Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Martine Jandrot-Perrus
Martine Jandrot-Perrus a consacré sa recherche à l'étude de la biologie plaquettaire et de l'hémostase. Ses travaux ont notamment porté sur la caractérisation d’un inhibiteur de la thrombine, la protéase-nexine 1, et de ses fonctions dans l'hémostase. Elle a également cloné le récepteur majeur des plaquettes au collagène, la (), qu'elle a caractérisée fonctionnellement. Ses travaux ont contribué à démontrer le rôle accessoire de la GPVI dans l’hémostase primaire et son rôle critique dans la thrombose, ouvrant ainsi la porte au développement d'un anticorps thérapeutique anti-GPVI par la spin-off de l'Inserm "Acticor Biotech".