塩析
タンパク質分子中には疎水性アミノ酸と親水性アミノ酸がある。水溶液中では疎水性アミノ酸は通常、親水性アミノ酸によって保護された疎水域を作り、周囲を取り囲む水分子との相互作用（溶媒和と水素結合）によって折り畳まれる。タンパク質の表面が十分に親水性ならばそのタンパク質は水に溶解する。
タンパク質構造
アミノ酸は縮合反応により結合する。この反応を繰り返して長い側鎖の鎖が作られる。この反応はリボソームという酵素によって触媒され、翻訳と呼ばれる。ペプチド結合はによる電子の非局在化のため二重結合に近くなることからにほぼ平面構造であり、その二面角ω（C-N間）は180°に近い。二面角φ（N-C間）と二面角ψ（C-C間）は特定の範囲の間の値を持つ。これらの角はタンパク質の自由度を表し、三次構造を決める。これらの角は二次構造によっても制限され、ラマチャンドランプロット上に表される。いくつかの重要な結合長を以下に示す。