Enzyme kinetics
এনজাইম গতিবিদ্যা হল উৎসেচক-অনুঘটকযুক্ত রাসায়নিক প্রতিক্রিয়ার হারের অধ্যয়ন। এনজাইম কাইনেটিক্সে, প্রতিক্রিয়ার হার পরিমাপ করা হয় এবং প্রতিক্রিয়ার অবস্থার পরিবর্তনের প্রভাবগুলি তদন্ত করা হয়। এইভাবে একটি উৎসেচকের গতিবিদ্যা অধ্যয়ন করা এই উৎসেচকের অনুঘটক প্রক্রিয়া, বিপাক প্রক্রিয়ায় এর ভূমিকা, কীভাবে এর ক্রিয়াকলাপ নিয়ন্ত্রিত হয় এবং কীভাবে একটি ওষুধ বা একটি পরিবর্ধক (প্রতিরোধক বা সক্রিয়কারী) হারকে প্রভাবিত করতে পারে তা প্রকাশ করতে পারে। একটি উৎসেচক (ই) সাধারণত একটি প্রোটিন অণু যা অন্য একটি অণু, তার স্তর (এস)-এর প্রতিক্রিয়া প্রচার করে। এটি একটি এনজাইম-সাবস্ট্রেট জটিল ই. এস তৈরি করার জন্য এনজাইমের সক্রিয় স্থানের সাথে আবদ্ধ হয় এবং একটি এনজাইম-পণ্য জটিল ই. পি-তে রূপান্তরিত হয় এবং সেখান থেকে একটি রূপান্তর অবস্থা ই. এস * এর মাধ্যমে পণ্য পি-তে রূপান্তরিত হয়। ধাপের সিরিজটি প্রক্রিয়া হিসাবে পরিচিতঃ ই + এস ই এস ই এস * ই পি ই + পি এই উদাহরণটি একটি স্তর এবং একটি পণ্যের সাথে বিক্রিয়ার সহজতম ক্ষেত্রে অনুমান করে। এই ধরনের ঘটনা বিদ্যমান রয়েছেঃ উদাহরণস্বরূপ, ফসফোগ্লুকোম্যুটেজের মতো একটি মিউটেজ একটি ফসফো গ্রুপের এক অবস্থান থেকে অন্য অবস্থানে স্থানান্তরকে অনুঘটক করে এবং আইসোমেরেজ এমন একটি উৎসেচকের জন্য আরও সাধারণ শব্দ যা ট্রাইওসেফসফেট আইসোমেরেজের মতো যে কোনও এক-স্তরের এক-পণ্য প্রতিক্রিয়াকে অনুঘটক করে। যাইহোক, এই ধরনের এনজাইমগুলি খুব সাধারণ নয়, এবং এনজাইম দ্বারা ব্যাপকভাবে সংখ্যাগরিষ্ঠ যা দ্বি-স্তরযুক্ত দ্বি-পণ্য প্রতিক্রিয়াগুলিকে অনুঘটক করেঃ উদাহরণস্বরূপ, অ্যালকোহল ডিহাইড্রোজেনেসের মতো এন. এ. ডি-নির্ভর ডিহাইড্রোজেনেসগুলি অন্তর্ভুক্ত, যা এন. এ. ডি + দ্বারা ইথানলের জারণকে অনুঘটক করে। তিন বা চারটি স্তর বা পণ্যের সাথে প্রতিক্রিয়া কম সাধারণ, তবে সেগুলি বিদ্যমান। পণ্যের সংখ্যা সাবস্ট্রেটের সংখ্যার সমান হওয়ার কোনও প্রয়োজন নেই; উদাহরণস্বরূপ, গ্লিসারালডিহাইড 3-ফসফেট ডিহাইড্রোজেনেসের তিনটি সাবস্ট্রেট এবং দুটি পণ্য রয়েছে। যখন এনজাইমগুলি একাধিক স্তরকে আবদ্ধ করে, যেমন ডাইহাইড্রোফোলেট রিডাক্টেজ (ডানদিকে দেখানো হয়েছে), তখন এনজাইম কাইনেটিক্স এই স্তরগুলি যে ক্রমে আবদ্ধ হয় এবং যে ক্রমে পণ্যগুলি মুক্তি পায় তাও দেখাতে পারে। এনজাইমের একটি উদাহরণ যা একটি একক স্তরকে আবদ্ধ করে এবং একাধিক পণ্য ছেড়ে দেয় তা হল প্রোটিয়াস, যা একটি প্রোটিন স্তরকে দুটি পলিপেপটাইড পণ্যে বিভক্ত করে। অন্যগুলি দুটি স্তরকে একত্রিত করে, যেমন ডিএনএ পলিমারেজ একটি নিউক্লিওটাইডকে ডিএনএর সাথে সংযুক্ত করে। যদিও এই প্রক্রিয়াগুলি প্রায়শই ধাপগুলির একটি জটিল সিরিজ হয়, তবে সাধারণত একটি হার-নির্ধারণকারী পদক্ষেপ থাকে যা সামগ্রিক গতিবিদ্যা নির্ধারণ করে। এই হার-নির্ধারণকারী পদক্ষেপটি একটি রাসায়নিক প্রতিক্রিয়া বা এনজাইম বা সাবস্ট্রেটের গঠনমূলক পরিবর্তন হতে পারে, যেমন এনজাইম থেকে পণ্য (গুলি) প্রকাশের সাথে জড়িত। এনজাইমের গঠন সম্পর্কে জ্ঞান গতিগত তথ্য ব্যাখ্যায় সহায়ক। উদাহরণস্বরূপ, কাঠামোটি অনুঘটকের সময় সাবস্ট্রেট এবং পণ্যগুলি কীভাবে আবদ্ধ হয় তা নির্দেশ করতে পারে; প্রতিক্রিয়া চলাকালীন কী পরিবর্তন ঘটে; এবং এমনকি প্রক্রিয়াতে নির্দিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের ভূমিকাও। কিছু এনজাইম প্রক্রিয়া চলাকালীন উল্লেখযোগ্যভাবে আকৃতি পরিবর্তন করে; এই ধরনের ক্ষেত্রে, এনজাইমের গঠন নির্ধারণ করা সাহায্যকারী যা এনজাইম বিক্রিয়ার মধ্য দিয়ে যায় না। সমস্ত জৈবিক অনুঘটক প্রোটিন এনজাইম নয়ঃ রাইবোজাইম এবং রাইবোজোমের মতো আরএনএ-ভিত্তিক অনুঘটকগুলি অনেক সেলুলার ফাংশনের জন্য প্রয়োজনীয়, যেমন আরএনএ স্প্লাইসিং এবং ট্রান্সলেশন। রাইবোজাইম এবং এনজাইমের মধ্যে প্রধান পার্থক্য হল যে আরএনএ অনুঘটকগুলি নিউক্লিওটাইড দ্বারা গঠিত, যেখানে এনজাইমগুলি অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা গঠিত। রাইবোজাইমগুলি প্রতিক্রিয়াগুলির আরও সীমিত সেট সম্পাদন করে, যদিও তাদের প্রতিক্রিয়া প্রক্রিয়া এবং গতিবিদ্যা একই পদ্ধতি দ্বারা বিশ্লেষণ এবং শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে। সাধারণ নীতিগুলি একটি উৎসেচক দ্বারা অনুঘটকিত প্রতিক্রিয়া ঠিক একই প্রতিক্রিয়াশীল ব্যবহার করে এবং অনুঘটকিত প্রতিক্রিয়ার মতো ঠিক একই পণ্য তৈরি করে। অন্যান্য অনুঘটকের মতো, উৎসেচকগুলি স্তর এবং পণ্যগুলির মধ্যে ভারসাম্যের অবস্থান পরিবর্তন করে না। যাইহোক, বিশ্লেষণহীন রাসায়নিক প্রতিক্রিয়াগুলির বিপরীতে, উৎসেচক-অনুঘটক প্রতিক্রিয়াগুলি সম্পৃক্ততা গতিবিদ্যা প্রদর্শন করে। একটি প্রদত্ত উৎসেচকের ঘনত্বের জন্য এবং তুলনামূলকভাবে কম স্তরের ঘনত্বের জন্য, বিক্রিয়ার হার স্তরের ঘনত্বের সাথে রৈখিকভাবে বৃদ্ধি পায়; উৎসেচকের অণুগুলি প্রতিক্রিয়াকে অনুঘটক করার জন্য মূলত মুক্ত, এবং স্তরের ঘনত্ব বৃদ্ধির অর্থ হল ক্রমবর্ধমান হার যেখানে উৎসেচক এবং স্তরের অণুগুলি একে অপরের মুখোমুখি হয়। যাইহোক, তুলনামূলকভাবে উচ্চ স্তরের ঘনত্বে, প্রতিক্রিয়ার হার অ্যাসিম্পটোটিকভাবে তাত্ত্বিক সর্বোচ্চের কাছে পৌঁছায়; এনজাইম সক্রিয় সাইটগুলি প্রায় সমস্ত স্তর দ্বারা দখল করা হয় যার ফলে স্যাচুরেশন হয় এবং প্রতিক্রিয়ার হার এনজাইমের অভ্যন্তরীণ টার্নওভার হার দ্বারা নির্ধারিত হয়। এই দুটি সীমাবদ্ধ ক্ষেত্রে মধ্যবর্তী স্তরের ঘনত্বকে কে. এম দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। সুতরাং, কে. এম হল স্তরের ঘনত্ব যেখানে বিক্রিয়ার বেগ সর্বাধিক বেগের অর্ধেক। এনজাইম