Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Pomme de terre
La pomme de terre contient aussi des inhibiteurs de protéinase capables d’inhiber les principales protéinases digestives des animaux, notamment la trypsine, la chymotrypsine. Ces substances qui jouent un rôle dans la défense de la plante contre certains ravageurs, insectes ou microorganismes, sont détruites par la cuisson. Les lectines sont des protéines capables de se lier de manière réversible à des mono- ou oligosaccharides. Cette propriété permet aux lectines d’agglutiner les hématies de diverses espèces de mammifères dont l’homme et de probablement perturber le bon fonctionnement du tube digestif des insectes se nourrissant de la plante, jouant ainsi un rôle dans la défense de cette plante contre les insectes. Ces molécules sont également thermolabiles.