Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Triade catalytique
La chymotrypsine est considérée comme l'un des paradigmes des enzymes à triade catalytique, ici la triade sérine–histidine–aspartate.La même triade a également fait l'objet d'une évolution convergente dans les repliements α/β hydrolase telles que certaines lipases et estérases, mais la chiralité y est cependant inversée. L'acétylcholinestérase utilise l'équivalent sérine–histidine–glutamate.