蛋白质结构
α-氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所示，“C”原子连接着4个不同类别的原子或基团：一个氨基、一个羧基、一个氢原子（图中略去氢原子）和一个条侧链（用“R”表示，以代表各种不同的氨基酸的侧链）。不完全符合这一特性的一个特例是脯氨酸，其C原子没有连接氢原子而是被侧链取代。由于连接着不同的4个基团，这就使氨基酸有了手性；但大多数蛋白质都是同一构型的（左手型的同手性）。由于甘氨酸没有侧链（或者说侧链为一个氢原子），因此没有手性。左手型的氨基酸可以用一个简单的“CORN”法则来记忆：以氢原子在前来看C原子，其他三个基团“CO-R-N”以顺时针方向排布。 侧链决定了20种α-氨基酸的化学性质，具体如下表：
催化三联体
尽管各酶的化学性质有上述的差异，很明显某几种超家族的蛋白酶均使用不同的氨基酸作为亲核试剂是趋异演化的结果。这可以从如下的事实推断出：有数种蛋白酶超家族（相同折叠类型）含有运用不同氨基酸作为亲核试剂的家族。这表明在进化史上，三联体中亲核试剂的改变曾屡次发生，尽管这种改变的机制目前还不清楚。