단백질의 화학식은 무엇인가요?
아미노산
아미노산(영어: amino acid)은 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성단위이다. 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, 아미노산은 아미노기와 카복시기를 포함한 모든 분자를 지칭한다. 화학식은 NHCHRCOOH(단, n=1~20)이다
단백체학
궁극적으로 인간 생체 활동의 기본 단위는 단백질이다. 단백질에는 많은 종류와 함께 많은 변이가 있으며, 하나의 기능단위에 대한 모든 가능한 단백질 집합을 단백체(Proteome)라고 부른다.
단백질 정보 은행
2007년 7월 26일 현재, 단백질정보은행은 44476 개의 단백질, 핵산, 단백질-핵산 복합체, 그리고 약간의 기타 분자들의 구조가 등재되어있다. 연간 약 5000 개의 단백질 구조가 추가등재되고 있다, 단백질의 구조는 효율을 위해 특별히 개발된 mmCIF의 형식으로 저장된다.
생화학의 역사
수 없이 다양한 생체분자 중에서 많은 것들은 유사한 반복 단위(단위체)로 구성된 복잡하고 큰 분자(중합체)이다. 생체분자 중합체의 각 부류는 기본 단위의 종류가 서로 다르다. 예를 들면, 단백질은 20가지의 아미노산들 중 선택된 아미노산들의 중합체이고, 탄수화물은 단당류, 올리고당류, 다당류로 알려진 당으로부터 형성된다. 지질은 지방산과 글리세롤로부터 형성되고, 핵산은 뉴클레오타이드로부터 형성된다. 생화학은 단백질과 같은 중요한 생물학적 분자의 화학적 특성 및 특히 효소 촉매 반응에 대해 연구한다. 세포 대사 및 내분비 시스템에 대한 생화학은 광범위하게 연구되었다. 생화학의 다른 영역으로는 유전 암호(DNA, RNA), 단백질 생합성, 세포막 수송 및 신호 전달이 있다.
라이너스 폴링
그 당시 폴링은 생명이 없는 화학물질이 생명체로 변환되는 데에 단백질이 중요한 역할을 한다고 생각하였고, 따라서 단백질의 구조와 기능을 밝힌다면 생명의 비밀을 풀 수 있다고 생각하였다. 그는 X-ray 회절 분석을 통해 헤모글로빈의 구조를 분석하려고 하였지만 단백질은 그 방법에 맞지 않았다. 왜냐하면 단백질은 크기가 너무 크고 다양한 거대 분자였기 때문이다. 또한 단백질은 조금만 가열해도 변성이 일어나기 때문에 정제, 분리도 어려웠다. 따라서 1930년대 영국의 결정학자 윌리엄 아스트버리가 찍은 가장 좋은 X-ray 사진에 대해 폴링은 양자역학적으로 설명할 수 없었다.
생화학
생화학은 단백질, 탄수화물, 지질, 핵산과 같은 세포 구성물질의 구조와 기능에 중점을 두고 있다. 고전적이고 좁은 의미에서의 생화학은 특히 효소가 매개하는 반응과 그 산물에 대한 화학적 연구를 의미한다. 현대적 의미로는 생명현상을 매개하는 분자들에 대한 화학적 연구를 지칭한다.
고전적인 생화학 연구를 통해 사람들은 세포 내 물질대사과정에 대해서 상세한 정보를 얻고 해당작용이나 TCA회로와 같은 물질대사에 대한 폭넓은 이해를 얻게되었다. 최근의 연구 경향은 DNA, RNA, 단백질의 합성, 세포막과 물질수송 신호전달체계 등 세포 내에서 분자들의 모든 활동을 포함한다.
어윈 로즈
그런데 1950년대부터 연구된 실험 결과에 따르면, 세포 안의 자체 단백질 파괴에는 에너지가 필요하다. 세포 안의 단백질 분해에는 에너지가 필요하지만, 다른 곳에서의 단백질 분해과정은 추가 에너지 없이 일어난다. 이 에너지-의존적 단백질 분해 과정을 최초로 설명한 사람이 바로 1977년에 미숙한 적혈구들에서 추출한 세포 없는 물질인 레티큘로사이트를 발견한 골드버그와 그의 동료들이었는데, 이 물질은 생명의 에너지원이 되는 하나의 ATP-의존적인 방법으로 비정상적인 단백질들을 분해하는 촉매 작용을 한다.
생물학의 역사
1943년에 오즈월드 에이버리는 염색체 속의 유전물질이 단백질이 아니고 DNA임을 보여주었다. 이 문제는 1952년 허시와 체이스의 실험에 의해 결정적으로 해결되었는데, 이는 물리학자에서 생물학자로 전향한 막스 델브뤽이 중심이 된 이른바 파지 그룹의 많은 공헌들 중의 하나이다. 1953년에 제임스 왓슨과 프랜시스 크릭은 모리스 윌킨스와 로잘린드 프랭클린의 연구 성과를 바탕으로 DNA 구조가 이중 나선 구조임을 제안했다. "핵산의 분자 구조(Molecular structure of Nucleic Acids)"라는 유명한 논문에서 왓슨과 크릭은 "우리는 상보적인 염기쌍이 유전물질에 대한 가능한 복제 메커니즘을 암시하고 있다는 것을 알 수 있었다."고 말했다. 1958년 메셀슨과 스탈의 실험에 의해 DNA의 반보존적 복제가 확인된 후에 대부분의 생물학자들은 핵산의 염기 서열이 어떻게든 단백질의 아미노산 서열을 결정한다고 봤다. 물리학자인 조지 가모프는 유전 암호가 DNA와 단백질을 연결시킨다고 제안했다. 1953년에서 1961년 사이에 DNA와 단백질에 대해 알려진 생물학적 서열이 거의 없었지만 다수의 제안된 암호 체계와 RNA의 중계 역할에 대한 지식의 확대로 더욱 복잡한 상황이 되었다. 유전 암호를 실제로 해독하기 위해서 1961년에서 1966년 사이에 생화학 및 세균 유전학에서 일련의 실험들이 수행되었는데, 가장 중요한 연구는 니런버그와 코라나의 연구였다.
FASTA 포맷
FASTA 포맷은 염기서열 혹은 단백질서열을 문자열로 표현한 것이다.
산화적 인산화
ATP 생성효소는 버섯 모양의 거대한 단백질 복합체이다. 포유류의 ATP 생성효소는 16개의 소단위체를 포함하고, 약 600 kDa 의 분자량을 갖는다. F(o는 올리고마이신 민감성을 의미)는 막에 묻혀있는 부분으로 c 소단위체와 양성자(H) 통로를 포함한다. F은 기둥과 공 모양의 머리 부분으로 ATP를 합성하는 부위이다. F은 9개의 소단위체로 구성되어 있고, 소단위체는 5종류가 있으며, 그 구성은 αβγδε 이다. F의 공 모양의 복합체는 2가지 종류의 6개의 단백질(3개의 α 소단위체와 3개의 β 소단위체)로 구성된다. F의 γ 소단위체는 α 소단위체와 β 소단위체로 구성된 공 모양의 구조물 중앙을 관통하는 중심축 같은 구조이다. F의 α 및 β 소단위체는 둘 다 뉴클레오타이드와 결합하지만, β 소단위체만이 ATP 합성반응을 촉매한다. F의 γ 소단위체와 ε 소단위체는 α 소단위체와 β 소단위체를 효소의 기저부에 고정시킨다.
염소산 칼륨
염소산 칼륨(塩素酸kalium, potassium chlorate)은 KClO 분자식을 지닌 화합물로, 칼륨, 염소, 산소 원자가 포함되어 있다. 순수 형태에서는 흰 결정 물질이다. 산업용으로 가장 흔한 염소산염이다.
단백질 정제
단백질 정제란 복합 혼합물(complex mixture)로부터 단일 타입의 단백질을 분리하는 일련의 과정들이다. 단백질 정제는 관심있는 단백질의 기능, 구조 그리고 상호작용을 분석하기 위해서 필수적이다. 시작물질은 보통 생체조직 혹은 미생물 배양체이다.
막 단백질
막 단백질(Membrane protein)은 생물학적인 막의 일부분이거나 생물학적인 막과 상호작용하는 단백질이다. 여기에는 막의 일부분이거나 막에 영구적으로 부착된 내재성 막 단백질과 일시적으로 지질 이중층 혹은 다른 내재성 막 단백질에 부착되는 외재성 막 단백질이 포함 된다. 내재성 막 단백질은 막을 가로지르는 막관통 단백질과 막의 한쪽에만 부착된 내재성 단일체 단백질(integral monotopic protein)로 분류된다. 막 단백질은 용해성이 있는 구형단백질, 섬유질 단백질, 무질서한 단백질과 마찬가지로 단백질의 일반적인 유형이다.대부분의 게놈에서 모든 유전자의 20~30%가 막 단백질을 암호화한다고 추측된다.
