Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Hémoprotéine
L'hémoglobine et la myoglobine sont des exemples d'hémoprotéines qui respectivement transportent et stockent l'oxygène chez les mammifères. L'hémoglobine est une protéine à structure quaternaire qui se retrouve dans les globules rouges, alors que la myoglobine est une protéine à structure tertiaire localisée dans les cellules musculaires des mammifères. Bien qu'elles puissent différer dans leur localisation et leur taille, leurs fonctions sont similaires. Étant donné que ce sont des hémoprotéines, elles contiennent toutes deux un groupe hème.