蛋白质结构
α-氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所示，“C”原子连接着4个不同类别的原子或基团：一个氨基、一个羧基、一个氢原子（图中略去氢原子）和一个条侧链（用“R”表示，以代表各种不同的氨基酸的侧链）。不完全符合这一特性的一个特例是脯氨酸，其C原子没有连接氢原子而是被侧链取代。由于连接着不同的4个基团，这就使氨基酸有了手性；但大多数蛋白质都是同一构型的（左手型的同手性）。由于甘氨酸没有侧链（或者说侧链为一个氢原子），因此没有手性。左手型的氨基酸可以用一个简单的“CORN”法则来记忆：以氢原子在前来看C原子，其他三个基团“CO-R-N”以顺时针方向排布。 侧链决定了20种α-氨基酸的化学性质，具体如下表：
氨基甲酸乙酯
氨基甲酸乙酯溶於水、乙醇、乙醚、氯仿和甘油，微溶於橄欖油。為無色結晶或白色粉末，易燃，無臭，具有清涼味，與硝石相似。相對密度0.9862(21/4℃)、熔點48～50℃、沸點182～184℃、閃點92℃。
乳酸
乳酸（IUPAC學名：2-羥基丙酸）是一种化合物，它在多种生物化学过程中起作用。它是一种羧酸，分子式是CHO。它是一个含有羟基的羧酸，因此是一个α-羟酸（AHA）。在水溶液中它的羧基释放出一个质子，而产生乳酸根离子 - 乳酸質(Lactate) - CHCHOHCOO。
半胱氨酸
半胱氨酸（Cysteine，可簡寫為Cys或C）是20種天然氨基酸之一，是一種含硫（與甲硫氨酸一樣）的非必需氨基酸。動物體內可經由甲硫胺酸和絲氨酸合成。有缓解修复放射线对人体的损伤作用。在人体内还有范围广泛的解毒作用，是丙烯腈及芳香族酸中毒的治疗用药。
氨基酸
蛋白质经水解後，即生成20种胺基酸，如甘胺酸（Glycine）、丙胺酸（Alanine）、缬胺酸（Valine）、白胺酸（Leucine）、异白胺酸（Isoleucine）、苯丙胺酸（Phenylalanine）、色胺酸（Tryptophan）、酪胺酸（Tyrosine）、天門冬胺酸（Aspartate）、组胺酸（Histidine）、天門冬醯胺（Asparagine）、麩胺酸（Glutamate）、赖胺酸（Lysine）、谷胺醯胺（Glutamine）、甲硫胺酸（Methionine）、精胺酸（Arginine）、丝胺酸（Serine）、苏胺酸（Threonine）、半胱胺酸（Cysteine）、脯胺酸（Proline）等等。
氨基葡萄糖
天然的D-氨基葡萄糖以6-磷酸酯的形式存在，它是所有氨基糖的生化前体。在氨基己糖合成路径的第一步中，由果糖-6-磷酸和谷氨酰胺合成得到氨基葡萄糖-6-磷酸。合成路径的最终产物是尿苷二磷酸-N-乙酰氨基葡萄糖（UDP-GlcNAc），它是糖胺多糖、蛋白多糖、脂多糖等的N-乙酰氨基葡萄糖残基供体。
氨基酸合成
动物不能合成全部氨基酸，昆虫不能合成甘氨酸。人类最多只能合成20种标准氨基酸中的11种，成年人体内不能合成其余9种包括苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸和异亮氨酸等要从食物中吸收的氨基酸。（也有研究认为必需氨基酸应是以上8种再加组氨酸，共9种）。婴幼儿时期的人类体内也能合成少量精氨酸与组氨酸。精氨酸、甘氨酸、脯氨酸、谷氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺和酪氨酸在某些特定条件下也是人类的必需氨基酸。
对氨基苯甲酸
对氨基苯甲酸是机体细胞生长和分裂所必需的物质叶酸的组成部分之一，在酵母、肝脏、麸皮、麦芽中含量甚高。它是由莽草酸途径经分支酸合成的。该第一步反应是分支酸与氨反应生成4-氨基-4-脱氧分支酸，由氨基脱氧分支酸合成酶催化。然后4-氨基-4-脱氧分支酸消除一个丙酮酸，芳构化为对氨基苯甲酸。在细菌中第二步反应是被氨基脱氧分支酸裂解酶催化的，在植物中很可能也存在这一相似的酶，不过至今仍未发现。
味觉
人类存在接受氨基酸刺激的特殊味觉感受器。氨基酸是蛋白质的基础组件，它们在肉类、奶酪、鱼等富含蛋白质的食品中都可以轻易找到。例如，牛羊肉、意大利奶酪、羊乳干酪、生抽、鱼露中存在谷氨酸。在钠离子（食盐的主要成分）的共同作用下，谷氨酸是最鲜的。含有鲜味和鹹味的酱料在烹饪中非常受欢迎，例如在中餐中常用的生抽、鱼露，在西餐中则常用辣酱油。
氨络物
在配位化学中，氨的配合物被称为氨络物。 英文拼写上，氨络物（Ammine）双写了字母“m”以区别于有机物中的胺类物质（Amine）。 在化工方面，一些试剂中会含有氨络物离子。如，三价钴离子的盐中实际上常含有六氨合钴（hexaamminecobalt(III) （如三氯化六氨合钴，hexaamminecobalt(III) chloride，[Co(NH)]Cl）。
缬氨酸
纈氨酸是完全地電中性，當其側鏈也是中性，而且由其氨基和羧基所產生的電荷剛好平衡，這種分子稱為兩性離子。
茶
茶中含有的氨基酸主要是茶氨酸。茶氨酸是谷氨酸γ-乙基酰胺，有甜味。茶氨酸含量因茶的品种、部位而变动。即使同是绿茶，在香茶、焙烤茶中含量少，在玉露炒茶中含量多。
