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Das Lehr- und Forschungsgebiet der Evolution wird als Evolutionsbiologie bezeichnet und unterliegt, wie viele andere Wissenschaften, einem kontinuierlichen ...
Enzyme
Mutationen und ihre Wirkungen sind feststellbar: So kann zum Beispiel die Entstehung neuartiger Enzyme in Mikroorganismen aufgrund der kürzeren Generationszeit im Zeitraffer beobachtet werden. Beispiele für neu entstandene <anchor>Enzyme</anchor> sind die Nylonasen.
Enzym – Wikipedia
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# Enzym

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[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fb/TriosePhosphateIsomerase_Ribbon_pastel_trans.png/330px-TriosePhosphateIsomerase_Ribbon_pastel_trans.png)](/wiki/Datei:TriosePhosphateIsomerase_Ribbon_pastel_trans.png) Bändermodell des Enzyms [Triosephosphatisomerase](/wiki/Triosephosphatisomerase "Triosephosphatisomerase") (TIM) der [Glykolyse](/wiki/Glykolyse "Glykolyse"), eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch [Kristallstrukturanalyse](/wiki/Kristallstrukturanalyse "Kristallstrukturanalyse"). TIM gilt als [katalytisch perfektes Enzym](/wiki/Katalytisch_perfektes_Enzym "Katalytisch perfektes Enzym").[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/ae/Aconitase_center_7ACN.png/330px-Aconitase_center_7ACN.png)](/wiki/Datei:Aconitase_center_7ACN.png) Enzyme bieten exakte Bindungsstellen für [Substrate](/wiki/Substrat_(Biochemie) "Substrat (Biochemie)") und Cofaktoren. (Strukturausschnitt aus der mitochondriellen [Aconitase](/wiki/Aconitase "Aconitase"): katalytisches Zentrum mit Fe4S4-Cluster (Mitte unten) und gebundenem Isocitrat (ICT). Rings herum die nächsten Aminosäuren des Enzyms.)

Ein **Enzym**, auch **Ferment** genannt, ist ein Stoff, der aus [biologischen](/wiki/Biologie "Biologie") [Großmolekülen](/wiki/Makromolek%C3%BCle "Makromoleküle") besteht und als [Katalysator](/wiki/Katalysator "Katalysator") bestimmte [chemische Reaktionen](/wiki/Chemische_Reaktion "Chemische Reaktion") beschleunigen kann. Die katalysierte Reaktion kann zwar prinzipiell auch ohne das jeweilige Enzym ablaufen, doch sehr viel langsamer.[\[1\]](#cite_note-1) Die meisten Enzyme sind [Proteine](/wiki/Proteine "Proteine"); gebildet werden sie in der Zelle wie die meisten anderen Proteine über die [Proteinbiosynthese](/wiki/Proteinbiosynthese "Proteinbiosynthese") an den [Ribosomen](/wiki/Ribosom "Ribosom"), auch die [nichtribosomalen Peptidsynthetasen](/wiki/Nichtribosomales_Peptid "Nichtribosomales Peptid"). Ausnahmen hiervon sind [Nukleinsäuren](/wiki/Nukleins%C3%A4uren "Nukleinsäuren") mit katalytischer Aktivität, so natürlich vorkommende [RNA](/wiki/RNA "RNA") wie [snRNA](/wiki/SnRNA "SnRNA") als [Ribozym](/wiki/Ribozym "Ribozym") oder künstlich hergestellte katalytisch aktive [DNA](/wiki/DNA "DNA") (Desoxyribozym).

Enzyme haben wichtige [Funktionen](/wiki/Physiologie "Physiologie") im [Stoffwechsel](/wiki/Stoffwechsel "Stoffwechsel") von [Organismen](/wiki/Organismus "Organismus"). Mit der enzymatischen Katalyse regulieren [Zellen](/wiki/Zelle_(Biologie) "Zelle (Biologie)") Energiefluss und Umsatz über die von ihnen bevorzugten Stoffwechselwege. Enzyme steuern den überwiegenden Teil biochemischer Reaktionen – von der [Transkription](/wiki/Transkription_(Biologie) "Transkription (Biologie)") ( [RNA-Polymerase](/wiki/RNA-Polymerase "RNA-Polymerase")) und der [Replikation](/wiki/Replikation "Replikation") ( [DNA-Polymerase](/wiki/DNA-Polymerase "DNA-Polymerase")) der [Erbinformationen](/wiki/Gen "Gen") bis hin zur [Verdauung](/wiki/Verdauung "Verdauung").

## Inhaltsverzeichnis

- [1Wortherkunft und Geschichte der Enzymforschung](#Wortherkunft_und_Geschichte_der_Enzymforschung)
- [2Nomenklatur und Klassifikation nach IUPAC und IUBMB](#Nomenklatur_und_Klassifikation_nach_IUPAC_und_IUBMB)
  - [2.1Nomenklatur](#Nomenklatur)
  - [2.2Klassifikation](#Klassifikation)
- [3Aufbau](#Aufbau)
- [4Funktion](#Funktion)
  - [4.1Energetische Grundlagen der Katalyse](#Energetische_Grundlagen_der_Katalyse)
  - [4.2Das aktive Zentrum – strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität](#Das_aktive_Zentrum_–_strukturelle_Grundlage_für_Katalyse_und_Spezifität)
  - [4.3Katalytische Mechanismen](#Katalytische_Mechanismen)
- [5Enzymkinetik](#Enzymkinetik)
  - [5.1Michaelis-Menten-Theorie](#Michaelis-Menten-Theorie)
  - [5.2Kooperativität und Allosterie](#Kooperativität_und_Allosterie)
  - [5.3Mehrsubstrat-Reaktionen](#Mehrsubstrat-Reaktionen)
  - [5.4Enzymhemmung](#Enzymhemmung)
- [6Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus](#Regulation_und_Kontrolle_der_Enzymaktivität_im_Organismus)
  - [6.1Kurzfristige Anpassung](#Kurzfristige_Anpassung)
  - [6.2Mittelfristige Anpassung](#Mittelfristige_Anpassung)
  - [6.3Langfristige Anpassung](#Langfristige_Anpassung)
- [7Biologische Bedeutung](#Biologische_Bedeutung)
- [8Verwendung und Auftreten im Alltag](#Verwendung_und_Auftreten_im_Alltag)
  - [8.1Enzyme in der Technik](#Enzyme_in_der_Technik)
  - [8.2Einsatz von Enzymen für Plastikrecycling](#Einsatz_von_Enzymen_für_Plastikrecycling)
  - [8.3Bedeutung von Enzymen in der medizinischen Diagnostik](#Bedeutung_von_Enzymen_in_der_medizinischen_Diagnostik)
- [9Literatur](#Literatur)
- [10Weblinks](#Weblinks)
- [11Einzelnachweise](#Einzelnachweise)

## Wortherkunft und Geschichte der Enzymforschung

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Menschen nutzen seit mehreren tausend Jahren die Wirkung von Enzymen wie jener von [Hefen](/wiki/Hefen "Hefen") und [Bakterien](/wiki/Bakterien "Bakterien"); so ist bekannt, dass die [Sumerer](/wiki/Sumerer "Sumerer") bereits 3000 v. Chr. [Bier](/wiki/Bier "Bier") brauten, [Brot](/wiki/Brot "Brot") backten und [Käse](/wiki/K%C3%A4se "Käse") herstellten. Für den Gebrauch von Bier- oder [Backhefe](/wiki/Backhefe "Backhefe"), wie beim [Maischen](/wiki/Maischen "Maischen") oder im [Hefeteig](/wiki/Hefeteig "Hefeteig"), und die damit eingeleiteten Vorgänge der [Gärung](/wiki/G%C3%A4rung "Gärung") entstand die Bezeichnung „Fermentation“, noch ohne Kenntnis der Existenz von Bakterien (bzw. der mikrobiellen Hefepilze) und ihrer Wirkung durch Enzyme.

Die Wörter _Fermentation_ und _Ferment_ hielten im 15. Jahrhundert Einzug in die deutsche Sprache, sie gehen auf das [lateinische](/wiki/Latein "Latein") Wort _fermentum_ („ [Gärung](/wiki/G%C3%A4rung "Gärung"); Gärstoff“, speziell „ [Sauerteig](/wiki/Sauerteig "Sauerteig"), [Malz](/wiki/Malz "Malz")“) zurück. Diesen Ausdruck verwendet [Columella](/wiki/Lucius_Iunius_Moderatus_Columella "Lucius Iunius Moderatus Columella") etwa 60 n. Chr. auch für das Auflockern und Quellen des Bodens, während [Seneca](/wiki/Seneca "Seneca") etwa gleicher Zeit in seinen _[Epistulae](/wiki/Epistulae_morales "Epistulae morales")_ damit einen Gärungsvorgang bezeichnet, den er für die Bildung von [Honig](/wiki/Honig "Honig") als nötig ansah.[\[2\]](#cite_note-:0-2) Mit dieser Bedeutung als „Gärungsmittel“ oder „Sauerteig“ wurde das Wort _Ferment_ aus dem Lateinischen [entlehnt](/wiki/Lehnwort "Lehnwort"), und davon _fermentieren_, [Fermentation](/wiki/Fermentation "Fermentation") sowie [Fermenter](/wiki/Fermenter "Fermenter") abgeleitet.[\[3\]](#cite_note-Kluge-3)

Die ersten Gärungsprozesse beschrieben [Paracelsus](/wiki/Paracelsus "Paracelsus") und [Andreas Libavius](/wiki/Andreas_Libavius "Andreas Libavius"). Die ersten Versuche zur Erklärung kamen von [Johann Baptist van Helmont](/wiki/Johan_Baptista_van_Helmont "Johan Baptista van Helmont") und [Georg Ernst Stahl](/wiki/Georg_Ernst_Stahl "Georg Ernst Stahl").[\[2\]](#cite_note-:0-2) Nachdem [René Réaumur](/wiki/Ren%C3%A9-Antoine_Ferchault_de_R%C3%A9aumur "René-Antoine Ferchault de Réaumur") 1752 die Verdauung bei Vögeln untersucht und herausgestellt hatte, dass Greifvögel keinen Körner zerkleinernden Muskelmagen haben, sondern im Magen eine Flüssigkeit absondern, konnte [Lazzaro Spallanzani](/wiki/Lazzaro_Spallanzani "Lazzaro Spallanzani") 1783 belegen, dass allein deren [Magensaft](/wiki/Magensaft "Magensaft") schon hinreicht, [Fleisch](/wiki/Fleisch "Fleisch") zu verflüssigen. Damit war die Theorie eines nur mechanischen [Verdauungsprozesses](/wiki/Verdauung "Verdauung") widerlegt.[\[2\]](#cite_note-:0-2)

