光呼吸
生物催化剂—酶具有几个特点，其中之一是专一性，就是说酶通常只催化一种反应物作一种反应。人们称之为“底物专一性”和“反应专一性”。但光呼吸之所以能发生，是因为羧化/加氧酶的“两面性”，即对二磷酸核酮糖除羧化作用（为二磷酸核酮糖添加-COO-基团）进行光合作用外，还具有加氧酶功能（为二磷酸核酮糖添加两个氧原子），并将二磷酸核酮糖导入光呼吸进程。该酶的活性中心不能分辨氧气和二氧化碳。两种气体共同争夺羧化/加氧酶的活性中心，在酶动力学上该现象被称为“竞争性抑制”，这在酶这种高效催化剂之中是很少见的。虽然在空气中二氧化碳/氧气比为0.035%/21%，而且在叶片的气腔二氧化碳的浓度比外界气体更低。但是在25 °C水中，二氧化碳的溶解浓度为11µM，而氧气的为253µM，两者之比为1/23。考虑到羧化/加氧酶对二氧化碳的80倍于氧气的高亲和力（见表中"CO/O专一性"），羧化作用:加氧作用稍低于80:23，约4:1到2:1，碳固定仍处于盈余状态。
中心法則
人们一直认为生物体内的各种生化反应都是由酶来催化完成的，而RNA仅是存贮与传递信息，与酶的催化反应无关。核糖核酸酶P是一种核酶，即由一个RNA分子发挥催化活性，它是第一个被发现的蛋白质以外具有催化活性的生物大分子。它的功能是剪切tRNA分子中RNA上多余的或前体的多余序列。RNA可以不通过蛋白质而直接表现出本身的某些遗传信息，而这种信息并不是以核苷酸三联密碼来编码。
金属蛋白
金属酶均具有一个共同的特征，即金属离子通过一个不稳定的配合位点与蛋白质结合。 与所有酶一样，活性位点的形状是至关重要的。 金属离子通常被定位于形状适合基底的口袋中。 金属离子催化在有机化学中难以实现的反应。
乳糖酶
不同来源的乳糖酶催化反应的最适温度和最适pH都有所差别，其中人体中的乳糖酶的最适pH为5.8。乳糖酶可以从产乳糖酶酵母（"Kluyveromyces fragilis"和"Kluyveromyces lactis"）以及一些真菌（如黑曲霉和米曲霉）中提取。
(-)-檜烯合酶
这种酶的催化过程需要。
酪氨酸激酶
与酪氨酸激酶相对应的酶是蛋白酪氨酸磷酸酶，负责去磷酸化。由激酶和磷酸酶进行的蛋白的磷酸化与去磷酸化过程对细胞的增殖、分裂与分化的调控非常重要。酪氨酸激酶的一些突变可使其一直处于“活跃”状态，能引起细胞的不受抑制的生长，最终演变为癌症。因此一些酪氨酸激酶抑制剂，如伊马替尼等被作为抗癌药物研发出来。
活化诱导性胞苷脱氨酶
活化诱导性胞苷脱氨酶（Activation-induced cytidine deaminase，簡稱AID）是一種，屬脱氨酶家族，在人類基因組中由12號染色體上的AICDA基因編碼，大小約為24kDa，可催化胞苷（C）脫氨轉為尿苷（U）的反應，即將DNA上的C:G配對轉為U:G誤配，且因DNA複製時會將U視為T，最終會導致U:G轉為T:A的轉換突變。U:G誤配也可能被細胞中的鹼基切除修復（BER）或錯誤配對修復（MMR）機制修補，BER途徑中此誤配可被（UDG）識別而切除，形成AP位點，接著可能由等易誤（error-prone）的聚合酶隨機補上鹼基而完成修補（短補丁修復），或將下游數個鹼基由內切酶切除後再合成新的核苷酸以完成修補（長補丁修復）；MMR途徑中，U:G誤配則會被MutSα複合體識別而被切除，再由易誤的聚合酶隨機補上鹼基，兩種修復機制皆可能造成突變。DNA轉錄時暫時呈單股的狀態有利於活化诱导性胞苷脱氨酶的催化反應。
核酶
有催化活性的核糖核酸（RNA）。是1981年切赫（T.Cech）最先发现的，以后由他命名，尚无统一的中文译名。和酶（蛋白质催化剂）相比，细胞内的RNA催化剂是极少的。现在已知的几十种天然RNA催化剂的绝大部分参与RNA的加工和成熟。按它们的作用方式可分为剪切型（把RNA前体的多余部分切除），和剪接型（把RNA前体的内含子部分切除并把不连续的外显子部分连接起来）。根据所作用的底物不同，又可分成自体催化和异体催化两类。绝大多数RNA催化剂以自身为底物进行自体催化，可以是自我剪切，也可以是自我剪接。RNA催化剂比酶的催化效率低，有的RNA催化剂具有多种酶的功能。如纖毛原生动物四膜虫的rRNA前体的内含子序列具有核糖核酸酶等5种酶的活性，其水解RNA的速率为每分钟两次，而胰RNA酶的作用速率则为每秒钟数千次。切赫和奥尔特曼（S.Altman）因对RNA的催化性质研究的突出贡献，共获1989年度诺贝尔化学奖。
驱动蛋白
驱动蛋白是由单体组成的聚合体。两条包括催化活性的重链，而大部分驱动蛋白家族的成员重链都有一段α螺旋，两个单体的α螺旋因组成卷曲螺旋（coiled coil）而紧密结合。另外它们还有两条不具有催化活性的轻链。比如驱动蛋白-1是一alpha2-beta2的异四聚体，驱动蛋白-5则是同四聚体，驱动蛋白-2则是异三聚体。
抗体酶
抗体酶可催化多种化学反应，包括酯水解、酰胺水解、酰基转移、光诱导反应、氧化还原分应、金属螯合反应等。其中有的反应过去根本不存在一种生物催化剂能催化它们进行，甚至可以使热力学上无法进行的反应得以进行。 抗体酶的研究，为人们提供了一条合理途径去设计适合于市场需要的蛋白质，即人为地设计制作酶。它是酶工程的一个全新领域。利用动物免疫系统产生抗体的高度专一性，可以得到一系列高度专一性的抗体酶，使抗体酶不断丰富。随之出现大量针对性强、药效高的药物。立本专一性抗体酶的研究，使生产高纯度立体专一性的药物成为现实。以某个生化反应的过渡态类似物来诱导免疫反应，产生特定抗体酶，以治疗某种酶先天性缺陷的遗传病。抗体酶可有选择地使病毒外壳蛋白的肽键裂解，从而防止病毒与靶细胞结合。抗体酶的固定化已获得成功，将大大地推进工业化进程。
