Point accepted mutation
একটি বিন্দু স্বীকৃত রূপান্তর-যা পিএএম নামেও পরিচিত-একটি প্রোটিনের প্রাথমিক কাঠামোতে একটি একক অ্যামিনো অ্যাসিডের প্রতিস্থাপন অন্য একটি একক অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে, যা প্রাকৃতিক নির্বাচনের প্রক্রিয়াগুলির দ্বারা গৃহীত হয়। এই সংজ্ঞায় কোনও জীবের ডি. এন. এ-তে সমস্ত বিন্দু রূপান্তর অন্তর্ভুক্ত নয়। বিশেষত, নীরব মিউটেশনগুলি পয়েন্ট গৃহীত মিউটেশন নয়, এমন মিউটেশনও নয় যা মারাত্মক বা প্রাকৃতিক নির্বাচন দ্বারা অন্য উপায়ে প্রত্যাখ্যাত হয়। একটি পিএএম ম্যাট্রিক্স হল একটি ম্যাট্রিক্স যেখানে প্রতিটি কলাম এবং সারি কুড়িটি স্ট্যান্ডার্ড অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি প্রতিনিধিত্ব করে। বায়োইনফরমেটিক্সে, পিএএম ম্যাট্রিক্স কখনও কখনও প্রোটিনের ক্রম বিন্যাস স্কোর করার জন্য প্রতিস্থাপন ম্যাট্রিক্স হিসাবে ব্যবহৃত হয়। একটি পি. এ. এম ম্যাট্রিক্সের প্রতিটি এন্ট্রি নির্দেশ করে যে সেই সারির অ্যামিনো অ্যাসিডটি একটি নির্দিষ্ট বিবর্তনীয় বিরতিতে এক বা একাধিক পয়েন্ট গৃহীত মিউটেশনের একটি সিরিজের মাধ্যমে সেই কলামের অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা প্রতিস্থাপিত হওয়ার সম্ভাবনা রয়েছে, পরিবর্তে এই দুটি অ্যামিনো অ্যাসিড সুযোগের কারণে সারিবদ্ধ হচ্ছে। বিভিন্ন পিএএম ম্যাট্রিক্স প্রোটিন ক্রমের বিবর্তনে সময়ের বিভিন্ন দৈর্ঘ্যের সাথে মিলে যায়। জৈবিক পটভূমি একটি জীবের প্রতিটি প্রতিলিপি কোষের জিনগত নির্দেশাবলী তার ডি. এন. এ-র মধ্যে থাকে। কোষের জীবনকাল জুড়ে, এই তথ্য প্রতিলিপি করা হয় এবং প্রোটিন তৈরি করতে বা কোষ বিভাজনের সময় কন্যা কোষের জন্য নির্দেশাবলী প্রদান করার জন্য সেলুলার প্রক্রিয়া দ্বারা প্রতিলিপি করা হয় এবং এই প্রক্রিয়াগুলির সময় ডিএনএ পরিবর্তিত হওয়ার সম্ভাবনা রয়েছে। একে মিউটেশন বলা হয়। আণবিক স্তরে, এমন নিয়ন্ত্রক ব্যবস্থা রয়েছে যা ডি. এন. এ-তে এই পরিবর্তনগুলির বেশিরভাগ সংশোধন করে-তবে সমস্ত নয়-এটি প্রতিলিপি করার আগে। সম্ভাব্য মিউটেশনগুলির মধ্যে একটি হল একক নিউক্লিওটাইডের প্রতিস্থাপন, যা পয়েন্ট মিউটেশন নামে পরিচিত। যদি একটি জিন, একটি এক্সনের একটি প্রকাশিত অঞ্চলের মধ্যে একটি বিন্দু রূপান্তর ঘটে, তবে এটি সেই জিন দ্বারা উত্পাদিত প্রোটিনে একটি নির্দিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিড নির্দিষ্ট করে কোডনকে পরিবর্তন করবে। জেনেটিক কোডের অপ্রয়োজনীয়তা সত্ত্বেও, একটি সম্ভাবনা রয়েছে যে এই রূপান্তরটি তখন অনুবাদের সময় উত্পাদিত অ্যামিনো অ্যাসিডকে পরিবর্তন করবে এবং ফলস্বরূপ প্রোটিনের কাঠামো পরিবর্তিত হবে। একটি প্রোটিনের কার্যকারিতা তার কাঠামোর উপর অত্যন্ত নির্ভরশীল। একটি প্রোটিনে একটি একক অ্যামিনো অ্যাসিড পরিবর্তন করা এই কার্য সম্পাদন করার ক্ষমতা হ্রাস করতে পারে, অথবা রূপান্তর এমনকি প্রোটিন যে কার্য সম্পাদন করে