폴리아크릴아마이드 겔 전기 영동법
단백질은 핵산과 달리 기본적으로 다양한 전하를 띄며, 다양한 형태를 가지기 때문에 몇 가지 처리를 요하는데, 우선 단백질을 2-메르캅토에탄올로 처리해 주어야 한다. 2-메르캅토에탄올은 단백질의 이황화 결합을 파괴하여 입체 구조를 변성시킨다. 그 후 단백질을 SDS을 이용해 폴리펩티드를 음전하로 코팅하게 되면 모든 시료 펩티드가 음전하로 코팅된 일자의 분자가 되어 단백질의 아미노산 조성, 입체 구조 등으로 인한 요인을 무시할 수 있게 된다. 음전하로 코팅된 폴리펩티드는 PAGE상에서 (-)극에서 (+)극으로 이동한다.
알칼로이드
알칼로이드와 다른 함질소 자연 화합물의 경계는 그리 명확하지 않다. 아미노산 펩타이드, 단백질, 뉴클레오타이드, 핵산, 아민 같은 종류의 분자는 대개 알칼로이드라 부르지 않는다. 외향 고리에 질소를 포함한 천연 분자(메스칼린, 세로토닌, 도파민, 등)도 대개 알칼로이드가 아니라 아민의 일종이라 보는데, 관점에 따라서 알칼로이드 자체가 아민의 특수한 경우라고 볼 수도 있다.
라미닌
라미닌은 단백질의 삼량체로 알파사슬, 베타사슬, 그리고 감마사슬로 구성되어있으며, 각각 5, 4, 3개의 유전적 다양성을 갖고 있다. 라미닌 분자들은 사슬의 구성에 따라 명명되었다. 따라서, 라미닌-511은 α5, β1, and γ1사슬을 가진다. 14개의 다른 사슬 조합들은 생체내에서 발견되었다. 단백질 삼량체는 교차구조를 만들어서 다른 세포막과 외세포기질 분자들을 붙게끔한다. 세개의 짧은 팔들은 다른 라미닌 분자들을 잡는데 좋은 역할을 하며, 이것은 판을 구성하는데 도움을 준다. 긴 팔은 세포들을 붙잡을 수 있어서 조직세포들을 막에 붙게 도와준다.
인슐린
또한 인슐린은 생화학 역사에 있어서 매우 중요한 분자이기도 하다. 맨 처음 1차 구조식이 발견된 단백질이다. 1921년, 캐나다 토론토 대학의 프레더릭 밴팅과 찰스 베스트 박사에 의하여 최초로 이자에서 채취하여 인슐린의 결정을 얻어냈다. 그 후 1955년, 프레더릭 생어 박사가 처음으로 생거법을 사용하여 소의 인슐린 구조를 밝혀내었다. 소의 인슐린의 경우, 21개의 아미노산을 가진 A사슬과, 30개의 아미노산을 가진 B사슬이 두 개의 이황화결합으로 연결되어 있다. 다른 포유류 동물들의 인슐린도 매우 유사한 단백질 1차, 2차 구조를 지니고 있다.
단백질 소화율 교정 아미노산 점수
단백질 소화율 교정 아미노산 점수 (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score, PDCAAS)는 인간의 아미노산 필요와 소화하는 능력 모두에 기초하여 단백질의 품질을 평가하는 방법이다. PDCAAS 평가는 단백질의 품질을 결정하는 데에 "바람직한 '최선'의 방법"으로 1993년에 미국 식품의약국(FDA)과 유엔 식량 농업 기구(FAO)·세계 보건 기구(WHO)에 의해 채택되었다.
단백체
단백체(Proteome)는 세포내의 단백질의 총합을 뜻한다. 1970년대 영국 케임브리지의 프레드 생어가 세포내의 유전자들이 모두 단백질로 발현되는지를 알고싶어서 추진한 단백질 동정에서 비롯된 학문이다. 이와 연관된 말들이 유전체, 전사체, 상호작용체 등이 있다.
단백체의 해석은 1960-1970년대에는 느린 화학적 서열해석법으로 했으나, 질량분석기가 등장함에 따라, 2D젤과 질량분석기를 혼용한 방법이 널리쓰이게 되었다. 질량분석기는 속도와 정확도에서 많은 발전을 했으나, 근본적으로 소량의 단백질을 동정하는 것은 매우 어려워 아직도, 단백체학은 큰 기술적 진전을 필요로 한다.
보조 인자
보조 인자(補助因子, : cofactor)는 생명체 내부에서 단백질의 작용을 돕는 인자다. 구성 성분은 단백질이 아닌 간단한 유기물이나 금속 이온이다. 
주로 유기물로 구성되어 있고, 효소의 작용 후에 떨어져 나가는 것들을 조효소라고 부른다. 그리고 효소와 강하게 결합되어 잘 떨어지지 않는 금속 이온들을 보결족이라 한다.
유전학
유전자는 일반적으로 단백질을 생산함으로써 형질이 발현된다. 단백질은 20종의 아미노산이 복잡하게 얽힌 고분자이다. 유전자는 각각의 아미노산의 연결 순서를 지정함으로써 단백질의 생성을 관할한다.
DNA에서 단백질 형성까지를 단계별로 살펴보면 다음과 같다.
키네이스
인산화효소는 기질에 따라 단백질 인산화효소, 지질 인산화효소, 탄수화물 인산화효소 등 다양한 그룹으로 나뉜다. 인산화효소는 박테리아에서 곰팡이, 곤충, 포유류에 이르기까지 다양한 종에서 발견된다. 인간에게서는 500개 이상의 인산화효소가 발견되었다. 단백질 인산화효소는 종종 다수의 기질을 가지기도 하고, 때때로 단백질이 하나 이상의 인산화효소에 기질로 작용한다. 때문에 단백질 인산화효소는 스스로의 활성을 조절하는 인자를 이용하여 명명한다. 예를 들어 칼모듈린 의존성 단백질 인산화효소는 칼모듈린의 조절을 받는다. 때때로 그들은 하부 그룹으로 나뉘는데 이는 동위효소의 존재 때문이다. 예를 들어 제 1형 및 제 2형 고리형 AMP 의존성 단백질 인산화효소는 동일한 효소 소단위로 구성되지만 다른 조절 소단위가 고리형 AMP에 결합하여 조절된다.
단백질
단백질 영어명 프로틴()은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다. 단백질의 한자 표기에서 단(蛋)이 새알을 뜻하는 것에서 알 수 있듯, 단백질은 달걀 등의 새알의 흰자위를 이루는 주요 성분이다.
히스태그
일반적으로 단백질은 표면에 금속 이온을 조절할 수 있는 능력을 어느 정도 가지고 있으며, 친화성의 차이를 이용하여 크로마토그래피로 단백질을 분리하는 것이 가능하다. 이것은 1975 년에 발표 된 고정화 금속 이온 친화성 크로마토그래피이다. 단백질을 구성하는 아미노산 중 히스티딘이 금속 이온과의 배위 결합에 강하게 관여한다는 연구 결과가 있다. 따라서 유전자 공학적으로 단백질의 말단에 다수의 히스티딘을 첨가하면 단백질의 금속 이온 친 화성이 현저히 증가하여 쉽게 정제가 가능하다. 히스태그를 갖는 단백질을 pH 8 이상의 조건 ​​하에서 니켈 등의 금속 이온이 고정화 된 운반체에 접촉 시키면, 히스티딘 잔기가 금속 이온을 킬레이트 화하여 운반체에 결합한다. 다른 단백질은 운반체에 결합하지 않거나 아주 약하게 결합하기 때문에 운반체를 적절한 완충액으로 세척하여 제거 할 수 있다. 그 후, 운반체로부터 이미다졸 등을 제거함으로써, 히스태그를 갖는 단백질을 고순도로 회수 할 수 있다.
단백질 정보 은행
만약 생물학자들이 단백질이나 핵산의 구조를 제출하면, wwPDB의 직원들은 그구조에 비평과 주석작업을 한다. 자료는 자동적으로 타당성 확인을 받는다. 타당성을 확인하는 프로그램의 소스코드는 공개되어있다. 주요 데이터베이스는 오직 실험에서 찾아낸 정보만을 수록하며, 이론적으로 예측한 구조는 수록하지 않는다.
단백질의 구조
나선 또는 병풍의 구조를 가진 폴리펩타이드들에서는 이들 간의 상호 작용의 결과로 더 복잡한 구형의 구조가 만들어진다. 즉, 2차 구조인 알파 나선 구조나 베타 병풍 구조는 뒤틀리거나 서로 결합하여 공 모양의 입체 구조를 만들 수 있다. 이렇게 형성된 복잡한 3차원 적 구조를 3차 구조라고 한다.
