生物化学
氨基酸是形成蛋白质的基本元件。每一种氨基酸都含有氨基端（-NH）和羧基端（-COOH），属于两性（可既带正电又带负电，即带有酸性又带有碱性）分子；其碳α原子上连接着侧链，而氨基端、羧基端和碳α原子则被称为主链（在蛋白质和多肽中）。氨基酸的特点主要由其侧链的化学性质的不同来表现。根据侧链化学性质的不同，氨基酸可以被分为带电氨基酸（如精氨酸、谷氨酸）、极性氨基酸（如丝氨酸）、非极性氨基酸（如苯丙氨酸）等。
植物化學成分
一些具有生理学性质的植物化學成分可能是元素而不是复杂的有机分子。例如硒这种大量存在于水果与蔬菜中的元素，在人体中会参与到大量代谢途径之中，包括甲状腺激素的代谢与免疫功能。特别地，它是一种必要营养素且在内源性抗氧化剂谷胱甘肽的酶促合成过程作为一种辅因子。
蛋白质四级结构
具有四级结构的蛋白质复合物通常可以使用以-mer结尾的名称（希腊语为“部分，亚基”）描述寡聚复合物中亚基的数目。 正式和希腊拉丁文名称通常用于前十种类型，可用于多达二十个亚单位，而较高顺序的复合体通常用亚单位的数量描述，随后是-meric。例如，含两个亚基称为二聚体，三个则为，以此类推（只有一个蛋白质多肽链的称为单聚体）。通常情况下，细胞中的蛋白质复合物很少超过八聚体。
三聚氰胺
三聚氰胺（，，化学式：CHN），俗称「密胺」、「蛋白精」、「蜜胺（）」，IUPAC命名为“1,3,5-三-2,4,6-三氨基”，是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，常被用作化工原料。它是白色单斜晶体，几乎无味，微溶于水（3.1g/L常温），可溶于甲醛、乙酸、热乙二醇、甘油、吡啶等，不溶於丙酮、醚類、對身體有害，不可用於食品加工或食品添加物。但一些不法商家在奶類製品中混入三聚氰胺，以便在進行蛋白質含量測試時，提高氮含量水準。
蛋白质结构
蛋白质四级结构是由两个或多个多肽链-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-相互作用形成的结构。其中，单独的一条链就被称为亚基。亚基之间不一定要共价连接，但有一些亚基之间是-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-二硫键来连接的。不是所有的蛋白质都有四级结构，许多蛋白可以以单体形式来发挥功能。蛋白质四级结构的稳定性与其三级结构处于同一水平。两个或多个亚基形成的复合物统称为多聚体（multimer），如果是两个亚基则称二聚体或二体（dimer），三个亚基称三聚体或三体（trimer），以此类推。如果多聚体为相同的亚基组成，则加上“同源（homo-）”作为前缀，反之则用“异源（hetero-）”，如同源二聚体或异源三聚体。
絲蛋白
絲蛋白（Fibroin），又稱絲素，是一種不溶於水的蛋白質，像蜘蛛吐的絲中就有絲蛋白，其他像蚕（蠶絲）及許多其他昆蟲吐的絲也有絲蛋白。絲的的原始狀態主要包括二種蛋白質，即絲蛋白及絲膠，有一層類似膠水的絲膠將二層絲蛋白的薄膜連合在一起。 絲蛋白是由幾層反對稱的-{zh-hans:Β折叠;zh-tw:β摺板}-構成，其基本結構主要是以下重覆出現的胺基酸序列 (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)。因為富含甘氨酸，使絲蛋白能夠緊密堆積，也使得蚕絲有強韌的結構及較高的抗拉強度。因此同時具有剛度和韌性，因此蚕絲可以用到許多不同的領域中，包括生物醫學及紡織等。
乳铁蛋白
乳铁蛋白属于碱性蛋白质，其等电点为8.7。它以两种形式存在：富含铁形式的"holo-lactoferrin"和不含铁形式的"apo-lactoferrin"。两者有不同的三级结构："apo-lactoferrin"的特点是有一个“开放式”的N-环和一个“封闭式”的C-环，而"holo-lactoferrin"两个环都是“封闭式”的。 每个乳铁蛋白分子能可逆地结合两个铁， 锌 ， 铜或其它金属离子。 两个结合位点分别位于两个蛋白球状域中。每个离子结合六个配体：四个来自肽链中的配体（ 2个酪氨酸残基、1个组氨酸残基和1个天冬氨酸残基）和2个碳酸根或碳酸氢根离子。
蛋白质亚基
蛋白质亚基（英语：Protein subunit）又称蛋白质次单元，是组成具完整结构或功能蛋白质的一部分，其为相对独立的“结构域”、“结构片段”或“次级结构单位”。在结构生物学中，蛋白质亚基是单一蛋白质分子，其与其他蛋白质分子组装（或“共组”）以形成蛋白质复合体。亚基也是蛋白质的最小共价单位，具有完整的三级结构。
酶
人们在认识到酶是一类不依赖于活体细胞的物质后，下一步工作就是鉴定其生化组成成分。许多早期研究者指出，一些蛋白质与酶的催化活性相关；但包括诺贝尔奖得主里夏德·维尔施泰特在内的部分科学家认为酶不是蛋白质，他们辩称那些蛋白质只是酶分子的携带者，蛋白质本身并不具有催化活性。1926年，美国生物化学家詹姆斯·萨姆纳完成了一个决定性的实验。他首次从刀豆得到尿素酶结晶，并证明了尿素酶的蛋白质本质。其后，萨姆纳在1931年在过氧化氢酶的研究中再次证实了酶为蛋白质。约翰·霍华德·诺思罗普和温德尔·梅雷迪思·斯坦利通过对胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等消化性蛋白酶的研究，最终确认蛋白质可以是酶。以后陆续发现的两千余种酶均证明酶的化学本质是蛋白质。以上三位科学家因此获得1946年度诺贝尔化学奖。
微丝
微絲也普遍存在于所有真核細胞中，是一個實心狀的纖維，一般細胞中含量約占細胞內總蛋白質的1%-2%，但在活動較強的細胞中可占20%-30%。微絲的主要化學成分是肌動蛋白（actin）和肌球蛋白（myosin），如同微管蛋白，肌動蛋白的基因組成一個超家族并有多種結構極為相似的組成。在肌細胞中至少存在4種不同的肌動蛋白。
腐殖质
土壤腐殖质主要由碳、氢、氧、氮、硫、磷等营养元素组成，从元素含量看，胡敏酸含碳、氮、硫较富里酸高，而氧含量较富里酸低；在腐殖质中含氮组分的主要形态有蛋白质-N、肽-N、氨基酸-N、NH3-N，以及嘌呤、嘧啶、杂环结构上的N；在不同环境条件下，腐殖质的含氮组成有明显差异，热带土壤中有较多的酸性氨基酸，而在北极土壤中这类氨基酸含量较低，热带土壤所含碱性氨基酸较其他土壤少。
蛋白质结构预测
