蛋白质结构
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-大量的非共价相互作用（如氢键、离子键、范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振以及冷冻电镜（cryo-EM）等技术来解析蛋白质结构。
蛋白质结构
肽或蛋白质的氨基酸序列（或残基序列）被称为蛋白质一级结构。残基的标号总是从蛋白质的氨基端（没有参与形成肽键）开始。蛋白质一级结构可以-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-测定其对应的基因（更准确地说是开放阅读框架）的碱基序列来间接确定（参见翻译），但对于转录后修饰和翻译后修饰，如二硫键形成、磷酸化和糖基化等（通常被认为是一级结构的组成信息），则无法-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-这种翻译法来测定；此外，也可以-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-埃德曼降解法或连续质谱来对蛋白质样品进行直接测序。 早在1951年，第一个蛋白质结构解出前7年，鮑林和他的同事就利用已知的键长和键角提出了α螺旋和β折叠的结构。α螺旋和β折叠都是将主链上的氢键供体和受体饱和的一种方式。这两个蛋白质二级结构仅依赖于主链骨架，即所有氨基酸的共同部分，这就解释了为什么这两个蛋白质二级结构频繁地出现于大多数的蛋白质结构中。随着越来越多的蛋白质结构得到解析，更多的蛋白质二级结构被发现，如各类Loop和其他形式的螺旋。蛋白质二级结构都有自己独特的几何构架，即二面角ψ和φ有特定的值，处于Ramachandran图的特定区域。蛋白质二级结构还包括转角、Loop和其他一些不常见的二级结构元素（如3螺旋等）。除了有规则的二级结构以外，主链骨架的其他部分就被称为无规则卷曲。