タンパク質構造
タンパク質構造（Protein structure）では、タンパク質の構造について記す。タンパク質は全ての生物が持つ、重要な生体高分子の1つである。タンパク質は炭素、水素、窒素、リン、酸素、硫黄の原子から構成された、残基と言われるアミノ酸のポリマーである。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくペプチドと呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、疎水結合などの力によって、特有のコンフォメーションをとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは構造生物学の研究分野で、X線回折や核磁気共鳴分光法などの技術が使われる。
フーリン (タンパク質)
その遺伝子によってコードされるタンパク質は、酵素であり、ズブチリシン様プロタンパク質転換酵素ファミリーに属する。このファミリーを構成するタンパク質は、活性がないタンパク質前駆体を生物学的に活性のある産物に加工するプロタンパク質転換酵素である。このコードされたタンパク質はカルシウム依存セリンエンドプロテアーゼであり、活性部位の対となる塩基性アミノ酸のところでタンパク質前駆体を効率的に切断する。その基質には、プロ副甲状腺ホルモン、形質転換増殖因ベータ1前駆体、プロアルブミン、プロβ-セクレターゼ、membrane type-1 matrixメタロプロテイナーゼ、プロ神経成長因子 βサブユニットおよびフォン・ヴィレブランド因子がある。フーリン様プロタンパク質転換酵素は原発性ヘモクロマトーシスと呼ばれる深刻な鉄の過剰蓄積に関係しているHJV（Hemojuvelin、RGMcとも呼ばれる）の加工に関わるとされてきた。GanzのグループとRotweinのグループは、フーリン様プロタンパク質転換酵素（PPC）が50 kDaのRGMcを保存されたポリ塩基性のRNRR部位をもつ40 kDのカルボキシル末端が切れタンパク質へ変換することを示した。これは、齧歯類とヒトの血液で見つかる可溶性タイプのHJV／hemojuvelin（s-hemojuvelin）が作られる機構を示唆する。