Сколько аминокислот существует?
Аминокислоты
Аминокисло́ты ("аминокарбо́новые кисло́ты; АМК") — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот - это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).
Пищевая ценность
"Белки́" — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют специализированные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.
Интегрин альфа-L
Интегрин альфа-L — крупный белок, состоит из 1145 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 128,8 кДа. N-концевой участок (1088 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (59 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP-повторов, "VWFA"-домен и от 1 до 11 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает "GFFKR"-мотив.
Гистидин
Гистиди́н ("L-α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота") — гетероциклическая альфа-аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот. Является одной из двух условно-незаменимых аминокислот (наряду с аргинином). Незаменимой является только для детей.
Лизин
Лизи́н (2,6-диаминогексановая кислота, ) — алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания.
Как и другие алифатические аминокислоты, лизин в организме человека не синтезируется и является незаменимой аминокислотой.
Аминокислоты
Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.
Интегрин альфа-D
Интегрин альфа-D — крупный белок, состоит из 1114 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 126,8 кДа. N-концевой участок (1082 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (41 аминокислота). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP-повторов, "VWFA"-домен, до 9 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает "GFFKR"-мотив.
Аминокислоты
Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:
Биохимия
Белки как правило являются крупными молекулами — макробиополимерами. Их мономерами являются аминокислоты. Большинство организмов синтезируют белки из 20 разных типов аминокислот. Аминокислоты отличаются друг от друга так называемой R-группой, строение которой имеет большое значение в свёртывании белка в трёхмерную структуру. Аминокислоты образуют между собой пептидные связи выстраивая при этом цепочку — полипептид. Сравнение последовательности аминокислот в белках позволяет биохимикам определить степень гомологичности двух (или более) белков.
NCR2
Белок состоит из 255 аминокислот и включает один внеклеточный иммуноглобулино-подобный домен, трансмембранный участок и цитозольный домен. Внеклеточный домен содержит 2 дисульфидные связи и 1 N-гликозилированный аспарагин.
Мышцы
Миозин — основной мышечный белок; содержание его в мышцах достигает 65 %. Молекулы состоят из двух полипептидных цепочек, в каждой из которых содержится более 2000 аминокислот. Белковая молекула очень велика (это самые длинные полипептидные цепочки, существующие в природе), а её молекулярная масса доходит до 470000. Каждая из полипептидных цепочек оканчивается так называемой головкой, в состав которой входят две небольшие цепочки, состоящие из 150—190 аминокислот. Эти белки проявляют энзиматическую активность АТФазы, необходимую для сокращения актомиозина. Под микроскопом молекулы миозина в мышцах выглядят тёмной полоской (так называемые «А-диски»).
BCAA
Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями () — группа протеиногенных аминокислот, характеризующихся разветвлёнными строением алифатической боковой цепи. К таким аминокислотам относятся лейцин, изолейцин и валин. Все три аминокислоты являются незаменимыми для человека и должны поступать в организм с пищей. Среднее содержание этих аминокислот в пищевых белках составляет 20-25%. Хотя большая часть аминокислот метаболизируется в печени, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям, главным образом, в других органах и тканях, включая скелетные мышцы, сердце, нейроны, жировую ткань и почки.
Интегрин альфа-11
Интегрин альфа-11 — крупный белок, состоит из 1166 аминокислот. N-концевой участок (1119 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент (23 аминокислоты) и небольшой внутриклеточный фрагмент (24 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов, VWFA домен, до 16 потенциальных участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFRS мотив, чем альфа-11 отличается от большинства других интегринов, содержащих консервативный GFFKR мотив. Зрелый белок — 145 кДа.
Пища
"Белки́" — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.
Аминокислоты
Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:
Белки
Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, а также дополнительные (нестандартные) аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей.
N-Конец
Каждая аминокислота имеет аминогруппу и карбоксильную группу. Аминокислоты связываются друг с другом посредством реакции дегидратации присоединением карбоксильной группы одной аминокислоты к аминогруппе другой. Таким образом, полипептидные цепочки заканчиваются свободной карбоксильной группой — C-концом, а начинаются с аминогруппы — N-конца.
Аминокислоты
В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых "протеиногенными", или "стандартными", в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
Белки
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.
CLEC4C
"CLEC4C" состоит из 213 аминокислот, содержит 3 участка гликозилирования и 4 дисульфидные связи.
