蛋白质结构
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-大量的非共价相互作用（如氢键、离子键、范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振以及冷冻电镜（cryo-EM）等技术来解析蛋白质结构。
蛋白酶体
不同的生物体中，20S核心颗粒中亚基的数量和差异性都有所不同；就亚基数量而言，多细胞生物比单细胞生物要多，真核生物比原核生物多。所有的20S颗粒都由四个堆积的七元环所组成，这些环结构则是由两种不同的亚基构成：α亚基为结构性蛋白，而β亚基则发挥主要的催化作用。外部的两个环，每个环都含有七个α亚基，一方面作为调节颗粒的结合部，另一方面发挥“门”的作用，阻止蛋白质不受调控地进入核心颗粒的内部。内部的两个环，每个环都含有七个β亚基，且包含蛋白酶活性位点，用于蛋白质水解反应。蛋白酶体的大小在不同物种之间相当保守，其长和宽分别为约150 Å和115 Å。其内部孔道宽为近53 Å，而入口处则只有13 Å的宽度，这就提示蛋白质要进入其中，需要先被至少部分去折叠。