단백질 접힘
단백질 접힘 문제의 궁극적인 해답은 주어진 아미노산 서열만으로 단백질의 접힌 구조를 예측할 수 있을 때 얻어진다고 볼 수 있다. 이러한 단백질의 구조예측은 생화학 분야에서 가장 어려운 문제로 손꼽고 있다. 최근에는 생화학은 물론 이론화학, 물리학, 전산과학, 정보이론 등의 다양한 학문 분야에서 이 문제를 다루고 있고, 이러한 학제간 연구를 통하여 빠른 속도로 진전을 이루고 있다. 하지만 아직도 이 문제에 대한 해결은 단지 부분적으로만(크기가 작고 전형적인 구조를 가진 단백질에 한해서만) 제시되고 있을 뿐이다.
단백질
단백질의 구조를 직접적으로 연구하는 방법은 X선 회절법이다. 단백질의 결정에 X선을 쬐어, 그 X선이 휘는 모양을 관측하여 구조에 대해 연구한다. 또한 고해상도의 원자간력 현미경(AFM; Atomic Force Microscope)을 이용하여 단백질의 구조를 직접적으로 관찰하기도 한다.
막 단백질
모든 단백질에서 많은 부분은 막 단백질이라고 생각된다. 예를 들어, 대장균의 약 4200개 단백질 중 약 1000개가 막 단백질로 생각된다. 막의 위치는 실험적으로 600개 이상 확인되었다. 막에서 단백질의 위치는 단백질 서열의 소수성 분석, 즉 소수성 아미노산 서열의 위치파악을 사용하여 매우 신뢰성 있게 예측할 수 있다.
당화
당화()는 세포(진핵생물)의 단백질 번역후 과정으로써 골지체에서 일어나는 반응이다. N-당화와 O-당화로 나뉘는데 이는 붙는 작용기에 따라 다르다. 세포에서 생성된 단백질에 락토스나 푸코스 등의 당이 붙는 과정을 통틀어 '당화'라고 한다. 당화 과정으로 당사슬이 단백질에 연결되면 단백질이 '폴딩'과정을 거쳐 입체적인 구조물을 형성한다. 이는 단백질이 풀어지지 않고 오랫동안 유지될 수 있는 안정성을 부여한다. 또한 단백질에 붙어진 당사슬을 세포막으로 가서 세포막 단백질이 되어 항원과 같은 효과를 내기도 한다. 이러한 당사슬은 세포간의 의사소통과 정보교환의 역할도 하여 중요한 과정이다. 이렇게 당화된 단백질을 당단백질이라고 하는데 대표적인 당단백질에는 면역반응에서 중요한 역할을 하는 항체 등이 있다.
단백질
단백질은 18세기 앙투안 푸르크루아 등에 의해 독립적인 생물힉적 분자들로 인식되었으며, 열기나 산(acid)을 이용한 치료를 통해 응고, 응집을 할 수 있는 분자의 능력으로 식별되었다.
단백질 서열
단백질 서열은 단백질의 구성요소인 아미노산 20개로 이루어진 서열을 말한다. 생명현상을 결정짓는 가장 중요한 정보를 가진 서열이다.
발린
발린(Valine, 약칭: Val, V)은 알파-아미노산의 하나로, 화학식은 HOCCH(NH)CH(CH)이다. 필수 아미노산 중 하나이다.
셀레노시스테인
셀레노시스테인(Selenocysteine)은 글루타티온 과산화효소와 같은 몇몇 효소들에 존재하는 아미노산이다. 셀레노시스테인은 시스테인과 유사한 구조를 갖고 있으나, 시스테인의 황 원자가 셀레늄으로 치환되어있다. 따라서 셀레노시스테인이 하나 또는 그 이상 포함된 단백질은 셀레늄을 포함하고 있다는 뜻에서 셀렌단백질이라 불린다.
생화학
대다수의 생체 분자들은 단량체가 모여 만들어진 중합체이다. 생화학에서는 중합체 중에서도 탄수화물, 지방, 단백질 그리고 핵산 이 네 가지 종류의 분자들을 주로 다룬다.
소포체
분비 단백질은 소포체 막을 통과해 이동한다. 소포체로부터 세포 곳곳으로 운반되는 단백질은 이른바 단백질 표지라고 불리는 목적지 주소가 표시되어 있다. N-말단의 폴리펩타이드 사슬 중에 몇 개의 아미노산이 목적지 주소를 나타내는 역할을 하며, 목적지에 도착하면 제거된다. 소포체 밖으로 운반될 단백질은 소포에 포장되어 세포골격을 따라 이동하여 목적지로 향한다.
로릴 황산 나트륨
생화학에서는 SDS-PAGE에서 SLS를 이용한다. SDS-PAGE(Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis)란 단백질을 폴리아크릴아마이드 젤에 통과시켜서 단백질을 분자량에 따라 분리하는 과정을 말하는데, 이때 SLS는 공유결합이 아닌 아미노산의 곁사슬끼리의 상호작용을 방해하여 단백질을 변성시켜 펩티드 사슬의 형태로 만들고 단백질의 질량에 비례하여 음전하를 걸어주는 역할을 한다. 단백질을 SLS로 처리함으로써 단백질의 폴리아크릴아마이드 젤을 통과하는 속도가 단백질의 분자량이 작을수록 빨라지게 되고, 이를 이용하여 단백질을 분자량에 따라 분리할 수 있게 된다.
염색질
염색질()은 DNA, 단백질, RNA로 구성된 거대분자 복합체이다. 염색질의 일차적인 기능은 DNA 포장()을 통하여 부피를 줄이고, 거대분자인 DNA가 유사분열 하도록 하고, DNA 손상을 막고, 유전자 발현과 DNA 복제를 통제하는 것이다. 염색질을 이루는 주요 단백질은 DNA를 압축하는 히스톤이다. 진핵세포(핵이 있는 세포)에만 염색질이 존재하고, 원핵세포는 다른 방법으로 DNA를 조직한다. 진핵세포의 염색질에 해당하는 원핵세포의 것은 핵양체 영역에 존재하며 지노포어()라 한다.
카이랄성 (화학)
자연 발생하는 아미노산이나 당류를 비롯한 생물에서 사용되는 많은 분자는 카이랄성을 지닌다. 놀랍게도, 생물체에서 사용되는 화합물은 / 분류법으로 보았을 때, 대부분 같은 카이랄성을 지닌다. 대부분의 아미노산은 형이며, 당류는 형이다. 일반적으로 형 아미노산을 이용해 자연적으로 형성되는 단백질은 왼손잡이성 단백질이라고 하며, 형 아미노산을 사용해 형성된 단백질은 오른손잡이성 단백질이라고 한다.
TCA 회로
단백질의 분해에서 단백질은 단백질 가수분해효소(protease)에 의해 아미노산으로 분해된다. 이들의 탄소 골격(즉, 탈아미노화된 아미노산)은 시트르산 회로에 대해 보충대사(anaplerotic) 효과를 갖는 중간생성물들(예: 글루탐산 또는 글루타민으로부터 유도된 α-케토글루타르산)로 시트르산 회로로 유입될 수 있다. 또는 류신, 아이소류신, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판, 티로신, 트레오닌의 경우 아세틸-CoA로 전환되어 CO와 HO로 산화되거나 케톤체를 형성하는데 사용된다. 케톤체는 간이 아닌 다른 조직에서만 산화되거나 또는 소변이나 호흡을 통해 배설될 수 있다. 중간생성물로서 시트르산 회로로 유입되는 아미노산들은 미토콘드리아 밖으로 수송되는 말산이 세포질의 옥살아세트산으로 전환되어 궁극적으로 포도당이 만들어지는 포도당생성(gluconeogenic) 아미노산들로 시트르산 회로에서 유출될 수 있다. 반면에 아세토아세틸-CoA나 아세틸-CoA를 거쳐 케톤체를 생성하는 아미노산들(류신, 아이소류신, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판, 타이로신, 트레오닌)은 케톤생성(ketogenic) 아미노산이다. 탈아미노화된 알라닌, 시스테인, 글리신, 세린, 트레오닌, 트립토판은 피루브산으로 전환되고 옥살아세트산으로(보충대사 반응으로) 시트르산 회로로 유입되거나 또는 피루브산에서 아세틸-CoA로 전환된 다음 CO와 HO로 분해될 수 있다.
녹색 형광 단백질
청록색 형광 단백질(CFP; Cyan Fluorescent Protein)은 2008년 노벨화학상 수상자인 로저 첸(Roger Yonchien Tsien)에 의해 만들어졌다. 청록색 형광 단백질은 녹색형광단백질(GFP; Green Fluorescent Protein)를 돌연변이 시킴으로써 만들어진다. 녹색형광단백질(GFP)은 아미노산 238개로 이루어져있다. 그 중 65번째 아미노산인 세린(serine)이 트레오닌(threonine)으로 바뀌면 청록색형광단백질(CFP)이 만들어진다. 청록색 형광단백질은 파랑색 파장 영역대 의 빛을 흡수하고 청록색 파장 영역의 빛을 내보낸다.