তা পরিবর্তন করতে পারে। এই ধরনের পরিবর্তনগুলি কোষের একটি গুরুত্বপূর্ণ ক্রিয়াকলাপকে মারাত্মকভাবে প্রভাবিত করতে পারে, যার ফলে কোষটি-এবং চরম ক্ষেত্রে, জীবটি-মারা যেতে পারে। বিপরীতভাবে, পরিবর্তনটি কোষকে ভিন্নভাবে কাজ চালিয়ে যাওয়ার অনুমতি দিতে পারে এবং রূপান্তরটি জীবের বংশধরদের কাছে প্রেরণ করা যেতে পারে। যদি এই পরিবর্তনের ফলে সন্তানদের কোনও উল্লেখযোগ্য শারীরিক অসুবিধা না হয়, তবে সম্ভাবনা রয়েছে যে এই রূপান্তরটি জনসংখ্যার মধ্যে অব্যাহত থাকবে। কার্যকারিতার পরিবর্তন সুবিধাজনক হওয়ার সম্ভাবনাও রয়েছে। উভয় ক্ষেত্রেই, প্রাকৃতিক নির্বাচনের প্রক্রিয়াগুলির সাপেক্ষে, পয়েন্ট মিউটেশনটি জেনেটিক পুলে গ্রহণ করা হয়েছে। জেনেটিক কোড দ্বারা অনুবাদিত 20টি অ্যামিনো অ্যাসিড তাদের পার্শ্ব শৃঙ্খলের শারীরিক এবং রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য দ্বারা ব্যাপকভাবে পরিবর্তিত হয়। যাইহোক, এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে অনুরূপ ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যযুক্ত গোষ্ঠীতে শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে। একটি অ্যামিনো অ্যাসিডকে একই বিভাগের অন্যটির সাথে প্রতিস্থাপন করা একটি প্রোটিনের কাঠামো এবং কার্যকারিতার উপর একটি ভিন্ন বিভাগের অ্যামিনো অ্যাসিড প্রতিস্থাপনের চেয়ে কম প্রভাব ফেলার সম্ভাবনা বেশি। ফলস্বরূপ, পয়েন্ট মিউটেশনের গ্রহণযোগ্যতা মিউটেশনে প্রতিস্থাপিত অ্যামিনো অ্যাসিড এবং প্রতিস্থাপিত অ্যামিনো অ্যাসিডের উপর ব্যাপকভাবে নির্ভর করে। পিএএম ম্যাট্রিক্স একটি গাণিতিক সরঞ্জাম যা সারিবদ্ধকরণের সময় প্রোটিনের সাদৃশ্য মূল্যায়ন করার সময় গ্রহণযোগ্যতার এই বিভিন্ন হারের জন্য দায়ী। পরিভাষা গৃহীত পয়েন্ট মিউটেশন শব্দটি প্রাথমিকভাবে মিউটেশন ঘটনা বর্ণনা করতে ব্যবহৃত হয়েছিল। যাইহোক, পঠনযোগ্যতার কারণে এপিএম-এর চেয়ে পিএএম সংক্ষিপ্ত রূপটি পছন্দ করা হয়েছিল এবং তাই পয়েন্ট গৃহীত মিউটেশন শব্দটি আরও নিয়মিতভাবে ব্যবহার করা হয়। যেহেতু পিএএমএন ম্যাট্রিক্সের মান প্রতি 100 অ্যামিনো অ্যাসিডে মিউটেশনের সংখ্যাকে উপস্থাপন করে, যা মিউটেশনের শতাংশের সাথে তুলনা করা যেতে পারে, তাই কখনও কখনও গৃহীত মিউটেশন শতাংশ শব্দটি ব্যবহার করা হয়। পয়েন্ট অ্যাক্সেপ্টেড মিউটেশন (পিএএম), পয়েন্ট অ্যাক্সেপ্টেড মিউটেশন ম্যাট্রিক্স (পিএএম ম্যাট্রিক্স) এবং পিএএমএন ম্যাট্রিক্সের মধ্যে পার্থক্য করা গুরুত্বপূর্ণ। 'পয়েন্ট অ্যাক্সেপ্টেড মিউটেশন' শব্দটি নিজেই মিউটেশন ইভেন্টকে বোঝায়। যাইহোক, 'পিএএম ম্যাট্রিক্স' ম্যাট্রিক্সের একটি পরিবারকে বোঝায় যেখানে এলোমেলো সুযোগের পরিবর্তে একাধিক মিউটেশন ইভেন্টের কারণে দুটি অ্যামিনো অ্যাসিডের সারিবদ্ধ হওয়ার সম্ভাবনার প্রতিনিধিত্বকারী স্কোর থাকে। 'পিএএমএন ম্যাট্রিক্স' হল পিএএম ম্যাট্রিক্স যা প্রতি 100 অ্যামিনো অ্যাসিডে মিউটেশন ইভেন্টের জন্য যথেষ্ট দীর্ঘ সময়সীমার সাথে সম্পর্কিত। 