Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Protéase 3C-like
Le site de liaison au substrat (la molécule qui va être clivée) de chaque monomère est situé dans une cavité profonde, formée par deux tonneaux β comme dans la chymotrypsine, entre les domaines et . Le site actif catalytique est situé au centre de cette cavité, il est formé par un résidu d'acide aminé histidine situé en (His41) de la chaîne protéique et un résidu de cystéine situé en 145 position (Cys145) . Contrairement à la chymotrypsine, il n'a pas été découvert de troisième résidu intervenant dans l'activité catalytique, il s'agit donc d'une dyade et non d'une triade catalytique. Une molécule d'eau est liée par une liaison hydrogène au résidu His41, cette molécule d'eau pourrait jouer le rôle habituellement tenu par le troisième résidu catalytique (acide aspartique) de la triade des protéases à sérine .