蛋白激酶C
在人类基因组中，15个同工酶构成了PKC家族 。这些同工酶可依所需第二信使的不同分为三类：典型或传统的PKC（classical or conventional PKC,cPKC）；新型的PKC（novel PKC,nPKC）；非典型的PKC（atypicalPKC,aPKC）。传统的PKC包括α、β、β和γ，需要Ca、二酸甘油酯和磷脂类物质（如磷脂絲胺酸）来激活。新型的PKC包括δ、ε、η和θ同工酶，需要DAG来激活，但不需要Ca。因此，传统和新型的PKC都参与磷脂酶C的信号转导通路。而非典型的PKC，包括ζ和ι / λ，既不需要Ca，也不需要DAG激活。
JAK激酶
I型和II型细胞因子受体家族的许多成员并没有激酶催化活性，它们需要仰赖JAK家族的酪氨酸激酶去磷酸化并激活信号通路中的下游蛋白。该受体存在成对的肽链（如右图）因此呈现两个胞内信号转导结构域。JAK激酶结合到每个胞内结构域上富含脯氨酸且邻近细胞膜的box1/box2区域。当细胞因子受体与其各自的细胞因子配体结合后，通过构象变化使两个JAK激酶互相靠近，使其相互之间能够磷酸化对方。而JAK激酶的自身磷酸化使其也发生构象改变，使之能够进一步磷酸化并激活称为STATs（Signal Transducer and Activator of Transcription信号转导及转录激活蛋白）的转录因子来实现细胞内的信号转导。被激活的STATs离开受体并组成二聚体后，再转移到细胞核内对特定的基因进行转录调节。
限速酶
限速酶（）属于代谢过程。不单独指一种酶，有相对性。指在生物化学反应通路中催化反应速率最慢的酶，是限制总反应速度的酶，同时也决定了总反应速率。限速酶一般催化不可逆反应。
酶
即是一類含有輔助因子的酶。顯示，碳酸酐酶的肽鏈環繞在一個鋅離子（值得注意的是，鋅離子亦是活性位點的一部分）周圍，並與這個鋅離子結合在一起這些與酶緊密結合的離子或分子通常位於活性位點之中，並且能夠參與催化反應。例如，黃素以及血紅素即會參與氧化還原反應。
酶促反应
共价催化涉及到底物与活性位点残基或是辅酶之间形成一个短暂存在的共价键。这使得在反应中多了一个额外的共价中间体，这有助于降低后面反应过渡态的能量。在反应之后的阶段，共价键必须必须被打断以使酶再生。在如胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶等的蛋白酶中发现了这一机制，在反应中形成了酰基酶中间产物。使用来自赖氨酸残基的自由胺形成施夫碱的过程则是另外一种机制，就像在糖酵解过程中的醛缩酶一样。
磷酸化酶激酶
磷酸化酶激酶（），是催化磷酸化酶的两种变构形式（磷酸化酶a及b）转换的酶。在ATP存在下，催化无活性的磷酸化酶b的磷酸化，使成为有活性的磷酸化酶a。
酶促反应
系统计算机模拟研究确定了静电效应到目前为止是对催化作用贡献最大的效应。尤其是实践已证明酶可以提供比水极性更大的环境，并且离子态过渡态是被固定偶极子所稳定的。这与水中过渡态的稳定情况很不相同，在后者的情况下水分子必须付出“重组能”，才得以使离子态和过渡态达到稳定。因此，催化作用是与酶预组织起来的极性基团相关的。
混合功能氧化酶
氧化酶是催化氧化反应的酶的通用名，其中分子氧是电子受体但氧原子不出现在氧化产物之中。通常情况下氧被还原为水（线粒体电子传递链中的细胞色素氧化酶 ）或是过氧化氢（过氧化物酶体中脂肪酰辅酶A的脱氢）。大多数氧化酶都是黄素蛋白。
催化
催化（catalysis）或催化作用，是利用催化剂参与，改变化学反应速率而不影响化学平衡的作用。广泛发生于无机物反应、有机物反应、生物体内反应。
酪氨酸酶
酪氨酸酶（）是一种氧化酶，且是调控黑色素生成的限速酶。这种酶参与黑色素合成的两个反应：第一步将单酚羟基化为二酚，第二步将邻二酚氧化为邻二醌。邻二醌再经过几步反应后就变为黑色素。酪氨酸酶是一种含銅的酶，存在于植物与动物组织中，催化生成由酪氨酸氧化而来的黑色素以及其它色素，如使剥皮或切片的马铃薯暴露在空气中变黑。在皮肤黑素細胞的黑色素体中能发现酪氨酸酶。在人类基因组中，酪氨酸酶由 "TYR" 基因编码。
酒石酸脱氢酶
酒石酸脱氢酶是一种具有立体特异性（stereospecific）的胞内酶（intracellular enzyme）。这种酶人们发现的第三个金属离子依赖性、脱羧型"R"-羟酸脱氢酶，可以将内消旋酒石酸和L-酒石酸作为底物，并需要Mn和一价阳离子作为辅因子。可能是因为经历的自然选择的时间不长，酒石酸脱氢酶对酒石酸的催化能力较弱。恶臭假单胞菌（"Pseudomonas putida"）基因编码的酒石酸脱氢酶与原核生物的异丙基苹果酸脱氢酶具有很高的同源性，但其酒石酸脱氢酶具有独特的NAD结合域。酒石酸脱氢酶在以异丙基苹果酸为底物时酶促反应的米氏常数"K"为14±2μM。
酶促反应
酶促反应（）又称酶催化，是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催化的化学反应。因为非催化反应的速率特别慢，故细胞中生物化学反应的催化作用就显得极重要。