α螺旋是在蛋白质二级结构中最丰富的类型。α螺旋的平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸，形成一个氢键，在每4个残基中；平均长度为10个氨基酸（3个螺旋）或10埃（Å），但变化范围5到40（Å）（1.5个至11个螺旋）。沿螺旋排列的氢键也构成了带部分电荷的偶极矩，氮端带部分正电。因为氮端有自由的氨基，可以与带负电的基团，比如磷酸基团，进行反应。α螺旋常位于蛋白质核心区靠近表面的位置，有利于于水环境发生作用。面向蛋白内部的螺旋倾向于采用更多的疏水氨基酸，面向外部的多为亲水氨基酸。因此，螺旋链上每四个氨基酸中位置处于的第三位的多为疏水，这也很特征很容易被识别出。比如对亮氨酸拉链模体(Leucine zipper motif)有高度预测性的重复特征是两个相邻的螺旋相对的面上均有亮氨酸的存在。螺旋轮图可以显示出这种重复性的特征。其它的藏在蛋白质核心区或者细胞膜内的α螺旋会更经常分布疏水氨基酸，这样的结构也更能被预测。 暴露在螺旋表面的氨基酸中疏水氨基酸所占的比例会更小。所以说氨基酸的类别组成可以用来预测α螺旋区域。那些有更多丙氨酸(Alanine,A)、谷氨酸(Glutamic acid,E)、亮氨酸(Leucine,L)、蛋氨酸(methionine,M)，更少脯氨酸(Proline,P)、甘氨酸(Glycine,G)、酪氨酸(Tyrosine,Y)、丝氨酸 (Serine,S)的氨基酸容易形成α螺旋。脯氨酸通常破坏或者使α螺旋更不稳定，但是在更长可以存在因为它在α螺旋中形成一个弯折。
非蛋白胺基酸
在技術上，任何具有胺（-NH）和羧酸（-COOH）官能團的有機化合物都是氨基酸。 蛋白胺基酸是該組的一小部分，具有帶有一個氨基，一個羧基，一個侧链和一個α-氫左旋構象的中心碳原子（α-或2-），甘氨酸除外， 非胺基和脯氨酸，其胺基是仲胺，因此由於傳統原因通常被稱為亞氨基酸，儘管不是亞氨基。
蛋白质
蛋白質進入口腔時無法被分解，進而到胃。胃蛋白酶可斷裂芳香族氨基酸或亮氨酸氨基端肽鍵，凝乳酶可將牛奶中的酪蛋白（Casein）催化成含鈣的副乾酪素（Ca paracaseinate）。 到了小腸，胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧基肽酶開始作用;胰蛋白酶可斷裂赖氨酸或精氨酸的羧基端肽鍵，糜蛋白酶可斷裂色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的羧基端肽鍵，羧基肽酶可斷裂肽鏈羧基端的最後一個肽鍵。 人體所需蛋白質在許多食物中都含量豐富，如動物肌肉、乳製品、蛋、豆類、穀類和蕈類等。人體中蛋白質缺乏可以導致全身浮腫、皮膚乾燥病變、頭髮稀疏脫色、肌肉重量減輕、免疫力下降等。
蛋白质
动物所摄取的氨基酸来源于食物中所含的蛋白质，每公克蛋白質可供給4大卡熱量。摄入的蛋白质通过消化作用而被降解，这一过程通常包括蛋白质在消化系统的酸性环境下发生变性，变性后的蛋白质被蛋白酶水解成氨基酸或小段的肽。随后这些降解片段就可以被吸收。部分吸收后的氨基酸被用于蛋白质的合成，其余的则通过糖异生作用被转化为葡萄糖或进入三羧酸循环进行代谢。蛋白质的营养作用在饥饿环境下显得特别重要，此时机体可以利用自身的蛋白质，特别是肌肉中的蛋白质，来产生能量以维持生命活动。蛋白质/氨基酸也是食物中重要的氮源.
赫尔曼·埃米尔·费歇尔
1899年到1908年费歇尔对蛋白质的组成和性质进行了开创性的研究。在费歇尔之前，李比希等人试图像小分子一样用简单的化学式来描述蛋白质，但遇到了困难。费歇尔首先提出氨基酸通过肽键(-CONH-)结合所形成的多肽，多肽正是蛋白质的水解产物。在实验上，费歇尔改进了测试氨基酸的办法，发现了新的环状氨基酸脯氨酸和氧脯氨酸。他还尝试使用光反应来让氨基酸合成蛋白质。并合成了二肽，三肽和多肽（含18个氨基酸）。给后来桑格等人对蛋白质结构的进一步研究奠定了方法基础。
蛋白质
蛋白質受到酸、鹼、尿素、有機溶酶、重金屬、熱、紫外光及X-射線等物理或化學的破壞，引起蛋白質自然之分子結構的改變，並引起生理活性的消失。 變性作用破壞了蛋白質的二級、三級、四級結構，一般不會影響其初級結構。结构蛋白能够形成相对更为刚性的生物组分。多数结构蛋白为纤维蛋白；胶原蛋白和弹性蛋白是结缔组织（如软骨）中关键的组分，而角蛋白则存在于头发、指甲、羽毛、蹄和一些贝壳中。此外，肌动蛋白和微管蛋白作为单体是球状可溶蛋白，但一旦多聚化便形成长的刚性纤维用于组成细胞骨架，以保持细胞的大小和形态。
肌动蛋白
在生物分子演化当中，肌动蛋白是高度保守的蛋白质分子之一，从藻类到人類细胞肌动蛋白只有不到20%的变化。 因此，它被认为具有优化的结构。 它有两个显着特征：它是一种能够缓慢水解ATP的酶，这是生物过程的“通用能量货币”。 但是，ATP是必需的，以保持其结构完整性。 其高效的结构由几乎独特的折叠过程形成。此外，它能够比任何其他蛋白质进行更多的相互作用，这使得它在几乎所有细胞生命水平上都能比其他蛋白质发挥更广泛的功能。 肌凝蛋白是与肌动蛋白结合的蛋白质的一个例子。 另一个例子是，它可以根据周围培养基中钙阳离子的浓度将肌动蛋白编织成束或切割长丝。
非蛋白胺基酸
非蛋白胺基酸是生物化學上指在蛋白質內找不到（例如：肉碱、GABA和L-DOPA），或沒有被標準遺傳密碼編碼的其他胺基酸。
酰胺
蛋白质和肽是含有酰胺键的重要生物分子。一些生物碱中也含有酰胺键。
血红蛋白
哺乳动物的一个血红蛋白分子，可以结合最多四个氧分子。可以用平均細胞血紅蛋白濃度測出濃度。 血红蛋白和类血红蛋白分子存在于几乎所有的脊椎动物体内，在许多无脊椎动物、真菌和植物中也有分布。在这些机体中，血红蛋白可能携带氧气，抑或扮演转移和调节诸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氢和硫化物的角色。其中一种称作豆血红蛋白（Leghemoglobin）的变体分子是用来清除氧气以免毒害诸如豆科植物的固氮根瘤的厌氧系统的。
蛋白质
“蛋白质”、“多肽”和“肽”这些名词的含义在一定程度上有重叠，经常容易混淆。“蛋白质”通常指具有完整生物学功能并有稳定结构的分子；而“肽”则通常指一段较短的氨基酸寡聚体，常常没有稳定的三维结构。然而，“蛋白质”和“肽”之间的界限很模糊，通常以20-30个残基为界。“多肽”可以指任何长度的氨基酸线性单链分子，但常常表示缺少稳定的三级结构。
酪蛋白
酪蛋白含有大量的脯氨酸，這些脯氨酸通常不參與有機體中的化學反應。酪蛋白也不具雙硫鍵，因此它沒有明顯的三級結構。酪氨酸呈略疏水性，在牛奶中被包覆在稱為"酪蛋白膠束"的囊中。它與介面活性劑型的膠束並不相同，因為它們的疏水端在外，而且它們是圓形的；更大的不同點是，其膠束內部是高度親水的。膠束內的酪蛋白受鈣離子與疏水效應而被束縛。目前有許多不同的模型試圖解釋膠束內酪蛋白的特殊結構。 其中一種模型認為膠束是由許多更小的膠束組成，而κ-酪蛋白包在更小的膠束周圍。 另一個模型推測膠束是由酪蛋白之間交錯的極細纖維組成。最新提出的模型則認為酪蛋白間的雙鍵膠合而構成了膠束。這些模型的相似處在於他們都認為膠束是酪蛋白聚集產生的微小懸浮粒子，並被可溶於水的κ-酪蛋白所包覆。
蛋白质
