Adenylylation
অ্যাডেনিলিলেশন, যা সাধারণত এএমপিলেশন নামে পরিচিত, এমন একটি প্রক্রিয়া যেখানে একটি অ্যাডেনোসিন মনোফসফেট (এএমপি) অণু একটি প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড পার্শ্ব শৃঙ্খলে সমযোজীভাবে সংযুক্ত থাকে। প্রোটিনের হাইড্রক্সিল পার্শ্ব শৃঙ্খলে এএমপি-র এই সমযোজী সংযোজন একটি অনুবাদ-পরবর্তী পরিবর্তন। অ্যাডেনিলিলেশনে অ্যাডেনিলিলেশনের মধ্য দিয়ে যাওয়া অণুর হাইড্রক্সিল গ্রুপ এবং অ্যাডেনোসিন মনোফসফেট নিউক্লিওটাইডের ফসফেট গ্রুপের মধ্যে একটি ফসফডায়স্টার বন্ধন জড়িত থাকে। অ্যাডেনিলিক অ্যাসিড)। যে এনজাইমগুলি এই প্রক্রিয়াটিকে অনুঘটক করতে সক্ষম, তাদের এএমপিলেটর বলা হয়। প্রোটিনে লক্ষ্য করা পরিচিত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি হল টাইরোসিন এবং থ্রেওনিন এবং কখনও কখনও সেরিন। যখন কোনও প্রোটিনের চার্জ পরিবর্তিত হয়, তখন এটি প্রোটিনের বৈশিষ্ট্যগুলিকে প্রভাবিত করে, সাধারণত প্রোটিন তৈরি করা অ্যামিনো অ্যাসিডের মিথস্ক্রিয়ার মাধ্যমে এর আকৃতি পরিবর্তন করে। অ্যামপিলেশন প্রোটিনের উপর বিভিন্ন প্রভাব ফেলতে পারে। এগুলি প্রোটিনের বৈশিষ্ট্য যেমন, স্থিতিশীলতা, এনজাইম্যাটিক ক্রিয়াকলাপ, কো-ফ্যাক্টর বাইন্ডিং এবং একটি প্রোটিনের অন্যান্য অনেক কার্যকরী ক্ষমতা। অ্যাডেনিলিলেশনের আরেকটি কাজ হল অ্যামিনো অ্যাসিড অ্যাক্টিভেশন, যা টিআরএনএ অ্যামিনোসিল সিন্থেটেজ দ্বারা অনুঘটকিত হয়। অ্যামপিলেশন গ্রহণ করার জন্য সর্বাধিক চিহ্নিত প্রোটিন হল জিটিপেজ এবং গ্লুটামিন সিন্থেটেজ। অ্যামপিলেশনের জন্য দায়ী অ্যাডেনিলিলেটর এনজাইম, যাকে অ্যামপিলেটর বা অ্যাডেনিলিলট্রান্সফেরেজ বলা হয়, দুটি ভিন্ন পরিবারে পড়ে, সবগুলিই তাদের কাঠামোগত বৈশিষ্ট্য এবং ব্যবহৃত পদ্ধতির উপর নির্ভর করে। এএমপিলেটর দুটি অনুঘটক সমজাতীয় অর্ধেক দ্বারা তৈরি করা হয়। একটি অর্ধেক অ্যাডেনিলিলেশন প্রতিক্রিয়া অনুঘটক করার জন্য দায়ী, অন্য অর্ধেক ফসফোরোলাইটিক ডেডেনিলিলেশন প্রতিক্রিয়া অনুঘটক করে। এই দুটি পরিবার হল ডিএনএ-বিটা-পলিমরেজের মতো এবং ফিক পরিবার। ডি. এন. এ-বিটা-পলিমরেজের মতো, নিউক্লিওটিডিলট্রান্সফেরেজের একটি পরিবার। এটি আরও নির্দিষ্টভাবে জি. এল. এন. ই পরিবার হিসাবে পরিচিত। একটি নির্দিষ্ট মোটিফ রয়েছে যা এই নির্দিষ্ট পরিবারকে স্পষ্ট করতে ব্যবহৃত হয়। মোটিফটি