Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Inhibiteur de trypsine
Le trypsinogène est une forme inactive de la trypsine. Sa forme inactive garantit que les parties protéiques de l'organisme, telles que le pancréas et les muscles, ne soient pas décomposés. Il est formé dans le pancréas et activé à la trypsine par l'entéropeptidase Le chymotrypsinogène est la forme inactive de la chymotrypsine et a des fonctions similaires à celles de la trypsine.