Chymotrypsine
La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.
Cytoglobine
En conditions d'hypoxie, la synthèse de cytoglobine est doublée, plus encore dans le cœur que dans le foie. Ce mécanisme peut s'expliquer par le fait que la cytoglobine sert à stocker et à faciliter le transport de l'oxygène vers la chaîne respiratoire dans les mitochondries.  La présence de cytoglobine dans les neurones soulève de nombreuses questions sur les fonctions qu'elle pourrait jouer au niveau du système nerveux central. En effet, ce tissu possède déjà une globine spécifique, la neuroglobine. Les auteurs envisagent son rôle potentiel comme donneur d'O pour certaines réactions enzymatiques - entre autres, la synthèse du NO à partir de l'arginine par les NO synthases.