তিনটি আটকে থাকা β-শীট নিয়ে গঠিত যা ম্যাগনেসিয়াম আয়ন সমন্বয় এবং ফসফেট বাঁধনের অংশ। এই পরিবারে কার্যকলাপ ঘটার জন্য অ্যাস্পার্টেট অপরিহার্য। ফিক ডোমেনটি ফিডো (ফিক/ডক) সুপারফ্যামিলির অন্তর্গত, ফিক পরিবার, যা চক্রাকার এএমপি ডোমেন দ্বারা প্ররোচিত একটি ফিল্যামেন্টেশন, যা এএমপিলেশন সম্পাদন করার জন্য পরিচিত। এই শব্দটি তৈরি করা হয়েছিল যখন ভিব্রিও প্যারাহাইমোলিটিকাস থেকে ভিওপিএস একটি সেরাইনে এএমপি দিয়ে আরওজিটিপি-কে সংশোধন করার জন্য আবিষ্কৃত হয়েছিল। প্রোটিনের এই পরিবারটি পৃথিবীর জীবনের সমস্ত ক্ষেত্রে পাওয়া যায়। এটি এটিপি-বাইন্ডিং-সাইট আলফা হেলিক্স মোটিফের একটি পদ্ধতির মাধ্যমে মধ্যস্থতা করা হয়। সংক্রামক ব্যাকটেরিয়া এই ডোমেনটি ব্যবহার করে ফাগোসাইটোসিসকে বাধা দেয় এবং কোষের মৃত্যুর কারণ হয়। ফিক ডোমেনগুলি প্রোক্যারিওট এবং ইউক্যারিওটগুলিতে বিবর্তনীয়ভাবে সংরক্ষিত ডোমেন যা ফিডো ডোমেন সুপারফ্যামিলির অন্তর্গত। এএমপিলেটরগুলি তাদের এটিপি হাইড্রোলাইসিস ক্রিয়াকলাপ এবং প্রোটিন স্তরের হাইড্রক্সিল পার্শ্ব শৃঙ্খলে মেটাবোলাইটের বিপরীতমুখী স্থানান্তরের কারণে কাইনেসের সাথে তুলনীয় বলে প্রমাণিত হয়েছে। যাইহোক, এএমপিলেশন α-ফসফেট গ্রুপের উপর একটি নিউক্লিওফিলিক আক্রমণকে অনুঘটক করে, যেখানে ফসফোরিলেশন বিক্রিয়ায় কাইনেজ γ-ফসফেটকে লক্ষ্য করে। এএমপিলেশনের নিউক্লিওফিলিক আক্রমণ পাইরোফসফেট মুক্ত করে এবং এএমপি-পরিবর্তিত প্রোটিন হল এএমপিলেশন প্রতিক্রিয়ার পণ্য। ডি-অ্যাডেনিলাইলেটর ডি-এম্পাইলেশন হল বিপরীত প্রতিক্রিয়া যেখানে এএমপি অণুটি একটি চেইন প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড দিক থেকে বিচ্ছিন্ন হয়। এই বিক্রিয়ার জন্য তিনটি পরিচিত প্রক্রিয়া রয়েছে। ব্যাকটেরিয়াল জিএস-এটিজ (জিএলএনই) পৃথক এন-টার্মিনাল এএমপিলেশন এবং সি-টার্মিনাল ডি-এএমপিলেশন ডোমেনের সাথে একটি দ্বিদলীয় প্রোটিনকে এনকোড করে যার ক্রিয়াকলাপ পিআইআই এবং সম্পর্কিত পোস্টট্রান্সলেশনাল পরিবর্তন দ্বারা নিয়ন্ত্রিত হয়। জিএস এবং অর্থোফসফেটের অ্যাডেনিল-টাইরোসিনের মধ্যে ফসফোরোলাইটিক বিক্রিয়া দ্বারা এর স্তর অ্যামপিলেটেড গ্লুটামিন সিন্থেটেসের ডি-এম্পিলেশন ঘটে, যার ফলে এডিপি এবং অপরিবর্তিত গ্লুটামিন সিন্থেটেস তৈরি হয়। সিডডি, প্যাথোজেনিক ব্যাকটেরিয়া লিজিওনেলা