Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Cycle annuel biologique
Les effets de la variation cyclique de la photopériode sur l'activité endocrinienne de plusieurs vertébrés sont médiés par la mélatonine, hormone produite par la glande pinéale. Il a été mis en évidence chez les moutons et les hamsters que l'action photopériode-dépendante de la mélatonine, au niveau de l’hypothalamus, régule les changements saisonniers de l'activité gonadique et de la sécrétion de gonadotrophine, tandis qu’elle régule les changements saisonniers de la sécrétion de prolactine au niveau de l'hypophyse (Pars Tuberalis).