细胞中，酶是最被广泛了解和研究最多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。酶的催化反应具有高度的专一性和极高的催化效率。酶在大多数与代谢和异化作用以及DNA的复制、修复和RNA合成等相关的反应中发挥作用。在翻译后修饰作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白质上增加或去除特定化学基团（如磷酸基团）。目前已知的酶催化的反应有约4000种。酶可以极大地加速其所催化的反应；例如，与没有酶催化的情况相比，的加速作用最高可达10倍（形象地说，在没有酶的情况下完成反应需要七千八百万年，而存在酶的情况下反应只需18毫秒）。
蛋白酶体
从蛋白质结构看，蛋白酶体是一桶状复合体，包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”（右图中蓝色部分），核心中空，形成一个空腔。其中，每一个环由七个蛋白质分子组成。中间的两个环各由七个β亚基组成，并含有六个蛋白酶的活性位点。这些位点位于环的内表面，所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。外部的两个环各含有七个α亚基，可以发挥“门”的作用，是蛋白质进入“空腔”中的必經之路。这些α亚基，或者说“门”，是由结合在它们上的“帽”状结构（即调节颗粒，右图中红色部分）进行控制；调节颗粒可以识别连接在蛋白质上的多泛素链标签，并启动降解过程。包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。
標準蛋白胺基酸列表
標準氨基酸（英語：Standard amino acids）或稱蛋白氨基酸（proteinogenic amino acids），是生物細胞中用來合成蛋白質的共20種氨基酸。本列表主要描述其名稱、標示方法、結構與性質。还包括次要编码氨基酸，硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸，分别用通常的終止密码子UGA和UAG编码，出现在少数蛋白质中。参见"第21和第22种氨基酸" 。
环醇假说
在她的第三篇论文（1936年）中，林奇指出，许多“具有生理活性”的物质，比如，胆固醇，由稠合的碳六元环组成，因此，可能成为Cyclol分子没有氨基酸侧链一侧的立体互补构型。林奇提出，立体互补是判定一个小分子是否能够结合蛋白质的主要因素之一。 林奇推测，蛋白质负责所有生物分子的合成。注意到细胞只有在极度饥饿的情况下才会消化蛋白质，林奇进一步推测，生物生存离不开蛋白质。
金属蛋白
金属蛋白（）是一类含有配位结合的金属离子作为辅因子的蛋白质。所有蛋白质中有大量是属于这一类。例如，尽管可能有多达3000种人类的锌金属蛋白质 ，但至少有1000种人类蛋白质（总数约20,000种）含有锌结合的蛋白质结构域 。
包涵体
包涵体主要由蛋白质构成，其中大多是基因表达产物。这些基因表达产物没有生物活性。为此，欲获得天然活性态的目标产物，必需分离包涵体后，溶解包涵体并使其中的目标蛋白恢复应有的天然活性。所以，包涵体的出现不仅增加了生化工程师生物分离设计的难度，也为生物化学家的蛋白质折叠（protein folding）机理研究提出了新的课题。
营养
糖类在生物体上扮演著众多的角色，像多醣可作为儲存養分的物質，如澱粉和糖原；或作为動物外骨骼和植物細胞的細胞壁，如：甲殼素和纖維素；另如五碳醛醣的核糖是構成各種輔因子的不可或缺失之物質，如ATP、FAD和NAD）也是一些遺傳物質分子的骨幹（如 DNA和 RNA）。醣類的眾多衍生物同時也與免疫系統、受精、預防疾病、血液凝固和生長等有極大的關聯。[2] 在食品科學和其他非正式的場合中，碳水化合物通常是指：富有澱粉（如五殼類、麵包或麵食）或簡單的醣類的食物（如食糖）[3][4]。
丝胶蛋白
丝胶蛋白（sericin）或称丝胶，是蚕或柞蚕在生产蚕丝时所分泌的一种蛋白质。蚕丝主要由丝胶蛋白及丝蛋白两种蛋白质构成。蚕丝中含有70-80%的丝蛋白及20-30%的丝胶蛋白，丝蛋白是蚕丝的结构中心，而丝胶蛋白则在外侧，将蚕丝黏在一起。丝胶蛋白结构上由18种不同的氨基酸组成，其中32%为丝氨酸。
生物分子
有时在蛋白质中观察到修饰的氨基酸;这通常是翻译后酶促修饰（蛋白质合成）的结果。例如，激酶对丝氨酸的磷酸化和磷酸酶的去磷酸化是细胞周期中的重要控制机制。在某些生物体中，已知只有两种不同于标准二十种的氨基酸在翻译过程中被掺入蛋白质中：除了用于蛋白质合成的那些之外，其他生物学上重要的氨基酸包括肉毒碱（用于细胞内的脂类转运），鸟氨酸，GABA，和牛磺酸。
细胞膜
膜的另一种主要成分是蛋白质，蛋白质分子有的嵌插在脂双层网架中，有的则粘附在脂双层的表面上。根据在膜上存在位置的不同，膜蛋白可分为两类，一是通过强疏水或亲水作用同膜脂牢固结合不易分开的，称为整合蛋白（Integral protein）或膜内在蛋白；二是附着在膜的表层，与膜结合比较疏松容易分离的，称为膜周边蛋白（Peripheral protein）或外在蛋白。
微管蛋白
微管蛋白（）是一类含有多个成员的蛋白质家族。其最常见的成员是α-微管蛋白和β-微管蛋白，它们是组成微管的主要成分。微管由α-微管蛋白和β-微管蛋白所形成的二聚体为单位聚集而成。细胞内微管蛋白的聚集程度会影响微管的长度，并进一步影响细胞形态。微管蛋白的分子量约为55kDa，为弱酸性蛋白质，等电点在5.2至5.8之间。微管蛋白和同属于运动性蛋白的肌动蛋白和肌球蛋白在一级结构上有许多相似性。
金属蛋白
人体中的大多数金属都与蛋白质结合。 例如，人体中铁的相对较高浓度主要归因于血红蛋白中的铁。 金属蛋白中的金属离子一般是与多肽链上氨基酸残基中的氮、氧或硫原子或与蛋白质相结合的大环配体相配位。由于金属离子的特殊氧化还原性质，金属酶常用作催化生氧化还原反应的催化剂。
複合蛋白質
複合蛋白質（conjugated protein）又稱缀合蛋白质、结合蛋白质，是由蛋白質與“非胺基酸、非肽”分子（如：金属离子、脂质、糖类或核酸）結合而成。
生物化学的历史
在许许多多不同的生物分子之中，很大一部分是复杂的大分子（称为聚合物），是由许多相似的小亚基（称为单体）组合在一起构成的。每一类聚合物对应着一套不同的亚基，例如，蛋白质就是一类聚合物，它们的亚基则是二十种（或更多）氨基酸；糖类则是由单糖、双糖和多糖组成；脂肪由脂肪酸和甘油醇组成；核酸是由核苷酸单体组成。生物化学研究这些重要生物分子的化学性质，尤其是酶促反应的化学机理。关于细胞代谢和内分泌系统的生化机理也有很详尽的研究。生物化学的其他方面还包括遗传密码（DNA、RNA）、蛋白质合成、跨膜运输以及信号转导。
营养