Die erste unmittelbare Nutzung von Enzymen ohne die Mitbeteiligung von [Mikroorganismen](/wiki/Mikroorganismus "Mikroorganismus") erfolgte durch den deutschen Apotheker [Constantin Kirchhoff](/wiki/Constantin_Kirchhoff "Constantin Kirchhoff") im Jahre 1811, als er entdeckte, dass man durch Erhitzen von [Stärke](/wiki/St%C3%A4rke "Stärke") unter Beigabe von [Schwefelsäure](/wiki/Schwefels%C3%A4ure "Schwefelsäure") größere Mengen [Zucker](/wiki/Zucker "Zucker") herstellen kann. Der französische Chemiker [Anselme Payen](/wiki/Anselme_Payen "Anselme Payen") verfeinerte 1833 den Prozess; da man zu dieser Zeit annahm, dass man den Zucker lediglich von der Stärke trenne, bezeichnete man diesen Prozess als „Diastase“ (griechisch für „Trennung“); heute wird der Begriff „Diastase“ synonym zu [Amylase](/wiki/Amylasen "Amylasen") verwendet. Es folgte die Entdeckung von [Erhard Friedrich Leuchs](/wiki/Erhard_Friedrich_Leuchs "Erhard Friedrich Leuchs") im Jahre 1831, dass der menschliche Mundspeichel Stärke scheinbar verzuckere. 1833 wurde von [Eilhard Mitscherlich](/wiki/Eilhard_Mitscherlich "Eilhard Mitscherlich") der Begriff „Ferment“ im Zusammenhang mit einem Stoff gebraucht, der bei einer Reaktion nicht verwandelt wird, aber zum Kontakt für eine Reaktion erforderlich ist. 1835 wurde die Diastase vom schwedischen Chemiker [Jöns Jakob Berzelius](/wiki/J%C3%B6ns_Jakob_Berzelius "Jöns Jakob Berzelius") als chemischer Prozess mit der Einwirkung von katalytischen Kräften vermutet.

1837 entdeckten die drei Wissenschaftler [Charles Cagniard de la Tour](/wiki/Charles_Cagniard_de_la_Tour "Charles Cagniard de la Tour"), [Theodor Schwann](/wiki/Theodor_Schwann "Theodor Schwann") und [Friedrich Traugott Kützing](/wiki/Friedrich_Traugott_K%C3%BCtzing "Friedrich Traugott Kützing") unabhängig voneinander, dass Hefe aus Mikroorganismen besteht. [Louis Pasteur](/wiki/Louis_Pasteur "Louis Pasteur") wies 1862 nach, dass Mikroorganismen für die Fermentation verantwortlich sind; er schlussfolgerte, dass die Fermentation durch eine vitale Kraft erfolge, die in der Schimmelzelle vorhanden sei, welche er „Fermente“ nannte, die nicht mit dem Tod der Schimmelzelle an Wirkung verlieren.

1878 führte [Wilhelm Friedrich Kühne](/wiki/Wilhelm_Friedrich_K%C3%BChne "Wilhelm Friedrich Kühne") das heutige neoklassische [Kunstwort](/wiki/Kunstwort "Kunstwort") _Enzym_ ([griechisch](/wiki/Altgriechische_Sprache "Altgriechische Sprache")ἔνζυμονénzymon) ein, abgeleitet vom [Präfix](/wiki/Pr%C3%A4fix "Präfix") ἐν-en- („in-“) und ζύμηzýmē, welches „Sauerteig“ oder „ [Hefe](/wiki/Backhefe "Backhefe")“ bedeutet;[\[3\]](#cite_note-Kluge-3) der Sinn ist daher „das in Sauerteig/Hefe Enthaltene“ (nämlich der die [Gärung](/wiki/G%C3%A4rung "Gärung") auslösende oder beeinflussende Stoff). Dieser Begriff hielt dann Einzug in die internationale Wissenschaft und ist nun auch Bestandteil der [neugriechischen Sprache](/wiki/Neugriechische_Sprache "Neugriechische Sprache").[\[4\]](#cite_note-in.gr-4)

Kühne grenzte den Begriff _Enzyme_ als Bezeichnung für außerhalb lebender Zellen wirksame Biokatalysatoren jedoch von _Fermenten_ ab, die ihre Wirkung nach Pasteurs Auffassung nur innerhalb lebender Zellen entfalten könnten.[\[5\]](#cite_note-5)

Einen weiteren Meilenstein stellen die Untersuchungen zur [Enzymspezifität](/wiki/Enzymspezifit%C3%A4t "Enzymspezifität") von [Emil Fischer](/wiki/Emil_Fischer "Emil Fischer") dar. Er postulierte um 1890, dass Enzyme und ihr Substrat sich wie [ein Schloss und der passende Schlüssel](/wiki/Schl%C3%BCssel-Schloss-Prinzip "Schlüssel-Schloss-Prinzip") verhalten. 1897 entdeckte [Eduard Buchner](/wiki/Eduard_Buchner "Eduard Buchner") anhand der [alkoholischen Gärung](/wiki/Alkoholische_G%C3%A4rung "Alkoholische Gärung"), dass Enzyme auch ohne die lebende Zelle katalytisch wirken können; 1907 erhielt er für den Nachweis einer Zell-freien Fermentation den Nobelpreis. 1903 schafften Eduard Buchner und [Jakob Meisenheimer](/wiki/Jakob_Meisenheimer "Jakob Meisenheimer") es, Mikroorganismen, die [Milch-](/wiki/Milchs%C3%A4ureg%C3%A4rung "Milchsäuregärung") und [Essigsäuregärung](/wiki/Essigs%C3%A4ureg%C3%A4rung "Essigsäuregärung") auslösten, abzutöten, ohne ihre Enzymwirkung zu beeinflussen.[\[2\]](#cite_note-:0-2) Der deutsche Chemiker [Otto Röhm](/wiki/Otto_R%C3%B6hm_(Unternehmer,_1876) "Otto Röhm (Unternehmer, 1876)") isolierte 1908 erstmals Enzyme und entwickelte Verfahren zur enzymatischen [Ledergerbung](/wiki/Gerben "Gerben"), [Fruchtsaftreinigung](/w/index.php?title=Fruchtsaftreinigung&action=edit&redlink=1 "Fruchtsaftreinigung (Seite nicht vorhanden)") sowie eine Reihe diagnostischer Anwendungen.

Anfang des 20. Jahrhunderts war die chemische Komposition von Enzymen noch unbekannt. Man vermutete, dass Enzyme aus Protein bestehen und ihre enzymatische Aktivität mit ihrer Struktur assoziiert sei. Andere Wissenschaftler wie [Richard Willstätter](/wiki/Richard_Willst%C3%A4tter "Richard Willstätter") argumentierten jedoch, dass Proteine nur Träger der „echten Enzyme“ wären und von sich aus unfähig wären eine katalytische Reaktion einzuleiten. James B. Sumner zeigte 1926, dass das Enzym [Urease](/wiki/Urease "Urease") ein pures Protein ist, und war fähig, es zu kristallisieren. Die letzten Zweifel zur Komposition von Enzymen wurden von [John H. Northop](/wiki/John_Howard_Northrop "John Howard Northrop") und [Wendell M. Stanley](/wiki/Wendell_Meredith_Stanley "Wendell Meredith Stanley") ausgeräumt, als diese 1930 nachwiesen, dass [Pepsin](/wiki/Pepsin "Pepsin"), [Trypsin](/wiki/Trypsin "Trypsin") und [Chymotrypsin](/wiki/Chymotrypsin_B "Chymotrypsin B") aus purem Protein bestehen. Northrop und Stanley erhielten dafür 1946 den Nobelpreis für Chemie.[\[6\]](#cite_note-6)

Die Erkenntnis, wie man Enzyme kristallisiert, erlaubte es den Forschern nun durch [Kristallstrukturanalyse](/wiki/Kristallstrukturanalyse "Kristallstrukturanalyse") die Struktur und die Funktionsweise von Enzymen auf der atomaren Ebene aufzuklären. In den Jahren 1930 bis 1939 konnten die [Kristallstrukturen](/wiki/Kristallstruktur "Kristallstruktur") von elf weiteren Enzymen aufgedeckt werden.[\[2\]](#cite_note-:0-2) Die erste [Aminosäuresequenz](/wiki/Aminos%C3%A4uresequenz "Aminosäuresequenz"), die von einem Enzym komplett entschlüsselt war, ist die der [Ribonuklease](/wiki/Ribonuklease "Ribonuklease"). Dieser Schritt gelang [Stanford Moore](/wiki/Stanford_Moore "Stanford Moore") und [William Howard Stein](/wiki/William_Howard_Stein "William Howard Stein"). 1969 synthetisierte [Robert Bruce Merrifield](/wiki/Robert_Bruce_Merrifield "Robert Bruce Merrifield") dann die gesamte Sequenz der Ribonuklease mit der nach ihm benannten Technik ( [Merrifield-Synthese](/wiki/Merrifield-Synthese "Merrifield-Synthese")). Gleichzeitig schafften dies auch [R. G. Denkewalter](/w/index.php?title=R._G._Denkewalter&action=edit&redlink=1 "R. G. Denkewalter (Seite nicht vorhanden)") und [R. Hirschmann](/wiki/Ralph_Hirschmann "Ralph Hirschmann").[\[2\]](#cite_note-:0-2)

In den 1980er Jahren wurden [katalytische Antikörper](/w/index.php?title=Katalytischer_Antik%C3%B6rper&action=edit&redlink=1 "Katalytischer Antikörper (Seite nicht vorhanden)") von [Richard Lerner](/wiki/Richard_A._Lerner "Richard A. Lerner") entdeckt, die eine [Enzymaktivität](/wiki/Enzymaktivit%C3%A4t "Enzymaktivität") aufwiesen, nachdem gegen ein dem [Übergangszustand](/wiki/%C3%9Cbergangszustand "Übergangszustand") nachempfundenes Molekül [immunisiert](/wiki/Impfung "Impfung") wurde.[\[7\]](#cite_note-7)[\[8\]](#cite_note-8) [Linus Pauling](/wiki/Linus_Pauling "Linus Pauling") hatte bereits 1948 vermutet, dass Enzyme dem Übergangszustand ähnliche Moleküle besonders gut binden.[\[9\]](#cite_note-9) Ende der 1980er Jahre wurde entdeckt, dass auch RNA im Organismus katalytische (enzymatische) Aktivität entfalten kann ( [Ribozym](/wiki/Ribozym "Ribozym")). 1994 wurde das erste Desoxyribozym, [GR-5](/w/index.php?title=GR-5&action=edit&redlink=1 "GR-5 (Seite nicht vorhanden)"), entwickelt.[\[10\]](#cite_note-first-10)

Forscher wie [Leonor Michaelis](/wiki/Leonor_Michaelis "Leonor Michaelis") und [Maud Menten](/wiki/Maud_Menten "Maud Menten") leisteten Pionierarbeit in der Erforschung der [Enzymkinetik](/wiki/Enzymkinetik "Enzymkinetik") mit der Formulierung der [Michaelis-Menten-Theorie](/wiki/Michaelis-Menten-Theorie "Michaelis-Menten-Theorie").