Белки
К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В конце 1880-х гг. русский учёный А. Я. Данилевский отметил существование пептидных групп (CO—NH) в молекуле белка. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.
ICAM-3
Белок ICAM-3 состоит из 518 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 59,5 кДа. N-концевой участок (456 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (37 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 5 Ig-подобных повторов C2 типа, от 9 до 16 участков N-гликозилирования. Гликаны включают смесь разветвлённых три- и тетра-сахаридов и цепей с высоким содержанием маннозы.
CD154
Белок существует в двух формах: мембрано-связанной и растворимой. Мембрано-связанная форма состоит из 261 аминокислот, молекулярная масса — 29,3 кДа. Отщепление N-концевого фрагмента (112 аминокислот) высвобождает белок в среду. Содержит 1 участок N-гликозолирования и одну внутримолекулярную дисульфидную связь.
Интегрин альфа-2
Интегрин альфа-2 — крупный белок, состоит из 1152 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 129,3 кДа. N-концевой участок (1103 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (27 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов, VWFA домен, от 1 до 10 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR мотив и участок фосфорилирования по треонину.
Пептиды
Молекула пептида — это последовательность аминокислот: два и более аминокислотных остатка, соединённых между собой амидной связью, составляют пептид.
Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать. И в соответствии с их количеством различают:
Соединения, содержащие более ста аминокислотных остатков, обычно называются белками. Однако это деление условно, некоторые молекулы, например, гормон глюкагон, содержащий лишь двадцать девять аминокислот, называют белковым гормоном.
По качественному составу различают:
Пептиды также делятся по способу связи аминокислот между собой:
Оксиды азота
Известны 10 соединений азота с кислородом. Кроме пяти классических оксидов азота — закиси азота NO, окиси азота NO, оксида азота(III) NO, диоксида азота NO и оксида азота(V) NO — известны также димер диоксида азота NO и 4 малостабильных соединения: нитрозилазид NON, нитрилазид NON, тринитрамид N(NO) и нитратный радикал NO.
C-Конец
Каждая аминокислота имеет аминогруппу и карбоксильную группу. Аминокислоты связываются друг с другом посредством реакции дегидратации присоединением карбоксильной группы одной аминокислоты к аминогруппе другой. Таким образом, полипептидные цепочки заканчиваются свободной карбоксильной группой — C-концом, а начинаются с аминогруппы — N-конца.
CD248
Белок состоит из 740 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 80,9 кДа. N-концевой участок (670 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (49 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает лектин типа С, "Sushi"-домен, "EGF"-подобный кальций-связывающий домен и муцино-подобный домен с несколькими (до 25) участками O-гликозилирования.
PLA2G5
"PLA2G5" состоит из 138 аминокислот, молекулярная масса — 15,7 кДа. Содержит 4 участка связывания кальция.
Интегрин бета-3
Интегрин бета-3 состоит из 762 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 87,1 кДа. Основной N-концевой участок (692 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент. Внеклеточный фрагмент включает от 2 до 6 участков N-гликозилирования. Цитозольный фрагмент содержит 3 участка фосфорилирования.
CD59
"CD59" состоит из 77 аминокислот (после отщепления сигнального пептида и пропептида). Аспарагин-108 является участком липидирования (связывания гликозилфосфатидилинозитола), что обеспечивает заякоривание белка на клеточной мембране. Содержит 3 участка "N"-гликозилирования, до 2 участков "O"-гликозилирования и 4 внутримолекулярных дисульфидных связей.
Кодон
Поскольку существует 4 различных азотистых основания (аденин, гуанин, цитозин, тимин), а аминокислоты кодируются кодоном, состоящим из комбинаций трёх нуклеотидов, то по законам комбинаторики общее число кодонов равно числу размещений с повторениями: formula_1, formula_2 комтринациям, из которых 61 комтринация кодирует определённые аминокислоты, а 3 оставшихся кодона (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об остановке трансляции полипептидной цепи и называются стоп-кодонами.
Гастрин
Существует три основных естественных формы гастрина: «большой гастрин», или гастрин-34 — полипептид из 34 аминокислот, «малый гастрин», или гастрин-17, состоящий из 17 аминокислот, и «минигастрин», или гастрин-14, состоящий из 14 аминокислот. Все гастрины гомологичны по химической структуре. Активной частью молекул гастринов, связывающейся со специфическими гастриновыми рецепторами, является участок из 5 аминокислот. Синтетический аналог природных гастринов — пентагастрин — состоит как раз из этих 5 аминокислот.