কাইনেটিক্সের দুটি গুরুত্বপূর্ণ বৈশিষ্ট্য হল এনজাইমটি কত সহজে একটি স্তরের সাথে সম্পৃক্ত হতে পারে এবং এটি সর্বোচ্চ হার অর্জন করতে পারে। এই বৈশিষ্ট্যগুলি জানা একটি এনজাইম কোষে কী করতে পারে তা নির্দেশ করে এবং এই অবস্থার পরিবর্তনগুলিতে এনজাইমটি কীভাবে প্রতিক্রিয়া জানাবে তা দেখাতে পারে। এনজাইম পরীক্ষা হল পরীক্ষাগার পদ্ধতি যা এনজাইম প্রতিক্রিয়ার হার পরিমাপ করে। যেহেতু এনজাইমগুলি তাদের অনুঘটক প্রতিক্রিয়াগুলির দ্বারা গ্রাস করা হয় না, তাই এনজাইম অ্যাসেসগুলি সাধারণত প্রতিক্রিয়ার হার পরিমাপ করতে স্তর বা পণ্যগুলির ঘনত্বের পরিবর্তনগুলি অনুসরণ করে। পরিমাপের অনেক পদ্ধতি রয়েছে। স্পেকট্রোফোটোমেট্রিক পরীক্ষা পণ্য এবং প্রতিক্রিয়াশীলদের মধ্যে আলোর শোষণের পরিবর্তন পর্যবেক্ষণ করে; রেডিওমেট্রিক পরীক্ষায় সময়ের সাথে তৈরি পণ্যের পরিমাণ পরিমাপ করার জন্য তেজস্ক্রিয়তার সংযোজন বা মুক্তি জড়িত। স্পেকট্রোফোটোমেট্রিক মূল্যায়নগুলি সবচেয়ে সুবিধাজনক কারণ এগুলি বিক্রিয়ার হারকে ক্রমাগত পরিমাপ করার অনুমতি দেয়। যদিও রেডিওমেট্রিক পরীক্ষার জন্য নমুনা অপসারণ এবং গণনার প্রয়োজন হয় (অর্থাৎ, এগুলি বিচ্ছিন্ন পরীক্ষা) তবে এগুলি সাধারণত অত্যন্ত সংবেদনশীল এবং উৎসেচক ক্রিয়াকলাপের খুব কম মাত্রা পরিমাপ করতে পারে। একটি অনুরূপ পদ্ধতি হল ভর স্পেকট্রোমেট্রি ব্যবহার করে স্থিতিশীল আইসোটোপগুলির সংযোজন বা মুক্তি পর্যবেক্ষণ করা কারণ স্তরটি পণ্যে রূপান্তরিত হয়। মাঝে মাঝে, একটি পরীক্ষা ব্যর্থ হয় এবং একটি ব্যর্থ পরীক্ষা পুনরুজ্জীবিত করার জন্য পন্থা অপরিহার্য। সর্বাধিক সংবেদনশীল এনজাইম পরীক্ষা একটি মাইক্রোস্কোপের মাধ্যমে ফোকাস করা লেজার ব্যবহার করে একক এনজাইম অণুর পরিবর্তন পর্যবেক্ষণ করে যখন তারা তাদের প্রতিক্রিয়াগুলিকে অনুঘটক করে। এই পরিমাপগুলি হয় এনজাইমের প্রতিক্রিয়া প্রক্রিয়া চলাকালীন কোফ্যাক্টরগুলির ফ্লুরোসেন্সের পরিবর্তন ব্যবহার করে, অথবা অনুঘটকের সময় ঘটে যাওয়া গতিবিধির প্রতিবেদন করার জন্য প্রোটিনের নির্দিষ্ট স্থানে যোগ করা ফ্লুরোসেন্ট রঞ্জক ব্যবহার করে। এই গবেষণাগুলি ঐতিহ্যবাহী উৎসেচক গতিবিদ্যার বিপরীতে একক উৎসেচকের গতিবিদ্যা এবং গতিবিদ্যার একটি নতুন দৃষ্টিভঙ্গি প্রদান করে, যা লক্ষ লক্ষ উৎসেচক অণুর জনসংখ্যার গড় আচরণ পর্যবেক্ষণ করে। একটি এনজাইম পরীক্ষার জন্য একটি উদাহরণ অগ্রগতি বক্ররেখা উপরে দেখানো হয়েছে। এনজাইমটি প্রাথমিক হারে পণ্য তৈরি করে যা প্রতিক্রিয়া শুরু হওয়ার পরে অল্প সময়ের জন্য প্রায় রৈখিক হয়। প্রতিক্রিয়াটি এগিয়ে যাওয়ার সাথে সাথে এবং স্তরটি গ্রাস হওয়ার সাথে সাথে হার ক্রমাগত ধীর হয়ে যায় (যতক্ষণ না স্তরটি এখনও সম্পৃক্ত স্তরে থাকে না)। প্রাথমিক (এবং সর্বাধিক) হার পরিমাপ করার জন্য, সাধারণত এনজাইম পরীক্ষা করা হয় যখন প্রতিক্রিয়াটি মোট সমাপ্তির দিকে মাত্র কয়েক শতাংশ অগ্রসর হয়েছে। প্রাথমিক হারের সময়কালের দৈর্ঘ্য পরীক্ষার অবস্থার উপর নির্ভর করে এবং মিলিসেকেন্ড থেকে ঘন্টা পর্যন্ত হতে পারে। যাইহোক, দ্রুত তরল মিশ্রণের সরঞ্জামগুলি এক সেকেন্ডেরও কম প্রাথমিক হারে দ্রুত গতিজ পরিমাপের অনুমতি দেয়। এই অত্যন্ত দ্রুত মূল্যায়নগুলি প্রাক-স্থিতিশীল-অবস্থার গতিবিদ্যা পরিমাপের জন্য প্রয়োজনীয়, যা নীচে আলোচনা করা হয়েছে। বেশিরভাগ উৎসেচক গতিবিদ্যা অধ্যয়ন উৎসেচক প্রতিক্রিয়ার এই প্রাথমিক, প্রায় রৈখিক অংশে মনোনিবেশ করে। যাইহোক, সম্পূর্ণ প্রতিক্রিয়া বক্ররেখা পরিমাপ করা এবং এই তথ্যকে একটি অ-রৈখিক হারের সমীকরণে ফিট করাও সম্ভব। উৎসেচকের প্রতিক্রিয়া পরিমাপের এই পদ্ধতিকে বলা হয় অগ্রগতি-বক্র বিশ্লেষণ। এই পদ্ধতিটি দ্রুত গতিবিদ্যার বিকল্প হিসাবে কার্যকর যখন প্রাথমিক হার সঠিকভাবে পরিমাপ করা খুব দ্রুত হয়। এনজাইমোলজি ডেটা নির্দেশিকা রিপোর্ট করার জন্য মানগুলি সংশ্লিষ্ট পরীক্ষামূলক পরিস্থিতি সহ এনজাইম ক্রিয়াকলাপের তদন্ত থেকে গতিবিদ্যা এবং ভারসাম্য ডেটা ব্যাপকভাবে রিপোর্ট করার জন্য প্রয়োজনীয় ন্যূনতম তথ্য সরবরাহ করে। কার্যকরী এনজাইম ডেটা কঠোরতা এবং মজবুততার সাথে রিপোর্ট করার জন্য নির্দেশিকাগুলি তৈরি করা হয়েছে। একক-সাবস্ট্রেট প্রক্রিয়াগুলির সাথে একক-সাবস্ট্রেট প্রতিক্রিয়া এনজাইমগুলির মধ্যে রয়েছে আইসোমেরেস যেমন ট্রাইওসেফসফেটআইসোমেরেস বা বিসফসফোগ্লিসারেট মিউটেজ, অ্যাডেনাইলেট সাইক্লেজ এবং হ্যামারহেড রাইবোজাইম, একটি আরএনএ লাইজের মতো আন্তঃআণবিক লাইসেস। যাইহোক, কিছু এনজাইম যার শুধুমাত্র একটি সাবস্ট্রেট থাকে তারা এই বিভাগের প্রক্রিয়াগুলির মধ্যে পড়ে না। ক্যাটালেজ এর একটি উদাহরণ, কারণ এনজাইমটি হাইড্রোজেন পারক্সাইড সাবস্ট্রেটের প্রথম অণুর সাথে প্রতিক্রিয়া করে, জারিত হয়ে যায় এবং তারপরে সাবস্ট্রেটের দ্বিতীয় অণু দ্বারা হ্রাস পায়। যদিও একটি একক স্তর জড়িত, একটি পরিবর্তিত মধ্যবর্তী উৎসেচকের অস্তিত্বের অর্থ হল যে ক্যাটালেজের প্রক্রিয়াটি আসলে একটি পিং-পং প্রক্রিয়া, এক ধরনের প্রক্রিয়া যা নীচের মাল্টি-সাবস্ট্রেট প্রতিক্রিয়া বিভাগে আলোচনা করা হয়েছে। মাইকেলিস-মেন্টেন গতিবিদ্যা এনজাইম-অনুঘটক বিক্রিয়াগুলি স্যাচুরেবল হওয়ায়, তাদের অনুঘটকের হার ক্রমবর্ধমান স্তরের প্রতি রৈখিক প্রতিক্রিয়া দেখায় না। যদি বিক্রিয়ার প্রাথমিক হার স্তরের ঘনত্বের একটি পরিসরের উপর পরিমাপ করা হয় ([এস] হিসাবে চিহ্নিত), প্রাথমিক বিক্রিয়ার হার () [এস] বৃদ্ধির সাথে সাথে বৃদ্ধি পায়, যেমন ডানদিকে দেখানো হয়েছে। যাইহোক, [এস] যত বেশি হয়, এনজাইমটি স্তরের সাথে সম্পৃক্ত হয়ে যায় এবং প্রাথমিক হার Vmax-এ পৌঁছায়, যা এনজাইমের সর্বোচ্চ হার। একটি