碳水化合物，又称醣類，是多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称，一般由碳、氫與氧三種元素所組成，廣布于自然界。醣類的另一個名稱为“碳水化合物”，其由來是根据生物化学家先前發現一类物质可写成经验分子式：Cn(HO)n，其氢与氧元素的比例始终为2:1，故以为醣類是碳和水的化合物；但后来的发现证明了许多糖类并不符合上述分子式，如：鼠李醣（CHO）；而有些物質符合上述分子式却不是糖类，如甲醛（CHO）等。醣類為人體之重要的營養素，主要分成三大類：單醣、雙醣和多醣。在一般情況下，單醣和雙醣是較小的（低分子量）的碳水化合物，通常稱為醣[1]。例如，葡萄糖是單醣，蔗糖和乳糖是雙醣
蛋白质结构
基于化学性质的不同，可以将20种天然氨基酸分成多个类别。重要的影响因子是侧链带电性、亲/疏水性、大小等。不同侧链在水溶液环境中的相互作用在塑造和维持蛋白质结构中扮演着重要的角色。疏水性的侧链趋向于被包埋于蛋白质内部，形成疏水核心，稳定蛋白质结构；而亲水性的侧链则更多的是暴露于溶剂中。疏水性的残基包括亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和缬氨酸以及疏水性相对较弱的甘氨酸、丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸。带电侧链对于蛋白质结构的稳定性也非常重要，-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-不同带电侧链之间形成离子键可以稳定结构，而如果结构内部有未配对的带电侧链则会大大减弱结构的稳定性；此外，带电残基有很强的亲水性，通常位于蛋白质表面。带正电的残基有赖氨酸和精氨酸，有时组氨酸也带正电荷；带负电的残基为谷氨酸和天冬氨酸。其余的氨基酸一般有带不同功能基团的较小的亲水侧链。如丝氨酸和苏氨酸侧链带羟基，谷氨酰胺和天冬酰胺带酰胺基。一些氨基酸具有特殊性质，如两个半胱氨酸之间能够-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-侧链上的巯基共价连接而形成二硫键，脯氨酸为环状且构象比较固定，甘氨酸为最小氨基酸且构象最具可变性。
木瓜蛋白酶
木瓜蛋白酶由212个氨基酸残基组成，并含有3对二硫键。它的三维结构是由两个不同的结构域所组成，两个结构域之间形成一个缝隙；缝隙内含有酶的活性位点，包括一个与胰凝乳蛋白酶中所含的相似的催化三联体。木瓜蛋白酶中的催化三联体由25位的半胱氨酸（Cys-25）、159位的组氨酸（His-159）和158位的天冬酰胺（Asn-158）这三个氨基酸所组成。
宏量元素
磷是一种以磷酸的形式由植物的根吸收。磷酸在人体内十分重要，磷酸和其它化合物组成了生物必须的DNA（储存基因）、RNA（使DNA的基因转化为蛋白质）、三磷酸腺苷（储存和制造能量）、磷酸钙（组成骨骼和牙齿）和磷脂（组成细胞膜）。磷的存在和生活息息相关，例如围绕神经细胞轴突的髓鞘（由鞘磷脂组成）可以使神经冲动得以传播进入器官（例如肌肉和腺体）。 半胱氨酸、甲硫氨酸和牛磺酸等一些含有氨基的有机酸里面有硫原子。而牛磺酸可以抑制神经冲动，用于控制痉挛，而含硫的氨基酸组成了蛋白质和生命重要的一部分：甲硫氨酸可以增进食欲，标识蛋白质的形成，并携带人体需要的硫和甲基；半胱氨酸可以帮助解毒和修复放射线损害。
線粒體
线粒体内膜含有電子傳遞鏈（ETC）以及比外膜更多的蛋白质（超过151种，约占线粒体所含所有蛋白质的五分之一），所以承担着更复杂的生化反应。存在于线粒体内膜中的几类蛋白质主要负责以下生理过程：特异性载体运输磷酸、谷氨酸、鸟氨酸、各种离子及核苷酸等代谢产物和中间产物；内膜转运酶（translocase of the inner membrane，TIM）运输蛋白质；参与氧化磷酸化中的氧化还原反应；参与ATP的合成；控制线粒体的分裂与融合。
神秘果蛋白
该糖蛋白的摩尔质量是24.6kDa，包括3.4kDa的糖（约占重量的13.9%），其中的糖成分按摩尔比例计为：31%的氨基葡萄糖、30%的甘露糖、22%的岩藻糖、10%的木糖和7%的半乳糖。
线粒体拟核相关蛋白质
线粒体拟核相关蛋白（）是存在于线粒体拟核中的蛋白质的统称，主要包括转录因子、单链DNA结合蛋白以及众多参与线粒体中代谢途径的多功能蛋白。这些蛋白质均由核基因编码, 在细胞质基质中合成再转运至线粒体基质内执行功能。除了参与转录，线粒体拟核相关蛋白在线粒体DNA（mtDNA）折叠和线粒体拟核结构组织中也发挥重要作用。线粒体拟核的结构与功能的完整性都依赖于这些蛋白之间以及蛋白与mtDNA间的相互作用。多种线粒体拟核相关蛋白的缺失也会使拟核结构不稳定，并最终导致DNA损伤。 1974年研究人员用氨银染色法在多头绒泡菌（"Physarum polycephalum"）线粒体中观察到了完整的拟核结构。随后，在1976年人们成功将其从线粒体中分离出来，并利用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳证实线粒体拟核中含有蛋白质。
蛋白质结构
肽或蛋白质的氨基酸序列（或残基序列）被称为蛋白质一级结构。残基的标号总是从蛋白质的氨基端（没有参与形成肽键）开始。蛋白质一级结构可以-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-测定其对应的基因（更准确地说是开放阅读框架）的碱基序列来间接确定（参见翻译），但对于转录后修饰和翻译后修饰，如二硫键形成、磷酸化和糖基化等（通常被认为是一级结构的组成信息），则无法-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-这种翻译法来测定；此外，也可以-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-埃德曼降解法或连续质谱来对蛋白质样品进行直接测序。 早在1951年，第一个蛋白质结构解出前7年，鮑林和他的同事就利用已知的键长和键角提出了α螺旋和β折叠的结构。α螺旋和β折叠都是将主链上的氢键供体和受体饱和的一种方式。这两个蛋白质二级结构仅依赖于主链骨架，即所有氨基酸的共同部分，这就解释了为什么这两个蛋白质二级结构频繁地出现于大多数的蛋白质结构中。随着越来越多的蛋白质结构得到解析，更多的蛋白质二级结构被发现，如各类Loop和其他形式的螺旋。蛋白质二级结构都有自己独特的几何构架，即二面角ψ和φ有特定的值，处于Ramachandran图的特定区域。蛋白质二级结构还包括转角、Loop和其他一些不常见的二级结构元素（如3螺旋等）。除了有规则的二级结构以外，主链骨架的其他部分就被称为无规则卷曲。
中心体
中心體由兩個正交排列的中心粒組成，被稱為中心粒周围物质（pericentriolar material, PCM）的無定形蛋白質包圍。 PCM包含負責微管成核和錨定的蛋白質，包括γ-微管蛋白，百日咳素和九肽。一般來說，中心體的每個中心粒具有九個三重態微管，並含有中心体蛋白（centrin），外周致密纤维蛋白2（cenexin）和不溶性弹性结构蛋白（tektin）。在許多細胞類型中，細胞分化期間中心體被纖毛所取代。然而，一旦細胞開始分裂，則纖毛被中心體再次替代。