DDR2 (белок)
DDR2 — крупный белок, состоит из 834 аминокислоты, молекулярная масса белковой части — 96,7 кДа. N-концевой участок (378 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (434 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает до 4 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает протеинкиназный домен, участок связывания с АТФ, 2 фосфорилируемых серинов и от 3 до 4 фосфорилируемых Src или аутокатализом тирозинов.
Интегрин альфа-E
Интегрин альфа-E — крупный белок, состоит из 1161 аминокислоты, молекулярная масса белковой части — 130,2 кДа. N-концевой участок (1106 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (35 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP-повторов, "VWFA"-домен, до 8 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает "GFFKR"-мотив и глутамин-обогащённый участок.
Протеиназа K
Протеиназа К состоит из 384 аминокислот. Для ферментативной активности требует присутствие ионов Ca (1 - 5 mM). Протеиназы K содержит два сайта связывания ионов Ca, которые расположены вблизи активного центра, но не принимают непосредственного участия в каталитической реакции. 
Фермент расщепляет белки преимущественно по гидрофобным аминокислотам (алифатические, ароматические и другие гидрофобные аминокислоты). 
Белки полностью расщепляются при длительной инкубации или при высокой концентрации протеиназы К. 
После удаления ионов кальция стабильность фермента снижается, но протеолитическая активность остается. Удаление ионов Ca снижает каталитическую активность протеиназы К на 80%, но остаточной активности вполне достаточно для расщепления белков . 
Поэтому протеиназу К можно использовать для очистки нуклеиновых кислот в присутствии ЭДТА (ингибирующий магний-зависимых ДНКаз).
NCR3
Белок состоит из 183 аминокислот, существует в димерной форме. Включает один внеклеточный иммуноглобулино-подобный домен, трансмембранный участок и цитозольный домен. Внеклеточный домен содержит одну дисульфидную связь и 2 N-гликозилированных аспарагина.
Интегрин бета-4
Интегрин бета-3 — крупный белок, состоит из 1795 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 202,2 кДа. N-концевой участок (683 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и большой (в отличие от большинства интегринов) внутриклеточный фрагмент (1089 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает от 1 до 5 участков N-гликозилирования. Цитозольный фрагмент содержит 4 фибронектино-подобных доменов III типа и 7 участков фосфорилирования.
Аминоацил-тРНК-синтетаза
Каждая из 20 аминоацил-тРНК синтетаз должна всегда прикреплять к тРНК только свою аминокислоту, узнавая только одну из 20 протеиногенных аминокислот, и не связывая другие похожие молекулы, содержащиеся в цитоплазме клетки. Аминокислоты значительно меньше тРНК по размерам, неизмеримо проще по структуре, поэтому их узнавание является значительно большей проблемой, чем узнавание нужной тРНК. В действительности, ошибки имеют место, но их уровень не превышает одной на 10,000 — 100,000 синтезированных аминоацил-тРНК.
Интегрин бета-2
Интегрин бета-2 состоит из 747 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 84,8 кДа. Основной N-концевой участок (678 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент. Внеклеточный фрагмент включает от 5 до 8 участков N-гликозилирования. Цитозольный фрагмент содержит 5 участков фосфорилирования.
TNFRSF10B
Белок состоит из 440 аминокислот, молекулярная масса — 47,9 кДа. После созревания и отщепления сигнального пептида остаётся 385 аминокислот. N-концевой внеклеточный домен содержит 3 повтора "TNFR-Cys", повтор "TAPE" и "DEATH"-домен. Кроме этого, домен содержит до 7 внутримолекулярных дисульфидных связей.
Аполипопротеин H
АпоН состоит из 326 аминокислот, молекулярная масса — 50 кДа. Белок содержит 5 гомологичных повторов, известных как комплемент-контролирующие белковые домены (). Последний домен содержит кластер положительно-заряженных аминокислот, который и определяет связывание белка с отрицательно-заряженными фосфолипидами. Связывается также с гепарином, липопротеинами, активированными тромбоцитами, окисленными ЛПНП (окЛПНП) и апоптозными клетками. Это может способствовать удалению из организма мёртвых клеток.