1978 সালে মার্গারেট ডেহফ পিএএম ম্যাট্রিক্সের নির্মাণ শুরু করেন। এই ম্যাট্রিক্সগুলির গণনা 1572 সালে ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত প্রোটিনের 71টি পরিবারের ফাইলোজেনেটিক গাছগুলিতে পর্যবেক্ষিত মিউটেশনের উপর ভিত্তি করে করা হয়েছিল। অধ্যয়নরত প্রোটিনগুলি তাদের পূর্বসূরীদের সাথে উচ্চ সাদৃশ্যের ভিত্তিতে নির্বাচন করা হয়েছিল। অন্তর্ভুক্ত প্রোটিন সারিবদ্ধকরণগুলি কমপক্ষে 85 শতাংশ পরিচয় প্রদর্শন করতে হবে। ফলস্বরূপ, এটি অনুমান করা যুক্তিসঙ্গত যে কোনও সারিবদ্ধ অসামঞ্জস্য একই স্থানে একাধিকের পরিবর্তে একক রূপান্তর ঘটনার ফলাফল ছিল। প্রতিটি পিএএম ম্যাট্রিক্সের কুড়িটি সারি এবং কুড়িটি কলাম রয়েছে-একটি জেনেটিক কোড দ্বারা অনুবাদ করা কুড়িটি অ্যামিনো অ্যাসিডের প্রত্যেকটির প্রতিনিধিত্ব করে। একটি পি. এ. এম ম্যাট্রিক্সের প্রতিটি কোষের মান একটি কলাম অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে রূপান্তরিত হওয়ার আগে একটি সারি অ্যামিনো অ্যাসিডের সম্ভাবনার সাথে সম্পর্কিত। এই সংজ্ঞা থেকে, পিএএম ম্যাট্রিক্স একটি প্রতিস্থাপন ম্যাট্রিক্সের একটি উদাহরণ। ফাইলোজেনেটিক গাছ থেকে তথ্য সংগ্রহ প্রোটিন পরিবারের ফাইলোজেনেটিক গাছের প্রতিটি শাখার জন্য, যে অসামঞ্জস্য দেখা গিয়েছিল তার সংখ্যা রেকর্ড করা হয়েছিল এবং জড়িত দুটি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি রেকর্ড রাখা হয়েছিল। এই গণনাগুলি ম্যাট্রিক্সের প্রধান তির্যকের নীচে এন্ট্রি হিসাবে ব্যবহৃত হত। যেহেতু বেশিরভাগ প্রোটিন নমুনা আজ জীবিত জীব (বিদ্যমান প্রজাতি) থেকে আসে, তাই একটি রূপান্তরের 'দিক' নির্ধারণ করা যায় না। অর্থাৎ, মিউটেশনের আগে উপস্থিত অ্যামিনো অ্যাসিডকে মিউটেশনের পরে প্রতিস্থাপিত অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে আলাদা করা যায় না। এই কারণে, ম্যাট্রিক্সটি প্রতিসম বলে ধরে নেওয়া হয় এবং প্রধান তির্যকের উপরের এন্ট্রিগুলি এই ভিত্তিতে গণনা করা হয়। এর তির্যক বরাবর এন্ট্রিগুলি মিউটেশনের সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ নয় এবং অপূর্ণ রাখা যেতে পারে। এই গণনাগুলি ছাড়াও, অ্যামিনো অ্যাসিডের পরিবর্তনশীলতা এবং ফ্রিকোয়েন্সি সম্পর্কিত তথ্য পাওয়া গেছে। একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের পরিবর্তনশীলতা হ 'ল এটি জড়িত মিউটেশনের সংখ্যা এবং একটি সারিবদ্ধকরণে এটি কতবার ঘটে তার অনুপাত। মিউটেবিলিটি পরিমাপ করে যে একটি অ্যামিনো অ্যাসিড গ্রহণযোগ্যভাবে পরিবর্তিত হওয়ার সম্ভাবনা কতটা। অ্যাস্পারাজিন, একটি ছোট মেরু পার্শ্ব শৃঙ্খলা সহ একটি অ্যামিনো অ্যাসিড, অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে সবচেয়ে পরিবর্তনশীল হিসাবে পাওয়া গেছে। সিস্টিন এবং ট্রিপ্টোফান সবচেয়ে কম পরিবর্তনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড হিসাবে