低蛋白血症
低蛋白血症的症状由轻到重会出现： 以上症状，也可能因其他健康问题导致，不能只通过这些症状判断得了低蛋白血症。血液检查，测试其中的蛋白质水平。建议每日摄入量（RDA）为每千克体重0.8克蛋白质。 对于运动员，孕妇，健身人群等需要更多蛋白质的群体，可能需要摄入更多蛋白质。 富含蛋白质的食材包括：肉，鱼，蛋，禽，大豆，坚果等。
分子伴侣
虽然蛋白质的三维结构是由它自身的氨基酸序列决定的，但并非所有蛋白质都能自然折叠到其自然状态（英文：Native Status，即蛋白质能发挥其功能的最终状态），很多蛋白质的折叠或者是在高温失活后（即所谓的热休克，英文：Heat shock），都通常需要分子伴侣的协助达到或恢复到其自然状态。其实，分子伴侣并不是只在热休克时才出现的，它们一直存在于细胞内。蛋白质在折叠时，总体来说是朝着降低能量的方向进行的。不过有时候它会进入所谓的“能井”中（见图2 ）。这些状态并非其能量最低状态，但是蛋白质却因为缺乏外源能量而不能越出能井，或者是要很长的时间才能做到。这时分子伴侣会发挥其作用，帮助蛋白质折叠回正确状态并加速这一过程。从另一个角度看，所有的分子伴侣都能识别疏水性区域。因为自然状态下的蛋白质会隐藏其疏水性区域，只有在不正确折叠的情况下才暴露出这些区域。分子伴侣便依靠疏水性作用与其底物结合，发挥作用。
白蛋白
白蛋白的分子量为67,500道尔顿，由584至590个氨基酸组成。由于它的半胱氨酸含量比较高因此相对而言它含有比较多的硫。白蛋白可溶于水中，每克水约可溶18毫升白蛋白。它的等电点为4.6。在热（凝固温度60—70℃）或酶等条件下可凝固和变性。白蛋白存在于动物、植物、细菌中。动物性白蛋白在(NH)SO的饱和度为0.64—0.90时开始盐析，而植物性白蛋白在(NH)SO的饱和度为0.5时则有相当一部分被沉淀。
蛋白核
人們目前還沒有完全弄清蛋白核中蛋白質的種類和結合狀況。不過，人們已經在蛋白核中發現了加氧酶以外的蛋白質，比如加氧酶活化酶、硝酸還原酶和亞硝酸還原酶。蛋白核在是如何在細胞分裂期間生成的也尚不明確。通過誘變萊茵衣藻進行的研究表明，加氧酶的亞基對蛋白核的組裝至關重要，尤其是兩個會與溶劑接觸的亞基。目前，加氧酶是自我組裝成蛋白核還是需要另外的伴侶分子幫助尚不可知。
代谢
动植物和微生物的大部分组成结构是由三类基本生物分子所构成，这3类分子是氨基酸、糖类和脂类（通常为称为脂肪）。由于这些分子是维持生命所必需的，代谢既制造这些分子以用于构建细胞和组织，又在摄入食物后将食物中的这些分子消化降解以提供维持生命所需的能量。许多重要的生化物质可以聚合在一起形成多聚体，如DNA和蛋白质。这些生物大分子对于所有的生物体都是必要的组分。下表中列出了一些最常见的生物大分子。 蛋白质是由线性排列氨基酸所组成，氨基酸之间通过肽键相互连接。酶是最常见的蛋白质，它们催化代谢中的各类化学反应。一些蛋白质具有结构或机械功能，如参与形成细胞骨架以维持细胞形态。还有许多蛋白质在细胞信号传导、免疫反应、和细胞周期调控中扮演重要角色。
醣蛋白
糖蛋白多肽链常携带许多短的杂糖链。它们通常包括N-乙酰己糠胺和己糖（常是半乳糖和／或甘露糖，而葡萄糖竟较少）。该链末端成员常常是唾液酸或L-岩藻糖。这种寡糖链常分支，很少含多于15个单体的，一般含2—10个单体，分子量相当于540—3,200。糖链数目也变化很大。
茶
已知茶叶中含有500多种化学成分，有机成分有四百五十多种，其中具有生理作用的有很多： 茶多酚，也称鞣质，茶叶中有含量很高的各类多酚类化合物，从茶叶中提取出的多酚类化合物粗产物被称为茶多酚，
生物大分子
蛋白质、核酸和多糖是3类主要的生物大分子，它们在分子结构和生理功能上差别很大，然而，在以下几个方面又显出共性：核酸（）是由核苷酸构成的生物大分子，可分为脱氧核糖核酸（DNA）与核糖核酸（RNA）。
胞质溶胶
那些没有与细胞膜或细胞骨架结合的蛋白质分子溶解在胞质溶胶中。 细胞中的蛋白质含量非常高，接近200 mg/ml，占胞质溶胶体积的20-30％。 然而，准确测量蛋白质在完整细胞中溶解在胞质溶胶中的程度是困难的，因为一些蛋白质似乎与整个细胞中的细胞膜或细胞器弱相关，并在细胞(lysis)后释放到溶液中。实际上，在使用皂苷小心地破坏细胞质膜而不损害其他细胞膜的实验中，仅释放了约四分之一的细胞蛋白质。 如果给定ATP和氨基酸，这些细胞也能够合成蛋白质，这意味着细胞质中的许多酶与细胞骨架结合。 然而，现在认为细胞中的大多数蛋白质在称为微小梁晶格的网络中紧密结合的观点是不太可能的。
蛋白核
蛋白核（Pyrenoid）係一類存在於許多藻類的載色體中和陸生的角蘚門的葉綠體中的一類亞細胞結構。蛋白核與一種碳濃縮機制（CCM）有關。該結構主要作用是作爲二氧化碳（CO）固定的中心，它能在與光合作用相關的加氧酶周圍創造、維持一個高二氧化碳濃度環境。由此不難發現，蛋白核的作用和藍細菌的相似。
血红蛋白
哺乳动物中血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。人类血红蛋白由2对（4条）血红蛋白单体聚合成四聚体，每个血红蛋白单体由每一条肽链和一个血红素连接构成。肽链有两种（即珠蛋白的两种肽链）：含141个氨基酸残基的α链和含146个氨基酸残基的非α链（β、γ及δ链，各种都有固定的氨基酸排列顺序）。其中α链基因位于16号染色体，β、δ、γ链基因位于11号染色体。
吲哚
在很多有机化合物中能发现吲哚结构，比如色氨酸及含色氨酸的蛋白质，生物碱及色素中也包含有吲哚结构。
醣蛋白
血型物质的主要组成成分也包含了约75%的糖。
金属蛋白
几乎可以立即进行类似的反应。碳酸酐酶中活性位点的结构从许多晶体结构中是众所周知的。它由由三个组氨酸单元的三个咪唑氮原子配位的锌离子组成。 第四配位位点被水分子占据。 锌离子的配位球近似为四面体。带正电的锌离子使配位的水分子极化，并且带负电的氢氧化物部分对二氧化碳（碳酸酐）的亲核攻击迅速进行。催化循环产生碳酸氢根离子和氢离子作为化学平衡
蛋白质
大多数的蛋白质都自然折叠为一个特定的三维结构，这一特定结构被称为。虽然多数蛋白可以通过本身氨基酸序列的性质进行自我折叠，但还是有许多蛋白质需要分子伴侣的帮助来进行正确的折叠。在高温或极端pH等条件下，蛋白质会失去其天然结构和活性，这一现象就称为变性。生物化学家常常用以下四个方面来表示蛋白质的结构： 蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。 蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纖維蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多球蛋白是酶。纤维蛋白多为结构性的，例如，结缔组织的主要成分胶原蛋白，或头发和指甲的蛋白质成分角蛋白。膜蛋白常常作为受体，或提供通道极性的或带电的分子通过细胞膜。