Аспарагиновая кислота
Аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аспартат, аминобутандиовая кислота, "2-аминобутандиовая кислота") — алифатическая аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот организма. Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков. Кроме того, выполняет роль нейромедиатора в центральной нервной системе.
Амины
По характеру органической группы, связанной с азотом, различают "алифатические" -ароматические" -< и жирно-ароматические (содержат ароматический и алифатический радикалы) амины. По числу NH-групп в молекуле амины делят на "моно"амины, "ди"амины, "три"амины и так далее.
ANGPTL7
ANGPTL7 состоит из 346 аминокислот, молекулярная масса — 40,0 кДа. Содержит до 3 участков N-гликозилирования и до 2 дисульфидных связей.
Пептиды
На сегодняшний день известно более 1500 видов пептидов, определены их свойства и разработаны методы синтеза.Пептиды постоянно синтезируются во всех живых организмах для регулирования физиологических процессов. Свойства пептидов зависят, главным образом, от их первичной структуры — последовательности аминокислот, а также от строения молекулы и её конфигурации в пространстве (вторичная структура).
Биологически активные добавки
На данный момент признано 13 различных витаминов, большинство из которых на самом деле представляют собой группы витаминов (например, витамин Е включает токоферолы и токотриенолы, витамин К включает витамины K1 и K2). Список из 13 витаминов: A, В1 (тиамин), B2 (рибофлавин), B3 (ниацин), B5 (пантотеновая кислота), B6 (пиридоксин), B7 (биотин), B9 (фолиевая кислота), B12, C, D, E, K. Витамины продаются в качестве диетических добавок как по отдельности, так и в составе витаминных комплексов.
Генетический код
После установления правил генетического кода многие учёные занялись его . Так, начиная с 2001 года в генетический код были внедрены 40 аминокислот, которые в природе не входят в состав белков. Для каждой аминокислоты создавались свой кодон и соответствующая аминоацил-тРНК-синтетаза. Искусственное расширение генетического кода и создание белков с новыми аминокислотами могут помочь глубже изучить структуру белковых молекул, а также получить искусственные белки с заданными свойствами. Х. Мураками и М. Сисидо смогли превратить некоторые кодоны из трёхнуклеотидных в четырёх- и пятинуклеотидные. Стивен Бреннер получил 65-й кодон, который был функционален "in vivo".
Аминокислоты
В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:
Биомолекулы
Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группу и являются цвиттер-ионами. Биологически значимые аминокислоты представлены только α-аминокислотами, в которых функциональные группы соединены с одним атомом углерода, а также пролином, который является иминокислотой.
Вегетарианское питание
Белок содержит необходимые человеку аминокислоты, среди которых некоторые являются незаменимыми (должны поступать с пищей, так как не могут вырабатываться организмом самостоятельно). Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты, называются «полноценными». Вопреки распространённому заблуждению, для всех незаменимых аминокислот имеются растительные источники, среди которых можно особенно выделить зерновые и бобовые. Вплоть до конца XX века было распространено мнение, что растительная пища не может обеспечить человеческий организм необходимым количеством полноценного белка — в англоязычных ресурсах оно получило название «"миф о белке"» (). При этом утверждалось, что только животные продукты питания могут являться источниками полноценных белков, но доказано, что соевые бобы (и, следовательно, все соевые продукты) также содержат все незаменимые аминокислоты. Предположение, что все необходимые аминокислоты должны регулярно присутствовать в ежедневном рационе человека, вследствие чего вегетарианцы должны были бы ежедневно совмещать употребление в пищу бобовых и злаков, основывается на исследовании на лабораторных крысах в 1914 году и никогда не было подтверждено научными исследованиями, но только опровергнуто впоследствии.
Интегрин альфа-1
Интегрин альфа-1 — крупный белок, состоит из 1151 аминокислоты, молекулярная масса белковой части — 130,8 кДа. N-концевой участок (1113 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (15 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов, VWFA домен, от 12 до 26 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR мотив.
NOX4
Полная молекула фермента состоит из 578 аминокислот с молекулярной массой 67 кДа. Альтернативный сплайсинг приводит к образованию 7 изоформ, которые могут существенно отличаться друг от друга. Изоформа 1 является белком с полной последовательностью, тогда как, например, самая короткая изоформа 7 содержит 54 аминокислоты (масса 6,5 кДа). Активность зависит от взаимодействия с другим мембранным белком p22phox. Локализуется в основном в эндоплазматическом ретикулюме и частично на ядерной мембране.