## Nomenklatur und Klassifikation nach IUPAC und IUBMB

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### Nomenklatur

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Die [IUPAC](/wiki/International_Union_of_Pure_and_Applied_Chemistry "International Union of Pure and Applied Chemistry") und die [IUBMB](/wiki/International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology "International Union of Biochemistry and Molecular Biology") haben zusammen eine sogenannte [Nomenklatur](/wiki/Nomenklatur "Nomenklatur") der Enzyme erarbeitet, die diese [homogene](/wiki/Homogenit%C3%A4t_(Physik) "Homogenität (Physik)") und zahlreiche Vertreter enthaltende Gruppe der [Moleküle](/wiki/Molek%C3%BCl "Molekül") [klassifiziert](/wiki/Klassifizieren "Klassifizieren"). Hierzu erarbeitete die IUPAC Prinzipien der Nomenklatur:

- Enzymnamen haben die Endung (oder das _[Suffix](/wiki/Suffix "Suffix")_) „-ase“, wenn das betreffende Enzym [chemische](/wiki/Chemische_Verbindung "Chemische Verbindung") oder [organische Verbindungen](/wiki/Organische_Verbindung "Organische Verbindung") auftrennt oder spaltet (wie beispielsweise die „ [Hydrol _ase_ n](/wiki/Hydrolase "Hydrolase")“ oder „ [Prote _ase_ n](/wiki/Protease "Protease")“)[\[11\]](#cite_note-11) oder neuverbindet (wie beispielsweise die „ [Oxid _ase_ n](/wiki/Oxidase "Oxidase")“ oder „ [Telomer _ase_](/wiki/Telomerase "Telomerase")“).
- Der Enzymname soll erklärend sein, also die Reaktion, die das Enzym katalysiert, beschreiben. (Beispiel: [Cholinesterase](/wiki/Cholinesterase "Cholinesterase"): Ein Enzym, das die [Ester](/wiki/Ester "Ester") ­gruppe im [Cholin](/wiki/Cholin "Cholin")-Molekül [hydrolysiert](/wiki/Hydrolyse "Hydrolyse").)
- Der Enzymname soll seine Klassifikation (siehe unten) enthalten. (Beispiel: Cholin _esterase_)

Außerdem wurde ein Codesystem, das [EC-Nummern](/wiki/EC-Nummer "EC-Nummer")-System, entwickelt, in dem die Enzyme unter einem Zahlencode aus vier Zahlen eingeteilt werden. Die erste Zahl bezeichnet eine der sieben Enzymklassen. Listen aller erfassten Enzyme gewährleisten ein schnelleres Auffinden des angegebenen Enzymcodes, z. B. bei [BRENDA](/wiki/BRENDA "BRENDA"). Zwar orientieren sich die Codes an Eigenschaften der Reaktion, die das Enzym katalysiert, in der Praxis erweisen sich Zahlencodes jedoch als unhandlich. Häufiger gebraucht werden systematische, nach den oben genannten Regeln konzipierte Namen. Probleme der Nomenklatur ergeben sich etwa bei Enzymen, die mehrere Reaktionen katalysieren. Für sie existieren deshalb manchmal mehrere Namen. Einige Enzyme tragen Trivialnamen, die nicht erkennen lassen, dass es sich bei der genannten Substanz um Enzyme handelt. Da die Namen traditionell eine breite Verwendung fanden, wurden sie teilweise beibehalten (Beispiele: die Verdauungsenzyme [Trypsin](/wiki/Trypsin "Trypsin") und [Pepsin](/wiki/Pepsin "Pepsin") des Menschen).

### Klassifikation

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Enzyme werden entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion in sieben Enzymklassen eingeteilt:

- EC 1: _[Oxidoreduktasen](/wiki/Oxidoreduktasen "Oxidoreduktasen")_, die [Redoxreaktionen](/wiki/Redoxreaktion "Redoxreaktion") katalysieren.
- EC 2: _[Transferasen](/wiki/Transferase "Transferase")_, die [funktionelle Gruppen](/wiki/Funktionelle_Gruppe "Funktionelle Gruppe") von einem Substrat auf ein anderes übertragen.
- EC 3: _[Hydrolasen](/wiki/Hydrolase "Hydrolase")_, die Bindungen unter Einsatz von [Wasser](/wiki/Wasser "Wasser") spalten.
- EC 4: _[Lyasen](/wiki/Lyase "Lyase")_, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten katalysieren, allerdings _ohne_ Verbrauch von [Adenosintriphosphat](/wiki/Adenosintriphosphat "Adenosintriphosphat") (ATP) oder eines anderen [Nukleosidtriphosphats](/wiki/Nukleosid "Nukleosid") (NTP).
- EC 5: _[Isomerasen](/wiki/Isomerase "Isomerase")_, die die Umwandlung von chemischen [Isomeren](/wiki/Isomer "Isomer") beschleunigen.
- EC 6: _[Ligasen](/wiki/Ligase "Ligase")_ oder _[Synthetasen](/wiki/Synthetase "Synthetase")_, die [Additionsreaktionen](/wiki/Additionsreaktion "Additionsreaktion") mithilfe von ATP (oder eines anderen NTP) katalysieren.[\[12\]](#cite_note-12) Eine Umkehrreaktion (Spaltung) ist meist energetisch ungünstig und findet nicht statt.
- EC 7: _[Translokasen](/wiki/Translokase "Translokase")_, die den [Transport](/wiki/Membrantransport "Membrantransport") von Stoffen an oder durch Zellmembranen katalysieren.[\[13\]](#cite_note-13)

Manche Enzyme sind in der Lage, mehrere, zum Teil sehr unterschiedliche Reaktionen zu katalysieren. Ist dies der Fall, werden sie mehreren Enzymklassen zugerechnet.

## Aufbau

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Enzyme lassen sich anhand ihres Aufbaus unterscheiden. Während viele Enzyme aus nur einer [Polypeptidkette](/wiki/Polypeptid "Polypeptid") bestehen, so genannte [Monomere](/wiki/Monomer "Monomer"), bestehen andere Enzyme, die [Oligomere](/wiki/Oligomer "Oligomer"), aus mehreren [Untereinheiten](/wiki/Protein-Untereinheit "Protein-Untereinheit")/Proteinketten. Einige Enzyme lagern sich mit weiteren Enzymen zu sogenannten [Multienzymkomplexen](/wiki/Multienzymkomplex "Multienzymkomplex") zusammen und [kooperieren](/wiki/Kooperativit%C3%A4t "Kooperativität") oder regulieren sich gegenseitig. Umgekehrt gibt es auch einzelne Proteinketten, welche mehrere, verschiedene [Enzymaktivitäten](/wiki/Katalysatoraktivit%C3%A4t "Katalysatoraktivität") ausüben können ( _[multifunktionelle Enzyme](/wiki/Multifunktionelle_Enzyme "Multifunktionelle Enzyme")_). Eine weitere mögliche Einteilung hinsichtlich ihres Aufbaus berücksichtigt das Vorhandensein von [Kofaktoren](/wiki/Koenzym "Koenzym"):

- _Reine Protein-Enzyme_ bestehen ausschließlich aus Proteinen. Das aktive Zentrum wird nur aus [Aminosäureresten](/wiki/Aminos%C3%A4ure "Aminosäure") und dem Peptidrückgrat gebildet. Zu dieser Gruppe gehören beispielsweise das [Verdauungsenzym](/wiki/Verdauung "Verdauung") [Chymotrypsin](/wiki/Chymotrypsin "Chymotrypsin") und die [Triosephosphatisomerase](/wiki/Triosephosphatisomerase "Triosephosphatisomerase") (TIM) der [Glykolyse](/wiki/Glykolyse "Glykolyse").
- _Holoenzyme_ ( [altgr.](/wiki/Altgriechische_Sprache "Altgriechische Sprache") ὅλος _holos_ „ganz“, „vollständig“ und -enzym) bestehen aus einem Proteinanteil, dem _Apoenzym_, sowie aus einem Kofaktor, einem niedermolekularen Molekül (kein Protein). Beide zusammen sind für die Funktion des Enzyms wichtig. Organische Moleküle als Kofaktoren werden [Koenzyme](/wiki/Koenzym "Koenzym") genannt. Sind sie kovalent an das Apoenzym gebunden, nennt man sie [prosthetische Gruppen](/wiki/Prosthetische_Gruppe "Prosthetische Gruppe"), andernfalls zutreffender [Kosubstrat](/wiki/Kosubstrat "Kosubstrat"), da sie in äquivalenten Mengen bei der enzymatischen Reaktion mit dem Substrat umgesetzt werden. Kosubstrate sind zum Beispiel [Adenosintriphosphat](/wiki/Adenosintriphosphat "Adenosintriphosphat") (ATP) und [Nicotinamidadenindinukleotid](/wiki/Nicotinamidadenindinukleotid "Nicotinamidadenindinukleotid") (NAD). ATP wird oft als Energiequelle für die Reaktion von [Proteinkinasen](/wiki/Proteinkinase "Proteinkinase") genutzt. NAD wird von Enzymen, wie der [Alkoholdehydrogenase](/wiki/Alkoholdehydrogenase "Alkoholdehydrogenase"), als [Elektronenakzeptor](/wiki/Elektronenakzeptor "Elektronenakzeptor") verwendet. Benötigt ein Enzym Metallionen ( [Eisen](/wiki/Eisen "Eisen")-, [Zink](/wiki/Zink "Zink")\- oder [Kupfer](/wiki/Kupfer "Kupfer") ­ionen), spricht man von einem [Metalloenzym](/wiki/Metalloenzym "Metalloenzym"). Die [Lipoxygenase](/wiki/Lipoxygenase "Lipoxygenase") zum Beispiel enthält Eisen und die [Carboanhydrase](/wiki/Carboanhydrase "Carboanhydrase") enthält Zink.

Eine spezielle Gruppe bilden die Protein-RNA-Komplexe bzw. Protein-Ribozym-Komplexe, Beispiele hierfür sind die [Telomerasen](/wiki/Telomerase "Telomerase"). Auch die [Ribosomen](/wiki/Ribosomen "Ribosomen") sind solche Komplexe.

