بیوانفورماتیک ساختاری
ساختار پروتئین، ارتباط مستقیمی با کارکرد آن دارد. حضور برخی گروه‌های شیمیایی در مکان‌های مشخص، به پروتئین‌ها این اجازه را می‌دهد تا به عنوان آنزیم فعالیت کنند و چند واکنش شیمیایی را فروکافت کنند. به طور کلی، ساختار پروتئین‌ها به۴ مرحله تقسیم می‌شود: اولیه (توالی)، ثانویه (ترکیب محلی زنجیره‌های پلی‌پپتیدی)، سومین (ساختار سه‌بعدی چین‌خوردگی پروتئین)، و چهارمین (ارتباط چند ساختار پلی‌پپتیدی). بیوانفورماتیک ساختاری عمدتاً کنش‌های بین ساختارها را با توجه به مختصات فضایی آن‌ها مورد بررسی قرار می‌دهد. بدین ترتیب، ساختار اولیه در شاخه‌های سنتی بیوانفورماتیک بهتر بررسی می‌شوند. با این حال، توالی محدودیت‌هایی ایجاد می‌کند که اجازهٔ تشکیل ترکیب‌های محلی پایستهٔ زنجیرهٔ پلی‌پپتیدی، مانند مارپیچ آلفا، صفحهٔ بتا، و حلقهط را می‌دهد (ساختار ثانویه). همچنین کنش‌های ضعیف (مانند پیوند هیدروژنی)، چین‌های پروتئین را پایدار می‌کنند. کنش‌ها ممکن است درون‌زنجیری (بین قسمت‌های یک تک‌پار پروتئینی) (ساختار سومین) یا بین‌زنجیری (بین تک‌پارهای مختلف) (ساختار چهارمین) رخ دهند.
پیش‌بینی ساختار پروتئین
پیش‌بینی ساختار دوم به مجموعه روش‌هایی در بیوانفورماتیک گفته می‌شود که به تعیین ساختار محلی دوم از روی دنباله آمینواسیدها می‌پردازند. تعیین ساختار دوم به معنای تعیین مکان مارپیچ‌های آلفا، صفحات بتا و حلقه‌های روی رشته آمینواسید است. میزان موفقیت یک روش تعیین ساختار دوم را می‌توان به کمک نتایج به دست آمده از الگوریتم DSSP روی ساختار بلور پروتئین ارزیابی نمود. بهترین و جدیدترین روش‌های موجود در این حوزه دقتی حدود ۸۰ درصد دارند. این دقت بالا موجب می‌شود تا از ساختار پیش‌بینی شده بتوان به عنوان ویژگی در بهبود مسائلی نظیر طبقه‌بندی الگوهای ساختاری یا همترازی دنباله‌های پروتئینی استفاده نمود. دقت روش‌های تعیین ساختار دوم، به صورت هفتگی توسط LiveBench و EVA تعیین می‌شود.