নিউমোফিলা দ্বারা হোস্ট কোষে প্রবর্তিত একটি প্রোটিন, ডি-এএমপিলেটস র্যাব1 একটি হোস্ট প্রোটিন যা একটি ভিন্ন লিজিওনেলা নিউমোফিলা এনজাইম, এএমপিলেস সিডএম দ্বারা অ্যামপিলেটেড। হোস্টের মধ্যে এই দুটি বিরোধী প্রভাবক প্রবর্তনের প্যাথোজেনের সুবিধা অস্পষ্ট থাকলেও, সিডডি দ্বারা পরিচালিত জৈব রাসায়নিক বিক্রিয়ায় ফসফেটেসের মতো ডোমেনের ব্যবহার জড়িত থাকে যা হোস্টের র্যাব1-এর টাইরোসিন 77 থেকে এএমপি-র হাইড্রোলাইটিক অপসারণকে অনুঘটক করে। প্রাণী কোষে বিআইপি/জিআরপি78-এর থ্রেওনিন 518 থেকে এএমপি অপসারণ একই এনজাইম, এফআইসিডি দ্বারা অনুঘটকিত হয়, যা এএমপিলেটস বিআইপি। ব্যাকটেরিয়াল জিএস-এটেজের বিপরীতে, এফ. আই. সি. ডি একই অনুঘটক ক্ষেত্রের সাথে উভয় প্রতিক্রিয়া পরিচালনা করে। প্রোক্যারিওটিক ব্যাকটেরিয়াল হোমিওস্ট্যাসিস এএমপিলেশন ব্যাকটেরিয়াল হোমিওস্ট্যাসিসের সাথে জড়িত। সবচেয়ে বিখ্যাত উদাহরণ হল অ্যামপিলেটর জিএস-এটিজ (জিএলএনই), যা গ্লুটামিন সিন্থেটেজের অ্যামপিলেশনের মাধ্যমে নাইট্রোজেন বিপাকের জটিল নিয়ন্ত্রণে অবদান রাখে যা অ্যামপিলেশন এবং ডিএএমপিলেশন অংশে চালু করা হয়েছিল। ব্যাকটেরিয়াল হোমিওস্ট্যাসিসে ভূমিকা পালনকারী এএমপিলেটরের আরেকটি উদাহরণ হল প্রথম শ্রেণীর ফিক এএমপিলেটর (এফ. আই. সি. টি), যা ডি. এন. এ জাইরেজের জাইরবি সাবইউনিটকে পরিবর্তন করে, যা টোপোইসোমরেজ IV-এ প্যারই সাবইউনিটের এটিপি বাঁধাইয়ের জন্য সংরক্ষিত টাইরোসিন অবশিষ্টাংশ। এএমপিলেশন দ্বারা এই ডিএনএ জাইরেজ নিষ্ক্রিয়করণ এসওএস প্রতিক্রিয়ার সক্রিয়করণের দিকে পরিচালিত করে, যা ডিএনএ ক্ষতির জন্য কোষীয় প্রতিক্রিয়া। এফ. আই. সি. টি অ্যামপিলেশনের ক্রিয়াকলাপ বিপরীতমুখী এবং শুধুমাত্র বৃদ্ধি আটকানোর দিকে পরিচালিত করে, কিন্তু কোষের মৃত্যুর দিকে নয়। অতএব, কোষের চাপ নিয়ন্ত্রণে এফ. আই. সি. টি অ্যামপিলেশন একটি ভূমিকা পালন করে, যা ওলবাচিয়া ব্যাকটেরিয়ায় দেখানো হয় যে ডক্সিসাইক্লিনের প্রতিক্রিয়ায় এফ. আই. সি. টি-র মাত্রা বৃদ্ধি পায়। এ. টি. পি বাঁধাইয়ের জন্য সংরক্ষিত টাইরোসিনে এ. এমপিলেট গাইআরবি-কে পরিবর্তন করতে এন. মেনিংটিডিসের একটি তৃতীয় শ্রেণীর ফিক এ. এমপিলেটর এন. এম. এফ. আই. সি-ও পাওয়া যায়। এটি দেখায় যে ফিক ডোমেনগুলি অত্যন্ত সংরক্ষিত যা ব্যাকটেরিয়ায় সেলুলার স্ট্রেস নিয়ন্ত্রণে এএমপিলেশনের গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা নির্দেশ করে। এন. এম. এফ. আই. সি-এর নিয়ন্ত্রণে এন. এম. এফ. আই. সি ক্রিয়াকলাপ সক্রিয় করার জন্য ঘনত্ব-নির্ভর মনোমেরাইজেশন এবং অটোএম্পাইলেশন জড়িত। ব্যাকটেরিয়াল প্যাথোজেনিসিটি ব্যাকটেরিয়া প্রোটিন, যা প্রভাবক হিসাবেও পরিচিত, এএমপিলেশন ব্যবহার করতে দেখা গেছে। ভি. ও. পি. এস, আই. বি. পি. এ এবং ডি. আর. আর. এ-এর মতো প্রভাবকগুলি অ্যামপিলেট হোস্ট জি. টি. পি. এস এবং অ্যাক্টিন সাইটোস্কেলেটন পরিবর্তনের কারণ হিসাবে দেখানো হয়েছে। জিটিপিজগুলি অ্যামপিলেটরের সাধারণ লক্ষ্য। রো, রব এবং আর্ফ জিটিপেজ পরিবারগুলি অ্যাক্টিন সাইটোস্কেলেটন গতিবিদ্যা এবং ভেসিকুলার পাচারের সাথে জড়িত। তারা পোষক কোষে ফাগোসাইটোসিসের মতো কোষীয় নিয়ন্ত্রণ প্রক্রিয়াতেও ভূমিকা পালন করে। প্যাথোজেন হোস্ট সেল ফাগোসাইটোসিসকে প্ররোচিত বা বাধা দিয়ে তার অভ্যন্তরীণকরণকে বাড়ায় বা বাধা দেয়। ভিব্রিও প্যারাহাইমোলিটিকাস একটি গ্রাম-নেগেটিভ ব্যাকটেরিয়া যা মানুষের মধ্যে কাঁচা বা কম রান্না করা সামুদ্রিক খাবার গ্রহণের ফলে খাদ্যে বিষক্রিয়া সৃষ্টি করে। ভিব্রিও প্যারাহাইমোলিটিকাস-এ পাওয়া তৃতীয় প্রকারের প্রভাবক ভোপস-এ একটি ফিক ডোমেন রয়েছে যার একটি সংরক্ষিত এইচ. পি. এফ. এক্স (ডি/ই) জি. এন (জি/কে) আর মোটিফ রয়েছে যার মধ্যে অ্যামপিলেশনের জন্য প্রয়োজনীয় একটি হিস্টিডাইন অবশিষ্টাংশ রয়েছে। ভিওপিএস রো জিটিপেসেসের সুইচ 1 অঞ্চলে থ্রেওনাইনের অবশিষ্টাংশ পরিবর্তন করে অ্যাক্টিন সমাবেশকে ব্লক করে। থ্রিওনাইনের অবশিষ্টাংশে এটিপি ব্যবহার করে একটি এএমপি অংশের স্থানান্তরের ফলে স্টেরিক বাধা সৃষ্টি হয় এবং এইভাবে রো জিটিপিজগুলি ডাউনস্ট্রিম প্রভাবকগুলির সাথে মিথস্ক্রিয়া করতে বাধা দেয়। ভি. ও. পি. এস রো. ও. এ এবং কোষ বিভাজন চক্র 42 (সি. ডি. সি. 42)-কে অ্যাডেনাইলেট করে, যার ফলে অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট নেটওয়ার্ক বিচ্ছিন্ন হয়ে যায়। ফলস্বরূপ, পোষক কোষের অ্যাক্টিন সাইটোস্কেলেটন নিয়ন্ত্রণ অক্ষম হয়ে যায়, যার ফলে কোষ বৃত্তাকার হয়। আই. বি. পি. এ এইচ. সোমনি থেকে ইউক্যারিওটিক কোষে নিঃসৃত হয়, যা গবাদি পশুর একটি গ্রাম-নেগেটিভ ব্যাকটেরিয়া যা শ্বাসযন্ত্রের এপিথেলিয়াম সংক্রমণ ঘটায়। এই প্রভাবকের সি-টার্মিনাল