氨基糖
氨基糖是一类羟基被氨基取代的糖类。有些氨基糖的衍生物如：N-乙酰氨基葡萄糖和唾液酸等也常被归于此类。
蛋白质结构
基于化学性质的不同，可以将20种天然氨基酸分成多个类别。重要的影响因子是侧链带电性、亲/疏水性、大小等。不同侧链在水溶液环境中的相互作用在塑造和维持蛋白质结构中扮演着重要的角色。疏水性的侧链趋向于被包埋于蛋白质内部，形成疏水核心，稳定蛋白质结构；而亲水性的侧链则更多的是暴露于溶剂中。疏水性的残基包括亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和缬氨酸以及疏水性相对较弱的甘氨酸、丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸。带电侧链对于蛋白质结构的稳定性也非常重要，-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-不同带电侧链之间形成离子键可以稳定结构，而如果结构内部有未配对的带电侧链则会大大减弱结构的稳定性；此外，带电残基有很强的亲水性，通常位于蛋白质表面。带正电的残基有赖氨酸和精氨酸，有时组氨酸也带正电荷；带负电的残基为谷氨酸和天冬氨酸。其余的氨基酸一般有带不同功能基团的较小的亲水侧链。如丝氨酸和苏氨酸侧链带羟基，谷氨酰胺和天冬酰胺带酰胺基。一些氨基酸具有特殊性质，如两个半胱氨酸之间能够-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-侧链上的巯基共价连接而形成二硫键，脯氨酸为环状且构象比较固定，甘氨酸为最小氨基酸且构象最具可变性。
氨基甲酸酯
氨基甲酸酯是一类具有-NH(CO)O-官能团的有机化合物的统称，它们是氨基甲酸（NHCOOH）的酯类。由于氨基甲酸中氮原子连接着一个羧基，它亦可被看作是一个酰胺。因此，氨基甲酸酯也可以有N位取代的烷基或芳基。例如，尿烷（氨基甲酸乙酯）在N位无取代，而N-甲基氨基甲酸乙酯在N位的H有一个被甲基取代（参见異氰酸甲酯）。
芳香族氨基酸
例子有：苯丙氨酸、色氨酸是必需氨基酸，因为他们不能在人体中合成，必须从膳食中获得；组氨酸虽可自行合成，但其量不足以满足机体需要。酪氨酸是半必需氨基酸；它可以被合成，但只能从苯丙氨酸合成而成。如果在酪氨酸合成中缺乏苯丙氨酸羟化酶则会导致苯丙酮尿症。
苯丙氨酸
苯丙氨酸（Phenylalanine，簡稱Phe或F），是二十種常見胺基酸的一種，化學式為：CHCHCH(NH)COOH，在室溫下為粉末狀固體。它是一種必需胺基酸，人體無法自行合成，必須從飲食中攝取。因為分子一端的苯環具有疏水性，所以苯丙胺酸被分類為非極性分子。
亮氨酸
亮氨酸（英文：Leucine，简写为 Leu 或 L）是二十种基本氨基酸的其中一种，和异亮氨酸互为同分异构体。在营养学上，亮氨酸是人体的必需氨基酸。
氨基磺酸镍
氨基磺酸镍（Nickel aminosulfonate），别名磺酰胺酸镍，化学式Ni(NHSO)，一般为四水合物的形式存在。
氨基脲
盐酸氨基脲为棱状晶体，分解温度175-185℃。它极易溶于水，微溶于乙醇，不溶于无水的醚。加氨水则马上游离出氨基脲。氨基脲为无色细小柱状晶体，熔点96℃，溶于水和乙醇，苯与氯仿中均不溶解，氨基脲易潮解，并具有致癌作用。
生物化学
除了形成蛋白质，一些氨基酸自身或修饰后的形式就具有一定的生物学功能，如谷氨酸是一种重要的神经递质。
假定型生物化学
许多化学反应都能发生在氨溶液中，液体氨与水具有相似的化学性质。氨能溶解大多数水能溶解的有机分子。此外，氨还可溶解许多金属离子。Haldane曾指出各种常见的水基有机化合物都有对应的氨基类似物。例如氨基的胺基 (-NH)是是水基的羟基(-OH)类似物。
泛酸
细菌会从氨基酸天冬氨酸和缬氨酸的前体来合成泛酸。天冬氨酸转化为β-丙氨酸。缬氨酸的氨基会被酮基取代，形成α-酮基异缬氨酸盐。它在转移甲基后形成α-酮基-2,4-二羟基-3,3-二甲基丁酸，然后还原成2,4-二羟基-3,3-二甲基丁酸。最后，3-氨基丙酸和2,4-二羟基-3,3-二甲基丁酸缩合成泛酸（见图）。
保守性替换
保守性替换（），或称保守性突变（、保留性突变、保存性突变、保守突变、保守替换等，是指性状相近的氨基酸分子之间的，其中的性状包含分子的离子性、疏水性和分子量等。与之相对的，激进替换（）则是指物理化学性质非常不同的氨基酸所产生的相互替换。
代谢
氨基酸是通过肽键连接在一起并进一步形成蛋白质。每种不同的蛋白质都对应着自己独特的氨基酸序列（又被称为一级结构）。如同20多个字母就能排列组合成数以万计的单词一般，不同的氨基酸连接在一起能够形成数量庞大的蛋白质种类。氨基酸通过连接到对应转运RNA（tRNA）分子上形成氨酰tRNA而被激活，然后才可以被连接在一起。这种氨酰tRNA前体是通过一个ATP依赖的反应（将tRNA与正确的氨基酸相连接）来合成，该反应由氨酰tRNA合成酶进行催化。然后，以信使RNA中的序列信息为指导，带有正确氨基酸的氨酰tRNA分子就可以结合到核糖体的对应位置，在核糖体的作用下将氨基酸连接到正在延长的蛋白质链上。
