশন, ফেনোটাইপ এবং রোগের উপর ডোমেন-কেন্দ্রিক অ্যান্টোলজির একটি বিস্তৃত ডাটাবেস। প্রোটিন কাঠামো প্রোটিন পরিবার প্রোটিন সুপারফ্যামিলি