## Funktion

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=6 "Abschnitt bearbeiten: Funktion") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=6 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Funktion")\]

Enzyme sind [Biokatalysatoren](/wiki/Biokatalysator "Biokatalysator"). Sie beschleunigen biochemische Reaktionen, indem sie die [Aktivierungsenergie](/wiki/Aktivierungsenergie "Aktivierungsenergie") herabsetzen, die überwunden werden muss, damit es zu einer Stoffumsetzung kommt. Damit wird die Reaktionsrate erhöht (siehe [Theorie des Übergangszustandes](/wiki/Theorie_des_%C3%9Cbergangszustandes "Theorie des Übergangszustandes")). Theoretisch ist eine enzymatische Umsetzung reversibel, d. h., die Produkte können wieder in die Ausgangsstoffe umgewandelt werden. Die Ausgangsstoffe (Edukte) einer Enzymreaktion, die [Substrate](/wiki/Substrat_(Biochemie) "Substrat (Biochemie)"), werden im so genannten _aktiven Zentrum_ des Enzyms gebunden, es bildet sich ein _Enzym-Substrat-Komplex_. Das Enzym ermöglicht nun die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die anschließend aus dem Komplex freigesetzt werden. Wie alle Katalysatoren liegt das Enzym nach der Reaktion wieder in der Ausgangsform vor. Enzyme zeichnen sich durch hohe _[Substrat-](/wiki/Substratspezifit%C3%A4t "Substratspezifität")_ und _[Reaktionsspezifität](/wiki/Reaktionsspezifit%C3%A4t "Reaktionsspezifität")_ aus, unter zahlreichen Stoffen wählen sie nur die passenden Substrate aus und katalysieren genau eine von vielen denkbaren Reaktionen.

### Energetische Grundlagen der Katalyse

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=7 "Abschnitt bearbeiten: Energetische Grundlagen der Katalyse") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=7 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Energetische Grundlagen der Katalyse")\]

Siehe auch: [Theorie des Übergangszustandes](/wiki/Theorie_des_%C3%9Cbergangszustandes "Theorie des Übergangszustandes")

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f6/Energiediagramm-Enzymreaktion.svg/330px-Energiediagramm-Enzymreaktion.svg.png)](/wiki/Datei:Energiediagramm-Enzymreaktion.svg) Energiediagramm einer enzymatischen Reaktion: Die Aktivierungsenergie (freie Aktivierungsenthalpie) wird im Vergleich zur unkatalysierten Reaktion durch Stabilisierung des Übergangszustandes gesenkt. Die freie Reaktionsenthalpie dagegen bleibt unverändert.

Die meisten biochemischen Reaktionen würden ohne Enzyme in den Lebewesen nur mit vernachlässigbarer Geschwindigkeit ablaufen. Wie bei jeder spontan ablaufenden Reaktion muss die [freie Reaktionsenthalpie](/wiki/Gibbs-Energie "Gibbs-Energie") (ΔG{\\displaystyle \\Delta G}![{\displaystyle \Delta G}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c2c9bc9950e25c28607799cdd9cb0af1373721fa)) negativ sein. Das Enzym beschleunigt die Einstellung des chemischen Gleichgewichts – ohne es zu verändern. Die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms beruht einzig auf seiner Fähigkeit, in einer chemischen Reaktion die [Aktivierungsenergie](/wiki/Aktivierungsenergie "Aktivierungsenergie") _(ΔG‡){\\displaystyle (\\Delta G^{\\ddagger })}![{\displaystyle (\Delta G^{\ddagger })}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/47e27ff5f3a74813d5ee9356ad0f5e472ba9a05a)_ zu senken: das ist der Energiebetrag, der zunächst investiert werden muss, um die Reaktion in Gang zu setzen. Während dieser wird das Substrat zunehmend verändert, es nimmt einen energetisch ungünstigen _Übergangszustand_ ein. Die Aktivierungsenergie ist nun der Energiebetrag, der benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu zwingen. Hier setzt die katalytische Wirkung des Enzyms an: Durch nicht-kovalente Wechselwirkungen mit dem Übergangszustand stabilisiert es diesen, so dass weniger Energie benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu bringen. Das Substrat kann wesentlich schneller in das Reaktionsprodukt umgewandelt werden, da ihm gewissermaßen ein Weg „geebnet“ wird.

### Das aktive Zentrum – strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=8 "Abschnitt bearbeiten: Das aktive Zentrum – strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=8 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Das aktive Zentrum – strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität")\]

Für die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms ist das _aktive Zentrum_ (katalytisches Zentrum) verantwortlich. An dieser Stelle bindet es das Substrat und wird danach „aktiv“ umgewandelt. Das aktive Zentrum besteht aus gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen (Kofaktoren, prosthetische Gruppen) des Enzymmoleküls und bedingt eine Spezifität der enzymatischen Katalyse. Diese Spezifität beruht auf der Komplementarität der Raumstruktur und der oberflächlich möglichen Wechselwirkungen zwischen Enzym und Substrat. Es kommt zur Bildung eines _Enzym-Substrat-Komplexes_.

Die Raumstruktur des aktiven Zentrums bewirkt, dass nur ein strukturell passendes Substrat gebunden werden kann. Veranschaulichend passt ein bestimmtes Substrat zum entsprechenden Enzym wie ein Schlüssel in das passende Schloss ( [Schlüssel-Schloss-Prinzip](/wiki/Schl%C3%BCssel-Schloss-Prinzip "Schlüssel-Schloss-Prinzip")). Dies ist der Grund für die hohe _[Substratspezifität](/wiki/Substratspezifit%C3%A4t "Substratspezifität")_ von Enzymen. Neben dem Schlüssel-Schloss-Modell existiert das nicht starre _[Induced fit](/wiki/Induced_fit "Induced fit") model_: Da Enzyme flexible Strukturen sind, kann das aktive Zentrum durch Interaktion mit dem Substrat neu geformt werden.

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/12/Induced_fit_diagram_de.svg/660px-Induced_fit_diagram_de.svg.png)](/wiki/Datei:Induced_fit_diagram_de.svg) Graphische Darstellung des Modells „ [Induzierte Passform](/wiki/Induzierte_Passform "Induzierte Passform")“ (engl. _induced fit_)

Bereits kleine strukturelle Unterschiede in Raumstruktur oder Ladungsverteilung des Enzyms können dazu führen, dass ein dem Substrat ähnlicher Stoff nicht mehr als Substrat erkannt wird. [Glucokinase](/wiki/Glucokinase "Glucokinase") beispielsweise akzeptiert Glucose als Substrat, deren [Stereoisomer](/wiki/Stereoisomer "Stereoisomer") [Galactose](/wiki/Galactose "Galactose") jedoch nicht. Enzyme können verschieden breite Substratspezifität haben, so bauen [Alkohol-Dehydrogenasen](/wiki/Alkoholdehydrogenase "Alkoholdehydrogenase") neben Ethanol auch andere Alkohole ab und [Hexokinase IV](/wiki/Hexokinase_IV "Hexokinase IV") akzeptiert neben der Glucose auch andere Hexosen als Substrat.

Die Erkennung und Bindung des Substrats gelingt durch nicht-kovalente Wechselwirkungen ( [Wasserstoffbrücken](/wiki/Wasserstoffbr%C3%BCcke "Wasserstoffbrücke"), [elektrostatische Wechselwirkung](/wiki/Elektrostatik "Elektrostatik") oder [hydrophobe Effekte](/wiki/Hydrophober_Effekt "Hydrophober Effekt")) zwischen Teilen des Enzyms und des Substrats. Die Bindung des Enzyms muss stark genug sein, um das oft gering konzentrierte Substrat (mikro- bis millimolare Konzentrationen) zu binden, sie darf jedoch nicht zu stark sein, da die Reaktion nicht mit der Bindung des Substrates endet. Wichtig ist eine noch stärkere Bindung des Übergangszustandes der Reaktion und damit dessen Stabilisierung. Nicht selten nehmen zwei Substrate an einer Reaktion teil, das Enzym muss dann die richtige Orientierung der Reaktionspartner zueinander garantieren. Diese letzteren mechanistischen Eigenheiten einer enzymatischen Reaktion sind die Grundlage der _[Wirkungsspezifität](/wiki/Wirkungsspezifit%C3%A4t "Wirkungsspezifität")_ eines Enzyms. Es katalysiert immer nur eine von vielen denkbaren Reaktionen der Substrate. Die Aktivität von Enzymen wird teilweise durch [Pseudoenzyme](/wiki/Pseudoenzyme "Pseudoenzyme") (Varianten von Enzymen ohne Enzymaktivität) reguliert.

### Katalytische Mechanismen

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=9 "Abschnitt bearbeiten: Katalytische Mechanismen") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=9 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Katalytische Mechanismen")\]

Obwohl die [Mechanismen](/wiki/Reaktionsmechanismus "Reaktionsmechanismus") enzymatischer Reaktionen im Detail vielgestaltig sind, nutzen Enzyme in der Regel eine oder mehrere der folgenden katalytischen Mechanismen.

Bevorzugte Bindung des ÜbergangszustandesDie Bindung des Übergangszustandes ist stärker als die Bindung der Substrate und Produkte, daraus resultiert eine Stabilisierung des Übergangszustandes.Orientierung und Annäherung von SubstratenDie Bindung zweier Substrate in der passenden Orientierung und [Konformation](/wiki/Konformation "Konformation") kann die Reaktionsgeschwindigkeit erheblich erhöhen, da die reaktiven Gruppen der Moleküle in die richtige Lage zueinander kommen und für die Reaktion günstige Konformationen der Moleküle stabilisiert werden.Allgemeine Säure-Basen-KatalyseAminosäurereste beispielsweise von [Histidin](/wiki/Histidin "Histidin") reagieren als [Säure](/wiki/S%C3%A4ure "Säure") oder [Base](/wiki/Basen_(Chemie) "Basen (Chemie)"), indem sie während einer Reaktion [Protonen](/wiki/Proton_(Chemie) "Proton (Chemie)") ( [H+-Ionen](/wiki/Ion "Ion")) aufnehmen oder abgeben.Kovalente KatalyseAminosäurereste oder [Koenzyme](/wiki/Koenzyme "Koenzyme") gehen kovalente Bindungen mit einem Substrat ein und bilden ein kurzlebiges [Zwischenprodukt](/wiki/Stoffwechselintermediat "Stoffwechselintermediat"). In der Regel sind bei solchen Reaktionen [nukleophile](/wiki/Nukleophil "Nukleophil") Aminosäure-Seitenketten (beispielsweise [Lysin](/wiki/Lysin "Lysin")-Seitenketten mit [Aminogruppe](/wiki/Aminogruppe "Aminogruppe")) oder Koenzyme wie [Pyridoxalphosphat](/wiki/Pyridoxalphosphat "Pyridoxalphosphat") beteiligt.Metallionen-Katalyse[Metallionen](/wiki/Ion "Ion") können als strukturstabilisierende [Koordinationszentren](/wiki/Komplexchemie "Komplexchemie"), [Redox-Partner](/wiki/Redoxreaktion "Redoxreaktion") (oft [Eisen](/wiki/Eisen "Eisen")\- oder [Kupfer](/wiki/Kupfer "Kupfer")-Ionen) oder als [Lewis-Säuren](/wiki/Lewis-S%C3%A4ure-Base-Konzept "Lewis-Säure-Base-Konzept") (häufig [Zink](/wiki/Zink "Zink")-Ionen) die Katalyse unterstützen. Sie können negative Ladungen stabilisieren bzw. abschirmen oder Wassermoleküle aktivieren.

