酶
酶的活性必须严格控制以维持体内平衡，对于能够影响一个关键酶的功能的任何基因缺陷（如突变导致活性变化，过量表达、过低表达或删除突变）都可能导致遗传性疾病发生。许多事实显示，一种致命疾病的病因可以只是由于人体中的数千种酶中的一种发生功能故障。酶的口服给药，可用于治疗多种疾病（如胰腺功能不全和乳糖不耐受症）。由于酶作为蛋白质可能在消化道环境中失活或被降解，因此一种非侵入性的成像方法被开发用于监测作为药物的酶在消化道中的活性变化。
核糖核酸酶P
在细菌中，如大肠杆菌，核糖核酸酶P具有两个组分：一条RNA链（称为M1-RNA）和一个蛋白质（称为C5蛋白）。在细胞内，这两个组分对于功能的发挥都是必要的；但在体外（"in vitro"），M1-RNA可以独自发挥催化的功能。C5蛋白的作用主要是增强底物结合的亲和力，而活性位点金属离子结合亲和力的提高很可能能够加强M1-RNA的催化速率。细菌核糖核酸酶P的晶体结构显示它具有一个由共轴堆积的螺旋结构域构成的平整表面，这样一个平的表面有助于底物前体tRNA分子的结合和剪切。
乳糖酶
乳糖酶（）是属于β-半乳糖苷酶家族的一种糖苷水解酶，它参与将属于双糖的乳糖（lactose）水解为两个单糖──半乳糖（galactose）和葡萄糖（glucose）。在人体中，乳糖酶以二聚体形式大量存在于小肠的一类上皮细胞的刷状缘（Brush border）细胞膜中。乳糖酶对于人体消化牛奶中的乳糖是必不可少的；缺乏这种酶就会导致乳糖消化不良。
激酶
最大的激酶族群是蛋白激酶。蛋白激酶作用於特定的蛋白質，并改变其活性。这些激酶在细胞的信号转导及其複雜的生命活动中起了廣泛的作用。其他不同的激酶作用于小分子物质（脂质、糖、氨基酸、核苷等等），或者为了发出信号，或者使它们为代谢中各种生化反应作好准备。
端粒酶
端粒酶（）是一种由RNA和蛋白质组成的核糖核蛋白复合体，属于反转录酶，与端粒的调控机理密切相关。人类的端粒酶亚单位基因已被複製出来，分别是端粒酶RNA（hTR）、端粒酶结合蛋白（hTP1）、端粒酶活性催化单位（hTERT）。它以自身的RNA作为端粒DNA复制的模板，合成出富含脱氧单磷酸鸟苷（Deoxyguanosine Monophosphate，dGMP）的DNA序列后添加到染色体的末端并与端粒蛋白质结合，从而稳定了染色体的结构。但是，在正常人体细胞中，端粒酶的活性受到相当严密的调控，只有在造血细胞、干细胞和生殖细胞，这些必须不断分裂複製的细胞之中，才可以侦测到具有活性的端粒酶。当细胞分化成熟后，必须负责身体中各种不同组织的需求，各司其职，于是，端粒酶的活性就会渐渐的消失。对细胞来说，本身是否能持续分裂複製下去并不重要，而是分化成熟的细胞将背负更重大的使命，就是让组织器官运作，使生命延续。端粒酶在保持端粒稳定、基因组完整、细胞长期的活性和潜在的继续增殖能力等方面有重要作用。端粒酶的存在，就是把DNA複製机制的缺陷填补起来，即由把端粒修复延长，可以让端粒不会因细胞分裂而有所损耗，使得细胞分裂複製的次数增加。 端粒重复序列扩增程序（TRAP）：首先利用端粒酶活性延伸前导链。依据不同来源端粒酶的作用特性来设计前导链引子碱基序列；其次用于端粒重复序列互补的反向引物通过PCR扩增端粒酶延伸产物。由于端粒酶在正常体细胞中几乎不表达而在肿瘤细胞中表达量较大，故将其作为肿瘤治疗的靶点，直接抑制其活性或是从基因层面进行操作，来抑制癌细胞分化，治疗癌症。研究表明，端粒酶抑制剂比传统的癌症化学疗法和基因疗法有更高的特异性和较少的副作用，并且有更广的应用范围，很可能对晚期扩散肿瘤也能起到抑制效果。
辅酶
辅酶（）是指酶的一种辅因子，为酶催化活性所必需，且与酶蛋白结合松散的小分子量非蛋白复合有机分子。辅酶本身不是酶的组分，也无催化作用，但在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。
酶
酶的命名是衍生自其受質或是要催化的化學反應，在字尾會加上"-ase"。例如乳糖酶、醇脫氫酶及DNA聚合酶。但有些化學反應可以由幾種不同的酶催化，這些酶稱為同工酶，而上述的命名法無法處理同工酶的情形。
果胶酶
果胶酶也可用于脱胶。添加螯合剂或用酸对植物材料进行预处理可增强酶的作用。同时也可以作为食品添加剂在畜牧业中得到广泛应用。
核酸酶
核酸酶（）是一种能够切割核酸核苷酸之间的磷酸二酯键的酶。 核酸酶对其靶分子的单链和双链断裂有不同的影响。 在生物体中，它们是DNA修復许多方面的重要机器。 某些核酸酶的缺陷会导致遗传不稳定或免疫缺陷。 核酸酶也广泛用于分子克隆。
病毒概論
像所有细胞一样，很多病毒会产生用以复制DNA和RNA的蛋白质，分别称为DNA聚合酶和RNA複製酶。病毒的這些酶合成DNA和RNA的效率通常比宿主细胞的這些酶更高。 不过RNA聚合酶经常出错，这就是RNA病毒常会突变成新的類型的原因之一。
酶
酶的催化活性可以被多种抑制剂所降低。
合酶
