Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Érythropoïétine
Elle est utilisée en cas d'anémie chronique due à une insuffisance de sécrétion d'érythropoïetine, essentiellement lors d'une insuffisance rénale chronique mais aussi dans d'autres cas (lors de certains cancers par exemple, même si une étude tend à démontrer un risque de mortalité accru dans le cas de cancers de la sphère ORL traités par radiothérapie, et plusieurs autres études un rôle néfaste lorsque l'EPO est associée avec une chimiothérapie). Elle est utilisée lors de certaines chimiothérapies aplasiantes (c'est-à-dire qui détruisent les cellules souches de la moelle osseuse) car cette hormone a un effet protecteur vis-à-vis des cellules souches érythrocytaires.