Nutrition
Une protéine est formée d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Ces acides aminés sont séparés en deux catégories : indispensables, c'est-à-dire ceux que le corps ne peut synthétiser et qui doivent être apportés par l'alimentation, ou non-indispensables. Ce qui est indispensable dépend de l'organisme considéré : par exemple, l'arginine est nécessaire à la survie d'un chat mais pas pour l'homme passé le stade du nourrisson. Ces catégories sont affinées en considérant les acides aminés indispensables "sous conditions". En effet, certains acides aminés peuvent être synthétisés mais avec des capacités limitées en général et variants selon les conditions du sujet : par exemple, la synthèse de proline est limitée chez les grands brûlés.
Carence alimentaire en sélénium
Dans les protéines du corps humain, le sélénium est exclusivement sous forme de sélénocystéine. Ces protéines sont alors désignées par « sélénoprotéines ». La sélénocystéine, dans des conditions de bonne santé, est sous forme ionisée, et apparaît plus efficace comme catalyseur rédox, notablement plus que la cystéine, qui contient du soufre au lieu de sélénium. Dans le cadre du repliement des protéines, elle se trouve dans le centre actif de la sélénoprotéine concernée. Dans le génome humain, 25 gènes contiennent l'information génétique pour environ 30 à 50 sélénoprotéines (techniquement, ils les codent). Dans bien des cas, plusieurs gènes codent une protéine. La fonction de 15 de ces protéines est connue au moins en partie. De façon systématique, les sélénoprotéines chez l'homme sont réparties en 17 groupes différents. À côté des glutathion-peroxydases (codées par 5 gènes), on compte les thiorédoxines réductases (3 gènes), les désiodases (3 gènes) et les sélénophosphates-synthétases. Les autres protéines sont désignées par ordre alphabétique par sélénoprotéine 15, SelH, SelI, SelK, SelM, SelN, SelO, SelP, SelR, SelS, SelT, SelV et SelW.