Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Voie de signalisation Hippo
Les régulateurs en amont de la cascade de kinases Hpo / Wts incluent la protéine transmembranaire Fat et plusieurs protéines associées à la membrane. En tant que cadhérine atypique, Fat (FAT1-4 chez les mammifères) peut fonctionner comme un récepteur, bien qu'un ligand extracellulaire n'ait pas été identifié. Alors que Fat est connue pour se lier à une autre cadhérine atypique, Dachsous (Ds), lors de la structuration des tissus, on ne sait pas quel rôle Ds a dans la régulation de la croissance des tissus. Néanmoins, Fat est reconnue comme un régulateur en amont de la voie Hpo. Fat active Hpo via la protéine apicale Expanded (Ex; FRMD6/Willin chez les mammifères). Ex interagit avec deux autres protéines apicalement localisées, Kibra ( KIBRA chez les mammifères) et Merlin (Mer; NF2 chez les mammifères), pour former le complexe Kibra-Ex-Mer (KEM). Ex et Mer sont tous deux des protéines contenant un domaine FERM, tandis que Kibra, comme Sav, est une protéine contenant un domaine WW. Le complexe KEM interagit physiquement avec la cascade de kinases Hpo, localisant ainsi la cascade de kinases de base sur la membrane plasmique pour l'activation. Fat peut également réguler Wts indépendamment de Ex/Hpo, par l'inhibition de la myosine Dachs. Normalement, les Dachs peuvent se lier et favoriser la dégradation des Wts.