একক-স্তর বিক্রিয়ার মাইকেলিস-মেন্টেন গতিবিদ্যার মডেল ডানদিকে দেখানো হয়েছে। এনজাইম-সাবস্ট্রেট জটিল ই. এস গঠনের জন্য এনজাইম ই এবং সাবস্ট্রেট এস-এর মধ্যে একটি প্রাথমিক দ্বি-আণবিক প্রতিক্রিয়া রয়েছে। Vmax নামক একটি নির্দিষ্ট স্তর পর্যন্ত স্তরের ঘনত্ব বৃদ্ধির সাথে সাথে উৎসেচক বিক্রিয়ার হার বৃদ্ধি পায়; Vmax-এ, স্তরের ঘনত্ব বৃদ্ধি বিক্রিয়ার হারে কোনও বৃদ্ধি ঘটায় না কারণ স্তর (S)-এর সাথে বিক্রিয়া করার জন্য আর কোনও উৎসেচক (E) উপলব্ধ নেই। এখানে, প্রতিক্রিয়ার হার ই. এস কমপ্লেক্সের উপর নির্ভরশীল হয়ে পড়ে এবং প্রতিক্রিয়াটি শূন্যের ক্রম সহ একটি আণবিক বিক্রিয়ায় পরিণত হয়। যদিও এক-আণবিক বিক্রিয়া ES-> [k _ {cat}] E + P-এর জন্য উৎসেচক প্রক্রিয়াটি বেশ জটিল হতে পারে, তবে সাধারণত একটি হার-নির্ধারণকারী উৎসেচক পদক্ষেপ থাকে যা এই প্রতিক্রিয়াকে একটি একক অনুঘটক পদক্ষেপ হিসাবে একটি আপাত এক-আণবিক হার ধ্রুবক kcat সহ মডেল করার অনুমতি দেয়। যদি বিক্রিয়ার পথটি এক বা একাধিক মধ্যবর্তীর উপর দিয়ে যায়, তবে kcat বেশ কয়েকটি প্রাথমিক হার ধ্রুবকের একটি ফাংশন হবে, যেখানে একক প্রাথমিক বিক্রিয়ার সহজতম ক্ষেত্রে (যেমন। কোনও মধ্যস্থতাকারী নেই) এটি প্রাথমিক একক-আণবিক হার ধ্রুবক k2-এর অনুরূপ হবে। আপাত এক-আণবিক হার ধ্রুবক কে. কে. টি-কে টার্নওভার নম্বরও বলা হয় এবং প্রতি সেকেন্ডে অনুঘটকিত এনজাইম্যাটিক প্রতিক্রিয়াগুলির সর্বাধিক সংখ্যা বোঝায়। মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণ বর্ণনা করে যে কিভাবে (প্রাথমিক) বিক্রিয়ার হার v0 সাবস্ট্রেট-বাঁধাই ভারসাম্যের অবস্থান এবং হার ধ্রুবক k2-এর উপর নির্ভর করে। (মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণ) ধ্রুবকের সাথে এই মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণটি বেশিরভাগ একক-সাবস্ট্রেট এনজাইম গতিবিদ্যার ভিত্তি। দুটি গুরুত্বপূর্ণ অনুমান এই সমীকরণের উপর ভিত্তি করে (কেবলমাত্র কোনও মধ্যবর্তী বা পণ্য প্রতিরোধের সাথে জড়িত প্রক্রিয়া সম্পর্কে সাধারণ অনুমান ব্যতীত, এবং কোনও অ্যালোস্টেরিসিটি বা কো-অপারেটিভিটি নেই)। প্রথম অনুমানটি হল তথাকথিত আধা-স্থিতিশীল-অবস্থা অনুমান (বা ছদ্ম-স্থিতিশীল-অবস্থা অনুমান), অর্থাৎ সাবস্ট্রেট-আবদ্ধ এনজাইমের (এবং তাই আনবাউন্ড এনজাইমও) ঘনত্ব পণ্য এবং সাবস্ট্রেটের তুলনায় অনেক ধীরে ধীরে পরিবর্তিত হয় এবং এইভাবে সময়ের সাথে সাথে জটিলের পরিবর্তনকে শূন্যে সেট করা যেতে পারে। দ্বিতীয় ধারণাটি হল যে মোট উৎসেচকের ঘনত্ব সময়ের সাথে পরিবর্তিত হয় না। একটি সম্পূর্ণ উৎপত্তি এখানে পাওয়া যাবে। মাইকেলিস ধ্রুবক কে. এম-কে পরীক্ষামূলকভাবে সেই ঘনত্ব হিসাবে সংজ্ঞায়িত করা হয় যেখানে উৎসেচক বিক্রিয়ার হার অর্ধেক ভি. ম্যাক্স হয়, যা মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণে [এস] = কে. এম প্রতিস্থাপন করে যাচাই করা যেতে পারে এবং গ্রাফিকভাবেও দেখা যেতে পারে। যদি হার-নির্ধারণকারী এনজাইম্যাটিক ধাপটি সাবস্ট্রেট বিচ্ছিন্নতার () তুলনায় ধীর হয়, তবে মাইকেলিস ধ্রুবক কে. এম মোটামুটিভাবে ই. এস কমপ্লেক্সের বিচ্ছিন্নতা ধ্রুবক কে. ডি। যদি [S] এর তুলনায় ছোট হয় তবে শব্দটি এবং খুব কম ES জটিল গঠিত হয়, এইভাবে [E] _ {\rm টোট} প্রায় [E]। অতএব, পণ্য গঠনের হার হল এইভাবে পণ্য গঠনের হার নির্ভর করে উৎসেচকের ঘনত্বের পাশাপাশি স্তরের ঘনত্বের উপর, সমীকরণটি একটি অনুরূপ ছদ্ম-দ্বিতীয় ক্রম হারের ধ্রুবক সহ একটি দ্বি-আণবিক প্রতিক্রিয়ার অনুরূপ। এই ধ্রুবক অনুঘটক দক্ষতার একটি পরিমাপ। সবচেয়ে কার্যকরী এনজাইমগুলি এর পরিসরে পৌঁছায়। এই উৎসেচকগুলি এতটাই কার্যকরী যে তারা প্রতিবার একটি স্তর অণুর মুখোমুখি হওয়ার সময় কার্যকরভাবে একটি প্রতিক্রিয়াকে অনুঘটক করে এবং এইভাবে দক্ষতার জন্য একটি উচ্চ তাত্ত্বিক সীমাতে (বিস্তার সীমা) পৌঁছেছে; এবং কখনও কখনও গতিগতভাবে নিখুঁত উৎসেচক হিসাবে উল্লেখ করা হয়। কিন্তু বেশিরভাগ এনজাইম নিখুঁত থেকে অনেক দূরেঃ এবং এর গড় মান যথাক্রমে প্রায় এবং। সময়ের গতিবিদ্যার বিশ্লেষণের জন্য মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণের সরাসরি ব্যবহার মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণ দ্বারা পূর্বাভাস করা পর্যবেক্ষিত বেগগুলি প্রথম ক্রমের রাসায়নিক গতিবিদ্যার সমীকরণে মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণকে অন্তর্ভুক্ত করার মাধ্যমে সাবস্ট্রেটের সময়ক্রমের অন্তর্ধান এবং পণ্য উৎপাদনের সরাসরি মডেল তৈরি করতে ব্যবহার করা যেতে পারে। তবে এটি কেবল তখনই অর্জন করা যেতে পারে যখন প্রথম ক্রমের রাসায়নিক গতিবিদ্যার বর্ণনায় অয়লারের সংখ্যা ব্যবহারের সাথে সম্পর্কিত সমস্যাটি চিহ্নিত করা যায়। অর্থাৎ। e-k একটি বিভক্ত ধ্রুবক যা গণনায় একটি নিয়মতান্ত্রিক ত্রুটি প্রবর্তন করে এবং একটি একক ধ্রুবক হিসাবে পুনর্লিখন করা যেতে পারে যা প্রতিটি সময়কালের পরে অবশিষ্ট স্তরকে উপস্থাপন করে। 