生物化学
氨基酸是形成蛋白质的基本元件。每一种氨基酸都含有氨基端（-NH）和羧基端（-COOH），属于两性（可既带正电又带负电，即带有酸性又带有碱性）分子；其碳α原子上连接着侧链，而氨基端、羧基端和碳α原子则被称为主链（在蛋白质和多肽中）。氨基酸的特点主要由其侧链的化学性质的不同来表现。根据侧链化学性质的不同，氨基酸可以被分为带电氨基酸（如精氨酸、谷氨酸）、极性氨基酸（如丝氨酸）、非极性氨基酸（如苯丙氨酸）等。
趋化因子
隶属于趋化因子的蛋白质不仅因为他们能够趋化吸引细胞， 而且还其基于其结构特点。趋化因子的分子量小， 多为8至10千道尔顿。他们大约有20-50%的序列完全相同; 也就是说他们分享基因序列和氨基酸序列。趋化因子还拥有保守的氨基酸,对其创造自己的三维或三级结构尤为重要。在大多数情况下，四个半胱氨酸残基形成两对双硫键以构成趋化因子的特殊结构。这种分子内的二硫键常常是第一与第三，而第二与第四个半胱氨酸残基之间形成。典型的趋化因子蛋白先合成为多肽前体，包括大约20个氨基酸残基的信号肽。在成熟的趋化因子被细胞分泌时信号肽被切除。