অঞ্চলে দুটি ফিক ডোমেন রয়েছে। রো পরিবারের জিটিপেসেসের আই. বি. পি. এ ফিক ডোমেনের এমপিলেশন এর সাইটোটক্সিসিটির জন্য দায়ী। উভয় ফিক ডোমেইনের হোস্ট কোষের সাইটোস্কেলিটনের উপর ভিওপিএস-এর মতো একই প্রভাব রয়েছে। সুইচ 1 অঞ্চলের একটি টাইরোসিন অবশিষ্টাংশের উপর এএমপিলেশন পিএকে-এর মতো ডাউনস্ট্রিম সাবস্ট্রেটের সাথে জিটিপিজগুলির মিথস্ক্রিয়াকে অবরুদ্ধ করে। ডি. আর. আর. এ হল লেজিওনেলা নিউমোফিলা থেকে ডট/আই. সি. এম টাইপ IV ট্রান্সলোকেশন সিস্টেম সাবস্ট্রেট ডি. আর. আর. এ। এটি পোষক কোষের জিটিপিজগুলি সংশোধন করার জন্য এল. নিউমোফিলা দ্বারা নিঃসৃত প্রভাবক। এই পরিবর্তনটি পোষক কোষে ব্যাকটেরিয়ার বেঁচে থাকার ক্ষমতা বাড়ায়। ডিআরআরএ র্যাব1বি নির্দিষ্ট গুয়ানিন নিউক্লিওটাইড এক্সচেঞ্জ ফ্যাক্টর (জিইএফ) ডোমেন, একটি সি-টার্মিনাল লিপিড বাইন্ডিং ডোমেন এবং অস্পষ্ট সাইটোটক্সিক বৈশিষ্ট্য সহ একটি এন-টার্মিনাল ডোমেন নিয়ে গঠিত। গবেষণা কাজগুলি দেখায় যে এন-টার্মিনাল এবং পূর্ণ দৈর্ঘ্যের ডি. আর. আর. এ হোস্টের র্যাব1বি প্রোটিন (রাস সম্পর্কিত প্রোটিন)-এর প্রতি এএমপিলেটরের ক্রিয়াকলাপ দেখায়, যা র্যাব1বি জিইএফ ডোমেনের সাবস্ট্রেটও। রব1বি প্রোটিন হল জিটিপেজ রব যা ভেসিকল পরিবহন এবং মেমব্রেন ফিউশন নিয়ন্ত্রণ করে। ব্যাকটেরিয়া এএমপিলেটর দ্বারা অ্যাডেনাইলেশন রব1বি-এর জিটিপি-আবদ্ধ অবস্থাকে দীর্ঘায়িত করে। সুতরাং, প্রভাবক ডি. আর. আর. এ-এর ভূমিকা সংক্রমণের সময় তাদের প্রতিলিপির জন্য ব্যাকটেরিয়ার ভ্যাকুয়োলগুলির সুবিধার সাথে যুক্ত। ইউক্যারিওটিক উদ্ভিদ এবং খামিরের কোনও পরিচিত অন্তঃসত্ত্বা অ্যামপিলেটিং এনজাইম নেই, তবে প্রাণীর জিনোমে একটি ফিক-ডোমেন অ্যামপিলেস এনকোডিং জিনের একক অনুলিপি রয়েছে, যা সম্ভবত প্রোকারিওট থেকে অনুভূমিক জিন স্থানান্তরের মাধ্যমে প্রাণীদের প্রাথমিক পূর্বপুরুষ দ্বারা অর্জিত হয়েছিল। মানব প্রোটিনকে সাধারণত এফ. আই. সি. ডি হিসাবে উল্লেখ করা হয়, যা পূর্বে হান্টিংটিন সম্পর্কিত প্রোটিন ই হিসাবে চিহ্নিত করা হয়েছিল (হাইপ; একটি ইস্ট টু-হাইব্রিড স্ক্রিন থেকে উদ্ভূত একটি অ্যাসাইনমেন্ট, তবে প্রশ্নবিদ্ধ প্রাসঙ্গিকতার, কারণ হান্টিংটিন এবং হাইপ/এফ. আই. সি. ডি বিভিন্ন সেলুলার কামরায় স্থানীয়কৃত)। ড্রোসোফিলা মেলানোগাস্টার (সি. জি. 9523) এবং সি. এলিগ্যানস (এফ. আই. সি-1)-এ সি. জি. 