1983 সালে স্টুয়ার্ট বিল (এবং 1997 সালে স্বাধীনভাবে সান্তিয়াগো শ্নেল এবং ক্লাউডিও মেন্ডোজা) মাইকেলিস-মেন্টেন পদ্ধতির সময়ক্রমের গতিবিদ্যা বিশ্লেষণের জন্য একটি বদ্ধ ফর্ম সমাধান বের করেন। শ্নেল-মেন্ডোজা সমীকরণ নামে পরিচিত সমাধানটির রূপ রয়েছেঃ যেখানে W [] হল ল্যামবার্ট-W ফাংশন। এবং যেখানে F (t) হল এই সমীকরণটি বারবেরান-স্যান্টোস দ্বারা প্রাপ্ত নীচের সমীকরণ দ্বারা পরিবেষ্টিত, যা তখনও বৈধ যখন প্রাথমিক স্তরের ঘনত্ব উৎসেচকের কাছাকাছি থাকে, যেখানে W [] আবার ল্যামবার্ট-W ফাংশন। মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণের রৈখিক প্লট উপরের v বনাম [S]-এর প্লট রৈখিক নয়; যদিও প্রাথমিকভাবে নিম্ন [S]-এ রৈখিক, এটি উচ্চ [S]-এ স্যাচুরেট করার জন্য বাঁক নেয়। কম্পিউটারে অরৈখিক বক্ররেখার আধুনিক যুগের আগে, এই অরৈখিকতা কেএম এবং ভিম্যাক্স সঠিকভাবে অনুমান করা কঠিন করে তুলতে পারে। তাই, বেশ কয়েকজন গবেষক মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণের রৈখিককরণ তৈরি করেছেন, যেমন লাইনউইভার-বার্ক প্লট, ইডি-হফস্টি রেখাচিত্র এবং হ্যানস-উলফ প্লট। এই সমস্ত রৈখিক উপস্থাপনা ডেটা ভিজ্যুয়ালাইজ করার জন্য কার্যকর হতে পারে, তবে কাইনেটিক প্যারামিটার নির্ধারণের জন্য কোনওটিই ব্যবহার করা উচিত নয়, কারণ কম্পিউটার সফ্টওয়্যার সহজেই উপলব্ধ যা অরৈখিক রিগ্রেশন পদ্ধতি দ্বারা আরও সঠিক নির্ধারণের অনুমতি দেয়। লাইনউইভার-বার্ক প্লট বা দ্বৈত পারস্পরিক প্লট হল গতিগত তথ্য চিত্রিত করার একটি সাধারণ উপায়। এটি মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণের উভয় পক্ষের পারস্পরিক গ্রহণ করে তৈরি করা হয়। ডানদিকে যেমন দেখানো হয়েছে, এটি মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণের একটি রৈখিক রূপ এবং y = mx + c সমীকরণের সাথে একটি সরলরেখা তৈরি করে যার y-ইন্টারসেপ্ট 1/Vmax এর সমতুল্য এবং গ্রাফের একটি x-ইন্টারসেপ্ট −1/KM প্রতিনিধিত্ব করে। স্বাভাবিকভাবেই, ঋণাত্মক 1/[এস]-এ কোনও পরীক্ষামূলক মান নেওয়া যায় না; নিম্ন সীমাবদ্ধ মান 1/[এস] = 0 (ওয়াই-ইন্টারসেপ্ট) একটি অসীম স্তরের ঘনত্বের সাথে মিলে যায়, যেখানে 1/ভি = 1/ভিম্যাক্স ডানদিকে দেখানো হয়েছে; সুতরাং, এক্স-ইন্টারসেপ্ট হল ধনাত্মক ঘনত্বে নেওয়া পরীক্ষামূলক তথ্যের একটি এক্সট্রপোলেশন। আরও সাধারণভাবে, লাইনউইভার-বার্ক প্লটটি নিম্ন স্তরের ঘনত্বে নেওয়া পরিমাপের গুরুত্বকে বিকৃত করে এবং এইভাবে, ভিম্যাক্স এবং কেএম-এর ভুল অনুমান করতে পারে। আরও সঠিক রৈখিক প্লটিং পদ্ধতি হল এডি-হফস্টি প্লট। এই ক্ষেত্রে, v কে v/[S] এর বিরুদ্ধে সাজানো হয়। তৃতীয় সাধারণ রৈখিক উপস্থাপনায়, হ্যানস-উলফ প্লট, [এস]/ভি-কে [এস]-এর বিরুদ্ধে প্লট করা হয়েছে। সাধারণভাবে, তথ্য স্বাভাবিককরণ পরীক্ষামূলক কাজের পরিমাণ হ্রাস করতে সাহায্য করতে পারে এবং আউটপুটের নির্ভরযোগ্যতা বাড়াতে পারে এবং গ্রাফিকাল এবং সংখ্যাসূচক বিশ্লেষণ উভয়ের জন্যই উপযুক্ত। গতিজ ধ্রুবকের ব্যবহারিক তাৎপর্য এনজাইম গতিবিদ্যার অধ্যয়ন দুটি মৌলিক কারণে গুরুত্বপূর্ণ। প্রথমত, এটি এনজাইমগুলি কীভাবে কাজ করে তা ব্যাখ্যা করতে সহায়তা করে এবং দ্বিতীয়ত, এটি জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে এনজাইমগুলি কীভাবে আচরণ করে তা পূর্বাভাস দিতে সহায়তা করে। উপরে সংজ্ঞায়িত গতিজ ধ্রুবক, কে. এম এবং ভি. ম্যাক্স, বিপাক নিয়ন্ত্রণের জন্য এনজাইমগুলি কীভাবে একসাথে কাজ করে তা বোঝার প্রচেষ্টার জন্য গুরুত্বপূর্ণ। এই ভবিষ্যদ্বাণীগুলি করা তুচ্ছ নয়, এমনকি সহজ পদ্ধতির ক্ষেত্রেও। উদাহরণস্বরূপ, মাইটোকন্ড্রিয়নের মধ্যে ম্যালেট ডিহাইড্রোজেনেস দ্বারা অক্সালোএসিটেট গঠিত হয়। অক্সালোএসিটেট তারপর সাইট্রেট সিনথেস, ফসফোএনোলপাইরুভেট কার্বক্সিজিনেজ বা অ্যাস্পার্টেট অ্যামিনোট্রান্সফেরেজ দ্বারা খাওয়া যেতে পারে, যথাক্রমে সাইট্রিক অ্যাসিড চক্র, গ্লুকোনিওজেনেসিস বা অ্যাস্পার্টিক অ্যাসিড জৈবসংশ্লেষণে খাওয়ানো হয়। কোন পথে কতটা অক্সালোসেটেট যায় তা অনুমান করতে সক্ষম হওয়ার জন্য অক্সালোসেটেটের ঘনত্বের পাশাপাশি এই প্রতিটি এনজাইমের ঘনত্ব এবং গতিবিদ্যা সম্পর্কে জ্ঞান প্রয়োজন। বিপাকীয় পথের আচরণের পূর্বাভাস দেওয়ার এই লক্ষ্যটি সমগ্র জীবের গাণিতিক মডেলগুলিতে প্রচুর পরিমাণে গতিবিদ্যা এবং জিন অভিব্যক্তি তথ্য সংশ্লেষণের ক্ষেত্রে তার সবচেয়ে জটিল অভিব্যক্তিতে পৌঁছায়। বিকল্পভাবে, বিপাকীয় মডেলিং সমস্যার একটি কার্যকর সরলীকরণ হল অন্তর্নিহিত এনজাইম গতিবিদ্যা উপেক্ষা করা এবং শুধুমাত্র প্রতিক্রিয়া নেটওয়ার্কের স্টোইকিওমেট্রি সম্পর্কে তথ্যের উপর নির্ভর করা, যা ফ্লাক্স ব্যালেন্স বিশ্লেষণ নামে একটি কৌশল। মধ্যবর্তী সহ মাইকেলিস-মেন্টেন গতিবিদ্যা একটি কম সহজ কেস {E} + S <=> [k _ {1}] [k _ {-1}] ES-> [k _ 2] EI-> [k _ 3] {E} + P বিবেচনা করতে পারে যেখানে এনজাইম এবং একটি মধ্যবর্তী সহ একটি জটিল বিদ্যমান এবং মধ্যবর্তীটি দ্বিতীয় ধাপে পণ্যে রূপান্তরিত হয়। এই ক্ষেত্রে আমাদের একটি খুব অনুরূপ সমীকরণ রয়েছে তবে ধ্রুবকগুলি আলাদা আমরা দেখতে পাচ্ছি যে সীমাবদ্ধ ক্ষেত্রে, এইভাবে যখন EI-> E + P থেকে শেষ ধাপটি আগের ধাপের তুলনায় অনেক দ্রুত হয়, তখন আমরা আবার মূল সমীকরণটি পাই। গাণিতিকভাবে আমাদের তারপর এবং আছে। মাল্টি-সাবস্ট্রেট বিক্রিয়া মাল্টি-সাবস্ট্রেট বিক্রিয়া জটিল হারের সমীকরণ অনুসরণ করে যা বর্ণনা করে যে সাবস্ট্রেটগুলি কীভাবে এবং কোন ক্রমে আবদ্ধ হয়। এই বিক্রিয়াগুলির বিশ্লেষণ অনেক সহজ হয় যদি সাবস্ট্রেট এ-এর ঘনত্ব স্থির থাকে এবং সাবস্ট্রেট বি-এর বৈচিত্র্য থাকে। এই পরিস্থিতিতে, এনজাইমটি একটি একক-সাবস্ট্রেট এনজাইমের মতো আচরণ করে এবং [এস] দ্বারা ভি-এর একটি প্লট সাবস্ট্রেট বি-এর জন্য আপাত কে. এম এবং ভি. ম্যাক্স ধ্রুবক দেয়। যদি এই পরিমাপের একটি সেট এ-এর বিভিন্ন নির্দিষ্ট ঘনত্বে সঞ্চালিত হয়, তবে এই তথ্যগুলি বিক্রিয়ার প্রক্রিয়াটি কী তা নির্ধারণ করতে ব্যবহার করা যেতে পারে। একটি এনজাইমের জন্য যা দুটি স্তর এ এবং বি গ্রহণ করে এবং তাদের দুটি পণ্য পি এবং কিউ-তে পরিণত করে, সেখানে দুই ধরনের প্রক্রিয়া রয়েছেঃ টার্নারি কমপ্লেক্স এবং পিং-পং। টার্নারি-জটিল প্রক্রিয়া এই