Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Phosphopentose épimérase
Chez les plantes, la phosphopentose épimérase se trouve au sein des chloroplastes, dans la membrane des thylakoïdes . Elle intervient dans le cycle de Calvin pour régénérer le ribulose-1,5-bisphosphate, qui est la molécule sur laquelle le  est fixé par la Rubisco, en convertissant le xylulose-5-phosphate en ribulose-5-phosphate, lequel est ensuite phosphorylé en ribulose-1,5-bisphosphate par la phosphoribulokinase. En vertu de cette position particulière, il est probable que la phosphopentose épimérase joue un rôle dans la régulation du flux de matière circulant à travers le cycle de Calvin.