Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Caséine kappa
La chymosine () est une protéase aspartique qui hydrolyse spécifiquement la liaison peptidique Phe–Met de la et est considérée comme la plus efficace des protéases de l'industrie fromagère. Il existe également d'autres protéases qui clivent d'autres liaisons peptidiques de cette protéine, comme l'endothiapepsine produite par "Endothia parasitica" . Il existe également plusieurs protéases capables de cliver à la fois les liaisons Phe–Met de la et d'autres liaisons peptidiques de cette protéine, telles que celles produites par "Cynara cardunculus"