Enzyme
Les enzymes jouent un rôle important dans l'appareil digestif humain, où des enzymes telles que les amylases et les peptidases interviennent en dégradant des biopolymères comme l'amidon et les protéines en petites molécules susceptibles d'être absorbées au niveau des intestins . Les macromolécules biologiques sont en effet trop grosses pour être absorbées directement, et ce sont leurs monomères qui sont absorbés. La digestion recouvre précisément ce processus de clivage des macromolécules en petites molécules. Des enzymes différentes sont nécessaires pour digérer des substances différentes. Chez les ruminants, qui sont herbivores, des microorganismes de l'intestin produisent une enzyme particulière, la cellulase, capable de cliver la cellulose de la paroi cellulaire des cellules végétales .
Leucine
Mais en 2013, Volek et al. ont pu montrer que la qualité des protéines (caractérisée par un bon assemblage d’acides aminés) associée à des entraînements physiques en résistance jouaient un rôle déterminant. Ils ont comparé trois groupes de personnes prenant respectivement des suppléments iso-caloriques de protéines de petit-lait, de soja ou de glucides après des exercices de résistance et ceci durant 9 mois. Le gain de masse maigre fut plus important pour le petit-lait (3,3 ± 1,5 kg) que pour les glucides (2,3 ± 1,7 kg) et le soja (1,8 ± 1,6 kg). La masse grasse décrut légèrement pour les trois groupes sans différences notoires. Ainsi les trois groupes eurent des résultats contrastés malgré un apport calorique et protéique semblable : les protéines de petit-lait plus riches en leucine et s’absorbant plus rapidement, accroissent plus fortement la protéosynthèse musculaire. L’activité de musculation vient renforcer l’activité de protéosynthèse et en améliorant la sensibilité à l'insuline, elle ralentit la protéolyse. Une étude portant sur des personnes âgées (74± 1 ans) a pu établir que les protéines de lactosérum stimulaient plus efficacement l'accrétion protéique que celles de la caséine. Les muscles ne sont pas les seuls tissus à répondre à une administration orale de leucine. La synthèse protéique s’accroît aussi dans les tissus adipeux blancs, le foie, le cœur, les reins et le pancréas. La digestion des aliments protéinés libère dans l’intestin des acides aminés libres. Après avoir traversé les entérocytes de l’épithélium intestinal, ils se dirigent vers le foie par la veine porte. Mais contrairement aux acides aminés non branchés, la leucine n’y est pas métabolisée et passe ainsi dans la circulation générale. Cette caractéristique est unique chez les acides aminés. Aussi, après un repas, la concentration plasmique en leucine augmente. La leucine est alors transportée à travers les membranes cellulaires par une famille de transporteurs d’acides aminés de type L(nommés LAT1, LAT2, LAT3, LAT4). Il existe aussi une synthèse "de novo" (endogène) d'acides aminés mais ce n’est pas le cas de la leucine puisque c’est un acide aminé essentiel. Malgré le caractère obligatoire de l’apport exogène d’acides aminés sous forme d’aliments protéinés, il faut se souvenir que la source principale d’acides aminés pour l’organisme est la protéolyse (ou catabolisme protéique) qui représente 75 % de l’apport total. La dégradation intracellulaire des protéines (anormales ou détériorées) peut se faire dans les lysosomes ou les protéasomes. C’est eux qui produisent les trois quarts des acides aminés. Il ne faut pas confondre cette dégradation des protéines (protéolyse) avec la dégradation des acides aminés (ou transamination) que nous allons voir ci-dessous.