Peptida antimikrobial
Peptida antimikrobial unik dan terbagi dalam beberapa kelompok molekul yang terbagi lagi menjadi beberapa subkelompok berdasarkan komposisi dan struktur asam aminonya. Peptida antimikrobial umumnya terdiri dari 12 hingga 50 asam amino. Peptida ini termasuk dua atau lebih residu bermuatan positif dari arginin, lisin, histidin, dan residu hidrofobik. Struktur sekunder dari molekul ini terdiri dari 4 macam, yaitu alpha helical, beta stranded, beta hairpin, dan extended. Banyak peptida ini tidak terstruktur pada larutan bebas, dan terlipat menjadi konfigurasi akhirnya sepanjang penempatannya pada membran biologis. Peptida ini mengandung residu asam amino hidrofilik terbentang pada satu sisi sedangkan asam amino hidrofobik terbentang pada sisi yang berlawanan. Sifat ini memudahkan penempatan pada dua lapis membran lipid. Kemampuan untuk berasosiasi dengan membran adalah sifat asli dari peptida antimikrobial, meski permeabilisasi membran tidak diperlukan. Peptida ini memiliki berbagai aktivitas antimikrobial berkisar pada membran sel hingga sitoplasma.
Widal
Antigen OMP S typhi merupakan bagian dinding sel yang terletak di luar membran sitoplasma dan lapisan peptidoglikan yang membatasi sel terhadap lingkungan sekitarnya. OMP ini terdiri dari 2 bagian yaitu protein porin dan protein nonporin. Porin merupakan komponen utama OMP, terdiri atas protein OMP C, OMP D, OMP F dan merupakan saluran hidrofilik yang berfungsi untuk difusi solut dengan BM < 6000. Sifatnya resisten terhadap proteolisis dan denaturasi pada suhu 85–100 °C. Protein nonporin terdiri atas protein OMP A, protein a dan lipoprotein, bersifat sensitif terhadap protease, tetapi fungsinya masih belum diketahui dengan jelas. Beberapa peneliti menemukan antigen OMP S typhi yang sangat spesifik yaitu antigen protein 50 kDa/52 kDa.