需要注意的是，合酶与合成酶（Synthetase）是两类不同的酶，最初定义上的合成酶是需要用核苷三磷酸如ATP一类高能分子提供能量的酶类，而合酶则不需要，这是两者的区别。而且，合酶属于裂合酶类（E4），而合成酶则属于连接酶类（E6）。不过，这两者的定义现在有所变化，合酶目前可用于指所有催化合成反应的酶，可以需要三磷酸核苷酸提供能量，也可以不需要，而合成酶则可用作「连接酶」的同义词。
金属蛋白
固定大气中的氮是一个非常耗能的过程，因为它涉及破坏氮原子之间非常稳定的三键。 固氮酶是可催化该过程的少数酶之一。该酶存在于根瘤菌细菌中。 其作用包括三个组成部分：活性位点上的钼原子，参与运输还原氮所需的电子的铁硫簇，以及以镁ATP形式存在的丰富能源。这最后组成部分是由细菌与宿主植物（通常是豆科植物）之间的共生关系提供的。 这种关系是共生的，因为植物通过光合作用提供能量，并通过获得固定氮而受益。该反应可以象征性地写为 其中的P代表无机磷酸盐。活性位点的确切结构很难确定。
乳糖酶
乳糖酶最主要的商业用途是分解牛奶中的乳糖，以适合罹患乳糖不耐症的人群饮用。冰淇淋的生产中也要用到乳糖酶。这是因为葡萄糖和半乳糖的甜度比乳糖本身高，使用乳糖酶使得冰淇淋具有更好的口感；另一个原因是乳糖酶在冰淇淋的低温下会结晶，而其分解产物则可以保持液态，使得冰淇淋具有光滑的质地。乳糖酶还被用于将乳清转化为糖浆。
酶
1878年，德国生理学家威廉·屈内首次提出了酶的概念。随后，酶被用于专指胃蛋白酶等一类非活体物质，而酵素（）则被用于指由活体细胞产生的催化活性。 这种对酶的错误认识很快得到纠正。1897年，德国科学家爱德华·比希纳开始对不含细胞的酵母提取液进行发酵研究，通过在柏林洪堡大学所做的一系列实验最终证明发酵过程并不需要完整的活细胞存在。他将其中能够发挥发酵作用的酶命名为发酵酶。这一贡献打开了通向现代酶学与现代生物化学的大门，其本人也因“发现无细胞发酵及相应的生化研究”而获得了1907年的诺贝尔化学奖。在此之后，酶和酵素两个概念合二为一，并依据比希纳的命名方法，酶的发现者们根据其所催化的反应将它们命名。通常酶的英文名称是在催化底物或者反应类型的名字最后加上-ase的后缀，而对应中文命名也采用类似方法，即在名字最后加上“酶”。例如，乳糖酶是能够剪切乳糖的酶；DNA聚合酶能够催化DNA聚合反应。
脂酶
脂酶存在于基本上所有的生物体中，它在对脂类（如甘油三酸酯、脂肪、油等）的消化、运输和剪切中发挥着关键作用。编码脂酶的基因甚至也存在于某些病毒中。
酶
酶因爲能高效催化特定反應，已在化工等行業得到廣泛應用。總的來說，酶的應用因爲它們能催化的反應數目少、在有機溶劑中以及高溫環境下不穩定而受到限制。因此，酶工程這一熱門學科應運而生。酶工程旨在藉助合理的設計或體外進化的方法研發具有新特性的酶。目前，酶工程學已取得了一定成果，研究人員甚至已「從頭」（即不以任何自然界中的酶爲模板）設計出了一些能催化在自然界中不能發生的反應的酶。
过氧化物酶体
过氧化物酶体（）是一种被称为的细胞器，几乎存在于所有真核细胞中。它们参与，，D-氨基酸和多胺的异化作用，活性氧类的还原-尤其是过氧化氢-以及的生物合成，即-对于哺乳动物大脑和肺的正常功能至关重要。它们还含有大约10％的在戊糖磷酸途径中两种酶全部活动，这对能量代谢很重要。关于过氧化物酶体是否参与类萜和动物胆固醇合成的争论很激烈。 其他已知的过氧化物酶体功能包括发芽种子中的乙醛酸循环（“glyoxysomes”），叶子中的光呼吸，锥虫中的糖酵解（“(glycosome)”），以及某些酵母中的甲醇和/或胺氧化和同化。
酶抑制剂
由于抑制特定酶的活性可以杀死病原体或校正新陈代谢的不平衡，许多药物分子都是酶抑制剂，它们的发现和改进是生物化学和药理学研究的一个活跃领域。评判一个药用酶抑制剂通常以它的特异性（不与其他蛋白质结合）及效价（解离常数，表示抑制酶所需的浓度）为指标。高特异性和高效价使药物具有更小的副作用，因而具有更低的毒性。一些酶抑制剂还被用作除草剂或农药。
过氧化氢酶
过氧化氢酶是一种广泛存在于各类生物体中的酶，它是一类抗氧化剂，其作用是催化过氧化氢转化为水和氧气的反应。过氧化氢酶也是具有最高转换数（与底物反应速率）的酶之一；在酶達飽和的狀態下，一个过氧化氢酶分子每秒能将四千萬个过氧化氢分子转化为水和氧气。
酶
十八世紀義大利的生物學家在火雞和鵝的砂囊中發現可以分解碎肉和麥粒的液體，後來法國的兩位化學家與&則由大麥和水磨碎的混合物中提煉出能分解澱粉的物質。
核糖核酸酶P
核糖核酸酶P（Ribonuclease P，简写为RNase P）是一种核糖核酸酶。核糖核酸酶P也是一种核酶，即由一个RNA分子发挥催化活性，它是第一个被发现的蛋白质以外具有催化活性的生物大分子。它的功能是剪切tRNA分子中RNA上多余的或前体的多余序列。它的发现者悉尼·奥尔特曼在1970年代在研究前体tRNA中发现它可以剪切RNA的5'端，悉尼·奥尔特曼也因此获得了1989年度的诺贝尔化学奖。近期的研究发现核糖核酸酶P也具有一些新的功能，例如人类细胞核中的核糖核酸酶P对于正常并有效地转录多种非編碼RNA（包括tRNA、5S rRNA、SRP RNA和U6 snRNA）的基因是必要的，这些基因是由RNA聚合酶III（人类细胞中三类主要的RNA聚合酶之一）来进行转录。
