Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
5-Énolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase
Cette enzyme est présente chez les bactéries, les mycètes, les protistes et les plantes, où elle intervient à la sixième étape de la voie du shikimate réalisant la biosynthèse de trois acides aminés aromatiques : la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane. Dans la mesure où cette voie métabolique est absente chez les animaux, les enzymes qui la constituent sont des cibles privilégiées pour le développement d'antibiotiques, de parasiticides et d'herbicides non toxiques pour l'homme ; l'EPSP synthase est ainsi la cible du glyphosate, principe actif du "Roundup", herbicide distribué par la société Monsanto.