Graine de soja
Les graines de soja contiennent divers types de protéines : une petite minorité (10 %), extraites à l'eau, sont des albumines et une grosse majorité (90 %), extraites en solution de sels dilués, sont des globulines. Par ultracentrifugation, on peut séparer les différentes protéines en quatre fractions selon leur coefficient de sédimentation (exprimé en unité Svedberg S): les albumines, au faible poids moléculaire, ont un coefficient de sédimentation d'environ 2S et les globulines ont un coefficient de sédimentation pour la majorité autour de 7S et 10-12S. La fraction 2S contient des inhibiteurs de la trypsine, le cytochrome C et α-conglycinine. La fraction 7S contient majoritairement de la β-conglycinine, des lipoxygénases, de l'α-amylase, des lectines (hémagglutinines). La glycinine et la β-conglycinine sont les protéines les plus importantes de la graine de soja. "Ce sont ces protéines globulaires qui ont la faculté remarquable de s'agréger sous l'effet d'un traitement particulier pour former un gel et ainsi de fabriquer du tofu à partir de jus de soja."  Les protéines de soja fournissent tous les acides aminés essentiels. Elles ont des teneurs élevées en lysine, un acide aminé limitant dans la plupart des céréales, et donc indispensable à la croissance des animaux. La lysine facilite la synthèse des protéines et l’assimilation des autres acides aminés. Par son apport en lysine, le soja est complémentaire des céréales qui en sont déficitaires. Les protéines de soja ont cependant des teneurs assez faibles en cystéine et méthionine, deux acides aminés soufrés, qui peuvent réduire la synthèse de nouvelles protéines corporelles sans apport d’une alimentation variée. En alimentation infantile, des formules à base de protéines de soja supplémentées en méthionine sont proposées aux enfants intolérants au lactose ou allergiques aux protéines de lait. Les protéines de soja sont aussi responsables d’allergies. Le soja comme beaucoup de légumineuses contient des facteurs antinutritionnels comme les lectines et les inhibiteurs de protéases qui réduisent la digestibilité, rendant les graines crues impropres à la consommation humaine. La lectine est une glycoprotéine qui par sa capacité à se lier aux récepteurs des glycoprotéines sur les cellules épithéliales tapissant la muqueuse intestinale, inhibe la croissance en interférant avec l'absorption des nutriments. Lorsque ces graines sont fournies crues dans l’alimentation de la volaille et des porcs, elles peuvent causer des altérations histologiques de l’intestin grêle, interférer avec la digestion et l’absorption des nutriments et affecter la croissance des animaux. Le traitement thermique est la méthode la plus couramment utilisée pour réduire la quantité de facteurs antinutritionnels présents dans la graine de soja crue. Pour l’homme en général, nausées, ballonnements, vomissements, et diarrhée caractérisent la toxicité aiguë orale des lectines. Mais les lectines qui sont sensibles à la chaleur, ne sont présentes qu'à des niveaux résiduels dans les produits à base de soja, comme le lait de soja ou le tofu (lorsqu’ils sont produits selon les recettes traditionnelles comportant un long trempage et une longue cuisson). Les inhibiteurs trypsiques sont d’autres facteurs antinutritionnels qui ralentissent l’hydrolyse des protéines alimentaires par les enzymes pancréatiques (trypsine et chymotrypsine) et donc diminuent leur assimilation par l’organisme. Ils peuvent être éliminés par inactivation thermique ou par un processus de fermentation. Toutefois, ils ne doivent pas être bannis de l’alimentation car ils peuvent jouer un rôle favorable dans l’inhibition de certains processus de cancérogenèse.
Protéine
Les protéines étaient censées toujours être de grande taille (aux échelles biomoléculaires) ; on sait dès le début des années 1990 que ce n'est pas le cas, à la suite de la découverte d'une, puis de quelques autres "MicroProtéines" (parfois dénommées "MiPs"). Depuis, les scientifiques ont mis en évidence l'existence de centaines puis de milliers de microprotéines et de nanoprotéines (n'associant parfois que quelques acides aminés, peut-être auto-assemblés), si petites que les systèmes classiques d'analyse génomique ne les repéraient pas. Elles semblent avoir des rôles-clés au sein des cellules au sein du "complexe protéique", en interagissant dans les relations protéines-protéines. Certaines contrôlent ainsi l’activité de protéines plus grosses, jouant un rôle de régulateurs post-traductionnels, sans interagir directement avec l'ADN ou l'ARN. D'autres promeuvent le développement musculaire et régulent la contraction musculaire. D'autres encore contribuent à la gestion des déchets intracellulaires (ARN ancien, dégradé ou défectueux). Chez les plantes, elles pourraient participer à la détection de la lumière et dans d'autres cas jouer un rôle dans la signalisation phytohormonale. Chez l'animal, elles participeraient au fonctionnement de l'horloge biologique.