化学史
同年，米勒-尤列实验证实了蛋白质的基本组成单位，即氨基酸，可以由地球早期的简单无机分子在地球早期环境的条件下产生。虽然，关于生命起源的问题还存在诸多疑点，但是，这是化学家第一次在实验室中，在可控条件下模拟假想的反应过程。
催化三联体
尽管各酶的化学性质有上述的差异，很明显某几种超家族的蛋白酶均使用不同的氨基酸作为亲核试剂是趋异演化的结果。这可以从如下的事实推断出：有数种蛋白酶超家族（相同折叠类型）含有运用不同氨基酸作为亲核试剂的家族。这表明在进化史上，三联体中亲核试剂的改变曾屡次发生，尽管这种改变的机制目前还不清楚。
核酸
含氮碱基是两种母体分子嘌呤和嘧啶的衍生物。一般，组成核酸的碱基有五种，分别是： 除了以上五种碱基之外，部分核酸还含有特殊碱基。即稀有碱基。
色氨酸
對於許多生物(包括人類)，色氨酸是一種必需氨基酸。這意味著，它是人的生命必不可少的，不能由生物體合成的，因此必須成為我們的飲食的一部分。氨基酸，包括色氨酸，作為在蛋白質生物合成的構建物。此外，色氨酸為下列化合物的生化前體，血清素(一種神經遞質)，菸鹼酸，植物生長素(一種植物激素)。果糖吸收不良症導致色氨酸在腸道吸收不正常，造成色氨酸在血液中的濃度降低和抑鬱。在細菌合成色氨酸，這種氨基酸在細胞的高含量，激活一個阻抑蛋白，能夠結合該色氨酸操纵子。結合這種阻抑物到色氨酸操縱子，防止轉錄下游DNA，這酶的代碼參與色氨酸的生物合成。如此高含量色氨酸防止通過負反饋迴路合成色氨酸。當細胞的色氨酸水平降低，來自色氨酸操縱子恢復轉錄。色氨酸操縱子的基因組織從而允許緊密調節和快速反應，改變在細胞的內部和外部的色氨酸水平。
甲硫氨酸
甲硫氨酸是一种α-氨基酸。换言之，甲硫氨酸的氨基与羧基都与α碳相连，其侧链是一个硫醚基团，因此分子极性较低，可归类为非极性氨基酸。与另一种含硫氨基酸半胱氨酸不同，甲硫氨酸亲核性不强，不过仍然可以与一部分亲电分子反应。
缬氨酸
从營養學的觀點來看，纈氨酸是一種必需胺基酸。它的密码子是GUU、GUA、GUC和GUG。它是一种非极性氨基酸，因此纈氨酸是疏水性的。
氨
酸鹼中和是放熱反應。 氨分子的氮上有一對孤對電子，而且帶部分負電荷，因此氨具有親核性。換言之，氨是個親核試劑，因此可與親電體反應。
胺甲酸
氨基甲酸的HN–基团和其它胺不同，不能被质子化成铵基 HN–。它的两性离子形式 HN–COO非常不稳定，会立刻分解成二氧化碳和氨气。然而，有报道称在用高能质子辐照的冰中检测到了这种两性离子。
羧酸
酸（），有機酸的一種，是帶有羧基的有機化合物，通式是R-COOH。羧基的化學式為-C(=O)OH，通常寫成-COOH或-COH，它是由一個基（>C=O）和一個基（-O-H）組成的複合官能基。羧酸是質子（H）授予者，也就是質子酸（布-洛酸）。可分為脂肪酸及芳香酸二大類。
含氮鹼基
含氮鹼基（nitrogenous base）是一類擁有氮原子的化合物，在性質上為鹼性，是一種鹼基。而胺類是最典型的含氮鹼基。另外組成DNA與RNA的鹼基，如嘧啶類，也是含氮鹼基，又稱核鹼基。
精氨酸
精氨酸可以算為一種雙性胺基酸，這是因與主鏈最接近的旁鏈部份是較長、有機及疏水的，而另一端的旁鏈則是一個胍基。這個胍基的酸度系數（pK值）為12.48，在中性、酸性或鹼性的環境下都是帶正電極的。因為在其雙鍵及氮孤立電子對之間的共軛體系，使得其正電極離開原位。這個胍基能形成多重的氫鍵。
非蛋白胺基酸
在技術上，任何具有胺（-NH）和羧酸（-COOH）官能團的有機化合物都是氨基酸。 蛋白胺基酸是該組的一小部分，具有帶有一個氨基，一個羧基，一個侧链和一個α-氫左旋構象的中心碳原子（α-或2-），甘氨酸除外， 非胺基和脯氨酸，其胺基是仲胺，因此由於傳統原因通常被稱為亞氨基酸，儘管不是亞氨基。
甘氨酸
甘氨酸因为含有羧基，所以水溶液呈酸性，可以用PH试纸测出来。它又能与碱发生中和反应，因此可以测出它的羧基数目。甘氨酸可以与氧气发生燃烧，生成氮气、二氧化碳、水，它们都是氨基酸组成元素的最稳定氧化物。因为其中含有氮，所以可以从甘氨酸中提取氨气。
天冬氨酸
天门冬氨酸（aspartic acid，可簡寫為Asp或D，通常简称天冬氨酸，药学中多简称门冬氨酸）是一种α-氨基酸，其化學式為HOOCCHCH(NH)COOH。天冬氨酸的L-異構物是20种蛋白胺基酸之一，即蛋白質的构造单位。它的密碼子是GAU和GAC。它与谷氨酸同為酸性氨基酸。天冬氨酸普遍存在于生物合成作用中。
酸性氨基酸
酸性胺基酸(acidic amino acid)，所有的胺基酸可分為酸性、鹼性及中性等三類，主要由其所攜帶的侧鏈之性質決定。當胺基酸的側鏈帶有酸基時，則分類為酸性胺基酸。ASP、GLU就是酸性胺基酸
生物化学
构成核酸的单体核苷酸本身是由三个部分组成：一个氮杂环碱基（嘌呤或嘧啶），一个戊糖和一个磷酸基团。不同类型的核酸具有不同的糖结构，如DNA含有的是2-脱氧核糖。此外，碱基类型在不同的核酸中也有所不同，DNA和RNA都含有腺苷酸、鸟苷酸和胞嘧啶，而胸腺嘧啶只存在于DNA中，尿嘧啶只存在于RNA中。
色氨酸
