Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Trypsine
La trypsine appartient à la famille des protéases à sérine dont elle est l'archétype. Ces enzymes sont caractérisées par la présence d'une triade catalytique composée des chaînes latérales de trois acides aminés : une sérine (Ser-195), une histidine (His-57) et un aspartate (Asp-102). Ces résidus sont en interaction et forment un relai de charge qui rend nucléophile la serine du site actif et permet l'attaque du groupement carbonyle de la liaison peptidique hydrolysée.  De plus, la trypsine contient un « trou oxyanion » bordé par les groupements amides du squelette polypeptidique au niveau de la glycine 193 et de la serine 195. Cette cavité accueille l'atome d'oxygène du groupement carbonyle de la liaison peptique clivée et stabilise l'intermédiaire de réaction en favorisant la formation d'une charge négative sur l'oxygène.