9523 হোমোলগগুলিও মনোযোগ আকর্ষণ করেছে। সমস্ত প্রাণীর মধ্যে এফ. আই. সি. ডি-র কাঠামো একই রকম। এটি একটি টাইপ II ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেন প্রোটিন, যার একটি ছোট সাইটোপ্লাজমিক ডোমেন রয়েছে যার পরে ঝিল্লি নোঙ্গর রয়েছে যা এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম (ইআর) এবং দীর্ঘ সি-টার্মিনাল অংশে প্রোটিন ধারণ করে যা ইআর-এ থাকে এবং টেট্রাট্রিকোপেপটাইড পুনরাবৃত্তি (টিপিআর) এর পরে একটি অনুঘটক ফিক ডোমেন রয়েছে। এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম একটি প্রাণী কোষ এএমপিলেজের আবিষ্কার, এর পরে এর ইআর স্থানীয়করণের আবিষ্কার এবং বিআইপি তার ক্রিয়াকলাপের জন্য একটি বিশিষ্ট স্তর ছিল গুরুত্বপূর্ণ অগ্রগতি। বি. আই. পি (যা জি. আর. পি. 78 নামেও পরিচিত) দীর্ঘকাল ধরে একটি নিষ্ক্রিয় পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যাওয়ার জন্য পরিচিত ছিল, তবে এর প্রকৃতি অধরা রয়ে গেছে। ব্যাপকভাবে এডিপি-রাইবোসিলেশন বলে ধরে নেওয়া হয়, এটি এফআইসিডি-মধ্যস্থ এএমপিলেশন হিসাবে পরিণত হয়, কারণ কোষে এফআইসিডি জিন নিষ্ক্রিয় করার ফলে বিআইপি-র সমস্ত পরিমাপযোগ্য অনুবাদ-পরবর্তী পরিবর্তন বাতিল হয়ে যায়। বি. আই. পি হল একটি ই. আর-স্থানীয় প্রোটিন চেপারোন যার ক্রিয়াকলাপ জিন-এক্সপ্রেশন প্রোগ্রামের মাধ্যমে প্রতিলিপি স্তরে কঠোরভাবে নিয়ন্ত্রিত হয় যা আনফোল্ডেড প্রোটিন রেসপন্স (ইউ. পি. আর) নামে পরিচিত। ইউ. পি. আর হল একটি হোমিওস্ট্যাটিক প্রক্রিয়া যা ই. আর প্রোটিওস্ট্যাসিস বজায় রাখতে সহায়তা করার জন্য বি. আই. পি (এবং অন্যান্য অনেক প্রোটিন)-এর প্রতিলিপি হারকে ই. আর (তথাকথিত ই. আর স্ট্রেস)-এ অনাবৃত প্রোটিনের বোঝার সাথে যুক্ত করে। এএমপিলেশন বিআইপি-র ক্রিয়াকলাপের নিয়ন্ত্রণের আরেকটি দ্রুত অনুবাদ-পরবর্তী স্তর যোগ করে, কারণ বিআইপি-র সাবস্ট্রেট-বাইন্ডিং ডোমেনের Thr518-এর একটি এএমপি-র সাথে পরিবর্তন একটি নিষ্ক্রিয় গঠনে চেপারোনকে লক করে দেয়। উদ্বৃত্ত বিআইপি নিষ্ক্রিয় করার জন্য এই পরিবর্তনটি নির্বাচিতভাবে ইআর স্ট্রেস হ্রাস হিসাবে নিযুক্ত করা হয়। যাইহোক, ইআর স্ট্রেস আবার বাড়ার সাথে সাথে একই এনজাইম, এফআইসিডি, বিপরীত প্রতিক্রিয়া, বিআইপি ডি-এম্পাইলেশনকে অনুঘটক করে। বিআইপি অ্যামপিলেশন