Chymotrypsine
La chymotrypsine intervient dans la protéolyse des protéines du système digestif des mammifères et autres êtres vivants. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques par hydrolyse, mécanisme au départ extrêmement lent sans un activateur.
Voie de signalisation Hippo
Les régulateurs en amont de la cascade de kinases Hpo / Wts incluent la protéine transmembranaire Fat et plusieurs protéines associées à la membrane. En tant que cadhérine atypique, Fat (FAT1-4 chez les mammifères) peut fonctionner comme un récepteur, bien qu'un ligand extracellulaire n'ait pas été identifié. Alors que Fat est connue pour se lier à une autre cadhérine atypique, Dachsous (Ds), lors de la structuration des tissus, on ne sait pas quel rôle Ds a dans la régulation de la croissance des tissus. Néanmoins, Fat est reconnue comme un régulateur en amont de la voie Hpo. Fat active Hpo via la protéine apicale Expanded (Ex; FRMD6/Willin chez les mammifères). Ex interagit avec deux autres protéines apicalement localisées, Kibra ( KIBRA chez les mammifères) et Merlin (Mer; NF2 chez les mammifères), pour former le complexe Kibra-Ex-Mer (KEM). Ex et Mer sont tous deux des protéines contenant un domaine FERM, tandis que Kibra, comme Sav, est une protéine contenant un domaine WW. Le complexe KEM interagit physiquement avec la cascade de kinases Hpo, localisant ainsi la cascade de kinases de base sur la membrane plasmique pour l'activation. Fat peut également réguler Wts indépendamment de Ex/Hpo, par l'inhibition de la myosine Dachs. Normalement, les Dachs peuvent se lier et favoriser la dégradation des Wts.