TANPAKU
生物の重要な構成成分であるタンパク質は、基本単位として20種類のアミノ酸で構成されており、複数のアミノ酸がペプチド結合される事によりタンパク質となる。ペプチド結合される際の順序や数によって、生成されるタンパク質の種類や構造が変わる事になる。各アミノ酸を結合し、そこから生成されたタンパク質の立体的な構造が解明できれば、タンパク質の働きを知る上で重要な手掛かりとなる。TANPAKUは、そのような研究・解析を行っているプロジェクトの一つに数えられる。主宰していたのは、東京理科大学の山登研究室と武田研究室であり、BOINCでは当時唯一日本の大学機関が中心となっているプロジェクトであった。
タンパク質ドメイン
タンパク質ドメイン（Protein domains）は、タンパク質の配列、構造の一部で他の部分とは独立に進化し、機能を持った存在である。それぞれのドメインはコンパクトな三次元構造を作り、独立に折り畳まれ、安定化されることが多い。多くのタンパク質がいくつかのドメインより成り立ち、1つのドメインは進化的に関連した多くのタンパク質の中に現れる。ドメインの長さは様々で、25残基程度から500残基以上に及ぶものもある。ジンクフィンガーのような最も短いドメインは金属イオンやジスルフィド結合によって安定化される。カルモジュリンにおけるカルシウム結合性のEFハンドドメインのように、ドメインはしばしばタンパク質の機能ユニットとなっている。またドメインは自己安定化されるため、遺伝子工学によってタンパク質間での組み替えを行い、キメラを作ることができる。