এনজাইমগুলিতে, উভয় স্তরই একই সময়ে এনজাইমের সাথে আবদ্ধ হয়ে একটি ইএবি টার্নারি কমপ্লেক্স তৈরি করে। বাঁধাইয়ের ক্রম হয় এলোমেলো হতে পারে (একটি এলোমেলো পদ্ধতিতে) অথবা সাবস্ট্রেটগুলিকে একটি নির্দিষ্ট ক্রমে (একটি সাজানো পদ্ধতিতে) বাঁধতে হয়। যখন একটি ত্রিভুজ-জটিল প্রক্রিয়া সহ একটি উৎসেচক থেকে ভি দ্বারা [এস] বক্ররেখার একটি সেট (স্থির এ, পরিবর্তিত বি) একটি লাইনউইভার-বার্ক প্লটে প্লট করা হয়, তখন উত্পাদিত রেখার সেটটি ছেদ করবে। ত্রৈমাসিক-জটিল প্রক্রিয়াগুলির সাথে এনজাইমগুলির মধ্যে রয়েছে গ্লুটাথিয়ন এস-ট্রান্সফারেজ, ডাইহাইড্রোফোলেট রিডাক্টেজ এবং ডিএনএ পলিমারেজ। নিম্নলিখিত লিঙ্কগুলি ডাইহাইড্রোফোলেট রিডাক্টেজ এবং ডিএনএ পলিমারেজ উৎসেচকের ত্রৈমাসিক-জটিল প্রক্রিয়াগুলির সংক্ষিপ্ত অ্যানিমেশন দেখায়। পিং-পং প্রক্রিয়া যেমন ডানদিকে দেখানো হয়েছে, পিং-পং প্রক্রিয়া সহ এনজাইম দুটি অবস্থায় বিদ্যমান থাকতে পারে, ই এবং এনজাইম ই *-এর রাসায়নিকভাবে পরিবর্তিত রূপ; এই পরিবর্তিত এনজাইমটি মধ্যবর্তী হিসাবে পরিচিত। এই ধরনের প্রক্রিয়াগুলিতে, সাবস্ট্রেট এ আবদ্ধ হয়, এনজাইমটিকে ই *-তে পরিবর্তন করে, উদাহরণস্বরূপ, একটি রাসায়নিক গোষ্ঠীকে সক্রিয় স্থানে স্থানান্তর করে এবং তারপর ছেড়ে দেওয়া হয়। শুধুমাত্র প্রথম স্তরটি মুক্ত হওয়ার পরেই স্তর বি পরিবর্তিত উৎসেচকের সাথে আবদ্ধ এবং প্রতিক্রিয়া করতে পারে, যা অপরিবর্তিত ই ফর্মকে পুনরুজ্জীবিত করে। যখন একটি পিং-পং প্রক্রিয়া সহ একটি এনজাইম থেকে ভি দ্বারা [এস] বক্ররেখার একটি সেট (স্থির এ, পরিবর্তিত বি) একটি লাইনউইভার-বার্ক প্লটে প্লট করা হয়, তখন সমান্তরাল রেখার একটি সেট তৈরি করা হবে। একে বলা হয় সেকেন্ডারি প্লট। পিং-পং প্রক্রিয়া সহ এনজাইমগুলির মধ্যে রয়েছে কিছু অক্সিডোরিডাক্টেস যেমন থিয়োরোডক্সিন পারঅক্সিডেস, ট্রান্সফারেসেস যেমন অ্যাসাইলনিউরামাইনেট সাইটাইডাইলিলট্রান্সফেরেস এবং সেরিন প্রোটিজেস যেমন ট্রিপসিন এবং কাইমোট্রিপসিন। সেরিন প্রোটিজেস হল এনজাইমের একটি খুব সাধারণ এবং বৈচিত্র্যময় পরিবার, যার মধ্যে রয়েছে পাচক এনজাইম (ট্রিপসিন, কাইমোট্রিপসিন এবং ইলাস্টেস), রক্ত জমাট বাঁধার ক্যাসকেডের বেশ কয়েকটি এনজাইম এবং আরও অনেক কিছু। এই সেরিন প্রোটিয়াসগুলিতে, ই * মধ্যবর্তী একটি অ্যাসাইল-এনজাইম প্রজাতি যা একটি প্রোটিন স্তরের পেপটাইড বন্ধনে একটি সক্রিয় সাইট সেরিন অবশিষ্টাংশের আক্রমণ দ্বারা গঠিত হয়। কাইমোট্রিপসিনের প্রক্রিয়া দেখানো একটি সংক্ষিপ্ত অ্যানিমেশন এখানে সংযুক্ত করা হয়েছে। বিপরীতমুখী অনুঘটক এবং হল্ডেন সমীকরণ বাহ্যিক কারণগুলি একটি উৎসেচকের উভয় দিকে প্রতিক্রিয়া অনুঘটক করার ক্ষমতাকে সীমাবদ্ধ করতে পারে (যেখানে একটি অনুঘটকের প্রকৃতির অর্থ হল যে এটি মাইক্রোস্কোপিক বিপরীতমুখী নীতি অনুসারে কেবল একটি দিকে অনুঘটক করতে পারে না)। আমরা এমন একটি উৎসেচকের বিষয়টি বিবেচনা করি যা উভয় দিকে প্রতিক্রিয়াকে অনুঘটক করেঃ {E} + {S} <=> [k _ {1}] [k _ {-1}] ES <=> [k _ {2}] [k _ {-2}] {E} + {P} স্থির অবস্থা, প্রতিক্রিয়ার প্রাথমিক হার ধনাত্মক হয় যদি প্রতিক্রিয়াটি সামনের দিকে () অগ্রসর হয় এবং অন্যথায় ঋণাত্মক হয়। ভারসাম্যের জন্য এটি প্রয়োজন, যা কখন ঘটে। এটি দেখায় যে তাপগতিবিদ্যা 4 হার ধ্রুবকের মানগুলির মধ্যে একটি সম্পর্ককে বাধ্য করে। ',' এবং '-এর জন্য প্রাপ্ত অগ্রবর্তী এবং পশ্চাদগামী সর্বাধিক হারের মান যথাক্রমে এবং। তাদের অনুপাত ভারসাম্য ধ্রুবকের সমান নয়, যা বোঝায় যে তাপগতিবিদ্যা সর্বাধিক হারের অনুপাতকে সীমাবদ্ধ করে না। এটি ব্যাখ্যা করে যে এনজাইমগুলি প্রতিক্রিয়ার একটি নির্দিষ্ট দিকে অনেক বেশি "ভাল অনুঘটক" (সর্বাধিক হারের পরিপ্রেক্ষিতে) হতে পারে। অন দুটি মাইকেলিস ধ্রুবক এবং অর্জন করতে পারে। হল্ডেন সমীকরণ হল সম্পর্ক। অতএব, তাপগতিবিদ্যা সামনের এবং পিছনের মানগুলির মধ্যে অনুপাতকে সীমাবদ্ধ করে, মানগুলির অনুপাতকে নয়। অ-মাইকেলিস-মেন্টেনের গতিবিদ্যা অনেকগুলি বিভিন্ন উৎসেচক ব্যবস্থা অ-মাইকেলিস-মেন্টেনের আচরণ অনুসরণ করে। কয়েকটি নির্বাচিত উদাহরণের মধ্যে রয়েছে স্ব-অনুঘটক উৎসেচকের গতিবিদ্যা, সমবায় ও অ্যালোস্টেরিক উৎসেচক, আন্তঃমুখীয় ও অন্তঃকোষীয় উৎসেচক, প্রক্রিয়াগত উৎসেচক ইত্যাদি। কিছু এনজাইম সিগময়েড ভি বাই [এস] প্লট তৈরি করে, যা প্রায়শই সক্রিয় স্থানের সাথে সাবস্ট্রেটের সমবায় বন্ধন নির্দেশ করে। এর মানে হল যে একটি স্তর অণুর বন্ধন পরবর্তী স্তর অণুগুলির বন্ধনকে প্রভাবিত করে। এই আচরণটি বেশ কয়েকটি মিথস্ক্রিয়াশীল সক্রিয় সাইট সহ মাল্টিমেরিক এনজাইমগুলিতে সবচেয়ে সাধারণ। এখানে, সহযোগিতার প্রক্রিয়া হিমোগ্লোবিনের অনুরূপ, একটি সক্রিয় স্থানের সাথে স্তরের বন্ধন স্তরের অণুগুলির জন্য অন্যান্য সক্রিয় স্থানগুলির আকর্ষণকে পরিবর্তন করে। পজিটিভ কো-অপারেটিভিটি তখন ঘটে যখন প্রথম সাবস্ট্রেট অণুর বন্ধন সাবস্ট্রেটের জন্য অন্যান্য সক্রিয় স্থানগুলির আকর্ষণ বাড়ায়। নেতিবাচক সমবায়তা তখন ঘটে যখন প্রথম স্তরটির বন্ধন অন্যান্য স্তরের অণুর জন্য উৎসেচকের আকর্ষণ হ্রাস করে। অ্যালোস্টেরিক উৎসেচকের মধ্যে রয়েছে স্তন্যপায়ী টাইরোসিল টিআরএনএ-সিন্থেটেজ, যা নেতিবাচক সমবায়তা দেখায়, এবং ব্যাকটেরিয়াল অ্যাস্পার্টেট ট্রান্সকার্বাময়লেস এবং ফসফোফ্রুক্টোকিনেজ, যা ইতিবাচক সহযোগিতা দেখায়। কো-অপারেটিভিটি আশ্চর্যজনকভাবে সাধারণ এবং তাদের স্তরগুলির ঘনত্বের পরিবর্তনের জন্য এনজাইমগুলির প্রতিক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করতে সহায়তা করতে পারে। পজিটিভ কো-অপারেটিভিটি এনজাইমগুলিকে [এস]-এর প্রতি অনেক বেশি