## Enzymkinetik

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=10 "Abschnitt bearbeiten: Enzymkinetik") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=10 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Enzymkinetik")\]

→ _Hauptartikel: [Enzymkinetik](/wiki/Enzymkinetik "Enzymkinetik")_

Die Enzymkinetik beschäftigt sich mit dem zeitlichen Verlauf enzymatischer Reaktionen. Eine zentrale Größe hierbei ist die [Reaktionsgeschwindigkeit](/wiki/Reaktionsgeschwindigkeit_(Chemie) "Reaktionsgeschwindigkeit (Chemie)"). Sie ist ein Maß für die Änderung der Substratkonzentration mit der Zeit, also für die [Stoffmenge](/wiki/Stoffmenge "Stoffmenge") Substrat, die pro Reaktionsvolumen und pro Zeitspanne umgesetzt wird (Einheit: mol/(l·s)). Neben den Reaktionsbedingungen wie [Temperatur](/wiki/Temperatur "Temperatur"), Salzkonzentration und [pH-Wert](/wiki/PH-Wert "PH-Wert") der Lösung hängt sie von den Konzentrationen des Enzyms, der Substrate und Produkte sowie von Effektoren (Aktivatoren oder Inhibitoren) ab.

Im Zusammenhang mit der Reaktionsgeschwindigkeit steht die Enzymaktivität. Sie gibt an, wie viel aktives Enzym sich in einer Enzym-Präparation befindet. Die Einheiten der Enzymaktivität sind [Unit](/wiki/Enzymeinheit "Enzymeinheit") (U) und [Katal](/wiki/Katal "Katal") (kat), wobei 1 U definiert ist als diejenige Menge Enzym, welche unter angegebenen Bedingungen ein Mikromol Substrat pro Minute umsetzt: 1 U = 1 µmol/min. Katal wird selten benutzt, ist jedoch die [SI-Einheit](/wiki/SI-Einheit "SI-Einheit") der Enzymaktivität: 1 kat = 1 mol/s. Eine weitere wichtige Messgröße bei Enzymen ist die spezifische Aktivität (Aktivität pro Masseneinheit, U/mg). Daran kann man sehen, wie viel von dem gesamten Protein in der Lösung wirklich das gesuchte Enzym ist.

Die gemessene Enzymaktivität ist proportional zur Reaktionsgeschwindigkeit und damit stark von den Reaktionsbedingungen abhängig. Sie steigt mit der Temperatur entsprechend der [RGT-Regel](/wiki/RGT-Regel "RGT-Regel") an: eine Erhöhung der Temperatur um ca. 5–10 °C führt zu einer Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit und damit der Aktivität. Dies gilt jedoch nur für einen begrenzten Temperaturbereich. Bei Überschreiten einer optimalen Temperatur kommt es zu einem steilen Abfallen der Aktivität durch [Denaturierung](/wiki/Denaturierung_(Biochemie) "Denaturierung (Biochemie)") des Enzyms. Änderungen im pH-Wert der Lösung haben oft dramatische Effekte auf die Enzymaktivität, da dieser die Ladung einzelner für die Katalyse wichtiger Aminosäuren im Enzym beeinflussen kann. Jenseits des pH-Optimums vermindert sich die Enzymaktivität und kommt irgendwann zum Erliegen. Ähnliches gilt für die Salzkonzentration bzw. die [Ionenstärke](/wiki/Ionenst%C3%A4rke "Ionenstärke") in der Umgebung.

### Michaelis-Menten-Theorie

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=11 "Abschnitt bearbeiten: Michaelis-Menten-Theorie") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=11 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Michaelis-Menten-Theorie")\]

→ _Hauptartikel: [Michaelis-Menten-Theorie](/wiki/Michaelis-Menten-Theorie "Michaelis-Menten-Theorie")_

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/ae/Michaelis-Menten-bildlich.svg/440px-Michaelis-Menten-bildlich.svg.png)](/wiki/Datei:Michaelis-Menten-bildlich.svg) Sättigungshyperbel

Ein Modell zur kinetischen Beschreibung einfacher Enzymreaktionen ist die Michaelis-Menten-Theorie (MM-Theorie).
Sie liefert einen Zusammenhang zwischen der _Reaktionsgeschwindigkeit v_ einer Enzymreaktion sowie der Enzym- und Substratkonzentration _\[E0\]_ und _\[S\]_. Grundlage ist die Annahme, dass ein Enzym mit einem Substratmolekül einen Enzym-Substrat-Komplex bildet und dieser entweder in Enzym und Produkt oder in seine Ausgangsbestandteile zerfällt. Was schneller passiert, hängt von den jeweiligen Geschwindigkeitskonstanten _k_ ab.

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/95/Michaelis-Menten-Vereinfachung.svg/220px-Michaelis-Menten-Vereinfachung.svg.png)](/wiki/Datei:Michaelis-Menten-Vereinfachung.svg) Enzymkinetik: _k_ 2 = _k_ cat

Das Modell besagt, dass mit steigender Substratkonzentration auch die Reaktionsgeschwindigkeit steigt. Das geschieht anfangs linear und flacht dann ab, bis eine weitere Steigerung der Substratkonzentration keinen Einfluss mehr auf die Geschwindigkeit des Enzyms hat, da dieses bereits mit Maximalgeschwindigkeit _v_ max arbeitet. Die MM-Gleichung lautet wie folgt:

v=kcat\[E0\]\[S0\]Km+\[S0\]{\\displaystyle v={\\frac {k\_{\\text{cat}}\[E\_{0}\]\[S\_{0}\]}{K\_{\\text{m}}+\[S\_{0}\]}}}![{\displaystyle v={\frac {k_{\text{cat}}[E_{0}][S_{0}]}{K_{\text{m}}+[S_{0}]}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/5e878ede58ab66f40f00e3be42368c4b99c25a72)

Die Parameter _K_ m ( [Michaeliskonstante](/wiki/Michaeliskonstante "Michaeliskonstante")) und _k_ cat ( [Wechselzahl](/wiki/Wechselzahl "Wechselzahl")) sind geeignet, Enzyme kinetisch zu charakterisieren, d. h. Aussagen über ihre [katalytische Effizienz](/wiki/Katalytische_Effizienz "Katalytische Effizienz") zu treffen. Ist _Km_ beispielsweise sehr niedrig, heißt das, das Enzym erreicht schon bei niedriger Substratkonzentration seine Maximalgeschwindigkeit und arbeitet damit sehr effizient. Bei geringen Substratkonzentrationen ist die Spezifitätskonstante _k_ cat/ _K_ m ein geeigneteres Maß für die katalytische Effizienz. Erreicht sie Werte von mehr als 108 bis 109 M−1 s−1, wird die Reaktionsgeschwindigkeit nur noch durch die [Diffusion](/wiki/Diffusion "Diffusion") der Substrat- und Enzymmoleküle begrenzt. Jeder zufällige Kontakt von Enzym und Substrat führt zu einer Reaktion. Enzyme, die eine solche Effizienz erreichen, nennt man „katalytisch perfekt“.

### Kooperativität und Allosterie

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=12 "Abschnitt bearbeiten: Kooperativität und Allosterie") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=12 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Kooperativität und Allosterie")\]

→ _Hauptartikel: [Kooperativität](/wiki/Kooperativit%C3%A4t "Kooperativität")_

Einige Enzyme zeigen nicht die hyperbolische Sättigungskurve, wie sie die Michaelis-Menten-Theorie vorhersagt, sondern ein [sigmoides](/wiki/Sigmoidfunktion "Sigmoidfunktion") Sättigungsverhalten. So etwas wurde erstmals bei Bindeproteinen wie dem [Hämoglobin](/wiki/H%C3%A4moglobin "Hämoglobin") beschrieben und wird als positive Kooperativität mehrerer [Bindungsstellen](/wiki/Bindungsstelle "Bindungsstelle") gedeutet: die Bindung eines [Liganden](/wiki/Ligand_(Biochemie) "Ligand (Biochemie)") (Substratmolekül) beeinflusst weitere Bindungsstellen im gleichen Enzym (oft aber in anderen [Untereinheiten](/wiki/Untereinheiten "Untereinheiten")) in ihrer [Affinität](/wiki/Affinit%C3%A4t_(Biochemie) "Affinität (Biochemie)"). Bei positiver Kooperativität hat ein Bindeprotein mit vielen freien Bindungsstellen eine schwächere Affinität als ein größtenteils besetztes Protein. Bindet derselbe Ligand an alle Bindungszentren, spricht man von einem _homotropen Effekt_. Die Kooperativität ist bei Enzymen eng mit der [Allosterie](/wiki/Allosterie "Allosterie") verknüpft. Unter Allosterie versteht man das Vorhandensein weiterer Bindungsstellen _(allosterischen Zentren)_ in einem Enzym, abgesehen vom aktiven Zentrum. Binden Effektoren (nicht Substratmoleküle) an allosterische Zentren, liegt ein _heterotroper Effekt_ vor. Die Allosterie ist zwar begrifflich von der Kooperativität zu unterscheiden, dennoch treten sie oft gemeinsam auf.

### Mehrsubstrat-Reaktionen

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=13 "Abschnitt bearbeiten: Mehrsubstrat-Reaktionen") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=13 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Mehrsubstrat-Reaktionen")\]

→ _Hauptartikel: [Mehrsubstratreaktion](/wiki/Mehrsubstratreaktion "Mehrsubstratreaktion")_

Die bisherigen Überlegungen gelten nur für Reaktionen, an denen ein Substrat zu einem Produkt umgesetzt wird. Viele Enzyme katalysieren jedoch die Reaktion zweier oder mehrerer Substrate bzw. Kosubstrate. Ebenso können mehrere Produkte gebildet werden. Bei reversiblen Reaktionen ist die Unterscheidung zwischen Substrat und Produkt ohnehin relativ. Die Michaelis-Menten-Theorie gilt für eines von mehreren Substraten nur, wenn das Enzym mit den anderen Substraten gesättigt ist.

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/21/Zwei_Substrate.svg/440px-Zwei_Substrate.svg.png)](/wiki/Datei:Zwei_Substrate.svg) Ein Enzym katalysiert eine Reaktion zweier Substrate zu einem Produkt. Erfolgt die Bindung des Substrats 1 stets vor der Bindung des Substrats 2, so liegt ein _geordneter sequenzieller Mechanismus_ vor.

Für Mehrsubstrat-Reaktionen sind folgende Mechanismen vorstellbar:

Sequenzieller MechanismusDie Substrate binden nacheinander an das Enzym. Haben alle Substrate gebunden, liegt ein _zentraler Komplex_ vor. In diesem findet die Umwandlung der Substrate zu den Produkten statt, welche anschließend der Reihe nach aus dem Komplex entlassen werden. Man unterscheidet dabei zwischen:

- Zufalls-Mechanismus (engl. _random_): Die Reihenfolge der Substratbindung ist zufällig.
- Geordneter Mechanismus (engl. _ordered_): Die Reihenfolge der Bindung ist festgelegt.

