Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Immunosuppresseur
Les principaux représentants de cette classe sont les moutardes (cyclophosphamide), les nitrosurées, les sels de platine (parmi d'autres). Leur effet cytostatique s'effectue par interaction directe avec l'ADN (acide désoxyribonucléique). La cyclophosphamide est certainement une des substances immunosuppressives les plus puissantes. Elle inhibe la réplication de l'ADN en faisant des liaisons covalentes entre les molécules. À doses faibles c'est un traitement très efficace dans le traitement du lupus érythémateux disséminé, des anémies hémolytiques autoimmunes, de la maladie de Wegener et pour d'autres maladies auto-immunes. À fortes doses, il y a un risque de pancytopénie et de cystite hémorragique.