পাওয়া গেছে। সিস্টিন এবং ট্রিপ্টোফ্যানের পার্শ্ব শৃঙ্খলে কম সাধারণ কাঠামো রয়েছেঃ সিস্টিনের পার্শ্ব শৃঙ্খলে সালফার থাকে যা অন্যান্য সিস্টিন অণুর সাথে ডাইসালফাইড বন্ধনে অংশ নেয় এবং ট্রিপ্টোফ্যানের পার্শ্ব শৃঙ্খলা বড় এবং সুগন্ধযুক্ত। যেহেতু বেশ কয়েকটি ছোট মেরু অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে, তাই এই চরমগুলি ইঙ্গিত দেয় যে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি গ্রহণযোগ্যভাবে পরিবর্তিত হওয়ার সম্ভাবনা বেশি যদি তাদের শারীরিক এবং রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যগুলি বিকল্প অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে বেশি দেখা যায়। মিউটেশন ম্যাট্রিক্সের নির্মাণ থ অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য, এর মান এবং তার মিউটেবিলিটি এবং ফ্রিকোয়েন্সি। অ্যামিনো অ্যাসিডের ফ্রিকোয়েন্সিগুলি স্বাভাবিক করা হয় যাতে তাদের যোগফল 1 হয়। যদি তম অ্যামিনো অ্যাসিডের মোট সংখ্যা হয়, এবং সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের মোট সংখ্যা হয়, তবে একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘটনাগুলির সাথে মিউটেশনের অনুপাত হিসাবে মিউটেবিলিটির সংজ্ঞার উপর ভিত্তি করে বা মিউটেশন ম্যাট্রিক্স তৈরি করা হয় যাতে প্রবেশটি প্রতিনিধিত্ব করে তম অ্যামিনো অ্যাসিডে রূপান্তরিত হওয়ার সম্ভাবনা। অ-তির্যক এন্ট্রিগুলি সমীকরণ দ্বারা গণনা করা হয় যেখানে আনুপাতিকতা ধ্রুবক। যাইহোক, এই সমীকরণটি তির্যক এন্ট্রিগুলি গণনা করে না। ম্যাট্রিক্সের প্রতিটি কলামে একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য কুড়িটি সম্ভাব্য ফলাফলের তালিকা রয়েছে-এটি অন্যান্য 19টি অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে একটিতে পরিবর্তিত হতে পারে, অথবা অপরিবর্তিত থাকতে পারে। যেহেতু 19টি মিউটেশনের প্রত্যেকটির সম্ভাব্যতা তালিকাভুক্ত অ-তির্যক এন্ট্রিগুলি জানা যায় এবং এই কুড়িটি ফলাফলের সম্ভাবনার সমষ্টি অবশ্যই 1 হতে হবে, তাই এই শেষ সম্ভাব্যতাটি গণনা করা যেতে পারে যার দ্বারা {। শ্রেণী = "টোক্কোলার সংকুচিত" প্রস্থ = "60 শতাংশ" শৈলী = "পাঠ্য-সারিবদ্ধঃ বাম"! তির্যক এন্ট্রিগুলির গণনা।-। অ-তির্যক এন্ট্রি মিউটেশন ম্যাট্রিক্সের অভিব্যক্তিতে প্রতিস্থাপনঃ যেহেতু এর মান এবং ধ্রুবক যা এর মানের সাথে পরিবর্তিত হয় না এবং এইভাবে বাতিলকরণ প্রকাশ করে যে।} বিশেষ তাৎপর্যের একটি ফলাফল হল অ-তির্যক এন্ট্রিগুলির জন্য যার অর্থ হল মিউটেশন ম্যাট্রিক্সের সমস্ত এন্ট্রিগুলির জন্য আনুপাতিক ধ্রুবকের পছন্দ এই সম্পর্ক নির্ধারণের চেষ্টা করার পরিবর্তে, এর মানগুলি একটি স্বল্প সময়ের জন্য গণনা করা হয় এবং দীর্ঘ সময়ের জন্য ম্যাট্রিক্সগুলি একটি মার্কভ চেইন মডেল অনুসরণ করে মিউটেশন ধরে নিয়ে গণনা করা হয়। পিএএম ম্যাট্রিক্সের জন্য সময়ের মূল একক হল প্রতি 100 অ্যামিনো অ্যাসিডে 