Proteína de la espícula (coronavirus)
Las mutaciones de la proteína de la espícula suscitan preocupación porque pueden afectar la infectividad o la transmisibilidad, o facilitar el escape inmunológico . La mutación D 614 G ha surgido de forma independiente en múltiples linajes virales y se vuelve dominante entre los genomas secuenciados; puede tener ventajas en cuanto a infectividad y transmisibilidad posiblemente debido al aumento de la densidad de los picos en la superficie viral, aumentando la proporción de conformaciones competentes para la unión o mejorando la estabilidad. Las mutaciones en la posición E 484, particularmente E 484 K, se han asociado con escape inmunológico y unión reducida de anticuerpos. La variante ómicron del SARS-CoV-2 es notable por tener un número inusualmente alto de mutaciones en la proteína de la espícula.
Variante ómicron del SARS-CoV-2
La variante tiene una gran cantidad de mutaciones, algunas de las cuales son preocupantes. Treinta y dos de estas mutaciones afectan a la proteína de la espícula. Dicha espícula es el principal objetivo antigénico de los anticuerpos generados por infecciones y de la mayoría de las vacunas administradas hasta 2021. Muchas de esas mutaciones no se habían observado en otras cepas. La variante se caracteriza por 30 cambios de aminoácidos, tres pequeñas supresiones y una pequeña inserción en la proteína de la espícula en comparación con el virus original, de los cuales 15 están ubicados en el dominio de unión al receptor (residuos 319-541). También lleva una serie de cambios y supresiones en otras regiones genómicas. Es de destacar que la variante tiene tres mutaciones en el sitio de división de la furina. El sitio de escisión de la furina aumenta la infectividad del SARS-CoV-2. Las mutaciones por región genómica son las siguientes: