प्रतिपिंड
आगे का काम प्रतिपिंड (एंटीबॉडी) प्रोटीन की संरचनाओं की विशेषताओं पर केंद्रित रहा. इन संरचनात्मक अध्ययनों में एक प्रमुख उपलब्धि 1960 के दशक के शुरु में गेराल्ड एडलमैन और जोसेफ गैली द्वारा प्रतिपिंड (एंटीबॉडी) हल्की श्रृंखलाओं की खोज और यह उनकी यह मान्यता थी कि यह प्रोटीन 1845 में हेनरी बेंस जोन्स द्वारा वर्णित बेंस-जोन्स प्रोटीन के समान था। एडलमैन ने खोज की कि एंटीबॉडी डाइसल्फाइड बंधन से जुडी भारी तथा हल्की श्रृंखलाओं से बने हैं। लगभग इसी समय, रोडनी पोर्टर द्वारा आईजीजी (IgG) के एंटीबॉडी बाइंडिंग (Fab) तथा एंटीबॉडी टेल (एफसी/Fc) क्षेत्रों का वर्णन किया गया। साथ मिल कर, इन वैज्ञानिकों ने आईजीजी (IgG) की संरचना तथा पूरे अमीनो अम्ल क्रम की खोज की, एक ऐसी उपलब्धि जिसके लिए उन्हें संयुक्त रूप से 1972 में शरीर विज्ञान या औषधि का नोबल पुरस्कार मिला. जबकि अधिकांश शुरूआती अध्ययन आईजीएम (IgM) तथा आईजीजी (IgG) पर केन्द्रित थे, 1960 के दशक में दूसरे इम्युनोग्लोबुलिन आइसोटाइप की पहचान की गयी: थॉमस टोमासी ने स्रावी प्रतिपिंड (एंटीबॉडी) आईजीए (IgA) की खोज की तथा डेविड रोवे व जॉन फाहे ने आईजीडी (IgD) की पहचान की, तथा आईजीई (IgE) की पहचान एलर्जी प्रतिक्रियाओं में शामिल प्रतिपिंड (एंटीबॉडी) के एक वर्ग के रूप में किकिशिगे इशीज़ाका व तेरुकी इशीज़ाका द्वारा की गयी। इम्युनोग्लोबुलिन जीन के शारीरिक पुर्नसंयोजन के समय इन प्रतिपिंड (एंटीबॉडी) प्रोटीनों की विशाल विविधता के आधार को पहचानने वाला आनुवांशिक अध्ययन 1976 में सुसुमू तोनेगावा द्वारा किया गया था।
प्रतिपिंड
स्तनधारियों में दो प्रकार की इम्युनोग्लोबुलिन हल्की श्रृंखलाएं होती हैं जिन्हें लैम्ब्डा (lambda/λ) और कप्पा (kappa/κ) कहा जाता है। एक हल्की श्रृंखला के दो क्रमिक प्रभाव क्षेत्र हैं : एक स्थिर प्रभाव क्षेत्र और एक अस्थिर प्रभाव क्षेत्र. हल्की श्रृंखला की लंबाई लगभग 211 से 217 अमीनो अम्ल होती है। प्रत्येक प्रतिपिंड (एंटीबॉडी) में दो हल्की श्रृंखलाएं होती हैं, जो सदैव एक जैसी होती हैं; स्तनधारियों में एक प्रतिपिंड (एंटीबॉडी) में केवल एक प्रकार की हल्की श्रृंखला κ या λ मौजूद होती हैं। दूसरे प्रकार की हल्की श्रृंखलाएं जैसे कि आयोटा (iota/ι) श्रृंखला, निचली श्रेणी के रीढ़धारियों जैसे कॉन्ड्रिकथायिस (Chondrichthyes) और टेलीऑस्टेई (Teleostei) में पाई जाती हैं।