Биологически активные добавки
Помимо 20 стандартных аминокислот существует много других аминокислот (орнитин, цистин, цитруллин, ГАМК и др.) и веществ, сходных с аминокислотами по структуре и часто рассматриваемых вместе с ними (карнитин, таурин и др.).
ТРНК
Для каждой аминокислоты существует своя тРНК.
CD53
"CD53" состоит из 218 аминокислот, молекулярная масса — 24,34 кДа. Оба N- и C-концевые участки локализуются в цитоплазме, содержит 4 трансмембранных фрагмента, внеклеточные фрагменты включают 2 участка N-гликозилирования.
Интегрин альфа-7
Интегрин альфа-7 — крупный белок, состоит из 1148 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 128,9 кДа. N-концевой участок (1049 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (78 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP-повторов и от 1 до 5 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает "GFFKR"-мотив.
AIM2
Белок AIM2 состоит из 343 аминокислот. Содержит N-терминальный пириновый домен DAPIN (участок 1-87) и C-терминальный HIN-200 домен (участок 138-337), который включает 2 фрагмента, способных связывать олигонуклеотиды.
Пролин
Проли́н ("пирролидин-α-карбоновая кислота") — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина (в связи с чем пролин правильнее называть иминокислотой). Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата.
История Земли
Другая давняя гипотеза заключается в том, что первая жизнь состоит из белковых молекул. Аминокислоты, строительные блоки белков, легко синтезируются в правдоподобных пребиотических условиях, как и малые пептиды (полимеры аминокислот), которые производят хорошие катализаторы. Серии экспериментов, проведенные, начиная с 1997 года, показали, что аминокислоты и пептиды могут образовываться в присутствии окиси углерода и сероводорода с сульфидом железа и сульфидом никеля в качестве катализаторов. Большинство из шагов для их создания требует температуру около 100 °C и умеренное давление, хотя один этап требует 250 °C и давление, эквивалентное тому, что существует на глубине 7 км под землей. Поэтому самоподдерживающийся синтез белков мог произойти возле .
Клаудин
Клаудины — небольшие (20-27 кДа) трансмембранные белки,
которые имеются у многих организмов, начиная от нематод и кончая
человеком, и очень похожи по своей структуре, хотя эта консервативность не
касается их первичной структуры и генов. Молекула клаудина четырежды пересекает клеточную мембрану, её N-конец и С-конец расположены в цитоплазме; имеется две внеклеточных петли, для которых характерна наиболее высокая степень консервативности. Первая внеклеточная петля состоит в среднем из 53
аминокислот, а вторая, будучи немного меньше, из 24 аминокислот.
N-концевой участок, как правило, очень короткий (4-10 аминокислот), С-концевая последовательность варьирует в длину от 21 до 63 аминокислотных остатков и необходима для локализации этих белков в плотных контактах. Предполагается, что остатки цистеина в молекулах некоторых разновидностей клаудинов формирует дисульфидную связь. Все человеческие клаудины (за исключением клаудина 12) имеют домены, которые позволяют им связывать PDZ-домены «каркасных» белков.
Нетрины
Все нетрины состоят примерно из 600 аминокислот и имеют массу около 70 000 а. е. м.
TNFRSF10C
Белок состоит из 259 аминокислоты, молекулярная масса — 27,4 кДа. После созревания и отщепления сигнального пептида остаётся 211 аминокислот. N-концевой внеклеточный домен содержит 3 повтора "TNFR-Cys" и 5 "TAPE" повторов. Кроме этого, домен содержит до 3 участков N-гликозилирования.
Ренин
Первичная структура предшественника ренина включает 406 аминокислот. После отщепления двух фрагментов (пре- и пропептида) белок превращается в собственно ренин, состоящий из 340 аминокислот, с молекулярной массой 37 кДа.
Рилин
Рилин состоит из 3461 аминокислот и имеет относительную молекулярную массу 388 кДа. В мышином гене RELN 65 экзонов, простирающихся примерно на 450 kb. N-терминальные экзоны разделены большими интронами, остальные расположены ближе друг к другу. Один экзон, кодирующий всего две аминокислоты рядом с C-окончанием, подвержен альтернативному сплайсингу, но неясно, как это отражается на функции белка. В структуре гена идентифицированы два основных сайта инициации транскрипции и два участка полиаденилирования.