金属蛋白
据估计，所有蛋白质中有大约一半含有金属。据另一个估计，大约四分之一到三分之一的所有蛋白质被提议要求有金属执行其功能。因此，金属蛋白在细胞中具有许多种不同的功能，例如蛋白质的储存和运输，酶和信号转导蛋白。金属离子在感染性疾病中的作用已经被审查。金属结合蛋白的丰度可能是蛋白质使用的氨基酸所固有的，因为即使没有进化史的人工蛋白质也很容易结合金属。
生物无机化学
德国化学家保罗·埃尔利希（Paul Ehrlich）使用有机砷（“灑爾佛散”）治疗梅毒，证明了金属（或至少是类金属）与药物的相关性，这与Rosenberg发现顺铂(cis-PtCl(NH))的抗癌活性有关。 最早结晶的蛋白质（参阅詹姆斯·B·萨姆纳）是脲酶，后来证明其活性位点含有镍。 多萝西·霍奇金（Dorothy Crowfoot Hodgkin）在晶体学上显示[[维生素B12|维生素B}}（一种[[恶性贫血]]的治疗方法）由[[咕啉]]大环中[[钴]]的组成。 [[脱氧核糖核酸|DNA]]的沃森-克里克结构(Watson-Crick structure)证明了含磷酸盐的聚合物起着关键的结构作用。
蛋白酶体
不同的生物体中，20S核心颗粒中亚基的数量和差异性都有所不同；就亚基数量而言，多细胞生物比单细胞生物要多，真核生物比原核生物多。所有的20S颗粒都由四个堆积的七元环所组成，这些环结构则是由两种不同的亚基构成：α亚基为结构性蛋白，而β亚基则发挥主要的催化作用。外部的两个环，每个环都含有七个α亚基，一方面作为调节颗粒的结合部，另一方面发挥“门”的作用，阻止蛋白质不受调控地进入核心颗粒的内部。内部的两个环，每个环都含有七个β亚基，且包含蛋白酶活性位点，用于蛋白质水解反应。蛋白酶体的大小在不同物种之间相当保守，其长和宽分别为约150 Å和115 Å。其内部孔道宽为近53 Å，而入口处则只有13 Å的宽度，这就提示蛋白质要进入其中，需要先被至少部分去折叠。
膠原蛋白
构成胶原的氨基酸序列非常有特色。首先，它富含甘氨酸和脯氨酸残基，前者的含量达到总氨基酸残基的1/3后者则接近1/4；其次，序列中含有胺基酸的衍生物和羟脯氨酸，这两种氨基酸是在蛋白质一级结构序列形成之后由特定的酶作用于序列中的赖氨酸和脯氨酸形成的；最后，它的序列中只含有很少的酪氨酸残基，并且不含有色氨酸和半胱氨酸残基。膠原蛋白一级结构的另一个特点是它的氨基酸的排列。这些氨基酸一般以-甘氨酸-脯氨酸-羟脯氨酸-三联交替出现的顺序排列。只有很少的蛋白质有这样规则的氨基酸排列。
鐵蛋白
鐵蛋白（）是一种常见的球狀蛋白质，由24個蛋白亚基构成，它能在所有类型的细胞中表达，是原核生物與真核生物用于儲存鐵離子的主要蛋白質。铁蛋白的主要功能是使鐵離子的儲存維持在溶解状态并且對細胞無害；对于人类来说，它是一个铁缺乏和铁过载的缓冲区。沒有與鐵離子的儲鐵蛋白稱為原儲鐵蛋白（或“去铁铁蛋白”）。
生物化学
蛋白质是由氨基酸分子呈线性排列所形成，相邻氨基酸残基通过形成肽键连接在一起。
金属蛋白
含钴的维生素B（也称为钴胺素）催化两个分子之间的甲基(−CH) 基团转移，这涉及到C-C键的断裂，该过程在有机反应中在能量上昂贵。 金属离子通过形成瞬态Co−CH键降低了该过程的活化能。辅酶的结构被多萝西·霍奇金（Dorothy Hodgkin）和同事确定了，为此她获得了诺贝尔化学奖。它由与咕啉环的四个氮原子和咪唑基团的第五个氮原子配位的钴（II）离子组成。 在静止状态下，有一个带有腺苷 5'碳原子的Co-C σ键。这是一种天然存在的有机金属化合物，解释了其在反甲基化反应（例如进行的反应）中的功能。
金属蛋白
除了由氨基酸残基提供的供体基团外，许多有机辅因子还起配体的作用。 也许最著名的是并入血基質蛋白中的四齿N大环配体。 无机配体如硫化物和氧化物也是常见的。
組織蛋白
在H2A、H2B、H3及H4這四種組織蛋白中的其中兩種稱為「核心組織蛋白」，並且集合成為八聚體的核小體核心顆粒。這種集合是將DNA的146對鹼基對以1.65左手超螺旋形圍在這個蛋白質線軸。連接組織蛋白H1將核小體核心顆粒與DNA的進入位點及E位點結合，因而可以將DNA緊扣在位，並且能容許形成更高層次的結構。最基本的形狀為一個10納米的纖維或一連串的珠子。這涉及將在每一個核小體之間約50對的DNA鹼基對圍在這些核小體上，這些DNA又稱為連接DNA。較高層次的結構包括有30及100納米的纖維，是在一般細胞內的結構。在減數分裂中，透過核小體與其他蛋白質的相互作用，合成染色體。合成的組織蛋白與DNA稱為染色質。
蛋白质
要了解特定蛋白质的功能，获得其三级结构或四级结构可以提供重要的结构信息。目前用于蛋白质的原子分辨率结构测定的方法主要是X射线晶体学和NMR光谱学。冷冻电子显微学也可以提供超大蛋白质复合物（如病毒、核糖体等）的低分辨率结构信息。而电子晶体学在一些情况下也可以提供较高分辨率的结构信息，特别是对于膜蛋白的二维晶体。解析的结构（包括原子坐标和结构解析的相关信息）通常存放到蛋白质数据库（PDB），供全世界研究者免费下载。蛋白质结构预测也可以为未知结构（实验结构）的蛋白质提供结构信息。
生物化学
生物化学（，也作 ），顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科，常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分，如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说，则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。虽然存在着大量不同的生物分子，但实际上有很多大的复合物分子（称为“聚合物”）是由相似的亚基（称为“单体”）结合在一起形成的。每一类生物高分子都有自己的一套亚基类型。例如，蛋白质是由20种氨基酸所组成，而脱氧核糖核酸（DNA）由4种核苷酸构成。
螺旋藻
按每100干品算，螺旋藻富含各种营养成分。其实际营养价值取决于食用量，在一般5-10g数量时基本不 螺旋藻異常地包含大量蛋白質，視乎來源的佔干重約55-77%。包含所有必需胺基酸。但與動物蛋白質如肉類、蛋或奶比較，蛋氨酸、半胱氨酸及賴氨酸的份量則較少。若與植物蛋白質比較，如大豆、莢果，則較優越。
蛋白质
蛋白质是细胞中的主要功能分子。除了特定类别的RNA，大多数的其他生物分子都需要蛋白质来调控。蛋白质也是细胞中含量最为丰富的分子之一；例如，蛋白质占大肠杆菌细胞干重的一半，而其他大分子如DNA和RNA则只分别占3%和20%。在一个特定细胞或细胞类型中表达的所有蛋白被称为对应细胞的蛋白质组。