Ping-Pong-MechanismusDie Bindung von Substrat und die Freisetzung von Produkt erfolgen abwechselnd. Erst bindet Substrat A an das Enzym und wird als erstes Produkt P abgespalten. Dabei wird das Enzym modifiziert. Dann wird das zweite Substrat B aufgenommen und reagiert zu einem zweiten Produkt Q. Das Enzym hat wieder seine Ausgangsgestalt.

### Enzymhemmung

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=14 "Abschnitt bearbeiten: Enzymhemmung") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=14 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Enzymhemmung")\]

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7b/Competitive_inhibition_de.svg/440px-Competitive_inhibition_de.svg.png)](/wiki/Datei:Competitive_inhibition_de.svg) Schema der [kompetitiven Enzymhemmung](/wiki/Kompetitive_Hemmung "Kompetitive Hemmung"): Das aktive Zentrum ist blockiert. Die Reaktion kann nicht stattfinden.[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Regulation_durch_Feedback-Hemmung.jpg/220px-Regulation_durch_Feedback-Hemmung.jpg)](/wiki/Datei:Regulation_durch_Feedback-Hemmung.jpg) Begrenzung der Produktion durch Endprodukthemmung am Beispiel der [Biosynthese](/wiki/Biosynthese "Biosynthese") der [Aminosäure](/wiki/Aminos%C3%A4ure "Aminosäure") [Isoleucin](/wiki/Isoleucin "Isoleucin"). Das Enzym 1 wird [allosterisch](/wiki/Enzymhemmung "Enzymhemmung") durch das Produkt Isoleucin gehemmt.[\[14\]](#cite_note-14)

→ _Hauptartikel: [Enzymhemmung](/wiki/Enzymhemmung "Enzymhemmung")_

Als Enzymhemmung (Inhibition) bezeichnet man die Herabsetzung der katalytischen Aktivität eines Enzyms durch einen spezifischen Hemmstoff ( [Inhibitor](/wiki/Inhibitor "Inhibitor")). Grundlegend unterscheidet man die _irreversible Hemmung_, bei der ein Inhibitor eine unter physiologischen Bedingungen nicht umkehrbare Verbindung mit dem Enzym eingeht (so wie [Penicillin](/wiki/Penicillin "Penicillin") mit der _D-Alanin-Transpeptidase_), von der _reversiblen Hemmung_, bei der der gebildete Enzym-Inhibitor-Komplex wieder in seine Bestandteile zerfallen kann. Bei der reversiblen Hemmung unterscheidet man wiederum zwischen

- [kompetitiver Hemmung](/wiki/Enzymhemmung#Kompetitive_Hemmung "Enzymhemmung") – das Substrat konkurriert mit dem Inhibitor um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms. Der Inhibitor ist aber nicht enzymatisch umsetzbar und stoppt dadurch die Enzymarbeit, indem er das aktive Zentrum blockiert;
- [allosterische Hemmung](/wiki/Enzymhemmung#Nichtkompetitive_und_allosterische_Hemmung "Enzymhemmung") (auch _nicht-kompetitive Hemmung_) – der Inhibitor bindet am [allosterischen Zentrum](/wiki/Allosterie "Allosterie") und verändert dadurch die [Konformation](/wiki/Konformation "Konformation") des aktiven Zentrums, sodass das Substrat dort nicht mehr binden kann;
- [unkompetitive Hemmung](/wiki/Enzymhemmung#Unkompetitive_Hemmung "Enzymhemmung") – der Inhibitor bindet an den Enzym-Substrat-Komplex und verhindert dadurch die katalytische Umsetzung des Substrates zum Produkt.
- [Endprodukthemmung](/wiki/Feedback-Hemmung "Feedback-Hemmung") – das Endprodukt einer Reihe von enzymatischen Umsetzungen blockiert das Enzym 1 und beendet so die Umwandlung des Ausgangssubstrates in das Produkt.[\[15\]](#cite_note-15) Diese [negative Rückkopplung](/wiki/Feedback-Hemmung "Feedback-Hemmung") sorgt bei einigen [Stoffwechselprozessen](/wiki/Stoffwechsel "Stoffwechsel") für mengenmäßige Begrenzung der Produktion.

## Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=15 "Abschnitt bearbeiten: Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=15 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus")\]

Enzyme wirken im lebenden Organismus in einem komplexen Geflecht von Stoffwechselwegen zusammen. Um sich schwankenden inneren und äußeren Bedingungen optimal anpassen zu können, ist eine feine Regulation und Kontrolle des Stoffwechsels und der zugrundeliegenden Enzyme nötig. Unter _Regulation_ versteht man Vorgänge, die der Aufrechterhaltung stabiler innerer Bedingungen bei wechselnden Umweltbedingungen ( [Homöostase](/wiki/Hom%C3%B6ostase "Homöostase")) dienen. Als _Kontrolle_ bezeichnet man Veränderungen, die auf Grund von externen Signalen (beispielsweise durch Hormone) stattfinden. Es gibt schnelle/kurzfristige, mittelfristige sowie langsame/langfristige Regulations- und Kontrollvorgänge im Stoffwechsel:

### Kurzfristige Anpassung

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=16 "Abschnitt bearbeiten: Kurzfristige Anpassung") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=16 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Kurzfristige Anpassung")\]

Schnelle Veränderungen der Enzymaktivität erfolgen als direkte Antwort der Enzyme auf veränderte Konzentrationen von Stoffwechselprodukten, wie Substrate, Produkte oder _Effektoren_ (Aktivatoren und Inhibitoren). Enzymreaktionen, die nahe am Gleichgewicht liegen, reagieren empfindlich auf Veränderungen der Substrat- und Produktkonzentrationen. Anhäufung von Substrat beschleunigt die [Hinreaktion](/wiki/Hinreaktion "Hinreaktion"), Anhäufung von Produkt hemmt die Hinreaktion und fördert die Rückreaktion _(kompetitive Produkthemmung)_. Allgemein wird aber den irreversiblen Enzymreaktionen eine größere Rolle bei der Stoffwechselregulation und Kontrolle zugeschrieben.

Von großer Bedeutung ist die _[allosterische Modulation](/wiki/Allosterischer_Modulator "Allosterischer Modulator")_. Substrat- oder Effektormoleküle, die im Stoffwechsel anfallen, binden an allosterische Zentren des Enzyms und verändern seine katalytische Aktivität. Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren [Untereinheiten](/wiki/Untereinheiten "Untereinheiten") (entweder aus gleichen oder aus verschiedenen Proteinmolekülen). Die Bindung von Substrat- oder Hemmstoff-Molekülen an eine Untereinheit führt zu _Konformationsänderungen_ im gesamten Enzym, welche die Affinität der übrigen Bindungsstellen für das Substrat verändern. Eine _Endprodukt-Hemmung_ _( [Feedback-Hemmung](/wiki/Feedback-Hemmung "Feedback-Hemmung"))_ entsteht, wenn das Produkt einer Reaktionskette auf das Enzym am Anfang dieser Kette allosterisch hemmend wirkt. Dadurch entsteht automatisch ein [Regelkreis](/wiki/Regelkreis "Regelkreis").

### Mittelfristige Anpassung

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=17 "Abschnitt bearbeiten: Mittelfristige Anpassung") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=17 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Mittelfristige Anpassung")\]

Eine häufige Form der Stoffwechselkontrolle ist die [kovalente Modifikation](/wiki/Kovalent "Kovalent") von Enzymen, besonders die [Phosphorylierung](/wiki/Phosphorylierung "Phosphorylierung"). Wie durch einen molekularen Schalter kann das Enzym beispielsweise nach einem hormonellen Signal durch phosphat-übertragende Enzyme ( [Kinasen](/wiki/Kinasen "Kinasen")) ein- oder ausgeschaltet werden. Die Einführung einer negativ geladenen Phosphatgruppe zieht strukturelle Änderungen im Enzym nach sich und kann prinzipiell sowohl aktive als auch inaktive Konformationen begünstigen. Die Abspaltung der Phosphatgruppe durch [Phosphatasen](/wiki/Phosphatase "Phosphatase") kehrt diesen Vorgang um, so dass eine flexible Anpassung des Stoffwechsels an wechselnde physiologische Anforderungen möglich ist.

### Langfristige Anpassung

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=18 "Abschnitt bearbeiten: Langfristige Anpassung") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=18 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Langfristige Anpassung")\]

Als langfristige Reaktion auf geänderte Anforderungen an den Stoffwechsel werden Enzyme gezielt abgebaut oder neugebildet. Die _Neubildung_ von Enzymen wird über die Expression ihrer Gene gesteuert. Eine solche Art der _genetischen Regulation_ bei Bakterien beschreibt das [Operon-Modell](/wiki/Operon-Modell "Operon-Modell") von [Jacob](/wiki/Fran%C3%A7ois_Jacob "François Jacob") und [Monod](/wiki/Jacques_Monod_(Biologe) "Jacques Monod (Biologe)"). Der kontrollierte _Abbau_ von Enzymen in [eukaryotischen Zellen](/wiki/Eukaryoten "Eukaryoten") kann durch [Ubiquitinierung](/wiki/Ubiquitin "Ubiquitin") realisiert werden. Das Anheften von Polyubiquitin-Ketten an Enzyme, katalysiert durch spezifische Ubiquitin-Ligasen, markiert diese für den Abbau im [Proteasom](/wiki/Proteasom "Proteasom"), einem „Müllschlucker“ der Zelle.

## Biologische Bedeutung

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Enzyme haben eine hohe biologische Bedeutung, sie spielen _die_ zentrale Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen. Nahezu jede biochemische Reaktion wird von Enzymen bewerkstelligt und kontrolliert. Bekannte Beispiele sind [Glycolyse](/wiki/Glycolyse "Glycolyse") und [Citrat-Zyklus](/wiki/Citrat-Zyklus "Citrat-Zyklus"), [Atmungskette](/wiki/Atmungskette "Atmungskette") und [Photosynthese](/wiki/Photosynthese "Photosynthese"), [Transkription](/wiki/Transkription_(Biologie) "Transkription (Biologie)") und [Translation](/wiki/Translation_(Biologie) "Translation (Biologie)") sowie die [DNA-Replikation](/wiki/DNA-Replikation "DNA-Replikation"). Enzyme wirken nicht nur als Katalysatoren, sie sind auch wichtige Regulations- und Kontrollpunkte im Stoffwechselgeschehen.

Die Bedeutung der Enzyme beschränkt sich jedoch nicht auf den Stoffwechsel, auch bei der Reizaufnahme und -weitergabe sind sie wichtig. An der [Signaltransduktion](/wiki/Signaltransduktion "Signaltransduktion"), also der Vermittlung einer Information innerhalb einer Zelle, sind häufig Rezeptoren mit enzymatischer Funktion beteiligt. Auch [Kinasen](/wiki/Kinasen "Kinasen"), wie die [Tyrosinkinasen](/wiki/Tyrosinkinase "Tyrosinkinase") und [Phosphatasen](/wiki/Phosphatase "Phosphatase") spielen bei der Weitergabe von Signalen eine entscheidende Rolle. Die Aktivierung und Deaktivierung der Träger der Information, also der [Hormone](/wiki/Hormon "Hormon"), geschehen durch Enzyme.