色氨酸（, 縮寫Trp或W）是22個標準氨基酸之一，人體不能合成的必需氨基酸，因此它須從食物中汲取。它的標準遺傳密碼的密碼子編碼為UGG，只有L-立體異構體色氨酸有構造或酶活蛋白質的作用，R-立體異構體則偶爾在自然產生的肽中發現。色氨酸的明顯結構式特徵是，它含有吲哚官能團。它是血清素（亦称“5-羟色胺”）的前體，血清素是重要的神經递质。還能合成菸鹼素。
蛋白质
蛋白质（，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由α-氨基酸残基组成的长链条组成。α-氨基酸分子呈线性排列，相邻α-氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起，最後經過折疊形成有功能的立體結構。蛋白质的α-氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些α-氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质和礦物質可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，這樣的大分子結構就像機械一樣，來发挥某一特定功能。
蛋白质
大多数微生物和植物能够合成所有20种标准氨基酸；动物则由于缺乏某些氨基酸合成途径中特定氨基酸合成反应所需的关键酶，如从天冬氨酸生成赖氨酸、甲硫氨酸和苏氨酸的合成反应第一步中发挥催化作用的天冬氨酸激酶，而只能合成部分氨基酸。因此，动物必须从食物中获取这些自身无法合成的氨基酸。一个生物体所无法合成而需从食物中获取的氨基酸被称为必需氨基酸；而食物中缺少必需氨基酸的蛋白质，被定位为不完全蛋白质。如果环境中存在所需氨基酸，微生物能够直接摄取这些氨基酸，而下调其自身的合成水平，从而节省了原来需要用于合成反应的能量。
对氨基苯甲酸
对氨基苯甲酸在二氢叶酸合成酶的催化下，与二氢蝶啶焦磷酸及谷氨酸或二氢蝶啶焦磷酸与对氨基苯甲酰谷氨酸合成二氢叶酸。二氢叶酸再在二氢叶酸还原酶的催化下被还原为四氢叶酸，四氢叶酸进一步合成得到辅酶F，为细菌合成DNA碱基提供一个碳单位。磺胺类药物作为对氨基苯磺酰胺的衍生物，因与底物对氨基苯甲酸结构、分子大小和电荷分布类似，因此可在二氢叶酸合成中取代对氨基苯甲酸，阻断二氢叶酸的合成。这导致微生物的叶酸合成受阻，生命不能延续。
脯氨酸
同大多數氨基酸肽鍵採用反式異構體（非應變條件下通常為99.9％）不同，脯氨酸和其它N-取代的氨基酸（如肌氨酸）的肽鍵既能形成順式異構物也能形成反式異構物。这是因为在大多數氨基酸中，反式異構體比顺式异构体具有更小的空間位阻斥力，然而在X-Pro肽鍵的“順”“反”異構物（X表示任何氨基酸）中，相鄰取代基的空间位阻幾乎相同。因此，X-Pro的肽鍵在非應變條件下，其“順式”異構體的比例可以达到10-40％，这一比例輕微依賴於前面氨基酸的类型，特别是具有芳香族殘基的氨基酸有利於使其成為“順式”異構物。
氨基磺酸
胺基磺酸，是無色晶體，水溶液呈酸性，化學式為。熔點205℃，可溶於液態氮、乙醇、甲醯胺、丙酮，微溶於甲醇，難溶於醚。
氨基甲酸酯
有些氨基甲酸酯也被用于人类药物，如乙酰胆碱酯酶抑制剂新斯的明及利凡斯的明，后者的化学结构式基于天然的生物鹼毒扁豆碱。
生物化学
蛋白质的结构具有四个层次：一级结构用于描述组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列；二级结构是依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，如α螺旋和β折叠；三级结构为通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构，是单个蛋白质分子的整体形状，常常可以用“折叠”一词来表示“三级结构”；四级结构则用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子的形态。
三角锥形分子构型
三角锥形分子构型的分子及離子包括氨（NH）、三氧化氙（XeO）、氯酸根離子（ ClO）及亞硫酸根離子（SO）。在有機化學中，三角锥形构型的分子有時會用sp混成來描述，价层电子对互斥理论中會將此構型歸類為AXE，中心原子有一對孤對電子，另外再和三個原子鍵結。
蛋白胺基酸
相反的，非蛋白胺基酸則是指在蛋白質內找不到（如肉碱、GABA和L-DOPA），或沒有被標準遺傳密碼編碼（如羥脯胺酸和硒甲硫氨酸）的其他胺基酸。後者通常源自於蛋白質的轉譯後修飾作用。
離胺酸
赖氨酸（，简称为Lys或者K）是一种α-氨基酸。它的化学式表示为：HOCCH(NH)(CH)NH。赖氨酸是一种人体必需的氨基酸。赖氨酸的遗传密码是AAA和AAG。
必需氨基酸
必需氨基酸（essential amino acid (EAA)、indispensable amino acid (IAA)），指只存在食物中，動物不能在體內自行合成，只能由食物中攝取的胺基酸，或動物體內雖然能後合成，但是合成量仍不足其需要量，需要額外補充者，這些胺基酸被稱為必需氨基酸。動物需攝取必需氨基酸以製造蛋白質。由於不同物种的化合能力不同，對於某一物种是必需氨基酸的，對另一物种則不一定是必需氨基酸。