সংবেদনশীল করে তোলে এবং তাদের ক্রিয়াকলাপগুলি স্তরের ঘনত্বের সংকীর্ণ পরিসরে বড় পরিবর্তন দেখাতে পারে। বিপরীতভাবে, নেতিবাচক সমবায়তা এনজাইমগুলিকে [এস]-এর ছোট পরিবর্তনগুলির প্রতি সংবেদনশীল করে তোলে। হিল সমীকরণটি প্রায়শই অ-মাইকেলিস-মেন্টেনের গতিবিজ্ঞানে পরিমাণগতভাবে সহযোগিতার মাত্রা বর্ণনা করতে ব্যবহৃত হয়। উদ্ভূত পাহাড়ি সহগ n পরিমাপ করে যে একটি সক্রিয় স্থানে স্তরের বন্ধন অন্যান্য সক্রিয় স্থানে স্তরের বন্ধনকে কতটা প্রভাবিত করে। <1-এর একটি পার্বত্য সহগ ঋণাত্মক সহযোগিতাকে নির্দেশ করে এবং> 1-এর সহগ ধনাত্মক সহযোগিতাকে নির্দেশ করে। প্রাক-স্থিতিশীল-অবস্থা গতিবিদ্যা একটি এনজাইম সাবস্ট্রেটের সাথে মিশ্রিত হওয়ার পরে প্রথম মুহুর্তে, কোনও পণ্য গঠিত হয়নি এবং কোনও মধ্যস্থতাকারী বিদ্যমান নেই। বিক্রিয়ার পরবর্তী কয়েক মিলিসেকেন্ডের অধ্যয়নকে প্রাক-স্থিতিশীল-অবস্থা গতিবিদ্যা বলা হয়। প্রাক-স্থিতিশীল-অবস্থার গতিবিদ্যা তাই এনজাইম-সাবস্ট্রেট মধ্যস্থতাকারী (যেমন ই. এস বা ই *) গঠন এবং ব্যবহারের সাথে সম্পর্কিত যতক্ষণ না তাদের স্থিতিশীল-অবস্থার ঘনত্বে পৌঁছায়। এই পদ্ধতিটি প্রথম কাইমোট্রিপসিন দ্বারা অনুঘটকিত হাইড্রোলাইসিস বিক্রিয়ায় প্রয়োগ করা হয়েছিল। প্রায়শই, একটি এনজাইম কোন প্রক্রিয়া অনুসরণ করে তার তদন্তে একটি মধ্যবর্তী সনাক্তকরণ একটি গুরুত্বপূর্ণ প্রমাণ। উদাহরণস্বরূপ, উপরে দেখানো পিং-পং প্রক্রিয়াগুলিতে, দ্রুত গতিজ পরিমাপগুলি পণ্য পি-এর মুক্তি অনুসরণ করতে পারে এবং পরিবর্তিত এনজাইম মধ্যবর্তী ই *-এর গঠন পরিমাপ করতে পারে। কাইমোট্রিপসিনের ক্ষেত্রে, এই মধ্যবর্তীটি সক্রিয় স্থানে নিউক্লিওফিলিক সেরিন দ্বারা স্তরের উপর আক্রমণ এবং অ্যাসাইল-এনজাইম মধ্যবর্তী গঠনের মাধ্যমে গঠিত হয়। ডানদিকের চিত্রে, প্রতিক্রিয়ার প্রথম কয়েক সেকেন্ডে এনজাইমটি দ্রুত ই * তৈরি করে। স্থিতিশীল অবস্থায় পৌঁছনোর সাথে সাথে হারটি ধীর হয়ে যায়। প্রতিক্রিয়ার এই দ্রুত বিস্ফোরণ পর্যায়টি এনজাইমের একক টার্নওভার পরিমাপ করে। ফলস্বরূপ, এই বিস্ফোরণে প্রকাশিত পণ্যের পরিমাণ, যা গ্রাফের y-অক্ষে বাধা হিসাবে দেখানো হয়েছে, তা পরীক্ষায় উপস্থিত কার্যকরী এনজাইমের পরিমাণও দেয়। রাসায়নিক প্রক্রিয়া এনজাইম গতিবিদ্যা পরিমাপের একটি গুরুত্বপূর্ণ লক্ষ্য হল একটি এনজাইম বিক্রিয়ার রাসায়নিক প্রক্রিয়া নির্ধারণ করা, অর্থাৎ, রাসায়নিক পদক্ষেপের ক্রম যা স্তরকে পণ্যে রূপান্তরিত করে। উপরে আলোচিত গতিবিদ্যার পদ্ধতিগুলি দেখাবে যে কোন হারে মধ্যস্থতাকারী গঠিত হয় এবং আন্তঃ-রূপান্তরিত হয়, তবে তারা এই মধ্যস্থতাকারীগুলি ঠিক কী তা সনাক্ত করতে পারে না। বিভিন্ন দ্রবণ অবস্থার অধীনে বা সামান্য পরিবর্তিত এনজাইম বা স্তরগুলির উপর নেওয়া গতিজ পরিমাপগুলি প্রায়শই এই রাসায়নিক পদ্ধতির উপর আলোকপাত করে, কারণ তারা প্রতিক্রিয়ায় হার-নির্ধারণকারী পদক্ষেপ বা মধ্যস্থতাকারী প্রকাশ করে। উদাহরণস্বরূপ, একটি হাইড্রোজেন পরমাণুর সাথে একটি সমযোজী বন্ধন ভেঙে ফেলা একটি সাধারণ হার নির্ধারণকারী পদক্ষেপ। প্রতিটি হাইড্রোজেনকে তার স্থিতিশীল আইসোটোপ ডিউটেরিয়াম দ্বারা প্রতিস্থাপনের গতিবিদ্যার প্রভাব পরিমাপ করে কোনটি সম্ভাব্য হাইড্রোজেন স্থানান্তরের হার নির্ধারণ করে তা দেখানো যেতে পারে। প্রাথমিক গতিজ আইসোটোপ প্রভাবের কারণে ক্রিটিক্যাল হাইড্রোজেন প্রতিস্থাপিত হলে হার পরিবর্তিত হবে, যা ঘটে কারণ ডিউটেরিয়ামের সাথে বন্ধন হাইড্রোজেনের বন্ধনের চেয়ে ভেঙে ফেলা কঠিন। অন্যান্য আইসোটোপ প্রতিস্থাপনের সাথে অনুরূপ প্রভাবগুলি পরিমাপ করাও সম্ভব, যেমন 13সি/12সি এবং 18ও/16ও, তবে এই প্রভাবগুলি আরও সূক্ষ্ম। আইসোটোপগুলি চূড়ান্ত পণ্যগুলিতে স্তরের অণুর বিভিন্ন অংশের ভাগ্য প্রকাশ করতেও ব্যবহার করা যেতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, কখনও কখনও চূড়ান্ত উৎপাদনে অক্সিজেন পরমাণুর উৎপত্তি নির্ণয় করা কঠিন; যেহেতু এটি জল থেকে বা স্তরের অংশ থেকে আসতে পারে। বিক্রিয়ায় অংশগ্রহণকারী বিভিন্ন অণুর মধ্যে অক্সিজেনের স্থিতিশীল আইসোটোপ 18ও পদ্ধতিগতভাবে প্রতিস্থাপিত করে এবং পণ্যের আইসোটোপ পরীক্ষা করে এটি নির্ধারণ করা যেতে পারে। বিভিন্ন পিএইচ অবস্থার অধীনে গতিবিদ্যা এবং আইসোটোপ প্রভাব পরীক্ষা করে, ধাতব আয়ন বা অন্যান্য আবদ্ধ কোফ্যাক্টরগুলি পরিবর্তন করে, সংরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের সাইট-নির্দেশিত মিউটেজেনেসিস দ্বারা বা এনজাইমের আচরণ অধ্যয়ন করে রাসায়নিক প্রক্রিয়াটি ব্যাখ্যা করা যেতে পারে। এনজাইম ইনহিবিশন এবং অ্যাক্টিভেশন এনজাইম ইনহিবিটর হল অণু যা এনজাইমের ক্রিয়াকলাপ হ্রাস করে বা বিলুপ্ত করে, অন্যদিকে এনজাইম অ্যাক্টিভেটর হল অণু যা এনজাইমের অনুঘটক হার বৃদ্ধি করে। এই মিথস্ক্রিয়াগুলি হয় বিপরীতমুখী হতে পারে (অর্থাৎ, ইনহিবিটর অপসারণ এনজাইম ক্রিয়াকলাপ পুনরুদ্ধার করে) বা অপরিবর্তনীয় (অর্থাৎ, ইনহিবিটর স্থায়ীভাবে এনজাইমকে নিষ্ক্রিয় করে)। কে. এম এবং ভি. ম্যাক্স-এর উপর তাদের প্রভাব অনুযায়ী, ঐতিহ্যগতভাবে বিপরীতমুখী এনজাইম প্রতিরোধকগুলিকে প্রতিযোগিতামূলক, অপ্রতিস্পর্ধী বা অ-প্রতিযোগিতামূলক হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়েছে। এই বিভিন্ন প্রভাবগুলি যথাক্রমে এনজাইম ই, এনজাইম-সাবস্ট্রেট কমপ্লেক্স ই. এস, বা উভয়ের সাথে ইন্হিবিটর বাঁধাইয়ের ফলে ঘটে। এই শ্রেণীগুলির বিভাজন তাদের উৎপত্তির একটি সমস্যা থেকে উদ্ভূত হয় এবং ফলস্বরূপ একটি বাঁধাই ঘটনার জন্য দুটি ভিন্ন বাঁধাই ধ্রুবক ব্যবহার করার প্রয়োজন হয়। একটি ইনহিবিটরের বন্ধন এবং এনজাইম্যাটিক ক্রিয়াকলাপের