일정 성분비의 법칙
추가로, 많은 자연적 중합체들은 심지어 ‘순수할 때’도 구성에서 차이를 지닌다. (예를 들어 DNA, 단백질, 탄수화물) 중합체들은 분자식이 유일하고 화학량론이 일정해도 일반적으로 ‘순수한 화학적 화합물’로 고려되지 않는다. 이러한 비정상적인 사례들은, 동위원소적인 다양함으로 법칙을 여전히 위배할 수 있다.
제임스 D. 왓슨
엄청난 양의 DNA가 간단한 세포 안에 채워져 있는데, 만일 인간의 염색체 46개에 있는 DNA 염기를 A,C,T,G로 표기하면 32억 개의 문자가 차지하는 분량은 500쪽 책 4,000권에 해당된다. 세포는 DNA를 실패에 감듯이 히스톤 단백질을 이용하여 체계화 시킨다. 진핵세포에서 하나의 염색체를 형성하기 위하여, 146개의 염기쌍이 8개의 히스톤(histone) 단백질로 이루어진 구조물 주위를 두 번 휘감아 1개의 뉴클레오솜(nucleosome)을 형성한다. 뉴클레오솜의 지름은 10nm 이다. 연속적인 DNA는 실에 꿰인 구슬처럼 뉴클레오솜을 연결하고, 이것이 다시 접혀 지름 30nm의 구조물을 형성한다. 이러한 DNA 응축 방법은 분열하는 세포에서 고도로 응축된 중기 염색체를 만든다. 분열하지 는 세포는 DNA 응축 정도를 달리하면서 필요한 부분에 효소가 접근할 수 있도록 허용한다. DNA가 부분 부분이 풀리면서 RNA로 전사된다. 전사를 하기 위하여 DNA가 히스톤에서 떨어져 나오거나 단단히 감겨있어도 DNA 본래의 구조와 염기 서열은 그대로 유지된다. 마찬가지로, 세균과 고세균의 DNA도 단백질과 함께 응축되어 있다.
아미노산
곁사슬 수소원자뿐인 글라이신(glycine)을 제외하고, 다른 아미노산은 모두 두가지 광학 활성을 가져, D형과 L형으로 구분된다. 단백질(protein)을 구성하는 아미노산의 거의 대부분은 L-아미노산 형태로 존재한다. 청자고둥(cone snail)같은 일부 특이한 바다생물에서 D-아미노산이 발견되기도 했다. 단백질은 아미노산의 축합중합을 통해 만들어진다.
물질대사
동물과 식물, 미생물의 구조는 대부분 아미노산, 탄수화물, 지질(종종 지방이라고 불림) 이렇게 세 가지 기본적인 분자로 이루어진다. 생명 유지에 필수적이며, 대사는 이 분자들을 만들어 세포와 조직의 구성 성분으로 쓰거나, 분해하여 에너지로 쓰는 화학 반응이다. 주요 생화학 분자는 결합하여 DNA나 단백질 같은 고분자가 된다.
단백질은 아미노산이 펩타이드 결합을 통해 결합한 선형 사슬로 이루어져 있다. 단백질 중 다수는 효소로 대사의 화학 반응을 촉매한다. 기타 단백질은 세포 형태를 유지하는 세포골격과 같이 구조나 기계적 기능을 담당한다. 단백질은 또한 세포 신호, 면역 반응, 세포 부착, 막을 통한 능동수송, 세포 주기에 주요 역할을 한다. 아미노산은 또한 일차적으로 에너지를 공급하는 포도당이 부족하거나 세포가 대사적 스트레스 상태일 때 시트르산 회로에 진입하는 탄소원을 제공하여 세포의 에너지 대사에 관여하기도 한다.
항원전달세포
외부의 물질 중 단백질은 세포 내의 여러 분해 기관에 의해 짧게 분해된다. 세포가 세포내이입으로 받아들일 수 있는 정도의 크기로 분해된 펩티드 사슬은 세포내이입 작용으로 endosome의 안쪽에 유지되면서 항원전달세포의 세포질로 들어가게 된다. 세포내이입으로 세포질 속으로 들어 온 endosome은 용해소체(lysosome)과 융합을 하게 되는데, 이때 용해소체 막에 제2급 주조직 적합성 복합체가 있다. 용해소체 내의 여러 분해 효소에 의해 단백질은 짧은 펩티드 조각으로 분해가 된다. 약 12~20개의 아미노산으로 된 펩티드 조각들이 제2급 주조직 적합성 복합체와 결합을 하게 된다. (주의: 이때의 결합은 공유 결합이 아니다. 제2급 주조직 적합성 복합체는 구조상 펩티드가 쏙 들어갈 수 있는 부분을 갖고 있다) 용해소체는 그 후 다시 원형질막(plasma membrane)과 융합을 하게 되고, 이때 비로소 제2급 주조직 적합성 복합체에 있던 펩티드 조각이 세포 외부로 나타나게 된다. 이처럼 펩티드 조각이 세포 외부로 표현되는 것을 항원전달(presenting)이라고 한다. 이제 비로소 펩티드 조각이 T세포에 의해 검사를 받을 수 있게 된 것이다.
히스택
히스택(His-tag, polyhistidine-tag)은 단백질 내 최소 6개 이상의 히스티딘 (Histidine, His) 잔기(residue)로 구성된 아미노산 모티프로 보통 단백질의 N말단이나 C말단에 있다.
이는 또한 헥사히스티딘택(Hexa histidine-tag), 6X히스택(6xHis-tag), 히스6 택(His6 tag)등으로도 알려져 있으며 히스택(His-tag, EMD 바이오사이언스 등록)으로 상표가 등록되어 있다.
히스택은 로슈(Roche)에 의해 발명됐으나 히스티딘과 이를 이용한 벡터의 사용은 퀴아젠(Qiagen)을 통해 유통된다.
히스티딘 태그가 붙은 단백질의 정제 키트는 퀴아젠(Qiagen), 시그마(Sigma), 써모사이언티픽(Thermo scientific), GE헬스케어(GE healthcare), Macherey-Nagel, Clontech, 바이오-래드(Bio-Rad), 바이오니아(Bioneer) 등의 회사를 통해 이용가능하다.
단백질 가수 분해 효소
단백질 가수분해 효소()는 단백질을 분해하는 효소를 통틀어 이르는 말로, 아미노산 또는 펩티드(이하 펩타이드) 혼합물을 만드는 효소이다. 종류에는 펩신, 펩티데이스, 트립신 등이 있다.
크로마토그래피
이온 교환 크로마토그래피는 물질의 전하 차이를 이용한 이온 교환 매커니즘에 기반하는 크로마토그래피 기법이다. 보통 컬럼을 이용하지만, 평면 크로마토그래피로도 수행할 수 있다. 이온 교환 크로마토 그래피는 주로 전하를 띠지 않는 정지상을 사용하며, 주로 전하를 띠는 양이온, 음이온, 아미노산, 펩타이드, 단백질을 분리하는데 사용한다. 정지상의 전하와 반대 전하를 띠는 물질이 더 늦게 용출된다는 원리를 사용한다. 단백질을 정제하기 위한 방법 중 하나로 널리 사용되고 있다.
크기 배제 크로마토그래피는 젤 침투 크로마토그래피 (gel-filtration chromatography) 로도 부른다. 물질은 크기에 따라 칼럼을 통과하는 속도가 다른데, 이를 이용한 크로마토그래피 기법이다. 작은 분자는 칼럼 속의 구슬 속에 구멍에 빠져 들어가 갇혀있게 되며, 상대적으로 용출 속도가 느리게 된다. 그에 비해 크기가 큰 물질은 상대적으로 구슬의 구멍 속에 들어갈 확률이 적으므로 이동상을 따라 빠르게 용출이 된다. 다른 크로마토그래피 기법에 비해 상당히 해상도가 낮아 보통 정제 과정의 초반 단계에 이용된다. 단백질의 구조를 변성시키는 과정이 거의 포함되어 있지 않기 때문에, 단백질의 삼차나 사차 구조를 결정하는데 상당히 도움이 된다.
단백질
단백질은 네덜란드의 화학자 헤라르뒤스 요하네스 멀더에 의해 처음 기술되었으며 1838년 스웨덴의 화학자 야코브 베르셀리우스에 의해 명명되었다.