甘氨酸
甘氨酸（，简写为Gly或G），即胺基乙酸，是20个蛋白氨基酸中分子量最小的一个。它是白色或浅黄色晶体，易溶于水，有甜味。甘氨酸的侧键是一个氢原子。甘氨酸的α碳连接两个氢原子，無不對稱碳，故不是旋光异构体。由于甘氨酸的侧键非常小，它可以占据其它氨基酸无法占据的空间，比如作为胶原螺旋内的氨基酸。
氨基酸合成
合成非必需氨基酸的途径比必需氨基酸的较为简单。几种非必需氨基酸的合成途径的概述见下： 进行氨基酸合成前要解决的基本问题是获得以易于利用的形式存在的氮元素。这一过程在生物圈中主要由具有固氮能力的微生物将惰性的氮分子还原成两个氨分子来完成。微生物可利用三磷酸腺苷及具有强还原性的已还原了的铁氧化还原蛋白来将氮分子还原为氨分子，而固氮酶中的铁钼簇合物能催化氮的固定。已固定的氮在微生物体内中以胺类化合物的形式存在。较高级的生物耍依靠摄入微生物固定的氮来合成氨基酸。微生物固定的氮是所有氨基酸中的氮的来源。 在氨基酸合成过程中要攻克的主要问题之一是立体化学控制（stereochemical control）。由于所有氨基酸中除甘氨酸外其余都是不对称的，所以通过生物合成途径必须能以高度选择性产生是两种互为对映异构物的氨基酸中正确的一种。在各种氨基酸合成途径中，α-碳原子上的立体化学性质都是由一种有磷酸吡哆醛参与的转氨反应产生的。几乎所有催化转氨反应的转氨酶的基因都遗传自同一祖先。
蛋白质结构
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-大量的非共价相互作用（如氢键、离子键、范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振以及冷冻电镜（cryo-EM）等技术来解析蛋白质结构。
二(三甲基硅基)氨基钠
二(三甲基硅基)氨基钠是一种具有分子式((CH)Si)NNa的化学品。这类物质，通常称为NaHMDS（六甲基二硅烷重氮钠），是一种强碱，常用于反应中的去质子化或作为碱性反应中的催化剂。这种化合物的优势在于可以是固体试剂，且溶于广泛的非质子性溶剂中，如：四氢呋喃，乙醚，苯或甲苯中，有非常强的碱性但亲核性差，这是由于分子内具有两个体积庞大且有亲脂性的三甲基硅基（TMS）基团影响了它参与亲核取代反应。
必需脂肪酸
脂肪酸是直链烃在一端有一个羧基 (COOH)。紧邻羧基的碳原子被称为α，下一个碳原子被称为β，等等依次命名。生物体内的脂肪酸的碳链有不同的长度，因此远离羧基的最后一个碳原子被命名为希腊字母表的最后一个字母"ω"。不饱和脂肪酸的生理学性质非常依赖于不饱和键相对于ω端的位置，因此用(ω-n)来表示烃链的双键位置。例如ω-3表示第一个双键出现在从烃链甲基端（CH，ω端）起第三个碳-碳键的位置处。碳原子数目和双键数目在脂肪酸命名中也被列出。ω-3 18:4 (十八碳四烯酸)或者18:4 ω-3或18:4 n−3表明18个碳原子组成的直链并且有4个双键，第一个双键在CH端第三个键的位置。双键是顺式("cis")，双键之间由单个的亚甲基(CH)分开。十八碳四烯酸的化学结构：
高分子
蛋白质是生命存在的物质基础。是细胞的构成材料。由氨基酸通过肽键有序连接而形成的多肽链。蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸的氨基和羧基缩合失水后形成肽键，由三个或三个以上氨基酸残基组成的肽称为多肽形成多肽链。 性质： 蛋白质用酸处理、进行加热的条件下会产生凝结或絮凝。 作用：
氨基銣
胺基銣是一個無機化合物，它由銣離子和氨基陰離子（氨的共軛鹼）構成，化學式為RbNH。
精氨酸
精氨酸（）是一種α-胺基酸，亦是20種普遍的自然胺基酸之一。在分子遺傳學上，信使核糖核酸的結構，CGU，CGC，CGA，CGG，AGA和AGG。是在蛋白質合成時核苷酸鹼基或遺傳密碼子代碼為精氨酸的三元組。在哺乳動物生活中，精氨酸被分類為非必須胺基酸，身體能自行產生，但在壓力或疾病的時候，可能需要更多。也視乎生物的發育階段及健康狀況而定。早產兒體內不能合成精氨酸，使得補充他們營養中的精氨酸變得非常重要。於1886年精氨酸是首先由瑞士化學家恩斯特·舒爾茨從扁豆苗萃取物中分離出來。
卷曲螺旋
形成卷曲螺旋的蛋白质序列中通常具有序列重复现象，每个重复序列区含有七个氨基酸，被称为七肽重复区（heptad repeat）。卷曲螺旋中螺旋之间相互作用的表面常含有疏水氨基酸，如亮氨酸，而由亮氨酸在相互作用表面的排列就形成了“亮氨酸拉链”（亮氨酸如同拉链一般相互作用）。在细胞质这样一个水环境中，两个螺旋排列在一起最好的方式就是将它们的疏水氨基酸相对，而亲水氨基酸则朝外；这样就使得疏水表面不会暴露于水环境中。这种对疏水表面的包埋为两个螺旋的二聚化提供了热力学驱动力。
遗传学入门