酶
酶在催化化學反應前必須要與底物結合。酶具有很強的專一性，通常僅能與寥寥數種底物結合，催化一種或幾種反應。專一性通過結合區的形狀、電荷、疏水/親水性與底物互補實現。因此，酶可以用來區分上、區域選擇性上、立體專一性上有所不同的結構相似的分子。
蛋白酶解
蛋白酶解在有机体中有多种用途，比如消化酶降解食物中的蛋白，为机体提供氨基酸；完成轉译的多肽链也需要水解加工才能产生有活性的蛋白质；某些生理和细胞过程的调控也是通过蛋白质的酶解进行；还有蛋白酶解可以防止不必要的或不正常的蛋白质在细胞中的积累。
谷胱甘肽过氧化物酶
谷胱甘肽过氧化物酶（，简称为GSH-Px或GPx，）是对具有过氧化物酶活性（主要生物作用是使生物体免受氧化伤害）的酶家族的通用名。这些酶都是金属酶，每分子含有4个硒原子，辅酶为NADPH。谷胱甘肽过氧化物酶在生物体中起到脱毒作用，主要生物功能是将脂类过氧化物还原为相应的醇，并将游离的过氧化氢还原为水，同时催化谷胱甘肽转变为氧化型。
脂酶
脂酶参与了各种不同的生命进程，从脂类代谢到信号转导和炎症反应。因此，一些脂酶的活性被限制在特定的细胞区室中或在细胞外部。人体消化系统中主要的脂酶是由胰脏所分泌的人类胰脏脂酶和胰脏脂酶相关蛋白2（pancreatic lipase related protein 2，PLRP2）。除此之外，人体中还有其他一些脂酶，包括肝脂酶（hepatic lipase）、内皮脂酶（endothelial lipase）和脂蛋白酯酶（lipoprotein lipase）。并非所有的酯酶都在消化道中发挥作用（见下表）。
酶
需要輔助因子才可以發揮作用的酶，處於未與輔助因子狀態時稱爲「脫輔酶」（"apoenzymes"或"apoproteins"），當其與輔助因子結合後則稱爲「全酶」（"holoenzyme"）。不過，值得注意的是，名詞全酶亦可以指含有多個亞基的酶，如DNA聚合酶。不過，在本文中，全酶是指含有所有發揮活性所需的亞基的酶。
酶
酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解；嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子，使肉的口感更嫩滑。
酶动力学
酶的结构的知识有助于解释动力学数据。 例如，结构可以表明底物和产物如何在催化过程中结合; 反应发生什么变化; 甚至特定氨基酸残基的作用机制。机制中有些酶显着改变形态; 在这种情况下，确定具有和不具有不经历酶反应的结合底物类似物的酶结构是有帮助的。
环形细菌染色体
目前，DNA旋转酶在解链作用中的作用还不太明确。从定义上来讲，有两类拓扑异构酶：第一类产生短暂的DNA单链断裂；第二类产生短暂的DNA双链断裂。因此，第一类拓扑异构酶一次解开一个DNA超螺旋，而第二类酶一次解开两个超螺旋。原核生物和真核生物中的Topo I酶都是第一类拓扑异构酶。真核生物中的Topo II酶、细菌的旋转酶和细菌的Topo IV酶都属于第二类拓扑异构酶。
酶
和所有的催化劑一樣，酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講，酶和其它所有催化劑一樣，反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡，這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於，它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性，酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出或小于適宜的溫度和pH值後，酶的活性會顯著下降。
蛋白激酶
蛋白激酶（）负责体内蛋白质的磷酸化。它和負责蛋白质的脫磷酸化的蛋白质脫磷酸化酵素（protein phosphatases）有相对的功能。蛋白质的磷酸化决定蛋白质的构造和活性，影响细胞內讯息传递过程，以对外在刺激作出适当反应。
限制酶
只具有限制性切割的作用，修飾作用由其他酶進行。所识别的位置多為短的迴文序列；所剪切的鹼基序列通常即為所识别的序列。是遺傳工程上，實用性較高的限制酶種類。例如："Eco"RI、"Hin"dIII。
蛋白质
蛋白质能够在细胞中发挥多种多样的功能，涵盖了细胞生命活动的各个方面：发挥催化作用的酶；参与生物体内的新陈代谢的调剂作用，如胰岛素；一些蛋白质具有运输代谢物质的作用，如离子泵和血红蛋白；可以消耗能量來轉動並運動的分子馬達；控制神經和反應的神經傳遞物；发挥储存作用，如植物种子中的大量蛋白质，就是用来萌发时的储备；许多结构蛋白被用于细胞骨架等的形成，如肌球蛋白；还有免疫、细胞分化、细胞凋亡等过程中都有大量蛋白质参与。
淀粉酶
