蛋白质结构
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-大量的非共价相互作用（如氢键、离子键、范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振以及冷冻电镜（cryo-EM）等技术来解析蛋白质结构。
肌动蛋白
在生物分子演化当中，肌动蛋白是高度保守的蛋白质分子之一，从藻类到人類细胞肌动蛋白只有不到20%的变化。 因此，它被认为具有优化的结构。 它有两个显着特征：它是一种能够缓慢水解ATP的酶，这是生物过程的“通用能量货币”。 但是，ATP是必需的，以保持其结构完整性。 其高效的结构由几乎独特的折叠过程形成。此外，它能够比任何其他蛋白质进行更多的相互作用，这使得它在几乎所有细胞生命水平上都能比其他蛋白质发挥更广泛的功能。 肌凝蛋白是与肌动蛋白结合的蛋白质的一个例子。 另一个例子是，它可以根据周围培养基中钙阳离子的浓度将肌动蛋白编织成束或切割长丝。