Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Chymotrypsinogène
Le chymotrypsinogène est stockée dans des granules des , qui libèrent leur contenu dans le duodénum sous l'effet d'un stimulus nerveux ou hormonal. Il est converti en chymotrypsine active par un ensemble de réactions commençant par le clivage de la liaison peptidique située entre les résidus d'arginine-15 et d'isoleucine-16. Cela conduit à la formation d'une protéine appelée π-chymotrypsine formée de deux chaînes peptidiques unies par un pont disulfure. Une molécule de π-chymotrypsine agit sur une autre en clivant la liaison peptide entre des résidus de leucine et de sérine, puis la π-chymotrypsine activée agit sur une autre molécule de π-chymotrypsine pour en cliver deux dipeptides : Ser14–Arg15 et Thr147–Asp148. Cette réaction libère l'α-chymotrypsine active .