タンパク質
タンパク質はアミノ酸のポリマーである。その基本的な構造は2つのアミノ酸のカルボキシル基 (−COOH) と別のアミノ酸のアミノ基（−NH）が水分子を1つ放出する脱水縮合（ペプチド結合）を起こして酸アミド結合（−CO−NH−）を形成することでできる鎖状である。また、システイン残基がしばしばジスルフィド結合（S−S）の架橋構造をつくることもある。このポリマーの末端の結合していない部分は、アミノ基側をN末端、カルボキシル基側をC末端とよぶ。この時、一列のアミノ酸の脇には側鎖が並ぶ事になり、この配列の数や順序を指してタンパク質の一次構造とよぶ。
フォールディング
かつては、タンパク質のフォールディングはまず核（足場）となる構造が形成され、その後その周辺の構造が段階的に完成していくというモデルが考えられていた。しかし近年の実験技術の向上により、現在では100残基以下の小型タンパク質に関しては、変性状態と天然状態の二状態いずれかしか観測されず、中間的な構造はほとんど存在しないことが分かっている。このため、小型タンパク質のフォールディングは協同的(cooperative)であるとされる。これは、進化の過程でタンパク質が高速にフォールディングできるアミノ酸配列を獲得したことによると考えられる。実際、ランダムにアミノ酸を並べたポリペプチドでは多くの準安定な中間状態が存在し、フォールディングは遅い。