Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Lévofloxacine
La lévofloxacine est un antibiotique à large spectre actif contre les bactéries Gram-positives et les bactéries Gram-négatives. Comme toutes les molécules de la famille des quinolones, elle inhibe l'ADN gyrase et la bactérienne. La topoisomérase IV est une enzyme nécessaire à la séparation de l'ADN répliqué (doublé) avant la division cellulaire bactérienne. L'ADN n'étant pas séparé, le processus est arrêté et la bactérie ne peut plus se diviser. La seconde enzyme, l'ADN gyrase, est responsable du surenroulement de l'ADN, de sorte qu'il s'adapte aux cellules nouvellement formées. L'inhibition de ces deux enzymes entrainent la mort des bactéries. La lévofloxacine agit comme un bactéricide.