タンパク質構造
タンパク質構造（Protein structure）では、タンパク質の構造について記す。タンパク質は全ての生物が持つ、重要な生体高分子の1つである。タンパク質は炭素、水素、窒素、リン、酸素、硫黄の原子から構成された、残基と言われるアミノ酸のポリマーである。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくペプチドと呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、疎水結合などの力によって、特有のコンフォメーションをとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは構造生物学の研究分野で、X線回折や核磁気共鳴分光法などの技術が使われる。
フォールディング
かつては、タンパク質のフォールディングはまず核（足場）となる構造が形成され、その後その周辺の構造が段階的に完成していくというモデルが考えられていた。しかし近年の実験技術の向上により、現在では100残基以下の小型タンパク質に関しては、変性状態と天然状態の二状態いずれかしか観測されず、中間的な構造はほとんど存在しないことが分かっている。このため、小型タンパク質のフォールディングは協同的(cooperative)であるとされる。これは、進化の過程でタンパク質が高速にフォールディングできるアミノ酸配列を獲得したことによると考えられる。実際、ランダムにアミノ酸を並べたポリペプチドでは多くの準安定な中間状態が存在し、フォールディングは遅い。