DNA聚合酶
細菌中，已有五種DNA聚合酶被發現。 DNA聚合酶介导的DNA合成起始于引物（primer）和DNA配对，配对的引物3'端带有一个自由的羟基，随后是在DNA聚合酶的催化下由这个自由羟基氧上的配对电子攻击三磷酸碱基上的磷原子的亲核取代，继而在戊糖和磷酸之间形成脂键从而完成一个碱基的延伸。
酶
酶的催化活性可以被多种抑制剂所降低。
催化三联体
催化反应的第一步是亲核基团对底物羰基进攻，形成四面体中间体（Ⅰ）的过程。半胱氨酸巯基之pKa值是如此之低，以至于部分半胱氨酸蛋白酶（例如木瓜蛋白酶）在基态下催化三联体中半胱氨酸巯基氢是电离的（见(a)）。一些甚至不需要酸性基团参与即能有效催化反应（见(b)）。催化过程中，已电离的烷硫负离子可以直接进攻底物羰基。然而，在丝氨酸蛋白酶中，丝氨酸羟基pKa值较大，不容易电离。因此，丝氨酸蛋白酶在催化反应时，酸性基团-碱性基团从丝氨酸羟基上夺氢和产生的烷氧负离子对底物羰基的亲核进攻，这两个过程是协同进行的（见(c)）。显然这种情形下，三联体中酸性基团和碱性集团采取有利的取向并形成氢键（见(d)），会加强碱性基团之碱性，促进羟基氢的脱去，进而加快酶的催化速率。
酶促反应
然而，这种情况可能会变得更加复杂，因为现代计算研究已公认传统的临近效应例子并不与酶的熵效应直接挂钩。并且，已发现最初的熵理论对催化定向效应熵的贡献是被大大高估了的。
酯酶
酯酶（）是一種水解酶催化劑，可在水分子的參與下，經由水解作用，將酯類切割成酸類與醇類。此類酶參與多種生物化學反應，依其專屬受質、蛋白質結構，以及功能而有不同。
酶
非竞争性抑制抑制剂可以与底物同时结合到酶上，即抑制剂不结合到活性位点。酶-抑制剂复合物（EI）或酶-抑制剂-底物复合物（EIS）都没有催化活性。与竞争性抑制作用相比，非竞争性抑制作用不能通过提高底物浓度来达到所需反应速度，即表观最大反应速率"V"的值变小；而同时，由于抑制剂不影响底物与酶的结合，因此"K"值保持不变。
蛋白酶体
序列分析显示，催化性的β亚基在进化过程中分化得比结构性的α亚基要早。表达20S蛋白酶体的细菌中，其β亚基与古菌以及真核生物的β亚基具有高度的序列相似性，而α亚基的序列相似程度则低得多。细菌中存在20S蛋白酶体可能是基因水平转移的结果，而真核生物中各亚基的分化则应是多次基因重复的结果。
酶原
有些酶在刚分泌时是没有催化活性的，这种没有活性的前体物称为酶原。一般生物体会通过肽键的剪切改变酶的构象使酶的活性中心形成或暴露出来而使酶具有活性。酶原的生理意思使为了避免酶消化细胞自身。
磷酸酶
根据所催化的底物特异性，磷酸酶可以被细分为如下五种。
抗体酶
1946年，鲍林(Pauling)用过渡态理论阐明了酶催化的实质，即酶之所以具有催化活力是因为它能特异性结合并稳定化学反应的过渡态（底物激态），从而降低反应能级。1969年杰奈克斯(William P. Jencks)在过渡态理论的基础上猜想：若抗体能结合反应的过渡态，理论上它则能够获得催化性质。
催化三联体
有数个属于不同蛋白质折叠类的酶超家族独立演化出了以N端苏氨酸残基作亲核试剂的三联体，包括PB超家族（蛋白酶体运用Ntn折叠）和PE超家族（乙酰基转移酶运用DOM折叠）。这种不同折叠类的酶在活性中心结构上的共同点表明在这些超家族中，活性中心是趋同演化的。
淀粉酶
α-淀粉酶广泛分布于动物（唾液、胰臟等）、植物（麦芽、山萮菜）及微生物。微生物的酶几乎都是分泌性的。此酶以Ca为必需因子并作为稳定因子，既作用于直链淀粉，亦作用于支链淀粉，无差别地切断α-1,4-链。因此，其特征是引起底物溶液粘度的急剧下降和碘反应的消失，最终产物在分解直链淀粉时以麦芽糖为主，此外，还有麦芽三糖及少量葡萄糖。另一方面在分解支链淀粉时，除麦芽糖、葡萄糖外，还生成分支部分具有α-1,6-键的α-极限糊精。一般分解限度以葡萄糖为准是35-50％，但在细菌的淀粉酶中，亦有呈现高达70％分解限度的（最终游离出葡萄糖）。
催化
催化劑的催化作用原理較複雜，不同的催化劑的作用原理不盡相同，酶的催化作用更為複雜，而且具有高度的選擇性，只能對某種特定的反應進行催化，在食品工業和藥物合成中，經常利用酶来進行催化。另外，由於d棟元素原子具有不同數目的價電子及低能階的空電子能階，故能使反應物吸附在d棟金屬表面。因此在一些反應中，包括以哈柏法生產氨氣，d棟金屬可以提供一個適當的金屬表面，進行多相催化反應。此外，二氧化錳催化過氧化氫分解成水之反應亦為多相催化作用。
核黄素激酶
核黄素激酶（，）是一个催化以下化学反应的酶：
酶
和所有的催化劑一樣，酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講，酶和其它所有催化劑一樣，反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡，這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於，它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性，酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出或小于適宜的溫度和pH值後，酶的活性會顯著下降。