CLEC10A
Белок состоит из 316 аминокислот, содержит один трансмембранный домен. Внеклеточный домен содержит два участка "N"-гликозилирования аспарагиновых остатков и 3 дисульфидные связи.
Интегрин альфа-5
Интегрин альфа-5 — крупный белок, состоит из 1008 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 114,5 кДа. N-концевой участок (954 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (28 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов, SG1 мотив, участвующий во взаимодействии с хондроитин-сульфатами, и от 5 до 15 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает "GFFKR"-мотив и участок связывания HPS5.
Витамины
На 2012 год научным сообществом признано витаминами для человека. Ещё несколько веществ, например карнитин и инозитол, находились на рассмотрении, но к 2018 году в списке витаминов их также 13. Однако в школьных учебниках указано существенно большее число витаминов — до 80, например, в учебнике 2014 года написано про 20 витаминов.
CD82
"CD82" состоит из 267 аминокислот, молекулярная масса — 29,6 кДа. Оба N- и C-концевые участки локализуются в цитоплазме, содержит 4 трансмембранных фрагмента, внеклеточные фрагменты включают 3 участка N-гликозилирования.
LAIR1
Белок состоит из 287 аминокислот, содержит один трансмембранный домен. Внеклеточный домен содержит один участок "N"-гликозилирования аспарагинового остатка, одну дисульфидную связь и 2 фосфорилируемых тирозина.
Аминокислоты
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.
Аминокислоты
Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.
Аминокислоты
Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белка, синтезируемых на рибосомах.
CDC20
Cdc20 является белком, связанным с бета-субъединицей гетеротримерных G белков. Возле своего С-конца она содержит семь , которые представляют собой несколько коротких, структурных мотивов около 40 аминокислот, которые часто играют важную роль в связывании с крупными белковыми комплексами. В случае Cdc20, они образуют семилопастной бета пропеллер. Человеческий Cdc20 имеет в длину около 499 аминокислот и содержит по крайней мере четыре сайта фосфорилирования вблизи N-конца. В промежутке между этими сайтами фосфорилирования, которые играют регуляторную роль, находится С-бокс, КEN-бокс, взаимодействующий мотив Mad2, и Cry-бокс. КEN-бокс, а также Cry-бокс, являются важными последовательностями распознавания и деградации комплекса APC/C.
Биохимия
Название «нуклеиновые кислоты» было дано этой группе биополимеров из-за их основного местонахождения — в клеточном ядре. Мономеры этих молекул называются нуклеотиды. Нуклеотиды состоят из трёх компонентов: азотистого основания (пурина или пиримидина), моносахарида типа пентоза и фосфатной группы. ДНК и РНК различаются между собой типом пентозы (в ДНК это 2-дезоксирибоза, а в РНК это рибоза), а также возможным составом азотистых оснований (в то время как аденин, гуанин и цитозин присутствуют как в ДНК так и в РНК, тимин присутствует исключительно в ДНК, а урацил- исключительно в РНК).
Тимин
Тимин (5-метилурацил) — производное пиримидина, одно из пяти азотистых оснований. Присутствует во всех живых организмах, где вместе с дезоксирибозой входит в состав нуклеозида тимидина, который может фосфорилироваться 1—3 остатками фосфорной кислоты с образованием нуклеотидов тимидин моно-, ди- или трифосфорной кислоты (ТМФ, ТДФ и ТТФ). Дезоксирибонуклеотиды тимина входят в состав ДНК, в РНК на его месте располагается рибонуклеотид урацил. Тимин комплементарен аденину, образуя с ним 2 водородные связи.
Тиминовые основания часто окисляются до гидантоинов с течением времени после смерти организма.
Аминокислоты
По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.
ADAM8
Белок состоит из 808 аминокислот, молекулярная масса — около 88 кДа. Включает внеклеточный фрагмент, в котором имеется до 4 участков N-гликозилирования, трансмембранный участок и цитоплазматический фрагмент, который содержит 3 домена: дизинтегриновый, EGF-подобный и каталитический пептидазный M12B домен.