澱粉酶（英文：Amylase）是一种水解酶，是目前发酵工业上应用最广泛的一类酶。淀粉酶一般作用于可溶性淀粉、直链淀粉、糖原等α-1,4-葡聚糖，水解α-1,4-糖苷键的酶。根据作用的方式可分为α-淀粉酶（EC3.2.1.1.）与β-淀粉酶（EC3.2.1.2.）。
超氧化物歧化酶
超氧化物歧化酶（，缩写）是一种能够催化超氧化物通过歧化反应转化为氧气和过氧化氢的酶。它广泛存在于各类动物、植物、微生物中，是一种重要的抗氧化剂，保护暴露于氧气中的细胞。
果胶酶
果胶酶常用于涉及植物材料降解的过程中，例如加快果汁的提取。果胶酶在酿造中的功能是双重的，首先，它有助于分解植物（通常是水果）原料。其次，成品酒中果胶的存在会导致混浊或轻微混浊。果胶酶可用于分解果胶，从而使葡萄酒澄清。果胶酶降低了生产果汁所需的活化能并催化了反应。
一氧化碳脱氢酶
一氧化碳脱氢酶（，缩写为CODH）是一种存在于许多需氧和厌氧微生物中的一类脱氢酶，其催化的是一氧化碳（CO）氧化为二氧化碳（CO）的反应或其逆反应，在这些微生物的代谢途径中扮演着关键的角色。 不同来源的一氧化碳脱氢酶具有不同的结构和催化机理。需氧细菌中的一氧化碳脱氢酶是一类含钼（Mo）金属蛋白，需氧细菌利用它们在呼吸作用中氧化一氧化碳来获得能量。而在厌氧微生物，包括厌氧细菌和古菌中，其属于含镍（Ni）金属蛋白，在不同种属的微生物中发挥着不同的作用。特别在厌氧微生物固定一氧化碳和二氧化碳的Wood-Ljungdahl代谢途径中，一氧化碳脱氢酶可以与乙酰辅酶A合成酶（同为镍蛋白）结合形成双功能酶，共同发挥作用，将一氧化碳和二氧化碳转化为重要的代谢中间物乙酰辅酶A。
酶抑制剂
酶抑制剂（）是一类可以与酶结合并降低其活性的分子。 由于阻断酶的活性可以杀死病原体或纠正代谢失衡，许多药物都是酶抑制剂。 它们也用于杀虫剂。 并非所有与酶结合的分子都是抑制剂; 酶激活剂与酶结合并增加其酶活性，而酶底物结合并在酶的正常催化循环中转化为产物。
RNA世界學說
具有催化作用的RNA称为核酶，在生命基于DNA的今天被称为分子活化石。核酶在一些中起重要作用，比如核糖体，是蛋白质合成的关键。其它核酶也有许多不同功能，能自我切割，RNA聚合酶的一个核酶能自我催化自身的合成。
DNA連接酶
顧名思義，DNA連接酶的功能便是在黏合斷裂的DNA，而細胞內只有DNA複製與DNA修復的反應牽涉到DNA斷裂的合成，因此DNA連接酶就是在上述的兩個機制扮演重要的角色。除了細胞內的黏合反應，隨著分子生物學的進展，幾乎大多數的分子生物實驗室都會利用DNA連接酶來進行重組DNA的實驗，或許這也可以被歸類為其另一著重要的功能。
解旋酶
解旋酶（英語：Helicases）又稱解链酶，是所有生物體維持生命所必需的一類酶，可分為多種類型。這類酵素是能夠依循核酸磷酸雙酯骨架（phosphodiester backbone）的方向性，而往特定方向移動的馬達蛋白（motor protein）。移動過程中可將相連的兩條核酸長鏈（如DNA、RNA或兩者的混合分子）解開，作用時所需能量來自核苷酸水解。
酶
这种抑制作用与非竞争性抑制作用比较相似，区别在于EIS复合物残留有部分酶的活性。在许多生物体中，这类抑制剂可以作为负反馈机制的组成部分。若一个酶体系生产了过多的产物，那么产物就会抑制合成该产物的酶体系中第一个酶的活性，这就可以保证一旦合成足够多的产物后，该产物的合成速率会下降或停止。受这种抑制作用调控的酶通常为多亚基酶，并具有与调控产物结合的别构结合位点。这种抑制作用的反应速率与底物浓度的关系图不再是双曲线形而是S形。
酯酶
酯酶（）是一種水解酶催化劑，可在水分子的參與下，經由水解作用，將酯類切割成酸類與醇類。此類酶參與多種生物化學反應，依其專屬受質、蛋白質結構，以及功能而有不同。
过渡态理论
現在人們普遍接收的觀點是：酶的功能是穩定居于反應物和產物之間的過渡態，并且，因而，人們料想它也會于任何與該過渡態在結構上相似的該酶的抑制劑緊密結合。底物和產物經常參與幾個酶催化反應，然而，過渡態只能傾向于一種參與的酶的特征，這樣一種抑制劑是針對一種特定的酶的。許多過渡態抑制劑的確認支持酶催化的過渡態穩定化假設。
钼
鉬是包括人類在內所有真核生物必須的微量膳食礦物質，是真核生物必需的元素中原子序最大的金屬元素。含钼的各种辅因子酶在生物體中具有多样功能。目前，一些细菌在打破大气中氮分子的化学键上最常用的催化剂是含钼酶，能起到生物固氮作用。在细菌和动物中，虽然只有细菌和蓝藻酶会参与到固氮活动中，但已知的含钼酶至少有50种。这些固氮酶含钼的形式与其它含钼酶不同，但都有氧化形式的钼，用以搭配钼辅因子。不過并非所有细菌都用到钼，在一些細菌和古菌中，與鉬同族的鎢起到類似鉬在高等生物中的生理作用。
酶
酶通常比底物大得多。酶的肽鏈長度從62個氨基酸殘基的的單體到長度超過2,500個氨基酸殘基的動物脂肪酸合酶。酶的結構只有一小部分（大約2-4個氨基酸）是直接與催化相關的。這部分稱爲。催化位點通常與一個或多個與底物結合的結合位點相連。催化位點與結合位點共同組成了酶的活性位點。酶的其餘部分起維持活性位點準確的方向以及動力學特性的作用。
酶
酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。实际上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖-6-磷酸。于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网络。
溶菌酶
溶菌酶（英文名称：Lysozyme，又譯溶解酶）是一个分子量为14.4kDa的抗菌酶，属于固有免疫系统的一员，它可經由催化细菌细胞壁肽聚糖中的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰葡糖胺残基间的1，4-β-糖苷键水解，而破坏细菌的细胞壁。由于革兰氏阳性菌的肽聚糖层远厚于革兰氏阴性菌，且为其细胞壁主成分，此酶主要针对革兰氏阳性菌。
酶
酶大都是球状蛋白，以單體或聚成複合物對反應進行催化。和其他的蛋白質一樣，酶的三維結構是通過多肽鏈摺疊形成的。氨基酸的序列（一級結構）能決定蛋白質的三維結構，進而影響酶的催化活性。儘管結構決定功能是一條具普適性的規則，一種新的酶的活性不能僅僅通過其結構預測。加熱時或與化學變性劑接觸時，酶結構會發生去摺疊（即變性），原有的結構被打亂，活性也往往隨之喪失。在溫度超過正常水平時，酶就會變性。因此，不難推斷生活在火山環境（比如熱泉）中的細菌的酶具有很強的耐熱性。這些酶使高溫條件下酶促反應的發生成爲可能，在工業上具有很高的利用價值。
酶
在一些酶中，催化與任何一個氨基酸都沒有關係。這類酶另有與催化輔助因子結合的位點。一些酶亦可能包含變構位點。小分子與變構位點的結合可使酶發生構象改變，進而使酶的活性降低或升高。
ATP酶
ATP酶，又称为三磷酸腺苷酶，是一类能将三磷酸腺苷（ATP）催化水解为二磷酸腺苷（ADP）和磷酸根离子的酶，这是一个释放能量的反应。在大多数情况下，能量可以通过传递而被用于驱动其他需要能量的化学反应。这一过程被所有已知的生命形式广泛利用。
酶促反应
一些酶利用如磷酸吡哆醛（PLP）或硫胺素焦磷酸（TPP）之类的非氨基酸辅因子与反应物分子间反应形成共价中间产物。这样为降低后面反应过渡态能量而形成的共价中间产物在功能上与反应物与活性位点中的氨基酸残基形成共价中间产物是一样的，都是为了达到稳定；而所不同的是辅因子有着允许带着产物离开酶之功能然而氨基酸侧链则不行。酶利用这样辅因子的例子包括：依赖磷酸吡哆醛的酶天冬氨酸转氨酶和依赖硫胺素焦磷酸的酶丙酮酸脱氢酶。
泛素
人类基因组约有1万9千个编码基因，蛋白转录后经剪接、修饰，可达几十万种，包括细胞的结构蛋白、激素、酶、转录因子等，有序的调节生命活动。蛋白酶降解，如胰蛋白酶将小肠内的食物蛋白消化成小肽、氨基酸，被小肠吸收；细胞内吞作用将外来蛋白吞入细胞，在食物泡内被溶酶体的消化酶吸收，不耗能量。
一氧化碳脱氢酶
由于除了第四类CODH/ACS外，其他类酶都是双功能，甚至多功能酶，从而具有两个或多个活性位点。其中，两个核心反应，即CO的氧化和乙酰辅酶A的合成，对应的活性位点金属簇分别为C簇 和A簇。其中，C簇位于α亚基（第三类CODH/ACS中为β亚基），其组成为[Ni-4Fe-4S]或[Ni-4Fe-5S]； 而A簇位于β亚基（第三类CODH/ACS中为α亚基）。A簇和C簇之间通过一个疏水通道相连，从而可以相互传递催化产物。 此外，α亚基（第三类CODH/ACS中为β亚基）二聚体中还含有5-7个铁硫簇[4Fe-4S]，负责电子传递。
酶水解
酶水解（）是指酶通过添加水元素以促进分子化學鍵分割的过程。酶水解在食物的消化过程中起着重要的作用。
蛋白酶
蛋白酶是重要的工業酶，佔全球總酶銷售量約六成，其中七成用於工業用途的蛋白酶用於食品發酵等方面，例如酸性蛋白酶用於傳統發酵食品和調味品的生產及催化酪蛋白沈澱；中性蛋白酶因能夠去除水解產物的苦味而令醬油脫苦；鹼性蛋白酶應用於食品烘烤等方面，因為能夠有效提高生麵團的延性和韌性，並且增強麵包的起泡性。
胃蛋白酶
在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。
钼
目前已經鑑定出至少50種酶含有鉬，主要存在於細菌中。這些酶包括醛氧化酶，亞硫酸氧化酶和黃嘌呤氧化酶。 就功能而言，鉬酶催化氧化反應，有時會在調節氮，硫和碳的過程中還原某些小分子。在一些動物和人類中，黃嘌呤氧化酶催化黃嘌呤氧化成尿酸，這是一種嘌呤分解代謝過程。黃嘌呤氧化酶的活性與體內鉬的量含成正比。然而，極高濃度的鉬反而會抑制嘌呤分解代謝和其他過程。鉬的濃度也會影響蛋白質的合成，代謝和生長。
核酶
有催化活性的核糖核酸（RNA）。是1981年切赫（T.Cech）最先发现的，以后由他命名，尚无统一的中文译名。和酶（蛋白质催化剂）相比，细胞内的RNA催化剂是极少的。现在已知的几十种天然RNA催化剂的绝大部分参与RNA的加工和成熟。按它们的作用方式可分为剪切型（把RNA前体的多余部分切除），和剪接型（把RNA前体的内含子部分切除并把不连续的外显子部分连接起来）。根据所作用的底物不同，又可分成自体催化和异体催化两类。绝大多数RNA催化剂以自身为底物进行自体催化，可以是自我剪切，也可以是自我剪接。RNA催化剂比酶的催化效率低，有的RNA催化剂具有多种酶的功能。如纖毛原生动物四膜虫的rRNA前体的内含子序列具有核糖核酸酶等5种酶的活性，其水解RNA的速率为每分钟两次，而胰RNA酶的作用速率则为每秒钟数千次。切赫和奥尔特曼（S.Altman）因对RNA的催化性质研究的突出贡献，共获1989年度诺贝尔化学奖。
脂酶
大多数脂酶作用于脂类分子的甘油骨架的特定位置。例如，人类胰脏脂酶（human pancreatic lipase）是人体消化系统中降解脂肪的主要酶，它就作用于食物油脂中的甘油三酸酯，将其转化为甘油单酯和脂肪酸。
对氯汞苯甲酸
对氯汞苯甲酸中的汞原子可以与蛋白质中巯基（－SH）硫原子作用，从而抑制酶的活性。它除了对半胱氨酸蛋白酶木瓜蛋白酶有抑制作用外，对哺乳动物乙酰胆碱酯酶也有作用。
核酶
核酶（）又称酶性核酸、核糖核酸酵素，是具有催化特定生物化学反应的功能的RNA分子，类似于蛋白质中的酶。在核酶的发现之前，“酶”定义为催化作用的蛋白质，是唯一已知的生物催化剂。
酶
存在一些酶，它们的催化产物动力学速率甚至高于分子扩散速率，这种现象无法用目前公认的理论来解释。有多种理论模型被提出来解释这类现象。其中，部分情况可以用酶对底物的附加效应来解释，即一些酶被认为可以通过双偶极电场来捕捉底物以及将底物以正确方位摆放到催化活性位点。另一种理论模型引入了基于量子理论的穿隧效应，即质子或电子可以穿过激活能垒（就如同穿过隧道一般），但关于穿隧效应还有较多争议。有报道发现色胺中质子存在量子穿隧效应。因此，有研究者相信在酶催化中也存在着穿隧效应，可以直接穿过反应能垒，而不是像传统理论模型的方式通过降低能垒达到催化效果。有相关的实验报道提出在一种醇脱氢酶的催化反应中存在穿隧效应，但穿隧效应是否在酶催化反应中普遍存在并未有定论。
辅酶
酶蛋白與輔酶單獨存在時，一般無催化能力，只有二者結合成完整的分子時，才具有活性 ，此完整的酶分子稱為全酶。
植物营养学
钼是构建氨基酸的重要酶的辅助因子，参与氮的代谢。钼是硝酸盐还原酶和氮素酶的一部分。由于缺钼而导致的生产力下降通常与这些酶中的一种或多种酶的活性降低有关。
结合位点
可以执行这些作用的酶的类型包括氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和连接酶。
酶
多个酶以某一特定的顺序发挥功能，共同构成了代谢途径。在代谢途径中，前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。
DNA旋转酶
旋转酶只存在于细菌中，并没有在真核细胞发现这种酶，所以很多抗生素如喹诺酮类抗生素和新生霉素都以这个酶作为目标。喹诺酮类抗生素包括萘啶酸（Nalidixic acid）和诺氟沙星（Norfloxacin），很早就被用于治疗，但是直到发现旋转酶才明白它的作用机理：它们不阻碍旋转酶切开DNA链，但是阻碍DNA易位，DNA不能重新连接而使DNA形成碎片，起到杀菌的作用。
酶
輔酶在酶促反應發生後化學結構會發生改變。因此，可以將看作一類普遍存在的特殊底物。許多酶都有與之匹配的輔酶，2015年已知大約1000種酶使用NADH作爲輔酶。
生物化学
与其他生物分子相比，蛋白质的功能更为多样，涵盖了细胞生命活动的各个方面。例如，最常见的蛋白质──酶，可以催化细胞内大多数的化学反应，特别是代谢方面的反应，可以将反应的速度提高最多达10倍；一些蛋白质可以发挥结构性作用，如肌球蛋白和肌动蛋白可以构成骨骼肌；免疫球蛋白可以参与机体的免疫反应；细胞信号传导和细胞周期控制也都是由一系列蛋白质来控制。
酶激活剂
酶激活剂是与酶结合并增加其活性的分子。 它们与酶抑制剂相反。这些分子通常参与控制代谢的酶的别构调节(Allosteric regulation )。以这种方式起作用的酶激活剂的实例是，可以激活磷酸果糖激酶1，并且响应于激素胰岛素而增加糖酵解的速率。 在一些情况下，当底物结合酶的一个催化亚基时，这可以引发底物亲和力的增加以及酶的其他亚单位中的催化活性，因此底物充当活化剂。
酶原
有些酶在刚分泌时是没有催化活性的，这种没有活性的前体物称为酶原。一般生物体会通过肽键的剪切改变酶的构象使酶的活性中心形成或暴露出来而使酶具有活性。酶原的生理意思使为了避免酶消化细胞自身。
蛋白质
蛋白質進入口腔時無法被分解，進而到胃。胃蛋白酶可斷裂芳香族氨基酸或亮氨酸氨基端肽鍵，凝乳酶可將牛奶中的酪蛋白（Casein）催化成含鈣的副乾酪素（Ca paracaseinate）。 到了小腸，胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧基肽酶開始作用;胰蛋白酶可斷裂赖氨酸或精氨酸的羧基端肽鍵，糜蛋白酶可斷裂色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的羧基端肽鍵，羧基肽酶可斷裂肽鏈羧基端的最後一個肽鍵。 人體所需蛋白質在許多食物中都含量豐富，如動物肌肉、乳製品、蛋、豆類、穀類和蕈類等。人體中蛋白質缺乏可以導致全身浮腫、皮膚乾燥病變、頭髮稀疏脫色、肌肉重量減輕、免疫力下降等。
