Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Chimiotaxie
Le gradient chimique est perçu à l’aide de plusieurs récepteurs transmembranaires, appelés « methyl accepting chemotaxis proteins (MCPs) » qui varient par rapport à la molécule détectée. Ces récepteurs fixent des attractants ou des repellants, soit directement soit indirectement, via des interactions avec des protéines du périplasme. Ces signaux sont ensuite transmis à des récepteurs — à travers la membrane plasmique — au cytosol où les protéines Che  deviennent activées. Les protéines Che altèrent la fréquence de « » et les récepteurs.