Bacterial translation
ব্যাকটেরিয়াল ট্রান্সলেশন হল এমন একটি প্রক্রিয়া যার মাধ্যমে বার্তাবাহক আরএনএ ব্যাকটেরিয়ার প্রোটিনে রূপান্তরিত হয়। ব্যাকটেরিয়ায় অনুবাদের সূচনায় অনুবাদ ব্যবস্থার উপাদানগুলির সমাবেশ জড়িত, যা হলঃ দুটি রাইবোসোমাল সাবইউনিট (50এস এবং 30এস সাবইউনিট); পরিপক্ক এমআরএনএ অনুবাদ করা হবে; এন-ফর্মিলমেথিওনাইন (নেসেন্ট পেপটাইডের প্রথম অ্যামিনো অ্যাসিড) দিয়ে চার্জ করা টিআরএনএ; শক্তির উৎস হিসাবে গুয়ানোসিন ট্রাইফসফেট (জিটিপি), এবং তিনটি প্রোক্যারিওটিক দীক্ষা কারণ আইএফ1, আইএফ2, এবং আইএফ3, যা দীক্ষা কমপ্লেক্সের সমাবেশে সহায়তা করে। প্রক্রিয়াটির বৈচিত্র্য অনুমান করা যেতে পারে। রাইবোজোমের তিনটি সক্রিয় সাইট রয়েছেঃ এ সাইট, পি সাইট এবং ই সাইট। এ সাইট হল অ্যামিনোঅ্যাসিল টিআরএনএ-র প্রবেশ বিন্দু (প্রথম অ্যামিনোঅ্যাসিল টিআরএনএ ছাড়া, যা পি সাইটে প্রবেশ করে)। পি সাইট হল যেখানে রাইবোজোমের মধ্যে পেপটিডাইল টিআরএনএ গঠিত হয়। এবং ই সাইট যা ক্রমবর্ধমান পেপটাইড শৃঙ্খলে তার অ্যামিনো অ্যাসিড দেওয়ার পরে এখন চার্জবিহীন টিআরএনএর প্রস্থান স্থান। একটি দীক্ষা স্থানের নির্বাচন (সাধারণত একটি এ. ইউ. জি কোডন) 30এস সাবইউনিট এবং এম. আর. এন. এ টেমপ্লেটের মধ্যে মিথস্ক্রিয়ার উপর নির্ভর করে। 30এস সাবইউনিট এ. ইউ. জি ইনিশিয়েশন কোডনের উজানে একটি পিউরিন সমৃদ্ধ অঞ্চলে (শাইন-ডালগার্নো ক্রম) এম. আর. এন. এ টেমপ্লেটের সাথে আবদ্ধ হয়। শাইন-ডালগার্নো ক্রমটি 30এস সাবইউনিটের 16এস আরআরএনএ উপাদানের একটি পাইরিমিডিন সমৃদ্ধ অঞ্চলের পরিপূরক। এই ক্রমটি বিবর্তনীয়ভাবে সংরক্ষিত হয়েছে এবং আজ আমরা যে মাইক্রোবিয়াল জগৎকে জানি তাতে একটি প্রধান ভূমিকা পালন করে। ইনিশিয়েশন কমপ্লেক্স গঠনের সময়, এই পরিপূরক নিউক্লিওটাইড সিকোয়েন্সগুলি একটি ডাবল স্ট্রেন্ডেড আরএনএ কাঠামো তৈরি করে যা এমআরএনএকে রাইবোজোমের সাথে এমনভাবে আবদ্ধ করে যে ইনিশিয়েশন কোডনটি পি সাইটে স্থাপন করা হয়। যে সুপরিচিত কোডিং অঞ্চলগুলিতে এ. ইউ. জি ইনিশিয়েশন কোডন নেই সেগুলি হল ই. কোলাই ল্যাক অপেরনের ল্যাকআই (জি. ইউ. জি) এবং ল্যাকা (ইউ. ইউ. জি)। দুটি গবেষণায় স্বাধীনভাবে দেখানো হয়েছে যে 17 বা তার বেশি অ-এ. ইউ. জি স্টার্ট কোডন ই. কোলাইতে অনুবাদ শুরু করতে পারে। দীক্ষা গ্রহণের তিনটি পদ্ধতি রয়েছেঃ ক্যানোনিকাল 30এস বাইন্ডিং মডেল, 70এস স্ক্যানিং মোড এবং নেতৃত্বহীন দীক্ষা। ক্যানোনিকাল মোডে, 30S রাইবোসোমাল সাবইউনিট, ইনিশিয়েশন ফ্যাক্টর এবং ইনিশিয়েটর