催产素酶
催产素酶（Oxytocinase）是一種可以代謝催产素的酶。最著名的催产素酶是，本身也是腦啡肽酶，已知也有其他的催产素酶。
同工酶
同工酶（Isozyme／Isoenzyme）是指性质不同（Vmax和／或Km不同）但催化反应相同的酶，又稱為同功異構酶。它们可以以不同的量出现在一种生物的不同组织或器官中，也可以出现在任何真核生物细胞不同的细胞器。其差异可以是在蛋白质的一级结构上，也可以是在蛋白质四级结构或翻译后加工上。其存在可被细胞用来根据细胞内特定的生理状况而对酶活性进行调节。常见的同工酶有乳酸脱氢酶和苹果酸脱氢酶。
加氧酶
单加氧酶催化反应：
蛋白质亚基
在一些蛋白质复合物中，一个亚基可以是酶催化反应的“催化亚基”，另一条“调节亚基”将促进或抑制此催化活性。尽管端粒酶以端粒酶逆转录酶作为催化亚基，但调节却由蛋白质以外的因子完成。组装时由调节亚基和催化亚基组成的酶通常称为全酶。例如，PI3K激酶由p110催化亚基和p85调节亚基组成。
酶
目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質，有少部分酶是具有催化活性的RNA分子，这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。
蛋白质超家族
同一蛋白质超家族中，虽然底物的特异性会有较大不同，酶促反应的机理大多是保守的。具有催化活性的氨基酸残基一般也以相同的顺序出现在蛋白质序列中。在PA蛋白酶超家族中，即使各个家族间催化三联体的氨基酸残基已经相差甚远，但它们采用的催化机理都是相似的——与蛋白质、多肽或氨基酸发生共价亲核反应。但是，仅仅是机理的相似性无法证明同源性，因为一些相似的催化机理是由不同的超家族多次独立地，以趋同进化的方式得到的结果；在同一超家族内也会存在一系列不同（或许在化学意义上类似）的催化机理。
超氧化物歧化酶
超氧化物歧化酶由和首次发现，先前它们被认为是几个未知功能的金属蛋白质。超氧化物歧化酶以多个常见形式存在：它们以铜和锌、或锰、铁、或镍作为辅因子。在人体中（与其他哺乳动物和大多数脊索动物相似），超氧化物歧化酶也含有三类：SOD1定位于细胞质中；SOD2位于线粒体；SOD3则位于细胞外。SOD1为二聚体，而其他两类则为四聚体。SOD1和SOD3的活性位点含有铜和锌，而SOD2则含有锰。它们的基因分别定位于21号、6号和4号染色体（21q22.1, 6q25.3 and 4p15.3-p15.1）。
结合位点
酶通过比底物和产物更强烈地与过渡态结合而产生催化作用。在催化结合位点，许多不同的相互作用可能作用于底物。包括电催化、酸碱催化、共价催化和金属离子催化。这些相互作用通过提供有利于稳定高能分子的相互作用来降低化学反应的活化能。酶结合允许更接近反应物，排除与反应无关的物质。这种特殊的结合也阻止了副反应的发生。
蛋白质超家族
碱性磷酸酶超家族 - 具有相似的αβα三明治结构，催化机理也有相似之处。
巨噬細胞極化
典型活化巨噬細胞是由Mackaness於1960年代命名的。他們會表現轉錄因子，像是（interferon-regulatory factor）、NF-kB（核因子活化B细胞κ轻链增强子，nuclear factor of kappa light polypeptide gene enhancer）、AP-1转录因子（activator protein 1）和STAT1。產出典型的促發炎物質，如：干扰素γ、、、、IL-6、IL-1、特定的化學趨化因子和主要組織相容性複合體（MHC）。 在急性感染期時，M1巨噬細胞是不可取代的，會保護個體，並藉著製造一氧化氮及活性氧類（ROS）來對抗胞內細菌或病毒。 Th1淋巴球製造的干擾素γ是典型巨噬細胞活化最重要的細胞激素。自然殺手細胞（NK）和巨噬細胞本身也都會製造干擾素γ。干擾素γ會調節巨噬細胞的基因表达形式，像是细胞因子受体、細胞活化標記或细胞粘附分子。典型巨噬細胞活化也需要靠Toll样受体（主要是）辨識革蘭氏陰性菌上的脂多糖（LPS）或革蘭氏陽性菌上的磷壁酸（LTA）才會活化。粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子（Granulocyte – macrophage colony stimulation factor，GM-CSF）也會刺激M1巨噬細胞形成。
磷酸酶
金属磷酸酶的活性位点上结合了两个催化所必需的金属离子。而对于这两个金属离子的性质的研究结果并不一致，因此到目前为止还没有定论。现有的证据只能够表明，这两种金属可以是镁、锰、铁、锌的任意组合，并且两个金属离子之间通过一个氢氧根离子相连。目前认为这一氢氧根离子参与了对磷的亲核攻击。
酶
抑制剂与底物竞争结合酶的活性位点（抑制剂和底物不能同时结合到活性位点），也就意味着它们不能同时结合到酶上。对于竞争性抑制作用，催化反应的最大反应速率值没有变，但是需要更高的底物浓度，反映在表观"K"值的增加。
催化三联体
酶的进化专一化使得蛋白酶催化三联体中的亲核基团具有不可代替性（当然在绝大多数其他酶中也是如此），否则会导致其反应性降低，结构与底物不匹配，进而使其催化活性急剧下降（超过四个数量级）。
酶
