Végétarisme
Les protéines sont des polymères constitués de molécules plus petites, les acides aminés. Il existe vingt acides aminés différents dont neuf sont dits essentiels chez les humains adultes (onze chez les nourrissons). Ces acides aminés essentiels ne peuvent être synthétisés par l'organisme à partir d'autres molécules et doivent être apportés par l'alimentation. Pratiquement toutes les protéines, qu'elles soient animales ou végétales, contiennent les vingt acides aminés, donc en particulier les neuf acides aminés essentiels, mais les céréales (blé, riz, maïs…) tendent à être pauvres en lysine et isoleucine et les légumineuses (haricots, lentilles, petits pois, pois chiches…) pauvres en méthionine et tryptophane. Cependant, il s'agit de généralités : le soja est une légumineuse mais il est assez riche en méthionine et l'on connaît certaines variétés de maïs à haute teneur en lysine (comme la variété opaque-2).
Biosynthèse des protéines
Plus précisément, les protéines EF-Tu () chez les procaryotes et eEF-1α (53 kDa) chez les eucaryotes se lient à l'aminoacyl-ARNt dans le cytoplasme et accompagnent ce dernier jusqu'à l'entrée du site A du ribosome ; si l'anticodon de l'ARNt correspond au codon de l'ARNm alors les protéines EF-Tu ou eEF-1α hydrolysent une molécule de GTP (accommodation), ce qui a pour effet de les détacher de l'aminoacyl-ARNt et de pousser ce dernier entièrement dans le site A. Ceci a pour effet de rapprocher la chaîne polypeptidique naissante, fixée à un ARNt lié au site P du ribosome, du résidu d'acide aminé de l'aminoacyl-ARNt lié au site A : le ribosome catalyse alors la formation d'une liaison peptidique, qui aboutit au transfert de la chaîne peptidique, allongée d'un acide aminé, sur l'ARNt lié au site A (transpeptidation), laissant l'ARNt du site P libre de toute liaison avec un acide aminé.