এবং ডি-অ্যামপিলেশনের কাঠামোগত ভিত্তি সম্পর্কে একটি বোঝাপড়া ধীরে ধীরে উদ্ভূত হচ্ছে, যেমন অ্যালোস্টেরির সূত্র যা এফআইসিডি-র ক্রিয়াকলাপে পরিবর্তনকে নিয়ন্ত্রণ করতে পারে তবে এই প্রক্রিয়াটির গুরুত্বপূর্ণ বিবরণ যা কোষে ঘটে তা এখনও আবিষ্কৃত হয়নি। বি. আই. পি. এ. এমপিলেশন (এবং ডি-এ. এমপিলেশন)-এ এফ. আই. সি. ডি-র ভূমিকা জৈব রাসায়নিক এবং কাঠামোগত গবেষণার দ্বারা ভালভাবে সমর্থিত। প্রমাণও উপস্থাপিত হয়েছে যে কিছু পরিস্থিতিতে এফ. আই. সি. ডি বি. আই. পি-র নিউক্লিওটাইড বাইন্ডিং ডোমেনে একটি ভিন্ন অবশিষ্টাংশ, থ্র 366-কে অ্যামপিলেট করতে পারে। সিনোরহ্যাবডাইটিস এলিগ্যানস ফিক-1 হল একমাত্র ফিক প্রোটিন যা সি. এলিগ্যানসের জেনেটিক কোডে উপস্থিত রয়েছে। এটি প্রাথমিকভাবে প্রাপ্তবয়স্ক জীবাণু কোষ এবং ভ্রূণ কোষের ইআর পারমাণবিক খামে পাওয়া যায়, তবে সাইটোপ্লাজমের মধ্যে অল্প পরিমাণে পাওয়া যেতে পারে। এফ. আই. সি. ডি-1-এর এই অতিরিক্ত-ই. আর পুলটি নেমাটোডের মধ্যে মূল হিস্টোন এবং ই. ই. এফ-1-এ টাইপ ট্রান্সলেশন ফ্যাক্টরগুলির অ্যামপিলেশনের কৃতিত্ব পায়। যদিও অ্যামপিলেশন স্তরের পরিবর্তন নেমাটোডের আচরণ বা শারীরবৃত্তের মধ্যে কোনও লক্ষণীয় প্রভাব তৈরি করেনি, সক্রিয় ফিক-1 ডোমেনের সমকক্ষদের তুলনায় ফিক-1 নকআউট কৃমি সিউডোমোনাস এরুগিনোসা দ্বারা সংক্রমণের জন্য বেশি সংবেদনশীল ছিল, যা নেমাটোডের মধ্যে সেলুলার লক্ষ্য এবং ইমিউন প্রতিক্রিয়াগুলির মধ্যে একটি যোগসূত্রকে বোঝায়। এফ. আই. সি. ডি (সি. জি. 9523)-এর অভাব থাকা ড্রোসোফিলা মেলানোগাস্টার মাছিগুলিকে অন্ধ হিসাবে বর্ণনা করা হয়েছে। প্রাথমিকভাবে, এই ত্রুটিটি ক্যাপিটেট প্রজেকশনের কোষের পৃষ্ঠে এফ. আই. সি. ডি-র একটি ভূমিকার জন্য দায়ী করা হয়েছিল-নিউরোট্রান্সমিটার পুনর্ব্যবহারের একটি অনুমানমূলক সাইট তবে পরবর্তী গবেষণায় বি. আই. পি. থ্র366-এর এফ. আই. সি. ডি-মধ্যস্থতাকারী এএমপিলেশনকে চাক্ষুষ সমস্যায় জড়িত করা হয়েছে। αSyn-এর হাইপ-মধ্যস্থ অ্যাডেনিলিলেশনের সময়, αSyn-এর সমষ্টি হ্রাস পায় এবং নিউরোটক্সিসিটি এবং ER স্ট্রেস উভয়ই ভিট্রোতে হ্রাস পায়। সুতরাং, αSyn-এর অ্যাডেনিলিলেশন সম্ভবত ER স্ট্রেস এবং αSyn একত্রীকরণের একটি প্রতিরক্ষামূলক প্রতিক্রিয়া। যাইহোক, যেহেতু aSyn এবং FICD বিভিন্ন বিভাগে থাকে তাই এই দাবির তাৎপর্য