Интегрин бета-8
Интегрин бета-8 состоит из 727 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 85,6 кДа. N-концевой участок (642 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (65 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 4 цистеин-обогащённых повтора, VWFA домен и до 7 участков N-гликозилирования. После гликозилирования масса гликопротеина становится 95 кДа.
Аминокислоты
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
Аминокислоты
Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Решение этого вопроса смотрим в работе. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.
Непротеиногенные аминокислоты
Между непротеиногенными и протеиногенными аминокислотами иногда существует близкое структурное родство. Так, аланину соответствуют более 30 производных, различающихся заместителями водородного атома метильной группы. Заместителем может быть аминогруппа, как, например, у 1,2-диаминопропановой кислоты, которая встречается в растениях семейства мимозовых; может образоваться циклопропановое кольцо, как у найденной в различных фруктах аминокислоты гипоглицина и 1-аминоциклопропакарбоновой кислоты.
Интегрин бета-6
Интегрин бета-6 состоит из 767 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 85,9 кДа. N-концевой участок (688 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (58 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 4 повтора, VWFA домен, до 9 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок содержит последовательность для связывания HAX1.
Декарбоксилирование аминокислот
В живых организмах открыты 4 типа декарбоксилирования аминокислот:
Незаменимые аминокислоты
6 других аминокислот (R C G Q P Y) считаются условно незаменимыми в питании человека, что означает ограниченные возможности их синтеза в зависимости от состояния организма, например у новорожденных и больных людей..
Недоедание
Развивается при отсутствии каких-либо незаменимых, то есть тех, которые не могут быть синтезированы в организме, аминокислот. Важнейшими являются триптофан, тирозин, лейцин, цистин. Длительное аминокислотное голодание наиболее ощутимо в период роста организма, который может приостановиться и даже произойти потеря массы организма. При появлении достаточного количества всех аминокислот, рост возобновляется.
MUC1
Муцин-1 является крупным белком из 1232 аминокислот, который включает 42 повторяющиеся последовательности из 20 аминокислот. Причём количество повторов может варьировать, что является следствием высокой полиморфности гена MUC1. Участок между аминокислотами 1097–1098 является аутолизирующимся. В результате гидролиза этой связи образуются две субъединицы, которые после протеолиза образуют друг с другом нековалентный гетеродимер.
Синдекан 2
Зрелый белок состоит из 183 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 22.2 кДа. Включает N-концевой внеклеточный домен (126 аминокислот), единственный спиральный трансмембранный фрагмент и небольшой цитозольный участок. На внеклеточном домене находится 4 участков гликозилирования: 3 участка присоединения "O"-гепарансульфатных цепей и 1 участок "N"-гликозилирования.
Шапиро, Роберт
Р. Шапиро указал, что аминокислоты, синтезированные Миллером и Юри, значительно менее сложные молекулы, чем нуклеотиды. Самая простая из тех 20 аминокислот, что входят в состав природных белков, имеет всего два углеродных атома, а 17 аминокислот из того же набора — шесть и более. Аминокислоты и другие молекулы, синтезированные Миллером и Юри, содержали не более трех атомов углерода. А нуклеотиды в процессе подобных экспериментов вообще никогда не образовывались.
Апамин
Состоит из 18 аминокислот. Впервые выделен и очищен в 1965 г. Эрнстом Хаберманом.
Аминокислоты
Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, например во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречается в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ.
Биназа
Известна полная аминокислотная последовательность биназы. Фермент состоит из 109 аминокислотных остатков.
Обмен веществ
Организмы различаются по способности к синтезу 20 общих аминокислот. Большинство бактерий и растений могут синтезировать все 20, но млекопитающие способны синтезировать лишь 10 заменимых аминокислот. Таким образом, в случае млекопитающих 9 незаменимых аминокислот должны быть получены из пищи. Все аминокислоты синтезируются из промежуточных продуктов гликолиза, цикла лимонной кислоты или пентозомонофосфатного пути. Перенос аминогрупп с аминокислот на альфа-кетокислоты называется трансаминированием. Донорами аминогрупп являются глутамат и глутамин.
