Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Phosphorylation au niveau du substrat
La première de ces deux enzymes intervient dans le cycle de Krebs et on pense qu'elle contribue aux échanges de potentiel de phosphorylation entre le cytosol et la matrice mitochondriale . La seconde est peut-être la seule enzyme susceptible de pouvoir maintenir un certain taux d'ATP dans la matrice mitochondriale en l'absence de la force proton-motrice générée par la chaîne respiratoire, par exemple au cours d'un épisode d'hypoxie temporaire.