一些具有生物催化活性的RNA分子稱爲核酶。這類分子可能單獨發揮催化作用，也可能在與蛋白質結合成複合物的條件下發揮催化作用。最常見的核酶應是核糖體。核糖體是蛋白質以及具有催化活性的RNA的複合物。核糖體的活性位點完全由RNA組成，而蛋白質僅起支架的作用。
催化
许多化学工业要利用催化作用来获得需要的反应速率。催化也是一种化工单元过程，催化剂本身在反应中不会被消耗，但催化剂会改变反应速率，一催化劑亦可能參與複數的催化反應。正催化劑可加速反應；負催化劑或抑制劑則會與反應物反應進而降低化學反應。可提高催化劑活性的物質稱為促進劑；降低催化劑活性者則稱為催化毒。
催化三联体
催化三联体，又稱催化金三角，通常指在水解酶和转移酶的活性位点中心同时作用的三个氨基酸残基（如蛋白酶、酰胺酶、酯酶、酰基转移酶、脂酶和β-内酰胺酶）。用于共价催化的亲核残基一般是酸-碱-亲核三联体。残基会形成一个电荷中继网络，以极化和活化亲核试剂，来进攻底物形成共价中间体，然后中间体水解，再生出游离的酶。亲核试剂大多是丝氨酸或半胱氨酸，也有少量是苏氨酸。
過氧化物酶
过氧化物酶（EC编号 1.11.1.x）是很大的一族酶，它们通常催化一个下面形式的反应：
催化三联体
相同空间结构的三联体集中于丝氨酸蛋白酶（例如枯草杆菌蛋白酶和胰凝乳蛋白酶所属的超家族）和半胱氨酸蛋白酶（例如烟草花叶病毒蛋白酶和木瓜蛋白酶所属的超家族）。重要的是，由于两种酶催化机理相近，所有三联体拥有几乎相同的排列。
催产素
成年以前較常得到父母、師長和管理者讚賞和獎勵的人，體內的催產素分泌量高於一般人平均值。這些人不一定外向，但在催產素作用下，大部分具有穿著體面、舉止合宜、自我要求、注重他人對自我評價等特質。
激酶
一般而言，磷酸化的目的是“激活”或“能化”受質，增大它的能量，以使其可参加随后的自由能负变化的反应。所有的激酶都需要存在一个二价金属离子（如Mg或Mn），该离子起稳定供体分子高能键的作用，且为磷酸化的发生提供可能性。
催化剂
催化劑（catalyst）舊稱觸媒，是能通過提供另一活化能較低的反應途徑而加快化學反應速率，而本身的質量、組成和化學性質在參加化學反應前後保持不變的物質。例如二氧化錳可以作為過氧化氫（雙氧水的成分）分解的催化劑又如在生物體系中，酶和具有催化活性的RNA，均為一種催化劑。催化剂不能改变热力学平衡，只能影响反应过程达到平衡的速度。
酪氨酸激酶2
哺乳动物的JAK激酶家族拥有四个成员：JAK1、JAK2、JAK3和酪氨酸激酶2（TYK2）。Jak激酶和细胞因子信号之间关系的第一次阐明是在筛选（IFN-1）信号相关基因时，鉴别出Tyk2是细胞因子受体进行一系列激活必要组件。而与早先在小鼠模型分析的基础上鉴定出的Tyk2对IL-12与I型干扰素信号的介导相比，Tyk2在人类基因组中的功能更为广泛和深刻。TYK2缺陷已在人类细胞中比在小鼠细胞的影响更大，在干扰素α和β以及IL-12之外，Tyk2还对IL-23、IL-10以及IL-6信号的转导起重要作用。因此，对于与gp-130受体链相结合的IL-6类细胞因子，包括IL-6、IL-11、IL-27、IL-31、（OSM）、、、以及LIF，Tyk2都具有信号传导作用。近来由发现了IL-12和IL-23在激活Tyk2的过程中使用了相同的配体与受体亚基。
米-门二氏动力学
"K"反映了底物和酶结合的紧密程度，Vmax反映了酶催化反应的速度。
催化
很多物质都可以做催化剂，在无机物反应中，通常利用酸、碱、金属或金属化合物作为催化剂，在有机物反应中多用有性的蛋白质分子——酶作为催化剂，生物体内许多化学反应都依赖酶來进行的。
一氧化碳脱氢酶
在Mo-CODH二聚体中，由于两个活性位点的间距超过了可以直接进行电子传递的距离，而且没有辅因子位于它们之间，两者之间不可能进行电子传递；因此Mo-CODH二聚体中的两个单体很可能可以独立进行催化活动，即每个单体都是一个完整的催化单位。 通过对不同状态下活性位点的结构变化，可以推测整个催化过程：
消旋酶
消旋酶（英文：racemase），属于异构酶，能够催化生物分子中立体化学的反转。 消旋酶催化仅具有一个不对称中心的基质中的不对称碳原子周围的立体化学反转。 差向异构酶催化具有多于一个不对称中心的基质中关于不对称碳原子的构型的立体化学反转，从而使差向异构体相互转化。
酶
一些酶並不需要額外的組分就能就能正常發揮作用，另外一些酶則要在和輔助因子結合後才能顯示出活性。輔助因子可以是無機物（如金屬離子、铁硫簇），也可以是有機物（比如和血基質）。有機輔助因子如果在反應中會與酶分離則爲輔酶，如果與酶緊密結合則爲輔基。有機的輔基可能與酶發生共價結合（丙酮酸羧化酶與生物素之間即發生共價結合）。
酶
酶通常比底物大得多。酶的肽鏈長度從62個氨基酸殘基的的單體到長度超過2,500個氨基酸殘基的動物脂肪酸合酶。酶的結構只有一小部分（大約2-4個氨基酸）是直接與催化相關的。這部分稱爲。催化位點通常與一個或多個與底物結合的結合位點相連。催化位點與結合位點共同組成了酶的活性位點。酶的其餘部分起維持活性位點準確的方向以及動力學特性的作用。
抗体酶
