Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Enzyme
Le clivage d'une chaîne polypeptidique est un autre exemple de modification post-traductionnelle. La chymotrypsine, une peptidase digestive, est produite dans le pancréas sous une forme inactive appelée chymotrypsinogène et transportée sous cette forme jusque dans l'estomac, où elle est activée. Ceci permet d'éviter que la chymotrypsine active ne digère d'autres tissus avant de parvenir dans l'estomac. Ce type de précurseur inactif d'une enzyme est un zymogène.