fMet-tRNA প্রি-ইনিশিয়েশন কমপ্লেক্স গঠনের জন্য mRNA-এর সাথে আবদ্ধ হয়, যা তারপর অনুবাদ সম্প্রসারণ শুরু করার জন্য 50S রাইবোসোমাল সাবইউনিট নিয়োগ করে। স্ক্যানিং মোডে, সম্পূর্ণ 70S রাইবোজোম ইতিমধ্যেই mRNA-তে থাকাকালীন, প্রাথমিক কারণ fMet-tRNA-এর সাথে আবদ্ধ হতে পারে এবং একটি স্টার্ট সাইটের জন্য mRNA স্ক্যান করে অনুবাদ শুরু করতে পারে। এই মোডটি পলি-সিস্ট্রনিক অপারেনে গুচ্ছবদ্ধ জিনের অনুবাদের জন্য গুরুত্বপূর্ণ বলে মনে করা হয়, যেখানে একই এমআরএনএ অণুর উপর প্রতিবেশী জিনের মধ্যে ছোট দূরত্বের কারণে ক্যানোনিকাল বাইন্ডিং মোড বিঘ্নিত হতে পারে। নেতৃত্বহীন দীক্ষা ঘটতে পারে যখন সম্পূর্ণ 70S রাইবোজোম সূচনা উপাদান এবং fMet-tRNAs কে আবদ্ধ করে, কিন্তু mRNAs-এর উপর যার 5 'UTR-এর অভাব রয়েছে এবং তাদের 3' প্রান্তে একটি স্টার্ট কোডন রয়েছে। পলিপেপটাইড শৃঙ্খলের সম্প্রসারণ ক্রমবর্ধমান শৃঙ্খলের কার্বক্সিল প্রান্তে অ্যামিনো অ্যাসিড যোগ করার সাথে জড়িত। ক্রমবর্ধমান প্রোটিন বড় সাবইউনিটের পলিপেপটাইড প্রস্থান সুড়ঙ্গের মাধ্যমে রাইবোজোম থেকে বেরিয়ে আসে। যখন এফমেট-টিআরএনএ পি সাইটে প্রবেশ করে, তখন একটি গঠনমূলক পরিবর্তন ঘটে যা নতুন অ্যামিনোসিল-টিআরএনএ বাঁধতে এ সাইটটি খোলে। এই বন্ধনটি একটি ছোট জিটিপিজ, বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর-টু (ইএফ-টু) দ্বারা সহজতর হয়। উপযুক্ত টিআরএনএ-র দ্রুত এবং সঠিক স্বীকৃতির জন্য, রাইবোজোম বড় গঠনমূলক পরিবর্তনগুলি (গঠনমূলক প্রুফরিডিং) ব্যবহার করে। এখন পি সাইটে এনকোড করা প্রোটিনের পেপটাইড চেইনের শুরু রয়েছে এবং এ সাইটে পেপটাইড চেইনে যোগ করার জন্য পরবর্তী অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে। পি সাইটে টিআরএনএ-র সাথে সংযুক্ত ক্রমবর্ধমান পলিপেপটাইডটি পি সাইটে টিআরএনএ থেকে বিচ্ছিন্ন হয়ে যায় এবং পলিপেপটাইডের শেষ অ্যামিনো অ্যাসিড এবং এ সাইটে টিআরএনএ-র সাথে সংযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে একটি পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয়। পেপটাইড বন্ধন গঠন নামে পরিচিত এই প্রক্রিয়াটি একটি রাইবোজাইম (50এস রাইবোসোমাল সাবইউনিটে 23এস রাইবোসোমাল আরএনএ) দ্বারা অনুঘটকিত হয়। এখন, এ সাইটে সদ্য গঠিত পেপটাইড রয়েছে, যেখানে পি সাইটে একটি চার্জবিহীন টিআরএনএ (কোনও অ্যামিনো অ্যাসিড সহ টিআরএনএ) রয়েছে। এ সাইট টিআরএনএ-তে সদ্য গঠিত পেপটাইড ডাইপেপটাইড নামে পরিচিত এবং পুরো সমাবেশকে ডাইপেপটিডাইল-টিআরএনএ বলা হয়। পি সাইটে টিআরএনএ বিয়োগ অ্যামিনো অ্যাসিড ডিঅ্যাসিলেটেড হিসাবে পরিচিত। সম্প্রসারণের চূড়ান্ত পর্যায়ে, যাকে ট্রান্সলোকেশন বলা হয়, ডিঅ্যাসিলেটেড টিআরএনএ (পি সাইটে) এবং ডিপেপটিডাইল-টিআরএনএ (এ সাইটে) তার সংশ্লিষ্ট কোডনগুলির সাথে যথাক্রমে ই এবং পি সাইটে চলে যায় এবং একটি নতুন কোডন এ সাইটে চলে যায়। এই প্রক্রিয়াটি বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর জি (ইএফ-জি) দ্বারা অনুঘটকিত হয়। ই সাইটে ডিঅ্যাসিলেটেড টিআরএনএ রাইবোজোম থেকে পরবর্তী এ-সাইট দখলের সময় একটি অ্যামিনোসিল-টিআরএনএ দ্বারা মুক্তি পায় যা আবার ইএফ-টু দ্বারা সহজতর হয়। রাইবোজোম এমআরএনএ-তে অবশিষ্ট কোডনগুলিকে অনুবাদ করতে থাকে কারণ আরও অ্যামিনোসিল-টিআরএনএ এ সাইটের সাথে আবদ্ধ হয়, যতক্ষণ না রাইবোজোম এমআরএনএ (ইউএএ, ইউজিএ, বা ইউএজি)-তে একটি স্টপ কোডন পৌঁছায়। ডি. এন. এ প্রতিলিপিকে অনুঘটককারী উৎসেচক ব্যবস্থার তুলনায় অনুবাদ যন্ত্রপাতি তুলনামূলকভাবে ধীরে ধীরে কাজ করে। ব্যাকটেরিয়ায় প্রোটিন প্রতি সেকেন্ডে মাত্র 18 টি অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের হারে সংশ্লেষিত হয়, যেখানে ব্যাকটেরিয়ার প্রতিলিপি প্রতি সেকেন্ডে 1000 নিউক্লিওটাইডের হারে ডিএনএ সংশ্লেষিত করে। হারের এই পার্থক্য আংশিকভাবে প্রতিফলিত করে, নিউক্লিক অ্যাসিড তৈরি করতে চার ধরনের নিউক্লিওটাইডকে পলিমারাইজ করা এবং প্রোটিন তৈরি করতে 20 ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিডকে পলিমারাইজ করার মধ্যে পার্থক্য। ভুল অ্যামিনোসিল-টিআরএনএ অণু পরীক্ষা এবং প্রত্যাখ্যান করতে সময় লাগে এবং প্রোটিন সংশ্লেষণকে ধীর করে দেয়। ব্যাকটেরিয়ায়, একটি এম. আর. এন. এ-র 5 'প্রান্ত সংশ্লেষিত হওয়ার সাথে সাথে ট্রান্সলেশন দীক্ষা ঘটে এবং ট্রান্সলেশন এবং ট্রান্সক্রিপশন মিলিত হয়। ইউক্যারিওটসে এটি সম্ভব নয় কারণ কোষের পৃথক অংশে (নিউক্লিয়াস এবং সাইটোপ্লাজম) প্রতিলিপি এবং অনুবাদ করা হয়। সমাপ্তি সমাপ্তি ঘটে যখন তিনটি সমাপ্তি কোডনগুলির মধ্যে একটি এ সাইটে চলে যায়। এই কোডনগুলি কোনও টিআরএনএ দ্বারা স্বীকৃত নয়। পরিবর্তে, এগুলি রিলিজ ফ্যাক্টর নামক প্রোটিন দ্বারা স্বীকৃত হয়, যেমন আরএফ1 (ইউএএ এবং ইউএজি স্টপ কোডনগুলিকে স্বীকৃতি দেওয়া) বা আরএফ2 (ইউএএ এবং ইউজিএ স্টপ কোডনগুলিকে স্বীকৃতি দেওয়া)। এই কারণগুলি পেপটিডাইল-টিআরএনএ-তে এস্টার বন্ধনের হাইড্রোলাইসিস এবং রাইবোজোম থেকে নতুন সংশ্লেষিত প্রোটিন নিঃসরণকে ট্রিগার করে। একটি