抗体酶具有典型的酶反应特性；与配体(底物)结合的专一性，包括立体专一性，抗体酶催化反应的专一性可以达到甚至超过天然酶的专一性；具有高效催化性，一般抗体酶催化反应速度比非催化反应快104～108倍，有的反应速度已接近于天然酶促反应速度；抗体酶还具有与天然酶相近的米氏方程动力学及pH依赖性等。 将抗体转变为酶主要通过诱导法、引入法、拷贝法三种途径。诱导法是利用反应过渡态类似物为半抗原制作单克隆抗体，筛选出具高催化活性的单抗即抗体酶；引入法则借助基因工程和蛋白质工程将催化基因引入到特异抗体的抗原结合位点上，使其获得催化功能，拷贝法主要根据抗体生成过程中抗原-抗体互补性来设计的。博莱克(Pollack)等以硝基苯酚磷酸胆碱酯作为半抗原诱导产生单抗，经筛选找到加快水解反应1.2万倍的抗体酶。
長期增強作用
激活后，ERK可以磷酸化一系列的细胞质和细胞核分子，最终导致蛋白质的合成以及L-LTP中观察到的形态学改变。这些细胞质和细胞核分子包括CREB这样的转录因子。ERK-介导的转录因子活性的变化可能会触发蛋白质的合成，为L-LTP的打下基础。一个这样的分子可能是蛋白激酶Mζ（PKMζ）——一种持续活跃激酶，它的合成能增强之后LTP的诱导。PKMζ是非典型的PKC亚型，缺乏调节亚基，但尽管如此仍然能被构成地激活。不同于其他激酶介导的LTP，PKMζ不只是活跃在LTP诱导后的第30分钟，而是后期LTP维持的必要条件。因此，PKMζ对持久性记忆、而且很可能对维持长期记忆都是重要的。事实上，对大鼠海马体施用PKMζ抑制剂会导致逆行性失忆症，但短期记忆却是完整，这说明PKMζ对短期记忆没有作用。最近的研究表明，PKMζ通过指挥突触支架蛋白质的运输和重组来维持L-LTP，以为L-LTP的表达做准备。然而更进一步的研究显示，缺乏PKMζ的转基因小鼠可以表现出正常的LTP，故而PKMζ的必要性尚有争论。
一氧化氮生物化学效用
生物体内的一氧化氮亚稳定自由基由一氧化氮合酶（NOSs）产生。已知该酶存在三种同工酶，分别是内皮型（eNOS）、神经型（nNOS）和诱导型（iNOS），每种同工酶都具有不同的特色。神经型和内皮型是钙依赖的，并且单个细胞产生的一氧化氮信号分子水平较低。而诱导型并不依赖钙，能产生高水平的一氧化氮，甚至会产生毒副作用。
催化
複相催化是一独立的化学反应。它兼有均相催化的温度和多相催化的速度。同时具有可控的方向性。对固液气均可进行催化且用量极少。在反应时，全方位的进行催化，致使反应速率加快数千倍。由于催化能力倍增，使其可从碳水化合物中移动氢氧，而这正是把工业和生物废弃物“一步法”转化为标准汽柴油的科学基础。列如：
磷酸酶
磷酸酶与激酶或磷酸化酶的磷酸化作用正相反。磷酸化可以使一个酶被激活或失活(如，激酶信号通路 )，也可以使一个蛋白－蛋白间相互作用发生(如SH3结构域)；因此，磷酸酶是许多信号转导通路控制磷酸化所必需的。值得一提的是，磷酸化或去磷酸化并不一定对应着酶的激活或抑制，而且一些酶有多个磷酸化位点参与激活或抑制的调控。例如，周期素依赖性激酶(CDK)有多个能够被磷酸化的特定氨基酸残基，而激活或抑制对应不同残基的磷酸化。磷酸之所以对于信号传导很重要，其原因在于它能够对其所结合的蛋白的行动进行调控；而除去磷酸，则是一种反向作用(如果磷酸化是激活作用，则去磷酸化就是抑制作用)，磷酸酶就在这里扮演了重要的角色。
酶
輔酶是一類與酶結合的小分子有機物，輔酶與酶結合的強度因輔酶和酶的種類而異，或強或弱。輔酶能夠將化學基團從一個酶轉移到另一個酶上。NADH、NADPH爲兩種常見的輔酶。核黃素、硫胺、葉酸等維生素類輔酶人體不能合成，需要通過膳食補充。輔酶能攜帶化學基團，如NAD或NADP能攜帶负氢离子、ATP能攜帶磷酸基團、輔酶A能攜帶乙酰基團、葉酸基團能攜帶甲酰基、次甲基，或甲基、S-腺苷甲硫氨酸能攜帶甲基。
蛋白激酶
蛋白激酶（）负责体内蛋白质的磷酸化。它和負责蛋白质的脫磷酸化的蛋白质脫磷酸化酵素（protein phosphatases）有相对的功能。蛋白质的磷酸化决定蛋白质的构造和活性，影响细胞內讯息传递过程，以对外在刺激作出适当反应。
酶
動力學及抑制
催化三联体
尽管各酶的化学性质有上述的差异，很明显某几种超家族的蛋白酶均使用不同的氨基酸作为亲核试剂是趋异演化的结果。这可以从如下的事实推断出：有数种蛋白酶超家族（相同折叠类型）含有运用不同氨基酸作为亲核试剂的家族。这表明在进化史上，三联体中亲核试剂的改变曾屡次发生，尽管这种改变的机制目前还不清楚。
砷生物化学
哺乳动物中甲基化由砷甲基转移酶（As3MT）催化，该酶把辅酶S-腺苷甲硫氨酸（SAM）中的甲基转移到三价砷上。细菌中发现了As3MT的同源酶CmArsM。有实验测出了该酶的三种状态（无配体、与三价砷结合、与SAM结合）。酶的位点通常用半胱氨酸（Cys）的巯基与三价砷结合，催化反应的巯基来自Cys72，Cys174和Cys224。在SN2反应中，SAM硫原子上的正电荷吸引甲基碳原子上的电子，随后碳原子和砷的孤对电子相互作用，形成砷-碳键，SAM则变成了S-腺苷高半胱氨酸（SAH）。
酶促反应
这些构象改变也可以用于使活性位点中的催化残基靠近那些在反应中会被改变的底物中的化学键。在结合发生后，通过提供反应替代化学路径的方法，一种或多种催化机制使得反应过渡态的能量降低。有六种可能的“越过壁垒”或“通过壁垒”的催化机制：
酶促反应
在实践中，大多数酶机理涉及到不同类型催化相结合在一起。
酶