1টি মিউটেশন হওয়ার জন্য প্রয়োজনীয় সময়, যাকে কখনও কখনও সময়ের 'পিএএম ইউনিট' বা 'পিএএম' বলা হয়। এটি সুনির্দিষ্টভাবে পিএএম1 ম্যাট্রিক্স দ্বারা গৃহীত মিউটেশনের সময়কাল। অপরিবর্তিত অ্যামিনো অ্যাসিডের অনুপাত নিয়ন্ত্রণ করতে ধ্রুবকটি ব্যবহার করা হয়। কমপক্ষে 85 শতাংশ সাদৃশ্যযুক্ত প্রোটিনের শুধুমাত্র সারিবদ্ধকরণ ব্যবহার করে, এটি যুক্তিসঙ্গতভাবে ধরে নেওয়া যেতে পারে যে পর্যবেক্ষণ করা মিউটেশনগুলি কোনও মধ্যবর্তী অবস্থা ছাড়াই সরাসরি ছিল। এর মানে হল যে একটি সাধারণ ফ্যাক্টর দ্বারা এই গণনাগুলি স্কেল করা মিউটেশন গণনার একটি সঠিক অনুমান প্রদান করবে যদি মিল 100% এর কাছাকাছি থাকে। এর অর্থ হল, পিএএমএন-এ প্রতি 100টি অ্যামিনো অ্যাসিডে মিউটেশনের সংখ্যা প্রতি 100টি অ্যামিনো অ্যাসিডে মিউটেটেড অ্যামিনো অ্যাসিডের সংখ্যার সমান। পিএএম1 ম্যাট্রিক্সের জন্য মিউটেশন ম্যাট্রিক্স খুঁজে বের করার জন্য, একটি ক্রমের 99 শতাংশ অ্যামিনো অ্যাসিড সংরক্ষণের প্রয়োজনীয়তা আরোপ করা হয়। পরিমাণটি সংরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিড ইউনিটের সংখ্যার সমান, এবং তাই সংরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিডের মোট সংখ্যা হল মিউটেশনের পরে 99 শতাংশ পরিচয় তৈরি করার জন্য বেছে নেওয়ার প্রয়োজনীয় মানটি সমীকরণ দ্বারা দেওয়া হয় এই মানটি তখন পিএএম 1 ম্যাট্রিক্সের জন্য মিউটেশন ম্যাট্রিক্সে ব্যবহার করা যেতে পারে। পিএএমএন ম্যাট্রিক্সের নির্মাণ প্রোটিন মিউটেশনের মার্কভ চেইন মডেল পিএএমএন-এর জন্য মিউটেশন ম্যাট্রিক্সকে, পিএএম1 ম্যাট্রিক্সের জন্য মিউটেশন ম্যাট্রিক্সের সাথে সহজ সম্পর্ক দ্বারা সম্পর্কিত করে পিএএমএন ম্যাট্রিক্সটি পয়েন্ট গৃহীত মিউটেশনের সম্ভাবনার অনুপাত থেকে তৈরি করা হয় যা তম অ্যামিনো অ্যাসিডকে তম অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে প্রতিস্থাপন করে, এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি সুযোগ দ্বারা সারিবদ্ধ হওয়ার সম্ভাবনার সাথে। পি. এ. এম. এন ম্যাট্রিক্সের এন্ট্রিগুলি সমীকরণ দ্বারা দেওয়া হয়েছে লক্ষ্য করুন যে গাসফিল্ডের বইয়ে, এন্ট্রিগুলি এবং থ অ্যামিনো অ্যাসিডের থ অ্যামিনো অ্যাসিডে রূপান্তরিত হওয়ার সম্ভাবনার সাথে সম্পর্কিত। এটি পিএএম ম্যাট্রিক্সের এন্ট্রিগুলির জন্য বিভিন্ন সমীকরণের উৎস। দুটি প্রোটিনের সারিবদ্ধকরণ স্কোর করার জন্য পিএএমএন ম্যাট্রিক্স ব্যবহার করার সময়, নিম্নলিখিত অনুমান করা হয়ঃ যদি এই দুটি প্রোটিন সম্পর্কিত হয়, তবে তাদের পৃথক করার বিবর্তনীয় ব্যবধান হল প্রতি 100 অ্যামিনো অ্যাসিডে পয়েন্ট গৃহীত মিউটেশন ঘটতে নেওয়া সময়। যখন তম এবং তম অ্যামিনো অ্যাসিডের সারিবদ্ধকরণ বিবেচনা করা হয়, তখন স্কোরটি প্রোটিন সম্পর্কিত হওয়ার কারণে বা এলোমেলো সুযোগের কারণে সারিবদ্ধকরণের আপেক্ষিক সম্ভাবনা নির্দেশ করে। যদি প্রোটিনগুলি সম্পর্কিত হয়, তবে মূল অ্যামিনো অ্যাসিডকে তার