নিশ্চিত করার জন্য আরও গবেষণা করা দরকার। সনাক্তকরণ রাসায়নিক হ্যান্ডলগুলি রাসায়নিক হ্যান্ডলগুলি অনুবাদ-পরবর্তী পরিবর্তিত প্রোটিনগুলি সনাক্ত করতে ব্যবহৃত হয়। সম্প্রতি, একটি এন6পিএটিপি রয়েছে যার মধ্যে এটিপি-র অ্যাডেনিনের এন6 অবস্থানে একটি অ্যালকিনিল ট্যাগ (প্রোপার্জিল) রয়েছে। এই এন6পিএটিপি ক্লিক বিক্রিয়ার সাথে একত্রিত হয়ে এএমপিলেটেড প্রোটিন সনাক্ত করে। অপরিচিত পরিবর্তিত প্রোটিন সনাক্ত করতে এবং ভিওপিএস সাবস্ট্রেটগুলি লেবেল করতে, অ্যাডেনিন এন 6 এনএইচ 2-এ ফ্লুরোফোর সহ এটিপি ডেরিভেটিভ ব্যবহার করা হয়। অ্যান্টিবডি-ভিত্তিক পদ্ধতি অ্যান্টিবডি তার উচ্চ আকর্ষণ এবং নির্বাচনশীলতার জন্য বিখ্যাত, তাই এটি এএমপিলেটেড প্রোটিন সনাক্ত করার ভাল উপায়। সম্প্রতি, ɑ-এএমপি অ্যান্টিবডিগুলি কোষ এবং কোষ লাইসেট থেকে সরাসরি এএমপিলেটেড প্রোটিন (বিশেষত এএমপিলেটেড টাইরোসিন এবং এএমপিলেটেড থ্রেওনিন) সনাক্ত এবং পৃথক করতে ব্যবহৃত হয়। এএমপিলেশন একটি অনুবাদ-পরবর্তী পরিবর্তন, তাই এটি এএমপি এবং হাইড্রোফোবিসিটির মেরু চরিত্র দিয়ে প্রোটিনের বৈশিষ্ট্যগুলি পরিবর্তন করবে। সুতরাং, একটি সম্পূর্ণ পেপটাইড ক্রম সনাক্তকারী অ্যান্টিবডি ব্যবহার করার পরিবর্তে, নির্দিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডকে সরাসরি লক্ষ্য করে এএমপি অ্যান্টিবডি বাড়ানো পছন্দ করা হয়। মাস স্পেকট্রোমেট্রি পূর্বে, অনেক বিজ্ঞান কাজ এএমপিলেটেড পেপটাইড সনাক্ত করতে বিভিন্ন ফ্র্যাগমেন্টেশন মোডে মাস স্পেকট্রোমেট্রি (এমএস) ব্যবহার করত। স্বতন্ত্র বিভাজন কৌশলের প্রতিক্রিয়ায়, এএমপিলেটেড প্রোটিন সিকোয়েন্স এএমপির বিভিন্ন অংশে বিচ্ছিন্ন হয়ে যায়। ইলেক্ট্রন ট্রান্সফার বিচ্ছিন্নতা (ই. টি. ডি) ন্যূনতম খণ্ড এবং কম জটিল বর্ণালী তৈরি করে, সংঘর্ষ-প্ররোচিত বিচ্ছিন্নতা (সি. আই. ডি) এবং উচ্চ-শক্তি সংঘর্ষ (এইচ. সি. ডি) বিভাজন একাধিক এএমপি খণ্ড তৈরি করে এএমপিলেটেড প্রোটিন সনাক্তকরণের জন্য উপযুক্ত বৈশিষ্ট্যযুক্ত আয়ন তৈরি করে। এএমপির স্থায়িত্বের কারণে, পেপটাইড ফ্র্যাগমেন্টেশন স্পেকট্রা ম্যানুয়ালি বা সার্চ ইঞ্জিন দিয়ে পড়া সহজ। প্রতিরোধমূলক ধ্রুবক (কেআই) সহ প্রোটিন এএমপিলেশনের প্রতিরোধক 6-50 মাইক্রোমিটার এবং কমপক্ষে 30 গুণ সিলেক্টিভিটি বনাম হাইপই আবিষ্কৃত হয়েছে। তথ্যসূত্র জৈব রসায়ন