Chymotrypsine
La chymotrypsine intervient dans la protéolyse des protéines du système digestif des mammifères et autres êtres vivants. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques par hydrolyse, mécanisme au départ extrêmement lent sans un activateur.
Protéase 3C-like
Le site de liaison au substrat (la molécule qui va être clivée) de chaque monomère est situé dans une cavité profonde, formée par deux tonneaux β comme dans la chymotrypsine, entre les domaines et . Le site actif catalytique est situé au centre de cette cavité, il est formé par un résidu d'acide aminé histidine situé en (His41) de la chaîne protéique et un résidu de cystéine situé en 145 position (Cys145) . Contrairement à la chymotrypsine, il n'a pas été découvert de troisième résidu intervenant dans l'activité catalytique, il s'agit donc d'une dyade et non d'une triade catalytique. Une molécule d'eau est liée par une liaison hydrogène au résidu His41, cette molécule d'eau pourrait jouer le rôle habituellement tenu par le troisième résidu catalytique (acide aspartique) de la triade des protéases à sérine .