TANPAKU
生物の重要な構成成分であるタンパク質は、基本単位として20種類のアミノ酸で構成されており、複数のアミノ酸がペプチド結合される事によりタンパク質となる。ペプチド結合される際の順序や数によって、生成されるタンパク質の種類や構造が変わる事になる。各アミノ酸を結合し、そこから生成されたタンパク質の立体的な構造が解明できれば、タンパク質の働きを知る上で重要な手掛かりとなる。TANPAKUは、そのような研究・解析を行っているプロジェクトの一つに数えられる。主宰していたのは、東京理科大学の山登研究室と武田研究室であり、BOINCでは当時唯一日本の大学機関が中心となっているプロジェクトであった。
フーリン (タンパク質)
その遺伝子によってコードされるタンパク質は、酵素であり、ズブチリシン様プロタンパク質転換酵素ファミリーに属する。このファミリーを構成するタンパク質は、活性がないタンパク質前駆体を生物学的に活性のある産物に加工するプロタンパク質転換酵素である。このコードされたタンパク質はカルシウム依存セリンエンドプロテアーゼであり、活性部位の対となる塩基性アミノ酸のところでタンパク質前駆体を効率的に切断する。その基質には、プロ副甲状腺ホルモン、形質転換増殖因ベータ1前駆体、プロアルブミン、プロβ-セクレターゼ、membrane type-1 matrixメタロプロテイナーゼ、プロ神経成長因子 βサブユニットおよびフォン・ヴィレブランド因子がある。フーリン様プロタンパク質転換酵素は原発性ヘモクロマトーシスと呼ばれる深刻な鉄の過剰蓄積に関係しているHJV（Hemojuvelin、RGMcとも呼ばれる）の加工に関わるとされてきた。GanzのグループとRotweinのグループは、フーリン様プロタンパク質転換酵素（PPC）が50 kDaのRGMcを保存されたポリ塩基性のRNRR部位をもつ40 kDのカルボキシル末端が切れタンパク質へ変換することを示した。これは、齧歯類とヒトの血液で見つかる可溶性タイプのHJV／hemojuvelin（s-hemojuvelin）が作られる機構を示唆する。