蛋白质
所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。 标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态，具有一定的双键特性，使得相邻α碳之间形成肽平面；而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。
保守性替换
天然编组基因的氨基酸仅有20种，其中部分氨基酸彼此性状相似。例如，亮氨酸和異亮氨酸均为脂肪族化合物，极具疏水性；天冬氨酸和谷氨酸均小而带负电等。氨基酸的保守性替换比起非保守性替换影响一般较小，这一点在自然界中可以观测到：非保守性替换往往造成各种异常，更容易被自然选择淘汰，故而在自然界中保守性突变更为常见。根据R基团的性质，氨基酸往往依照下表方式分类：