蛋白质通常由20种称为标准氨基酸的分子组装而成的链状分子，它通常会团成球状，如同一个散乱的毛线球一般。其形状是由组成该蛋白质的氨基酸序列所决定的，而形状则决定了蛋白质的作用。比如说，某些蛋白质的部分表面与另一种分子的表面结构相配合，于是这两者之间就可以紧密结合。另一些被称为酶的蛋白质，则如同一个微型机器人一样，对特定的分子进行修改。比如在某种分子的特定部位接入另一段分子，或者按特定方式拆散某种分子。
遗传学
基因序列上的单个核苷酸变化（密码子改变）可能会导致所编码蛋白质的氨基酸序列相应改变。由于蛋白质结构是由其氨基酸序列所决定的，一个氨基酸的变化就有可能通过使结构失去稳定性或改变蛋白质表面而影响与该蛋白质其他蛋白质和分子的相互作用，而引起蛋白质性质发生剧烈的改变。例如，鐮刀型細胞貧血症是一种人类遗传性疾病，是由编码血红蛋白中的β-球蛋白亚基的基因中的一个核苷酸突变所引起的，这一突变导致一个氨基酸发生改变从而改变了血红蛋白的物理性质； 在这一疾病中，突变的血红蛋白互相结合在一起，堆积而形成纤维，从而扭曲了携带血红蛋白的红血球的形状。这些扭曲的鐮刀状细胞无法在血管中通畅地流动，容易堆积而阻塞血管或者被降解，从而引起贫血疾病。
保守性替换
天然编组基因的氨基酸仅有20种，其中部分氨基酸彼此性状相似。例如，亮氨酸和異亮氨酸均为脂肪族化合物，极具疏水性；天冬氨酸和谷氨酸均小而带负电等。氨基酸的保守性替换比起非保守性替换影响一般较小，这一点在自然界中可以观测到：非保守性替换往往造成各种异常，更容易被自然选择淘汰，故而在自然界中保守性突变更为常见。根据R基团的性质，氨基酸往往依照下表方式分类：
氨基酸N-羧基环内酸酐
氨基酸"N-"羧基环内酸酐，NCA，也称Leuchs酸酐，是氨基酸的衍生物，用于药物递送、基因治疗以及组织工程等生物材料领域。 氨基酸与三光气、光气、PCl以及其他卤化剂等反应可以制备NCA，而NCA开环聚合可以制备多肽，是一种大规模制备多肽的方法。 NCA在六甲基二硅氮烷以及过渡金属等亲核试剂处理后，更加易于聚合成为多肽。 NCA可能与生命起源有关。
液氨
铵离子和氨基离子分别作为氨分子的共轭酸和共轭碱，它们在液氨中的许多化学行为，类似于水中的水合氢离子和氢氧根离子。不过，液氨的碱性比水强，因此许多在水中为弱酸的酸（如乙酸），在液氨中却是强酸。
Α-碳原子
α碳也適用在蛋白質及胺基酸上，是指羰基碳之前的主幹碳原子，因此一般蛋白質主幹上的順序為氮原子、α碳、羰基碳、氮原子、α碳、羰基碳……等順序。α碳是不同的取代基加到胺基酸上的位置，也就是說加在α碳原子上的官能基決定胺基酸的特性。因此除了甘氨酸以外，其他所有胺基酸的α碳都為立體中心，而除了甘氨酸外的所有胺基酸都有β碳。
氨基乙腈
氨基乙腈是一种有机化合物，化学式 NCCHNH。它是无色液体。由于氨基（亲核试剂）和氰基（亲电试剂）的不相容性，它在室温下不稳定。由于这个原因，它通常以盐酸盐和硫酸氢盐形式出现，也就是 [NCCHNH]Cl 和[NCCHNH]HSO。
核酸序列
核酸序列（）是指核酸結構中的含氮鹼基，共有四種，分別為A(腺嘌呤)、T(胸腺嘧啶)、C(胞嘧啶)、G(鳥糞嘌呤)，並且有無窮盡的線性排列組合來表達基因，而各個基因都具有獨特的鹼基序列。两个碱基形成一个碱基对，碱基对的配对规律是固定的，即A配對T，C配對G。三个相邻的碱基对形成一个密码子。一种密码子对应一种氨基酸，不同的氨基酸合成不同的蛋白质。在DNA的复制及蛋白质的合成过程中，碱基配对规律是十分关键的。
胺甲酸
胺甲酸也稱為氨基甲酸，是最簡單的胺基甲酸酯，化學式是NHCOOH，可看做是甲酸上的一個氫被胺基取代，這使得它同時是羧酸也是種酰胺。有許多胺甲酸的衍生物，多半都是不穩定的，會轉換為胺類及二氧化碳胺甲酸的酯為氨基甲酸酯。
氨基酮
氨基酮（）是一类既带有氨基基团又带有羰基基团的有机化合物。最常见的是α-氨基酮，如氨基丙酮。
氨基酸合成
氨基酸都是由α-酮酸开始合成的。它们在合成过程中在特定的转氨酶催化下通过转氨作用从另一个氨基酸分子（一般为谷氨酸）上得到氨基。反应过程可简化为如下方程：
氨
氨與強酸反應，生成的鹽大多為弱酸性。氨與弱酸（如乙酸）反應，鹽則為中性。
催化三联体
酸性残基能对齐并极化碱性残基。其通常为天冬氨酸或谷氨酸。有些酶只有一个二分体，例如在半胱氨酸蛋白酶中三联体的酸就不是非常必要。如木瓜蛋白酶中的第三个三联体成分为天冬酰胺，它能引导组氨酸转变为碱，但却不作为酸出现。类似地，甲型肝炎病毒蛋白酶的序列中含有一个水分子，而那个位置本该是一个氨基酸残基。另外，巨细胞病毒蛋白酶使用一对组氨酸，一个作为碱，另一个则如在其它的酶中那样作为酸。作为酸而言，第二个组氨酸较常见的天冬氨酸或谷氨酸效率要低，因而其催化效率也不是很高。
脯氨酸
脯氨酸側鏈的獨特環狀結構，使脯氨酸相對於其他氨基酸具有特殊構象剛性，它也影響了脯氨酸和其他氨基酸之間肽鍵形成的速率，當脯氨酸在一個肽鍵中被綁定作為酰胺時，其氮原子未綁定到任何的氫原子，則它不能作為氫鍵供體，但可以是氫鍵受體。
米勒-尤里实验
在大约一百种已知的胺基酸中， 只有20种是蛋白质的成分，而所有这些胺基酸都是左式的。科学家曾仿照他们认为在生命起源以前的裏发生的情况，在实验室裏制造胺基酸。他们发现，这样制造出来的胺基酸分子，右式和左式的数目相等。《纽约时报》报道说：“生命完全有赖于左式的胺基酸，所以这种左右式胺基酸各占一半的现象并不常见。”为什么活物完全由左式胺基酸所组成，至今仍然是个“莫大的奥秘”。不過，根據NASA的科學家對隕石的研究，發現太空中隕石上的氨基酸存在异构体过量，即L型氨基酸比例高于D型氨基酸。
