Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Chronotoxicologie
Le rein est essentiel pour la filtration du sang, en plus d’éliminer les déchets et toxines issus de transformations métaboliques. Étant donné que presque toute substance aboutit aux reins, une vaste gamme d’entre elles est susceptible d’engendrer une néphrotoxicité. La toxicité rénale peut être évaluée par diverses fonctions connexes, comme la diurèse, la clairance de l’urée ou de la créatine et par la variation de certaines enzymes. Les aminosides sont des antibiotiques reconnus pour leur néphrotoxicité. Par exemple, l’amikacine est connue pour son effet néphrotoxique circadien dans l’excrétion de NAG urinaire, en plus d’engendrer une variation circanuelle dans cette même fonction.