Chymotrypsine
La chymotrypsine intervient dans la protéolyse des protéines du système digestif des mammifères et autres êtres vivants. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques par hydrolyse, mécanisme au départ extrêmement lent sans un activateur.
Trypsine
La trypsine appartient à la famille des protéases à sérine dont elle est l'archétype. Ces enzymes sont caractérisées par la présence d'une triade catalytique composée des chaînes latérales de trois acides aminés : une sérine (Ser-195), une histidine (His-57) et un aspartate (Asp-102). Ces résidus sont en interaction et forment un relai de charge qui rend nucléophile la serine du site actif et permet l'attaque du groupement carbonyle de la liaison peptidique hydrolysée.  De plus, la trypsine contient un « trou oxyanion » bordé par les groupements amides du squelette polypeptidique au niveau de la glycine 193 et de la serine 195. Cette cavité accueille l'atome d'oxygène du groupement carbonyle de la liaison peptique clivée et stabilise l'intermédiaire de réaction en favorisant la formation d'une charge négative sur l'oxygène.