EF-Ts
ইএফ-টিএস (বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর থার্মো স্থিতিশীল) প্রোক্যারিওটিক বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টরগুলির মধ্যে একটি। এটি মানুষের মাইটোকন্ড্রিয়ায় টি. এস. এফ. এম হিসাবে পাওয়া যায়। এটি ইউক্যারিওটিক ইএফ-1বি-এর অনুরূপ। ইএফ-টিএস ইএফ-টু (বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর থার্মো অস্থিতিশীল)-এর জন্য গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড বিনিময় ফ্যাক্টর হিসাবে কাজ করে, যা ইএফ-টু থেকে গুয়ানোসিন ডাইফসফেটের নিঃসরণকে অনুঘটক করে। এটি ইএফ-টু-কে একটি নতুন গুয়ানোসিন ট্রাইফসফেট অণুর সাথে আবদ্ধ হতে, ইএফ-টিএস মুক্ত করতে এবং আরেকটি অ্যামিনোসিল টিআরএনএ সংযোজনকে অনুঘটক করতে সক্ষম করে। কাঠামো কিউবিটা-রিপ্লিকেজ প্রোটিন একটি টেট্রামেরিক প্রোটিন, যার অর্থ এটিতে চারটি সাবইউনিট রয়েছে। এই সাবইউনিটগুলি হল দুটি বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর, ইএফ-টু এবং ইএফ-টিএস, রাইবোসোমাল প্রোটিন সাবইউনিট এস1 এবং আরএনএ নির্ভর আরএনএ পলিমারেজ β-সাবইউনিট। দুটি বর্ধিতকরণ উপাদান একটি হেটেরোডাইমার কাঠামো গঠন করে যা দ্য ইলংগেশন ফ্যাক্টর কমপ্লেক্স নামে পরিচিত, যা আর. ডি. আর. পি β-সাবুনিটের পলিমারাইজেশন ক্রিয়াকলাপের জন্য প্রয়োজনীয়। এর গৌণ কাঠামোগত উপাদানগুলি α-হেলিস, β-শীট এবং β-ব্যারেল নিয়ে গঠিত। ইএফ-টিএস প্রোটিনের উপরের অংশের বেশিরভাগ অংশ নিয়ে গঠিত, যেখানে ইএফ-টু নীচের অর্ধেকটি তৈরি করে যেখানে বিটা ব্যারেলগুলি দেখা যায়। গঠনটি খোলা বলে মনে করা হয়, যখন কোনও গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড ইএফ-টুতে সক্রিয় স্থানে আবদ্ধ থাকে না। ইএফ-টি চেইনে চারটি গুরুত্বপূর্ণ ডোমেন রয়েছে, সি-টার্মিনাল ডোমেন, এন-টার্মিনাল ডোমেন, ডাইমেরাইজেশন ডোমেন এবং কোর ডোমেন যা প্রোটিনের কাঠামো এবং কার্যকারিতায় একটি নির্দিষ্ট ভূমিকা পালন করে। ডাইমারাইজেশন ডোমেনে চারটি অ্যান্টি-প্যারালাল α-হেলিসেস রয়েছে যা ডাইমার স্ট্রাকচার ডোমেইন গঠনের জন্য ইএফ-টু এবং ইএফ-টিএস-এর মধ্যে যোগাযোগের প্রধান উৎস। এন-টার্মিনাল ডোমেইন লাইভস 1-54 (এন1-এন54) থেকে বিস্তৃত, কোর ডোমেনটি এন55-এন179 থেকে, ডাইমারাইজেশন ডোমেনটি এন180-এন228 থেকে এবং সবশেষে সি-টার্মিনাল ডোমেনটি এন264-এন282 থেকে। মূল ডোমেনে দুটি সাবডোমেন রয়েছে, সি এবং এন যা যথাক্রমে ইএফ-টু-এর 3 এবং 1 ডোমেনের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে। ইএফ-টিএস গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড এক্সচেঞ্জ ফ্যাক্টর হিসাবে কাজ করে, এটি ইএফ-টু * জিটিপি (সক্রিয়) এর প্রতি ইএফ-টু * জিটিপি (নিষ্ক্রিয় রূপ) এর প্রতিক্রিয়াকে অনুঘটক করে। ইএফ-টু (সক্রিয়) তারপর রাইবোসোমে অ্যামিনোসিল-টিআরএনএ সরবরাহ করে। অতএব, ই. এফ-টি-র প্রধান ভূমিকা হল আরেকটি বর্ধিতকরণ চক্র সম্পূর্ণ করার জন্য ই. এফ-টু-কে তার সক্রিয় অবস্থায় পুনর্ব্যবহার করা। এই পথের বেশিরভাগই ইএফ-টু ডোমেন 1-এর গঠনমূলক পরিবর্তনের মাধ্যমে সঞ্চালিত হয় যার মধ্যে সক্রিয় সাইট এবং রাইবোজোম এবং টিআরএনএ দ্বারা সুইচ 1 এবং 2 অঞ্চলের হেরফের রয়েছে। প্রথমত, ইএফ-টু-এর 1ম ডোমেনে জিটিপিজ ক্রিয়াকলাপ সাইটটি হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশের একটি সিরিজ দ্বারা অবরুদ্ধ করা হয় যা ইএফ-টিএস-এর মাধ্যমে সক্রিয় হওয়ার আগে অনুঘটক অবশিষ্টাংশ হিজ 84-কে নিষ্ক্রিয় আকারে অবরুদ্ধ করে। একবার টিআরএনএ ইএফ-টু-এর সাথে আবদ্ধ হয়ে গেলে, এটি রাইবোসোমে সরবরাহ করা হয় যা জিটিপিকে হাইড্রোলাইজ করে টিআরএনএ-কে আবদ্ধ করার জন্য ইএফ-টু-কে কম আকর্ষণের সাথে ছেড়ে দেয়। রাইবোজোম সুইচ 1 অঞ্চলের কারসাজির মাধ্যমে এটি করে, জিটিপি হাইড্রোলাইসিসের পরে গৌণ কাঠামো প্রাথমিকভাবে α-হেলিস থেকে β-হেয়ারপিনে পরিবর্তিত হয়। ই. এফ-টি. এস দ্বারা আবার সক্রিয় না হওয়া পর্যন্ত চক্রটি সম্পূর্ণ করে নিষ্ক্রিয় অবস্থায় রাইবোজোম থেকে ই. এফ-টু মুক্তি পায়। ইএফ-টু-এর হেলিক্স ডি-কে অবশ্যই গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড বিনিময়ের জন্য ইএফ-টিএস-এর এন-টার্মিনাল ডোমেনের সাথে মিথস্ক্রিয়া করতে হবে। একটি সাম্প্রতিক গবেষণায় পথের সাথে জড়িত প্রাথমিক অবশিষ্টাংশগুলি দেখার জন্য ইএফ-টু-এর হেলিক্স ডি-তে নির্দিষ্ট অবশিষ্টাংশগুলি রূপান্তরিত করে গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড বিনিময়ের প্রতিক্রিয়া গতিবিদ্যা নিয়ে গবেষণা করা হয়েছে। লিউ148 এবং গ্লু 152-এর রূপান্তর হেলিক্স ডি-এর সাথে ইএফ-টিএস এন-টার্মিনাল ডোমেনের বাঁধনের হারকে উল্লেখযোগ্যভাবে হ্রাস করে, এই উপসংহারে যে এই দুটি অবশিষ্টাংশ প্রতিক্রিয়া পথে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। জীবের মধ্যে অ্যামিনো অ্যাসিড সংরক্ষণ এই নিবন্ধটি ইএফ-টিএস-এর উপর দৃষ্টি নিবদ্ধ করে কারণ এটি কিউবিটা-ব্যাকটেরিওফেজে বিদ্যমান, তবে অনেক জীব প্রোটিনের সাথে একই রকম বর্ধিতকরণ প্রক্রিয়া ব্যবহার করে যার ইএফ-টিএস-এর মতো প্রায় একই কাজ রয়েছে। ইএফ-টিএস প্রোটিনের গোষ্ঠীর অন্তর্গত যা গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড এক্সচেঞ্জ ফ্যাক্টর নামে পরিচিত এবং এই প্রোটিনগুলি বিভিন্ন জৈব রাসায়নিক পথে কাজ করে, এটি টিএসএফ সুপারফ্যামিলিরও অন্তর্গত। অন্যান্য জীবের মধ্যে বেশিরভাগ অ্যামিনো অ্যাসিড সংরক্ষণ এন-টার্মিনাল ডোমেনে অবস্থিত যেখানে ইএফ-টিএস ইএফ-টু-এর সাথে আবদ্ধ হয় এবং গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড বিনিময় ঘটে। অন্যান্য জীবের মতো ই. এফ-টি-র গুরুত্বপূর্ণ এন-টার্মিনাল ডোমেনের সারিবদ্ধকরণ নীচে দেওয়া হল। E.Coli: 8-LVKELRETGAGMDCCKALT-20 LACBS: 8-LVALRKRTEVSITKARIALS-20 বস বৃষঃ 8-LLMKLRKTGYSFINCKKALE-20 ড্রোসোফিলাঃ 8-ALALRKKTGYTFANCKKKALE-20 চারটি অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে সংরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিড হল লিউ 12 এবং আর্গ 18 (উপরে গাঢ় অক্ষরে দেখা যায়), এই উপসংহারে বলা যেতে পারে যে এই দুটি অবশিষ্টাংশ গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড বিনিময়ে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে কারণ এগুলি কেবলমাত্র দুটি সম্পূর্ণরূপে সংরক্ষিত। ইউক্যারিওটসে ইএফ-1 একই কাজ করে এবং গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড বিনিময়ের প্রক্রিয়াটি ইএফ-টিএস-এর মতো প্রায় অভিন্ন, তবে কাঠামোগতভাবে ভিন্ন। আরও দেখুন প্রোক্যারিওটিক বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর ইএফ-টু (বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর থার্মো অস্থিতিশীল) ইএফ-জি (বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর জি) ইএফ-পি (বর্ধিতকরণ ফ্যাক্টর পি) প্রোটিন অনুবাদ জিটিপিজ রেফারেন্স প্রোটিন জৈব সংশ্লেষণ