প্রতিস্থাপনে রূপান্তরিত করার জন্য অবশ্যই পয়েন্ট গৃহীত মিউটেশনের একটি সিরিজ ঘটেছে। ধরুন মূল অ্যামিনো অ্যাসিডটি। প্রোটিনে অ্যামিনো অ্যাসিডের প্রাচুর্যের উপর ভিত্তি করে, নবম অ্যামিনো অ্যাসিডের মূল হওয়ার সম্ভাবনা হল। এই অ্যামিনো অ্যাসিডের যে কোনও নির্দিষ্ট একক দেওয়া হলে, অনুমিত সময়ের ব্যবধানে তম অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা প্রতিস্থাপিত হওয়ার সম্ভাবনা হল। সুতরাং, সারিবদ্ধকরণের সম্ভাব্যতা হল, লগারিদমের মধ্যে থাকা সংখ্যা। যদি প্রোটিনগুলি সম্পর্কিত না হয়, তবে দুটি সংযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড যে তম এবং তম অ্যামিনো অ্যাসিড তা অবশ্যই স্বাধীন হতে হবে। এই ঘটনাগুলির সম্ভাব্যতা হল এবং, যার অর্থ সারিবদ্ধকরণের সম্ভাব্যতা হল লগারিদমের হর। সুতরাং, সমীকরণের লগারিদমের ফলস্বরূপ একটি ধনাত্মক এন্ট্রি হয় যদি প্রান্তিককরণটি বিন্দু স্বীকৃত মিউটেশনের কারণে বেশি হয় এবং একটি ঋণাত্মক এন্ট্রি হয় যদি প্রান্তিককরণটি সুযোগের কারণে বেশি হয়। পি. এ. এম ম্যাট্রিক্সের বৈশিষ্ট্য পি. এ. এম ম্যাট্রিক্সের প্রতিসাম্য যদিও মিউটেশন সম্ভাব্যতা ম্যাট্রিক্স প্রতিসাম্য নয়, তবে পি. এ. এম ম্যাট্রিক্সের প্রতিটি হল। এই কিছুটা বিস্ময়কর বৈশিষ্ট্যটি সেই সম্পর্কের ফল যা মিউটেশন সম্ভাব্যতা ম্যাট্রিক্সের জন্য উল্লেখ করা হয়েছিলঃ প্রকৃতপক্ষে, এই সম্পর্কটি ম্যাট্রিক্সের সমস্ত ধনাত্মক পূর্ণসংখ্যা শক্তির জন্য ধারণ করেঃ {। শ্রেণী = "টকলার সংকুচিত" প্রস্থ = "60 শতাংশ" শৈলী = "পাঠ্য-সারিবদ্ধঃ বাম"! ধনাত্মক পূর্ণসংখ্যা ম্যাট্রিক্স শক্তিতে বৈশিষ্ট্যের সাধারণীকরণ।-। এই সাধারণীকরণটি গাণিতিক আনয়ন ব্যবহার করে প্রমাণিত করা যেতে পারে। ধরুন যে একটি ম্যাট্রিক্সের জন্য এবং একটি ধনাত্মক পূর্ণসংখ্যার জন্য ম্যাট্রিক্স পণ্যের সম্প্রসারণ দ্বারা, আমরা ম্যাট্রিক্সের যে বৈশিষ্ট্যটি ধরে নিয়েছি তা ব্যবহার করে এবং ম্যাট্রিক্সের জন্য বৈশিষ্ট্যটি ব্যবহার করে। যাইহোক, উপরের যুক্তিটি দেখায় যে সম্পত্তিটিও এর পক্ষে রয়েছে। এই নতুন জ্ঞান তখন দেখায় যে সম্পত্তিটিও ধরে রাখে এবং এটি পুনরাবৃত্তি করে দেখায় যে সম্পত্তিটি সমস্ত ধনাত্মক পূর্ণসংখ্যার জন্য ধারণ করে। ফলস্বরূপ, পিএএমএন ম্যাট্রিক্সের এন্ট্রিগুলি প্রতিসম, যেহেতু পরিবর্তিত অ্যামিনো অ্যাসিডের সংখ্যা এবং মিউটেশনের সংখ্যা সম্পর্কিত মানটি প্রতি 100 অ্যামিনো অ্যাসিডে ঘটে যাওয়া মিউটেশনের সংখ্যাকে উপস্থাপন করে, তবে এই মানটি খুব কমই অ্যাক্সেসযোগ্য এবং প্রায়শই অনুমান করা হয়। যাইহোক, দুটি প্রোটিনের তুলনা করার সময় এর পরিবর্তে গণনা করা সহজ, যা প্রতি 100 অ্যামিনো অ্যাসিডে পরিবর্তিত অ্যামিনো অ্যাসিডের সংখ্যা। মিউটেশনের এলোমেলো প্রকৃতি সত্ত্বেও, এই মানগুলি প্রায় {। শ্রেণী = "টোক্কোলার সংকুচিত" প্রস্থ = "60 শতাংশ" শৈলী = "টেক্সট-সারিবদ্ধঃ বাম" দ্বারা সম্পর্কিত হতে পারে! একটি প্রোটিনের প্রাথমিক কাঠামোতে।