혈장 단백질
혈장단백질(血漿蛋白質, plasma protein)은 혈장 속의 단백질 성분이다. 대부분이 알부민과 글로불린(globulin)으로 이루어져 있다. 이 외에도 피브리노겐(fibrinogen), 트립신 등의 단백질이 포함된다. 알부민은 간에서 생산되어 체내의 단백질 보급원으로 작용한다. 글로불린 역시 간에서 만들어지는데 알파1 글로불린(alpha 1 globulin), 알파2 글로불린(alpha 2 globulin), 베타 글로불린(beta globulin), 감마 글로불린(gamma globulin)으로 나뉜다.
세포 핵
핵 속에는 핵액과 핵소체, 염색사가 들어 있다. 핵소체는 그 주성분이 단백질과 RNA로서, 리보솜을 만드는 리보솜 RNA를 생성하는 장소로 알려져 있다. 염색사는 실 모양을 하고 있으며, 핵 내부에 고르게 분포되어 있다. 그러나 핵분열을 시작하면, 이것이 꼬이면서 응축되고 굵어져서 생물의 종류에 따라 특수한 모양과 일정한 추의 염색체가 되므로, 광학 현미경으로 똑똑히 관찰할 수 있는 상태가 된다. 핵은 핵분열 때의 염색체 활동에 의해, 유전정보를 원래의 세포에서 새로 생기는 세포에 전하는 활동을 하지만, 정지핵 상태에서도 유전자의 본체인 DNA(디옥시리보핵산)를 바탕으로 유전정보의 발현에 관여하고 있다. 즉 DNA가 가진 유전 정보가 그 DNA의 구조에 따라 만들어지는 RNA에 전달되고, 이 RNA가 다시 활동하여 유전 정보에 맞는 단백질이 만들어지는데, 이와 같은 단백질 합성 과정의 설명은 근대 유전학에 있어서의 큰 성과이다.
단백질키나아제
단백질키나아제(蛋白質-)는 단백질 분자를 인산화하는 효소이다. 프로틴키나아제(Protein kinase)로도 불린다. 키나아제(인산기 전이효소) 중에서 단백질을 인산화하는 키나아제를 단백질키나아제라고 부르나, 이 단백질키나아제를 그냥 키나아제라고 부르는 경우가 많다.
브래드퍼드 단백질 정량법
Bradford 단백질 정량법(Bradford Protein Assay)은 용액의 단백질 농도를 분광기를 이용하여 측정하는 과학적 실험 기법이다. 브래드퍼드(Marion M. Bradford)에 의해 발명되었다.
어윈 로즈
어윈 로즈는 아론 치카노베르와 아브람 헤르슈코와 함께 2004년도의 노벨 화학상을 받았는데, 이들은 세포들이 어떻게 특정 단백질의 출현을 조절하는지에 대해 밝혀낸 공로를 인정 받은 것이다. 즉, 원하지 않는 단백질에 아미노산 76개의 다중 결합물 분자인 유비퀴틴으로 구성된 하나의 라벨을 표시하면, 유비퀴틴이 그 표시된 단백질들을 단백질분해효소인 프로테아좀으로 옮겨 어떻게 파괴하고 분해하는지 등의 과정을 화학적으로 제시한 것이다. 이는 향후 인간 인체의 면역 및 단백질 사멸과정에 따른 각종 종양 및 질병들을 사전에 예방할 수 있는 길을 제시하고 있는 것이다.
단백석
단백석(蛋白石, )은 결정이 아닌 덩어리 또는 종 모양으로 산출되는 함수규산염 광물이다. 보통은 백색 또는 무색이나 색을 띤 것은 보석으로 귀하게 여긴다. 10월의 탄생석은 오팔이다. 오팔은 작은 충격에도 그 표면이 깨지기 쉬워 아주 조심스럽게 다루어야 하는 보석이다. 광물의 정의에 따르면 광물은 구성 원자가 규착칙적으로 배열되어 있는 결정질이여야 한다. 하지만 단백석은 그 예외로 비정질이면서 광물로 취급된다. 단백석은 무질서한 구조를 갖는 것도 있지만, 어떤 것은 규산으로 된 매우 작은 그들이 일정하게 쌓여서 층을 이루고 있다. 이 츠유님 사이에서 빛이 굴절하여 분산되면 무지개색을 띈다. 어떤 단백석은 내부에 있던 수분이 빠져나가 표면에 작은 틈이 생기는 경우도 있다. 이런 틈이 생기게 되면 보석으로서 가치가 떨어진다.
유비퀴틴
유비퀴틴은 세 종류의 단백질, 즉 E1, E2, 그리고 E3의 순차적인 작용에 의해 기질에 결합하게 된다. 유비퀴틴의 C쪽 말단 도메인에 있는 글리신이 기질 단백질의 라이신의 R기에 있는 NH에 결합함으로써 기질과 공유 결합을 형성하게 된다. 일반적으로 유비퀴틴이 붙은 단백질은 프로테아좀에 의해 분해가 된다. 이 때, 프로테아좀에 의해 분해가 되기 위해서는 유비퀴틴이 여러 개가 붙은 폴리유비퀴틴이 기질에 붙어야 한다. 현재까지는 적어도 4개의 유비퀴틴이 결합한 폴리유비퀴틴이 기질에 붙을때만 기질의 프로테아좀 의존적인 분해가 일어난다. 그러나 이것은 in vitro 실험에서 나온 것이기 때문에 논란의 여지는 있다. 프로테아좀 의존적인 분해를 일으키는 폴리유비퀴틴결합은, 유비퀴틴의 48번째 라이신에 다른 유비퀴틴이 결합하는 형태이다.
막관통 단백질
막관통 단백질(Transmembrane protein)은 세포막이나 세포소기관의 지질막을 관통해서 존재하는 막 단백질이다. 유전체의 상당부분을 차지하고 있다. 지질막을 관통하는 부분은 대부분 알파 나선의 구조를 가지며 베타 면의 구조를 갖는 것도 일부 존재한다. 베타면의 구조를 갖는 경우, 베타 배럴(Beta barrel)의 구조를 갖게 된다. 지질막을 관통하는 알파 나선은 22개 정도의 아미노산으로 이루어져 있는데 대부분 소수성 아미노산으로 구성돼 있다. 컴퓨터 알고리즘으로 비교적 정확하게 막관통 부분을 예측할 수 있다. 막관통 나선은 하나일 수도 있고 여러 개일 수도 있다. 막관통 단백질은 계면활성제, 비극성 용매등을 사용하여야 막으로부터 분리해 낼 수 있다.
표지단백질
표지단백질(Protein tags)은 재조합 단백질에 유전적으로 이식된 펩타이드 서열이다. 종종 이 표지들은 화학작용제를 이용하거나 또는 단백질분해나 인테인 스플라이싱(intein splicing)과 같은 효소적 방법 등을 통해 제거할 수 있다. 표지는 다양한 목적으로 단백질에 부착된다.
포스포포린
상아질에서 콜라겐 다음으로 많은 단백질이다. 포스포포린의 1차 구조는 (Asp-X)n의 형태(X는 주로 세린 포스포세린) (Asp)n 및 (p-Ser)n의 형태로 배열되어 있다. 입체구조는 주로 음전하를 많이 띄고 있으며 소수성 아미노산이 적어 불규칙하다. 포스포포린은 강산성 단백질이므로 대부분의 2가 양이온과 결합할 수 있지만, 석회화와 연관되어 칼슘과의 결합이 주목받는다.
물질대사
수천 가지의 효소가 공존하는 세포 내 대사 네트워크의 복잡성이란 것이 어떤 개념인지는 불과 43개의 단백질과 40개의 대사산물 사이의 상호작용을 나타낸 오른쪽의 그림에서 볼 수 있다. 유전체 서열에는 최대 45,000개에 이르는 유전자 목록이 있다. 이제는 유전체 자료를 이용하여 전체 생화학 반응의 네트워크를 재구성하고, 그 행동을 설명하고 예측하는 전체적인 수학적 모델을 산출하는 것이 가능하다. 특히 전통적인 방법으로 얻은 대사 경로와 대사산물 자료를 단백체학과 DNA 마이크로어레이 연구에서 얻은 유전자 발현 자료에 통합할 때 수학적 모델이 유용하다. 이러한 기술을 통하여 사람의 대사에 대한 모델이 정립되고, 의약품 개발이나 생화학 연구에 유용하게 쓰일 수 있게 되었다. 사람의 대사 모델은 같은 단백질이나 대사산물을 공유하는 질병을 분류하기 위한 네트워크 분석에 이용되고 있다.