在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能。信号转导和细胞活动的调控都离不开酶，特别是激酶和磷酸酶的参与。酶也能产生运动，通过催化肌球蛋白上ATP的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。一些位于细胞膜上的ATP酶作为离子泵参与主动运输。一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例如-{zh:荧; zh-hans:荧; zh-hant:螢}-光素酶可以为萤火虫发光。病毒中也含有酶，或参与侵染细胞（如HIV整合酶和逆转录酶），或参与病毒颗粒从宿主细胞的释放（如流感病毒的神经氨酸酶）。
蛋白激酶磷酸酶
蛋白激酶磷酸酶（）是一类磷酸酶，涉及MAPK信号传导途径，通过去磷酸化降低MAP激酶信号。蛋白激酶信号通路调节发育和稳态的多种特征。
协同催化
协同催化剂在生物领域非常常见。 通过一个分子与作为底物的蛋白质结合产生活性，并与如NADPH的辅酶發生反應，其中的NADPH是一種活化的氫化物。例如通过二氢叶酸还原酶合成四氢叶酸。二氢叶酸还原酶通过使亚胺质子化来催化激活二氢叶酸，而NADPH本质上是由辅因子 NADP激活的氢化物源，可以进入并在亚胺上添加氢化物实现。  通过两种过渡金属催化剂組合的協同催化可以加速許多化學轉化，甚至誘導單獨的催化劑无法实现的高对映选择性。澤村正也等人早期报道了铑和钯配合物的混合物催化腈的对映选择性烯丙基烷基化。 仅具有手性配体的钯催化剂产率很高，但没有观察到对映选择性。仅使用铑催化剂，反应则根本不进行，然而，两者结合使用却得到了高产率以及对映选择性。
蛋白质
结合于酶上，并在酶的作用下发生反应的分子被称为底物。虽然酶分子通常含有数百个氨基酸残基，但参与与底物结合的残基只占其中的一小部分，而直接参与底物催化反应的残基则更少（平均为3-4个残基）。这部分参与底物结合和催化的区域被称为活性位点。有一些酶需要结合一些小分子（辅酶或辅因子）才能够有效发挥催化作用。酶的活性还可以被酶抑制剂所抑制，或被酶激活剂所提高。
生物有机化学
目前生物有机化学的发展，与经典的有机合成方法竞争越来越多，許多有机化合物（原料）可由生物催化剂合成。這亦帶起了一個新的催化方法，稱為“黑盒催化”，以代替從前將酶從分開的溶液中帶進反应的方法。起始材料則称为基材。在工业生产中日益重要的今天，可以通过选择有针对性的酶，而獲取更佳对映体纯度，一个对映体选择性酶促反应通常比非催化反应高。酶催化反应的主要缺点是：因为在疏水性溶剂中绝大多数酶會失去他们的活性。因此，在酶促反应前，必定要先將疏水性有机基质溶解，溶劑通常會選擇清洁剂或环糊精。在反應中，如產生非均相產物，最常用的方法是以有机溶剂萃取。
酶
1878年，德国生理学家威廉·屈内首次提出了酶的概念。随后，酶被用于专指胃蛋白酶等一类非活体物质，而酵素（）则被用于指由活体细胞产生的催化活性。 这种对酶的错误认识很快得到纠正。1897年，德国科学家爱德华·比希纳开始对不含细胞的酵母提取液进行发酵研究，通过在柏林洪堡大学所做的一系列实验最终证明发酵过程并不需要完整的活细胞存在。他将其中能够发挥发酵作用的酶命名为发酵酶。这一贡献打开了通向现代酶学与现代生物化学的大门，其本人也因“发现无细胞发酵及相应的生化研究”而获得了1907年的诺贝尔化学奖。在此之后，酶和酵素两个概念合二为一，并依据比希纳的命名方法，酶的发现者们根据其所催化的反应将它们命名。通常酶的英文名称是在催化底物或者反应类型的名字最后加上-ase的后缀，而对应中文命名也采用类似方法，即在名字最后加上“酶”。例如，乳糖酶是能够剪切乳糖的酶；DNA聚合酶能够催化DNA聚合反应。
墨角藻糖激酶
L-墨角藻糖激酶（，）是催化如下化学反应的一个酶： 这个酶的两个底物是三磷酸腺苷和墨角藻糖
催化三联体
苏氨酸蛋白酶以苏氨酸作为亲核试剂。正如前文所述，苏氨酸含有二级醇羟基，由于末端甲基的位阻效应无法形成通常的三联体。因此通常情形下，苏氨酸蛋白酶运用N端苏氨酸作亲核试剂以避免该问题。
三(三甲基硅基)胺
尽管进行了深入的研究，迄今为止开发的化学固氮催化剂的催化生产率仍比现代的茂金属型聚合催化剂或酶小。
酶
詞源與歷史
辅酶
辅酶（）是指酶的一种辅因子，为酶催化活性所必需，且与酶蛋白结合松散的小分子量非蛋白复合有机分子。辅酶本身不是酶的组分，也无催化作用，但在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。
催乳素
催乳素由199个氨基酸残基组成的单一肽链组成，含有3个二硫键，其结构和生长激素（GH）有很强的同源性。受体结构也很相似，只是受体在胞内的结构域与GH的受体不同。
有机催化
有机催化（Organocatalysis）是指只含碳、氢、硫和其他非金属元素的“有机催化剂”对化学反应的催化作用。这是目前有机合成中最热门的领域之一。它又可按照催化机理分为烯胺活化、亚胺离子活化、SOMO活化、氢键活化（硫脲催化、手性质子酸催化、寡肽催化、金鸡纳生物碱催化）、手性相转移催化剂活化和氮杂环卡宾活化等。
催化三联体
对蛋白酶的酶学研究为趋同演化理论提供了最清晰的证据。在不同的超家族中，具相同排列和结构的三联体曾经历了超过20次的独立演化。这是因为虽然酶作为一种蛋白质，其氨基酸排列方式有无数种，但是其中只有按照少数几种方式排列才能形成具有催化作用的酶——化学性质使然。这导致了具有相同结构的酶被各种生物重复地、独立地演化出来。
