Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Serpine
La plupart des serpines sont des inhibiteurs de protéase, ciblant les protéases à sérine extracellulaires de type chymotrypsine. Ces peptidases possèdent un résidu nucléophile de sérine appartenant à une triade catalytique dans leur site actif. Ce sont par exemple la thrombine, la trypsine et l' . Les serpines sont des inhibiteurs irréversibles qui agissent en piégeant un intermédiaire du mécanisme catalytique de la peptidase .