蛋白质结构
α-氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所示，“C”原子连接着4个不同类别的原子或基团：一个氨基、一个羧基、一个氢原子（图中略去氢原子）和一个条侧链（用“R”表示，以代表各种不同的氨基酸的侧链）。不完全符合这一特性的一个特例是脯氨酸，其C原子没有连接氢原子而是被侧链取代。由于连接着不同的4个基团，这就使氨基酸有了手性；但大多数蛋白质都是同一构型的（左手型的同手性）。由于甘氨酸没有侧链（或者说侧链为一个氢原子），因此没有手性。左手型的氨基酸可以用一个简单的“CORN”法则来记忆：以氢原子在前来看C原子，其他三个基团“CO-R-N”以顺时针方向排布。 侧链决定了20种α-氨基酸的化学性质，具体如下表：
代谢
氨基酸是通过肽键连接在一起并进一步形成蛋白质。每种不同的蛋白质都对应着自己独特的氨基酸序列（又被称为一级结构）。如同20多个字母就能排列组合成数以万计的单词一般，不同的氨基酸连接在一起能够形成数量庞大的蛋白质种类。氨基酸通过连接到对应转运RNA（tRNA）分子上形成氨酰tRNA而被激活，然后才可以被连接在一起。这种氨酰tRNA前体是通过一个ATP依赖的反应（将tRNA与正确的氨基酸相连接）来合成，该反应由氨酰tRNA合成酶进行催化。然后，以信使RNA中的序列信息为指导，带有正确氨基酸的氨酰tRNA分子就可以结合到核糖体的对应位置，在核糖体的作用下将氨基酸连接到正在延长的蛋白质链上。