Синтаза жирных кислот
Синтазы жирных кислот млекопитающих являются димерными белками и состоят из двух одинаковых полипептидных цепей. Каждый мономер включает 3 каталитических домена на "N"-конце (кетоацилсинтаза ("KS"), малонил-ацетилтрансфераза ("MAT") и дегидратаза ("DH")) и 4 домена на "C"-конце (еноилредуктаза ("ER"), кетоацилредуктаза ("KR"), ацилпереносящий белок ("ACP") и тиоэстераза ("TE")). Эти два структурных кластера разделены большим центральным регионом (около 600 аминокислот).
Матриксная металлопротеиназа 16
Синтезированный белок состоит из 607 аминокислот. После отщепления сигнального пептида и пропептида эндопептидазой фурином зрелый белок включает 488 аминокислот. Состоит из N-концевого внеклеточного участка (445 аминокислот), единственного трансмембранного фрагмента и короткого (22 аминокислоты) цитозольного участка. Внеклеточный участок включает 4 гемопексин-подобных доменов, цистеиновый переключатель, 4 участка связывания цинка и каталитический центр, 1 участок N-гликозилирования и 1 участок фосфорилирования (по тирозину-52).
TNFSF14
Существует в двух формах: полной мембрано-связанной (240 аминокислот ) с молекулярной массой 26,35 кДа и свободной, или растворимой, которая образуется после отщепления первых ок. 82 аминокислот (158 аминокислот). Мембранная форма содержит цитозольный, трансмембранный и внеклеточный участки. Растворимая форма включает только внеклеточный фрагмент. "TNFSF14" образует тример.
Нуклеолин
У нуклеолина имеется три ключевых структурных домена: N-концевой, центральный и C-концевой. N-концевой домен содержит около 300 аминокислотных остатков. В нём располагаются сильно заряженные повторы кислых аминокислот глутамата и аспартата, которые разделяются рядами осно́вных аминокислот. Количество повторов варьирует в зависимости от биологического вида. Благодаря кислым аминокислотам изоэлектрическая точка этого региона относительно низка и составляет 5,5. Кроме того, N-концевые повторы кислых аминокислот обеспечивают аргирофильные свойства нуклеолина. Таким образом, значительная корреляция между интенсивностью окрашивания ядрышка серебром и темпами биосинтеза пре-рибосомной РНК обеспечивается накоплением нуклеолина и другого многочисленного ядрышкового белка, нуклеофозмина. N-концевой домен нуклеолина принимает участие во многих белок-белковых взаимодействиях. Кислые повторы этого белка взаимодействуют с и индуцируют деконденсацию хроматина. Благодаря этой особенности нуклеолин можно рассматривать как -подобный белок. Кроме того, N-концевой домен подвергается многочисленным посттрансляционным модификациям; например, он содержит сайты фосфорилирования протеинкиназами и CK2, поэтому предполагают, что N-концевой домен важен для регуляции работы нуклеолина в зависимости от клеточного цикла.
FASTA
Нуклеиновые кислоты обозначаются:
Для аминокислот есть 24 обычных кода и 3 специальных:
Центр NCBI определил правила создания уникальных идентификаторов последовательностей (SeqID). В формате NCBI "FASTA defline" имеются следующие варианты формирования идентификаторов:
Альфа-аминомасляная кислота
-Аминома́сляная кислота (AABA, бутирин, этилглицин) — органическое соединение, -аминокислота, образующаяся в живых организмах в процессе метаболизма белков, но не была обнаружена в естественных пептидах (то есть является непротеиногенной аминокислотой). В организме человека она участвует, например, в биосинтезе офтальмовой кислоты.
Крик, Фрэнсис
Адапторные молекулы ("adaptor molecules"), как известно сейчас, это транспортные РНК (тРНК), а каталитические рибосомо-белковые комплексы ("ribonucleic-protein complexes") сейчас называются просто рибосомами. Позднее (в 1960 г.) важным шагом стало понимание, что матричная РНК не была такой же, как рибосомальная РНК. В своей статье в 1958 г. Крик предположил, как это делали и другие ученые, что триплеты нуклеотидов могут кодировать аминокислоты. Такой код получается «вырожденным», с 4 × 4 × 4 = 64 триплетами из четырёх нуклеотидных субъединиц для 20 аминокислот. Некоторые аминокислоты могут кодироваться несколькими триплетами. Крик также изучил другие коды, в которых, по разным причинам, не все триплеты из 64 были использованы. Для дальнейшей работы Крику были необходимы экспериментальные результаты: теория сама по себе не могла разгадать природу кода.
Аминокислоты
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.