Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
ATP synthase
Au sein du chloroplaste, l’ATP libérée dans le stroma y reste jusqu’à son utilisation par les enzymes plastidiennes. Le chloroplaste ne pourvoit pas aux besoins de la cellule en matière d’ATP. Cependant, l’ATP produit dans la matrice mitochondriale peut gagner le hyaloplasme (autrement dit : sortir de la mitochondrie), et servir au métabolisme cellulaire. Par exemple, son hydrolyse peut servir à l’établissement de gradients (voir les pompes ATP-asiques à ions), au déplacement des nanomoteurs ATP-dépendants (comme la kinésine, la dynéine, la myosine…), ou plus simplement être couplée avec des réactions endergoniques très variées. L’ATP est la seule forme d’énergie chimique convertible en énergies osmotique et mécanique, ce qui ajoute encore à son importance.