উপর এর প্রভাব দুটি স্বতন্ত্রভাবে ভিন্ন জিনিস, আরেকটি সমস্যা যা ঐতিহ্যবাহী সমীকরণগুলি স্বীকার করতে ব্যর্থ হয়। নন-কম্পিটিটিভ ইনহিবিশনে ইনহিবিটরের বাঁধনের ফলে শুধুমাত্র এনজাইমের 100% ইনহিবিশন হয় এবং এর মধ্যে কোনও কিছুর সম্ভাবনা বিবেচনা করতে ব্যর্থ হয়। অ-প্রতিযোগিতামূলক প্রতিরোধে, প্রতিরোধকটি তার অ্যালোস্টেরিক সাইটে একটি এনজাইমের সাথে আবদ্ধ হবে; অতএব, এনজাইমের সাথে স্তরটির বাঁধাই সম্পর্ক, বা কেএম-এর বিপরীত, একই থাকবে। অন্যদিকে, একটি অনিবন্ধিত উৎসেচকের তুলনায় ভিম্যাক্স হ্রাস পাবে। একটি লাইনউইভার-বার্ক প্লটে, একটি অ-প্রতিযোগিতামূলক প্রতিরোধকের উপস্থিতি ওয়াই-ইন্টারসেপ্টের পরিবর্তন দ্বারা চিত্রিত হয়, যা 1/ভিম্যাক্স হিসাবে সংজ্ঞায়িত। - 1/কিমি হিসাবে সংজ্ঞায়িত এক্স-ইন্টারসেপ্ট একই থাকবে। প্রতিযোগিতামূলক প্রতিরোধে, প্রতিরোধকটি সক্রিয় স্থানে একটি উৎসেচকের সাথে আবদ্ধ হবে, যা স্তরটির সাথে প্রতিদ্বন্দ্বিতা করবে। ফলস্বরূপ, কেএম বৃদ্ধি পাবে এবং ভিম্যাক্স একই থাকবে। প্রতিরোধমূলক শব্দের সাধারণ রূপটি এনজাইমের সাথে আবদ্ধ প্রতিরোধক এবং অন্য কোনও বাঁধাই শব্দের সাথে এর সম্পর্কের মধ্যে সম্পর্ককেও অস্পষ্ট করে, তা সে মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণ হোক বা লিগ্যান্ড রিসেপ্টর বাঁধনের সাথে যুক্ত একটি ডোজ প্রতিক্রিয়া বক্ররেখা। সম্পর্কটি প্রদর্শন করার জন্য নিম্নলিখিত পুনর্বিন্যাস করা যেতে পারেঃ নীচে শূন্য যোগ করা ([I]-[I]) [I] + কি দ্বারা ভাগ করা এই স্বরলিপিটি দেখায় যে মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণের অনুরূপ, যেখানে প্রতিক্রিয়ার হার নির্ভর করে এনজাইম জনসংখ্যার শতাংশের উপর যা স্তরের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে, প্রতিরোধকের প্রভাব হল প্রতিরোধকের সাথে মিথস্ক্রিয়া করা এনজাইম জনসংখ্যার শতাংশের ফলাফল। বর্তমান আকারে এই সমীকরণের একমাত্র সমস্যা হল এটি ইনহিবিটর বাইন্ডিং সহ এনজাইমের পরম প্রতিরোধকে ধরে নেয়, যখন প্রকৃতপক্ষে 100% সাবস্ট্রেটের প্রতিরোধ থেকে শুরু করে মাত্র> 0% পর্যন্ত যে কোনও জায়গায় বিস্তৃত প্রভাব থাকতে পারে। এর জন্য ডেল্টা ভিম্যাক্স শব্দটি অন্তর্ভুক্ত করে বিভিন্ন মাত্রার প্রতিরোধের অনুমতি দেওয়ার জন্য সমীকরণটি সহজেই সংশোধন করা যেতে পারে। অথবা এই শব্দটি তখন উপস্থিত অবশিষ্ট এনজাইম্যাটিক ক্রিয়াকলাপকে সংজ্ঞায়িত করতে পারে যখন প্রতিরোধক জনসংখ্যার পৃথক এনজাইমের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে। তবে এই শব্দটির অন্তর্ভুক্তির সক্রিয়করণের সম্ভাবনার অনুমতি দেওয়ার অতিরিক্ত মান রয়েছে যদি গৌণ ভিম্যাক্স শব্দটি প্রাথমিক শব্দের চেয়ে বেশি হয়। সক্রিয়করণের সম্ভাবনার পাশাপাশি স্বরলিপিটি পুনরায় লেখা যেতে পারে "আই" প্রতিরোধককে প্রতিস্থাপন করে একটি পরিবর্তনকারী শব্দ দিয়ে যা এখানে "এক্স" হিসাবে চিহ্নিত করা হয়েছে। যদিও এই পরিভাষাটি মাইকেলিস-মেন্টেন সমীকরণের সর্বাধিক বেগ সম্পর্কিত গতিবিদ্যার প্রভাবগুলির সাথে মোকাবিলা করার একটি সরলীকৃত পদ্ধতিতে ফলাফল দেয়, এটি কেএম সম্পর্কিত প্রভাবগুলি বর্ণনা করতে ব্যবহৃত শব্দটির সাথে সম্ভাব্য সমস্যাগুলিকে তুলে ধরে। সাবস্ট্রেটের জন্য এনজাইমের আকর্ষণের সাথে সম্পর্কিত কে. এম বেশিরভাগ ক্ষেত্রে এনজাইমের বাঁধাই স্থানে সম্ভাব্য পরিবর্তনের সাথে সম্পর্কিত হওয়া উচিত যা সরাসরি এনজাইম প্রতিরোধক মিথস্ক্রিয়ার ফলস্বরূপ হবে। যেহেতু Vmax-কে সংশোধন করার জন্য উপরে প্রস্তাবিত শব্দের অনুরূপ একটি শব্দ বেশিরভাগ পরিস্থিতিতে উপযুক্ত হওয়া উচিতঃ অপরিবর্তনীয় ইনহিবিটার এনজাইম ইনহিবিটারগুলি সাধারণত সক্রিয় সাইটের অবশিষ্টাংশগুলিকে সমযোজীভাবে পরিবর্তন করে এনজাইমগুলিকে অপরিবর্তনীয়ভাবে নিষ্ক্রিয় করতে পারে। এই প্রতিক্রিয়াগুলি, যাকে সুইসাইড সাবস্ট্রেট বলা যেতে পারে, সূচকীয় ক্ষয় ফাংশন অনুসরণ করে এবং সাধারণত স্যাচুরেবল হয়। সম্পৃক্ততার নিচে, তারা প্রতিরোধক সম্পর্কিত প্রথম ক্রমের গতিবিদ্যা অনুসরণ করে। অপরিবর্তনীয় প্রতিরোধকে দুটি স্বতন্ত্র প্রকারে শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে। অ্যাফিনিটি লেবেলিং হল এক ধরনের অপরিবর্তনীয় প্রতিরোধ যেখানে একটি কার্যকরী গোষ্ঠী যা অত্যন্ত প্রতিক্রিয়াশীল, প্রতিরোধ আনার জন্য আগ্রহের প্রোটিনের উপর একটি অনুঘটকগতভাবে সমালোচনামূলক অবশিষ্টাংশকে পরিবর্তন করে। অন্যদিকে, প্রক্রিয়া-ভিত্তিক প্রতিরোধে, ইনহিবিটরের বন্ধন জড়িত থাকে যার পরে এনজাইমের মধ্যস্থতায় পরিবর্তন হয় যা পরেরটিকে একটি প্রতিক্রিয়াশীল গোষ্ঠীতে রূপান্তরিত করে যা অপরিবর্তনীয়ভাবে এনজাইমকে পরিবর্তন করে। উপরের দুটি শিরোনামে বিপরীতমুখী প্রতিরোধ এবং অপরিবর্তনীয় প্রতিরোধ নিয়ে আলোচনা করার পরে, এটি উল্লেখ করতে হবে যে বিপরীতমুখী (বা অপরিবর্তনীয়) ধারণাটি একটি বিশুদ্ধ তাত্ত্বিক গঠন যা কেবলমাত্র পরীক্ষার সময়-কাঠামোর উপর নির্ভরশীল, অর্থাৎ, মিনিট টাইমস্কেলে প্রতিরোধক অণুর সংযোগ এবং বিচ্ছিন্নতার সাথে জড়িত একটি বিপরীতমুখী পরীক্ষা যদি কোনও পরীক্ষা সেকেন্ডে ফলাফল মূল্যায়ন করে তবে তা অপরিবর্তনীয় বলে মনে হবে এবং তদ্বিপরীত। একটি প্রদত্ত অ-স্বেচ্ছাচারী পরীক্ষার সময়সীমার মধ্যে বিপরীতমুখীতা এবং অপরিবর্তনীয়তার বিস্তারকারী প্রতিরোধকারী আচরণের একটি ধারাবাহিকতা রয়েছে। এমন প্রতিরোধকারী রয়েছে যা ধীর-সূচনা আচরণ দেখায় এবং এই প্রতিরোধকারীদের বেশিরভাগই, অপরিবর্তনীয়ভাবে, আগ্রহের প্রোটিন লক্ষ্যের সাথে টাইট-বাইন্ডিংও দেখায়। অনুঘটকের প্রক্রিয়া এনজাইম-সাবস্ট্রেট মিথস্ক্রিয়ার জন্য পছন্দের মডেল হল ইনডিউসড