탄수화물
천연적인 탄수화물은 일반적으로 화학식이 (CHO) (여기서 n은 3이상)을 갖는 단당류로 구성된다. 전형적인 단당류는 많은 하이드록시기를 가지고 있는 알데하이드 또는 케톤이며, 보통 알데하이드 또는 케톤 작용기를 갖고 있지 않는 탄소 원자에 하이드록시기가 하나씩 첨가되어 있다. 단당류의 예로는 포도당, 과당, 글리세르알데하이드 등이 있다. 그러나 일반적으로 "단당류"라고 불리는 일부 생물학적 물질들은 이러한 화학식 (CHO) 을 따르지 않는다(예: 우론산 및 푸코스와 같은 디옥시당). 그리고 이러한 화학식 (CHO) 을 따르지만, 단당류로 간주되지 않는 화학물질들(예: 포름알데하이드(CHO) 및 이노시톨(CHO)도 있다.
카이랄성 (화학)
/ 표기법은 (+)/(−) 표기법 내지는 d/l 표기법과 관계가 없다. 즉, 가 반드시 d- 라거나 이 반드시 l- 인 것은 아니다. 단백질에서 흔히 발견되는 19개의 L-아미노산 중 9개는 d- 즉 우회전성이며, D-프럭토스는 다른 이름으로 l-프럭토스 즉 좌회전성이다.
일반적인 α-아미노산에 있어 /을 구분짓는 다른 방법은 일명 "CORN" 규칙을 적용하는 것이다. α-아미노산은 아미노기(-NH), 카복시기(-COOH)가 하나의 탄소 원자에 붙어 있는 아미노산으로, 해당 탄소 원자가 입체중심으로 작용한다. 따라서 CORN 규칙은, 카이랄 중심인 탄소 주변에 카복시기(COOH), 치환기(R), 아미노기(NH)의 순서를 따지는 것이다. 만약 수소 원자를 관측자에서 멀리 두었을때, 해당 순서가 시계방향이라면, 형 거울상 이성질체이며, 반시계방향이라면 형 거울상 이성질체이다. 그림의 트레오닌에 있어 탄소 원자를 중심으로 카복시기, 치환기, 아미노기가 반시계 방향이므로, L-트레오닌이 된다.
표지단백질
친화성 표지(Affinity tags)가 단백질에 부착되며 이 단백질은 본래의 생물학적 재료로부터 친화도를 이용한 기술(Affinity technique)을 이용하여 정제할 수 있다. 이는 키틴결합단백질(CBP), 말토스결합단백질(MBP), 글루타치온-S-전이효소(GST) 등을 포함한다. 폴리(히스티딘) 표지(Polyhistidine-tag)가 단백질 표지 재료로 널리 이용된다. 이는 금속 기질에 결합한다.
RNA
세포에서 이루어지는 단백질의 형성에는 DNA, RNA와 리보솜, 효소 등이 관여한다. 단백질의 형성과정은 다음과 같다.
브래드퍼드 단백질 정량법
단백질과 결합된 쿠마시블루 염색약은 595nm 파장의 빛을 가장 잘 흡수한다고 알려져 있다. 단백질과 결합하지 않은 양이온 형태의 염색약은 빨간색이나 초록색을 띤다. 단백질과 결합하게 되면 염색약은 음전하와 파란색을 띠게 된다. 595nm에서의 흡광도는 염색약과 단백질이 더욱 많이 결합할수록 높아지고, 이는 시료의 단백질 농도를 알려준다.
먼저 표준곡선을 그려야 한다. 이때 보통 BSA 라고 부르는 단백질을 이용한다. 표준 곡선은 단백질의 농도를 x축에, 흡광도를 y축으로 설정하여 그린다. 이 표준곡선은 미지의 단백질의 농도를 구할때 사용한다. 다음은 표준곡선을 이용하여 미지의 단백질 시료의 농도를 확인하는 과정을 나타낸 것이다.
식물성 고기
최근에는 미 FDA(식품의약청), FAO(국제연합식량농업기구),WHO(세계보건기구) 등에서 채택한 단백질 소화성에 의한 아미노산가(PDCAAS, Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score)로 식품의 아미노산 조성을 평가하는데, 대두는 그 값이 ‘0.92’로, 우수단백질 공급원이라고 불리는, 계란(1.0),우유(1.0), 쇠고기(0.72)에 비해 낮지 않다. 콩고기의 원료로 많이 사용되는 대두분리단백은 ‘1.0’으로 소화 흡수율이 아주 좋은 양질의 단백질로 인정된다.
단백질의 구조
단백질의 구조는 총 4가지 단계로 구분된다.
금속단백질
금속단백질(金屬蛋白質,metalloprotein)은 금속 보조 인자가 결합한 단백질이다.
생명체에 산소를 운반하는 금속단백질로는 헤모글로빈, 헤모시아닌, 헤메리트닌 등이 있다.
생물
생물을 복잡하게 만드는 물질 가운데 하나가 단백질이다. 단백질은 20가지 아미노산이 수십~수백 개 결합한 것이지만, 이러한 순열 편성에 따라 그 종류는 몇 천만까지 이른다. 어느 단백질은 화학 반응을 촉진하는 효소로서 어느 생물의 구조를 지지하는 골격으로 작용하며 여러 기능을 한다.
이성질체
생체 내에서 이성질체는 광학 활성에 의한 광학 이성질체에 대한 특이적 환경(카이랄성 환경)에 따라서 물리적 성질이 같음에도 한가지 광학 이성질체만 생리적 활성을 갖는 경우가 많다. 이를테면, 생체 분자를 구성하는 아미노산은 단백질을 구성할 때 광학 이성질체 중 L-form만 사용한다. 이러한 특성 때문에, 이성질체는 생화학, 약학에서도 중요하게 다뤄지고 있다.
펩타이드
펩타이드 또는 펩티드(Peptide)는 아미노산의 중합체이다. 보통 소수의 아미노산이 연결된 형태를 펩타이드라 부르고 많은 아미노산이 연결되면 단백질로 부른다. 이러한 펩타이드 및 단백질 구조에서 아미노산 간의 연결은 아미드 결합 또는 펩타이드 결합으로 이루어져 있다. 펩타이드 결합이란 카르복실기(-COOH)와 아미노기(NH2-) 사이에 물이 빠져나가고 -CO-NH- 형태를 이루는 결합이다.
키네이스
인산화효소는 세포내 신호전달()에 광범위한 영향을 미치고 세포 내부의 복잡한 기작들을 조절한다. 어떤 분자는 인산화를 통하여 활성이 강화되거나 저해되며, 다른 분자와 상호작용하는 능력이 조절된다. 많은 인산화효소가 환경 조건이나 신호에 따라 반응하기 때문에 세포는 상황에 따라 세포 내의 분자를 통제할 수 있다. 인산화효소에 기능을 상실하는 돌연변이나 기능을 얻는 돌연변이가 발생하면 암 이나 기타 질병을 유발한다. 사람에게는 특정 종류의 백혈병과 신경종(), 척수소뇌성 운동실조(), 무감마글로불린혈증() 등 이 포함된다.
단백질 인산화효소()는 단백질의 세린, 트레오닌, 타이로신, 히스티딘 잔기를 인산화한다. 인산화를 통하여 단백질의 기능은 다방면으로 변화한다. 단백질의 활성을 증가시키거나 감소시키고, 안정화하거나 분해를 위한 표식이 되기도 하며, 특정한 세포 구획에 위치시키기도 하고, 다른 단백질과의 상호작용을 개시하거나 교란할 수 있다. 단백질 인산화효소는 인산화효소의 대부분을 차지하며 널리 연구의 대상이 된다. 단백질 인산화효소는 인산분해효소와 함께 세포 신호전달뿐만 아니라 단백질 및 효소 조절 역할을 한다.
세린
세린(Serine)은 화학식이 HOCCH(NH)CHOH인 유기화합물이다. 일반적으로 동물성 단백질에서 발견되는 20개의 아미노산 중 하나이며 포유류 단백질에서는 유일하게 L형 입체 이성질체만 발견된다. 이것은 불필수아미노산이며 체내에서 다른 대사 산물들(예를 들면 글리신)로부터 합성될 수 있다. 세린은 1865년 특별하게 농축된 원액의 실크 단백질로부터 찾아냈다. 세린의 이름은 라틴어로 실크를 뜻하는 sericum에서 유래되었으며 세린의 구조는 1902년 확립되었다.
상아질
화학성분은 무기질 75%, 유기질 20%, 물 5%이다. 무기질에는 칼슘 27%, 인 13%, 이산화탄소 3.3% 등으로 이루어져 있으며 유기질에는 단백질 18.2%와 미량의 시트르산, 젖산, 헥소사민 등이 포함되어 있다. 무기질의 기본구조는 히드록시아파타이드이지만 30~35%의 무정형의 인산칼슘을 포함한다. 인의 대사회전은 장골(長骨)의 약 1/6, 에나멜질의 15~20배이다. 유기질의 극성분은 교원질(건조중량의 18%)이고, 그 아미노산 조성은 골과 유사하다.
