Protéine à ancrage lipidique
On connaît trois principaux types de protéines à ancrage lipidique : les protéines prénylées, les protéines acylées et les protéines à ancrage glycosylphosphatidylinositol  (GPI).
Expansine
Les expansines sont des protéines; les deux expansines initialement découvertes avaient des masses moléculaires (MW) de 29 kDa (kiloDalton) et 30 kDa, ce qui correspond à environ 270 acides aminés en moyenne. De façon générale, les alpha- et beta-expansines et les expansin-like sont des protéines d'approximativement 300 acides aminés, avec un MW de ~25–28 kDa pour la protéine mature . La chaîne peptidique d'une expansine comprend en particulier: un peptide signal d'environ 20 aminoacides à l'extrémité N-terminale, le domaine catalytique hypothétique N-terminal, un motif His-Phe-Asp (HFD) en région centrale (sauf EXL) et le domaine hypothétique de liaison à la cellulose C-terminal à résidus tryptophanes. L'analyse des séquences des gènes d'expansine montre sept introns appelés A, B, C, D, E, F et G; les séquences s'alignent bien les unes aux autres, l'organisation exon/intron étant conservée entre les gènes d'α- et β-expansines et d'expansin-like, bien que nombre d'introns comme longueur de chacun varient entre gènes. Dans les séquences signal N-terminales des gènes d'alpha-expansine, l'absence générale de signal correspondant au réticulum endoplasmique (KDEL or HDEL) confirme que les protéines sont destinées à la paroi cellulaire.