酶
國際生物化學與分子生物學聯盟提出了酶的，也就是EC編號。每一個酶用一個四位數的數字表示，前面再加上"EC"。第一位數字是酶依酶促反應的機制來分類。
酶抑制剂
酶抑制剂天然存在并参与代谢调节。例如，代谢途径中的酶可被下游产物抑制。当产物开始积聚时，这种负反馈会减慢生产的速度，并有助于维持细胞稳态。也有的细胞酶抑制剂是特异性结合并抑制标靶酶的蛋白质。这可以帮助控制可能对细胞有害的酶，如蛋白酶和核酸酶。一个典型例子是核糖核酸酶抑制剂，它可以与核糖核酸酶结合，是已知最紧密的蛋白质－蛋白质相互作用之一。天然酶抑制剂也可以作为毒药，用以防御食肉动物或杀死猎物。
酶促反应
酶促反应（）又称酶催化，是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催化的化学反应。因为非催化反应的速率特别慢，故细胞中生物化学反应的催化作用就显得极重要。
过氧化氢酶
过氧化氢是一种代谢过程中产生的废物，它能够对机体造成损害。为了避免这种损害，过氧化氢必须被快速地转化为其他无害或毒性较小的物质。而过氧化氢酶就是常常被细胞用来催化过氧化氢分解的工具。
酶
酶的发现来源于人们对发酵机理的逐渐了解。早在18世纪末和19世纪初，人们就认识到食物在胃中被消化，用植物的提取液可以将淀粉转化为糖，但对于其对应的机理则并不了解。
酶
1980年代，托马斯·切赫和悉尼·奥尔特曼分别从四膜虫的rRNA前体的加工研究和细菌的核糖核酸酶P复合物的研究中都发现RNA本身具有自我催化作用，并提出了核酶的概念。这是第一次发现蛋白质以外的具有催化活性的生物分子。 1989年，其二人也因此获得诺贝尔化学奖。
木瓜蛋白酶
木瓜蛋白酶（），或簡稱木瓜酶、木瓜酵素，又称嫩精或木瓜粉，是存在于番木瓜果实中的一种半胱氨酸蛋白酶。木瓜蛋白酶对于嫩化肉类起着重要作用，市面上更多稱為鬆肉粉或嫩肉粉。
酶
即是一類含有輔助因子的酶。顯示，碳酸酐酶的肽鏈環繞在一個鋅離子（值得注意的是，鋅離子亦是活性位點的一部分）周圍，並與這個鋅離子結合在一起這些與酶緊密結合的離子或分子通常位於活性位點之中，並且能夠參與催化反應。例如，黃素以及血紅素即會參與氧化還原反應。
酶
一个获得广泛应用的抑制剂药物是阿司匹林，它可以抑制环加氧酶的活性，而环加氧酶可以生产炎症反应信使前列腺素，因此，阿司匹林可以起到抑制疼痛与炎症的作用。而剧毒毒药氰化物可以通过结合细胞色素氧化酶位点处的铜和铁原子不可逆地抑制酶活性，从而抑制细胞的呼吸作用。
环形细菌染色体
某些科学文献中说DNA旋转酶是唯一负责解链作用的酶，引起了争议。 在1997年，一个由Zechiedrich、Khodursky和Cozzarelli主导的实验发现，Topo IV酶是细菌DNA复制中间过程中唯一一种发挥作用的解链酶。在这项实验中，当仅抑制DNA旋转酶时，大多数索烃照常被解链。然而当仅抑制Topo IV酶时，解链作用几乎完全无法进行。该实验结果表明，Topo IV是活体实验中主要的解链酶。虽然DNA旋转酶也在解链作用中发挥一定的作用，它在互联的染色体解链过程中的功能并没有Topo IV重要。
别构酶
别构酶（，亦成为变构酶）是指活性受别构调节物调控的酶。从结构上来看，别构酶通常有两个及以上的亚基，亚基之间具有相互作用。调节物对酶的影响有两种：加入调节物之后酶活性增加的为正别构；反之称为负别构。
酶促反应
这些效应引导大多数蛋白质采用差别结合机制以减少活化能，因此大多数蛋白质具有酶与过渡态的高度亲和力。差别结合是由诱导契合机制所实行起来的——底物首先与之相弱结合，然后酶改变其构象，增加了与过渡态的亲和力并稳定这个过渡态，因此减少了达到过渡态所需的活化能。
果胶酶
果胶酶（英语：Pectinase）是一类能够分解果胶的酶的总称。果胶是一种存在于植物细胞壁的多糖。果胶酶包含果胶分解酶、果胶酯酶和半乳糖醛酸酶等。
丝氨酸蛋白酶
丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。在哺乳类动物里面，丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色，特别是在消化，凝血和补体系统方面。
乙酰胆碱酯酶
乙酰胆碱酯酶（，简称为，）是一种降解（通过其水解活性）神经递质乙酰胆碱成为胆碱和乙酸的酶。此酶類主要存在于神经肌肉接头与神经系统中，而作用就是为了终止。乙酰胆碱酯酶具有极高的水解活性——一分子的乙酰胆碱酯酶每秒钟可以水解25000分子的乙酰胆碱。经乙酰胆碱酯酶作用而产生的胆碱被重新利用——通过重摄取被转运进入神经末梢，在那里被重新利用以合成新的乙酰胆碱分子。
蛋白酶体
蛋白酶体（）是一种巨型筒状蛋白质复合体，主要作用是通过打断肽键来实现降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质。能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。
