Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Aplysiatoxine
L'aplysiatoxine est une cyanotoxine produite par certaines espèces de cyanobactéries, chez lesquelles elle intervient comme défense contre la prédation par des poissons grâce à sa puissante action irritante et cancérogène par activation de la protéine kinase C. Bien que cette action favorise l'apparition de tumeurs, l'activation de la protéine kinase C peut être bénéfique à certaines applications médicales, de sorte que des analogues synthétiques de l'aplysiatoxine ont fait l'objet de recherches comme anticancéreux