生物化学
氨基酸是形成蛋白质的基本元件。每一种氨基酸都含有氨基端（-NH）和羧基端（-COOH），属于两性（可既带正电又带负电，即带有酸性又带有碱性）分子；其碳α原子上连接着侧链，而氨基端、羧基端和碳α原子则被称为主链（在蛋白质和多肽中）。氨基酸的特点主要由其侧链的化学性质的不同来表现。根据侧链化学性质的不同，氨基酸可以被分为带电氨基酸（如精氨酸、谷氨酸）、极性氨基酸（如丝氨酸）、非极性氨基酸（如苯丙氨酸）等。
蛋白质
大多数的蛋白质都自然折叠为一个特定的三维结构，这一特定结构被称为。虽然多数蛋白可以通过本身氨基酸序列的性质进行自我折叠，但还是有许多蛋白质需要分子伴侣的帮助来进行正确的折叠。在高温或极端pH等条件下，蛋白质会失去其天然结构和活性，这一现象就称为变性。生物化学家常常用以下四个方面来表示蛋白质的结构： 蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。 蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纖維蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多球蛋白是酶。纤维蛋白多为结构性的，例如，结缔组织的主要成分胶原蛋白，或头发和指甲的蛋白质成分角蛋白。膜蛋白常常作为受体，或提供通道极性的或带电的分子通过细胞膜。