蛋白质结构
α-氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所示，“C”原子连接着4个不同类别的原子或基团：一个氨基、一个羧基、一个氢原子（图中略去氢原子）和一个条侧链（用“R”表示，以代表各种不同的氨基酸的侧链）。不完全符合这一特性的一个特例是脯氨酸，其C原子没有连接氢原子而是被侧链取代。由于连接着不同的4个基团，这就使氨基酸有了手性；但大多数蛋白质都是同一构型的（左手型的同手性）。由于甘氨酸没有侧链（或者说侧链为一个氢原子），因此没有手性。左手型的氨基酸可以用一个简单的“CORN”法则来记忆：以氢原子在前来看C原子，其他三个基团“CO-R-N”以顺时针方向排布。 侧链决定了20种α-氨基酸的化学性质，具体如下表：
蛋白质结构
基于化学性质的不同，可以将20种天然氨基酸分成多个类别。重要的影响因子是侧链带电性、亲/疏水性、大小等。不同侧链在水溶液环境中的相互作用在塑造和维持蛋白质结构中扮演着重要的角色。疏水性的侧链趋向于被包埋于蛋白质内部，形成疏水核心，稳定蛋白质结构；而亲水性的侧链则更多的是暴露于溶剂中。疏水性的残基包括亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和缬氨酸以及疏水性相对较弱的甘氨酸、丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸。带电侧链对于蛋白质结构的稳定性也非常重要，-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-不同带电侧链之间形成离子键可以稳定结构，而如果结构内部有未配对的带电侧链则会大大减弱结构的稳定性；此外，带电残基有很强的亲水性，通常位于蛋白质表面。带正电的残基有赖氨酸和精氨酸，有时组氨酸也带正电荷；带负电的残基为谷氨酸和天冬氨酸。其余的氨基酸一般有带不同功能基团的较小的亲水侧链。如丝氨酸和苏氨酸侧链带羟基，谷氨酰胺和天冬酰胺带酰胺基。一些氨基酸具有特殊性质，如两个半胱氨酸之间能够-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-侧链上的巯基共价连接而形成二硫键，脯氨酸为环状且构象比较固定，甘氨酸为最小氨基酸且构象最具可变性。