氨基锂
氨基锂是一种无机化合物，化学式为LiNH。它由锂离子和氨基阴离子（氨的共轭碱）构成。它与氢化锂、亚氨基锂都是具有良好前景的储氢材料。
假定型生物化学
氨和水一样，可以接受或捐出一个H离子。当氨接受一个，就形成了铵阳离子 (NH)，类似于水合氢离子 (HO)。当捐献了一个H离子时，形成金属酰胺阴离子 (NH)，类似氢氧根阴离子 (OH)。但相比于水，氨更倾向于接受一个H离子，而不易捐出，即为强烈的亲核体。氨加入水中是作为酸碱理论#阿伦尼乌斯的定义中的碱：增加了氢氧阴离子的浓度。反之，使溶剂理论中对酸和碱的定义，水加入到液氨用作酸，因为它增加了阳离子铵的浓度。羰基(C=O) 在许多在地球生物化学中非常常见，但是其不会稳定的存在氨溶液中，但类似的亚胺基团（C = N）可以作为代替。
氨基葡萄糖
氨基葡萄糖（CHNO）又称葡萄糖胺、葡糖胺或氨基葡糖，是葡萄糖的一个羟基被氨基取代后的化合物。氨基葡萄糖是蛋白质或脂類糖基化反应中的重要前体。氨基葡萄糖衍生物N-乙酰氨基葡萄糖是甲殼素的单体，甲壳素广泛存在于节肢动物的外骨骼以及真菌的细胞壁之中。另一种衍生物N-乙酰基胞壁酸是组成细菌细胞壁的主要成分。氨基葡萄糖是自然界含量最丰富的单糖之一。工业上通常采用水解甲壳类动物外骨骼制取氨基葡萄糖。氨基葡萄糖经常被用于骨关节炎的膳食辅助治疗，但是疗效仍然有一定争议。
胶原蛋白三螺旋
胶原蛋白是一个非常庞大的家族，到目前为止，人们已发现26种不同类型的胶原，分别称为Ⅰ型、Ⅱ型，Ⅲ型，Ⅳ型，Ⅴ型……虽然类型不同，但是所有的胶原蛋白在体内都是以胶原原纤维或称胶原纤维的形式存在。胶原原纤维的基本结构单位是原胶原分子，其相对分子质量为2.85×10^5。是由3条α肽链或α链的多肽亚基缠绕成特有三股螺旋，所以又叫三螺旋胶原蛋白。 蛋白质一级结构通常是由几十到数百个氨基酸组成氨基酸序列。 三螺旋胶原蛋白的一级结构最主要的特征就是氨基酸的重复序列，表现为每3个残基出现一个甘氨酸，多肽序列可以写成：-Gly-Xaa-Yaa-Gly-Xaa-Yaa-Gly-Xaa-Yaa-。其中Xaa和Yaa表示任何其他的氢基酸残基基。然而，对胶原结构的进一步分析表明，Xaa和yaa通常为脯氨酸(Pro)和赖氨酸(Lys)。其中脯氨酸含量约占到12%，羟脯氨酸含量约占到10%。如此高的含量，这是一般动物性蛋白都很少见的。 蛋白质的二级结构指蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的局部空间结构，是蛋白质折叠能量平衡的表现。 三螺旋胶原蛋白的二级结构为聚脯氨酸-II型(P2结构)的左手螺旋。主链肽键上的C=O和N．H是沿多肽主链有规则排列，在主链内和主链间常出现周期性的氢键相互作用(C=O⋯N．H)，局部相邻氨基酸发生盘曲而形成a．螺旋、p．折叠、D．转角、兀一螺旋、Q．环及各种蛋白质互不相同的无规则卷曲等二级结构。 蛋白质的三级结构是指由二级结构元件(5-螺旋、p．折叠、p．转角和无规卷曲等)构建成的总三维结构体，包括一级结构中相距较远的肽段之问集合的相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 三螺旋胶原蛋白的三级结构是由三条多肽链组成的三股螺旋(triple helix)，其二面角Φ值和Ψ值分别在-60°和+140°附近，这是一种右手超螺旋(superhelix cable)，在这种超螺旋体中的每一股又是一种特殊的左手螺旋。超螺旋体中各条肽链借助甘氨酸残基的肽键之间形成的氢键交联在一起。
生物化学的历史
在许许多多不同的生物分子之中，很大一部分是复杂的大分子（称为聚合物），是由许多相似的小亚基（称为单体）组合在一起构成的。每一类聚合物对应着一套不同的亚基，例如，蛋白质就是一类聚合物，它们的亚基则是二十种（或更多）氨基酸；糖类则是由单糖、双糖和多糖组成；脂肪由脂肪酸和甘油醇组成；核酸是由核苷酸单体组成。生物化学研究这些重要生物分子的化学性质，尤其是酶促反应的化学机理。关于细胞代谢和内分泌系统的生化机理也有很详尽的研究。生物化学的其他方面还包括遗传密码（DNA、RNA）、蛋白质合成、跨膜运输以及信号转导。
蛋白質一級結構
蛋白质序列通常表示为字母串，列出了氨基末端开始至羧基末端的氨基酸。三个字母代码或单个字母代码可以用于表示20种天然存在的氨基酸，以及混合物或不确定的氨基酸（类似于）。
離胺酸
赖氨酸与精氨酸，组氨酸一样，属于碱性氨基酸。ε-氨基常参与氢键的合成并在催化反应中扮演通用碱基的角色。（ε-氨基(NH)与从α-碳开始的第五个碳原子相连；α-碳是与羧基 (C=OOH) 相连的碳原子。）
氨水
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食品化學
