Peptida antimikrobial
Peptida antimikrobial unik dan terbagi dalam beberapa kelompok molekul yang terbagi lagi menjadi beberapa subkelompok berdasarkan komposisi dan struktur asam aminonya. Peptida antimikrobial umumnya terdiri dari 12 hingga 50 asam amino. Peptida ini termasuk dua atau lebih residu bermuatan positif dari arginin, lisin, histidin, dan residu hidrofobik. Struktur sekunder dari molekul ini terdiri dari 4 macam, yaitu alpha helical, beta stranded, beta hairpin, dan extended. Banyak peptida ini tidak terstruktur pada larutan bebas, dan terlipat menjadi konfigurasi akhirnya sepanjang penempatannya pada membran biologis. Peptida ini mengandung residu asam amino hidrofilik terbentang pada satu sisi sedangkan asam amino hidrofobik terbentang pada sisi yang berlawanan. Sifat ini memudahkan penempatan pada dua lapis membran lipid. Kemampuan untuk berasosiasi dengan membran adalah sifat asli dari peptida antimikrobial, meski permeabilisasi membran tidak diperlukan. Peptida ini memiliki berbagai aktivitas antimikrobial berkisar pada membran sel hingga sitoplasma.
Cacing tanah
Cairan dari selom foetida Eisenia Andrei telah diteliti memiliki sebuah aktivitas antimikroba terhadap Aeromonas hydrophila dan Bacillus megaterium yang dikenal sebagai patogen cacing tanah. Setelah itu diperoleh dua protein, bernama Fetidins, dari cairan selom cacing tanah dan menegaskan bahwa aktivitas antibakteri ini disebabkan karena fetidins. Lumbricus rubellus juga memiliki dua agen antibakteri bernama Lumbricin 1 dan Lumbricin 2. Baru-baru ini, dua jenis faktor antibakteri yang mempunyai aktivitas seperti lisozim dengan aktivitas hemolitik serta pengenalan pola protein bernama selom cytolytic faktor (CCF) telah diidentifikasi dalam foetida Eisenia cacing tanah. Lysenin protein yang berbeda dan Eisenia foetida lysenin-seperti protein memiliki beberapa kegiatan yang diberikan cytolytic hemolitik, antibakteri dan membran-permeabilizing properti.