酶促反应
酶促反应的机制与其他类型的化学催化在原理上很相似。酶通过提供替代反应路线以及稳定中间产物的方法，减少了为达到最高能量过渡态时的能量需求。活化能（Ea）的减少增加了具有足够达到活化能并形成产物的反应物分子的数量。
酶
在一些酶中，催化與任何一個氨基酸都沒有關係。這類酶另有與催化輔助因子結合的位點。一些酶亦可能包含變構位點。小分子與變構位點的結合可使酶發生構象改變，進而使酶的活性降低或升高。
酶
1980年代，托马斯·切赫和悉尼·奥尔特曼分别从四膜虫的rRNA前体的加工研究和细菌的核糖核酸酶P复合物的研究中都发现RNA本身具有自我催化作用，并提出了核酶的概念。这是第一次发现蛋白质以外的具有催化活性的生物分子。 1989年，其二人也因此获得诺贝尔化学奖。
酶
1902年，维克多·亨利提出了酶动力学的定量理论；随后该理论得到他人证实并扩展为米氏方程。亨利最大贡献在于其首次提出酶催化反应由两步组成：首先，底物可逆地结合到酶上，形成酶-底物复合物；然后，酶完成对对应化学反应的催化，并释放生成的产物（见左图）。 酶可以在一秒钟内催化数百万个反应。例如，乳清酸核苷5'-磷酸脱羧酶所催化的反应在无酶情况下，需要七千八百万年才能将一半的底物转化为产物；而同样的反应过程，如果加入这种脱羧酶，则需要的时间只有25毫秒。酶催化速率依赖于反应条件和底物浓度。如果反应条件中存在能够将蛋白解链的因素，如高温、极端的pH和高的盐浓度，都会破坏酶的活性；而提高反应体系中的底物浓度则会增加酶的活性。在酶浓度固定的情况下，随着底物浓度的不断升高，酶催化的反应速率也不断加快并趋向于最大反应速率（"V"，见右图的饱和曲线）。出现这种现象的原因是，当反应体系中底物的浓度升高，越来越多自由状态下的酶分子结合底物形成酶-底物复合物；当所有酶分子的活性位点都被底物饱和结合，即所有酶分子形成酶-底物复合物时，催化的反应速率达到最大。当然，"V"并不是酶唯一的动力学常数，要达到一定反应速率所需的底物浓度也是一个重要的动力学指标。这一动力学指标即米氏常数（"K"），指的是达到"V"值一半的反应速率所需的底物浓度（见右图）。对于特定的底物，每一种酶都有其特征"K"值，表示底物与酶之间的结合强度（"K"值越低，结合越牢固，亲和力越高）。另一个重要的动力学指标是"k"，定义为一个酶活性位点在一秒钟内催化底物的数量，用于表示酶催化特定底物的能力。
二氫乳清酸脫氫酶
不同类型DHODH在辅因子含量，寡聚状态，亚细胞定位和膜结合方面具有不同性质。这些DHODH突变体根据总体序列比对分为两类：胞质类1和膜结合类2。在1类DHODH中，半胱氨酸残基催化氧化反应，而在2类中，丝氨酸起催化作用。在结构上，1类DHODHs也可以分为两个亚类，其中一个形成同型二聚体，富马酸盐作为其电子受体，另一个形成异四聚体其电子受体为NAD 。第二个亚类包含含有铁硫簇和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的额外亚基（PyrK）。同时，2类DHODHs使用辅酶Q /泛醌作为其氧化剂。在高等真核生物中，这类DHODH含有N-末端双组份信号，其包含约30个残基的两亲性线粒体靶向序列和疏水跨膜序列。靶向序列负责这种蛋白质在IMM上的定位，并介导穿过线粒体内外膜的ΔΨ驱动的运输，而跨膜序列对于其插入IMM是必不可少的。该序列与一对α螺旋相邻，α1和α2通过短环连接。总之，这一对螺旋形成一个疏水漏斗，作为泛醌的插入位点，与C-末端的FMN结合腔一起发挥作用。两个末端结构域通过外环直接连接。 C末端结构域是两个中较大的一个，并折叠成保守的α/β桶状结构，其中八个平行β链被八个α螺旋包围。
发酵酶
發酵酶（Zymase）是一種可以催化糖類發酵成乙醇和二氧化碳的酶複合物。它天生就存在於酵母菌之中。發酵酶的活性在不同的酵母菌株之間也會有不同。
DNA聚合酶
已知的所有DNA聚合酶均以5'→3'方向合成DNA，且均不能「重新」（"de novo"）合成DNA，而只能將去氧核苷酸加到已有的RNA或DNA的3'端羥基上。因此，DNA聚合酶除了需要模板做為序列指導，也必需-{zh-hans:引物; zh-hant:引子;}-來起始合成。合成引物的酶叫做引發酶。
催化三联体
在Sedolisin蛋白酶(SB超家族, S53家族)中，人们发现了这种不寻常的三联体。由于谷氨酸羧基pka值较低，只有在较强的酸性环境下它才能充当三联体中的碱性基团。有人认为这种酶的存在可能是为了满足生物在特定酸性环境下（例如酸性温泉中、溶酶体内）的催化需求。
JAK激酶
JAK激酶（，缩写JAK）是一个细胞内非受体酪氨酸激酶家族，介导细胞因子产生的信号，并通过JAK-STAT信号通路传递下去。它们最初被命名为1和2（因为这只是基于PCR的筛选发现的大量激酶中的两个）但最后发表为“”。“Janus”这个名字起自罗马神话中代表开始与结束的两面神雅努斯，因为JAK激酶具有两个几乎一样的转移磷酸基团的结构域。其中一个结构域表现出激酶活性，而另一个结构域调控第一个激酶的活性。
抗体酶
抗体酶的历史可以追溯到莱纳斯·鲍林在1948年发的一篇论文。目前已有可催化10多种反应的抗体酶，例如酯和酰胺的水解。不过，抗体酶的催化活性一般不是很高，主要原因可能是抗原-抗体间的结合比酶的催化机制要简单得多。