Protéine à ancrage lipidique
On connaît trois principaux types de protéines à ancrage lipidique : les protéines prénylées, les protéines acylées et les protéines à ancrage glycosylphosphatidylinositol  (GPI).
Structure secondaire
Il existe plusieurs méthodes pour définir la structure secondaire d'une protéine (par exemple STRIDE, DEFINE), mais la méthode du dictionnaire de structure secondaire de protéines (DSSP) est couramment utilisée pour décrire la structure des protéines en utilisant des codes à une lettre. La structure secondaire est déterminée sur la base de l'arrangement des liaisons hydrogène, selon le schéma initial proposé par Corey et Pauling en 1951 (avant même qu'aucune structure de protéine ne soit résolue expérimentalement). Il existe huit types de structures secondaires définies par DSS :Les résidus d'acides aminés qui ne sont dans aucune des conformations ci-dessus sont classés dans la huitième catégorie, « pelote », souvent représentée par ' ' (espace), C (en:"Coil") ou '-' (tiret). Les hélices (G, H et I) et les feuillets doivent tous avoir une longueur minimale raisonnable. Ceci signifie que deux résidus consécutifs dans la structure doivent former le même type de liaisons hydrogène. Si l'hélice ou le feuillet est trop court, les résidus correspondant sont classés T ou B, respectivement. Il existe d'autres catégories de structures secondaires (coudes aigus, boucles oméga...), mais elles sont utilisées moins fréquemment.