피롤라이신
피롤라이신 (기호 Pyl 또는 O; '황색' 중지 코돈 UAG 에 의한 인코드됨)은 일부 메탄생성 고세균 및 박테리아에 의하여 단백질의 합성에 사용되는 ɑ-아미노산의 일종으로, 인체에는 존재하지 않는다. (생물학적 조건에서 양이온화된–NH 형태를 갖는) α-아미노 그룹과 (생물학적 조건에서 음이온화된–COO 형태를 갖는) 카르복시산 그룹으로 구성된다. 이것의 pyrroline 측쇄 구조는 중성 pH에서 염기성이고 양전하를 띠는 점에서 라이신과 유사하다.
단당류
단당류는 하나의 카보닐기(-C=O) 및 나머지 탄소 원자 각각에 하나의 하이드록시기(-OH)를 갖는 가지가 없는 선형의 탄소 골격을 갖는다. 그러므로 단당류의 분자 구조는 H(CHOH)(C=O)(CHOH)H, 여기서 n + 1 + m = x 로 나타낼 수 있고, 따라서 CHO 로 표기할 수 있다.
단백질 정보 은행
VMD, RasMol, PyMol, Jmol 등의 프로그램을 통해 생체분자를 시각화하는데 활용될 수 있다. 그밖에도 STING와 같은 웹 기반의 소프트웨어들이 단백질의 구조를 시각화하고 분석하기 위해 설계되고 있다. 최근의 데스크톱 기반의 소프트웨어인 시리우스가 추가되었다. RCSB PDB 또한 교육, 구조적유전학, 관련 소프트웨어를 위한 자원을 포함하고 있다.
지구의 역사
또다른 유명한 가설로는 첫 생명체가 단백질 분자로 이루어졌다는 것이다. 단백질을 구성하는 기본 입자인 아미노산은 원시 대기와 유사한 실험실 환경에서 쉽게 만들 수 있으며, 아미노산 여러 개가 붙은 펩타이드도 마찬가지다. 1997년 이래로 시도된 여러 번의 실험에서 아미노산과 펩타이드는 일산화탄소와 황화수소가 있는 환경에서 황화철과 황화니켈을 촉매로 사용해 형성됨을 밝혀냈다. 이러한 실험은 모두 섭씨 100도 이상의 환경과 어느 정도의 압력을 필요로 했으므로 역시 열수공에서 생명이 탄생하였을 것이라는 설을 지지한다.
액틴
액틴 (Actin) 은 근육 단백질 을 이루는 미오신과 함께 2가지 기본적 단백질 중 하나로, 얇은 필라멘트를 이루고 있는 이중나선의 선형단백질이다. 섬유상 구조를 가지며, 근육 이외의 세포에도 널리 분포한다. 1942년 헝가리의 F. B. 스트라우프가 먼저 발견되었던 미오신(myosin)에 ATP를 가하여 근수축이 일어나는지를 확인하였을 때 수축이 일어나지 않고 또 다른 단백질(액틴)을 가했을 때만 수축이 일어나는 것을 발견하고 이 단백질이 미오신에 활성을 준다는 뜻에서 액틴으로 명명되었다.
수용체
수용체는 신호 전달을 목적으로 세포막이나 세포질, 세포핵 (핵 수용체)에 들어가는 단백질이다. 수용체와 결합하는 분자를 리간드(배위자)라고 하며 펩타이드나 다른 저분자(신경전달물질, 호르몬, 약제약, 독소 등)가 될 수도 있다. 수많은 종류의 수용체들이 일반적인 세포에서 발견된다. 각 종류는 특정한 생화학적 경로로 연결되며 특정한 리간드 형태만 결합한다.
변성 (생화학)
변성(Denaturation)이란 천연단백질이나 핵산이 물리적인 요인(가열, 건조, 교반, 압력, X선, 초음파, 진동, 동결)이나 화학적인 요인(산, 염기, 요소, 유기용매, 중금속, 계면활성제) 혹은 효소의 작용등으로 구조가 변하여 원래의 성질을 잃어버리는 현상을 말한다.
생화학
아미노산(amino acid)은 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성단위이다. 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, 아미노산은 아미노기와 카복시기를 포함한 모든 분자를 지칭한다. 화학식은 NH2CHRnCOOH(단, n=1~20)이다.
리보솜
리보솜()은 아미노산을 연결하여 단백질 합성을 담당하는 세포소기관으로 리보솜 RNA와 단백질로 이루어져 있다. 리보솜은 대단위체와 소단위체로 분리되어 있으며, 두 단위체가 결합하여 단백질 합성을 수행한다.
염기서열
DNA상에서 염기가 일렬로 3개씩 모이면 하나의 트리플렛 코드를 형성하여 하나의 아미노산을 지정하게 되는데, 이 트리플렛 코드들이 여러 개 모이면 궁극적으로 하나의 단백질을 지정하게 된다. 즉, 염기가 3개씩 모이면 트리플렛 코드를 형성하여, 단백질서열로 변환되는 것이다.
세포
단백질은 1차구조, 2차구조, 3차구조, 4차구조로 이루어지는데, 총 20종류의 아미노산이 어떻게 연결되는지에 따라 다르게 만들어진다. 이러한 구조별로 무한히 많은 단백질이 만들어진다고 보인다.
효소 번호
예를 들어 단백질 가수 분해 효소인 아미노트리펩티다이스의 번호 "EC 3.4.11.4"는 다음 효소군을 가리킨다:
생물학
부모에서 자식으로 유전되는 생물학적 특징을 유전형질이라 한다. 모든 생물의 유전형질은 유전자 단위로 유전된다. 유전자는 염색체를 이루는 DNA 사슬의 일정 구간을 이루는 염기 서열이다. 박테리아에서부터 동물에 이르기까지 모든 생물의 유전형질은 같은 방식으로 전달된다. 세포핵에 있는 DNA는 코돈이라 불리는 염기 서열에 따라 어떤 단백질을 형성할 것인지를 지정한다. RNA에 의해 전사되어 나온 DNA의 코돈은 리보솜으로 전달되며 리보솜은 이 코돈을 번역하여 단백질을 생성한다. 생물의 종류과 관계 없이 같은 염기서열을 갖는 DNA는 같은 단백질을 만들게 된다. 예를 들어 사람의 인슐린을 만드는 DNA는 다른 생물에 이식되어 배양되어도 같은 인슐린을 만들게 된다.
염기서열
인간의 단백질들은 20여 가지의 아미노산을 이용하여 적절하게 펩타이드 결합을 하여 생성되는데, 하나의 아미노산을 지정하는 트리플렛코드가 20여가지의 아미노산을 모두 지정하기위해 총 4종류의 염기가 필요할 수밖에 없다.
시스테인
시스테인(Cysteine)은 많은 단백질들에 소량으로나마 자연적으로 존재하는 황 함유 아미노산이다. 시스테인은 20개의 기본 아미노산 중에서 유일하게 티올기(-SH)를 포함하고 있다. 티올기는 시스테인이 산화되어 시스틴을 형성할때 산화 환원 반응을 겪는다. 시스틴은 두개의 시스테인이 황결합을 통해 결합한 것을 말한다. 이 반응은 가역적이다. 따라서 이 시스틴의 환원은 두개의 시스테인을 형성한다. 시스틴의 황결합은 많은 단백질의 구조를 결정하는 데 중요하다.
시스테인은 종종 산화환원반응에 관여한다. 그리고 효소의 촉매작용을 돕는다. 시스테인은 또한 항산화제인 글루타티온에도 들어가있다.
생명
단백질의 효소와 생합성을 지배하는 디옥시리보핵산 또는 디엔에이(DNA)의 구조와 특성을 바탕으로, 중요한 생명현상을 설명하려는 생물학의 한 분야이다.
분자생물학의 발달은 1940년대에 DNA가 유전자의 본체임이 밝혀지고, 동시에 DNA의 유전정보가 RNA를 통하여 세포질 속에서 단백질 합성을 지배한다는 사실이 차츰 알려지게 되었다. 더욱이 1953년 J.D.웟슨과 F.H.C.크릭에 의하여 DNA의 이중나선구조의 모형이 제출됨에 이르러 새로운 단계를 맞이하였다.
그 후, 분자생물학의 주류는 DNA의 복제 및 단백질의 생합성을 중심으로 하여 유전의 본질 및 유전의 메커니즘을 설명하고, 나아가서 생물체의 조절작용이나 진화의 현상을 설명하는 것으로 되었다. 따라서, 분자생물학의 중심이 되는 것은 분자유전학으로 볼 수 있다. 그러나 근육의 기본이 되는 수축단백질인 액토미오신이라는 단백질의 분자구조를 바탕으로 근육의 수축운동을 설명한다든지, 뇌에 있어서의 기억의 기작을 단백질이나 RNA의 미세한 구조의 변화로 설명하려는 일 등도 분자생물학에 포함시키고 있다.