তৃতীয় রিলিজ ফ্যাক্টর আরএফ-3 সমাপ্তি প্রক্রিয়া শেষে আরএফ-1 এবং আরএফ-2 এর রিলিজকে অনুঘটক করে। পুনর্ব্যবহার সমাপ্তি ধাপের শেষে গঠিত সমাপ্তি-পরবর্তী জটিলতায় এ-সাইটে সমাপ্তি কোডন সহ এমআরএনএ, পি সাইটে একটি চার্জবিহীন টিআরএনএ এবং অক্ষত 70এস রাইবোজোম থাকে। রাইবোজোম পুনর্ব্যবহারযোগ্য পদক্ষেপটি সমাপ্তি-পরবর্তী রাইবোজোমাল কমপ্লেক্সের বিচ্ছিন্নকরণের জন্য দায়ী। একবার সদ্যোজাত প্রোটিন শেষ হয়ে গেলে, রাইবোজোম রিসাইক্লিং ফ্যাক্টর এবং এলঙ্গেশন ফ্যাক্টর জি (ইএফ-জি) রাইবোজোম থেকে এমআরএনএ এবং টিআরএনএ মুক্ত করে এবং 70এস রাইবোজোমকে 30এস এবং 50এস সাবইউনিটে বিচ্ছিন্ন করে। আই. এফ. 3 তারপর এম. আর. এন. এ মুক্তকারী ডিঅ্যাসিলেটেড টিআর. এন. এ-কে প্রতিস্থাপন করে। সমস্ত অনুবাদমূলক উপাদানগুলি এখন অতিরিক্ত পর্যায়ের অনুবাদের জন্য বিনামূল্যে রয়েছে। টিআরএনএ-র উপর নির্ভর করে, আইএফ1-আইএফ3 পুনর্ব্যবহারও করতে পারে। একাধিক রাইবোজোম দ্বারা একযোগে পলিসোম অনুবাদ করা হয়। রাইবোজোমের তুলনামূলকভাবে বড় আকারের কারণে, তারা শুধুমাত্র এমআরএনএ 35 নিউক্লিওটাইডের সাইটে সংযুক্ত হতে পারে। একটি এম. আর. এন. এ এবং বেশ কয়েকটি রাইবোসোমের জটিলতাকে পলিসোম বা পলিরাইবোসোম বলা হয়। অনুবাদ নিয়ন্ত্রণ যখন ব্যাকটেরিয়া কোষগুলির পুষ্টি শেষ হয়ে যায়, তখন তারা স্থির পর্যায়ে প্রবেশ করে এবং প্রোটিন সংশ্লেষণকে হ্রাস করে। বেশ কয়েকটি প্রক্রিয়া এই পরিবর্তনের মধ্যস্থতা করে। উদাহরণস্বরূপ, ই. কোলাই-তে, 70এস রাইবোজোম একটি ছোট 6.5 কেডিএ প্রোটিন, রাইবোজোম মড্যুলেশন ফ্যাক্টর আর. এম. এফ-এর সাথে আবদ্ধ হয়ে 90এস ডাইমার গঠন করে। এই মধ্যবর্তী রাইবোজোম ডাইমারগুলি পরবর্তীকালে একটি হাইবারনেশন প্রোমোশন ফ্যাক্টর (10.8 কেডিএ প্রোটিন, এইচপিএফ) অণুকে বেঁধে একটি পরিপক্ক 100এস রাইবোজোমাল কণা তৈরি করতে পারে, যেখানে দুটি অংশগ্রহণকারী রাইবোজোমের দুটি 30এস সাবইউনিট দ্বারা ডাইমারাইজেশন ইন্টারফেস তৈরি করা হয়। রাইবোজোম ডাইমারগুলি একটি হাইবারনেশন অবস্থার প্রতিনিধিত্ব করে এবং ট্রান্সলেশনগতভাবে নিষ্ক্রিয়। তৃতীয় একটি প্রোটিন যা ই. কোলাই কোষগুলি স্থির পর্যায়ে প্রবেশ করার সময় রাইবোজোমের সাথে আবদ্ধ হতে পারে তা হল ওয়াই. এফ. আই. এ (পূর্বে রাইএ নামে পরিচিত)। এইচ. পি. এফ এবং ওয়াই. এফ. আই. এ কাঠামোগতভাবে একই রকম, এবং উভয় প্রোটিনই রাইবোজোমের অনুঘটক এ-এবং পি-সাইটের সাথে আবদ্ধ হতে পারে। আর. এম. এফ 16এস আর. আর. এন. এ-র সঙ্গে বার্তাবাহকটির মিথস্ক্রিয়া প্রতিরোধ করে এম. আর. এন. এ-র সঙ্গে রাইবোজোমের বন্ধনকে বাধা দেয়। রাইবোজোমের সাথে আবদ্ধ হলে ই. কোলাই ওয়াই. এফ. আই. এ-এর সি-টার্মিনাল লেজ আর. এম. এফ-এর বন্ধনে হস্তক্ষেপ করে, এইভাবে ডাইমেরাইজেশন প্রতিরোধ করে এবং ফলস্বরূপ ট্রান্সলেশনালি নিষ্ক্রিয় মনোমেরিক 70এস রাইবোজোম গঠন করে। রাইবোজোম ডাইমেরাইজেশন ছাড়াও, দুটি রাইবোজোমাল সাবইউনিটের সংযোগ আরএসএফএস (পূর্বে আরএসএফএ বা ওয়াইবিইবি নামে পরিচিত) দ্বারা অবরুদ্ধ করা যেতে পারে। আর. এস. এফ. এস বড় রাইবোসোমাল সাবইউনিটের একটি প্রোটিন এল14-এর সাথে আবদ্ধ হয় এবং এর ফলে একটি কার্যকরী 70এস রাইবোসোম গঠনের জন্য ছোট সাবইউনিটের যোগদানকে অবরুদ্ধ করে, অনুবাদকে ধীর বা সম্পূর্ণরূপে অবরুদ্ধ করে। আর. এস. এফ. এস প্রোটিন প্রায় সমস্ত ইউব্যাকটেরিয়ায় পাওয়া যায় (তবে আর্কিয়া নয়) এবং হোমোলোগগুলি মাইটোকন্ড্রিয়া এবং ক্লোরোপ্লাস্টে উপস্থিত থাকে (যেখানে এগুলিকে যথাক্রমে সি7ওআরএফ30 এবং আইওজ্যাপ বলা হয়)। তবে, আর. এস. এফ. এস-এর অভিব্যক্তি বা কার্যকলাপ কীভাবে নিয়ন্ত্রিত হয় তা এখনও জানা যায়নি। এসচেরিকিয়া কোলাইয়ের আরেকটি রাইবোজোম-বিচ্ছিন্নতা ফ্যাক্টর হল এইচ. এফ. এল. এক্স, যা পূর্বে অজানা ফাংশনের জি. টি. পিজ ছিল। ঝাং এবং অন্যান্য। (2015) দেখিয়েছে যে এইচ. এফ. এল. এক্স একটি তাপ শক-প্ররোচিত রাইবোজোম-বিভাজনকারী ফ্যাক্টর যা খালি এবং এম. আর. এন. এ-সম্পর্কিত রাইবোজোমগুলিকে বিচ্ছিন্ন করতে সক্ষম। এইচ. এফ. এল. এক্স-এর এন-টার্মিনাল প্রভাবক ক্ষেত্রটি পেপটিডাইল ট্রান্সফারেজ কেন্দ্রের সাথে প্রথম শ্রেণীর রিলিজ ফ্যাক্টরগুলির মতো একইভাবে আবদ্ধ হয় এবং কেন্দ্রীয় আন্তঃ-সাবইউনিট সেতুগুলিতে নাটকীয় গঠনমূলক পরিবর্তনকে প্ররোচিত করে, এইভাবে সাবইউনিট বিচ্ছিন্নতা প্রচার করে। তদনুসারে, এইচ. এফ. এল. এক্স-এর ক্ষতির ফলে হিট শক এবং সম্ভবত অন্যান্য চাপের অবস্থার উপর স্থগিত রাইবোজোম বৃদ্ধি পায়। অ্যান্টিবায়োটিকের প্রভাব বেশ কয়েকটি অ্যান্টিবায়োটিক ব্যাকটেরিয়ায় ট্রান্সলেশন প্রক্রিয়াটিকে লক্ষ্য করে তাদের ক্রিয়া প্রয়োগ করে। তারা পোষককে প্রভাবিত না করে ব্যাকটেরিয়ায় প্রোটিন সংশ্লেষণকে নির্বাচিতভাবে বাধা দেওয়ার জন্য প্রোক্যারিওটিক এবং ইউক্যারিওটিক ট্রান্সলেশন পদ্ধতির মধ্যে পার্থক্যকে কাজে লাগায়। আরও দেখুন প্রোক্যারিওটিক ইনিশিয়েশন ফ্যাক্টর প্রোক্যারিওটিক বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর রেফারেন্স আণবিক জীববিজ্ঞান প্রোটিন জৈব সংশ্লেষণ জিন অভিব্যক্তি