Chymotrypsine
La chymotrypsine intervient dans la protéolyse des protéines du système digestif des mammifères et autres êtres vivants. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques par hydrolyse, mécanisme au départ extrêmement lent sans un activateur.
Chymotrypsinogène
Le chymotrypsinogène est stockée dans des granules des , qui libèrent leur contenu dans le duodénum sous l'effet d'un stimulus nerveux ou hormonal. Il est converti en chymotrypsine active par un ensemble de réactions commençant par le clivage de la liaison peptidique située entre les résidus d'arginine-15 et d'isoleucine-16. Cela conduit à la formation d'une protéine appelée π-chymotrypsine formée de deux chaînes peptidiques unies par un pont disulfure. Une molécule de π-chymotrypsine agit sur une autre en clivant la liaison peptide entre des résidus de leucine et de sérine, puis la π-chymotrypsine activée agit sur une autre molécule de π-chymotrypsine pour en cliver deux dipeptides : Ser14–Arg15 et Thr147–Asp148. Cette réaction libère l'α-chymotrypsine active .