蛋白质结构
α-氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所示，“C”原子连接着4个不同类别的原子或基团：一个氨基、一个羧基、一个氢原子（图中略去氢原子）和一个条侧链（用“R”表示，以代表各种不同的氨基酸的侧链）。不完全符合这一特性的一个特例是脯氨酸，其C原子没有连接氢原子而是被侧链取代。由于连接着不同的4个基团，这就使氨基酸有了手性；但大多数蛋白质都是同一构型的（左手型的同手性）。由于甘氨酸没有侧链（或者说侧链为一个氢原子），因此没有手性。左手型的氨基酸可以用一个简单的“CORN”法则来记忆：以氢原子在前来看C原子，其他三个基团“CO-R-N”以顺时针方向排布。 侧链决定了20种α-氨基酸的化学性质，具体如下表：
假定型生物化学
氨和水一样，可以接受或捐出一个H离子。当氨接受一个，就形成了铵阳离子 (NH)，类似于水合氢离子 (HO)。当捐献了一个H离子时，形成金属酰胺阴离子 (NH)，类似氢氧根阴离子 (OH)。但相比于水，氨更倾向于接受一个H离子，而不易捐出，即为强烈的亲核体。氨加入水中是作为酸碱理论#阿伦尼乌斯的定义中的碱：增加了氢氧阴离子的浓度。反之，使溶剂理论中对酸和碱的定义，水加入到液氨用作酸，因为它增加了阳离子铵的浓度。羰基(C=O) 在许多在地球生物化学中非常常见，但是其不会稳定的存在氨溶液中，但类似的亚胺基团（C = N）可以作为代替。