Graine de soja
Les graines de soja contiennent divers types de protéines : une petite minorité (10 %), extraites à l'eau, sont des albumines et une grosse majorité (90 %), extraites en solution de sels dilués, sont des globulines. Par ultracentrifugation, on peut séparer les différentes protéines en quatre fractions selon leur coefficient de sédimentation (exprimé en unité Svedberg S): les albumines, au faible poids moléculaire, ont un coefficient de sédimentation d'environ 2S et les globulines ont un coefficient de sédimentation pour la majorité autour de 7S et 10-12S. La fraction 2S contient des inhibiteurs de la trypsine, le cytochrome C et α-conglycinine. La fraction 7S contient majoritairement de la β-conglycinine, des lipoxygénases, de l'α-amylase, des lectines (hémagglutinines). La glycinine et la β-conglycinine sont les protéines les plus importantes de la graine de soja. "Ce sont ces protéines globulaires qui ont la faculté remarquable de s'agréger sous l'effet d'un traitement particulier pour former un gel et ainsi de fabriquer du tofu à partir de jus de soja."  Les protéines de soja fournissent tous les acides aminés essentiels. Elles ont des teneurs élevées en lysine, un acide aminé limitant dans la plupart des céréales, et donc indispensable à la croissance des animaux. La lysine facilite la synthèse des protéines et l’assimilation des autres acides aminés. Par son apport en lysine, le soja est complémentaire des céréales qui en sont déficitaires. Les protéines de soja ont cependant des teneurs assez faibles en cystéine et méthionine, deux acides aminés soufrés, qui peuvent réduire la synthèse de nouvelles protéines corporelles sans apport d’une alimentation variée. En alimentation infantile, des formules à base de protéines de soja supplémentées en méthionine sont proposées aux enfants intolérants au lactose ou allergiques aux protéines de lait. Les protéines de soja sont aussi responsables d’allergies. Le soja comme beaucoup de légumineuses contient des facteurs antinutritionnels comme les lectines et les inhibiteurs de protéases qui réduisent la digestibilité, rendant les graines crues impropres à la consommation humaine. La lectine est une glycoprotéine qui par sa capacité à se lier aux récepteurs des glycoprotéines sur les cellules épithéliales tapissant la muqueuse intestinale, inhibe la croissance en interférant avec l'absorption des nutriments. Lorsque ces graines sont fournies crues dans l’alimentation de la volaille et des porcs, elles peuvent causer des altérations histologiques de l’intestin grêle, interférer avec la digestion et l’absorption des nutriments et affecter la croissance des animaux. Le traitement thermique est la méthode la plus couramment utilisée pour réduire la quantité de facteurs antinutritionnels présents dans la graine de soja crue. Pour l’homme en général, nausées, ballonnements, vomissements, et diarrhée caractérisent la toxicité aiguë orale des lectines. Mais les lectines qui sont sensibles à la chaleur, ne sont présentes qu'à des niveaux résiduels dans les produits à base de soja, comme le lait de soja ou le tofu (lorsqu’ils sont produits selon les recettes traditionnelles comportant un long trempage et une longue cuisson). Les inhibiteurs trypsiques sont d’autres facteurs antinutritionnels qui ralentissent l’hydrolyse des protéines alimentaires par les enzymes pancréatiques (trypsine et chymotrypsine) et donc diminuent leur assimilation par l’organisme. Ils peuvent être éliminés par inactivation thermique ou par un processus de fermentation. Toutefois, ils ne doivent pas être bannis de l’alimentation car ils peuvent jouer un rôle favorable dans l’inhibition de certains processus de cancérogenèse.
Biosynthèse des protéines
La première étape de la synthèse des protéines est la transcription d'un gène d'ADN en une molécule d'ARN messager (ARNm). L'ARN a une structure très proche de celle de l'ADN, mais est monocaténaire tandis que l'ADN tend à former des structures bicaténaires, l'ose y est le ribose au lieu du désoxyribose, et l'uracile y remplace la thymine. Ce processus se déroule à l'intérieur même du noyau des cellules d'eucaryotes et dans le cytosol des cellules de procaryotes ; cette différence a des conséquences importantes sur le traitement de l'ARN synthétisé. Chez les eucaryotes, le fait que l'ARN gagne le cytoplasme à travers les pores nucléaires est à l'origine de la dénomination d'ARN « messager". La transcription peut être divisée en trois étapes : initiation, élongation et terminaison, chacune régulée par un grand nombre de protéines, telles que des facteurs de transcription et des coactivateurs qui assurent que le bon gène est bien transcrit. L'initiation commence à partir d'un promoteur, c'est-à-dire d'une séquence nucléotidique recouvrant des séquences typiques telles que la boîte TATA (séquence consensus TATAA) chez les eucaryotes et la boîte de Pribnow (séquence consensus TATAAT) chez les procaryotes. Ces séquences sont riches en paires adénine-thymine, unies par seulement deux liaisons hydrogène, à la différence des paires guanine-cytosine qui sont unies par trois liaison hydrogène : ceci facilite l'ouverture de la double hélice d'ADN par une hélicase, libérant l'un des deux brins pour être copié en ARN. Une ARN polymérase (ARN polymérase II chez les eucaryotes) lit ce segment d'ADN dans le sens tout en synthétisant l'ARN messager dans le sens.