Weiterhin sind Enzyme an der Verteidigung des eigenen Organismus beteiligt, so sind zum Beispiel diverse Enzyme wie die [Serinproteasen](/wiki/Serinprotease "Serinprotease") des [Komplementsystems](/wiki/Komplementsystem "Komplementsystem") Teil des unspezifischen [Immunsystems](/wiki/Immunsystem "Immunsystem") des Menschen.

Fehler in Enzymen können fatale Folgen haben. Durch solche [Enzymdefekte](/wiki/Enzymdefekt "Enzymdefekt") ist die Aktivität eines Enzyms vermindert oder gar nicht mehr vorhanden. Manche Enzymdefekte werden genetisch vererbt, d. h., das [Gen](/wiki/Gen "Gen"), das die Aminosäuresequenz des entsprechenden Enzyms codiert, enthält eine oder mehrere [Mutationen](/wiki/Mutation "Mutation") oder fehlt ganz. Beispiele für vererbbare Enzymdefekte sind die [Phenylketonurie](/wiki/Phenylketonurie "Phenylketonurie") und [Galaktosämie](/wiki/Galaktos%C3%A4mie "Galaktosämie").

Artifizielle Enzyme (beispielsweise in [Brot](/wiki/Brot "Brot") ­teig, die beim Backvorgang nicht denaturiert werden,[\[16\]](#cite_note-16)) bergen das Risiko Allergien auszulösen.[\[17\]](#cite_note-17)

## Verwendung und Auftreten im Alltag

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=20 "Abschnitt bearbeiten: Verwendung und Auftreten im Alltag") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=20 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Verwendung und Auftreten im Alltag")\]

Enzyme sind wertvolle Werkzeuge der [Biotechnologie](/wiki/Biotechnologie "Biotechnologie"). Ihre Einsatzmöglichkeiten reichen von der Käseherstellung ( [Labferment](/wiki/Labferment "Labferment")) über die [Enzymatik](/wiki/Enzymatik "Enzymatik") bis hin zur [Gentechnik](/wiki/Gentechnik "Gentechnik"). Für bestimmte Anwendungen entwickeln Wissenschaftler heute gezielt leistungsfähigere Enzyme durch [Protein-Engineering](/wiki/Protein-Engineering "Protein-Engineering"). Zudem konstruierte man eine neuartige Form katalytisch aktiver Proteine, die katalytischen [Antikörper](/wiki/Antik%C3%B6rper "Antikörper"), die aufgrund ihrer Ähnlichkeit zu den Enzymen [Abzyme](/wiki/Abzyme "Abzyme") genannt wurden. Auch [Ribonukleinsäuren](/wiki/Ribonukleins%C3%A4ure "Ribonukleinsäure") (RNA) können katalytisch aktiv sein; diese werden dann als [Ribozyme](/wiki/Ribozym "Ribozym") bezeichnet.

Enzyme werden unter anderem in der Industrie benötigt. [Waschmitteln](/wiki/Waschmittel "Waschmittel") und [Geschirrspülmitteln](/wiki/Geschirrsp%C3%BClmittel "Geschirrspülmittel") fügt man [Lipasen](/wiki/Lipasen "Lipasen") (Fett spaltende Enzyme), [Proteasen](/wiki/Protease "Protease") ( [Eiweiß](/wiki/Protein "Protein") spaltende Enzyme) und [Amylasen](/wiki/Amylasen "Amylasen") ( [Stärke](/wiki/St%C3%A4rke "Stärke") spaltende Enzyme) zur Erhöhung der Reinigungsleistung hinzu, weil diese Enzyme die entsprechenden Flecken in Kleidung oder Speisereste am Geschirr zersetzen.

Enzyme werden auch zur Herstellung einiger [Medikamente](/wiki/Medikament "Medikament") und Insektenschutzmittel verwendet. Bei der [Käseherstellung](/wiki/K%C3%A4seherstellung "Käseherstellung") wirkt das [Labferment](/wiki/Labferment "Labferment") mit, ein Enzym, das aus Kälbermägen gewonnen wurde.

Viele Enzyme können heute mit Hilfe von [gentechnisch](/wiki/Gentechnik "Gentechnik") veränderten [Mikroorganismen](/wiki/Mikroorganismen "Mikroorganismen") hergestellt werden.

Die in [rohen](/wiki/Rohkost "Rohkost") [Ananas](/wiki/Ananas "Ananas"), [Kiwifrüchten](/wiki/Kiwifrucht "Kiwifrucht") und [Papayas](/wiki/Papaya "Papaya") enthaltenen Enzyme verhindern das Erstarren von Torten [gelatine](/wiki/Gelatine "Gelatine"), ein unerwünschter Effekt, wenn beispielsweise ein [Obstkuchen](/wiki/Obstkuchen "Obstkuchen"), der rohe Stücke dieser Früchte enthält, mit einem festen Tortengelatinebelag überzogen werden soll. Das Weichbleiben des Übergusses tritt nicht bei der Verwendung von Früchten aus [Konservendosen](/wiki/Konservendose "Konservendose") auf, diese werden [pasteurisiert](/wiki/Pasteurisation "Pasteurisation"), wobei die eiweißabbauenden Enzyme deaktiviert werden.[\[18\]](#cite_note-18)

Beim Schälen von Obst und Gemüse werden pflanzliche Zellen verletzt und in der Folge Enzyme freigesetzt. Dadurch kann das geschälte Gut (bei [Äpfeln](/wiki/%C3%84pfel "Äpfel") und [Avocados](/wiki/Avocado "Avocado") gut ersichtlich) durch enzymatisch unterstützte Reaktion von [Flavonoiden](/wiki/Flavonoid "Flavonoid") oder anderen empfindlichen Inhaltsstoffen mit Luftsauerstoff braun werden. Ein Zusatz von Zitronensaft wirkt dabei als Gegenmittel. Die im Zitronensaft enthaltene [Ascorbinsäure](/wiki/Ascorbins%C3%A4ure "Ascorbinsäure") verhindert die [Oxidation](/wiki/Oxidation "Oxidation") oder [reduziert](/wiki/Reduktion_(Chemie) "Reduktion (Chemie)") bereits oxidierte Verbindungen (Zusatz von Ascorbinsäure als [Lebensmittelzusatzstoff](/wiki/Lebensmittelzusatzstoff "Lebensmittelzusatzstoff")).

In der [Medizin](/wiki/Medizin "Medizin") spielen Enzyme eine wichtige Rolle. Viele Arzneimittel hemmen Enzyme oder verstärken ihre Wirkung, um eine Krankheit zu heilen. Prominentester Vertreter solcher Arzneistoffe ist wohl die [Acetylsalicylsäure](/wiki/Acetylsalicyls%C3%A4ure "Acetylsalicylsäure"), die das Enzym [Cyclooxygenase](/wiki/Cyclooxygenase "Cyclooxygenase") hemmt und somit unter anderem schmerzlindernd wirkt.

Siehe auch: [Protoplastenisolation](/wiki/Protoplastenisolation "Protoplastenisolation")

### Enzyme in der Technik

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=21 "Abschnitt bearbeiten: Enzyme in der Technik") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=21 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Enzyme in der Technik")\]

Die folgende Tabelle gibt einen Überblick über die Einsatzgebiete von Enzymen. Zur Herstellung siehe [Protein](/wiki/Protein "Protein").

technischer Prozess
Enzyme
Wirkung
[Stärkeverarbeitung](/wiki/St%C3%A4rke "Stärke")α- [Amylase](/wiki/Amylasen "Amylasen"), GlucoamylaseStärkehydrolyse
[Racematspaltung](/wiki/Racematspaltung "Racematspaltung")L- [Acylase](/w/index.php?title=Acylase&action=edit&redlink=1 "Acylase (Seite nicht vorhanden)")Herstellung von [Aminosäuren](/wiki/Aminos%C3%A4uren "Aminosäuren")[Waschmittel](/wiki/Waschmittel "Waschmittel")[Waschmittelenzyme](/wiki/Waschmittelenzym "Waschmittelenzym")Hydrolyse von [Eiweißen](/wiki/Eiwei%C3%9Fe "Eiweiße"), [Fetten](/wiki/Fette "Fette") und [Kohlenhydraten](/wiki/Kohlenhydrat "Kohlenhydrat")[Käseproduktion](/wiki/K%C3%A4se "Käse")[Proteasen](/wiki/Protease "Protease")[Milchgerinnung](/wiki/Milch "Milch")[Brennerei](/wiki/Brennerei "Brennerei")-Produkteα-Amylase, GlucoamylaseStärkeverzuckerung
[Brauereiindustrie](/wiki/Brauerei "Brauerei")α-Amylase, Glucoamylase, [Proteasen](/wiki/Protease "Protease")[Maischprozess](/wiki/Maischen "Maischen")[Fruchtsaftverarbeitung](/wiki/Fruchtsaft "Fruchtsaft")[Pektinasen](/wiki/Pektinasen "Pektinasen"), α-AmylaseHydrolyse der [Pektine](/wiki/Pektine "Pektine") bzw. von Stärke
[Backwarenherstellung](/wiki/Backware "Backware")α-Amylase, Proteasen, Pentosanaseteilweise Hydrolyse von Mehl- und Teiginhaltsstoffen
[Lederverarbeitung](/wiki/Leder "Leder")ProteasenWeichen, Enthaaren von Leder
[Textilindustrie](/wiki/Textilindustrie "Textilindustrie")α-AmylaseStärkehydrolyse, [Entschlichten](/wiki/Entschlichten "Entschlichten")

### Einsatz von Enzymen für Plastikrecycling

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=22 "Abschnitt bearbeiten: Einsatz von Enzymen für Plastikrecycling") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=22 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Einsatz von Enzymen für Plastikrecycling")\]

Enzyme kommen auch für das Recycling von Plastik zum Einsatz. Diese müssen ausreichend hitzestabil sein, d. h., sie müssen Temperaturen um die 70 Grad aushalten.[\[19\]](#cite_note-19) Die französische Firma [Carbios](/wiki/Carbios "Carbios") hat ein Enzym gefunden, das [Polyethylenterephthalat](/wiki/Polyethylenterephthalat "Polyethylenterephthalat") (PET) in seine [Monomere](/wiki/Monomer "Monomer") ( [Ethylenglycol](/wiki/Ethylenglycol "Ethylenglycol") und [Terephthalsäure](/wiki/Terephthals%C3%A4ure "Terephthalsäure")) zerlegt. Die Flaschen müssen vor dem Erhitzen zuerst verkleinert werden. Am Ende des Prozesses steht ein Plastikgranulat, das für neue PET-Produkte verwendet werden kann.[\[20\]](#cite_note-20) Trotz des relativ hohen Aufwands wird das Verfahren als lohnend bewertet, da die Ausgaben sich nur auf etwa 4 % der Kosten belaufen, die für die Produktion neuer Plastikflaschen aus Rohöl anfallen.[\[21\]](#cite_note-21)[\[22\]](#cite_note-22)

