生物化学
氨基酸是形成蛋白质的基本元件。每一种氨基酸都含有氨基端（-NH）和羧基端（-COOH），属于两性（可既带正电又带负电，即带有酸性又带有碱性）分子；其碳α原子上连接着侧链，而氨基端、羧基端和碳α原子则被称为主链（在蛋白质和多肽中）。氨基酸的特点主要由其侧链的化学性质的不同来表现。根据侧链化学性质的不同，氨基酸可以被分为带电氨基酸（如精氨酸、谷氨酸）、极性氨基酸（如丝氨酸）、非极性氨基酸（如苯丙氨酸）等。
分子伴侣
虽然蛋白质的三维结构是由它自身的氨基酸序列决定的，但并非所有蛋白质都能自然折叠到其自然状态（英文：Native Status，即蛋白质能发挥其功能的最终状态），很多蛋白质的折叠或者是在高温失活后（即所谓的热休克，英文：Heat shock），都通常需要分子伴侣的协助达到或恢复到其自然状态。其实，分子伴侣并不是只在热休克时才出现的，它们一直存在于细胞内。蛋白质在折叠时，总体来说是朝着降低能量的方向进行的。不过有时候它会进入所谓的“能井”中（见图2 ）。这些状态并非其能量最低状态，但是蛋白质却因为缺乏外源能量而不能越出能井，或者是要很长的时间才能做到。这时分子伴侣会发挥其作用，帮助蛋白质折叠回正确状态并加速这一过程。从另一个角度看，所有的分子伴侣都能识别疏水性区域。因为自然状态下的蛋白质会隐藏其疏水性区域，只有在不正确折叠的情况下才暴露出这些区域。分子伴侣便依靠疏水性作用与其底物结合，发挥作用。