蛋白質是一种复杂的有机化合物，是由氨基酸分子呈线性排列所形成，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。 蛋白質普遍存在於人類食物之中，例如肉類、海鮮或大豆等。此外，經由有机合成技術，一些蛋白質也可以透過化學方式來合成。
缬氨霉素
缬氨霉素的特性來自於他特殊的形狀，他是一個八面體，就像兩個組合起來的金字塔。鉀離子再經過通道時，必須先去水合（也就是離開原先包覆它的水分子）。K在當中會被纈胺酸的6個羰基牢牢抓住，而鉀離子在當中的空間約為1.33Å，相對的如果包的是鈉離子的話，則空間只有0.95Å，明顯地比離子通道小，代表鈉離子形成離子鍵的能量高過其水合能，無法與胺基酸形成有效的離子鍵結。這導致缬氨霉素對於鉀離子的選擇性比鈉離子大了 10,000 倍。缬氨霉素在極性溶劑中會將羰基暴露在結構表面，而在非極性溶劑則會將羰基包在結構裡面，異丙基露在外面。
代谢
氨基酸既可以被用于合成蛋白质或其他生物分子，又可以被氧化为尿素和二氧化碳以提供能量。氧化的第一步是由转氨酶将氨基酸上的氨基除去，氨基随后被送入尿素循环，而留下的脱去氨基的碳骨架以酮酸的形式存在。有多种酮酸（如α-酮戊二酸，由脱去氨基的谷氨酸所形成）是柠檬酸循环的中间物。此外，生糖氨基酸能够通过糖异生作用被转化为葡萄糖（具体内容见下文）。
邻氨基苯甲酸
邻氨基苯甲酸又称氨茴酸、2-氨基苯甲酸，化学式：CHNO，是一个氨基芳香羧酸，室温下为白色晶体粉末，用作医药、染料、香料和农药的中间体。
乙硫氨酸
乙硫氨酸是与甲硫氨酸结构相关的非蛋白质性氨基酸，乙基代替甲基。 乙硫氨酸是一种抗代谢药和甲硫氨酸拮抗剂。它防止氨基酸并入蛋白质并干扰三磷酸腺苷（ATP）的细胞使用。 由于这些药理作用，乙硫氨酸具有高毒性，是一种强力的致癌物质。
氨基青霉素
氨基青霉素（）是一种β-内酰胺类抗生素青霉素的衍生物。氨基青霉素因为在青霉素侧链的α位碳原子上加上了一个氨基（-NH）而得名，第一种合成的氨基青霉素是氨苄西林。因为加上了一个氨基，氨基青霉素在酸性环境下稳定性增强，同时对革兰氏阴性菌的杀伤作用也增强，比如氨苄西林就对大肠杆菌等革兰氏阴性菌有杀伤作用。
氨基磺酸
晶體為NHSO 的兩性離子結構，N及3個O在S的周圍形成歪四面體與氫鍵相連接，S-N鍵長為0.173 (nm)、S-O 鍵長為0.149、0.148、0.147(nm)。
天冬氨酸
对于哺乳動物，天冬氨酸人体为非必需氨基酸，因其可由转氨基作用从草酰乙酸製成。对于植物和微生物，天冬氨酸是數種氨基酸的原料，包括4種必不可少的：蛋氨酸、蘇氨酸、異亮氨酸、賴氨酸。从天冬氨酸到那些氨基酸的转化由天冬氨酸转换为其“半醛”開始。天冬酰胺是來自天冬氨酸經转氨基作用產生的 ：
組氨酸
组氨酸（， CHNO）簡寫為His或H，α氨基酸結合咪唑官能團。是存在于蛋白质之中最普遍的23种氨基酸之一。初以為只針對嬰幼兒是必需的，較長期的研究表明，它也是成年人必不可少的必需氨基酸。等电点为7.59，是碱性氨基酸，生理条件下带正电荷。他的合成密碼子為 CAU 及 CAC。组氨酸在1896年由德国醫師艾布瑞契·科塞尔（Albrecht Kossel）首次分离出来。
氨基酸
不同的胺基酸脱水缩合形成肽（蛋白質的原始片段），是蛋白質生成的前體。
趋化因子
隶属于趋化因子的蛋白质不仅因为他们能够趋化吸引细胞， 而且还其基于其结构特点。趋化因子的分子量小， 多为8至10千道尔顿。他们大约有20-50%的序列完全相同; 也就是说他们分享基因序列和氨基酸序列。趋化因子还拥有保守的氨基酸,对其创造自己的三维或三级结构尤为重要。在大多数情况下，四个半胱氨酸残基形成两对双硫键以构成趋化因子的特殊结构。这种分子内的二硫键常常是第一与第三，而第二与第四个半胱氨酸残基之间形成。典型的趋化因子蛋白先合成为多肽前体，包括大约20个氨基酸残基的信号肽。在成熟的趋化因子被细胞分泌时信号肽被切除。
对氨基苯胂酸
无色或白色针状晶体。几乎无臭。有毒。不溶于稀无机酸、丙酮、乙醚、氯仿、苯，微溶于冷水、乙醇、乙酸，溶于热水、碳酸碱溶液、浓无机酸溶液、戊醇。 主要以两性离子形式（formula_1）存在。
4-氨基苯酚
4-氨基苯酚是一种有机化合物，化学式为HNCHOH，又名对氨基苯酚、对羟基苯胺、对氨基酚。通常状态下是白色粉末状固体。这种化合物具有轻微的亲水性，在醇类中可溶，可在热水中重结晶。它在碱性环境下很容易氧化。
生酮氨基酸
生酮氨基酸（ketogenic amino acid）是指在体内能转化为酮体，即乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮的氨基酸。
高丝氨酸
高丝氨酸是一种α-氨基酸，化学式为HOCCH(NH)CHCHOH。-高丝氨酸并非由DNA编码的氨基酸。它和丝氨酸的区别在于主链上插入了桥联亚甲基（-CH-）。高丝氨酸或其对应内酯，是溴化氰裂解甲硫氨酸的反应产物之一。 高丝氨酸是生物合成中以下三种必需氨基酸的中间物：甲硫氨酸、苏氨酸（高丝氨酸的同分异构体）和异亮氨酸。它可以通过天冬氨酸的两次还原（通过天冬氨酸半醛）生成。
胺甲酸
氨基甲酸是平面型分子。