膳食纖維
膳食纖維（Dietary fiber）是指不能被人體消化酶分解、固有且完整的植物源食物成分；膳食纖維的化學成分，是多種非澱粉多糖及木質素（一種芳香族高聚物）的植物物質，主要存在於植物細胞壁，少量存在於細胞間質中；包括纖維素、半纖維素（如：阿糖基木聚糖）、果膠、樹膠、甲殼質（真菌）、、抗性糊精、菊糖、β-葡聚醣、低聚糖，以及不屬於多糖的木質素及植物蠟（棕櫚）等。
甘氨酸
大多数蛋白质只含少量甘氨酸，膠原蛋白是一个重要的例外，它含三分之一的甘氨酸。
中胶层
中膠層的主要構成物質是水。除此之外，還包括幾種纖維狀蛋白，例如膠原質和硫酸乙酰肝素蛋白聚糖。 中膠層一般是不含細胞的， 但是刺細胞動物 和栉水母类 的中膠層包含有肌束和神經纖維。其他的神經和肌肉細胞則都在上皮層下。
血浆蛋白
血浆蛋白的55％是由白蛋白组成的，是维持血浆渗透压的主要因素，有助于脂肪和类固醇激素在血浆中的运输。另外35％由球蛋白所组成，它有助于血浆中的离子、激素和血脂的运输，并参与机体的免疫功能。还有4％是纤维蛋白原，它在血液的凝血功能中是必不可少的，并可以被转换成不溶于血的纤维蛋白。剩下的调控蛋白，他们的含量不足1%，比如酶，酶原和激素。研究蛋白质组学的人正以血浆蛋白为研究中心，通过分析血清/血浆来寻找生物标记。这些研究是从双向电泳所开始的。从20世纪70年代开始直到现在（2012年11月17日），这些研究方式已经改进，科学家们正基于蛋白质组学通过质谱法来进行更深层次的研究。
蛋白酶体
泛素蛋白自身由76个残基所组成，以“泛素”为名是因为它在生物体中广泛存在：具有高度保守的序列并且存在于所有已知的真核生物体中。真核生物中编码泛素的基因以串联重复的方式排列，这可能是因为大量转录的需要，为细胞生产足够多的泛素。有人提出泛素是目前发现的进化速度最慢的蛋白质。
膠原蛋白
膠原蛋白（collagen）佔哺乳類動物總蛋白質約20%，也是人體的一種非常重要的蛋白質，主要存在於结缔组织中，且植物组织中无此蛋白。它有很强的伸张能力，是韧带的主要成份，胶原蛋白也是细胞外基质的主要组成成分。它使皮膚保持彈性，而膠原蛋白的老化，則使皮膚出現皺紋。膠原蛋白亦是眼睛角膜的主要成份，但以結晶形式組成。
蛋白质结构预测
蛋白质结构的形成以二级结构元素(Secondary Structure Elements, SSE)为基础，二级结构中有α螺旋和β折叠，它们共同构成了蛋白质链的三级结构。在这些常见的二级结构中，相邻的氨基酸之间形成氢键，主链也有类似的Φ(或者φ,Phi)和Ψ(Psi)角。 这些结构的形成使每个氨基酸主链的极性得到了中和和稳定。在疏水环境里，二级结构常常紧密地堆叠形成蛋白质核心。每个氨基酸侧链的体积的限制，加之与邻近侧链可能产生的相互作用的限制，我们需要运用分子模拟与结构叠合的手段来预测蛋白质的细微结构。
环醇假说
Cyclol模型与导致蛋白质折叠的一般特性相一致. （1）离心法研究表明，折叠的蛋白质明显比水更加致密 (~1.4 g/mL)，因此，显得更加紧凑；林奇假设说，密实填充意味着规整填料。（2）尽管尺寸偏大，一些蛋白质迅速结晶形成对称晶体，与对称结构的设想是相一致的。（3）蛋白质结合金属离子；由于金属结合位点具有特定的键的几何构型（例如，八面体），这便可以使我们得出一个合理的假设，整个蛋白质也具有相同的晶体几何。（4）如上所述，Cyclol模型为变性和用蛋白酶分解折叠蛋白质的难度提供了一个简单的"化学"解释。（5）蛋白质被假设认为是负责所有生物分子的合成，也包括其他蛋白质。林奇注意到，一个固定的，统一的结构是有利于蛋白质模板的合成，类似于沃森—弗朗西斯·克里克的DNA自我复制理念。由于许多生物分子，比如由于许多生物分子如碳水化合物和甾醇具有六边形的结构，所以我们可以合理假设，其合成的蛋白质同样具有六边形结构。在她的三篇综述论文中，林奇总结了她的模型及其相对应的分子量实验数据.
生物素
生物素（Biotin）为维生素B群之一，又稱維生素H、維生素B、輔酶R（Coenzyme R）等。 生物素在肝、肾、酵母、牛乳中含量较多，是生物体固定二氧化碳的重要因素。容易同鸡蛋白中的一种蛋白质卵白素（Avidin）结合，大量食用生蛋白可阻碍生物素的吸收导致生物素缺乏，如脱毛、体重减轻、皮炎等。由於其缺乏症極少發生，一般也常直接稱之為生物素。
生物分子
生物分子（Biomolecule）是自然存在于生物体中的分子的总称，包括大分子例如蛋白质，碳水化合物，脂质和核酸，以及小分子例如代謝產物，次级代谢产物和天然产物。这类材料的更通用的名称是生物材料。大多数生物分子都为有机化合物，含有碳和氢，多数含氮、氧、磷和硫，有时也有其他元素出现，但例子不多，参见生物无机化学。
脂蛋白
脂蛋白是一种含有蛋白质以及可以与蛋白质水结合的脂类的生物化学组合体。许多酶、载体、结构蛋白、抗原、黏附素和毒素都是脂蛋白。其中例子包括：可以载着脂肪在血液中流动的高密度与低密度脂蛋白、线粒体与叶绿体上的跨膜蛋白以及细菌脂蛋白。
陶瓷工程
构建这些复合材料的原材料基本上开始于20种氨基酸，随后被加工成为多肽、多糖、多肽糖。这些物质组成了基本的蛋白质，是大多数生物矿物软组织的主要成分。尽管蛋白质的种类超过1000种，现在的研究主要集中于胶原蛋白，甲壳素，角蛋白和弹性蛋白。这些物质通常会被晶体矿物增加强度，而这些晶体所生长的生物环境决定了每个晶体的大小、形状和分布。生成晶体最重要的矿物被认为是羟基磷灰石，硅和文石。复合材料的几个主要分类如生物陶瓷、聚合复合材料、弹性体和细胞物质的主要力学特征和结构都已经发表。每一类别都有特定的系统被人们重点研究，以探索其微结构和力学性质的关系。 自然界中无机材料的结晶可以在通常的温度和压力下完成。然而更重要的一点是生物可以不停的使用这些矿物质生产这些极其精确和复杂的结构。对活的生物体控制晶体矿物如二氧化硅的生长的研究可以帮助我们发展材料科学领域，同时为纳米复合材料的合成技术打开一扇门。
驱动蛋白
最近的研究又发现一批与驱动蛋白-1结构相关的蛋白质，它们一起构成驱动蛋白超级家族。这些蛋白质存在于绝大多数真核生物中。它们共有一保守的“马达”域，含有约350氨基酸残基，内有ATP结合位点和微管结合位点。即使在植物中，如拟南芥（"Arabidopsis thaliana"）中，目前也发现了A，B，C和D四种类驱动蛋白蛋白。
蛋白质结构
在专门存储蛋白质和核酸分子结构的蛋白质数据库中，接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。X射线晶体学可以-{zh-hans:通过;zh-tw:藉由}-测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布，在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9%的已知蛋白质结构是-{zh-hans:通过;zh-tw:經由}-核磁共振技术测定。该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。蛋白质二级结构的组成可以-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-圆二色性测定。振动光谱法也可用于表征肽，多肽和蛋白质的构象 。已成为研究不能用其他方法研究的柔性肽和蛋白质的结构的有价值的方法。低温电子显微镜(Cryo-electron microscopy)是近年来兴起的一种获得低分辨率（低于5埃）蛋白质结构的方法，该方法最大的优点是适用于大型蛋白质复合物（如病毒外壳蛋白、核糖体和類澱粉蛋白纤维）的结构测定；并且在一些情况下也可获得较高分辨率的结构，如具有高对称性的病毒外壳和膜蛋白二维晶体。
食品化學
维生素，又稱维他命是一系列有机化合物的统称。它们是生物体所需要的微量营养成分，而一般又无法由生物体自己生产，需要通过饮食等手段获得。 维生素不能像醣类、蛋白质及脂肪那样可以产生能量或组成细胞，但是它们对生物体的新陈代谢起调节作用。 维生素分成水溶性與脂溶性，水溶性维生素不易積蓄於人體內，會隨者排尿一起排出，且容易在烹調中遇熱破壞；而脂溶性维生素，易溶於非極性有機溶劑，而不易溶於水，可隨脂肪為人體吸收並在體內儲積，排泄率不高。 缺乏维生素會導致一些病症；適量攝取可以保持身體健康；過量攝取易導致中毒。 人體一共需要13種維生素，其中包括4種脂溶性維生素（維生素A，D，E，K）和9種水溶性維生素（8種維生素B，維生素C）。
蛋白质结构
残基侧链上的原子根据希腊字母表的顺序（α、β、γ、δ、ε等）来命名，如C指的是对应残基上最接近羰基的碳原子，而C则是次接近的。C通常被认为是主链骨架的组成原子。这些原子之间的键对应的二面角则相应以χ1、χ2、χ3等来命名，如赖氨酸侧链上第一、二个碳原子（即C和C）之间共价键的二面角为χ1。侧链可以有多种不同的构象，每一种类型的残基都有几种比较稳定的侧链构象。
高分子
氨基酸是蛋白质的单体，氨基酸的多体（氨基酸数量在30个以下）叫做多肽，蛋白质则由30-50个以上的氨基酸构成。
蛋白质
与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。蛋白酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有蛋白氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。
蛋白质
蛋白质是被研究得最多的一类生物分子，对它们的研究包括“体内”(in vivo)、“体外”(in vitro)、和“在硅之中”(in silico)。体外研究多应用于纯化后的蛋白质，将它们置于可控制的环境中，以期获得它们的功能信息；例如，酶动力学相关的研究可以揭示酶催化反应的化学机制和与不同底物分子之间的相对亲和力。相反的，体内研究实验着重于蛋白质在细胞或者整个生物中的活性作用，从而可以了解蛋白质发挥功能的场所和相应的调节机制。在硅之中研究使用的计算方法来研究蛋白质。
生物化学
蛋白质的生物化学研究内容广泛，包括蛋白质的结构、合成、降解、信号转导、酶促反应等等。
胱氨酸
胱氨酸是蛋白质的基本组分。蛋白质中两个半胱氨酸残基之间形成的二硫键对维持蛋白质的结构具有重要作用。也用于医药、食品、化妆品等行业。
拟核
实验显示，拟核的主要成分是占60%的DNA和少量RNA以及蛋白质。后两种成分主要是信使RNA和转录因子蛋白质。拟核蛋白质使核酸保持超螺旋结构，尽管在功能上与真核中的组蛋白类似，但实际上并不相同。
蛋白质
每一种蛋白质都有自己独特的氨基酸序列，而氨基酸序列的组成信息则由编码对应蛋白质的基因的核苷酸序列所决定。遗传密码是一套由三个核苷酸组成的密码子，每一种三个核苷酸的组合可以编码一种特定氨基酸，如mRNA上的AUG（在DNA中为ATG）编码甲硫氨酸。由于DNA含有四种核苷酸（A、T、C、G），所以对应的可能的密码子有4×4×4=64种；而标准氨基酸只有20种，因此有部分密码子是冗余的，即部分氨基酸可以由多个不同的密码子所编码。DNA中的基因首先在RNA聚合酶等蛋白质的作用下被转录为前mRNA。在大多数生物体中，前mRNA（或初始转录产物）要经过转录后修饰以形成成熟的mRNA，随后mRNA就可以经由核糖体被用作蛋白质合成的模板。在原核生物中，mRNA可能可以在生成后被直接用于蛋白质合成，或者在离开類核后就结合核糖体。而在真核生物中，mRNA在细胞核中被合成，然后通过核膜被转运到细胞质中；在细胞质中，mRNA才可以被用于蛋白质合成。原核生物的蛋白质合成速率可以达到每秒20个氨基酸，要高于真核生物。
蛋白质四级结构
蛋白质能够形成非常紧密的复合物。 例如，以约20fM的解离常数与结合。 其他蛋白质已经进化成特异性结合另一种蛋白质上的异常部分，例如生物素基团（抗生物素蛋白avidin），磷酸化酪氨酸（SH2结构域）或富含脯氨酸的区段（SH3结构域）。
營養標籤
一般營養學上，營養素係指存在於食物內，能用於維持並建造身體組織、提供能源，調節新陳代謝者，故廣義而言，蛋白質類（各胺基酸）、脂肪類（飽和脂肪及不飽和脂肪酸、EPA、DHA、ω-3等）、碳水化合物類（單、雙、多醣類）、維生素類（Vitamin A、類胡蘿蔔素、視網醇、D、E、K、C、B、B、B、B、菸鹼素、泛酸、葉酸、生物素、肌醇、葉黃素)、礦物質類（鈣、磷、鈉、氯、鉀、硫、鎂、鐵、碘、氟、鋅、銅、鉻、硒、錳、鈷、鉬、硼、鎳、矽、錫、釩）等均屬之。至於一般食品原料，屬食品衛生管理法第22條第1項第2款所稱之「內容物」，應標示於內容物名稱欄位內。使用百分之五十以上之米穀（粉）為原料，經糊化、擠壓、蒸煮、乾燥等過程製成細長條之包裝製品；使用百分之百米為原料製成者才能標示為純米粉（絲）、米粉（絲）；使用百分之五十以上之米為原料，添加其他食用澱粉或食用榖粉為原料製成者，須標示為調合米粉（絲）
铁硫蛋白
铁硫蛋白（，或称为铁硫蛋白质）是一类蛋白质，其特征是其中存在着铁-硫簇，铁-硫簇中含有与硫连接着的二、三或四个铁中心，并可处于各种变化的氧化态上。铁-硫簇存在于多种金属蛋白之中，例如铁氧还蛋白、氢化酶、辅酶Q-细胞色素c氧化酶、琥珀酸脱氢酶，和固氮酶等。铁硫蛋白是粒線體中执行氧化磷酸化過程的重要成员，像電子傳遞鏈中的第一蛋白複合體（Complex I）及第二蛋白複合體（Complex II）都含有鐵硫簇。此外，像是順烏頭酸酶和SAM依賴蛋白中也有鐵硫簇，另外硫辛酸及生物素的合成也牽涉到鐵硫簇。可見鐵硫簇的作用範圍包括呼吸作用、光合作用、羟化作用以及细菌的氢和氮的固定。
金耳
金耳的子实体含蛋白质、糖类、17种氨基酸、长链脂肪酸（Long-chain fatty acids）、β-胡萝卜素、矿物质、维生素、胶质等。