11β-羟基类固醇脱氢酶
11β-羟基类固醇脱氢酶在老年人中枢神经系统中表达。它在下丘脑-垂体-肾上腺轴功能中是必不可少的。 11β-羟甾体脱氢酶也参与了衰老引起的意识智力活动下降。这种酶也在发育阶段有助于中枢效应。 例如，11β-羟基类固醇脱氢酶2型经常出现在胎儿组织中，如新生儿的大脑和胎盘。如果11β-HSD2在胎儿组织中存在缺失或下降，则存在焦虑等不利发展后果。
乙醛脱氢酶
肝中的乙醇脱氢酶负责将乙醇（酒的成分）氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱氢酶催化下转变为无害的乙酸（即醋的成分）。乙醛毒性高于乙醇，是造成宿醉的主要原因之一。而且乙醛被怀疑具有致癌性，它与人类肿瘤的发生存在一定的关系。负责人体内乙醛转化的主要是肝中的乙醛脱氢酶（ALDH），它有两种同功酶，分别分布於胞质溶胶（ALDH1）与线粒体（ALDH2）。两者在催化速率上有很明显的差异，ALDH2对乙醛的K_M低于ALDH1，约后者的1/10，是主要负责乙醛转化的同工酶。
輔脂酶
輔脂酶是胰脂酶可有效提升胰脂酶的功能，影響人體吸收三酸甘油脂的能力。輔脂酶會與胰脂酶的無酵素活性的C端結合，稳定其活化態。輔脂酶還能提高其結合位點的疏水性。 相關的蛋白質结构研究已解開其單體及複合體立體結構的功能。
消化酶
消化酶（）是将聚合的高分子降解为他们的构建单元的酶类，以促进他们被身体吸收。消化酶类可在动物（及人）的消化管内找到，在那里帮助食物的消化，他们也存在于细胞中，特别是在其溶酶体中发挥作用，以维护细胞中的残留物。消化酶类多种多样，他们存在于：由唾腺分泌的唾液之中、由胃内壁细胞分泌的胃液之中、由胰腺外分泌细胞分泌的胰液之中以及在肠（大与小）胃分泌物之中。
氧化磷酸化
除了代谢的多样性，原核生物也具有一系列的同工酶——可催化相同反应的不同酶。例如大肠杆菌有两种不同类型的泛酚氧化酶，都用氧作为电子受体。在氧充足的条件下，细菌会使用氧亲和性较低的氧化酶，其中每个电子可运送两个质子。但如果氧含量下降，它就能换用每个电子只能运送一个质子，但对氧有高亲合性的氧化酶。
酶动力学
酶抑制剂是减少或消除酶活性的分子，而酶活化剂是增加酶的催化速率的分子。这些相互作用可以是可逆的（即取消该抑制剂恢复酶活性）或不可逆的（即抑制剂永久地失活酶）。
蛋白酶解
许多蛋白质和激素在合成时先形成了它们的前体形式，如酶原（zymogen）和激素原（prohormone）。这些蛋白质需要进行切割才能形成最后的有活性的形式，如胰岛素，以前胰岛素原（preproinsulin）的形式合成，切除信号肽后形成胰岛素原（proinsulin）。胰岛素原要转变为胰岛素，需要在两个位置切割一段肽链，形成两条多肽链，并由两个二硫键连接起来。如果只是合成胰岛素的两个最后的多肽链，可能难以折叠成有效的形式，故其前体胰岛素原对肽链的正确折叠起到至关重要作用。 蛋白酶通常是以无活性的形式合成以使它们可以安全地存储在细胞中，在用到时释放足够数量以应对需要。如果这些蛋白酶在不适当的情况下激活，会对机体造成很大损害，故要确保蛋白酶只在正确的环境下激活。由酶原水解切割成酶正是这些机制之一，比如切割成胰蛋白酶，使蛋白质结构发生微小的重排，产生蛋白酶的活性位点，从而激活该蛋白。
脂酶
早在古代，真菌和细菌中的脂酶就已经在酸奶和奶酪的发酵过程中发挥作用。在现代社会中，脂酶则作为便宜而又多用途的降解脂类的高效催化剂而得以广泛使用。例如，一家生物技术公司推出重组的脂酶，其可用于洗涤剂甚至作为制造可替代能源（将植物油转化为燃料）中的催化剂。
脂酶
自然界中存在大量遗传学上差异性大的脂酶，根据它们的折叠类型和催化机制可以分为多个类别。它们中的大多数采取α/β水解酶折叠和胰凝乳蛋白酶类似的水解机制（活性位点包括丝氨酸亲核基团、一个酸性残基和一个组氨酸）。许多革兰氏阴性菌产生的脂酶需要一个辅助蛋白（脂酶特异性折叠酶）来帮助它们正确折叠形成有生物活性的构象。
酶
一些酶並不需要額外的組分就能就能正常發揮作用，另外一些酶則要在和輔助因子結合後才能顯示出活性。輔助因子可以是無機物（如金屬離子、铁硫簇），也可以是有機物（比如和血基質）。有機輔助因子如果在反應中會與酶分離則爲輔酶，如果與酶緊密結合則爲輔基。有機的輔基可能與酶發生共價結合（丙酮酸羧化酶與生物素之間即發生共價結合）。
胞质溶胶
蛋白质可以结合形成蛋白质复合体，这些蛋白质复合体通常含有一组具有相似功能的蛋白质，例如在相同代谢途径中进行多个步骤的酶。该组织可以允许(Substrate channeling)，即当一种酶的产物直接被通过给在代谢途径中的下一种酶而不释放到溶液中时 。 如果酶在细胞质中随机分布，通道可以使代谢途径更快速和有效，并且还可以防止不稳定的反应中间体的释放。 尽管各种各样的代谢途径涉及彼此紧密结合的酶，但其他代谢途径可能涉及更难以在细胞外研究的松散相关的复合体。 因此，这些复合体在新陈代谢中的重要性一般尚不清楚。