### Bedeutung von Enzymen in der medizinischen Diagnostik

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=23 "Abschnitt bearbeiten: Bedeutung von Enzymen in der medizinischen Diagnostik") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=23 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Bedeutung von Enzymen in der medizinischen Diagnostik")\]

Die [Diagnostik](/wiki/Diagnostik "Diagnostik") verwendet Enzyme, um Krankheiten zu entdecken. In den Teststreifen für [Diabetiker](/wiki/Diabetes_mellitus "Diabetes mellitus") befindet sich zum Beispiel ein Enzymsystem, das unter Einwirkung von [Blutzucker](/wiki/Blutzucker "Blutzucker") einen Stoff produziert, dessen Gehalt gemessen werden kann. So wird indirekt der Blutzuckerspiegel gemessen. Man nennt diese Vorgehensweise eine „enzymatische Messung“. Sie wird auch in medizinischen Laboratorien angewandt, zur Bestimmung von [Glucose](/wiki/Glucose "Glucose") (Blutzucker) oder Alkohol. Enzymatische Messungen sind relativ einfach und preisgünstig anzuwenden. Man macht sich dabei die [Substratspezifität](/wiki/Substratspezifit%C3%A4t "Substratspezifität") von Enzymen zu Nutze. Es wird also der zu analysierenden Körperflüssigkeit ein Enzym zugesetzt, welches das zu messende Substrat spezifisch umsetzen kann. An der entstandenen Menge von Reaktionsprodukten kann man dann ablesen, wie viel des Substrats in der Körperflüssigkeit vorhanden war.

Im menschlichen Blut sind eine Reihe von Enzymen anhand ihrer Aktivität direkt messbar. Die im Blut zirkulierenden Enzyme entstammen teilweise spezifischen Organen. Es können daher anhand der Erniedrigung oder Erhöhung von Enzymaktivitäten im Blut Rückschlüsse auf Schädigungen bestimmter Organe gezogen werden. So kann eine Bauchspeicheldrüsenentzündung durch die stark erhöhte Aktivität der [Lipase](/wiki/Lipase "Lipase") und der [Pankreas-Amylase](/wiki/Pankreas-Amylase "Pankreas-Amylase") im Blut erkannt werden.

## Literatur

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=24 "Abschnitt bearbeiten: Literatur") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=24 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Literatur")\]

- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: _Biochemie._ 5\. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg – Berlin 2003, [ISBN 3-8274-1303-6](/wiki/Spezial:ISBN-Suche/3827413036).
- David Fell: _Understanding the Control of Metabolism_. Portland Press Ltd, London 1997, 2003, [ISBN 1-85578-047-X](/wiki/Spezial:ISBN-Suche/185578047X).
- Alfred Schellenberger (Hrsg.): _Enzymkatalyse. Einführung in die Chemie, Biochemie und Technologie der Enzyme_. Gustav Fischer Verlag, Jena 1989, [ISBN 3-540-18942-4](/wiki/Spezial:ISBN-Suche/3540189424).
- Donald Voet, Judith G. Voet: _Biochemistry._ 3\. Auflage. John Wiley & Sons Inc., London 2004, [ISBN 0-471-39223-5](/wiki/Spezial:ISBN-Suche/0471392235).
- Maria-Regina Kula: _Enzyme in der Technik._ [Chemie in unserer Zeit](/wiki/Chemie_in_unserer_Zeit "Chemie in unserer Zeit"), 14\. Jahrg. 1980, Nr. 2, S. 61–70, [doi:10.1002/ciuz.19800140205](//doi.org/10.1002/ciuz.19800140205 "doi:10.1002/ciuz.19800140205")
- Brigitte Osterath, Nagaraj Rao, Stephan Lütz, Andreas Liese: _Technische Anwendung von Enzymen: Weiße Wäsche und Grüne Chemie._ Chemie in unserer Zeit 41(4), S. 324–333 (2007), [doi:10.1002/ciuz.200700412](//doi.org/10.1002/ciuz.200700412 "doi:10.1002/ciuz.200700412")
- [Otto Westphal](/wiki/Otto_Westphal_(Chemiker) "Otto Westphal (Chemiker)"), [Theodor Wieland](/wiki/Theodor_Wieland "Theodor Wieland"), Heinrich Huebschmann: _Lebensregler. Von Hormonen, Vitaminen, Fermenten und anderen Wirkstoffen._ Societäts-Verlag, Frankfurt am Main 1941 (= _Frankfurter Bücher. Forschung und Leben._ Band 1), insbesondere S. 57–64 ( _Geschichte der Fermentforschung_).

## Weblinks

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=25 "Abschnitt bearbeiten: Weblinks") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=25 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Weblinks")\]

![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4a/Commons-logo.svg/12px-Commons-logo.svg.png)

**[Commons: Enzym](https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Enzymes?uselang=de)** – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien

![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fa/Wikibooks-logo.svg/16px-Wikibooks-logo.svg.png)

**[Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Enzyme](https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Enzyme "b:Biochemie und Pathobiochemie: Enzyme")** – Lern- und Lehrmaterialien

![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c3/Wiktfavicon_en.svg/16px-Wiktfavicon_en.svg.png)**[Wiktionary: Enzym](https://de.wiktionary.org/wiki/Enzym "wikt:Enzym")** – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

- [IUBMB – Verzeichnis und Nomenklatur der Enzyme](https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/)
- [BRENDA](http://www.brenda-enzymes.org/) umfangreiche Enzymdatenbank
- [ExploreEnz – The Enzyme Database](http://www.enzyme-database.org/index.php)
- [Enzymdatenbank mit Suchmaschine](http://www.expasy.org/enzyme/)
- [KEGG Metabolic Pathway Database (graphische Darstellungen der biochemischen Reaktionen mit den dazugehörigen, systematisch identifizierten Enzymen)](http://www.genome.ad.jp/kegg/pathway.html#amino)
- [Auswahl von Enzymen, die Brotteig zugesetzt werden](https://www.baeckerlatein.de/funktionelle-enzyme/)

## Einzelnachweise

\[ [Bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&veaction=edit&section=26 "Abschnitt bearbeiten: Einzelnachweise") \| [Quelltext bearbeiten](/w/index.php?title=Enzym&action=edit&section=26 "Quellcode des Abschnitts bearbeiten: Einzelnachweise")\]

01. [↑](#cite_ref-1)Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto jr., Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 8\. Auflage. Springer, Berlin 2018, [ISBN 978-3-662-54619-2](/wiki/Spezial:ISBN-Suche/9783662546192), S.301.
02. ↑ [a](#cite_ref-:0_2-0)[b](#cite_ref-:0_2-1)[c](#cite_ref-:0_2-2)[d](#cite_ref-:0_2-3)[e](#cite_ref-:0_2-4)[f](#cite_ref-:0_2-5)[Wolf-Dieter Müller-Jahncke](/wiki/Wolf-Dieter_M%C3%BCller-Jahncke "Wolf-Dieter Müller-Jahncke"), [Christoph Friedrich](/wiki/Christoph_Friedrich_(Pharmaziehistoriker) "Christoph Friedrich (Pharmaziehistoriker)"), Ulrich Meyer: Arzneimittelgeschichte. 2., überarbeitete und erweiterte Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH, Stuttgart 2005, [ISBN 978-3-8047-2113-5](/wiki/Spezial:ISBN-Suche/9783804721135), S.106.
03. ↑ [a](#cite_ref-Kluge_3-0)[b](#cite_ref-Kluge_3-1)Kluge Etymologisches Wörterbuch der deutschen Sprache, 24. Auflage.
04. [↑](#cite_ref-in.gr_4-0)_Dictionary_ bei in.gr, Eintrag _[Enzyme.](http://www.in.gr/dictionary/lookup.asp?Word=enzyme&x=0&y=0)_ Abgerufen am 29. Mai 2013.
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06. [↑](#cite_ref-6)[_The Nobel Prize in Chemistry 1946._](http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/) In: _nobelprize.org_, abgerufen am 19. November 2016.
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11. [↑](#cite_ref-11)[-ase](https://www.duden.de/rechtschreibung/_ase) – _[Duden](/wiki/Duden "Duden")_, 2016
12. [↑](#cite_ref-12)JCBN/NC-IUB Newsletter 1984: [_Synthases and Ligases_](https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/newsletter/misc/synthase.html) (englisch).
13. [↑](#cite_ref-13)Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB) Enzyme Nomenclature. Recommendations: [_EC 7. Translocases_](https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/EC7/) (englisch)
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15. [↑](#cite_ref-15)Ulrich Weber (Hrsg.): Biologie Oberstufe Gesamtband, Cornelsen Verlag Berlin 2001, [ISBN 3-464-04279-0](/wiki/Spezial:ISBN-Suche/3464042790), S. 72.
16. [↑](#cite_ref-16)_[Funktionelle Enzyme](https://www.baeckerlatein.de/funktionelle-enzyme/)_ (im Brotteig)
17. [↑](#cite_ref-17)[Artifizielle Enzyme könnten Allergien auslösen](https://www.aerzteblatt.de/nachrichten/70750/Artifizielle-Enzyme-koennten-Allergien-ausloesen)
18. [↑](#cite_ref-18)Robert Ebermann, Ibrahim Elmadfa: _Lehrbuch der Lebensmittelchemie und Ernährung._ 2\. Auflage. Springer-Verlag Wien New York, 2008 und 2011, [ISBN 978-3-7091-0210-7](/wiki/Spezial:ISBN-Suche/9783709102107), S. 594, [Seite online bei Google Books](http://books.google.at/books?id=vF80j5cGyyoC&pg=PA594&lpg=PA594&dq=Pasteurisieren+Denaturierung+Proteine&source=bl&ots=b6KIP9s9rd&sig=qe2hsCPXvAvxtCQa3xMAQUUIYiY&q=Pasteurisieren%20Denaturierung%20Proteine).
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21. [↑](#cite_ref-21)[_Mutiertes Enzym zerlegt Plastik in wenigen Stunden._](https://www.t-online.de/nachhaltigkeit/id_87735064/plastik-recycling-mutiertes-enzym-zerlegt-pet-in-wenigen-stunden.html) [t-online.de](/wiki/T-online.de "T-online.de"), abgerufen am 27. Januar 2021.
22. [↑](#cite_ref-22)[_Das Enzym, das Plastik frisst._](https://www.fr.de/zukunft/storys/nachhaltigkeit/plastik-enzym-carbios-recycling-recyclen-muell-start-up-unternehmen-pet-flaschen-plastikflaschen-90070539.html) [Frankfurter Rundschau](/wiki/Frankfurter_Rundschau "Frankfurter Rundschau"), abgerufen am 27. Januar 2021.

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