生物化学
氨基酸是形成蛋白质的基本元件。每一种氨基酸都含有氨基端（-NH）和羧基端（-COOH），属于两性（可既带正电又带负电，即带有酸性又带有碱性）分子；其碳α原子上连接着侧链，而氨基端、羧基端和碳α原子则被称为主链（在蛋白质和多肽中）。氨基酸的特点主要由其侧链的化学性质的不同来表现。根据侧链化学性质的不同，氨基酸可以被分为带电氨基酸（如精氨酸、谷氨酸）、极性氨基酸（如丝氨酸）、非极性氨基酸（如苯丙氨酸）等。
蛋白质结构
肽或蛋白质的氨基酸序列（或残基序列）被称为蛋白质一级结构。残基的标号总是从蛋白质的氨基端（没有参与形成肽键）开始。蛋白质一级结构可以-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-测定其对应的基因（更准确地说是开放阅读框架）的碱基序列来间接确定（参见翻译），但对于转录后修饰和翻译后修饰，如二硫键形成、磷酸化和糖基化等（通常被认为是一级结构的组成信息），则无法-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-这种翻译法来测定；此外，也可以-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-埃德曼降解法或连续质谱来对蛋白质样品进行直接测序。 早在1951年，第一个蛋白质结构解出前7年，鮑林和他的同事就利用已知的键长和键角提出了α螺旋和β折叠的结构。α螺旋和β折叠都是将主链上的氢键供体和受体饱和的一种方式。这两个蛋白质二级结构仅依赖于主链骨架，即所有氨基酸的共同部分，这就解释了为什么这两个蛋白质二级结构频繁地出现于大多数的蛋白质结构中。随着越来越多的蛋白质结构得到解析，更多的蛋白质二级结构被发现，如各类Loop和其他形式的螺旋。蛋白质二级结构都有自己独特的几何构架，即二面角ψ和φ有特定的值，处于Ramachandran图的特定区域。蛋白质二级结构还包括转角、Loop和其他一些不常见的二级结构元素（如3螺旋等）。除了有规则的二级结构以外，主链骨架的其他部分就被称为无规则卷曲。