Végétarisme
Les protéines sont des polymères constitués de molécules plus petites, les acides aminés. Il existe vingt acides aminés différents dont neuf sont dits essentiels chez les humains adultes (onze chez les nourrissons). Ces acides aminés essentiels ne peuvent être synthétisés par l'organisme à partir d'autres molécules et doivent être apportés par l'alimentation. Pratiquement toutes les protéines, qu'elles soient animales ou végétales, contiennent les vingt acides aminés, donc en particulier les neuf acides aminés essentiels, mais les céréales (blé, riz, maïs…) tendent à être pauvres en lysine et isoleucine et les légumineuses (haricots, lentilles, petits pois, pois chiches…) pauvres en méthionine et tryptophane. Cependant, il s'agit de généralités : le soja est une légumineuse mais il est assez riche en méthionine et l'on connaît certaines variétés de maïs à haute teneur en lysine (comme la variété opaque-2).
Structure des protéines
Ainsi l'énergie conformationnelle d'une molécule protéique est la somme de plusieurs contributions. Certaines de ces contributions résultent de facteurs intrinsèques à la protéine : ce sont les interactions de Van der Waals (non-bonded interactions) qui comportent un terme d'attraction et un terme de répulsion, les potentiels de torsions, les énergies de contraintes dans les angles ou les longueurs de liaison. D'autres proviennent d'interactions intramoléculaires influencées par le solvant, comme les liaisons hydrogène et les interactions électrostatiques. D'autres enfin sont principalement déterminées par le solvant, ce sont les interactions hydrophobes. Les liaisons hydrogène et les interactions hydrophobes présentent une dépendance de signe opposé par rapport à la température. Les liaisons hydrogène sont plus stables à basse température, à l'inverse des interactions hydrophobes; par suite la température correspondant au maximum de stabilité dépend de la proportion de ces interactions et par conséquent varie d'une protéine à l'autre. La structure native d'une protéine résulte d'un équilibre subtil entre différentes interactions stabilisantes et l'entropie conformationnelle qui tend à déstabiliser l'ensemble.