Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Mitochondrie
La membrane externe contient également des enzymes impliquées dans des activités aussi diverses que la biosynthèse des acides gras (entrant notamment dans la constitution de la plupart des lipides), l'oxydation de l'adrénaline (une hormone et un neurotransmetteur) et la dégradation du tryptophane (un acide aminé protéinogène). Il s'agit notamment de la monoamine oxydase, de la NADH- réductase insensible à la roténone, de la kynurénine 7,8-hydroxylase et de l'synthétase.