-। মিউটেশনের মধ্যে সম্পর্কের উৎপত্তি ক্রম বরাবর যে কোনও জায়গায় ঘটতে পারে। যদি ধরে নেওয়া হয় যে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবস্থানের মধ্যে মিউটেশনের বন্টন অভিন্ন, তবে সমস্যাটি "বলের মধ্যে বিন"-এর বন্টনের অনুরূপ, যা সংমিশ্রণে একটি সাধারণ সমস্যা। এমন একটি ক্ষেত্রে যেখানে বল (অর্থাৎ। মিউটেশন) বিনগুলির মধ্যে বিতরণ করা হয় (অ্যামিনো অ্যাসিডের অবস্থান), কমপক্ষে একটি বল ধারণকারী বিনগুলির সংখ্যা, দ্বারা প্রদত্ত গড়ের সাথে বিতরণ করা হয় যদি মিউটেশনের হার প্রতি 100 অ্যামিনো অ্যাসিডে মিউটেশন হয়, তবে এটি প্রায় 100 অ্যামিনো অ্যাসিডে পরিবর্তিত অ্যামিনো অ্যাসিডের সমান। পিএএমএন ম্যাট্রিক্সের সময় ব্যবধানের জন্য অপরিবর্তিত অ্যামিনো অ্যাসিডের মোট সংখ্যা হল এবং তাই অপরিবর্তিত অ্যামিনো অ্যাসিডের অনুপাত হল একটি উদাহরণ-পিএএম 250 এ পিএএম 250 হল ক্রম তুলনার জন্য একটি সাধারণভাবে ব্যবহৃত স্কোরিং ম্যাট্রিক্স। ম্যাট্রিক্সের শুধুমাত্র নিচের অর্ধেক গণনা করা প্রয়োজন, কারণ তাদের নির্মাণের দ্বারা, পিএএম ম্যাট্রিক্সগুলি প্রতিসম হতে হবে। 20টি অ্যামিনো অ্যাসিডের প্রত্যেকটি ম্যাট্রিক্সের উপরের এবং পাশের দিকে 3টি অতিরিক্ত দ্ব্যর্থহীন অ্যামিনো অ্যাসিড সহ দেখানো হয়। অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি সাধারণত বর্ণানুক্রমিকভাবে তালিকাভুক্ত করা হয়, বা গোষ্ঠীতে তালিকাভুক্ত করা হয়। এই গোষ্ঠীগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে ভাগ করা বৈশিষ্ট্য। জৈব তথ্যবিজ্ঞানে ব্যবহার ফাইলোজেনেটিক গাছগুলিতে বিচ্যুতির সময় নির্ধারণ আণবিক ঘড়ি অনুমান ভবিষ্যদ্বাণী করে যে একটি নির্দিষ্ট প্রোটিনে অ্যামিনো অ্যাসিড প্রতিস্থাপনের হার সময়ের সাথে প্রায় স্থির থাকবে, যদিও এই হার প্রোটিন পরিবারের মধ্যে পরিবর্তিত হতে পারে। এর থেকে বোঝা যায় যে একটি প্রোটিনে প্রতি অ্যামিনো অ্যাসিডে মিউটেশনের সংখ্যা সময়ের সাথে প্রায় রৈখিকভাবে বৃদ্ধি পায়। দুটি প্রোটিন বিপথগামী হওয়ার সময় নির্ধারণ করা ফাইলোজেনেটিক্সের একটি গুরুত্বপূর্ণ কাজ। জীবাশ্ম নথিগুলি প্রায়শই পৃথিবীর বিবর্তনীয় ইতিহাসের সময়সীমার উপর ঘটনাগুলির অবস্থান প্রতিষ্ঠার জন্য ব্যবহৃত হয়, তবে এই উৎসের প্রয়োগ সীমিত। যাইহোক, যদি প্রোটিন পরিবারের আণবিক ঘড়িটি-অর্থাৎ, প্রতি অ্যামিনো অ্যাসিডে মিউটেশনের সংখ্যা বৃদ্ধির হার-জানা যায়, তবে এই সংখ্যক মিউটেশন জেনে বিচ্যুতির তারিখ খুঁজে পাওয়া যাবে। ধরুন, বর্তমান জীব থেকে নেওয়া দুটি সম্পর্কিত প্রোটিনের বিচ্যুতির তারিখ চাওয়া হয়েছে। দুটি প্রোটিনই বিচ্যুতির তারিখ থেকে স্বীকৃত মিউটেশন সংগ্রহ করে আসছে, এবং তাই প্রতি অ্যামিনো অ্যাসিডে তাদের পৃথক করার মোট মিউটেশনের সংখ্যা তাদের সাধারণ পূর্বপুরুষ থেকে পৃথক করার তুলনায় প্রায় দ্বিগুণ। যদি পি. এ. এম ম্যাট্রিক্সের একটি পরিসীমা দুটি প্রোটিনকে সারিবদ্ধ করার জন্য ব্যবহার করা হয় যা সম্পর্কিত বলে পরিচিত, তবে পি. এ. এম. এন ম্যাট্রিক্সের মান যা সেরা স্কোর দেয় তা সম্ভবত দুটি প্রোটিনকে পৃথক করে প্রতি অ্যামিনো অ্যাসিডে মিউটেশনের সাথে মিলে যায়। এই মানটি অর্ধেক করা এবং প্রোটিন পরিবারে গৃহীত মিউটেশনগুলি যে হারে জমা হয় তার দ্বারা ভাগ করা এই দুটি প্রোটিনের তাদের সাধারণ পূর্বপুরুষ থেকে বিচ্যুতির সময়ের একটি অনুমান প্রদান করে। অর্থাৎ, মাইরে বিচ্যুতির সময় হল যেখানে প্রতি অ্যামিনো অ্যাসিডে মিউটেশনের সংখ্যা, এবং প্রতি মিলিয়ন বছরে প্রতি অ্যামিনো অ্যাসিড সাইটে মিউটেশনে স্বীকৃত মিউটেশন সঞ্চয়ের হার। সারিবদ্ধকরণের গুণমান বিচার করার জন্য ডিএনএ সিকোয়েন্স বা প্রোটিন সিকোয়েন্সের তুলনা করার সময় ব্লাস্ট পিএএম ম্যাট্রিক্সের ব্যবহার স্কোরিং ম্যাট্রিক্স হিসাবেও ব্যবহৃত হয়। স্কোরিং সিস্টেমের এই ফর্মটি ব্লাস্ট সহ বিস্তৃত সারিবদ্ধকরণ সফ্টওয়্যার দ্বারা ব্যবহৃত হয়। পি. এ. এম এবং বি. এল. ও. এস. ইউ. এম-এর তুলনা যদিও পি. এ. এম লগ-অডস ম্যাট্রিক্সগুলি বি. এল. এ. এস. টি-র সাথে ব্যবহৃত প্রথম স্কোরিং ম্যাট্রিক্স ছিল, পি. এ. এম ম্যাট্রিক্সগুলি মূলত বি. এল. ও. এস. ইউ. এম ম্যাট্রিক্স দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয়েছে। যদিও উভয় ম্যাট্রিক্স একই স্কোরিং ফলাফল তৈরি করে তবে সেগুলি বিভিন্ন পদ্ধতি ব্যবহার করে তৈরি করা হয়েছিল। সংরেখিত ব্লকগুলিতে অ্যামিনো অ্যাসিডের পার্থক্য থেকে সরাসরি BLOSUM ম্যাট্রিক্স তৈরি করা হয়েছিল যা বিভিন্ন মাত্রায় বিচ্ছিন্ন হয়ে গেছে-পিএএম ম্যাট্রিক্সগুলি দীর্ঘ সময়সীমার সাথে ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত ক্রমের উপর ভিত্তি করে বিবর্তনীয় তথ্যের বহির্঵েশনকে প্রতিফলিত করে। যেহেতু পি. এ. এম এবং বি. এল. ও. এস. ইউ. এম ম্যাট্রিক্সের জন্য স্কোরিং তথ্য খুব ভিন্ন উপায়ে তৈরি করা হয়েছিল, ম্যাট্রিক্সের সাথে যুক্ত সংখ্যার মৌলিকভাবে ভিন্ন অর্থ রয়েছে; আরও ভিন্ন প্রোটিনের মধ্যে তুলনার জন্য পি. এ. এম ম্যাট্রিক্সের সংখ্যা বৃদ্ধি পায় যেখানে বি. এল. ও. এস. ইউ. এম ম্যাট্রিক্সের সংখ্যা হ্রাস পায়। যাইহোক, সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিড প্রতিস্থাপন ম্যাট্রিক্স তাদের আপেক্ষিক এনট্রপি ব্যবহার করে একটি তথ্য তাত্ত্বিক কাঠামোতে তুলনা করা যেতে পারে। আরও দেখুন পয়েন্ট মিউটেশন সিকোয়েন্স অ্যালাইনমেন্ট মার্গারেট ডেহফ আণবিক ঘড়ি ব্লসাম ব্লাস্ট রেফারেন্স বাহ্যিক লিঙ্ক http://www.inf.ethz.ch/personal/gonnet/DarwinManual/node148.html http://www.bioinformatics.nl/tools/pam.html একটি পিএএম ম্যাট্রিক্স দ্রুত গণনা করার জন্য। http://web.expasy.org/docs/relnotes/relstat.html সুইস-প্রোট প্রোটিন নলেজবেস থেকে সাম্প্রতিকতম পরিসংখ্যান। বিভাগ 6.1-এ সর্বাধিক আপ-টু-ডেট অ্যামিনো অ্যাসিড ফ্রিকোয়েন্সি মিউটেশন বায়োইনফরম্যাটিক্স রয়েছে।