Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
HMGB1
C'est aussi une protéine impliquée dans la tolérance immunitaire. En effet, l'activation de l'apoptose par la voie des caspases permet le relargage du cytochrome c et une perméabilisation de la membrane externe de la mitochondrie. Il y a alors activation des caspases 3 et 7et clivage de la protéine p75 (composante de la chaîne respiratoire du complexe I). Cette dernière va provoquer une forte libération de ROS ("reactive oxygen species)" qui vont permettre l'oxydation de la protéine HMGB1. Ce faisant, HMGB1 perd sa capacité d'immunostimulateur. On sait que c'est l'oxydation de la C106 précisément qui est suffisante et nécessaire pour l’empêcher d’être fonctionnelle.