Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Histone H2B
Un résidu de sérine ou thréonine phosphorylé active la transcription. Quand une cellule connaît un stress métabolique, une AMPK phosphoryle la lysine à la position 36 dans l’histone H2B du promoteur et les séquences codantes sur l’ADN, ce qui aide à la régulation de l’élongation transcriptionnelle. Si les cellules reçoivent de multiples stimuli apoptotiques, caspase-3 active les kinases Mst1 ce qui phosphoryle la serine à la position 14 dans toutes les protéines de l’histone H2B, ce qui facilite la condensation de la chromatine. Les dommages de l’ADN entraînent la même réponse très rapidement pour aider à réparer l’ADN.