Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Triade catalytique
La triade catalytique de la peptidase du cytomégalovirus utilise deux résidus d'histidine contigus à l'emplacement de la base et de l'acide. Retirer l'histidine « acide » conduit à une activité seulement dix fois moindre, alors que le retrait du résidu d'aspartate de la chymotrypsine conduit à une activité moindre. Cette triade particulière a été interprétée comme une possible manière de produire une enzyme à l'activité réduite afin de contrôler le taux de clivage.