蛋白质
所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。 标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态，具有一定的双键特性，使得相邻α碳之间形成肽平面；而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。
缬氨霉素
缬氨霉素的特性來自於他特殊的形狀，他是一個八面體，就像兩個組合起來的金字塔。鉀離子再經過通道時，必須先去水合（也就是離開原先包覆它的水分子）。K在當中會被纈胺酸的6個羰基牢牢抓住，而鉀離子在當中的空間約為1.33Å，相對的如果包的是鈉離子的話，則空間只有0.95Å，明顯地比離子通道小，代表鈉離子形成離子鍵的能量高過其水合能，無法與胺基酸形成有效的離子鍵結。這導致缬氨霉素對於鉀離子的選擇性比鈉離子大了 10,000 倍。缬氨霉素在極性溶劑中會將羰基暴露在結構表面，而在非極性溶劑則會將羰基包在結構裡面，異丙基露在外面。