TANPAKU
生物の重要な構成成分であるタンパク質は、基本単位として20種類のアミノ酸で構成されており、複数のアミノ酸がペプチド結合される事によりタンパク質となる。ペプチド結合される際の順序や数によって、生成されるタンパク質の種類や構造が変わる事になる。各アミノ酸を結合し、そこから生成されたタンパク質の立体的な構造が解明できれば、タンパク質の働きを知る上で重要な手掛かりとなる。TANPAKUは、そのような研究・解析を行っているプロジェクトの一つに数えられる。主宰していたのは、東京理科大学の山登研究室と武田研究室であり、BOINCでは当時唯一日本の大学機関が中心となっているプロジェクトであった。
ヘパリン
生体内において肝臓で生成される。ヘパリンは細胞表面に存在し、種々の細胞外マトリクスタンパク質と相互作用している。それらのタンパク質の中には、上記の抗凝固作用に関与する凝固系や線溶系のタンパク質の他に、種々の成長因子、脂質代謝関連タンパク質など100を超える種類のタンパク質が含まれ、細胞増殖や脂質代謝にも関与している。アンチトロンビンを活性化し、抗凝血作用能の賦活を通して凝固系を抑制する（APTTを延長する）。アンチトロンビンIIIはトロンビン、第Xa因子（第X因子の活性型）およびその他のセリンプロテアーゼを、その活性セリン部位と結合することで阻害する。ヘパリンはこのアンチトロンビンIIIと結合し、構造を変化させて阻害作用を活性化する。トロンビンはヘパリン-アンチトロンビンIII複合体に対して、第Xa因子よりも高い親和性を有する。