蛋白质结构
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-大量的非共价相互作用（如氢键、离子键、范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振以及冷冻电镜（cryo-EM）等技术来解析蛋白质结构。
线粒体拟核相关蛋白质
线粒体拟核相关蛋白（）是存在于线粒体拟核中的蛋白质的统称，主要包括转录因子、单链DNA结合蛋白以及众多参与线粒体中代谢途径的多功能蛋白。这些蛋白质均由核基因编码, 在细胞质基质中合成再转运至线粒体基质内执行功能。除了参与转录，线粒体拟核相关蛋白在线粒体DNA（mtDNA）折叠和线粒体拟核结构组织中也发挥重要作用。线粒体拟核的结构与功能的完整性都依赖于这些蛋白之间以及蛋白与mtDNA间的相互作用。多种线粒体拟核相关蛋白的缺失也会使拟核结构不稳定，并最终导致DNA损伤。 1974年研究人员用氨银染色法在多头绒泡菌（"Physarum polycephalum"）线粒体中观察到了完整的拟核结构。随后，在1976年人们成功将其从线粒体中分离出来，并利用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳证实线粒体拟核中含有蛋白质。