پروتئین
ساختار پروتئین یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار نوع ساختار می‌باشد.روش‌های تعیین ساختار پروتئین، کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روش‌های معمول می‌توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کردپراش (تفرق) اشعه ایکس روشی برای مطالعهٔ ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس براگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد.
پیش‌بینی ساختار پروتئین
ساختار پروتئین را می‌توان به صورت دنباله‌ای از اجزای ساختار دوم، حلقه‌های آلفا و صفحات بتا، در نظر گرفت. در ساختار دوم، الگوهای منظمی از پیوندهای هیدروژنی بین آمینواسیدهای همسایه شکل می‌گیرد و آمینواسیدها دارای زوایای فی (زاویه حول نیتروژن و کربن آلفا) و سای (زاویه حول پیوند کربن آلفا و کربن کربونیل) یکسانی هستند. مارپیچ آلفا پر تکرارترین نوع از اجزای ساختار دوم در پروتئین‌ها است که در هر دور به‌طور متوسط ۳٫۶ آمینواسید دارد. یک پیوند هیدروژنی نیز در انتهای دور چهارم ایجاد می‌شود. طول متوسط هر مارپیچ ۳ دور (معادل با ۱۰ آمینواسید) است. این طول از ۱٫۵ تا ۱۱ دور (۵ تا ۴۰ آمینواسید) متغیر است. هم‌ترازی پیوندهای هیدروژنی یک گشتاور دوقطبی را در مارپیچ ایجاد می‌کند و منجر به ایجاد یک بار مثبت جزئی در آمینواسید انتهای مارپیچ می‌شود. از آنجا که این ناحیه دارای گروه آزاد NH است، با یک گروه با بار منفی مانند فسفات تعامل دارد. معمول‌ترین مکان برای مارپیچ آلفا سطح هسته‌های پروتئین است که یک رابط را برای تعامل با محیط آبی بیرون ایجاد می‌کند. قسمت داخلی مارپیچ تمایل به داشتن آمینواسیدهای آب‌گریز و قسمت بیرون تمایل به داشتن آمینواسیدهای آب‌دوست دارد؛ بنابراین در طول مارپیچ از هر چهار آمینواسید، سه آمینواسید آب‌گریز خواهند بود. سایر آمینواسیدهای موجود در هسته پروتئین یا داخل غشای سلولی خاصیت آب‌گریزی دارند. به‌طور کلی مارپیچ‌های قرار گرفته در سطح، تعداد کم‌تری آمینواسید آب‌گریز دارند. از این ویژگی می‌توان در پیش‌بینی ساختار پروتئین‌ها کمک گرفت. برای مثال نواحی با مقادیر بیشتر از آلانین، گلوتامین اسید، لوسین و متیونین و مقادیر کمتر از پرولین، گلیسین، تیروزین و سرین تمایل به تشکیل مارپیچ آلفا دارند. صفحات بتا از پیوندهای هیدروژنی میان ۵ تا ۱۰ آمینواسید متوالی در یک بخش از زنجیره با ۵ تا ۱۰ آمینواسید دیگر در ناحیه‌ای دیگر از زنجیره تشکیل شده‌اند. این نواحی دارای کنش شیمیایی ممکن است همسایه باشند (با یک حلقهٔ کوتاه در میانشان) یا ممکن است خیلی دور باشند و ساختارهای متفاوتی در میانشان وجود داشته باشد. زنجیره‌ها در صفحه می‌توانند هم‌جهت باشند که تشکیل یک صفحه موازی را می‌دهند، همچنین می‌توانند در جهت متفاوت باشند که صفحهٔ ناموازی نامیده می‌شوند و در نهایت یک صفحه می‌تواند هر دو دسته زنجیره را داشته باشد که صفحه ترکیبی نام دارد. الگوی پیوندهای هیدروژنی در صفحات موازی و ناموازی متفاوت است. هر آمینواسید در رشتهٔ داخلی صفحه دو پیوند هیدروژنی را با آمینواسیدهای همسایه تشکیل می‌دهد، در حالی که آمینواسیدهای رشته‌های مرزی تنها یک پیوند هیدروژنی را با رشتهٔ مجاور داخلی می‌دهند. به‌طور کلی، پیش‌بینی مکان صفحات بتا از مارپیچ‌های آلفا مشکل‌تر است.