Nutrition
Une protéine est formée d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Ces acides aminés sont séparés en deux catégories : indispensables, c'est-à-dire ceux que le corps ne peut synthétiser et qui doivent être apportés par l'alimentation, ou non-indispensables. Ce qui est indispensable dépend de l'organisme considéré : par exemple, l'arginine est nécessaire à la survie d'un chat mais pas pour l'homme passé le stade du nourrisson. Ces catégories sont affinées en considérant les acides aminés indispensables "sous conditions". En effet, certains acides aminés peuvent être synthétisés mais avec des capacités limitées en général et variants selon les conditions du sujet : par exemple, la synthèse de proline est limitée chez les grands brûlés.
Structure des protéines
Ainsi l'énergie conformationnelle d'une molécule protéique est la somme de plusieurs contributions. Certaines de ces contributions résultent de facteurs intrinsèques à la protéine : ce sont les interactions de Van der Waals (non-bonded interactions) qui comportent un terme d'attraction et un terme de répulsion, les potentiels de torsions, les énergies de contraintes dans les angles ou les longueurs de liaison. D'autres proviennent d'interactions intramoléculaires influencées par le solvant, comme les liaisons hydrogène et les interactions électrostatiques. D'autres enfin sont principalement déterminées par le solvant, ce sont les interactions hydrophobes. Les liaisons hydrogène et les interactions hydrophobes présentent une dépendance de signe opposé par rapport à la température. Les liaisons hydrogène sont plus stables à basse température, à l'inverse des interactions hydrophobes; par suite la température correspondant au maximum de stabilité dépend de la proportion de ces interactions et par conséquent varie d'une protéine à l'autre. La structure native d'une protéine résulte d'un équilibre subtil entre différentes interactions stabilisantes et l'entropie conformationnelle qui tend à déstabiliser l'ensemble.