Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Capréomycine
La capréomycine agit en bloquant la biosynthèse des protéines des bactéries qui présentent un gène "tlyA" actif, ce qui est le cas d'un nombre restreint d'organismes, essentiellement des mycobactéries, parmi lesquelles "Mycobacterium tuberculosis". Plus précisément, la capréomycine se lie à l'ARNr 16S et à l'ARNr 23S, d'une façon qui rappelle celle de la , un antibiotique structurellement apparenté mais présentant une plus grande toxicité. Le gène "tlyA" code une méthyltransférase qui modifie les ARNr 16S et 23S en formant un site de liaison pour la capréomycine, permettant à cette molécule de bloquer la biosynthèse des protéines. Les souches bactériennes dépourvues de gène "tlyA" actif sont résistantes à cet antibiotique.