Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Thermogénine
Elle est apparentée à d'autres transporteurs de biomolécules tels que le translocateur de nucléotides à adénine et agit comme un canal à protons à travers la membrane mitochondriale interne. Dans les cellules des tissus adipeux bruns, elle est activée par les acides gras et est inhibée par les nucléotides. Le mécanisme de signalisation cellulaire à l'œuvre à partir des terminaisons du système nerveux sympathique met en jeu la noradrénaline, qui se fixe à un récepteur β-adrénergique de la membrane plasmique. Celui-ci active une adénylcyclase "via" une protéine G, ce qui a pour effet de libérer de l'AMP cyclique dans le cytoplasme. L'AMP cyclique active une protéine kinase A, qui phosphoryle une lipase hormonosensible, ce qui a pour effet de l'activer et de cliver les triglycérides en libérant les acides gras qui les composent. Ces derniers activent la thermogénine, en annulant les effets inhibiteurs du GDP et de l'ATP. Cet effet se prolonge jusqu'à ce que les mitochondries aient oxydé tous les acides gras, ce qui lève l'activation de la thermogénine et rétablit l'imperméabilité de la membrane mitochondriale interne, ce qui rétablit le couplage de la production d'ATP avec la chaîne respiratoire.