Peptida antimikrobial
Macam pergerakan dari peptida antimikrobial dalam membunuh bakteri bervariasi. Kegiatan ini termasuk menghancurkan membran, mengganggu metabolisme, dan mengincar komponen sitoplasma. Kontak awal antara peptida dan organisme target adalah bersifat elektrostatik karena sebagian besar permukaan bakteri adalah anionik. Komposisi asam amino, sifat amfifatik, muatan kationik, dan ukuran memudahkan pepida antimikrobial dalam menempel dan masuk ke dalam membran untuk membentuk celah menuju ke dalam sel dengan berbagai mekanisme. Selain dengan cara itu, peptida antimikrobial juga dapat masuk ke dalam sel secara langsung untuk mengikat molekul intraseluler yang penting bagi sel hidup. Pengikatan intraseluler termasuk menghalangi sintesis dinding sel, perubahan membran sitoplasma, aktivasi autolisin, menghalangi DNA, RNA, dan sintesis protein, dan menghalangi enzim tertentu. Namun, di banyak kejadian, mekanisme sebenarnya dari peptida antimikrobial dalam membunuh bakteri belum diketahui. Berlawanan dengan berbagai antibiotik konvensional, peptida ini bekerja sebagai bakteriosida (pembunuh bakteri) daripada bakteriostatik (penahan pertumbuhan bakteri). Secara umum, aktivitas peptida antimikrobial bergantung pada konsentrasi inhibitor. Semakin tinggi konsentrasi inhibitor, semakin tinggi kinerja pepida antimikrobial.
Pepsin
Pepsin paling aktif berada di lingkungan asam dengan suhu antara 37 °C hingga 42 °C. Dengan demikian, situs sintesis primer dan aktivitasnya berada di dalam lambung (pH 1,5 sampai 2). Pepsin akan mencerna hingga 20% ikatan amida yang tertelan dengan memotong secara istimewa di sisi N-terminal asam amino aromatik seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin. Pepsin menunjukkan pemotongan istimewa untuk residu hidrofobik, terlebih aromatik, pada posisi P1 dan P1'. Peningkatan kerentanan terhadap hidrolisis terjadi jika terdapat asam amino yang mengandung sulfur berdekatan dengan ikatan peptida yang dimiliki asam amino aromatik. Pepsin menunjukkan aktivitas maksimum pada pH 2,0 dan tidak aktif pada pH lebih dari 6,5, tetapi pepsin tidak sepenuhnya terdenaturasi atau diinaktivasi secara ireversibel hingga pH 8,0. Oleh karena itu, pepsin dalam larutan berpH hingga 8,0 dapat diaktifkan kembali saat reasidifikasi. Stabilitas pepsin pada pH tinggi memiliki implikasi yang signifikan terhadap penyakit yang disebabkan oleh refluks laringofaring. Pepsin tetap berada di laring setelah kejadian refluks lambung. Pada pH rata-rata dari laringofaring (pH = 6,8) pepsin akan menjadi tidak aktif, tetapi dapat diaktifkan kembali pada kejadian refluks asam selanjutnya yang mengakibatkan kerusakan pada jaringan lokal.