Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Lymphotoxine alpha
, situé sur le chromosome 6. Elle agit contre la prolifération cellulaire et induit la destruction des cellules tumorales. Sa nature cytotoxique lui confère un ensemble de rôles importants dans la régulation du système immunitaire selon la forme sous laquelle elle est sécrétée. Contrairement aux autres facteurs de nécrose tumorale, la lymphotoxine α n'existe que sous forme d'homotrimère soluble, et n'est présente à la surface de la cellule que sous forme d'hétérotrimère avec la lymphotoxine β .