골지체
소포체로부터 나온 소포는 골지장치의 "형성면"과 융합하여, 소포 내부의 단백질을 골지장치 내부로 전달한다. 단백질은 이후 "성숙면"으로 보내어져서 변형되게 된다. 변형이란 글루코실화나 인산화등을 의미한다. 또한 골지장치는 단백질에 최종 목적지를 나타내는 분자 순서를 붙이기도 한다. 예를 들어, mannose-6-phosphate (매노스-6-포스페이트) 란 표식은 리소좀으로 가야 할 단백질을 의미한다.
단백질
아미노산 서열의 양끝단을 N-말단과 C-말단이라고 한다. 이는 단백질의 한쪽 끝이 아미노기(-NH₂)를 가지고, 다른 쪽은 카복실기(-COOH)를 갖기에 붙여진 이름이다.
박테리오파지
박테리오파지의 유전물질은 DNA일수도 있고 RNA일 수도 있다. 단일나선일 수도 있고 이중나선일 수도 있으며 선형인 것도 있고 고리형인 것도 있다. "cystovirus"속을 제외한 다른 박테리오파지의 유전물질은 하나의 거대한 분자로 이루어져 있다. "cystovirus"속은 선형 이중나선 RNA를 유전물질로 가지는데, 여러 개의 분자로 분절되어 있다는 것이 특징이다. 박테리오파지의 유전체는 3.5킬로베이스에서부터 수백 킬로베이스에 이르기까지 다양하다. 박테리오파지를 이루고 있는 단백질 수나 그 종류의 수도 많은 차이를 보인다. "levivirus"속은 단 두 종류의 단백질로 이루어져 있으며 구성 단백질을 모두 합쳐도 200개가 채 되지 않는다. 그러나 꼬리를 가진 박테리오파지 중에서는 구성 단백질의 종류가 40개를 넘으면서 각각의 단백질이 하나의 박테리오파지 입자에 몇백 개씩 존재하는 경우도 있다.
히스태그
히스태그(his tag)는 단백질 정제 방법 중 하나로 His서열이 이미 존재하는 벡터 DNA에 표적 유전자를 삽입하거나 표적 유전자의 5’ 또는 3’에 His서열을 붙이고 벡터에 넣어준다. 발현된 단백질에는 미리 달아둔 His-His-His-...-His가 존재하게 되고, 이를 인식하는 항체(antibody)를 이용해서 정제할 수 있다.
라이너스 폴링
이 문제를 해결하는 데에는 11년이 걸렸다. 그의 수학적인 분석은 옳았지만, 아스트버리의 사진에서 단백질 분자는 예상 위치보다 기울어져 있었다. 폴링은 단백질의 변성 실험을 통해 단백질은 가역적인 약한 결합과 비가역적인 강한 결합이 존재한다고 밝혔다. 그리고 약한 결합을 수소결합, 강한 결합을 공유결합이라고 추정하였다. 이후 그는 미르스키와 함께 아미노산들이 공유결합의 일종인 펩티드 결합을 통해 사슬을 형성하고 이들이 약한 수소결합을 통해 특별한 모양을 가진 단백질이 형성된다고 생각하였다. 그렇기 때문에 우선 아미노산의 구조를 밝혀 펩티드 결합의 길이와 각도를 결정하는 것이 우선되어야 한다고 생각하였다. 이 연구를 통해 단백질의 가능한 구조의 수를 대폭으로 줄일 수 있었고 단백질의 성질에 대해 알 수 있었다. 폴링은 이 연구를 통해 헤모글로빈 구조 모델에서는 원자들이 나선형 구조로 배열되어있다고 밝혔고, 이 아이디어를 일반화하여 단백질에 적용시켰다. 1951년, 아미노산과 펩티드의 구조, 그리고 펩티드 결합의 평면 성질을 기반으로 하여 폴링과 로버트 코리, 그리고 헤르만 브랜손은 단백질 2차 구조에서 1차적인 구조적 특징으로서 알파 나선과 베타 병풍 구조를 제안하였다.
김성훈 (과학자)
세포내 단백질 합성효소들은 생명 초기에 생성되어 유전자의 암호를 단백질로 해독하여 주는 필수적인 효소로만 간주되어 왔으며 아직까지 세포 신호전달 및 대사과정 등에 조절 인자로서의 역할은 인식되어 있지 않고 있었다.
라미닌
라미닌은 당단백질중 하나로 개체의 모든 조직에서 구조적 뼈대에 핵심적인 역할을 한다. 라미닌은 세포외기질로 분비되어 합쳐진다. 라미닌은 조직의 생존에 있어 필수적이다. 라미닌이 결여된다면 근육이영양증(muscular dystrophy), lethal skin blistering disease과 신장의 여과 기능이 결여된다.
교질
친수 교질은 단백질, 녹말, 한천과 같이 매우 큰 분자들을 포함하는 용액이다. 예를 들면 헤모글로빈과 같은 단백질은 수용액 상에서 물 분자와 상호 작용할 수 있는 친수성 부분이 분자 표면의 바깥 부분에 위치하여 마치 친수성 부분에 의해 싸여있는 것 같은 형태로 있다.
친수 교질은 물과의 친화력이 강하여 물 분자에 의해 수화된 상태로 안정하게 서로 분산되어 있을 수 있다.
분자생물학
단백질의 기능을 알아내는 가장 기본적인 기법 중의 하나가 Expression cloning이다. 과정을 설명하자면 다음과 같은 특징을 갖는다. 먼저 목표 단백질의 아미노산 서열을 암호화하고 있는 DNA를 플라스미드에 복제한다(PCR을 이용하거나 제한 효소를 이용한다.).이렇게 만들어진 재조합 플라스미드를 expression vector 라 한다. 이 플라스미드는 목표 단백질의 생산을 유도하는데 쓰이는 특징적인 프로모터와 함께 삽입된 DNA가 플라스미드로부터 유실되지 않도록 도와주는 항생제 내성 유전자(antibiotic resistance markers)를 가질 수 있다. 이제 만들어진 플라스미드를 박테리아 또는 동물 세포에 도입한다. 박테리아에 플라스미드를 도입시키는 데는이 세가지 방법이 사용된다. 동물세포와 같은 진핵세포의 경우에는 특별히 트랜스펙션(transfection)이라 부른다. 인산화칼슘(calcium phosphate) 트랜스펙션, 전기천공법(electrotransfection), 미세주입법(microinjection) 그리고 리포솜 주입법(liposome injection)등이 대표적인 트랜스펙션 방법이다. 또한 바이러스나 박테리아를 운반자로 사용하여 진핵세포에 DNA를 도입할 수도 있다. 후자의 경우 종종 박토펙션(bactofection)이라 불린다. 박토펙션에는 주로 Agrobacterium tumefaciens라는 박테리아가 사용된다. 도입된 플라스미드는 숙주의 게놈에 안정적으로 삽입될 수도 있지만 게놈과는 독릭접으로 떨어져서 존재할 수도 있다. 이 경우를 transient transfection이라 한다.
둘 중 어느 쪽이든, 목표 단백질을 암호화한 DNA는 숙주 세포 내에 존재하므로 지금부터 단백질은 발현 가능하다.
프로모터에 결합하여 유전자 발현을 도와주는 다양한 시스템과 특정 신호 전달 물질들이 모두 존재하므로 가능한 것이다.
일단 여기까지 진행되면 이제부터 연구자들은 숙주로부터 대량의 단백질을 추출한다.
연구자들은 추출한 단백질이 다양한 환경에서 활성을 나타내는지 알아보는 실험을 하며, 3차 구조의 연구를 위하여 결정을 만들기도 한다.
제약 산업에서는 목표 단백질에 작용하도록 개발된 신약의 성능을 알아보기도 한다.
단백질의 구조
폴리펩타이드 내의 아미노산 서열에 따라 폴리펩타이드의 특정 부위가 일직선으로 펼쳐지는 반면 또 다른 부위는 뒤틀리기도 한다. 이처럼 폴리펩타이드의 일부가 뒤틀린 구조를 2차 구조라고 한다.
예를 들어 단백질은 알파 나선 구조, 즉 꼬여있는 용수철과 같은 형태를 이루기도 한다. 대부분의 2차 구조와 마찬가지로 알파 나선의 형태는 폴리펩타이드 내의 아미노산 곁사슬 간의 수소 결합에 의해 유지 된다. 또한 한 분자내 다른 부위들끼리 결합을 유도하여 연결해 줄 수 있다.
또, 폴리펩타이드는 수소 결합을 통하여 주름 치마와 비슷한 여러 개의 납작하게 접힌 구조를 가질 수 있는데, 이러한 구조를 베타 병풍 구조라고 하며 이 또한 2차 구조에 해당한다.