ফিট মডেল। এই মডেলটি প্রস্তাব করে যে এনজাইম এবং সাবস্ট্রেটের মধ্যে প্রাথমিক মিথস্ক্রিয়া তুলনামূলকভাবে দুর্বল, তবে এই দুর্বল মিথস্ক্রিয়া দ্রুত এনজাইমের গঠনমূলক পরিবর্তনকে প্ররোচিত করে যা বন্ধনকে শক্তিশালী করে। এই গঠনমূলক পরিবর্তনগুলি সক্রিয় স্থানে অনুঘটক অবশিষ্টাংশগুলিকে স্তরের রাসায়নিক বন্ধনের কাছাকাছি নিয়ে আসে যা প্রতিক্রিয়ায় পরিবর্তিত হবে। গঠনমূলক পরিবর্তনগুলি বৃত্তাকার ডাইক্রোইজম বা দ্বৈত মেরুকরণ ইন্টারফেরোমেট্রি ব্যবহার করে পরিমাপ করা যেতে পারে। বাঁধাই হওয়ার পরে, অনুঘটকের এক বা একাধিক প্রক্রিয়া প্রতিক্রিয়ার জন্য একটি বিকল্প রাসায়নিক পথ সরবরাহ করে প্রতিক্রিয়ার রূপান্তর অবস্থার শক্তিকে হ্রাস করে। অনুঘটকের প্রক্রিয়াগুলির মধ্যে রয়েছে বন্ধন স্ট্রেন দ্বারা অনুঘটক; নৈকট্য এবং অভিযোজন দ্বারা; সক্রিয়-সাইট প্রোটন দাতা বা গ্রহণকারী দ্বারা; সমযোজী অনুঘটক এবং কোয়ান্টাম টানেলিং। এনজাইম গতিবিদ্যা প্রমাণ করতে পারে না যে একটি এনজাইম দ্বারা অনুঘটকের কোন পদ্ধতি ব্যবহার করা হয়। যাইহোক, কিছু গতিজ তথ্য অন্যান্য কৌশল দ্বারা পরীক্ষা করার সম্ভাবনার পরামর্শ দিতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, বার্স্ট-ফেজ প্রাক-স্থিতিশীল-অবস্থা গতিবিদ্যা সহ একটি পিং-পং প্রক্রিয়া এই উৎসেচকের প্রক্রিয়াতে সমযোজী অনুঘটনকে গুরুত্বপূর্ণ বলে মনে করতে পারে। বিকল্পভাবে, ভিম্যাক্সের উপর একটি শক্তিশালী পিএইচ প্রভাবের পর্যবেক্ষণ কিন্তু কেএম নয়, ইঙ্গিত দিতে পারে যে সক্রিয় স্থানে একটি অবশিষ্টাংশ অনুঘটক হওয়ার জন্য একটি নির্দিষ্ট আয়নীকরণ অবস্থায় থাকতে হবে। 1902 সালে ভিক্টর হেনরি উৎসেচক গতিবিদ্যার একটি পরিমাণগত তত্ত্ব প্রস্তাব করেছিলেন, কিন্তু সেই সময়ে হাইড্রোজেন আয়ন ঘনত্বের পরীক্ষামূলক তাৎপর্য এখনও স্বীকৃত হয়নি। পিটার লরিৎজ সোরেনসেন লগারিদমিক পিএইচ-স্কেল সংজ্ঞায়িত করার পর 1909 সালে জার্মান রসায়নবিদ লিওনর মাইকেলিস এবং ডঃ মড লিওনোরা মেন্টেন (সেই সময়ে মাইকেলিসের গবেষণাগারের একজন পোস্টডক্টরাল গবেষক) হেনরির পরীক্ষার পুনরাবৃত্তি করেন এবং তার সমীকরণ নিশ্চিত করেন, যা এখন সাধারণত মাইকেলিস-মেন্টেন গতিবিদ্যা (কখনও কখনও হেনরি-মাইকেলিস-মেন্টেন গতিবিদ্যা) হিসাবে উল্লেখ করা হয়। জি. ই. ব্রিগস এবং জে. তাদের কাজকে আরও উন্নত করেছিলেন। বি. এস. হ্যালডেন, যিনি গতিবিদ্যার সমীকরণগুলি উদ্ভাবন করেছিলেন যা আজও ব্যাপকভাবে এনজাইম্যাটিক ক্রিয়াকলাপের মডেলিংয়ের একটি সূচনা বিন্দু হিসাবে বিবেচিত হয়। হেনরি-মাইকেলিস-মেন্টেনের পদ্ধতির প্রধান অবদান ছিল দুটি পর্যায়ে উৎসেচক প্রতিক্রিয়াগুলির কথা চিন্তা করা। প্রথমটিতে, স্তরটি উৎসেচকের সাথে বিপরীতভাবে আবদ্ধ হয়ে উৎসেচক-স্তর জটিল গঠন করে। এটিকে কখনও কখনও মাইকেলিস কমপ্লেক্স বলা হয়। এনজাইমটি তখন বিক্রিয়ায় রাসায়নিক পদক্ষেপকে অনুঘটক করে এবং পণ্যটি মুক্ত করে। অনেক উৎসেচকের গতিবিদ্যা সাধারণ মাইকেলিস-মেন্টেন মডেল দ্বারা পর্যাপ্তভাবে বর্ণনা করা হয়েছে, তবে সমস্ত উৎসেচকের অভ্যন্তরীণ গতি রয়েছে যা মডেলে হিসাব করা হয় না এবং সামগ্রিক প্রতিক্রিয়া গতিবিদ্যায় উল্লেখযোগ্য অবদান রাখতে পারে। ওঠানামা হারের সঙ্গে যুক্ত বেশ কয়েকটি মাইকেলিস-মেন্টেন পথ প্রবর্তনের মাধ্যমে এটি মডেল করা যেতে পারে, যা মৌলিক মাইকেলিস মেন্টেন পদ্ধতির একটি গাণিতিক সম্প্রসারণ। সফ্টওয়্যার ই. এন. জেড. ও (এনজাইম কাইনেটিক্স) এনজাইম অনুঘটক প্রতিক্রিয়াগুলির কাইনেটিক মডেল তৈরির জন্য একটি গ্রাফিকাল ইন্টারফেস সরঞ্জাম। ই. এন. জেড. ও স্বয়ংক্রিয়ভাবে একটি নির্ধারিত উৎসেচক বিক্রিয়া পরিকল্পনা থেকে সংশ্লিষ্ট ডিফারেনশিয়াল সমীকরণ তৈরি করে। এই ডিফারেনশিয়াল সমীকরণগুলি একটি সংখ্যাসূচক সমাধানকারী এবং একটি রিগ্রেশন অ্যালগরিদম দ্বারা প্রক্রিয়া করা হয় যা পরীক্ষামূলকভাবে পর্যবেক্ষিত সময়ের বক্ররেখার সাথে ডিফারেনশিয়াল সমীকরণের সহগগুলির সাথে খাপ খায়। ই. এন. জেড. ও প্রতিদ্বন্দ্বী প্রতিক্রিয়া পরিকল্পনার দ্রুত মূল্যায়নের অনুমতি দেয় এবং এনজাইম গতিবিজ্ঞানে নিয়মিত পরীক্ষার জন্য ব্যবহার করা যেতে পারে। আরও দেখুন প্রোটিন ডাইনামিক্স ডিফিউশন লিমিটেড এনজাইম ল্যাংমুয়ার অ্যাডসর্পশন মডেল ফুটনোট α। লিঙ্কঃ ইন্টারেক্টিভ মাইকেলিস-মেন্টেন কাইনেটিক্স টিউটোরিয়াল (জাভা প্রয়োজন) β। সংযোগঃ ডাইহাইড্রোফোলেট রিডাক্টেজ মেকানিজম (জি. আই. এফ) γ। সংযোগঃ ডি. এন. এ পলিমারেজ প্রক্রিয়া (জি. আই. এফ) δ। লিঙ্কঃ কাইমোট্রিপসিন প্রক্রিয়া (ফ্ল্যাশ প্রয়োজন) তথ্যসূত্র আরও পড়া প্রারম্ভিক উন্নত বাহ্যিক লিঙ্ক একটি উৎসেচক বিশ্লেষণের অ্যানিমেশন-বিশ্লেষণ অবস্থার হেরফেরের প্রভাব দেখায় MACiE-উৎসেচক প্রতিক্রিয়া ব্যবস্থার একটি ডাটাবেস ENZYME-এক্সপাসি উৎসেচক নামকরণ ডাটাবেস ENZO-উৎসেচক অনুঘটক প্রতিক্রিয়াগুলির গতিজ মডেলগুলির সহজ নির্মাণ এবং দ্রুত পরীক্ষার জন্য ওয়েব অ্যাপ্লিকেশন। এক্সক্যাটিডিবি-এনজাইম অনুঘটক প্রক্রিয়াগুলির একটি ডাটাবেস ব্রেন্ডা-কম্প্রিহেনসিভ এনজাইম ডাটাবেস, যা সাবস্ট্রেট, ইনহিবিটার এবং প্রতিক্রিয়া রেখাচিত্র প্রদান করে সাবিও-আরকে-প্রতিক্রিয়া গতিবিদ্যার একটি ডাটাবেস জোসেফ ক্রাউটের রিসার্চ গ্রুপ, ইউনিভার্সিটি অফ ক্যালিফোর্নিয়া সান দিয়েগো-বিভিন্ন এনজাইম প্রতিক্রিয়া প্রক্রিয়াগুলির অ্যানিমেশন এনজাইম গতিবিদ্যার প্রতীকবাদ এবং পরিভাষা-এনজাইম গতিবিদ্যার ধারণা এবং পরিভাষার একটি বিস্তৃত ব্যাখ্যা এনজাইম গতিবিদ্যার একটি ভূমিকা-এনজাইম গতিবিদ্যার উপর অন-লাইন টিউটোরিয়ালগুলির একটি অ্যাক্সেসযোগ্য সেট-অডিও অনুঘটকের সাথে একটি অ্যানিমেটেড টিউটোরিয়াল