タンパク質
タンパク質は生物に固有の物質である。その合成は生きた細胞の中で行われ、合成されたものは生物の構造そのものとなり、あるいは酵素などとして生命現象の発現に利用される。また、類似のタンパク質であっても、生物の種が異なれば一次構造が異なることは普通である。タンパク質はアミノ酸が多数結合した高分子化合物であるが、人工的な高分子のように単純な繰り返しではなく、順番がきっちりと決定されている。これは、そのアミノ酸の種と順番がDNAに暗号で記述されていることによる。遺伝子暗号は往々にしてその形質に関係するタンパク質の設計図であると考えられる(一遺伝子一酵素説)。エンゲルスは「生命はタンパク質の存在様式である」と言ったが、故のないことではない。
フーリン (タンパク質)
その遺伝子によってコードされるタンパク質は、酵素であり、ズブチリシン様プロタンパク質転換酵素ファミリーに属する。このファミリーを構成するタンパク質は、活性がないタンパク質前駆体を生物学的に活性のある産物に加工するプロタンパク質転換酵素である。このコードされたタンパク質はカルシウム依存セリンエンドプロテアーゼであり、活性部位の対となる塩基性アミノ酸のところでタンパク質前駆体を効率的に切断する。その基質には、プロ副甲状腺ホルモン、形質転換増殖因ベータ1前駆体、プロアルブミン、プロβ-セクレターゼ、membrane type-1 matrixメタロプロテイナーゼ、プロ神経成長因子 βサブユニットおよびフォン・ヴィレブランド因子がある。フーリン様プロタンパク質転換酵素は原発性ヘモクロマトーシスと呼ばれる深刻な鉄の過剰蓄積に関係しているHJV（Hemojuvelin、RGMcとも呼ばれる）の加工に関わるとされてきた。GanzのグループとRotweinのグループは、フーリン様プロタンパク質転換酵素（PPC）が50 kDaのRGMcを保存されたポリ塩基性のRNRR部位をもつ40 kDのカルボキシル末端が切れタンパク質へ変換することを示した。これは、齧歯類とヒトの血液で見つかる可溶性タイプのHJV／hemojuvelin（s-hemojuvelin）が作られる機構を示唆する。